BRPI0713668A2 - composições detergentes - Google Patents

Abstract

COMPOSIçõES DETERGENTES. A presente invenção refere-se a composições detergentes para lavagem de roupas que compreendem enzimas alcalinas bacterianas exibindo atividade endo-beta-1, 4-glucanase (E.C.3.2.1.4) e derivados de celulose modificada.

Description

Relatório Descritivo da Patente de Invenção para "COMPOSI- ÇÕES DETERGENTES". CAMPO DA INVENÇÃO

A presente invenção refere-se a composições de limpeza que compreendem derivados de celulose. A invenção refere-se, ainda, a compo- sições detergentes que compreendem enzima de celulose, tais como enzima alcalina bacteriana que exibe atividade endo-beta-1,4-glucanase (E.C. .3.2.1.4). A invenção refere-se também a processos para a produção e o uso desses produtos.

ANTECEDENTES DA INVENÇÃO

As enzimas celulases têm sido usadas em composições deter- gentes durante muitos anos, em virtude de seus conhecidos benefícios de biopolimento, maciez e cuidados com as cores. Entretanto, o uso da maior parte das celulases tem sido limitado devido ao impacto negativo que a celu- Iase pode ter na resistência à tração das fibras dos tecidos pela celulose cristalina hidrolisante. Recentemente, foram desenvolvidas celulases com uma alta especificidade com relação à celulose amorfa, com o objetivo de explorar o potencial de limpeza das celulases enquanto evitam a perda ne- gativa da resistência à tração. As endoglucanases especialmente alcalinas foram desenvolvidas para adequarem-se melhor aos condicionamentos de detergente alcalino.

Por exemplo, a Novozymes, em W002/099091, descreve uma nova enzima que apresenta atividade endo-beta-glucanase (EC 3.2.1.4) en- dógena à cepa Bacillus sp., DSM 12648; para uso em detergentes e aplica- ções têxteis. A Novozymes descreve, ainda, na W004/053039, composições detergentes que compreendem uma endoglucanase anti-redeposição e sua combinação com certas celulases que têm elevada estabilidade com relação ao tensoativo aniônico e/ou outras enzimas específicas. A EP 265 832 de Kao descreve uma nova celulase alcalina K, CMCase I e CMCase Il obtida pelo isolamento de um produto de uma cultura de Bacillus sp KSM-635. Kao descreve, ainda, na EP 1 350 843, a celulase alcalina que atua de modo fa- vorável em um ambiente alcalino e pode ser prontamente produzida em massa devido a sua alta capacidade de secreção ou por sua atividade espe- cífica intensificada.

Os derivados da celulose anionicamente modificada, como car- bóxi metil celulose (CMC) são polímeros anti-redeposição estabelecidos em composições detergentes. A combinação de celuloses com CMC foi apre- sentada, por exemplo, na GB-A-2095275. Os presentes inventores descobri- ram que a combinação de uma celulose bacteriana alcalina específica com celuloses modificadas específicas leva a uma melhora significativa na repe- lência a manchas do algodão. Apesar de não se desejar ficar preso à teoria, acredita-se que, com múltiplos ciclos de lavagem, os derivados da celulose modificada depositam-se nos itens de algodão e agem através da celulose alcalina bacteriana de modo a lacrar os poros na fibra da superfície do tecido lavado. Isto resulta em uma superfície de tecido com menos probabilidade de formar fortes associações com sujeiras particuladas. Há, portanto, uma melhora na aparência do tecido lavado e uma limpeza otimizada. SUMÁRIO DA INVENÇÃO

A presente invenção refere-se a uma composição que compre- ende um derivado de celulose modificada e uma enzima de celulose, carac- terizada pelo fato de que a enzima de celulose é uma enzima alcalina bacte- riana apresentando atividade endo-beta 1,4-glucanase (E.C.3.2.1.4) e a ra- zão entre o peso do componente da celulose modificada e o peso da proteí- na da enzima de celulose ativa é de 1:1 para 10000:1. As composições da invenção tipicamente não contêm de 0,7 a 0,9 %, em peso, de nonanoil oxi- benzeno sulfonato de sódio. As composições da invenção tipicamente não contêm 10 %, em peso, de monoidrato de perborato de sódio. As composi- ções da invenção tipicamente contêm menos de 8 %, em peso, e/ou mais de .8,5 %, em peso, de sulfato de sódio (anidro), mais especificamente, não con- têm de 8,0 a 8,3 %, em peso, de sulfato de sódio.

A presente invenção inclui, também, uma composição que com- preende um derivado de celulose modificada ou misturas do mesmo e uma enzima de celulase, onde a razão entre o peso dos derivados de celulose modificada e o peso da proteína enzimática da celulase ativa é de 1:1 a 10000:1, e onde a composição não contém de 0,7 a 0,9 %, em peso da composição total, de sulfonato nonanoiloxibenzeno de sódio, e não contém 10 %, em peso, com base na composição total, de monoidrato de perborato de sódio, e na qual a enzima produz níveis finais de redução maiores que 5 mM no teste da enzima definido abaixo. Teste de enzima

Os inventores descobriram que a eficácia da combinação dos derivados da endo-beta-(1,4)-glucanase / da celulose modificada é guiada por produtos de oligossacarídeos curtos formados na hidrólise do polímero.

Os presentes inventores observaram que as combinações mais eficazes en- volvem o uso de derivados de celulose modificada, conforme descrito na presente invenção, e uma endo-beta-(1,4)-glucanase que fornece a hidrólise eficaz do polímero CMC abaixo dos pequenos oligossacarídeos como men- surado através do uso da análise dos terminais redutores da seguinte forma, adaptada de J. Karlsson et al., Biopolímeros, 2002, v63, pp. 32-40

A massa molecular da média de peso da CMC (4,2E-19 g (250 kDa), DS 0,7, fornecida por Aldrich, Stenheim, Alemanha), 10 g/L, em 50 mM acetato de sódio de pH 5,0 foi hidrolisada com um excesso da enzi- ma, 2betaM, por um tempo de hidrólise prolongado, 72 horas. Os hidrolisa- dos foram, então, resfriados a +4°C antes da execução da análise dos ter- minais redutores utilizando-se o reagente ácido dinitrosalicílico, de acordo com o protocolo descrito em M. Bailey et al, Enzyme Microb. Technol.,1981, v3, pp 153-157, com a glicose sendo usada para a curva-padrão.

As enzimas endo-beta-(1,4)-glucanase necessárias à presente invenção produzem níveis de terminais redutores maiores do que 5 mM nes- te teste, que se correlaciona a terminais redutores de -10%. As enzimas preferenciais produzem níveis de terminais redutores de mais de 10%, de preferência mais de 12%, ou mesmo mais de 15%, utilizando-se o Teste de Enzima.

LISTAGEM DE SEQÜÊNCIAS

SEQ. ID NO. 1 mostra a seqüência de aminoácidos de uma en- doglucanase do Bacillus sp. AA349 SEQ. ID NO. 2 mostra a seqüência de aminoácidos de uma en- doglucanase do Bacillus sp KSM-S237

DESCRIÇÃO DETALHADA DA INVENÇÃO

Definições

Para uso na presente invenção, o termo "composição de limpe- za" inclui, exceto onde indicado em contrário, agentes de lavagem sob a forma granular ou em pó para múltiplas finalidades ou "para tarefas pesa- das", especialmente detergentes para lavanderia; agentes de lavagem para múltiplas finalidades sob a forma de líquido, gel ou pasta, especialmente os chamados tipos líquidos para tarefas pesadas; detergentes líquidos para tecidos delicados; bem como compostos auxiliares de limpeza como aditivos alvejantes e os tipos "bastão removedor de manchas" ou pré-tratamento.

Para uso na presente invenção o termo "derivados de celulose modificada" compreende polímeros que compreendem uma cadeia principal de celulose, sendo que a celulose é substituída por pelo menos um grupo substituinte ou de modificação. Um monômero de celulose é mostrado a se- guir.

disponíveis para substituição. No polímero de celulose natural, estes grupos compreendem um átomo de hidrogênio. Os derivados de celulose modifica- da necessários, de acordo com a presente invenção, compreendem um substituinte em uma ou mais destas posições no polímero. Tipicamente, os grupos de modificação serão grupos aniônicos ou não-aniônicos, que produ- zem celulose modificada de forma aniônica ou não-aniônica, respectivamen- te. Alternativamente, os derivados de celulose modificada podem ser forne- cidos por outros polissacarídeos de ligação beta-1,4, como xiloglucano (por exemplo, derivado da goma da semente do tamarindo), glicomanan (por e- xemplo, glicomanan coniaco), galactomanan (por exemplo, derivado da go-

CH20R1

R1, R2 e R3 mostram as posições no monômero de celulose ma guar ou goma de alfarrobeira), galactomanan de cadeia lateral ramificada (por exemplo, goma de xantana), quitosano ou um sal de quitosano. Os deri- vados de amido, um polissacarídeo de ligação alfa-1,4 podem, também, es- tar presentes. Os polissacarídeos naturais, beta-1,4 ou alfa-1,4, podem ser modificados com aminas (primárias, secundárias, terciárias), amidas, éste- res, éteres, uretanos, álcoois, ácidos carboxílicos, tosilatos, sulfonatos, sulfa- tos, nitratos, fosfatos e misturas dos mesmos. Exemplos de derivados ade- quados são dados no WO 06/117071 (Unilever), como carbóxi metila da go- ma de alfarrobeira e etil sulfonato da goma de alfarrobeira.

São preferenciais os derivados de celulose anionicamente modi- ficados, como carbóxi metil celulose.

Composições

As composições da presente invenção podem, tipicamente, con- ter teores na faixa entre 0,00002% a 0,15%, de 0,00005% a 0,12%, ou mesmo de 0,0002% a 0,02%, ou mesmo de 0,005% a 0,025%, em peso da enzima pura, de uma ou mais endoglucanase(s). O qsp 100% de qualquer aspectos das composições de limpeza supracitadas é feito de derivado de celulose e um ou mais material(is) auxiliar(es).

Endoqlucanase adequada

A endoglucanase a ser incorporada na composição detergente da presente invenção é uma ou mais enzima(s) alcalina(s) bacteriana(s) a- presentando atividade endo-beta-1,4-glucanase (E.C. 3.2.1.4).

Para uso na presente invenção, o termo "endoglucanase alcali- na", significará uma endoglucanase que tem um pH ótimo acima de 7 e que retém mais que 70% de sua atividade ótima em pH10.

De preferência, a endoglucanase é um polipeptídeo bacteriano endógeno a um elemento do gênero Bacillus.

Com mais preferência, a enzima alcalina apresentando atividade endo-beta-1,4-glucanase (E.C. 3.2.1.4), é um polipeptídeo que tem (i) pelo menos um módulo de ligação do carboidrato da família 17 (Família 17 CBM) e/ou (ii) pelo menos um módulo de ligação do carboidrato da família 28 (fa- mília 28 CBM). Consulte, por exemplo: Current Opinion in Structural Biology, 2001, 593-600 por Υ. Bourne e Β. Henrissat no seu artigo intitulado: "Glyco- side Hydrolases and glycosyltransferases: families and functional modules" para a definição e classificação de CBMs. Consulte ainda o Biochemical Journal, 2002, v361, 35-40 por A.B. Boraston et al, no seu artigo intitulado: "Identification and glucan-binding properties of a new carbohydrate-binding module family" para as propriedades da família 17 e 28 CBM's.

Em uma modalidade mais preferencial, a dita enzima compreen- de um polipeptídeo (ou variante do mesmo) endógeno a uma das seguintes espécies de Bacillus:

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As endoglucanases adequadas às composições da presente invenção são:

1) Uma enzima apresentando atividade endo-beta-1,4-glucanase (E.C. 3.2.1.4), que tem a seqüência de no mínimo 90%, de preferência 94%, com mais preferência 97%, e com mais preferência ainda 99%, 100% de identidade à seqüência de aminoácidos da posição 1 à posição 773 da SEQ ID nQ 1 (Correspondendo à SEQ ID ne 2 em W002/099091); ou um fragmen- to da mesma que tem atividade endo-beta-1,4-glucanase, quando a identi- dade é determinada pelo GAP apresentado no programa GCG utilizando uma penalidade de criação de GAP de 3,0 e penalidade por extensão de GAP de 0,1. A enzima e o método correspondente de produção são extensi- vamente descritos no Pedido de Patente W002/099091 publicado por No- vozymes A/S, em 12 de dezembro de 2002. Consulte as páginas 4 a 17 e da descrição detalhada e as páginas 20 a 26 dos exemplos. Uma destas enzi- mas está comercialmente disponível sob o nome comercial de Celluclean® pela Novozymes A/S.

GCG refere-se ao pacote do software de análise da seqüência fornecido pela Accelrys, San Diego, CA, USA. Este incorpora um programa chamado GAP que usa o algoritmo de Needleman e Wunsch para encontrar 0 alinhamento das seqüências completas que otimizam o número de combi- nações e minimizam o número de gaps.

2) São adequadas, também, as enzimas endoglucanases alcali- nas descritas na EP 1 350 843A, publicada pela Kao Corporation, em 8 de outubro de 2003._Consulte a descrição detalhada [0011] a [0039] e exemplos .1a 4 [0067] a [0077] para uma descrição detalhada das enzimas e sua pro- dução. As variantes de celulase alcalina são obtidas mediante a substituição do resíduo de aminoácido de uma celulase que tem uma seqüência de ami- noácidos exibindo pelo menos 90%, de preferência 95%, com mais prefe- rência 98% e mesmo 100% de identidade com a seqüência de aminoácidos representada pela SEQ. ID ne 2 (Correspondendo à SEQ. ID nQ 1 na EP 1 .350 843 nas páginas 11-13) na (a) posição 10, (b) posição 16, (c) posição .22, (d) posição 33, (e) posição 39, (f) posição 76, (g) posição 109, (h) posi- ção 242, (i) posição 263, (j) posição 308, (k) posição 462, (I) posição 466, (m) posição 468, (n) posição 552, (o) posição 564, ou (p) posição 608 na SEQ ID ns 2 ou em uma posição correspondendo a estas com outro resíduo de aminoácido

Exemplos da "celulase alcalina que tem a seqüência de aminoá- cidos representada pela SEQ. ID nQ 2" incluem Eg1-237 [derivado do Bacil- Ius sp. cepa KSM-S237 (FERM BP-7875), Hakamada1 et al., Biosci. Biotech- nol. Biochem., 64, 2281-2289, 2000]. Exemplos da "celulase alcalina que tem uma seqüência de aminoácidos exibindo pelo menos 90% de homologia com a seqüência de aminoácidos representada pela SEQ. ID ns 2" incluem celulases alcalinas que tem uma seqüência de aminoácidos exibindo, de preferência, pelo menos 95% de homologia, com mais preferência, pelo me- nos 98% de homologia, com a seqüência de aminoácidos representada pela SEQ. ID nQ 2. Exemplos específicos incluem celulase alcalina derivada do Bacillus sp. cepa 1139 (Eg1-1139) (Fukumori, et al., J. Gen. Microbiol., 132, .2329-2335) (91,4% de homologia), celulases alcalinas derivadas de Bacillus sp. cepa KSM-64 (Eg1-64) (Sumitomo, et al., Biosci. Biotechnol. Biochem., .56, 872-877, 1992) (homologia: 91,9%), e celulase derivada do Bacillus sp. cepa KSM-N131 (Eg1-N131b) (pedido de patente japonês n° 2000-47237) (homologia: 95,0%).

O aminoácido é, de preferência, substituído por: glutamina, ala- nina, prolina ou metionina, sendo a glutamina especialmente preferencial na posição (a), asparagina ou arginina, sendo a asparagina especialmente pre- ferencial na posição (b), prolina é preferencial na posição (c), histidina é pre- ferencial na posição (d), alanina, treonina ou tirosina, especialmente alanina é preferencial na posição (e), histidina, metionina, valina, treonina ou alani- na, especialmente histidina é preferencial na posição (f), isoleucina, leucina, serina ou valina, especialmente isoleucina é preferencial na posição (g), ala- nina, fenilalanina, valina, serina, ácido aspártico, ácido glutâmico, leucina, isoleucina, tirosina, treonina, metionina ou glicina, especialmente alanina, fenilalanina ou serina é preferencial na posição (h), isoleucina, leucina, proli- na ou valina, especialmente isoleucina é preferencial na posição (i), alanina, serina, glicina ou valina, especialmente alanina é preferencial na posição (j), treonina, leucina, fenilalanina ou arginina, especialmente treonina é prefe- rencial na posição (k), leucina, alanina ou serina, especialmente leucina é preferencial na posição (I), alanina, ácido aspártico, glicina ou lisina, especi- almente alanina é preferencial na posição (m), metionina é preferencial na posição (n), valina, treonina ou leucina, especialmente valina é preferencial na posição (o), e isoleucina ou arginina, especialmente isoleucina é prefe- rencial na posição (p).

O "resíduo de aminoácido em uma posição correspondente a essa" pode ser identificado através da comparação da seqüência de amino- ácidos utilizando-se algoritmo conhecido, por exemplo, a do método Lipman- Perason1 e oferecendo-se uma pontuação máxima de similaridade às múlti- plas regiões das similaridades na seqüência de aminoácidos de cada celula- se alcalina. A posição do resíduo homólogo de aminoácido na seqüência de cada celulase pode ser determinado, independente da inserção ou depleção existente na seqüência de aminoácidos, pelo alinhamento da seqüência de aminoácidos da celulase deste modo (Fig. 1 da EP 1 350 843). Presume-se que a posição homóloga exista na mesma posição tridimensional e provoque efeitos similares com relação a uma função específica da celulase-alvo.

Com relação à outra celulase alcalina que tem uma seqüência de aminoácidos exibindo pelo menos 90% de homologia com SEQ. ID ns 2, exemplos específicos da posição correspondente à (a) posição 10, (b), posi- ção 16, (c) posição 22, (d) posição 33, (e) posição 39, (f) posição 76, (g) po- sição 109, (h) posição 242, (i) posição 263, (j) posição 308, (k) posição 462, (I) posição 466, (m) posição 468, (n) posição 552, (o) posição 564 e (p) posi- ção 608 da celulase alcalina (Eg1-237) representada pela SEQ. ID ne 2 e os resíduos de aminoácido desta posição serão mostrados abaixo:

<table>table see original document page 10</column></row><table> <table>table see original document page 11</column></row><table>

3) Também adequada é a celulase alcalina K, descrita na EP .265 832A, publicada por Kao em 4 de maio de 1988. Consulte a descrição, página 4, linha 35 à página 12, linha 22 e exemplo 1 e 2 na página 19 para uma descrição detalhada da enzima e sua produção. A celulase alcalina K possui as seguintes propriedades físicas e químicas:

• (1) Atividade: que tem uma atividade enzimática Cx de atuação na carbóxi metil celulose juntamente com uma Ci atividade enzimática fraca e uma atividade beta-glucoxidase fraca;

• (2) Especificidade nos substratos: Atuando na carbóxi metil celulose(CMC), celulose cristalina, Avicell, celobiose, e p-nitrofenila celobio- sida(PNPC);

• (3) tendo um pH útil na faixa entre 4 a 12 e um pH ótimo na faixa entre 9 a 10;

• (4) que tem valores estáveis de pH de 4,5 a 10,5 e 6,8 a 10, quando é deixado a 40°C por 10 minutos e 30 minutos, respectivamente;

• (5) Agindo em uma ampla faixa de temperatura entre 10 a .65°C, com uma temperatura ótima sendo reconhecida a cerca de 40°C;

• (6) Influências dos agentes quelantes: Atividade não inibida com ácido etilenodiaminotetracético (EDTA), ethilenoglicol-bis-(P- aminoetilleter) N,N,N',N"-ácido tetraacético (EGTA), N,N-bis(carbóxi meti- la)glicina (ácido nitrilo triacético) (NTA)1 tripolifosfato de sódio (STPP) e zeóli- to;

• (7) Influências dos agentes ativos de superfície: Sendo subme- tidos a pouca inibição da atividade por meio dos agentes ativos de superfí- cie, como sulfonatos de alquil benzeno lineares de sódio (LAS), alquil sulfato de sódio (AS), polióxi etileno sulfatos de alquila de sódio (ES), sódio sulfona- tos de alfa olefinas (AOS), ésteres de ácido alifático de alfa-sulfonatado de sódio (alfa-SFE), sulfonato de sódio de alquila (SAS)1 éteres de alquila polió- xi etileno secundários, sais de ácido graxo (sais de sódio), e cloreto dimetil dialquil amônio;

• (8) Que tem uma forte resistência às proteinases; e

(9) Peso molecular (determinado pela cromatografia em gel):

Que tem um pico máximo a 180.000 ± 10.000.

De preferência, esta enzima é obtida pelo isolamento de um produto de cultura do Bacillus sp KSM-635.

A celulase K está disponível comercialmente junto à Kao Corpo- ration: por exemplo, a preparação da celulase Eg-X conhecida como KAC® sendo uma mistura de E-H e E-L, ambas do Bacillus sp. bactéria KSM-635. As celulases E-H e E-L foram descritas no S. Ito, Extremophiles, 1997, v1, 61-66 e no S. Ito et al, Agric Biol Chem, 1989, v53, 1275-1278.

4) As endoglucanases alcalinas bacterianas descritas na EP 271 004A, publicada por Kao, em 15 de junho de 1988, também são adequadas ao propósito da presente invenção Consulte a descrição, da página 9, linha 15, à página 23, linha 17, e página 31, linha 1, à página 33, linha 17, para uma descrição detalhada das enzimas e suas produções. Estas são:

Celulase Alcalina K-534 de KSM 534, FERM BP 1508,

Celulase Alcalina K-539 de KSM 539, FERM BP 1509,

Celulase Alcalina K-577 de KSM 577, FERM BP 1510,

Celulase Alcalina K-521 de KSM 521, FERM BP 1507,

Celulase Alcalina K-580 de KSM 580, FERM BP 1511,

Celulase Alcalina K-588 de KSM 588, FERM BP 1513,

Celulase Alcalina K-597 de KSM 597, FERM BP 1514,

Celulase Alcalina K-522 de KSM 522, FERM BP 1512,

Celulase Alcalina E-Il de KSM 522, FERM BP 1512,

Celulase Alcalina E-Ill de KSM 522, FERM BP 1512.

Celulase Alcalina K-344 de KSM 344, FERM BP 1506, e

Celulase Alcalina K-425 de KSM 425, FERM BP 1505.

5) Finalmente, as endoglucanases alcalinas derivadas das espé- cies Bacillus KSM-N, descritas em JP2005287441A, publicada por Kao, em 20 de outubro de 2005, são também adequadas ao propósito da presente invenção. Consulte a descrição, da página 4, linha 39, à página 10, linha 14, para uma descrição detalhada das enzimas e sua produção. Exemplos des- tas endoglucanases alcalinas são:

Celulase Alcalina Egl-546H do Bacillus sp. KSM-N546 Celulase Alcalina Egl-115 do Baeillus sp. KSM-N115 Celulase Alealina Egl-145 do Baeillus sp. KSM-N145 Celulase Alcalina Egl-659 do Baeillus sp.KSM-N659 Celulase Alealina Egl-640 do Baeillus sp.KSM-N440

Também são abrangidas pela presente invenção as variantes das enzimas acima descritas, obtidas pelas várias técnicas conhecidas pelos especialistas na técnica de evolução direta. Derivado de celulose modificada

O derivado da celulose modificada necessário a presente inven- ção contém um polímero que apresenta uma cadeia principal de celulose. A celulose pode ser modificada de forma aniônica ou não-aniônica, de prefe- rência modificada de forma aniônica. Um monômero de celulose é mostrado abaixo.

<formula>formula see original document page 13</formula>

R1, R2 e R3 mostram as posições no monômero de celulose disponível para substituição. No polímero de celulose natural, estes grupos compreendem um átomo de hidrogênio. O derivado da celulose modificada aqui utilizável compreende substituintes em uma ou mais destas posições. Por exemplo, para a substituição aniônica, uma ou mais destas posições no polímero são substituídas por um grupo aniônico, por exemplo, um dos gru- pos aniônicos a seguir, em sua forma de ácido ou sal, de preferência na for- ma de sódio (fornecido aqui) ou sal de potássio.

<formula>formula see original document page 13</formula> -PO3Na -SO3Na Onde:

L é Ci-6alquila, com mais preferência Ci-4alquila

O derivado da celulose modificada de forma aniônica pode, tam- bém, compreender grupos substituintes não-iônicos nos quais uma ou mais das posições R1, R2 e R3 pode ser substituída por grupos não-aniônicos, por exemplo,

-A

-L-OH

-L-CN -C(=0)A -C(=0)NH2 -C(=0)NHA -C(=0)N(A)B -C(=0)0A -(CH2CH2OH2O)nZ -(CH2CH2O)nZ -(CH2CH(CH3)0)nZ -(CH2O)nZ em que:

AeB são Ci-30alquila L é Ci-6alquila n = 1 a 100 Z é H ou Ci-6alquila

Alguns exemplos não-limitadores adequados de derivados de celulose modificada são os sais de sódio ou potássio da carbóxi metil celulo- se, carbóxi etil celulose, sulfoetila celulose, sulfopropila celulose, celulose sulfato, fosforilada celulose, carbóxi metila hidróxi etil celulose, carbóxi metila hidróxi propil celulose, sulfoetila hidróxi etil celulose, sulfoetila hidróxi propil celulose, carbóxi metila metil hidróxi etil celulose, carbóxi metila metil celulo- se, sulfoetila metil hidróxi etil celulose, sulfoetila metil celulose, carbóxi metila etil hidróxi etil celulose, carbóxi metila etil celulose, sulfoetila etil hidróxi etil celulose, sulfoetila etil celulose, carbóxi metila metil hidróxi propil celulose, sulfoetila metil hidróxi propil celulose, carbóxi metila dodecila celulose, car- bóxi metila dodecoil celulose, carbóxi metila cianoetil celulose e sulfoetila cianoetil celulose,

Celulose modificada de forma não-aniônica

O derivado da celulose modificada pode ser apresentado por um derivado da celulose modificada de forma não-aniônica no lugar de, ou em adição ao polímero da celulose modificada de forma aniônica. Exemplos de polímeros da celulose modificada de forma não-aniônica incluem metil celu- lose, etil celulose, propil celulose, hidróxi etil celulose, hidróxi propil celulose, metil hidróxi etil celulose, etil hidróxi etil celulose, dodecila hidróxi etil celulo- se, etil hidróxi propil celulose, acetato de celulose, metil hidróxi propil celulo- se, metil etila hidróxi etil celulose, butila glicidila éter-hidróxi etil celulose e laurila glicidila éter-hidróxi etil celulose.

Exemplos específicos incluem Finnfix BDA (de Noviant), Tylose CR1500 G2 (disponível junto à Clariant), Carbose códigos D65, D72, LT-30 e LT-20 (de Penn Carbose); derivados de celulose hidrofobicamente modifi- cados, por exemplo, conforme descrito em W099/61479 (Noviant); deriva- dos de celulose modificada com polietileno glicol, por exemplo, os descrito em DE102004063766.

Os derivados da celulose modificada especialmente preferenci- ais têm uma massa molecular de peso médio de pelo menos 3,3E-17 g (20 000 kDa) ou pelo menos 8,3E-17 g (50 000 kDa), ou mesmo pelo menos 1,7E-16 g (100 000 kDa), ou mesmo pelo menos 2,5E-16 g (150 000 kDal- tons). A massa molecular de peso médio do derivado da celulose modificada não será em geral maior que 8,3E-16 g (500 000 kDa), ou maior que 4,9E-19 g (300 000 kDa) ou maior que 4.2E-16 g (250 000 kDa). Os graus preferen- ciais de substituição (DS) são de 0,3, ou 0,4, ou 0,45 até, por exemplo, 0,7 ou mesmo 0,8 ou mesmo 0,9. Especialmente preferidas são as metilcelulo- ses modificadas, como CMC, com pesos moleculares e/ou graus de substitu- ição e/ou níveis conforme descritos na presente invenção. O teor do derivado da celulose modificada nas composições de- tergentes da invenção é tipicamente na faixa de pelo menos 0,005 ou 0,01 %, em peso, ou 0,02 ou pelo menos 0,05 %, em peso, ou mesmo pelo menos 0,1 %, em peso, com base no peso total de composição detergente.

Tipicamente, os teores não serão maiores que 5%, em peso, ou mesmo maiores que 2%, em peso, ou mesmo maiores que 1,5%, em peso da com- posição detergente. Em uma modalidade particularmente preferencial da invenção, a razão entre o peso do derivado da celulose modificada e o peso do proteína enzimática da celulase ativa é de 1:1 a 10000:1, de preferência de 20:1 a 1000:1, com a máxima preferência de 30:1 a 800:1.

Derivados de celulose como metil celuloses foram incorporados às composições detergentes por muitos anos. Eles depositam nas superfí- cies de tecido de algodão para formar uma camada repelente de sujeira car- regada negativamente, que repele a deposição da redução das sujeiras so- bre uma superfície de tecido. Os presentes inventores descobriram que os derivados de celulose que têm peso molecular muito mais baixo do que é tradicionalmente usado podem apresentar mais benefícios surpreendentes conforme agem como auxiliares de anti-redeposição através da suspensão das sujeiras no líquido de lavagem. Estes derivados de celulose podem ser formados localmente pela reação dos precursores de agente celulose espe- cífico.

O derivado da celulose modificada pode ser adicionado como um componente seco particulado que compreende, por exemplo, mais que 50 %, ou mesmo mais que 60 % ou 70 % ou 80%, em peso, até 100 %, em peso do derivado da celulose modificada. O derivado da celulose modificada pode ser incorporado nas composições detergentes da invenção como parte de uma partícula processada formada por um processo de criação de partí- cula do detergente convencional, como secagem por atomização, aglomera- ção ou extrusão. Nestes casos, a quantidade do derivado da celulose modi- ficada nesta partícula será pelo menos 0,1 % ou 0,5 ou 1 %, em peso, e é provavelmente menor que 70% e, mais provavelmente, menor que 60 % ou 50 %, 40%, 30%, ou mesmo menor que 20 %, ou 10%, em peso da partícula processada. A introdução do derivado da celulose modificada como parte de uma partícula processada de detergente pode ser especialmente preferenci- al, especialmente para composições detergentes que contêm baixos teores de fosfato e/ou builder à base de zeólito; por exemplo, menor que 15%, em peso do total da composição detergente, ou mesmo menor que 14% ou 12 % ou 10 % ou 8 % até 0 %, em peso do fosfato e/ou builder à base de zeóli- to. Isto pode ser preferencial já que pode promover distribuição uniforme da celulose por todo o líquido de lavagem na adição da composição detergente à água, através do auxílio da solubilidade do derivado de celulose. Onde o derivado da celulose modificada está presente em uma partícula processada de detergente, a partícula processada de detergente pode compreender qualquer outro ingrediente de detergente convencional ou componentes do mesmo, como qualquer um dos materiais auxiliares descritos a seguir ou, por exemplo, conforme descrito na JP 2002 265999 (Kao) ou em qualquer um dos processos descritos a seguir sob o subtítulo de "Processos para Produção de Composições". Em particular esta partícula pode compreender pelo menos 1, ou pelo menos 5 ou 10 %, em peso, até 15 ou 20 ou 30 %, em peso do polímero de policarboxilato polimérico como homo- ou co- polímeros a base de ácido acrílico e/ou ácido maléico (por exemplo, políme- ros Sokalan da BASF), com base no peso da partícula processada. A partí- cula processada pode compreender tensoativos aniônicos, não-iônicos, cati- ônicos, zwitteriônicos e/ou anfotéricos ou misturas dos mesmos. As quanti- dades podem ser formadas de 1 a 70 %, em peso, ou de 2 a 60% ou de 5 a .850 %, em peso, com base no peso total da partícula processada. Por e- xemplo, a partícula processada pode compreender tensoativo não-iônico, opcionalmente, em combinação com tensoativos aniônicos e/ou catiônicos. Os tensoativos adequados são descritos na seção "tensoativos" da descri- ção. Em particular, tensoativos não-iônicos adequados incluem tensoativos alcoxilados, por exemplo, tensoativos etoxilados que têm um grau de alcoxi- lação de 3 a 20, ou mesmos mais altos, como de 20 a 50.

A partícula processada pode compreender silicato de sódio (es- pecialmente na razão de 1 a 2) em quantidades de 1 a 30 %, em peso, ou de 2 a 25 %, em peso, ou de 5 a 20 %, em peso.

As composições preferenciais, de acordo com a invenção, com- preendem polímeros de policarboxilato poliméricos e em uma quantidade em que a razão entre o peso do policarboxilato polimérico e o peso do derivado da celulose modificada é de pelo menos 2:1, com mais preferência de pelo menos 2.5:1 e ainda com mais preferência, de pelo menos 3:1, ou mesmo 4:1 ou 5:1. Estas razões podem, também, ser preferenciais nas partículas processadas acima discutidas, onde o policarboxilato polimérico está pre- sente.

A densidade aparente da composição da invenção e/ou, mais especificamente, o derivado de celulose modificada contendo partículas é, tipicamente, de pelo menos 450 g/L ou pelo menos 550 g/L ou 650 g/L ou pelo menos 700 g/L, até 1500 g/L. A densidade aparente é medida por meio de um simples dispositivo de funil e copo que consiste em um funil cônico montado rigidamente em uma base e dotado de uma válvula de aba na sua extremidade inferior para permitir que os conteúdos do funil sejam esvazia- dos em um copo cilíndrico alinhado de forma axial e colocado abaixo do fu- nil. O funil tem 130 mm de altura e diâmetro interno de 130 mm e 40 mm nas suas respectivas extremidades superior e inferior. É montado de forma que a extremidade inferior esteja situado a 140 mm acima da superfície superior da base. O copo tem uma altura geral de 90 mm, uma altura interna de 87 mm e um diâmetro interno de 84 mm. Seu volume nominal é 500 mL. Para exe- cutar a medição, o funil é preenchido manualmente com pó, a válvula de aba é aberta e o pó pode transbordar o copo. O copo cheio é removido da estru- tura e o pó em excesso é removido do copo passando um implemento de extremidade reta, ex. uma faca, de um lado a outro na sua borda superior. O copo cheio é então pesado e o valor obtido para o peso do pó é duplicado para fornecer a densidade aparente de g/L. As medições duplicadas são fei- tas e uma média de três resultados fornece a densidade aparente.

Os presentes inventores também apresentaram composições detergentes que apresentam propriedades de suspensão da sujeira.

De acordo com outra modalidade da invenção, é, portanto, apre- sentado uma composição detergente que compreende oligossacarídeos que têm uma massa molecular de peso médio menor que 3.3E-17 g (20 000 kDa), este oligossacarídeo é obtido pela reação de uma enzima, conforme definido acima, com uma celulose modificada de forma aniônica que tem um peso molecular médio de 4.9E-17 g (30 000 kDa) a 8.3E-16 g (500 000 kDa). Em uma outra modalidade da dita invenção, é apresentado um líquido aquoso para lavagem que compreende uma composição deter- gente, sendo que o oligossacarídeo é compreendido em quantidades de 0,5 ppm a 1000 ppm, ou de 0,8 a 1500 ppm, ou de 1,0 a 1000 ppm.

De acordo com outra modalidade da invenção, é apresentado o uso do oligossacarídeo que tem uma massa molecular de peso médio menor que 3,3E-17 g (20 000 kDa), este oligossacarídeo sendo obtido pela reação de uma enzima, conforme descrito acima, com um derivado da celulose mo- dificada de forma aniônica ou não-aniônica, de preferência de forma aniôni- ca, que tem uma massa molecular de peso médio de 4,9E-17 g (30 000 kDa) a 8,3E-16 g (500 000 kDa), para preparação de uma composição detergente, para suspensão da sujeira.

De acordo com outro aspecto da invenção, é também apresen- tada uma composição detergente que compreende uma enzima, conforme descrito acima, e pelo menos 2 %, em peso, ou mesmo pelo menos 5 %, em peso, 10 %, em peso, 15, 20 %, em peso, ou mais, por exemplo, até 50 %, em peso, ou 40 %, em peso, ou 30 %, em peso, ou 25 %, em peso, de um sal de builder à base de fosfato, pelo menos 25, ou 30 ou 40 ou 45 ou 50 ou mesmo 55 %, em peso, até 100 %, em peso, ou 90 %, em peso, ou 80 %, em peso do dito builder à base de fosfato que contém builder pirofosfato.

Este builder pirofosfato pode ser formado localmente por seca- gem por atomização de uma composição que compreende sódio ou outro sal de tripolifosfato ou de forma ácida, em um processo de secagem por atomi- zação em que a temperatura e/ou fluxo de ar e/ou outros constituintes quí- micos na pasta aquosa da secagem por atomização são controlados para apresentar a reação desejada do tripolifosfato ao sal pirofosfato. O processo pode ser realizado, por exemplo, conforme descrito na W003/091378 ou na US4310431. Materiais auxiliares

Embora não-essencial para os propósitos da presente invenção, a lista não-limitadora de compostos auxiliares mostrada mais adiante neste documento é adequada ao uso nas composições instantâneas e pode ser, desejavelmente, incorporada em certas modalidades da invenção, por e- xemplo, para auxiliar ou melhorar o desempenho da limpeza, para tratamen- to do substrato a ser limpo ou para modificar a estética da composição de limpeza, como no caso de perfumes, corantes ou similares. A natureza exata desses componentes adicionais, bem como seus níveis de incorporação, dependerá da forma física da composição e da natureza da operação de limpeza em que será utilizada. Os materiais auxiliares adequados incluem, mas não se limitam a, tensoativos, builders, agentes quelantes, agentes ini- bidores de transferência de corantes, dispersantes, enzimas adicionais e estabilizantes de enzimas, materiais catalíticos, ativadores de alvejamento, peróxido de hidrogênio, fontes de peróxido de hidrogênio, perácido pré- formado, agentes poliméricos dispersantes, remoção de sujeira à base de argila/agentes anti-redeposição, alvejantes, supressores de espuma, coran- tes, perfumes, agentes elastificantes de estrutura, amaciantes de tecidos, veículos, hidrótropos, elementos auxiliares ao processamento, solventes e/ou pigmentos. Além da descrição abaixo, exemplos adequados desses outros compostos auxiliares, bem como seus níveis de uso, são encontrados nas patentes U.S. N0 5.576.282, N0 6.306.812 B1 e N0 6.326.348 B1, que estão aqui incorporadas, por referência. Quando um ou mais compostos au- xiliares estão presentes, estes um ou mais compostos auxiliares podem es- tar presente conforme detalhado abaixo:

Agentes de alvejamento - As composições de limpeza da pre- sente invenção podem compreender um ou mais agentes de alvejamento. Agentes de alvejamento adequados, além de catalisadores de alvejamento, incluem outros fotobranqueadores, ativadores de alvejamento, peróxido de hidrogênio, fontes de peróxido de hidrogênio, perácidos pré-formados e mis- turas dos mesmos. Em geral, quando é usado um agente de alvejamento, as composições da presente invenção podem compreender de cerca de 0,1% a cerca de 50%, ou mesmo de cerca de 0,1% a cerca de 25% de agente de alvejamento, em peso da presente composição para limpeza. Exemplos de agentes de alvejamento adequados incluem:

(1) outros fotobranqueadores, por exemplo, vitamina K3;

(2) perácidos pré-formados: Os perácidos pré-formados adequa- dos incluem, mas não se limitam a, compostos selecionados do grupo con- sistindo em ácidos e sais percarboxílicos, ácidos e sais percarbônicos, áci- dos e sais perimídicos, ácidos e sais peroximonossulfúricos, por exemplo,

Oxone e combinações dos mesmos. Os ácidos percarboxílicos adequa- dos incluem perácidos hidrofóbicos e hidrofílicos que têm a fórmula R- (C=O)O-O-M, em que R é um grupo alquila, opcionalmente ramificado que tem, quando o perácido é hidrofóbico, de 6 a 14 átomos de carbono, ou de 8 a 12 átomos de carbono e, quando o perácido é hidrofílico, menos de 6 áto- mos de carbono, ou mesmo menos de 4 átomos de carbono, sendo que M é um contraíon, por exemplo sódio, potássio ou hidrogênio;

(3) fontes de peróxido de hidrogênio, por exemplo, sais de peri- drato inorgânico, incluindo sais de metais alcalinos como sais de sódio de perborato (em geral, mono ou tetrahidrato), percarbonato, persulfato, perfos- fato, sais persilicato e misturas destes. Em um aspecto da invenção, os sais de peridrato inorgânicos são selecionados a partir do grupo consistindo em sais sódicos de perborato, de percarbonato, e combinações dos mesmos. Quando utilizados, os sais de peridrato inorgânicos estão, tipicamente, pre- sentes em quantidades de 0,05% a 40%, ou de 1% a 30%, em peso do total da composição, e são, tipicamente, incorporados nessas composições sob a forma de um sólido cristalino que pode ser revestido. Os revestimentos ade- quados incluem sais inorgânicos, como silicato de metal alcalino, sais de carbonato ou borato, ou misturas dos mesmos, ou materiais orgânicos, como polímeros, ceras, óleos ou sabões graxos solúveis ou dispersíveis em água;

e

(4) ativadores de alvejamento que têm R-(C=O)-L em que R é um grupo alquila, opcionalmente ramificado que tem, quando o ativador de alvejamento é hidrofóbico, de 6 a 14 átomos de carbono, ou de 8 a 12 áto- mos de carbono e, quando o ativador de alvejamento é hidrofílico, menos de 6 átomos de carbono ou mesmo menos de 4 átomos de carbono, sendo que L é um grupo de saída. Exemplos de grupos de saída adequados são ácido benzóico e derivados do mesmo, especialmente benzeno sulfonato. Os ati- vadores de alvejamento adequados incluem dodecanoil oxibenzeno sulfona- to, decanoil oxibenzeno sulfonato, ácido decanoil oxibenzóico ou seus sais, .3,5,5-trimetil hexanoil oxibenzeno sulfonato, tetra acetil etileno diamina (TA- ED) e nonanoil oxibenzenossulfonato (NOBS). Os ativadores de alvejamento adequados são, também, apresentados em WO 98/17767. Embora qualquer ativador de alvejamento adequado possa ser utilizado, em um aspecto da invenção a presente composição para limpeza pode compreender NOBS, TAED ou misturas dos mesmos.

Quando presente, o perácido e/ou ativador de alvejamento está geralmente presente na composição em uma quantidade de cerca de 0,1% a cerca de 60%, de cerca de 0,5% a cerca de 40%, ou mesmo de cerca de .0,6% a cerca de 10%, em peso, com base na composição. Um ou mais pe- rácidos hidrofóbicos ou precursores dos mesmos podem ser usados em combinação com um ou mais perácidos hidrofílicos ou precursores dos mesmos.

As quantidades da fonte de peróxido de hidrogênio e de peráci- do ou ativador de alvejamento podem ser selecionadas de modo que a razão molar entre o oxigênio disponível (da fonte de peróxido) e o perácido seja de .1:1 a 35:1 ou mesmo 2:1 a 10:1.

Tensoativos - As composições de limpeza, de acordo com a pre- sente invenção, podem compreender um tensoativo ou um sistema tensoati- vo no qual o tensoativo pode ser selecionado de tensoativos não-iônicos, tensoativos aniônicos, tensoativos catiônicos, tensoativos anfolíticos, tensoa- tivos zwitteriônicos, tensoativos não-iônicos semipolares e combinações dos mesmos. Quando utilizado, o tensoativo está tipicamente presente a um teor de cerca de 0,1% a cerca de 60%, de cerca de 1% a cerca de 50%, ou mesmo de cerca de 5% a cerca de 40%, em peso da presente composição. Builders - As composições de limpeza da presente invenção po- dem compreender um ou mais builders ou sistemas de builder detergentes. Quando um builder for usado, a presente composição compreenderá, tipi- camente, pelo menos cerca de 1%, de cerca de 5% a cerca de 60%, ou mesmo de cerca de 10% a cerca de 40% de builder, em peso da presente composição.

Os builders incluem, mas não se limitam a, sais de polifosfatos de metal alcalino, amônio e alcanol amônio, silicatos de metal alcalino, alca- lino-terroso e carbonatos de metal alcalino, builders de aluminossilicato, compostos de policarboxilato, éter hidróxi policarboxilatos, copolímeros de anidrido maléico com etileno ou vinil metil éter, ácido 1, 3, 5-triidróxi benze- no-2, 4, 6-trissulfônico e ácido carbóxi metil oxi succínico, os diversos sais de metal alcalino, amônio e amônio substituído de ácidos poliacéticos como ácido etilenodiamino tetraacético e ácido nitrilotriacético, bem como policar- boxilatos como ácido melítico, ácido succínico, ácido cítrico, ácido oxidissuc- cínico, ácido polimaléico, ácido benzeno 1,3,5-tricarboxílico, ácido carbóxi metil oxi succínico, e seus sais solúveis.

Agentes quelantes - As composições de limpeza da presente invenção podem conter um agente quelante. Os agentes quelantes adequa- dos incluem agentes quelantes de cobre, ferro e/ou manganês, e combina- ções dos mesmos. Quando um agente quelante é usado, a presente compo- sição pode compreender de cerca de 0,005% a cerca de 15%, ou mesmo de cerca de 3,0% a cerca de 10% de agente quelante, em peso da presente composição.

Agentes inibidores de transferência de pigmentos - As composi- ções de limpeza da presente invenção podem conter também um ou mais agentes inibidores de transferência de pigmentos. Agentes poliméricos inibi- dores de transferência de corantes adequados incluem, mas não se limitam a, polímeros de polivinil pirrolidona, polímeros de poliamina N-óxido, copolí- meros de N-vinil pirrolidona e N-vinil imidazol, polivinil oxazolidonas e polivi- nil imidazóis, ou misturas desses itens. Quando presentes em uma composi- ção da presente invenção, os agentes inibidores de transferência de pigmen- tos podem estar presentes em teores na faixa de cerca de 0,0001% a cerca de 10%, de cerca de 0,01% a cerca de 5%, ou mesmo de cerca de 0,1% a cerca de 3%, em peso da composição.

Agente branqueador fluorescente - As composições de limpeza da presente invenção também conterão, de preferência, componentes adi- cionais que possam tonalizar artigos sendo limpos, como agente branquea- dor fluorescente. Qualquer agente branqueador fluorescente adequado para uso em uma composição detergente para lavagem de roupas pode ser usa- do em uma composição da presente invenção. Os agentes branqueadores fluorescentes mais comumente usados são aqueles pertencentes às classes dos derivados de ácido sulfônico diamino estilbeno, derivados de diarilpira- zolina e derivados de bisfenil-di-estiril. Exemplos dos tipos de agentes bran- queadores fluorescentes derivados do ácido sulfônico diamino estilbeno in- cluem os sais de sódio de:

.4,4'-bis-(2-dietanolamino-4-anilino-s-triazino-6-ilamino)estilbeno- .2,2'-dissulfonato,

.4,4'-bis-(2,4-dianilino-s-triazino-6-ilamino)estilbeno-2.2'- dissulfonato,

.4,4'-bis-(2-anilino-4(N-metil-N-2-hidroxietilamino)-s-triazino-6- ilamino)estilbeno-2,2'-dissulfonato,

.4,4'-bis-(4-fenila-2,1,3-triazol-2-il)estilbeno-2,2'-dissulfonato, .4,4'-bis-(2-anilino-4(1-metil-2-hidróxi-etilamino)-s-triazino-6- ilamino)estilbeno-2,2'-dissulfonato e,

.2-(estilbil-4"-nafto-1.,2':4,5)-1,2,3-trizole-2"-sulfonato. Agentes branqueadores fluorescentes preferenciais são Tino- pal® DMS e Tinopal® CBS disponíveis junto à Ciba-Geigy AG, Basel, Suíça. Tinopal® DMS é o sal dissódico do 4,4'-bis-(2-morfolino-4 anilino-s-triazino- .6-ilamino)estilbeno dissulfonato. Tinopal® CBS é o sal dissódico do 2,2'-bis- (fenila-estirila) dissulfonato.

São preferenciais, também, agentes branqueadores fluorescen- tes da estrutura: <formula>formula see original document page 25</formula>

em que R1 e R2, juntamente com o átomo de nitrogênio que os ligam, for- mam um morfolino de alquila C1-C4 alquila substituído ou não substituído, um anel de piperidina ou pirrolidina, de preferência um anel morfolino (co- mercialmente disponível como Parawhite KX, fornecido pela Paramount Mi- nerals and Chemicals, Mumbai, índia)

Outros fluorescedores adequados ao uso na invenção incluem as 1-3-diaril pirazolinas e os 7-alquilaminocumarinas.

Os níveis adequados de alvejante fIuorecente incluem teores mais baixos de cerca de 0,01, de 0,05, de cerca de 0,1 ou mesmo de cerca de 0,2 %, em peso, a níveis superiores de 0,5 ou mesmo 0,75 %, em peso.

Os agentes corantes ou de pigmentos para tecidos, quando for- mulados nas composições detergentes, podem ser depositados em um teci- do, quando o dito tecido é colocado em contato com um líquido de lavagem que compreende as ditas composições detergentes, dessa forma, alterando o tom do dito tecido através da absorção de luz visível. Os agentes branque- adores fluorescentes emitem pelo menos alguma luz visível. Em contraste, os agentes de matiz para tecidos alteram o tom de uma superfície conforme absorvem pelo menos uma porção do espectro de luz visível. Os agentes de matiz adequados para tecidos incluem corantes e corantes conjugados de argila, e podem, também, incluir pigmentos. Os corantes adequados incluem corantes de moléculas pequenas e corantes poliméricos. Os corantes de moléculas pequenas adequados incluem corantes de moléculas pequenas selecionados do grupo consistindo em corantes classificados no índice de Cores (C.l.) de Azul Direto, Vermelho Direto, Violeta Direto, Azul Ácido, Vermelho Ácido, Violeta Ácido, Azul Básico, Violeta Básico e Vermelho Bási- co, ou misturas dos mesmos, por exemplo conforme descrito na W02005/03274, W02005/03275, W02005/03276 e Pedido Europeu co- pendente N0 o6116780.5 depositado em 7 de julho de 2006.

Dispersantes - As composições da presente invenção podem, também, conter dispersantes. Os materiais orgânicos solúveis em água ade- quados incluem os ácidos homo ou copoliméricos, ou seus sais, em que o ácido policarboxílico contenha pelo menos dois radicais carboxila separados um do outro por não mais de dois átomos de carbono.

Enzimas - Em adição à endoglucanase alcalina bacteriana, as composições de limpeza podem compreender uma ou mais enzimas adicio- nais que fornecem benefícios de desempenho de limpeza e/ou de tratamen- to de tecidos. Exemplos de enzimas adequadas incluem, mas não se limitam a, hemicelulases, peroxidases, protease, outras celulases, xilanases, Iipa- ses, fosfolipases, esterases, cutinases, pectinases, mananases, pectato Iia- ses, queratinases, redutases, oxidases, fenoloxidases, lipoxigenases, Iigni- nases, pululanases, tanases, pentosanases, malanases, β-glucanase, arabi- nosidases, hialuronidase, condroitinase, Iacase e amilases, ou misturas dos mesmos. Em uma modalidade preferencial, as composições da presente invenção compreenderão, ainda, uma lipase, para otimizar ainda mais a lim- peza e o desempenho de branqueamento. Uma combinação típica é um co- quetel de enzimas que pode compreender, por exemplo, uma protease e uma lipase em conjunto com amilase. Quando presentes em uma composi- ção para limpeza, as enzimas adicionais anteriormente mencionadas podem estar em teores na faixa entre cerca de 0,00001% a cerca de 2%, de cerca de 0,0001% a cerca de 1%, ou mesmo de cerca de 0,001% a cerca de 0,5%, de proteína de enzima, em peso da composição.

Estabilizantes de enzimas - As enzimas para uso em detergen- tes podem ser estabilizadas por meio de várias técnicas. As enzimas empre- gadas neste caso podem ser estabilizadas pela presença de fontes solúveis de água de íons de cálcio e/ou magnésio nas composições finais que forne- cem tais íons às enzimas. No caso de composições aquosas compreenden- do protease, um inibidor reversível de protease, como um composto de boro, pode ser adicionado para otimizar ainda mais a estabilidade.

Complexos de metal catalíticos - As composições de limpeza dos Requerentes podem incluir complexos de metal catalíticos. Um tipo de catalisador de alvejante que contém metal é um sistema catalisador que con- tém um cátion de metal de transição com atividade catalítica definida para alvejante, como cátions de cobre, ferro, titânio, rutênio, tungstênio, molibdê- nio ou manganês, um cátion de metal auxiliar com pouca ou nenhuma ativi- dade catalítica para alvejante, como cátions de zinco ou alumínio, e um se- qüestrado que tem constantes de estabilidade definidas para os cátions de metal catalíticos e auxiliares, particularmente ácido etilenodiamino tetraacéti- co, etileno diamino tetra(ácido metileno fosfônico), e sais solúveis em água dessas substâncias. Esses catalisadores são apresentados em U.S. .4.430.243.

Se for desejado, as composições da presente invenção podem ser catalisadas por meio de um composto de manganês. Esses compostos e teores de uso são bem-conhecidos na técnica e incluem, por exemplo, os catalisadores baseados em manganês apresentados em U.S. 5.576.282.

Os catalisadores de alvejamento à base de cobalto úteis à pre- sente invenção são conhecidos, e são descritos, por exemplo, em U.S. .5.597.936 e U.S. 5.595.967. Esses catalisadores baseados em cobalto são prontamente preparados por meio de procedimentos conhecidos, como en- sinado, por exemplo, em U.S. N0 5.597.936 e U.S. N0 5.595.967.

As composições da presente invenção podem, também, ade- quadamente incluir um complexo de metais de transição de ligantes, como bispidonas (WO 05/042532 A1) e/ou Iigandos macropolicíclicos rígidos, a- breviados como "LMRs". Por uma questão de prática, mas sem que isto constitua uma limitação, as composições e processos da presente invenção podem ser ajustadas para fornecer da ordem de pelo menos uma parte por cem milhões da espécie ativa de MRL no meio aquoso para lavagem, e tipi- camente fornece de cerca de 0,005 ppm a cerca de 25 ppm, de cerca de .0,05 ppm a cerca de 10 ppm, ou mesmo de cerca de 0,1 ppm a cerca de 5 ppm de MRL no líquido de lavagem.

Os metais de transição adequados no presente catalisador branqueador à base de metal de transição incluem, por exemplo, manganês, ferro e cromo. Os LMRs adequados incluem 5,12-dietil-1,5,8,12- tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano. Os LMRs de metal de transição adequados são prontamente preparados por meio de procedimentos conhecidos, como ensinado, por e- xemplo, em WO 00/32601 e em U.S. N0 6.225.464.

Solventes - Os solventes adequados incluem água e outros sol- ventes, como fluidos lipofílicos. Exemplos de fluidos lipofílicos adequados incluem siloxanos, outros silicones, hidrocarbonetos, éteres de glicol, deriva- dos de glicerina como éteres de glicerina, aminas perfluoradas, solventes perfluorados e à base de éter hidrofluorado, solventes orgânicos não- fluorados de baixa volatilidade, solventes à base de diol, outros solventes ambientalmente amigáveis e misturas desses itens.

Sistema de amaciamento - as composições da invenção podem compreender um agente amaciante como argila e, opcionalmente, floculan- tes e enzimas; para amaciamento opcional através da lavagem.

Processos para Produção de Composições

As composições da presente invenção podem ser formuladas em qualquer forma adequada, e preparadas por meio de qualquer processo escolhido pelo formulador, sendo alguns exemplos não-limitadores das mesmas descritos nos exemplos das Requerentes e em U.S. 4.990.280, U.S. 20030087791A1, U.S. 20030087790A1, U.S. 20050003983A1, U.S. 20040048764A1, U.S. 4.762.636, U.S. 6.291.412, U.S. 20050227891A1, EP 1070115A2, U.S. 5.879.584, U.S. 5.691.297, U.S. 5.574.005, U.S. 5.569.645, U.S. 5.565.422, U.S. 5.516.448, U.S. 5.489.392 e U.S. 5.486.303, estando todos esses documentos aqui incorporados, a título de referência.

Método de Uso

A presente invenção inclui um método de lavagem de tecido. O método inclui as etapas de colocar um tecido a ser lavado em contato com a dita solução de limpeza para lavanderia que compreende pelo menos uma modalidade da composição de limpeza dos Requerentes, do aditivo de lim- peza ou uma mistura desses itens. O tecido pode compreender praticamente qualquer tecido que possa ser lavado em condições de uso normais pelo consumidor. A solução tem, de preferência, um pH na faixa entre cerca de 8 a cerca de 10,5. As composições podem ser usadas em concentrações de cerca de 500 ppm a cerca de 15.000 ppm em solução. As temperaturas da água situam-se, tipicamente, na faixa entre cerca de 5 0C a cerca de 90 °C. A razão entre a água e o tecido é, tipicamente, de cerca de 1:1 a cerca de 30:1.

Exemplos

Exceto onde indicado em contrário, os materiais podem ser obti- dos junto à Aldrich, P.O. Box 2060, Milwaukee, Wl, 53201, USA. (a) Exemplos 1 a 6

Composições detergentes granulares para lavagem de roupas, criadas para lavagem à mão ou para máquinas de lavar com carregamento pelo topo.

<table>table see original document page 29</column></row><table> <table>table see original document page 30</column></row><table>

Exemplos 7 a 12

Composições detergentes granulares para lavagem de roupas, criado para máquinas de lavar automáticas com carregamento frontal.

<table>table see original document page 30</column></row><table> <table>table see original document page 31</column></row><table>

Quaisquer das composições acima são usadas para lavagem de tecidos a uma concentração de 7000 para 10000 ppm em água, 20-90 °C, e a 5:1 razão água:pano. O pH típico é de cerca de 10.

A razão entre CMC para a proteína de enzima ativa nas formula- ções acima é mostrada na tabela abaixo: <table>table see original document page 33</column></row><table> Matérias-primas e Notas Para os Exemplos de Composição 1 a 12

Sulfonato de alquil benzeno linear com uma média de compri- mento de cadeia de carbono alifático C11-C12, disponível junto à Stepan, de Northfield, Illinois, USA

Cloreto de dimetil hidróxi etilamônio C12-14, disponível junto à

Clariant GmbH, Sulzbach, Alemanha

AE3S é sulfato de alquila etoxilado C12-15 (3), disponível junto à Stepan, Northfield, Illinois, USA

AE7 é álcool etoxilato Ci2a 15, com um grau médio de etoxilação de 7, disponível junto à Huntsman, Salt Lake City, Utah, USA

Tripolifosfato de sódio, disponível junto à Rhodia, Paris, França Zeólito A, disponível junto à Industrial Zeolite (Reino Unido) Ltd, Grays, Essex, Reino Unido

1,6R Silicato estava disponível junto à Koma, Nestemica, Repú- blica Checa

Carbonato de sódio, disponível junto à Solvay, Houston, Texas,

USA

Poliacrilato com PM 4.500, disponível junto à BASF, Ludwigsha- fen, Alemanha

Carbóxi Metil Celulose é disponibilizado por Finnfix® BDA junto à divisão Noviant da CPKelco, Arnhem, Holanda

Savinase®, Natalase®, Lipex®, Termamyl®, Mannaway®, Cel- luclean® disponíveis junto à Novozymes, Bagsvaerd, Dinamarca

Protease (exemplos 7 a 12) descrita no Pedido de Patente US 6312936B1 disponível junto à Genencor International, Palo Alto, Califórnia, USA

O clareador fluorescente 1 é Tinopal® AMS, o clareador fluores- cente 2 é Tinopal® CBS-X, Ftalocianina de zinco sulfonada disponível junto à Ciba Specialty produtos químicos, Basel, Suíça

Ácido dietileno triamina pentacético, disponível junto à Dow Chemical, Midland, Michigan, USA

Percarbonato de sódio, disponível junto à Solvay, Houston, Te- xas, USA

Perborato de sódio, disponível junto à Degussa, Hanau, Alema- nha

NOBS é sulfonato de nonanoil oxibenzeno sódico, disponível junto à Eastman, Batesville, Arkansas, USA

TAED é tetra acetil etileno diamina, disponível sob o nome co- mercial Peractive® junto à Clariant GmbH, Sulzbach, Alemanha

O agente de liberação de sujeira é Repel-o-tex® PF, disponível junto à Rhodia, Paris, França

O copolímero de ácido acrílico/ácido maléico tem peso molecular 70.000 e uma razão acrilato:maleato de 70:30, e está disponível junto à BASF, Ludwigshafen, Alemanha

Sal sódico de ácido etilenodiamino-N,N'-dissuccínico, (S,S) isô- mero (EDDS), disponível junto à Octel, Ellesmere Port, Reino Unido

Difosfonato de hidróxi etano (HEDP), disponível junto à Dow

Chemical, Midland, Michigan, USA

Aglomerado de supressor de espuma, disponível junto à Dow Corning, Midland, Michigan, USA LISTAGEM DE SEQÜÊNCIA

<110> The Procter & Gamble Company

<120> COMPOSIÇÕES DETERGENTES

<130> CM3098FM

<150> EP06115574.3

<151> 2006-06-16

<160> 2

<170> PatentIn versão 3.3

<210> 1

<211> 773

<212 > PRT

<213> Bacillus sp.

<400> 1

Ala Glu Gly Asn Thr Arg Glu Asp Asn Phe Lys His Leu Leu Gly Asn 15 10 15

Asp Asn Val Lys Arg Pro Ser Glu Ala Gly Ala Leu Gln Leu Gln Glu

20 25 30

Val Asp Gly Gln Met Thr Leu Val Asp Gln His Gly Glu Lys Ile Gln

35 40 45

Leu Arg Gly Met Ser Thr His Gly Leu Gln Trp Phe Pro Glu Ile Leu

50 55 60

Asn Asp Asn Ala Tyr Lys Ala Leu Ala Asn Asp Trp Glu Ser Asn Met 65 70 75 80

Ile Arg Leu Ala Met Tyr Val Gly Glu Asn Gly Tyr Ala Ser Asn Pro

85 90 95

Glu Leu Ile Lys Ser Arg Val Ile Lys Gly Ile Asp Leu Ala Ile Glu

100 105 110

Asn Asp Met Tyr Val Ile Val Asp Trp His Val His Ala Pro Gly Asp

115 120 125

Pro Arg Asp Pro Val Tyr Ala Gly Ala Glu Asp Phe Phe Arg Asp Ile

130 135 140

Ala Ala Leu Tyr Pro Asn Asn Pro His Ile Ile Tyr Glu Leu Ala Asn 145

Glu Pro Ser Ser Asn 165

Glu Gly Trp Asn Ala 180

Leu Arg Asp Ser Gly 195

Pro Asn Trp Ser Gln 210

Asp His His Thr Met 225

Ala Ser Thr Glu Ser 245

Asn Val Met Ser Asn 260

Phe Ala Thr Glu Trp 275

Tyr Phe Asp Glu Ala 290

Ile Ser Trp Ala Asn 305

Ala Phe Thr Pro Phe 325

Pro Gly Pro Asp His 340

Glu Tyr Val Arg Ala 355

Arg Thr Lys Tyr Thr 370

Gln Gly Phe Gly Val 385

Val Asp Asn Glu Asn

150 155

Asn Asn Gly Gly Ala Gly 170

Val Lys Glu Tyr Ala Asp 185

Asn Ala Asp Asp Asn Ile 200

Arg Pro Asp Leu Ala Ala 215

Tyr Thr Val His Phe Tyr 230 235

Tyr Pro Pro Glu Thr Pro 250

Thr Arg Tyr Ala Leu Glu 265

Gly Thr Ser Gln Ala Asn 280

Asp Val Trp Ile Glu Phe 295

Trp Ser Leu Thr Asn Lys 310 315

Glu Leu Gly Lys Ser Asn 330

Val Trp Ala Pro Glu Glu 345

Arg Ile Lys Gly Val Asn 360

Lys Val Leu Trp Asp Phe 375

Asn Ser Asp Ser Pro Asn 390 395

Asn Thr Leu Lys Val Ser

160

Ile Pro Asn Asn Glu 175

Pro Ile Val Glu Met 190

Ile Ile Val Gly Ser 205

Asp Asn Pro Ile Asn 220

Thr Gly Ser His Ala 240

Asn Ser Glu Arg Gly 255

Asn Gly Val Ala Val 270

Gly Asp Gly Gly Pro 285

Leu Asn Glu Asn Asn 300

Asn Glu Val Ser Gly 320

Ala Thr Asn Leu Asp 335

Leu Ser Leu Ser Gly 350

Tyr Glu Pro Ile Asp 365

Asn Asp Gly Thr Lys 380

Lys Glu Leu Ile Ala 400

Gly Leu Asp Val Ser 405 410 415

Asn Asp Val Ser Asp Gly Asn Phe Trp Ala Asn Ala Arg Leu Ser Ala

420 425 430

Asp Gly Trp Gly Lys Ser Val Asp Ile Leu Gly Ala Glu Lys Leu Thr

435 440 445

Met Asp Val Ile Val Asp Glu Pro Thr Thr Val Ala Ile Ala Ala Ile

450 455 460

Pro Gln Ser Ser Lys Ser Gly Trp Ala Asn Pro Glu Arg Ala Val Arg

.465 470 475 480

Val Asn Ala Glu Asp Phe Val Gln Gln Thr Asp Gly Lys Tyr Lys Ala

485 490 495

Gly Leu Thr Ile Thr Gly Glu Asp Ala Pro Asn Leu Lys Asn Ile Ala

500 505 510

Phe His Glu Glu Asp Asn Asn Met Asn Asn Ile Ile Leu Phe Val Gly

515 520 525

Thr Asp Ala Ala Asp Val Ile Tyr Leu Asp Asn Ile Lys Val Ile Gly

530 535 540

Thr Glu Val Glu Ile Pro Val Val His Asp Pro Lys Gly Glu Ala Val

.545 550 555 560

Leu Pro Ser Val Phe Glu Asp Gly Thr Arg Gln Gly Trp Asp Trp Ala

565 570 575

Gly Glu Ser Gly Val Lys Thr Ala Leu Thr Ile Glu Glu Ala Asn Gly

580 585 590

Ser Asn Ala Leu Ser Trp Glu Phe Gly Tyr Pro Glu Val Lys Pro Ser

595 600 605

Asp Asn Trp Ala Thr Ala Pro Arg Leu Asp Phe Trp Lys Ser Asp Leu

610 615 620

Val Arg Gly Glu Asn Asp Tyr Val Ala Phe Asp Phe Tyr Leu Asp Pro

.625 630 635 640

Val Arg Ala Thr Glu Gly Ala Met Asn Ile Asn Leu Val Phe Gln Pro

645 650 655

Pro Thr Asn Gly Tyr Trp Val Gln Ala Pro Lys Thr Tyr Thr Ile Asn 660 665 670

Phe Asp Glu Leu Glu Glu Ala Asn Gln Val Asn Gly Leu Tyr His Tyr

675 680 685

Glu Val Lys Ile Asn Val Arg Asp Ile Thr Asn Ile Gln Asp Asp Thr

690 695 700

Leu Leu Arg Asn Met Met Ile Ile Phe Ala Asp Val Glu Ser Asp Phe

705 710 715 720

Ala Gly Arg Val Phe Val Asp Asn Val Arg Phe Glu Gly Ala Ala Thr

725 730 735

Thr Glu Pro Val Glu Pro Glu Pro Val Asp Pro Gly Glu Glu Thr Pro

740 745 750

Pro Val Asp Glu Lys Glu Ala Lys Lys Glu Gln Lys Glu Ala Glu Lys

755 760 765

Glu Glu Lys Glu Glu 770

<210> 2

<211> 824

<212> PRT

<213> Bacillus sp. KSM-S237

<400> 2

Met Met Leu Arg Lys Lys Thr Lys Gln Leu Ile Ser Ser Ile Leu Ile 1 5 10 15

Leu Val Leu Leu Leu Ser Leu Phe Pro Ala Ala Leu Ala Ala Glu Gly

20 25 30

Asn Thr Arg Glu Asp Asn Phe Lys His Leu Leu Gly Asn Asp Asn Val

35 40 45

Lys Arg Pro Ser Glu Ala Gly Ala Leu Gln Leu Gln Glu Val Asp Gly

50 55 60

Gln Met Thr Leu Val Asp Gln His Gly Glu Lys Ile Gln Leu Arg Gly

65 70 75 80

Met Ser Thr His Gly Leu Gln Trp Phe Pro Glu Ile Leu Asn Asp Asn

85 90 95 Ala Tyr Lys Ala Leu Ser Asn Asp Trp Asp Ser Asn Met Ile Arg Leu

100 105 110

Ala Met Tyr Val Gly Glu Asn Gly Tyr Ala Thr Asn Pro Glu Leu Ile

115 120 125

Lys Gln Arg Val Ile Asp Gly Ile Glu Leu Ala Ile Glu Asn Asp Met

130 135 140

Tyr Val Ile Val Asp Trp His Val His Ala Pro Gly Asp Pro Arg Asp 145 150 155 160

Pro Val Tyr Ala Gly Ala Lys Asp Phe Phe Arg Glu Ile Ala Ala Leu

165 170 175

Tyr Pro Asn Asn Pro His Ile Ile Tyr Glu Leu Ala Asn Glu Pro Ser

180 185 190

Ser Asn Asn Asn Gly Gly Ala Gly Ile Pro Asn Asn Glu Glu Gly Trp

195 200 205

Lys Ala Val Lys Glu Tyr Ala Asp Pro Ile Val Glu Met Leu Arg Lys

210 215 220

Ser Gly Asn Ala Asp Asp Asn Ile Ile Ile Val Gly Ser Pro Asn Trp 225 230 235 240

Ser Gln Arg Pro Asp Leu Ala Ala Asp Asn Pro Ile Asp Asp His His

245 250 255

Thr Met Tyr Thr Val His Phe Tyr Thr Gly Ser His Ala Ala Ser Thr

260 265 270

Glu Ser Tyr Pro Ser Glu Thr Pro Asn Ser Glu Arg Gly Asn Val Met

275 280 285

Ser Asn Thr Arg Tyr Ala Leu Glu Asn Gly Val Ala Val Phe Ala Thr

290 295 300

Glu Trp Gly Thr Ser Gln Ala Ser Gly Asp Gly Gly Pro Tyr Phe Asp 305 310 315 320

Glu Ala Asp Val Trp Ile Glu Phe Leu Asn Glu Asn Asn Ile Ser Trp

325 330 335

Ala Asn Trp Ser Leu Thr Asn Lys Asn Glu Val Ser Gly Ala Phe Thr 340 345 350 Pro Phe Glu Leu Gly Lys Ser Asn Ala Thr Asn Leu Asp Pro Gly Pro

355 360 365

Asp His Val Trp Ala Pro Glu Glu Leu Ser Leu Ser Gly Glu Tyr Val

370 375 380

Arg Ala Arg Ile Lys Gly Val Asn Tyr Glu Pro Ile Asp Arg Thr Lys

.385 390 395 400

Tyr Thr Lys Val Leu Trp Asp Phe Asn Asp Gly Thr Lys Gln Gly Phe

405 410 415

Gly Val Asn Ser Asp Ser Pro Asn Lys Glu Leu Ile Ala Val Asp Asn

420 425 430

Glu Asn Asn Thr Leu Lys Val Ser Gly Leu Asp Val Ser Asn Asp Val

435 440 445

Ser Asp Gly Asn Phe Trp Ala Asn Ala Arg Leu Ser Ala Asn Gly Trp

450 455 460

Gly Lys Ser Val Asp Ile Leu Gly Ala Glu Lys Leu Thr Met Asp Val

.465 470 475 480

Ile Val Asp Glu Pro Thr Thr Val Ala Ile Ala Ala Ile Pro Gln Ser

485 490 495

Ser Lys Ser Gly Trp Ala Asn Pro Glu Arg Ala Val Arg Val Asn Ala

500 505 510

Glu Asp Phe Val Gln Gln Thr Asp Gly Lys Tyr Lys Ala Gly Leu Thr

515 520 525

Ile Thr Gly Glu Asp Ala Pro Asn Leu Lys Asn Ile Ala Phe His Glu

530 535 540

Glu Asp Asn Asn Met Asn Asn Ile Ile Leu Phe Val Gly Thr Asp Ala

.545 550 555 560

Ala Asp Val Ile Tyr Leu Asp Asn Ile Lys Val Ile Gly Thr Glu Val

565 570 575

Glu Ile Pro Val Val His Asp Pro Lys Gly Glu Ala Val Leu Pro Ser

580 585 590

Val Phe Glu Asp Gly Thr Arg Gln Gly Trp Asp Trp Ala Gly Glu Ser

595 600 605 Gly Val Lys Thr Ala Leu Thr Ile Glu Glu Ala Asn Gly Ser Asn Ala

610 615 620

Leu Ser Trp Glu Phe Gly Tyr Pro Glu Val Lys Pro Ser Asp Asn Trp

.625 630 635 640

Ala Thr Ala Pro Arg Leu Asp Phe Trp Lys Ser Asp Leu Val Arg Gly

645 650 655

Glu Asn Asp Tyr Val Ala Phe Asp Phe Tyr Leu Asp Pro Val Arg Ala

660 665 670

Thr Glu Gly Ala Met Asn Ile Asn Leu Val Phe Gln Pro Pro Thr Asn

675 680 685

Gly Tyr Trp Val Gln Ala Pro Lys Thr Tyr Thr Ile Asn Phe Asp Glu

690 695 700

Leu Glu Glu Ala Asn Gln Val Asn Gly Leu Tyr His Tyr Glu Val Lys

.705 710 715 720

Ile Asn Val Arg Asp Ile Thr Asn Ile Gln Asp Asp Thr Leu Leu Arg

725 730 735

Asn Met Met Ile Ile Phe Ala Asp Val Glu Ser Asp Phe Ala Gly Arg

740 745 750

Val Phe Val Asp Asn Val Arg Phe Glu Gly Ala Ala Thr Thr Glu Pro

755 760 765

Val Glu Pro Glu Pro Val Asp Pro Gly Glu Glu Thr Pro Pro Val Asp

770 775 780

Glu Lys Glu Ala Lys Lys Glu Gln Lys Glu Ala Glu Lys Glu Glu Lys

.785 790 795 800

Glu Ala Val Lys Glu Glu Lys Lys Glu Ala Lys Glu Glu Lys Lys Ala

805 810 815

Val Lys Asn Glu Ala Lys Lys Lys

820

Claims (19)

1. Composição, caracterizada pelo fato de compreender um de- rivado de celulose modificada ou misturas dos mesmos e uma enzima celu- lase. A dita enzima é uma enzima alcalina bacteriana que exibe atividade endo-beta-1,4- glucanase (E.C. 3.2.1.4) e a composição é caracterizada pelo fato de que a razão entre o peso do derivado de celulose modificada e a pro- teína enzimática da celulase ativa é de 1:1 a 10000:1 com a condição de que a composição não contém: (a) 0,7 a 0,9 %, em peso da composição total, de sódio nonanoil oxibenzenossulfonato, e não contém; (b) 10 % em peso, com base na composição total, de perborato de sódio monoidrato.

2. Composição, caracterizada pelo fato de que compreende um derivado de celulose modificada ou misturas dos mesmos e uma enzima celulase. A dita enzima produz níveis de redução de extremidades de mais de 5mM no Teste Enzimático aqui definido, e a composição é caracterizada pelo fato de que a razão entre o peso do derivado de celulose modificada e a proteína da enzima celulase ativa é de 1:1 a 10000:1, com a condição de que a composição não contém: (a) 0,7 a 0,9 % em peso da composição total, de sódio nonanoil oxibenzenossulfonato, e não contém; (b) 10 % em peso com base no total da composição, de perbora- to de sódio monoidrato.

3. Composição, de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que a enzima é um polipeptídeo bacteriano endógeno a um membro do gênero Bacillus.

4. Composição, de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que a enzima é um polipeptídeo que contém (i) ao menos um módulo de ligação de carboidrato da família 17 e/ou (ii) ao menos um módu- lo de ligação de carboidrato da família 28.

5. Composição, de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que a enzima compreende um polipeptídeo endógeno a uma das seguintes espécies de Bacillus: AA349 (DSM 12648), KSM S237, 1139, KSM 64, KSM N131, KSM 635 (FERM BP 1485), KSM 534 (FERM BP .1508), KSM 53 (FERM BP 1509), KSM 577 (FERM BP 1510), KSM 521 (FERM BP 1507), KSM 580 (FERM BP 1511), KSM 588 (FERM BP 1513), KSM 597 (FERM BP 1514), KSM 522 (FERM BP 1512), KSM 3445 (FERM BP 1506), KSM 425 (FERM BP 1505), e misturas dos mesmos.

6. Composição, de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que a enzima é selecionada do grupo que consiste em: (i) uma endoglucanase que apresenta a seqüência de aminoáci- dos das posições 1 à posição 773 da SEQ ID N°: 1; (ii) uma endoglucanase que tem um a seqüência com ao menos .90%, de preferência 94%, com mais preferência 97%, e com mais preferên- cia ainda 99%, 100% de identidade com a seqüência de aminoácidos de po- sição 1 a posição 773 da SEQ ID N°:1; ou um fragmento da mesma tem ati- vidade endo-beta-1,4-glucanase quando a identidade é determinada pela GAP fornecida no programa GCG usando-se uma penalidade de criação de GAP de 3,0 e penalidade de extensão de GAP de 0,1; (iii) misturas dos mesmos.

7. Composição, de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que a enzima é uma variante da endoglucanase alcalina obtida mediante a substituição do resíduo de aminoácido de uma celulase que tem uma seqüência de aminoácidos exibindo ao menos 90%, de preferência .95%, com mais preferência 98%, 100% de identidade com a seqüência de aminoácidos representada pela SEQ. ID N°:2 na (a) posição 10, (b) posição .16, (c) posição 22, (d) posição 33, (e) posição 39, (f) posição 76, (g) posição .109, (h) posição 242, (i) posição 263, (j) posição 308, (k) posição 462, (I) po- sição 466, (m) posição 468, (n) posição 552, (o) posição 564, e/ou (p) posi- ção 608 na SEQ ID N°:2 e/ou em uma posição correspondente a essa com outro resíduo de aminoácido.

8. Composição, de acordo com a reivindicação 6, caracterizada pelo fato de que a enzima apresenta ao menos uma das seguintes substitui- ções: (a) na posição 10: glutamina, alanina, prolina ou metionina, de preferência, glutamina; (b) na posição 16: asparagina ou arginina, de preferência, aspa- ragina; (c) na posição 22: prolina; (d) na posição 33: histidina; (e) na posição 39: alanina, treonina ou tirosina, de preferência, alanina; (f) na posição 76: histidina, metionina, valina, treonina ou alani- na, de preferência, histidina; (g) na posição 109: isoleucina, leucina, serina ou valina, de pre- ferência, isoleucina; (h) na posição 242: alanina, fenilalanina, valina, serina, ácido aspártico, ácido glutâmico, leucina, isoleucina, tirosina, treonina, metionina ou glicina, de preferência alanina, fenilalanina ou serina; (i) na posição 263: isoleucina, leucina, prolina ou valina, de pre- ferência, isoleucina; (j) na posição 308: alanina, serina, glicina ou valina, de preferên- cia, alanina; (k) na posição 462: treonina, leucina, fenilalanina ou arginina, de preferência, treonina; (l) na posição 466: leucina, alanina ou serina, de preferência, leucina; (m) na posição 468: alanina, ácido aspártico, glicina ou lisina, de preferência, alanina; (n) na posição 552: metionina; (o) na posição 564: valina, treonina ou leucina, de preferência, valina; e/ou (p) na posição 608: isoleucina ou arginina, de preferência, iso- leucina.

9. Composição, de acordo com a reivindicação 7, caracterizada pelo fato de que a enzima é selecionada do grupo que consiste nas seguin- tes variantes de endoglucanase: Egl-237, Egl-1139, Egl-64, Egl-Nl31b e misturas dos mesmos.

10. Composição, de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que a enzima é uma celulase alcalina K que tem as seguintes propriedades físicas e químicas: (1) Atividade: que tem uma atividade enzimática Cx de atuação na carbóxi metil celulose juntamente com uma Ci atividade enzimática fraca e uma atividade beta-glucoxidase fraca; (2) Especificidade nos Substratos: agindo na carbóxi metil celu- lose (CMC), celulose cristalina, Avicell, celobiose, e p-nitrofenil celobiosida (PNPC); (3) Que tem um pH útil na faixa entre 4 a 12 e uma pH ótimo na faixa entre 9 a 10; (4) Que tem valores estáveis de pH de 4,5 a 10,5 e 6,8 a 10 quando deixado a 40°C por 10 minutos e 30 minutos, respectivamente; (5) Atuando em uma faixa ampla de temperatura de 10 a 65°C com uma temperatura ótima sendo reconhecida em cerca de 40°C; (6) Influências dos agentes quelantes: a atividade não interrom- pida com etilenodiamina ácido tetra acético (EDTA), etileno glicol-bis-O- aminoetileter) N,N,N',N"-ácido tetra acético (EGTA), N,N-bis(carbóxi meti- la)glicina (ácido nitrilo triacético) (NTA), tripolifosfato de sódio (STPP) e zeóli- to; (7) Influências dos agentes ativos de superfície: sendo submeti- da a pequena inibição da atividade por meio de agentes ativos de superfície, como sulfonatos de sódio de alquil benzeno linear (LAS), alquil sulfato de sódio (AS), polióxi etileno sulfatos de alquila de sódio (ES), sulfonatos de sódio de alfa olefinas (AOS), alfa-sulfonatado de sódio - ésteres de ácido alifático (alfa-SFE), sulfonato de sódio de alquila (SAS), éteres de alquila de polióxi etileno secundário, sais de ácido graxo (sais de sódio), e cloreto de dimetil dialquil amônio; (8) Com uma forte resistência a proteinases; e (9) Peso molecular (determinado pela cromatografia em gel): Apresentando um pico máximo de 180.000 ± 10.000.

11. Composição, de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que a enzima alcalina bacteriana exibindo atividade endo-beta- .1,4-glucanase compreende teores na faixa entre 0,00005% a 0,15%, em pe- so de enzima pura.

12. Composição, de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que a razão entre o peso do derivado de celulose modificada e o peso da proteína enzimática da celulase ativa é de 20:1 para 1000:1.

13. Composição, de acordo com a reivindicação 1, em que o de- rivado da celulose modificada tem um peso molecular de 3,3E-17 g (20 000 kDa) a 8,3E-16 g (500 000 kDáltons).

14. Composição, de acordo com a reivindicação 1, caracterizado pelo fato de que o derivado de celulose modificada é compreendido na com- posição em teores na faixa entre 0,02 a 5 %.

15. Composição, de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que o derivado de celulose modificada é selecionado do grupo que consiste em celuloses modificadas de forma aniônica e não-aniônica.

16. Composição, de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que o derivado de celulose modificada tem um grau médio de substituição na faixa entre 0,3 a 0,9.

17. Composição detergente caracterizada pelo fato de compre- ender oligossacarídeos que têm um peso molecular médio menor que 3,3E- .17 g (20 000 kDa), tal oligossacarídeo sendo obtido pela reação de uma en- zima, como definida na reivindicação 1, com uma celulose anionicamente modificada, que tem uma massa molecular de peso médio de 4,9E-17 g (30 .000 kDa) a 8,3E-16 g (500 000 kDa).

18. Líquido aquoso para lavagem que compreende uma compo- sição detergente, como definida na reivindicação 17, caracterizado pelo fato de que o oligossacarídeo compreende quantidades na faixa entre 0,5 ppm a .1000 ppm.

19. Processo para limpeza e/ou tratamento de uma superfície ou tecido, caracterizada pelo fato de incluir as etapas de, opcionalmente, lavar e/ou enxaguar a dita superfície ou o dito tecido, colocar a dita superfície ou o dito tecido em contato com a composição como definida na reivindicação 1, e então, opcionalmente, lavar e/ou enxaguar a dita superfície ou o dito teci- do.