CS254164B1 - Sposob přípravy testovacích tabliet na stanovenie /3(l->3) glukanázy - Google Patents

Sposob přípravy testovacích tabliet na stanovenie /3(l->3) glukanázy Download PDF

Info

Publication number
CS254164B1
CS254164B1 CS855816A CS581685A CS254164B1 CS 254164 B1 CS254164 B1 CS 254164B1 CS 855816 A CS855816 A CS 855816A CS 581685 A CS581685 A CS 581685A CS 254164 B1 CS254164 B1 CS 254164B1
Authority
CS
Czechoslovakia
Prior art keywords
glucanase
tablets
beta
determination
substrate
Prior art date
Application number
CS855816A
Other languages
English (en)
Slovak (sk)
Other versions
CS581685A1 (en
Inventor
Ludovit Kuniak
Jiri Zemek
Zdenek Holan
Original Assignee
Ludovit Kuniak
Jiri Zemek
Zdenek Holan
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Ludovit Kuniak, Jiri Zemek, Zdenek Holan filed Critical Ludovit Kuniak
Priority to CS855816A priority Critical patent/CS254164B1/cs
Publication of CS581685A1 publication Critical patent/CS581685A1/cs
Publication of CS254164B1 publication Critical patent/CS254164B1/cs

Links

Landscapes

  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)

Description

3 4 254164
Vynález sa týká spósobu přípravy testova-cích tablet na stanovenie (3(1-+3] glukanázy;EC 3.2.1.6. V posleclných rokoch sa na stanovenie po-lysacharid-hydrolázových enzýmových akti-vit používá s úspechom příslušný chromoly-tický polysachariďový substrát, ktorý po en-zýmavej hydrolýze poskytuje farebný ti-trát, intenzita ktorého je úměrná prítomnejenzýmovej aktivitě. Na tomto principe súznáme zahraničně a čsl. chromogénne sub-stráty ako< například Phadebas Amylase Test[Clinical and technical Information Almwu-ist, Wiksells Boktryckeri (1979)], připadneČs. AO 192 202 a 192 210, ktoré sa používa-jú najma v klinickej praxi pri stanovení ak-tivity alfa amylázy v biologických tekuti-nách pre diagnostické účely. Obdobné súznáme i sposoby přípravy celulózového chro-molytického substrátu či už pre meranie Ctzložky celulázovej aktivity [A. O. Stamm:Helv. Clin. Chim. Acta 46, 3008 (1963) ] ale-bo Ci zložky celulázovej aktivity [R. P. Poin-celot, P. R. Day: Appl. Microbiol. 23, 5, 875(1972)]. Pri sériových analýzach je práško-vá forma chromolytického substrátu nevý-hodná, pretože je potřebné pre každú ana-lýzu zvlášť navazovat chromolytický sub-strát, čo znižuje produktivitu práce. Za týmúčelom sa substráty tabletujú tak, že testo-vacia tableta sa v styku s vodným roztokomenzýmu 1'ahko rozpadne, substrát rýchloniekofko násobné napučí a tým sú vytvoře-né podmienky pre priebeh enzýmovej reak-cie.
Zistili sme však, že polysacharidové sub-stráty s kovalentne viazaným farbivom saprakticky nedajú tabletovat, musia sa při-dávat' pomocné látky, ktoré zabezpečujú jed-nak vhodné reologické vlastnosti granulátupři tabletovaní a rovnako neinhibujú vlast-nú enzýmovú reakciu. U amylázových tes-tovacích tablet sa tento problém rieši tým,že amylázový substrát v suchom stave sazmieša s mikrokryštalickou celulózou, kto-rá je inertná ku amylázovým enzýmom azabezpečuje požadované fyzikálně vlastnos-ti jak granulátu tak i hotovej testovacejtablety.
Tento spósob sa však nedá s úspechom po-užit v prípadoch tabletovania substrátov- po-lysacharidov s vazbou /3(1-+3), respektive(3(1-+4), nakolko mikrokryštalická celulózaje polysacharid s vazbou /3(1-+4), t. j. pří-slušný enzým by reagoval nielen s chromo-génnym substrátem, ale i s bezfarebnýmsubstrátom, čím by sa získali nesprávné hod-noty nameranej enzýmovej aktivity. Zistilisme, že sieťovaná mikrokryštalická celuló-za připravená například podlá AO 136 062nevykazuje žiadne substrátové vlastnostipre ^(l-+3) 'glukanázu a preto je vhodná akopomocná látka pri príprave tabletových tes-tovacích foriem na stanovenie /3(1-+3) gluka-názy.
Podstata vynálezu spočívá v tom, že práš- kový chromolytický substrát /3(1-+3) gluká-nu izolovaný z buněčných stien kvasiniekSaccharomyces cerevisiae obsahujúci 6 až8 % hmot. kovalentne viazaného farbivadvojsodnej soli kyseliny 8-amíno-5-[3-(sul-f oetylsulf onyl) anilíno] 6-antrachinónsulfo-novej a napúčacím objemom vo vodě 12 až20 ml. g_1 sa zmieša s mikrokryštalickoucelulózou zosietenou s 10 až 20 % hmot. e-pichlórhydrínom (2-chlórmetyloxiránom) vhmotnostnom pomere 1: 2 až 1:3 a nako-niec sa přidá 2 % hmot. mastenca a po ho-mogenizácii sa tabletuje na tabletovacomstroji na tablety o hmotnosti 100 mg, s pres-nosťou + 3 °/o.
Optimálna velkost častíc ako chromoly-tického substrátu /3(1-+3) glukanátu tak isieťovanej mikrokryštalickej celulózy mábyť v rozsahu 80 až 250 μτα. Aby bola do-statečné potlačená substrátová afinita mik-rokryštalickej celulózy k (3(1-+3) glukanázeje potřebné aby celulóza bola zosietená sepichlórhydrínom tak, že obsahuje 10 až 15percent viazaného epichlórhydrínu na hmot-nost suchej mikrokryštalickej celulózy. Op-timálna hmotnost testovacej'tablety je okolo100 mg pre dostatočnú přesnost stanovenia/3(l-+3)glukanázovej aktivity. Výhodou nového spósobu přípravy table-tového testu na stanovenie /3(1-+3) glukaná-zovej aktivity je, že umožňuje viac násobnézvýšit produktivitu práce pri sériových a-nalýzach predmetnej enzýmovej aktivity, privysokej přesnosti použitej fotokolorimetric-kej metody a bez poklesu citlivosti metody,ktorá by bola nevyhnutná pri použití nesie-ťovanej mikrokryštalickej celulózy ako po-mocného aditíva dosiahnutie optimálnychfyzikálno-mechanických vlastností testova-cích tablet. Příklad 1 100 g chromolytického substrátu /3(1-+3)glukánu izolovaného z buněčných stien kva-siniek Saccharomyces cerevisiae s obsahom6 % hmot. viazaného farbiva dvojsodnej so-li kyseliny 8-amíno-5-[3-(sulfoetylsulfonyl)-anilíno]6-antrachinónsulfonovej a vefkosťoučastíc 80 až 250 a napúčacím objemomvo vodě 12 ml. g_1 sa homogenizuje s 200 gmikrokryštalickej celulózy sieťovanej s 20 %hmot. epichlórhydrínom s prídavkom 6 gmastenca, načo sa homogenizovaný suchýgranulát tabletuje na tabletovacom stroji natablety o hmotnosti 100 mg + 3 mg. Hotovétablety sú vhodné na sériové meranie,/3(1-+3)glukanázovej aktivity. Příklad 2
Postupuje sa podlá příkladu 1 s tým roz-dielom, že sa použije 300 g sieťovanej mik-rokryštalickej celulózy sieťovanej s 10 %hmot. s epichlórhydrínom a chromolytickýsubstrát /3(1-+3) glukán s obsahom 8 % hmot.

Claims (1)

  1. 8 4 6 2 5 4 S viazaného farbiva a napúčacím objemom20 ml. g"i. Vynález může nájsť široké použítie v bio- chemii pri stanovení /3(1-3) glukanázovejaktivity, či už pre výskumné účely alebo vpriemyselných aplikáciách. PREDMET Sposob přípravy testovacích tablet na sta-novenie /3(1-3) glukanázy, EC 3.2.1.6 vyzna-čený tým, že práškový chromolytický sub-strát /3(1-3) glukán izolovaný z buněčnýchstien kvasiniek Saccharomyces cervisiae ob-sahujúci 6 až 8 % hmot. kovalentne: viazané-ho farbiva dvojsodnej soli kyseliny 8-amíno--5- [ 3- (sulf oetylsulfonyl) anilíno ] 6-antra- chinónsulfonovej a napúčacím objemom vovodě 12 až 20 ml. mg-* sa zmieša s mikro-kryštalickou celulózou zosietenou s 10 až20 % hmot. epichlórhydrínom v hmotnost-nom pomere 1:2 až 1:3 a potom sa,po přida-ní 2 % hmot. mastenca a homogenizácii tab-letuje na tabletovacom stroji na tablety.
CS855816A 1985-08-09 1985-08-09 Sposob přípravy testovacích tabliet na stanovenie /3(l->3) glukanázy CS254164B1 (sk)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS855816A CS254164B1 (sk) 1985-08-09 1985-08-09 Sposob přípravy testovacích tabliet na stanovenie /3(l->3) glukanázy

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS855816A CS254164B1 (sk) 1985-08-09 1985-08-09 Sposob přípravy testovacích tabliet na stanovenie /3(l->3) glukanázy

Publications (2)

Publication Number Publication Date
CS581685A1 CS581685A1 (en) 1987-05-14
CS254164B1 true CS254164B1 (sk) 1988-01-15

Family

ID=5403779

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CS855816A CS254164B1 (sk) 1985-08-09 1985-08-09 Sposob přípravy testovacích tabliet na stanovenie /3(l->3) glukanázy

Country Status (1)

Country Link
CS (1) CS254164B1 (cs)

Also Published As

Publication number Publication date
CS581685A1 (en) 1987-05-14

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Klein et al. New chromogenic substrate for determination of serum amylase activity
Lim et al. An assay for iduronate sulfatase (Hunter corrective factor)
Pinto et al. Aldolase: I. colorimetric determination
Schmidt et al. The behaviour of Na+ K+-activated adenosine triphosphatase in various structures of the rat nephron after furosemide application
Niedel et al. Nicotinate Phosphoribosyltransferase of Human Erythrocytes: PURIFICATION AND PROPERTIES
Reuvers et al. Glycolipid intermediates involved in the transfer of N-acetylglucosamine to endogenous proteins in a yeast membrane preparation
RU2122740C1 (ru) Способ определения мочевины в биологических жидкостях и набор реактивов для его осуществления
EP0275398B1 (en) Reagent for the determination of chloride ions
Butler [89] Phosphodiesterase from snake venom
Vretblad et al. Preparation and properties of an immobilized Barley β‐amylase
Barabino et al. Coupled reactions of immobilized enzymes and immobilized substrates: clinical application as exemplified by amylase assay.
US3759794A (en) Method for determination of amylase activity
Georges Determination of ammonia and urea in urine and of urea in blood by use of an ammonia-selective electrode.
Ho et al. Enzymatic preparation of the (+), L-diastereoisomer of [methenyl-14C]-N5, N-10-methenyltetrahydrofolic acid
US5229270A (en) Reagent for the determination of chlorine ion
CN100554939C (zh) 血清钠离子酶法测定试剂及方法
Guo et al. Homogeneous enzyme-based binding assay for studying glycosaminoglycan interactions with macromolecules and peptides
EP0166505A2 (en) Isolation and quantitation of alkaline phosphatase
Malvoisin et al. Gamma Glutamyl Transferase
Calder et al. Regulation of lysosomal glycogen metabolism: studies of the actions of mammalian acid α-glucosidases
Lukomskaya et al. Use of β-maltosides (p-nitrophenyl-β-d-maltoside, 2-chloro-4-nitrophenyl-β-d-maltoside and 4-methylumbelliferyl-β-d-maltoside) as substrates for the assay of neutral α-glucosidase from human kidney and urine
Bais Evaluation of an amylase method utilizing p-nitrophenyl glucosides as substrates
JPS63214193A (ja) 6−グルコシルマルトオリゴ糖誘導体の製法およびそれを用いるα−アミラ−ゼ活性測定法
US4395487A (en) Method for assay of α-amylase activity
la Marca Silvia Funghini, Sabrina Malvagia, Giulia Polo