CZ252199A3 - Systém pásového separátoru se zlepšenou geometrií pásu - Google Patents

Systém pásového separátoru se zlepšenou geometrií pásu Download PDF

Info

Publication number
CZ252199A3
CZ252199A3 CZ19992521A CZ252199A CZ252199A3 CZ 252199 A3 CZ252199 A3 CZ 252199A3 CZ 19992521 A CZ19992521 A CZ 19992521A CZ 252199 A CZ252199 A CZ 252199A CZ 252199 A3 CZ252199 A3 CZ 252199A3
Authority
CZ
Czechia
Prior art keywords
smoked
hydrolysis
skin
bitter
protein
Prior art date
Application number
CZ19992521A
Other languages
English (en)
Other versions
CZ298508B6 (cs
Inventor
Thomas Cerrulo
Charles E. Bozman
Thomas M. Dunn
Original Assignee
Separation Technologies, Inc.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Separation Technologies, Inc. filed Critical Separation Technologies, Inc.
Publication of CZ252199A3 publication Critical patent/CZ252199A3/cs
Publication of CZ298508B6 publication Critical patent/CZ298508B6/cs

Links

Classifications

    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B03—SEPARATION OF SOLID MATERIALS USING LIQUIDS OR USING PNEUMATIC TABLES OR JIGS; MAGNETIC OR ELECTROSTATIC SEPARATION OF SOLID MATERIALS FROM SOLID MATERIALS OR FLUIDS; SEPARATION BY HIGH-VOLTAGE ELECTRIC FIELDS
    • B03C—MAGNETIC OR ELECTROSTATIC SEPARATION OF SOLID MATERIALS FROM SOLID MATERIALS OR FLUIDS; SEPARATION BY HIGH-VOLTAGE ELECTRIC FIELDS
    • B03C7/00—Separating solids from solids by electrostatic effect
    • B03C7/02—Separators
    • B03C7/08—Separators with material carriers in the form of belts
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B03—SEPARATION OF SOLID MATERIALS USING LIQUIDS OR USING PNEUMATIC TABLES OR JIGS; MAGNETIC OR ELECTROSTATIC SEPARATION OF SOLID MATERIALS FROM SOLID MATERIALS OR FLUIDS; SEPARATION BY HIGH-VOLTAGE ELECTRIC FIELDS
    • B03C—MAGNETIC OR ELECTROSTATIC SEPARATION OF SOLID MATERIALS FROM SOLID MATERIALS OR FLUIDS; SEPARATION BY HIGH-VOLTAGE ELECTRIC FIELDS
    • B03C2201/00—Details of magnetic or electrostatic separation
    • B03C2201/20—Magnetic separation of bulk or dry particles in mixtures

Landscapes

  • Electrostatic Separation (AREA)
  • Combined Means For Separation Of Solids (AREA)
  • Physical Or Chemical Processes And Apparatus (AREA)
  • Preliminary Treatment Of Fibers (AREA)
  • Structure Of Belt Conveyors (AREA)
  • Processing And Handling Of Plastics And Other Materials For Molding In General (AREA)
  • Filtration Of Liquid (AREA)
  • Spinning Or Twisting Of Yarns (AREA)
  • Belt Conveyors (AREA)

Description

Způsob výroby proteinových hydrolyzátů ze živočišných produktů s obsahem proteinu
Dosavadní stav techniky
Hydrolýza masa pomocí průmyslových enzymatických přípravků, jako jsou proteinázy, za účelem výroby proteinových hydrolyzátů nebo ochucovacích masových extraktů je popsána ve známém stavu techniky, například VO 94/01003, EP-A 505 733 a De-A 28 41 043. Užití alkalických nebo neutrálních endopeptidáz bakteriálního původu, jako jsou Alcalase (NOVO) nebo Pescalase (GIST), za účelem výroby hydrolyzátů bohatých oligopeptidy z rostlinných proteinů, a také z pšeničných vaječných proteinů, je rovněž popsán v patentu EP-A 511 970. Užití endopeptidázových a exopeptidázových enzymatických přípravků (Flavorzyme) (NOVO), jež jsou získány z plísní, je popsán v VO 94/25580. V tomto případě je rostlinný hydrolyzát s relativně vysokým stupněm hydrolýzy vyroben z rostlinných proteinů a také z proteinů z ryb a masa, včetně želatiny.
Enzymatická hydrolýza p kosti je ve známém stavu v současnosti prováděna při využít i rez i duální surovinu. H. Ulig, Enzyme arbeiten fůr 1991, Hanser Verlag, pp. 325 Hydrolysis i of Food Porte i i Puh , pp 90 ff nebo Behnke - 407. I.zc rovněž využít rez ryb, přičemž je možné využít ryb, jak je popsáno EP-A 535 otei nu z masa přiléhajícího na techniky dobře známa a je zpracování masa z cílem plně Je to popsáno například u knihy uns (Enzymy pro nás pracují), ft., J. Ad 1 er-N i ssen , Enzymic s, 1986, Elsevier Appl. Sci .
et a!. Nahrung, 28, 1984, 397 iduálních surovin ze zpracování vlastního enzymatického systému 35 .
Základním problémem při enzymatieke hydrolýzc živočišných proteinů je vznik hořké chuti vlivem fragmentů peptidů. Pro vyřešení tohoto problému je v dosavadním stavu techniky navrhováno, například EP-A 223 560, využití kombinace proteolytických enzymů, sestávající ze směsi endopeptidázy a exopeptidázy, a am inopeptidáz pro rozložení výsledných horce chutnajících peptidů. VO 94/01003 dále například navrhuje pro vyřešení problému držet se daného stupně hydrolýzy a použít syrové maso místo vařeného. DE-A 30 03 697 navrhuje maskovat hořce chutnající sloučeniny přídavkem jiných látek, jako jsou sacharidy. Možnost odstranění nebo maskování hořké chuti je diskutována v Food Technology, 48, 1994, 96-98.
Enzymatická hydrolýza surovin bohatých na kolagen, jako je želatina, je rovněž diskutována. Takto získané výrobky nejsou tak hořké chuti, jako výrobky z enzymatické hydrolýzy masa. V tomto případě ovšem jde často jen o parciální hydrolýzu proteinů s nízkým stupněm degradace. Pro výrobu želatiny se také používá enzymatické hydrolýzy kůže a kostí, tento postup ale nemůže zatím soutěžit s tradičním rozkladem pomocí kyselin a zásad, neboť je při něm obtížné kontrolovat přesně stupeň hydrolýzy. Dojem, že enzymatické želatinové hydrolyzáty mají chuť méně hořkou je mimo jiné důsledkem množství volných aminokyselin, jež nechutnají zvláště hořce, a uvolňují se ze surovin bohatých na kolagen. Tyto suroviny obsahují sladce; chutnající aminokyseliny jako je glycin a málo hořký argi nin.
Experimenty s výrobou hydrolyzátů z materiálů bohatých na kolagen, jsou popsány v Lin a Chen, Proc. of AAAP 2, 1985, 1112-1114 a v JP-A 52 110874 a JP-A 52 099265. Hydrolyzáty bohaté na kolagen mohou být získány komerčně (Marggrander, F1eischwirtschaft 75, 1995, 1286-1287).
Hydrolyzát připravený z kolagenu je rovněž popsán v Dc-A 25 37 618. V tomto případě je nehorký produkt s molekulární hmotností > 2000 dalton (3320. 10“27 kg) získán hydrolýzou v alkalické oblasti. DE-A 326 20 150 popisuje kolagenový hydrolyzát s molekulovou hmotností 15 000 dalton (24900.10“ kg) jako náhražka za běžnou sůl. US-A 4 130 555 a US-A 3 743 514 navrhuje použít kolagenový hydrolyzát ze želatiny a kůže pro obohacení proteinového obsahu v klobásách.
Při hydrolýze živočišných produktů obsahujících protein, zvláště syrové nebo vařené vepřové kůže, druhý zmíněný také jako materiál bohatý na kolagen, přičemž hydrolýza je prováděna endopeptidázou jsou očekávány v důsledku částečné hydrolýzy hořce chutnající hydrolyzáty při použití surových i vařených surovin, jak se zvyšuje stupen hydrolýzy. Hořkost muže být potlačena pod práh recepce pokud je stupeň zkapalnění celkem nízký, tj. když je doba hydrolýzy krátká, a za použití běžné solí, která maskuje horkou chut. Stejný problém se objevuje, když je hydrolyzována na vzduchu sušená kůže. Bylo rovněž zjištěno že hydrolyzáty vyrobené ze šunky mají chuť stahující, hořkou a kyselou bez ohledu na to, zda jsou vyrobeny ze šunky čerstvé nebo vařené.
Předmětem vynálezu je vytvořit způsob výroby proteinových hydrolyzátů, s jejichž použitím je možno získat hydrolyzát, který i bez maskování a bez ohledu na vysoký stupen zkapalnění a dlouhou hydrolýzu nebude chutnat hořce, a následně z. něj bude možno připravit výhodné ochucovadlo.
Podstatou tohoto vynálezu je překvapivé zjištění, že hydrolýza živočišných produktů obsahujících protein prováděná běžně známými postupy, ale s použitím uzených produktů, zvláště uzené kůže nebo masa, vede k výrobě hydrolyzátů bez horké chuti, jenž díky tomu může být použit jako ochucovací prostředek. Zda vznikají hořce chutnající peptídové fragmenty při hydrolyze, evidentně závisí na struktuře přítomných proteinů (struktura a zesilováni), což platí v případě kolagenu, a ještě více a jasněji, v případě masa. Hořká chuť také není pouze otázkou stupně hydrolýzy, ale také překvapivě otázkou předběžné úpravy proteinu. Je pravděpodobné, že uzení mění strukturu proteinů (zesíťování proteinů), a tyto změny způsobí, ze se behem hydrolýzy nevznikají hořce chutnající peptidy. Stejného výsledku nemůže být dosaženo typem předběžné úpravy jako je sušení, solení nebo vaření masa.
Vynález rovněž popisuje vytvoření způsobu výroby proteinových hydrolyzátů ze živočišných produktů obsahujících protein, při němž jsou živočišné produkty hydrolyzovány za použití proteáz. Způsob se vyznačuje tím, že uzený protein obsahující živočišný materiál, je používán jako neuzený. Vynález také popisuje hydrolyzáty vyrobené podle tohoto způsobu a užití těchto hydrolyzátů jako ochucovade1.
Podle vynálezu je možno použít jakýkoliv živočišný materiál obsahující protein, ale způsob výroby je výhodně aplikován na vepřové maso, a zvláště výhodně na vepřovou kůži. Způsob podle vynálezu je zvláště výhodný pro využití zbytkového materiálu, zejména uzené kůže odpadající při výrobě uzené šunky.
Podle vynalezu se pro hydrolýzu využívá jen jednoho enzymu, výhodně neutrální nebo alkalické proteázy s endopeptidázovým efektem, například Pescalase (Gist), Alcalase (NOVO) nebo Promod 31 (Biocatalysts). Hydrolýza je výhodně prováděna, bez úpravy pH, až je surovina zkapalněna bez setrvávání na jakémkoliv stupni hydrolýzy. Podle vynálezu není nutné do hydrolýzy přidávat. sůl nebo přidávat další složky za účelem maskování hořce c hu t naj í c í ch pe p t i dů.
Hydrolýza je prováděna známými postupy. V další textu vynálezu postup vysvětlen detailněji vepřové kůže, avšak proces může analogickými způsoby na jiné uzené obsahující protein.
na příkladu uzené být rovněž použit živočišné produkty
Zejména je dávána přednost způsobu výroby, při němž je používána pro hydrolýzu částečně odtučněná uzená vepřová kůže. Získává se tak navíc stabilní chuťový tuk uzeného charakteru a následně se zjednoduší čištění hydrolyzátu. Chuťový tuk však může být bez porušení chuti také separován až po hydrolýze, takže je možno používat i neodtučněné kůže.
V průběhu hydrolýzy je kůže s výhodou rozmělněna mechanicky, tj. hrubě namleta nebo rozrušena vařením nebo pařením a/nebo se před enzymatickým procesem odtuční, čímž se zlepšuje výtěžek hydrolýzy a zkracuje doba potřebná k provedení procesu. Zvláště výhodně se podle vynálezu kůže před enzymatickým procesem expanduje v mikrovlnné troubě
Po skončeni hydrolýzy je hydrolyzát obvyklými způsoby zahříván, aby byly inaktivovány enzymy. Tuková fáze, která tvoři horní vrstvu, je separována nejdříve. Reziduální tuk a reziduální sediment jsou rovněž separovány a vyčištěny následnou centrifugací v scparátorech. Výsledný produkt může být zahuštěn za sníženého tlaku nebo vysušen ve sprejové sušárně s přídavkem nebo bez přídavku nosiče. Ačkoliv je sprejovému sušeni dávána přednost, je možné použít i další typy sušení, jako je vakuové sušení, bubnové sušení nebo vyhrazování. Vyrobené ochucovadlo chutná uzené, je zbaveno tuku a může být použito jako přírodní uzené aroma. V produktu nebyly nalezeny aromatické uhlovodíky, jako je benzpyren a přípravek je stabilní při skladování při teplotě místnosti.
Podle vynálezu je rovněž možné použít proteinázy, které mají jak endopeptidázové, laj exopeptidázové účinky.
napr. Flavorzym (NOVO), díky nimž vzniknou hydrolyzáty kůže s relativně vysokým obsahem volných aminokyselin. V tomto případě lze očekávat sladké, uzené chutnající produkty, neboť aminokyseliny uvolněné z kolagenu t.j. glycin, chutnají sladce. Během výroby také nevzniká žádní hořkost.
Další výhodou použití kůže v postupu podle vynálezu je, ze vznikající chuťový tuk může být použit jako náhražka slaninového tuku, neboť vykazuje typickou uzenou chuť. Zbytkový obsah polycyklických uhlovodíků ve výrobku je nízký a pohybuje pod oficiálním limitem 1 ppb. Výhodně je možno živočišný tuk nahradit rostlinným, např. olejem sojovým. V závislosti na tom, jaký tuk je použit pro záměnu, má výsledný ochucovací tuk více pevnou nebo tekutou konsistenci pri pokojové teplotě a jc adekvátně stabilní během skladování. Obsah polycyklických uhlovodíků může být dále snížen odpovídajícím výběrem surovin nebo použitím lehce užene kůže jako suroviny.
Zvláště výhodná aplikace zahrnuje rekombinací uzeného aroma navázáním chuťového Luku na škrobový nosič a následné smíchání s žádoucím množstvím práškového extraktu z uzené kůže. Získá sc tnu tuk obsahující ochucovací směs s plnou uzenou chutí.
Příklady vynálezu
Všechna procenta hmotnostní.
příkladech a popisech jsou
Itíklad 1: Enzymatická hydrolýza uzené vepřové kůže (tabulka 1, experiment č. .3 a 4)
Uzcntt šunková kůže byla rozmělněna na kusy velikosti mni a od tučněna. Kůže měla obsah [levných látek 80 %, 10,5 % tuku a 58 % proteinu (N* 5,8).
400 g vody a 2 g bakteriální endopeptidázy Pescalase (od Gist Brocades) bylo přidáno do 200 g této kůže ve varné nádobě. Hydrolýza byla prováděna při 50° C po dobu 6 hodin v protrepávané nádobě s uzavřeným víkem. Enzym byl inaktivován povařenim po dobu 10 minut. Nehydrol.yzovaný zbytek byl separován za použiti kuchyňského cedníku a bylo získáno 100g vlhkého zbytku. Jemný sediment a tuk byly odstraněn z hydrolyzátu centr ifugací. Byl získán hydrolyzát (24 Brix) s typickou uzenou, masovou chutí bez hořké příchut i.
Pokud je hydrolýza prováděna po dobu 17 hodin, získá se hydrolyzát 26 Brix, který nemá hořkou chuť. 17-ti hodinový hydrolyzát obsahuje malé množství volných aminokyselin (jen 5 % vztaženo na celkový obsah aminokyselin). Hydrolyzát je bohatý na glycin, pro!in a kyselinu glutamovou a také hydroxyprolin a alanín (typické pro kolagenový protein).
Příklad 2: Hydrolýza vařené uzené vepřové kůže (tabulka 1, experiment 1 a 2).
Uzená šunková kůže byla nasekána na kousky 3 až 5 cm. KŮŽe měla obsah pevných látek 71 %, 26 % tuku a 40 % proteinu (N* 5,8).
200 g této kůže bylo přidáno společně s 400 g vody do varné nádoby a vše bylo vařeno po dobu jedné hodiny. Ztráty vody vařením byly doplněny. Směs byla ochlazena na 50 °C a bylo přidáno 2 g Flavorzymu (směs endopeptidázy a cxopeptidazy získaná z plísně Aspergillus, firma NOVO). Hydrolýza byla prováděna při 50 °C po dobu šest hodin i protrepávané nádobě s uzavřeným víkem. Enzym byl inaktivován povařením 10 minut. Nehydrolyzovaný zbytek byl separován za použití kuchyňského cedníku a bylo získáno 200g vlhkého zbytku. Jemný sediment a tuk byly odstraněny z hydrolyzátu centrifugací. Byl získán hydrolyzát (10 Brix) s typickou uzenou, masovou chutí bez hořké příchuti.
Pokud byla hydrolýza prováděna po dobu 17 hodin, byl získán sladký hydrolyzát (19 Brix) s typickou uzeným masovým charakterem, jež rovněž nechutnal hořce. Zbytek v tomto případě váží 95 g.
Flavorzyme degraduje kolagen v kůži méně než Pescalase. Na druhé straně, s Flavorzymem se lépe uvolňují aminokyseliny ve srovnání s prostředkem Pescalase a po 17 hodinách hydrolýzy obsahuje hydrolyzát 35 % aminokyselin ve srovnání s celkovým obsahem aminokyselin. Mezi volnými aminokyselinami dominuje sladce chutnající glycin, a také alanin a prolin.
Příklad 3: Tabulka 1, experiment 5 a 8.
Různé druhy uzeného masa, jak je uvedeno v tabulce 1, bylo hydro lyžováno stejným způsobem jako v příkladech 1 ti 2. Výsledky získané v příkladech 1 až 3 jsou uvedeny v tabu 1ce 1 .
Srovnávací příklad 1
Syrová a vařená (uzeného neuzeného) stejným způsobem jako uvedeny v tabulce 2 vepřová kůže nebo další druhy masa bylo podrobeno enzymatické hydrolýze v pr ík1adech 1 a 2. Výsledky jsou
Příklad 4: Tabulka 3, experimenty 1 a 2
Uzená šunková kůže byla rozsekána na kusy velikosti 13 mm a odtučněna. Kůže obsahovala 20 % vody, 10,5 % tuku a 59,5 % proteinu (N* 5,8). Kůže byla upravena v mikrovlnné troubě při 2 500 wattech (nominální výstup) a 1 250 wattech (energetický výstup) na skleněných talířích o průměru 19 cm. Každý talíř byl naplněn 100 g odtučněné vepřové kůže a poté byla kůže expandována po dobu 180 vteřin při 100 % výkonu mikrovlnné trouby. Odpařilo se 27 g vody a bylo získáno 73 expandované vepřové kůže. Kůže měla méně uzený charakter spíše charakter grilovaného masa (vepř. kolen anebo opečené kůžičky). Tato expandovaná kůže byla použita pro enzymatickou hydrolýzu.
140 g expandované šunkové kůže (odpovídající 200 g uzené vepřové kůže z příkladu 1 a 2) bylo povařeno se 400 g vody Jednu hodinu a ztráty vody vařením byly doplňovány. Směs byla ochlazena na 50 °C a byly přidány 2 g prostředku Pcscalasa. Směs byla hydrolyzována při 52°C po dobu šest hodin v protřepávané lázni. Enzym byl inaktivován vařením po dobu 10 minut. Nehydrolyzovaný zbytek byl separován za použití kuchyňského cedníku a bylo získáno 66 g vlhkého zbytku. Jemný sediment a tuk byly odstraněny z hydrolyzátu centr ifugací. Byl získán ne horký, lehce kyselý hydrolyzát s typicky uzeným charakterem. Hodnota Brix hydrolyzátu byla 16 .
Pokud byla hydrol ýza prováděné! 17 hodin, vznikl hydrolyzát s 20 Brix a typickým uzeným masovým charakterem, jenž nemá hořkou chuť. Zbytek vážil 48 g. Výsledky včetně podmínek procesu jsou uvedeny v tabulce 3.
Příklad 5
Ochucovací prostředek byl připraven z chuťového tuku či sprejově sušeného aromatického přípravku s vůni uzené šunky smícháním 60 g rozpuštěného chuťového tuku (tuk > 98 %) se 140 g aromatického přípravku s uzeným aroma (hydrolyzát, sprejově sušen a 25 % maltodextrínu) po dobu 10 minut v komerčně dostupném zařízení na přípravu pokrmů. Získaný výrobek měl intenzivní uzenou/masovou chuť a by] rychle rozpustný ve vodě.
Tabulka 1
Enzymatická hydrolýza uzených živočišných složek
Číslo Hmotnost suroviny Surovina Voda Předběžná úprava
1 200 g Uzená vepř, kůže 400 g Vaření 1 h
2 200 g Uzená vepř. 400 g Vaření 1 h
kůže
3 200 g Uzená vepř. kůže, odtučněná 400 g -
4 200 g Uzená vepř, kůže, odtučněná 400 g -
5 200 g Schwarzwa1d. šunka(bez kůže) 400 g -
6 200 g Schwa rzwald. 400 g Vaření 1 h
šunka(bez kůže)
7 200 g Vepř, kůže uzená za studenti 400 g -
8 200 g Vepř, bůček solený a uzený 400 g -
Tabulka 1 - pokračování
Enzymatická hydroiýza uzených živočišných složek
Číslo Enzym Čas Zbytek Brix Chuť
1 Flavorzym 2 g 6 h 200 g 9,5 ne hořká,nesladká silně uzená/masová
2 Flavorzyme 2 g 17 h 95 g 19 ne hořká, sladká plná uzená
3 Pescalase 2 g 6 h 100 g 24 plná, uzená, kyselá,masová ne hořká
4 Pescalase 2 g 17 h 66 g 26 plná, uzená, kyselá,masová, ne hořká
5 Pesca1ase 2 g 6 h 30 g 13 ne hořká, plná, uzená, masovtl
6 Pescalase 2 g 6 h 40 g 11 ne hořká, kulatá harmoni cká, typicky uzená méně masová
7 Pesca1ase 2 g 6 li 91 g 18 ne hořká, typicky uzená
8 Pescalase 4 1 I í
2 g U ii -T 1 1 1 ne horká, typicky uzená typicky šunková
Tabulka 2: Enzymatická hydrolýza syrové vepřové kůže a syrového masa
Čísl o Hmotnost Předběžná
(surovina) Voda úprava Enzym Sůl
1 200 g kůže 400 g Žádná Pescalase 2 g 6 g
2 200 g kůže 400 g Žádná Pescalase 2 g 6 g
3 200 g kůže 400 g Vaření 1 h Pescalase 2 g 6 g
4 200 g kůže 400 g Vaření 1 h Pescalase 2 g 6 g
5 200 g kůže 400 g Žádná F1 avorzyni Sp 484 2 g 6 g
6 200 g kůže 400 g Žádná F1 avorzyni Sp 484 2 g 6 g
7 200 g maso 400 g Žádná Pesca1ase 2 g -
8 200 g maso 400 g Žádná Pesca1ase 2 g
Tabulka 2 pokračování: Enzymatická hydrolýza syrové vepřové kůže a syrového masa
Číslo Čas Zbytek NaCl Br ix pH Chuť
1 6 h 5 g 1,34 18 6,90 zředěno 1:2 lehce hořká
2 17 h 2 g 1,41 16 6,70 velmi hořká
3 6 h 14 g 1,38 16 6,59 lehce hořká
4 17 h 1 g 1,45 18 6,58 velmi hořká
5 6 h 94 g 1,48 16 7,41 sladká, lehce
6 17 h 30 g 1,41 18,5 7,39 hořká, želatina sladká, velmi
7 6 h 5 g 1 , 34 18 hořká,1/2 želatiny 6,90 lehce hořká
8 17 h 2 g 1,41 16 6,70 velmi hořká
Tabulka 3; Enzymatická hydrolýza uzené, odtučněné a expandované šunkové kůže
Číslo Množstv í Množství enzymu poprvé (Pescalase) První doba
kůže Voda Vařeno
1 140 g 800 g 1 h 2 X 17 h
2 140 g 800 g 1 h 2 g 6 h
3 200 g 600 g ne 2 g 6 h
4 200 g 600 g ne 1 g 3 h
5 140 g 800 g 1 h 2 g 6 h
6 140 g 800 g 1 h 1 g 3 h
Tabulka 3 - pokračování: Enzymatická odtučněné a expandované šunkové kůže hydrolýza uzené,
Č í s 1 o Množstv í enzymu podruhé Druhá doba Zby tek Br i x Chuť
1 (Pesca1ase) - 48 g 16 uzená,lehce
2 - - 66 g 16 kyselá,nc hořká ne hořká,
3 - - 90 g 23 typicky uzená ne hořká,
4 1 g 3 h 103 g 24 typicky uzená ne hořká,
5 - - 46 g 16 typicky uzená ne hořká,
6 1 g 3 h 65 g 15,5 typicky uzená ne hořká.
typicky uzená

Claims (8)

  1. PATENTOVÉ NÁROKY
    1. Způsob výroby proteinového hydrolyzátu ze živočišných produktů s obsahem proteinu, kde živočišný produkt s obsahem proteinu je hydrolyzován za použití proteáz, vyznačující se tím, že pro hydrolýzu se využívá jen uzených živočišných produktů obsahujících protein.
  2. 2. Způsob podle vyznačující se tím, neutrální nebo alkalická proteáza s nároku 1 že proteáza je endopeptidázovým účinkem nebo proteináza s exopeptidázovými nebo endopeptidázovýni úč inky.
  3. 3. Způsob podle nároku 1 nebo 2 vyznačující se tím, že živočišný produkt s obsahem proteinu se před hydrolýzou mechanicky rozmělnění a pokud je to vhodné, rozruší se vařením a/nebo odtučněním
  4. 4. Způsob podle jednoho z nároků 1 až 3 vyznačující se tím, že uzeným živočišným produktem s obsahem proteinu je vějířová kůže.
    -’· Způsob podle nároku 4 vyznačující se tím, že vepřová kůže sc před hydrolýzou tepelně rozloží expandováním v mikrovlnné troubě.
  5. 6. Proteinový hydrolyzát vyrobený způsobem podle nároků 1 až 5 .
  6. 7. Užití proteinového hydrolyzátů podle nároku 6 jako uzeného aroma.
  7. 8. Užití podle nároku 7 vyznačující se tím, že proteinový hydrolyzát je využíván zároveň s chuťovým tukem, který je odseparován během hydrolýzy.
  8. 9. Užití podle nároku 8 vyznačující se tím, že chuťový tuk je zpočátku vázán na škrobový nosič a následně smíchán s proteinovým hydrolyzátem v práškové formě.
CZ0252199A 1997-01-15 1998-01-14 Systém pásového separátoru a zpusob separace smesi cástic CZ298508B6 (cs)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US08/782,306 US5904253A (en) 1997-01-15 1997-01-15 Belt separator system having improved belt geometry

Publications (2)

Publication Number Publication Date
CZ252199A3 true CZ252199A3 (cs) 2000-03-15
CZ298508B6 CZ298508B6 (cs) 2007-10-24

Family

ID=25125634

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CZ0252199A CZ298508B6 (cs) 1997-01-15 1998-01-14 Systém pásového separátoru a zpusob separace smesi cástic

Country Status (20)

Country Link
US (1) US5904253A (cs)
EP (1) EP1007215B1 (cs)
JP (1) JP4209470B2 (cs)
KR (1) KR100519825B1 (cs)
CN (1) CN1145535C (cs)
AU (1) AU722276B2 (cs)
BR (2) BRPI9806897B8 (cs)
CA (1) CA2277771C (cs)
CZ (1) CZ298508B6 (cs)
DE (1) DE69807344T2 (cs)
EA (1) EA001656B1 (cs)
ES (1) ES2182265T3 (cs)
ID (1) ID22853A (cs)
IL (1) IL130903A (cs)
PL (1) PL186827B1 (cs)
TR (1) TR199901670T2 (cs)
TW (1) TW409074B (cs)
UA (1) UA54488C2 (cs)
WO (1) WO1998031469A1 (cs)
ZA (1) ZA98304B (cs)

Families Citing this family (19)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6320148B1 (en) 1999-08-05 2001-11-20 Roe-Hoan Yoon Electrostatic method of separating particulate materials
DE10017742C2 (de) * 2000-04-10 2002-05-29 Infineon Technologies Ag Vorrichtung zum Handling von Bauelementen
ATE421052T1 (de) * 2001-09-27 2009-01-15 Separation Technologies Llc Verfahren zur herstellung eines endlosriemens für eine riementrennvorrichtung
US20040231566A1 (en) * 2003-05-20 2004-11-25 Cemex Inc. Process for Fly Ash Beneficiation
DE10351180B3 (de) * 2003-11-03 2005-01-27 K+S Kali Gmbh Band eines elektrischen Bandabscheiders
JP4998913B2 (ja) * 2004-06-04 2012-08-15 国立大学法人 岡山大学 ホージャサイト型ゼオライト、ゼオライトa、又は、ホージャサイト型ゼオライトを含有する複合体、並びにそれらの製造方法
WO2007103151A2 (en) * 2006-03-02 2007-09-13 2082710 Ontario Limited Tribostatic separation system and method
US8552326B2 (en) * 2010-09-03 2013-10-08 Separation Technologies Llc Electrostatic separation control system
US9393573B2 (en) 2014-04-24 2016-07-19 Separation Technologies Llc Continuous belt for belt-type separator devices
RU2651742C1 (ru) * 2014-04-24 2018-04-23 СЕПАРЕЙШН ТЕКНОЛОДЖИЗ ЭлЭлСи Усовершенствованная непрерывная лента для устройств сепаратора ленточного типа
US9764332B2 (en) * 2015-02-13 2017-09-19 Separation Technologies Llc Edge air nozzles for belt-type separator devices
AU2015417039A1 (en) 2015-12-07 2018-04-26 Halliburton Energy Services, Inc. Beneficiating weighting agents
UA126926C2 (uk) * 2017-08-28 2023-02-22 Сепарейшн Текнолоджиз Елелсі Спосіб розділення речовин, які входять до складу сухих харчових продуктів і кормів, із застосуванням трибоелектростатичного сепараторного пристрою
EP3530122A1 (en) 2018-02-23 2019-08-28 Avril A dry oilseed meal protein fraction
JP7660519B2 (ja) * 2019-04-09 2025-04-11 セパレーション テクノロジーズ エルエルシー ベルト型摩擦電気セパレータデバイスのための架張機構
WO2020227631A1 (en) 2019-05-08 2020-11-12 Separation Technologies Llc Process for protein enrichment of dried distillers grains using a tribo-electrostatic separator device
AU2021231181B2 (en) 2020-06-22 2026-07-16 Separation Technologies Llc Process for dry beneficiation of fine and very fine iron ore by size and electrostatic segregation
JP2023078558A (ja) * 2021-11-26 2023-06-07 Ube三菱セメント株式会社 フライアッシュの分離方法
AU2024236302A1 (en) * 2023-03-16 2025-08-21 St Equipment & Technology Llc Continuous belt for belt-type separator devices

Family Cites Families (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US2689648A (en) * 1952-02-18 1954-09-21 Doenges Long Motors Inc Separation of metallic from nonmetallic particles
US3096277A (en) * 1961-03-27 1963-07-02 Thomas E Maestas Electrostatic separator
US3635340A (en) * 1969-01-31 1972-01-18 F I N D Inc Electrostatic separating apparatus for particles
US3720312A (en) * 1970-07-09 1973-03-13 Fmc Corp Separation of particulate material by the application of electric fields
SU1007735A1 (ru) * 1982-01-08 1983-03-30 Предприятие П/Я В-8413 Способ непрерывного электростатического рассева мелкодисперсных порошкообразных материалов
US4451357A (en) * 1982-05-17 1984-05-29 Lavigne Gordon Apparatus for dry placer mining and method of operating same
AU559222B2 (en) * 1982-11-17 1987-02-26 Blue Circle Industries Plc Electostatically seperating particulate materials
US4839032A (en) * 1986-06-06 1989-06-13 Advanced Energy Dynamics Inc. Separating constituents of a mixture of particles
US4874507A (en) * 1986-06-06 1989-10-17 Whitlock David R Separating constituents of a mixture of particles
SU1475720A1 (ru) * 1987-08-26 1989-04-30 Московский институт инженеров сельскохозяйственного производства им.В.П.Горячкина Устройство дл электросепарации сем н
US5006226A (en) * 1987-11-02 1991-04-09 Burt Jr Leo O Fluidized, dry bed, ore concentrator
US5484061A (en) * 1992-08-04 1996-01-16 Advanced Electrostatic Technologies, Inc. Electrostatic sieving apparatus

Also Published As

Publication number Publication date
KR20000070199A (ko) 2000-11-25
AU722276B2 (en) 2000-07-27
BR9806897A (pt) 2000-05-16
TW409074B (en) 2000-10-21
TR199901670T2 (xx) 2000-10-23
CA2277771C (en) 2006-08-22
DE69807344D1 (de) 2002-09-26
CA2277771A1 (en) 1998-07-23
BR9806897B1 (pt) 2010-11-16
CN1145535C (zh) 2004-04-14
EA001656B1 (ru) 2001-06-25
ID22853A (id) 1999-12-09
EP1007215B1 (en) 2002-08-21
CZ298508B6 (cs) 2007-10-24
EA199900656A1 (ru) 1999-12-29
KR100519825B1 (ko) 2005-10-06
AU5918798A (en) 1998-08-07
PL334632A1 (en) 2000-03-13
WO1998031469A1 (en) 1998-07-23
BRPI9806897B8 (pt) 2019-02-26
IL130903A0 (en) 2001-01-28
ES2182265T3 (es) 2003-03-01
PL186827B1 (pl) 2004-03-31
UA54488C2 (uk) 2003-03-17
DE69807344T2 (de) 2003-04-17
US5904253A (en) 1999-05-18
CN1243457A (zh) 2000-02-02
JP2002509481A (ja) 2002-03-26
JP4209470B2 (ja) 2009-01-14
IL130903A (en) 2003-02-12
EP1007215A1 (en) 2000-06-14
ZA98304B (en) 1998-08-19

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US5904253A (en) Belt separator system having improved belt geometry
TWI462779B (zh) 靜電分離控制系統
US10092908B2 (en) Continuous belt for belt-type separator devices
CA2138340C (en) Methods and apparatus for making continuous magnetic separations
GB1462466A (en) Methods and apparatus for preparing sugarcane stalks for subsequent processing
EP2099573B1 (en) A particle sorting apparatus and method
RU2651742C1 (ru) Усовершенствованная непрерывная лента для устройств сепаратора ленточного типа
CN120882506A (zh) 用于带式分离器装置的连续带
RU2830663C1 (ru) Электрод для электростатического сепаратора и электростатический сепаратор
SU880497A1 (ru) Электрический сепаратор

Legal Events

Date Code Title Description
PD00 Pending as of 2000-06-30 in czech republic
MK4A Patent expired

Effective date: 20180114