HK22792A - Interferon proteins and method of producing same - Google Patents

Interferon proteins and method of producing same

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Claims (41)

1. Protéines d'interféron sous form le d'être humain consistant en six composants d'interféron qui, en conditions SDS PAGE et de coloration définies ici à une charge totale d'interféron de 0,9x106 IFU se résolvent pour présenter deux bandes majeures fortement colorées de protéines ayant une activité antivirale d'interféron à 18.400 et 20.100 Daitons respectivement et une bande de protéines de coloration mineure ayant une activité antivirale d'interféron entre 20.300 et 20.400 Daltons, avec des pics plus petits d'activité antivirale d'interféron à 19.500, 21.130 et 23,440 Daltons (lesdits poids moléculaires en Daltons étant soumis à une précision expérimentale de ±200 Daltons), les régions des protéines colorées dudit gradient d'acrylamide SDS PAGE n'étant essentiellement que das protéines colorées d'interféron.
2. Protéines d'interféron sous forme Le d'être humain selon la revendication 1 caractérisées de plus en ce que dans les conditions SDS PAGE et de coloration définies ici à une charge totale d'interféron de 3,8x106 IFU, elles se résolvent pour présenter six bandes colorées de protéines ayant une activité antivirale d'interféron, c'est-à-dire des bandes fortes à 18.410 Daltons et 20.180 Daltons respectivement, une bande moyennement forte à 20.420 Daltons et des bandes juste visibles à 19.500 Daltons, 21.130 Daltons et 23.440 Dations respectivement (lesdits poids moléculaires en Daltons étant soumis à une précision expérimentale de +200 Daltons), les pics de l'activité antivirale coïncidant exactement avec les bandes colorées de protéines, les régions colorées de protéines dudit gradient d'acrylamide SDS PAGE étant essentiellement uniquement des protéines colorées d'interféron.
3. Chaque protéine indivuelle ayant une activité antivirale d'interféron qui est un composant des protéines d'interféron sous form Le d'être humain selon la revendication 1 ou la revendication 2.
4. Protéine ayant une activité antivirale d'interféron selon la revendication 3 apparaissant à 18.400±200 Daltons.
5. Protéine ayant une activité antivirale d'interféron selon la revendication 3 apparaissant à 20.100±200 Daltons.
6. Protéine ayant une activité antivirale d'interféron selon la revendication 3 apparaissant entre 20.300 et 20.400 Daltons (lesdits poids moléculaire en Daltons étant soumis à une précision expérimentale de ±200 Daltons).
7. Protéine ayant une activité antivirale d'interféron selon la revendication 3 apparaissant à 19,500±200 Daltons.
8. Protéine ayant une activité antivirale d'interféron selon la revendication 3 apparaissant à 21.130±200 Daltons.
9. Protéine ayant une activité antivirale d'interféron selon la revendication 3 apparaissant à 23.400±200 Daltons.
10. Formule comprenant une protéine ou des protéines selon l'une quelconque des revendications précédentes, ladite formule étant adaptée à une administration à des êtres vivants ou des animaux pour un effet prophylactique, thérapeutique ou d'immunisation.
11. Formule selon la revendication 10 adaptée à une administration parentérale, intranasale ou topique.
12. Formule selon la revendication 10 sous la forme d'une solution aqueuse stabilisée.
13. Formule selon la revendication 12 dans laquelle le stabilisant est une protéine ou une combinaison de protéines qui est non toxique et non immunogène chez les êtres humains.
14. Formule selon la revendication 13 où le stabilisant est choisi dans le groupe consistant en protéines de sérum humain et leurs fractions, et albumine humaine.
15. Formule selon l'une quelconque des revendications 10-14 où la concentration de l'interféron pur est dans la plage correspondant à 1-20 millions IFU par ml.
16. Formule selon la revendication 12 pour immuniser des animaux, où le stabilisant est SDS.
17. Formule selon la revendication 16 qui est tamponée par PBS avec un pH d'environ 7,2.
18. Formule selon la revendication 16 ou 17 qui contient de plus un adjuvant.
19. Formule selon la revendication 18 où l'adjuvant est l'adjuvant de Freund.
20. Complexe SDS d'une protéine ou de protéines selon l'une quelconque des revendications 1 à 9.
21. Complexe SDS selon la revendication 20 isolé sous forme solide.
22. Protéine qui présente une activité d'interféron et qui peut lier des anticorps élevés chez des lapins contre toutes les protéines d'interféron selon l'une quelconque des revendications 1-9.
23. Méthode de production de protéines d'interféron sous forme Le d'être humain selon la revendication 1 ou la revendication 2, consistant à soumettre une solution contenant les protéines d'interféron sous forme Le d'être humain à une chromatographie par affinité de manière que lesdites protéines d'interféron sous forme Le d'être humain soient sélectivement retenues, et en éluant lesdites protéines retenues d'interféron.
24. Méthode selon la revendication 23 où la solution contenant les protéines d'interféron sous forme Le d'être humain soumises à une chromatographie par affinité d'anticorps a une activité spécifique de plus de 10' IFU/mg protéines et est préparée par précipitation de protéines, des protéines d'interféron sous forme Le d'être humain de leur solution, en soumettant une solution contenant lesdites protéines précipitées à une filtration sur gel, en purifiant encore les fractions éluées ayant une activité d'interféron par dialyse et en soumettant les protéines dialysées d'interféron à une chromatographie par affinité à un ligand.
25. Méthode selon la revendication 24 où l'étape de précipitation des protéines comprend l'addition de KSCN et l'ajustement du pH à 4,5.
26. Méthode selon la revendication 24 ou 25 où les fractions d'interféron à purifier par dialyse ne contiennent essentiellement que des protéines dans la plage de poids moléculaire de 10.000 à 20.000 Daltons en déterminant par leur comportement d'élution au stade de la filtration sur gel.
27. Méthode selon la revendication 26 où la filtration sur gel est accomplie avec une solution tampon qui contient environ 25% en volume d'un glycol tel que l'éthylène glycol et a une force ionique correspondant à NaCI 1M, pH environ 7,2.
28. Méthode selon l'une quelconque des revendications 24 à 27 où la dialyse est accomplie de manière exhaustive contre un tampon de phosphate 20 mM.
29. Méthode selon l'une quelconque des revendications 24 à 28 où le ligand dans la chromatographie par ligand est Cibacron F3GA, ou autre ligand capable de lier les protéines d'interféron sous forme Le d'être humain selon la mécanisme exercé par Cibacron F3GA.
30. Méthode selon la revendication 29 où Cibacron F3GA est immobilisé sur matrice sous formé de Bleu Dextrane 2000, Bleu Sepharose CL-68 ou Bleu Dextrane couplé à Sepharose 4B.
31. Méthode selon l'une des revendications 23 à 30 où les anticorps utilisés dans la chromatographie par affinité d'anticorps sont élevés contre ou dirigés sensiblement uniquement contre des déterminants immunologiques des protéines d'interféron sous forme Le d'être humain selon l'une quelconque des revendications 1-9, et lesdits anticorps sont immobilisés sur une matrice.
32. Méthode selon la revendication 23 où les anticorps utilisés dans la charomatographie par affinité d'anticorps sont élevés contre ou dirigés sensiblement uniquement contre les déterminants immunologiques de protéines d'interféron sous forme Le d'être humain selon l'une quelconque des revendications 1-9, lesdits anticorps sont immobilisés sur une matrice et la solution appliquée à la matrice par affinité d'anticorps est une préparation brute en non concentrée d'interféron, ou bien une préparation concentrée ou partiellement purifiée.
33. Méthode selon la revendication 31 ou la revendication 32 où les anticorps sont d'abord obtenus en immunisant un animal immunisable avec des composants de protéines d'interféron sous forme Le d'être humain de 18.400±200, de 20.100±200 ou une combinaison de 18.400±200 et 20.100±200 Daltons, des protéines selon la revendication 1 ou la revendication 2.
34. Méthode selon l'une quelconque des revendications 31-33 où les anticorps sont liés de manière covalente à la matrice.
35. Méthode selon la revendication 34 où la matrice est un agarose réticulé tel que Sepharose 48.
36. Méthode selon l'une quelconque des revendications 31-35 où les anticorps sont sensiblement libres d'activité enzymatique protéolytique.
37. Methode selon la revendication 36 où les anticorps ont été sensiblement libérés de toute activité enzymatique protéolytique par traitement avec des inhibiteurs ou destructeurs d'enzyme.
38. Méthode selon la revendication 37 où les anticorps ont été traités avec des inhibiteurs ou destructeurs d'enzyme immobilisés sur matrice.
39. Méthode selon la revendication 38 où les anticorps, avant leur liaison covalente à la matrice, sont passés à travers une colonne de poly-L-lysine immobilisée sur matrice et/ou d'inhibiteur de la Trypsine du soja immobilisé sur matrice et/ou d'inactivateur de kallikréine immobilisé sur matrice.
40. Méthode selon l'une quelconque des revendications 23-39 où l'interféron sous forme Le d'être humain de la solution soumise à une chromatographie par affinité d'anticorps est choisi dans le groupe consistant en interférons de leucocytes humains, interféron de lymphoblastoïdes humains et protéines selon la revendication 22.
41. Méthode de préparation des protéines d'interféron sous forme Le d'être humain selon la revendications 3-9 consistant à soumettre les protéines d'interféron sous forme Le d'être humain, selon la revendication 1 ou la revendication 2, aux conditions SDS PAGE définies ici, pour ainsi séparer les protéines selon leurs poids moléculaires et récupérer les composants individuels actifs de l'interféron de leurs positions relatives dans le gel PAGE.
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Families Citing this family (35)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
IL58765A (en) * 1979-11-21 1986-09-30 Yeda Res & Dev Process for the production of essentially pure messenger rna of human fibroblast interferon and process for the production of interferon beta
US6835557B1 (en) 1980-01-08 2004-12-28 Biogen, Inc. DNA sequences, recombinant DNA molecules and processes for producing human interferon-like polypeptides
US4530901A (en) * 1980-01-08 1985-07-23 Biogen N.V. Recombinant DNA molecules and their use in producing human interferon-like polypeptides
DE3005843A1 (de) * 1980-02-16 1981-09-10 Hoechst Ag, 6000 Frankfurt Genprodukt eines hoeheren organismus aus einem dieses gen enthaltenden mikroorganismus
DE3005897A1 (de) * 1980-02-16 1981-09-03 Hoechst Ag, 6000 Frankfurt Genprodukt eines hoeheren organismus aus einem dieses gen enhtaltenden mikroorganismus
FI88175C (fi) 1980-04-03 1993-04-13 Biogen Inc Rekombinant-dna-molekyler och foerfaranden foer framstaellning av polypeptider liknande humant -interferon
DE3177276D1 (de) * 1980-04-11 1992-04-23 Celltech Ltd Monoklonale antikoerper.
CH657141A5 (de) * 1980-07-01 1986-08-15 Hoffmann La Roche Dns-sequenzen, rekombinante expressionsvektoren zur mikrobiellen herstellung von human-leukozyten-interferonen und transformierte mikroorganismen.
FR2492842A1 (fr) * 1980-10-24 1982-04-30 Centre Nat Rech Scient Hybride cellulaire produisant un anticorps specifique de l'interferon leucocytaire humain et procede de formation d'hybrides cellulaires producteurs d'anticorps specifiques de l'interferon humain
JPS58500037A (ja) * 1980-11-07 1983-01-06 セルテク　リミテツド インタ−フェロンの検定法
EP0064063B1 (fr) * 1980-11-07 1985-09-11 Celltech Limited Analyse pour l'interferon
AU561649B2 (en) * 1981-02-27 1987-05-14 F. Hoffmann-La Roche Ag Antibodies to proteins
DE3280127D1 (de) * 1981-03-27 1990-04-12 Ici Plc Genetisch modifizierte mikroorganismen.
IL65475A0 (en) * 1981-04-17 1982-07-30 Meloy Lab Production of immune interferon and its mrna
WO1983000693A1 (fr) * 1981-08-14 1983-03-03 Berg, Kurt, Frimann SUJETS CONCERNANT DES PROTEINES DU SOUS-TYPE DE L'INTERFERON 'alpha' HUMAIN ET ANTICORPS CORRESPONDANTS
US5827694A (en) * 1982-03-08 1998-10-27 Genentech, Inc. DNA encoding non-human animal interferons, vectors and hosts therefor, and recombinant production of IFN polypeptides
IE54592B1 (en) * 1982-03-08 1989-12-06 Genentech Inc Anumal interferons, processes involved in their production, compositions containing them, dna sequences coding therefor and espression vehicles containing such sequences and cells transformed thereby
US6432677B1 (en) 1982-03-08 2002-08-13 Genentech, Inc. Non-human animal interferons
JPS58201794A (ja) * 1982-05-17 1983-11-24 Toray Ind Inc ヒトインターフェロンβの濃縮精製法
US5702699A (en) * 1982-09-23 1997-12-30 Cetus Corporation Process for the recovery of lipophilic proteins
US4992271A (en) * 1982-09-23 1991-02-12 Cetus Corporation Formulation for lipophilic IL-2 proteins
US4534906A (en) * 1982-11-01 1985-08-13 Genentech, Inc. Removal of impurities from human leukocyte interferon preparations
US5831023A (en) * 1982-11-01 1998-11-03 Genentech, Inc. Recombinant animal interferon polypeptides
DE3306060A1 (de) * 1983-02-22 1984-08-23 Boehringer Ingelheim International GmbH, 6507 Ingelheim Neue immunglobulin-produzierende hybridzellinien, deren verwendung und verfahren zu deren herstellung
DE3515336C2 (de) * 1985-04-27 1994-01-20 Boehringer Ingelheim Int Verfahren zur Herstellung und Reinigung von â-Interferon
US5196323A (en) * 1985-04-27 1993-03-23 Boehringer Ingelheim International Gmbh Process for preparing and purifying alpha-interferon
DE3607835A1 (de) * 1986-03-10 1987-09-24 Boehringer Ingelheim Int Hybridinterferone, deren verwendung als arzneimittel und als zwischenprodukte zur herstellung von antikoerpern und deren verwendung sowie verfahren zu ihrer herstellung
EP0490233A1 (fr) * 1986-03-10 1992-06-17 BOEHRINGER INGELHEIM INTERNATIONAL GmbH Anticorps monoclonaux contre les interférons hybrides Bgl III, leur application et leur procédé de préparation
DE3633323A1 (de) * 1986-10-01 1988-04-07 Boehringer Ingelheim Int Neue monoklonale antikoerper gegen ifn-omega, verfahren zu ihrer herstellung und deren verwendung zur reinigung sowie zum nachweis von ifn-omega
SE468251B (sv) 1989-06-20 1992-11-30 Bionative Ab Reningsprocess foer interferon
US5391713A (en) * 1989-06-20 1995-02-21 Bionative Ab Interferon purification process
US5676942A (en) * 1992-02-10 1997-10-14 Interferon Sciences, Inc. Composition containing human alpha interferon species proteins and method for use thereof
DE69324671D1 (de) * 1992-02-10 1999-06-02 Interferon Sciences Inc Verbesserte alpha-interferon-zusammensetzung und verfahren zu ihrer herstellung aus leukocyten des menschlichen peripheren blute
JP4706093B2 (ja) * 2000-09-25 2011-06-22 富士レビオ株式会社 パルボウイルスの除去方法及び精製方法
US7087726B2 (en) 2001-02-22 2006-08-08 Genentech, Inc. Anti-interferon-α antibodies

Family Cites Families (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR2351665A1 (fr) * 1976-05-21 1977-12-16 Elf Aquitaine Procede de purification de preparations possedant notamment une activite interferon, preparations purifiees ainsi obtenues et leur application en tant que medicament
NL7703281A (nl) * 1977-03-25 1978-09-27 Stichting Rega V Z W Werkwijze voor het bereiden van interferon.
FR2389380B1 (fr) * 1977-05-02 1980-02-29 Anvar
IN150740B (fr) * 1978-11-24 1982-12-04 Hoffmann La Roche
IE54096B1 (en) * 1980-01-08 1989-06-21 Biogen Nv Dn sequences, recombinant dna molecules and processes for producing human interferon - like polypeptides
NZ199722A (en) * 1981-02-25 1985-12-13 Genentech Inc Dna transfer vector for expression of exogenous polypeptide in yeast;transformed yeast strain

Also Published As

Publication number Publication date
NO801133L (no) 1980-12-18
FI801215A7 (fi) 1980-10-21
AU5759980A (en) 1980-10-23
ES8103976A1 (es) 1981-04-16
EP0018218A1 (fr) 1980-10-29
JPH02198A (ja) 1990-01-05
FI77877B (fi) 1989-01-31
CA1168151A (fr) 1984-05-29
NO165961C (no) 1991-05-15
IE55791B1 (en) 1991-01-16
NO165961B (no) 1991-01-28
IL59880A0 (en) 1980-06-30
JPH0742317B2 (ja) 1995-05-10
SG92591G (en) 1993-02-19
AU539494B2 (en) 1984-10-04
EP0091543A1 (fr) 1983-10-19
JPH0794480B2 (ja) 1995-10-11
EP0018218B1 (fr) 1988-11-23
IL59880A (en) 1984-03-30
DE3072134D1 (en) 1988-12-29
PT71111A (en) 1980-05-01
EP0091543B1 (fr) 1989-06-14
IE800796L (en) 1980-10-20
NZ193487A (en) 1983-07-15
JPS56500536A (fr) 1981-04-23
DE91543T1 (de) 1984-12-20
FI77877C (fi) 1989-05-10
ES490697A0 (es) 1981-04-16
WO1980002229A1 (fr) 1980-10-30

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