JPH0151986B2 - - Google Patents
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- JPH0151986B2 JPH0151986B2 JP62141652A JP14165287A JPH0151986B2 JP H0151986 B2 JPH0151986 B2 JP H0151986B2 JP 62141652 A JP62141652 A JP 62141652A JP 14165287 A JP14165287 A JP 14165287A JP H0151986 B2 JPH0151986 B2 JP H0151986B2
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- wheat
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- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/04—Animal proteins
- A23J3/08—Dairy proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; PREPARATION THEREOF
- A23C20/00—Cheese substitutes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/12—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from cereals, wheat, bran, or molasses
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
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- A23J3/08—Dairy proteins
- A23J3/10—Casein
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- Health & Medical Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Dairy Products (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
発明の背景
乳の主要蛋白質はカゼイン即ち栄養価の高いリ
ン蛋白質であり、これはその天然の状態で乳の中
にα−、β−及びκ−カゼインにリン酸塩及びカ
ルシウムが加わつたミセラ・アグロメレートのコ
ロイド状懸濁物として存在する。重量百分率で液
体牛乳の約3%を占めるカゼイン蛋白質は、その
等電点である。PH4.6に於て不溶性である点で、
所謂乳漿蛋白質から区別され得る。カゼインは一
般に、等電点PHレベルへの脱脂乳の酸性化を含む
過程により分離される。実用されている分離過程
では、PHの減少は脱脂乳への適当な食品等級の酸
の直接添加若しくは脱脂乳内のラクトースの微生
物発酵による本来の場所での乳酸の生成により達
成される。 脱脂乳の酸性化により生成されるカゼイン凝固
物(カード)は、カードを何回か水中で洗浄する
ことにより除かれる鉱塩及びラクトースのような
幾つかの非蛋白質乳固形物を含んでいる。洗浄さ
れたカードは次いで酸カゼインとして知られてい
る生成物を得るべく直接に乾燥され、若しくはア
ルカリ又はアルカリ性塩との反応により乾燥に先
立つて可溶性にされ得る。可溶性誘導体はカゼイ
ネートとして知られており、これらの生成物は
様々な食品製造に於て有用な成分となる物理−化
学的、官能的及び栄養的性質を有する。例えばカ
ゼイネートは食品内の乳化、濃厚化、水結合及び
泡安定剤として作用する。幾つかの用途例えばチ
ーズ類似物では、カゼイネートは水中の油の乳化
剤として作用するだけでなく、チーズ状物質内の
基準チーズ融解特性を促進する熱可塑性を呈す
る。この後者の特性の点で、カゼイン及びカゼイ
ネートは処方された食品に用いるのに適した市販
の蛋白質分離体及び濃縮物の中で若干独特であ
る。豊富な量で入手可能な蛋白質として豆類、穀
粒及び木の実から誘導される植物蛋白質がある。
多くの大豆蛋白質分離体及び濃縮物が既に市販品
として入手可能であり、これらの蛋白質はカゼイ
ン及びカゼイネートの官能的性質の幾つかを呈す
る。しかし、従来の方法で分離された大豆蛋白質
は熱可塑性ではなく、上記のような特定の食品に
使用するのには制約がある。他方、小麦グルテン
は熱可塑性を呈する蛋白質濃縮物であり、グルテ
ン蛋白質の極度な不溶性を呈さなければカゼイン
と共に又はカゼインの代りに処方された食品に用
いられ得るであろう。 小麦グルテン蛋白質がHolme及びBriggsによ
り“Cereal Chemistry”第35巻第321頁(1959
年)に記載されているような部分的酸性加水分解
により可溶性にされ得ることは一般に知られてい
る。しかし、酸性−可溶化小麦グルテンの調製の
過程で、Wu,Nakai及びPawrieにより
“Journal of Agriculture and Food
Chemistry”第24巻第504頁(1976年)に記載さ
れているように水性グルテンスラリーを非常に低
いPHレベルで超高温処理する必要がある。このよ
うな可溶化プロセスは大規模な製造プラントで実
行するには実際的でないと考えられる。何故なら
ば、第一に非常に酸性のスラリーの超高温処理の
ために特殊な装置が必要とされ、第二に過度の量
の酸が必要とされるからである。しかし、もし酸
性化された小麦グルテン溶液が脱脂乳からの酸性
カゼインの製造の際に沈澱剤として用いられるな
らば、過度の酸を使用するという欠点は殆ど消え
る。何故ならば、脱脂乳をカゼインの等電点PHに
酸性化するために何れにせよほぼ等価な量の酸が
必要とされるからである。もし小麦グルテンの超
高温処理がPH及び反応時間の制御により回避され
得るならば、脱脂乳と組合せてカゼインと同一の
PHに於て沈澱する可溶性小麦蛋白質を酸性溶液内
で生成させることができると信ぜられた。 発明の要約 本発明の総括的な目的は可溶性小麦蛋白質の分
離体を単独で若しくは脱脂乳からのカゼインと組
合せて得るための実際的且経済的なプロセスを提
供することである。更に本発明の目的は、小麦蛋
白質がカゼインの官能的性質特に熱可塑性を増大
させるような形態又はそれを少なくとも減少させ
ないような形態で、カゼイン及び小麦蛋白質を共
沈させるためのプロセスを提供させることであ
る。 本発明により得られる蛋白質分離体はカゼイン
及び可溶性小麦蛋白質をカゼイン約99%対小麦蛋
白質約1%からカゼイン約0%対小麦蛋白質約
100%までの比で含んでいる。蛋白質の混合物は、
残留している炭水化物及び鉱塩を機械的手段によ
り除去し易い形態のカードとして分離される。カ
ードは小麦蛋白質対カゼインの比が増大するにつ
れて細かくなるが、小麦蛋白質100%対カゼイン
0%の極限比に於てもカードは遠心分離又はスー
パーデカンテーシヨンのような通常の手段により
洗浄且脱水され得る。 本発明によれば、バイタル小麦グルテン即ち65
〜75%蛋白質を含む市販の小麦蛋白質濃縮物又は
約10〜15%の蛋白質を含む小麦粉が約5℃から約
35℃までの温度及び約2%から約20%までの蛋白
質濃度、好ましくは5〜10%の蛋白質濃度で水中
に分散される。PHを0.5〜3.0、好ましくは1.5、に
減少させるため充分な量の食品等級の酸が分散物
に添加され、また酸性化された分散物が40℃〜
100℃の範囲の温度、好ましくは70℃の温度に加
熱される。酸性化された分散物は、蛋白質が可溶
化されるまで、静かに撹拌しながら約30分乃至約
4時間に亙りこの温度に保たれる。約70℃に於け
る処理の際の好ましい時間は約90分である。 こうして酸性化された小麦蛋白質溶液は次い
で、カゼイン対小麦蛋白質の体積比を所望の値と
するように計算された体積比で液状脱脂乳又はカ
ゼイネート溶液に加えられる。もし必要であれ
ば、次いで混合物のPHが、アルカリ若しくは酸を
用いて3.5〜6.0の範囲、好ましくは4.6、に調節さ
れる。もし100%小麦蛋白質対0%カゼインの比
が望ましければ、可溶化された小麦蛋白質への脱
脂乳又はカゼイネートの追加は行われない。この
場合、小麦蛋白質は酸性スラリーへの食品等級の
アルカリの追加により、PH4.6で沈澱せしめられ
る必要がある。 このプロセスから生ずるカードは漿液から種々
の仕方で、即ち懸濁物を網目の細かい濾過フイル
タに通すことにより、若しくは遠心分離器、クラ
リフアイア又はスーパーデカンタを用い且(又
は)カゼイン、ラクトアルブミン又は植物蛋白質
の製造用の通常の分離装置を用いることにより分
離され得る。分離されたカードは非蛋白質乳又は
グルテン固形物を除去するため清浄な水で完全に
洗浄され、また漿液からの沈澱カードの分離用と
して説明した仕方と同一の仕方で洗浄水から分離
される。洗浄されたカードは次いで乾燥により保
存され、又はアルカリ剤との反応により再懸濁且
可溶化され得る。 本発明のプロセスから得られる洗浄されたカゼ
イン−小麦蛋白質は無水分ベースで少なくとも90
%の蛋白質を含んでいる。通常、95%の蛋白質を
含むカードが得られ、残余は主に灰分及び微量の
油脂及び炭水化物である。共沈プロセスからの蛋
白質の収率はカゼインの90%を超過しており、ま
た沈澱可能な小麦蛋白質は混合物の個々の組成に
存在しており、一層一般的に得られる収率は約95
%である。 上記のプロセスによりカゼイン及び小麦蛋白質
の共沈の結果得られる漿液は、通常の酸性カゼイ
ン製造の副生物としての乳漿内に通常存在するよ
うな乳から誘導された可溶性乳漿蛋白質を含んで
いる。小麦蛋白質は実質的に全てカゼインと共に
沈澱するので、漿液は小麦蛋白質を殆ど含んでい
ない。漿液はラクトース、鉱塩、漿乳蛋白質、小
麦グルテンからの炭水化物、ピグメント並びに乳
及び小麦グルテンからの少量の非蛋白質窒素を含
んでいる。 本発明のプロセスにより得られるカゼイン−小
麦蛋白質は中性PHの付近でアルカリ剤中に完全に
溶け得る。カードの再可溶化は、充分な量の水中
にカードを再懸濁させ且蛋白質懸濁物にアルカリ
剤を加えることにより達成される。共沈されたカ
ゼイン−小麦蛋白質カードを可溶化するのに必要
なアルカリ剤の量は等価なPHに於て等価な量のカ
ゼインを可溶化するときに用いられるアルカリ剤
の量よりも僅かに少ない。 本発明により得られるカゼイン−小麦蛋白質カ
ードは、カゼインカード及びバイタル小麦グルテ
ンの単なる混合により得られるカード状材料とは
全く異なる。例えば、カゼイン又はカゼイネート
及びバイタル小麦グルテンの単なる混合により得
られるチーズ代用品は、主としてバイタル小麦グ
ルテン中の蛋白質の極度な不溶性のために、小粒
状の組織を有し、融解性及び伸縮性に乏しい。そ
れに比べて、カゼイン−小麦蛋白質共沈カード又
はその可溶性誘導体は、天然チーズ又は単独蛋白
質イングレデイエントとしてカゼイン又はカゼイ
ネートから得られたチーズ代用品と類似の組織、
ボデイ及び融解性を有するチーズ状物質の製造に
用いられ得る。 実施例 1 本発明のプロセスの一例として、ほぼ70%の蛋
白質を含む20gのバイタル小麦グルテンが25℃の
温度で180gの水の中に分散された。スラリーの
PHを1.5に減少させるため、充分な5N塩化水素酸
が加えられた。酸性化されたスラリーは次いで72
℃に加熱され、静かに撹拌しながらその温度に保
たれた。酸性化処理後の淡褐色でミルク・セリア
ル芳香を有する小麦グルテン溶液が冷却され、
500gの殺菌された液状脱脂乳と混合された。混
合物のPHは4.6と測定され、そのPHでカードが生
成した。混合物は、カードを調質し且それを濾過
により漿液から分離するため50℃に加熱された。
カードは脱イオンされた水の中で3回洗浄され、
その都度濾過により洗浄水から分離された。その
結果生じたカード及び漿液の窒素含有量が
Kjeldahl法を用いて分析され、蛋白質の収率が次
式で計算された。 収率(%)=カードの窒素含有量×100/混合物中の
沈澱可能な窒素 混合物中の沈澱可能な窒素は小麦グルテン中の
沈澱可能な窒素及び脱脂乳中の沈澱可能なカゼイ
ン窒素の合計である。カゼイン−小麦蛋白質カー
ドは比較的大きな粒子からなり、濾過により漿液
から容易に分離された。洗浄されたカードには非
蛋白質乳又は小麦が比較的僅かしか存在しておら
ず、無水ベースで96.2%蛋白質(NX6.25)であつ
た。漿液は酸性カゼイン乳漿に通常見出される窒
素の量とほぼ同一の量の窒素(0.12%)を含んで
おり、収率は95.8%であると計算された。 対照として、脱脂乳の第二の試料が塩化水素酸
を用いて直接に、PH4.6に調節され、その結果得
られたカードが前記のように調質され、分離さ
れ、且3回洗浄された。洗浄されたカードは比較
的大きな粒子からなり、濾過により乳漿から容易
に分離された。カードは無水ベースで96.8%蛋白
質を含んでおり、また乳漿は酸性カゼイン乳漿の
典型的な窒素含有量である0.11%の窒素を含んで
いた。沈澱可能な蛋白質の収率は前記の式から
99.2%と計算された。 参考例 本発明に関連する参考例として、20gのバイタ
ル小麦グルテンが25℃の温度で180gの水の中に
分散され、且スラリーのPHを1.5に減少させるた
め充分な5N塩化水素酸が加えられた。分散物は
70℃に加熱され、小麦蛋白質を可溶化するため静
かに撹拌しながら60分間に亙りその温度に保たれ
た。次いでスラリーのPHが2N水酸化ナトリウム
を用いて、PH4.7に調節され、その結果カード及
び漿液が生成された。カードは漿液から吸引濾過
により分離され、脱イオンされた水を用いて3回
洗浄され、その都度吸引濾過により分離された。
カード及び漿液の窒素含有量がKjeldahl法を用い
て分析され、次いで蛋白質の収率が計算された。 小麦蛋白質カード粒子は淡褐色であり、且第一
の実施例で説明した共沈プロセスにより得られた
ものに比べて著しく小さい粒子からなつていた。
従つて、漿液からのカードの分離は第一の実施例
の場合に比べて困難であり、吸引濾過によるより
も遠心分離による方が一層容易に分離可能であ
る。洗浄された小麦蛋白質カードは無水ベースで
95%蛋白質を含んでいた。漿液はほぼ0.1%の窒
素を含んでおり、小麦グルテンから得られた蛋白
質の収率は94.5%であつた。洗浄された小麦蛋白
質カードは、水酸化ナトリウムのようなアルカリ
剤を用いてPHを約7.0に増大させることにより容
易に可溶化された。 実施例 2 カゼイン−小麦蛋白質共沈物の性質を評価する
ため、カードが第1の実施例及び参考例で説明し
たような酸性化処理された小麦グルテン及び脱脂
乳の混合物と、脱脂乳のみと、小麦グルテンのみ
とから調製された。洗浄されたカードは水中に再
懸濁され、且カードスラリーのPHを2N水酸化ナ
トリウムにより6.8に調節することにより可溶化
された。可溶化プロセスの間、スラリーの温度は
60℃に高められた。ナトリウム蛋白化合物溶液が
可溶性、乳化能力、泡立ち能力及び形状安定性に
ついて評価され、ナトリウム小麦/乳蛋白化合
物、ナトリウム小麦蛋白化合物及びナトリウム・
カゼイン化合物の間の直接的な比較が行われた。
その結果は次の表に示されている。
ン蛋白質であり、これはその天然の状態で乳の中
にα−、β−及びκ−カゼインにリン酸塩及びカ
ルシウムが加わつたミセラ・アグロメレートのコ
ロイド状懸濁物として存在する。重量百分率で液
体牛乳の約3%を占めるカゼイン蛋白質は、その
等電点である。PH4.6に於て不溶性である点で、
所謂乳漿蛋白質から区別され得る。カゼインは一
般に、等電点PHレベルへの脱脂乳の酸性化を含む
過程により分離される。実用されている分離過程
では、PHの減少は脱脂乳への適当な食品等級の酸
の直接添加若しくは脱脂乳内のラクトースの微生
物発酵による本来の場所での乳酸の生成により達
成される。 脱脂乳の酸性化により生成されるカゼイン凝固
物(カード)は、カードを何回か水中で洗浄する
ことにより除かれる鉱塩及びラクトースのような
幾つかの非蛋白質乳固形物を含んでいる。洗浄さ
れたカードは次いで酸カゼインとして知られてい
る生成物を得るべく直接に乾燥され、若しくはア
ルカリ又はアルカリ性塩との反応により乾燥に先
立つて可溶性にされ得る。可溶性誘導体はカゼイ
ネートとして知られており、これらの生成物は
様々な食品製造に於て有用な成分となる物理−化
学的、官能的及び栄養的性質を有する。例えばカ
ゼイネートは食品内の乳化、濃厚化、水結合及び
泡安定剤として作用する。幾つかの用途例えばチ
ーズ類似物では、カゼイネートは水中の油の乳化
剤として作用するだけでなく、チーズ状物質内の
基準チーズ融解特性を促進する熱可塑性を呈す
る。この後者の特性の点で、カゼイン及びカゼイ
ネートは処方された食品に用いるのに適した市販
の蛋白質分離体及び濃縮物の中で若干独特であ
る。豊富な量で入手可能な蛋白質として豆類、穀
粒及び木の実から誘導される植物蛋白質がある。
多くの大豆蛋白質分離体及び濃縮物が既に市販品
として入手可能であり、これらの蛋白質はカゼイ
ン及びカゼイネートの官能的性質の幾つかを呈す
る。しかし、従来の方法で分離された大豆蛋白質
は熱可塑性ではなく、上記のような特定の食品に
使用するのには制約がある。他方、小麦グルテン
は熱可塑性を呈する蛋白質濃縮物であり、グルテ
ン蛋白質の極度な不溶性を呈さなければカゼイン
と共に又はカゼインの代りに処方された食品に用
いられ得るであろう。 小麦グルテン蛋白質がHolme及びBriggsによ
り“Cereal Chemistry”第35巻第321頁(1959
年)に記載されているような部分的酸性加水分解
により可溶性にされ得ることは一般に知られてい
る。しかし、酸性−可溶化小麦グルテンの調製の
過程で、Wu,Nakai及びPawrieにより
“Journal of Agriculture and Food
Chemistry”第24巻第504頁(1976年)に記載さ
れているように水性グルテンスラリーを非常に低
いPHレベルで超高温処理する必要がある。このよ
うな可溶化プロセスは大規模な製造プラントで実
行するには実際的でないと考えられる。何故なら
ば、第一に非常に酸性のスラリーの超高温処理の
ために特殊な装置が必要とされ、第二に過度の量
の酸が必要とされるからである。しかし、もし酸
性化された小麦グルテン溶液が脱脂乳からの酸性
カゼインの製造の際に沈澱剤として用いられるな
らば、過度の酸を使用するという欠点は殆ど消え
る。何故ならば、脱脂乳をカゼインの等電点PHに
酸性化するために何れにせよほぼ等価な量の酸が
必要とされるからである。もし小麦グルテンの超
高温処理がPH及び反応時間の制御により回避され
得るならば、脱脂乳と組合せてカゼインと同一の
PHに於て沈澱する可溶性小麦蛋白質を酸性溶液内
で生成させることができると信ぜられた。 発明の要約 本発明の総括的な目的は可溶性小麦蛋白質の分
離体を単独で若しくは脱脂乳からのカゼインと組
合せて得るための実際的且経済的なプロセスを提
供することである。更に本発明の目的は、小麦蛋
白質がカゼインの官能的性質特に熱可塑性を増大
させるような形態又はそれを少なくとも減少させ
ないような形態で、カゼイン及び小麦蛋白質を共
沈させるためのプロセスを提供させることであ
る。 本発明により得られる蛋白質分離体はカゼイン
及び可溶性小麦蛋白質をカゼイン約99%対小麦蛋
白質約1%からカゼイン約0%対小麦蛋白質約
100%までの比で含んでいる。蛋白質の混合物は、
残留している炭水化物及び鉱塩を機械的手段によ
り除去し易い形態のカードとして分離される。カ
ードは小麦蛋白質対カゼインの比が増大するにつ
れて細かくなるが、小麦蛋白質100%対カゼイン
0%の極限比に於てもカードは遠心分離又はスー
パーデカンテーシヨンのような通常の手段により
洗浄且脱水され得る。 本発明によれば、バイタル小麦グルテン即ち65
〜75%蛋白質を含む市販の小麦蛋白質濃縮物又は
約10〜15%の蛋白質を含む小麦粉が約5℃から約
35℃までの温度及び約2%から約20%までの蛋白
質濃度、好ましくは5〜10%の蛋白質濃度で水中
に分散される。PHを0.5〜3.0、好ましくは1.5、に
減少させるため充分な量の食品等級の酸が分散物
に添加され、また酸性化された分散物が40℃〜
100℃の範囲の温度、好ましくは70℃の温度に加
熱される。酸性化された分散物は、蛋白質が可溶
化されるまで、静かに撹拌しながら約30分乃至約
4時間に亙りこの温度に保たれる。約70℃に於け
る処理の際の好ましい時間は約90分である。 こうして酸性化された小麦蛋白質溶液は次い
で、カゼイン対小麦蛋白質の体積比を所望の値と
するように計算された体積比で液状脱脂乳又はカ
ゼイネート溶液に加えられる。もし必要であれ
ば、次いで混合物のPHが、アルカリ若しくは酸を
用いて3.5〜6.0の範囲、好ましくは4.6、に調節さ
れる。もし100%小麦蛋白質対0%カゼインの比
が望ましければ、可溶化された小麦蛋白質への脱
脂乳又はカゼイネートの追加は行われない。この
場合、小麦蛋白質は酸性スラリーへの食品等級の
アルカリの追加により、PH4.6で沈澱せしめられ
る必要がある。 このプロセスから生ずるカードは漿液から種々
の仕方で、即ち懸濁物を網目の細かい濾過フイル
タに通すことにより、若しくは遠心分離器、クラ
リフアイア又はスーパーデカンタを用い且(又
は)カゼイン、ラクトアルブミン又は植物蛋白質
の製造用の通常の分離装置を用いることにより分
離され得る。分離されたカードは非蛋白質乳又は
グルテン固形物を除去するため清浄な水で完全に
洗浄され、また漿液からの沈澱カードの分離用と
して説明した仕方と同一の仕方で洗浄水から分離
される。洗浄されたカードは次いで乾燥により保
存され、又はアルカリ剤との反応により再懸濁且
可溶化され得る。 本発明のプロセスから得られる洗浄されたカゼ
イン−小麦蛋白質は無水分ベースで少なくとも90
%の蛋白質を含んでいる。通常、95%の蛋白質を
含むカードが得られ、残余は主に灰分及び微量の
油脂及び炭水化物である。共沈プロセスからの蛋
白質の収率はカゼインの90%を超過しており、ま
た沈澱可能な小麦蛋白質は混合物の個々の組成に
存在しており、一層一般的に得られる収率は約95
%である。 上記のプロセスによりカゼイン及び小麦蛋白質
の共沈の結果得られる漿液は、通常の酸性カゼイ
ン製造の副生物としての乳漿内に通常存在するよ
うな乳から誘導された可溶性乳漿蛋白質を含んで
いる。小麦蛋白質は実質的に全てカゼインと共に
沈澱するので、漿液は小麦蛋白質を殆ど含んでい
ない。漿液はラクトース、鉱塩、漿乳蛋白質、小
麦グルテンからの炭水化物、ピグメント並びに乳
及び小麦グルテンからの少量の非蛋白質窒素を含
んでいる。 本発明のプロセスにより得られるカゼイン−小
麦蛋白質は中性PHの付近でアルカリ剤中に完全に
溶け得る。カードの再可溶化は、充分な量の水中
にカードを再懸濁させ且蛋白質懸濁物にアルカリ
剤を加えることにより達成される。共沈されたカ
ゼイン−小麦蛋白質カードを可溶化するのに必要
なアルカリ剤の量は等価なPHに於て等価な量のカ
ゼインを可溶化するときに用いられるアルカリ剤
の量よりも僅かに少ない。 本発明により得られるカゼイン−小麦蛋白質カ
ードは、カゼインカード及びバイタル小麦グルテ
ンの単なる混合により得られるカード状材料とは
全く異なる。例えば、カゼイン又はカゼイネート
及びバイタル小麦グルテンの単なる混合により得
られるチーズ代用品は、主としてバイタル小麦グ
ルテン中の蛋白質の極度な不溶性のために、小粒
状の組織を有し、融解性及び伸縮性に乏しい。そ
れに比べて、カゼイン−小麦蛋白質共沈カード又
はその可溶性誘導体は、天然チーズ又は単独蛋白
質イングレデイエントとしてカゼイン又はカゼイ
ネートから得られたチーズ代用品と類似の組織、
ボデイ及び融解性を有するチーズ状物質の製造に
用いられ得る。 実施例 1 本発明のプロセスの一例として、ほぼ70%の蛋
白質を含む20gのバイタル小麦グルテンが25℃の
温度で180gの水の中に分散された。スラリーの
PHを1.5に減少させるため、充分な5N塩化水素酸
が加えられた。酸性化されたスラリーは次いで72
℃に加熱され、静かに撹拌しながらその温度に保
たれた。酸性化処理後の淡褐色でミルク・セリア
ル芳香を有する小麦グルテン溶液が冷却され、
500gの殺菌された液状脱脂乳と混合された。混
合物のPHは4.6と測定され、そのPHでカードが生
成した。混合物は、カードを調質し且それを濾過
により漿液から分離するため50℃に加熱された。
カードは脱イオンされた水の中で3回洗浄され、
その都度濾過により洗浄水から分離された。その
結果生じたカード及び漿液の窒素含有量が
Kjeldahl法を用いて分析され、蛋白質の収率が次
式で計算された。 収率(%)=カードの窒素含有量×100/混合物中の
沈澱可能な窒素 混合物中の沈澱可能な窒素は小麦グルテン中の
沈澱可能な窒素及び脱脂乳中の沈澱可能なカゼイ
ン窒素の合計である。カゼイン−小麦蛋白質カー
ドは比較的大きな粒子からなり、濾過により漿液
から容易に分離された。洗浄されたカードには非
蛋白質乳又は小麦が比較的僅かしか存在しておら
ず、無水ベースで96.2%蛋白質(NX6.25)であつ
た。漿液は酸性カゼイン乳漿に通常見出される窒
素の量とほぼ同一の量の窒素(0.12%)を含んで
おり、収率は95.8%であると計算された。 対照として、脱脂乳の第二の試料が塩化水素酸
を用いて直接に、PH4.6に調節され、その結果得
られたカードが前記のように調質され、分離さ
れ、且3回洗浄された。洗浄されたカードは比較
的大きな粒子からなり、濾過により乳漿から容易
に分離された。カードは無水ベースで96.8%蛋白
質を含んでおり、また乳漿は酸性カゼイン乳漿の
典型的な窒素含有量である0.11%の窒素を含んで
いた。沈澱可能な蛋白質の収率は前記の式から
99.2%と計算された。 参考例 本発明に関連する参考例として、20gのバイタ
ル小麦グルテンが25℃の温度で180gの水の中に
分散され、且スラリーのPHを1.5に減少させるた
め充分な5N塩化水素酸が加えられた。分散物は
70℃に加熱され、小麦蛋白質を可溶化するため静
かに撹拌しながら60分間に亙りその温度に保たれ
た。次いでスラリーのPHが2N水酸化ナトリウム
を用いて、PH4.7に調節され、その結果カード及
び漿液が生成された。カードは漿液から吸引濾過
により分離され、脱イオンされた水を用いて3回
洗浄され、その都度吸引濾過により分離された。
カード及び漿液の窒素含有量がKjeldahl法を用い
て分析され、次いで蛋白質の収率が計算された。 小麦蛋白質カード粒子は淡褐色であり、且第一
の実施例で説明した共沈プロセスにより得られた
ものに比べて著しく小さい粒子からなつていた。
従つて、漿液からのカードの分離は第一の実施例
の場合に比べて困難であり、吸引濾過によるより
も遠心分離による方が一層容易に分離可能であ
る。洗浄された小麦蛋白質カードは無水ベースで
95%蛋白質を含んでいた。漿液はほぼ0.1%の窒
素を含んでおり、小麦グルテンから得られた蛋白
質の収率は94.5%であつた。洗浄された小麦蛋白
質カードは、水酸化ナトリウムのようなアルカリ
剤を用いてPHを約7.0に増大させることにより容
易に可溶化された。 実施例 2 カゼイン−小麦蛋白質共沈物の性質を評価する
ため、カードが第1の実施例及び参考例で説明し
たような酸性化処理された小麦グルテン及び脱脂
乳の混合物と、脱脂乳のみと、小麦グルテンのみ
とから調製された。洗浄されたカードは水中に再
懸濁され、且カードスラリーのPHを2N水酸化ナ
トリウムにより6.8に調節することにより可溶化
された。可溶化プロセスの間、スラリーの温度は
60℃に高められた。ナトリウム蛋白化合物溶液が
可溶性、乳化能力、泡立ち能力及び形状安定性に
ついて評価され、ナトリウム小麦/乳蛋白化合
物、ナトリウム小麦蛋白化合物及びナトリウム・
カゼイン化合物の間の直接的な比較が行われた。
その結果は次の表に示されている。
【表】
この結果は、本発明のプロセスによれば、共沈
物としてカゼインと非常に類似した物理−化学的
及び官能的性質を有するカゼイン−小麦蛋白質、
更には可溶性小麦蛋白質分離体を得られることを
示している。小麦蛋白質はカゼインと同一のPH範
囲でカードとして沈澱するような仕方で処理され
ており、類似且相補性の可溶性及び官能的性質を
呈する。 実施例 3 カゼイン−小麦蛋白質共沈物の熱可塑性を評価
するため、ほぼ300gのカードが80gのバイタル
小麦グルテン及び2の脱脂乳を用いて第一の実
施例で説明した方法により製造された。洗浄され
たカードは無水ベースで95.6%蛋白質を含んでお
り、約51%は小麦蛋白質窒素からの寄与、また約
48%はカゼイン窒素からの寄与であつた。沈澱可
能な蛋白質の収率は98.6%、また漿液の窒素含有
量は0.107%であつた。 湿り状態のカゼイン−小麦蛋白質カードはほぼ
65%の水を含んでいた。296gのこのカードが、
蒸気を通されるHobart混合ボウル内で、48.1%
水分、23.6%蛋白質及び22.4%植物油を含むチー
ズ状物質を製造するのに用いられた。チーズ状物
質の製造に当つて、水酸化カルシウム及びリン酸
化三ナトリウム(それぞれチーズ状物質に対して
重量百分率で0.5%及び0.02%)が65℃の温度で
カードを分散させるために用いられ、その後に約
5分間の合計混合時間で植物油、リン酸化二ナト
リウム(乳化塩)、塩化ナトリウム及びアシデユ
ラントが加えられた。このようにして製造された
チーズ状物質が混合装置から除かれ、型の中で成
型され、夜間冷凍され、その後に外観、色、風
味、スライス及びシユレツト特性、組織及び融解
性の評価が行われた。 カゼイン−小麦蛋白質共沈カードから製造され
たチーズ状物質は非常に淡い褐色乃至淡い灰色の
色合であり、また穏やかでセリアルな風味を有し
た。このチーズ状物質はわざとらしい人工の風味
又は色合ではなく、天然の風味又は色合であると
評価され得た。このチーズ状物質は均質な組織で
あり、滑らかできれいなスライス及びシユレツド
が得られる。天然チーズ又は対照としてカゼイン
カードから同一の仕方で製造された人工チーズと
同様な均質の融解性及び伸縮性が示された。
物としてカゼインと非常に類似した物理−化学的
及び官能的性質を有するカゼイン−小麦蛋白質、
更には可溶性小麦蛋白質分離体を得られることを
示している。小麦蛋白質はカゼインと同一のPH範
囲でカードとして沈澱するような仕方で処理され
ており、類似且相補性の可溶性及び官能的性質を
呈する。 実施例 3 カゼイン−小麦蛋白質共沈物の熱可塑性を評価
するため、ほぼ300gのカードが80gのバイタル
小麦グルテン及び2の脱脂乳を用いて第一の実
施例で説明した方法により製造された。洗浄され
たカードは無水ベースで95.6%蛋白質を含んでお
り、約51%は小麦蛋白質窒素からの寄与、また約
48%はカゼイン窒素からの寄与であつた。沈澱可
能な蛋白質の収率は98.6%、また漿液の窒素含有
量は0.107%であつた。 湿り状態のカゼイン−小麦蛋白質カードはほぼ
65%の水を含んでいた。296gのこのカードが、
蒸気を通されるHobart混合ボウル内で、48.1%
水分、23.6%蛋白質及び22.4%植物油を含むチー
ズ状物質を製造するのに用いられた。チーズ状物
質の製造に当つて、水酸化カルシウム及びリン酸
化三ナトリウム(それぞれチーズ状物質に対して
重量百分率で0.5%及び0.02%)が65℃の温度で
カードを分散させるために用いられ、その後に約
5分間の合計混合時間で植物油、リン酸化二ナト
リウム(乳化塩)、塩化ナトリウム及びアシデユ
ラントが加えられた。このようにして製造された
チーズ状物質が混合装置から除かれ、型の中で成
型され、夜間冷凍され、その後に外観、色、風
味、スライス及びシユレツト特性、組織及び融解
性の評価が行われた。 カゼイン−小麦蛋白質共沈カードから製造され
たチーズ状物質は非常に淡い褐色乃至淡い灰色の
色合であり、また穏やかでセリアルな風味を有し
た。このチーズ状物質はわざとらしい人工の風味
又は色合ではなく、天然の風味又は色合であると
評価され得た。このチーズ状物質は均質な組織で
あり、滑らかできれいなスライス及びシユレツド
が得られる。天然チーズ又は対照としてカゼイン
カードから同一の仕方で製造された人工チーズと
同様な均質の融解性及び伸縮性が示された。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1 バイタル小麦グルテンと小麦粉の少なくとも
一方よりなる小麦蛋白質を5〜35℃の温度の水に
2〜20%の蛋白質濃度に分散させて分散物を形成
し、該分散物をそのPH値が0.5〜3.0となるよう酸
性化し、該分散物を70〜100℃の温度に0.5〜4時
間加熱して蛋白質を可溶化し、該分散物を冷却
し、該分散物に液状脱脂乳とナトリウムカゼイン
化合物溶液の少なくとも一方を混合してPH値が
3.5〜6.0の混合物を作り、これよりカゼイン小麦
蛋白質を沈澱させることを特徴とするカゼイン小
麦蛋白質の製造法。 2 バイタル小麦グルテンと小麦粉の少なくとも
一方よりなる小麦蛋白質を5〜35℃の温度の水に
2〜20%の蛋白質濃度に分散させて分散物を形成
し、該分散物をそのPH値が0.5〜3.0となるよう酸
性化し、該分散物を70〜100℃の温度に0.5〜4時
間加熱して蛋白質を可溶化し、該分散物を冷却
し、該分散物に液状脱脂乳とナトリウムカゼイン
化合物溶液の少なくとも一方を混合してPH値が
3.5〜6.0の混合物を作り、これよりカゼイン小麦
蛋白質を沈澱させ、該カゼイン小麦蛋白質を洗浄
し、該カゼイン小麦蛋白質を水中に再度懸濁さ
せ、該カゼイン小麦蛋白質をアルカリ剤によつて
可溶化し、かくして得られた溶液を乾燥すること
を特徴とするカゼイン小麦蛋白質の製造法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US25944081A | 1981-05-01 | 1981-05-01 | |
| US259440 | 1981-05-01 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS63164851A JPS63164851A (ja) | 1988-07-08 |
| JPH0151986B2 true JPH0151986B2 (ja) | 1989-11-07 |
Family
ID=22984957
Family Applications (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57501784A Granted JPS58500591A (ja) | 1981-05-01 | 1982-04-29 | 小麦蛋白質の製造法 |
| JP62141652A Granted JPS63164851A (ja) | 1981-05-01 | 1987-06-08 | カゼイン小麦蛋白質の製造法 |
Family Applications Before (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57501784A Granted JPS58500591A (ja) | 1981-05-01 | 1982-04-29 | 小麦蛋白質の製造法 |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0077821B2 (ja) |
| JP (2) | JPS58500591A (ja) |
| AU (1) | AU559212B2 (ja) |
| CA (1) | CA1209128A (ja) |
| DE (1) | DE3272003D1 (ja) |
| IE (1) | IE55816B1 (ja) |
| WO (1) | WO1982003749A1 (ja) |
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|---|---|---|---|---|
| EP0143391B1 (en) * | 1983-11-14 | 1992-01-15 | Florent H. Vanlommel | Food composition |
| JPS60244260A (ja) * | 1984-05-17 | 1985-12-04 | Minaminihon Rakunou Kyodo Kk | 溶解性のすぐれたグルテンの製法 |
| NZ227453A (en) * | 1987-12-29 | 1990-04-26 | Weston Foods Ltd | Modification of gluten |
| EP1758461B1 (en) * | 2004-06-25 | 2011-04-06 | MGP Ingredients Inc | Wheat protein isolates and their modified forms and methods of making |
| US9034412B2 (en) | 2007-04-13 | 2015-05-19 | Archer-Daniels-Midland Company | Wheat protein and methods of production |
| JP2014198037A (ja) * | 2013-03-15 | 2014-10-23 | グリコ栄養食品株式会社 | グルテン改質物、その製造方法、及びそれを含む食品 |
| JP2023543743A (ja) * | 2020-09-18 | 2023-10-18 | スタンディング、オバスィオン | チーズ代替品を生産するための方法 |
| CN116439314A (zh) * | 2023-04-12 | 2023-07-18 | 东北农业大学 | 一种通过制备大豆-藻蓝双蛋白提高蛋白质乳化特性的方法 |
| WO2026006911A1 (en) * | 2024-07-04 | 2026-01-08 | Aux Labs Ltd. | Hybrid micelle |
Family Cites Families (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CA532741A (en) * | 1956-11-06 | L. Royal Celestian | Gluten hydrolysis | |
| US2952542A (en) * | 1957-03-14 | 1960-09-13 | F P Res Ltd | Protein compositions and process of producing the same |
| US3030211A (en) * | 1960-12-22 | 1962-04-17 | Clarence E Mcdonald | Food products containing deamidized gliadin |
| US3440054A (en) * | 1964-03-05 | 1969-04-22 | Griffith Laboratories | Production of proteinates |
| US3397991A (en) * | 1964-04-03 | 1968-08-20 | Robert A. Johnson | Blended protein isolation process and product |
| US3770452A (en) * | 1972-05-08 | 1973-11-06 | Us Agriculture | Beverages containing deamidized gluten |
| GB1391049A (en) * | 1972-08-21 | 1975-04-16 | Cargill Inc | Treatment of vegetable protein |
-
1982
- 1982-04-27 CA CA000401755A patent/CA1209128A/en not_active Expired
- 1982-04-29 JP JP57501784A patent/JPS58500591A/ja active Granted
- 1982-04-29 EP EP82901766A patent/EP0077821B2/en not_active Expired - Lifetime
- 1982-04-29 AU AU85266/82A patent/AU559212B2/en not_active Expired
- 1982-04-29 WO PCT/US1982/000554 patent/WO1982003749A1/en not_active Ceased
- 1982-04-29 DE DE8282901766T patent/DE3272003D1/de not_active Expired
- 1982-04-29 IE IE1011/82A patent/IE55816B1/en not_active IP Right Cessation
-
1987
- 1987-06-08 JP JP62141652A patent/JPS63164851A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0077821A4 (en) | 1983-08-24 |
| EP0077821B2 (en) | 1990-07-11 |
| WO1982003749A1 (en) | 1982-11-11 |
| IE55816B1 (en) | 1991-01-30 |
| AU8526682A (en) | 1982-11-24 |
| EP0077821B1 (en) | 1986-07-16 |
| JPS58500591A (ja) | 1983-04-21 |
| AU559212B2 (en) | 1987-02-26 |
| CA1209128A (en) | 1986-08-05 |
| JPS63164851A (ja) | 1988-07-08 |
| DE3272003D1 (en) | 1986-08-21 |
| JPS6251091B2 (ja) | 1987-10-28 |
| EP0077821A1 (en) | 1983-05-04 |
| IE821011L (en) | 1982-11-01 |
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