JPH02100647A - 油揚げの製造方法 - Google Patents
油揚げの製造方法Info
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Landscapes
- Beans For Foods Or Fodder (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
(産業上の利用分野)
本発明は、植物蛋白にトランスグルタミナーゼを作用さ
せる工程を含む方法により油揚げ生地を製造し、この生
地を油煤して油揚げを製造する方法に関する。
せる工程を含む方法により油揚げ生地を製造し、この生
地を油煤して油揚げを製造する方法に関する。
(従来技術、発明が解決しようとする問題点)油揚げの
製造法に関する特許出願は数多くみられるが、なお問題
点として、油煤時の膨化が少なくしかも均一に行なわれ
ないことに起因するサイズのばらつきが大きいこと、油
揚げの中心部に豆腐層の芯が形成され難く、このため内
材となるべき豆腐層としての品質が著しく劣り、イプリ
寿司用として中心から裂こうとしても両外皮間が裂けに
くく破けてしまいやすいこと、などがあげられる。
製造法に関する特許出願は数多くみられるが、なお問題
点として、油煤時の膨化が少なくしかも均一に行なわれ
ないことに起因するサイズのばらつきが大きいこと、油
揚げの中心部に豆腐層の芯が形成され難く、このため内
材となるべき豆腐層としての品質が著しく劣り、イプリ
寿司用として中心から裂こうとしても両外皮間が裂けに
くく破けてしまいやすいこと、などがあげられる。
(問題点を解決するための手段、発明の効果)本発明者
は、上記問題を解決すべく鋭意研究の結果、植物蛋白に
トランスグルタミナーぜを作用させる工程を含む方法に
より油揚げ生地を製造し、この生地を油煤して油揚げを
製造すれば、得られる油揚げは、膨化の割合が大きくし
かもサイズのばらつきも小さく、また、中心に豆腐の層
を多く残すため内外皮間を容易に開くことができ、かつ
機械的強度が大であって破けにくいのでイナリ寿司用と
して優れていることを見出し、この知見に基づき本発明
を完成した。
は、上記問題を解決すべく鋭意研究の結果、植物蛋白に
トランスグルタミナーぜを作用させる工程を含む方法に
より油揚げ生地を製造し、この生地を油煤して油揚げを
製造すれば、得られる油揚げは、膨化の割合が大きくし
かもサイズのばらつきも小さく、また、中心に豆腐の層
を多く残すため内外皮間を容易に開くことができ、かつ
機械的強度が大であって破けにくいのでイナリ寿司用と
して優れていることを見出し、この知見に基づき本発明
を完成した。
以下、本発明の方法を、その実施態様に分けて、逐次説
明する。
明する。
大豆を原料とし、これより豆乳液を製造し、これに凝固
剤を作用させて蛋白凝固物を製造し、この凝固物を油揚
げ生地に加工し、この生地を油煤して油揚げを製造する
方法は当業者に周知であって、その製造工程の概要は例
えば、次のようにあられすことができる(太田静行他著
「フライ食品の理論と実際」((株)幸古房暴4昭和5
1年)第260頁参照)。
剤を作用させて蛋白凝固物を製造し、この凝固物を油揚
げ生地に加工し、この生地を油煤して油揚げを製造する
方法は当業者に周知であって、その製造工程の概要は例
えば、次のようにあられすことができる(太田静行他著
「フライ食品の理論と実際」((株)幸古房暴4昭和5
1年)第260頁参照)。
(丸大豆)−水浸漬一磨砕一消泡剤及び水添加−加熱一
おから除去−(豆乳液)−凝固剤添加(蛋白凝固物)−
ゆとり一箱盛−押し一箱出し切断−油煤(二段フライ)
−冷却−(製品)本発明の第1の実施態様は、上記製造
工程に準するものである。因みに、上記製造工程中、大
豆から蛋白凝固物を得るまでの工程が大豆を原料とする
豆腐の製造法に準することは、これまた当業者に周知の
ことである。
おから除去−(豆乳液)−凝固剤添加(蛋白凝固物)−
ゆとり一箱盛−押し一箱出し切断−油煤(二段フライ)
−冷却−(製品)本発明の第1の実施態様は、上記製造
工程に準するものである。因みに、上記製造工程中、大
豆から蛋白凝固物を得るまでの工程が大豆を原料とする
豆腐の製造法に準することは、これまた当業者に周知の
ことである。
本発明のこの実施態様が上記製造工程と本質的に異なる
ところは、トランスグルタミナーゼ(以下、TGase
と略記することがある。)を、従来の凝固剤に代えて又
は従来の凝固剤と共に、豆乳液に作用させて蛋白凝固物
を得ることである。
ところは、トランスグルタミナーゼ(以下、TGase
と略記することがある。)を、従来の凝固剤に代えて又
は従来の凝固剤と共に、豆乳液に作用させて蛋白凝固物
を得ることである。
そこで、これを中心にして詳しく説明する。
本発明で使用するトランスグルタミナーゼは、特に起源
を問わず、例えばモルモットの肝臓から分離したもの(
以下、MTGaseと略記することがある)、微生物が
産生ずるもの(以下、BTGaseと略記することがあ
る)を挙げることができる。前者のMTGaseは、例
えば、特開昭58−149611@に記載の方法で調製
することができる。後者のL3TGaseは、新規酵素
であって、本発明者の一部が発明者として関与した発明
(特願昭62−165067)に係わるもので、その酵
素特性、製造法等については別項に記載する。
を問わず、例えばモルモットの肝臓から分離したもの(
以下、MTGaseと略記することがある)、微生物が
産生ずるもの(以下、BTGaseと略記することがあ
る)を挙げることができる。前者のMTGaseは、例
えば、特開昭58−149611@に記載の方法で調製
することができる。後者のL3TGaseは、新規酵素
であって、本発明者の一部が発明者として関与した発明
(特願昭62−165067)に係わるもので、その酵
素特性、製造法等については別項に記載する。
凝固処理条件は、次の通りである。
i) 豆乳液蛋白質′a度: 3〜10%、好ましくは
4〜7%、 ii) TGasel1度: 0.1〜10LJ/
SF蛋白、好ましくは1〜5 u/’F蛋白、 iii ) T G a s eと併用する場合の凝
固剤ニ一般に豆腐調製に用いられるもの全て、例えば硫
酸カルシウムの各種水和物、塩化カルシウム、塩化マグ
ネシウム、天然二ガリ、グルコノゲルタラクトン(G
D L )等の凝固剤を従来量で例えば濃度0.1〜5
%となるように添加使用、 iv) 凝固温度:TGaSeの作用湯度を考慮して
80℃以F1好ましくは40〜70℃、■) 凝固反応
の時間: 1分〜3時間、好ましくは5〜6分。
4〜7%、 ii) TGasel1度: 0.1〜10LJ/
SF蛋白、好ましくは1〜5 u/’F蛋白、 iii ) T G a s eと併用する場合の凝
固剤ニ一般に豆腐調製に用いられるもの全て、例えば硫
酸カルシウムの各種水和物、塩化カルシウム、塩化マグ
ネシウム、天然二ガリ、グルコノゲルタラクトン(G
D L )等の凝固剤を従来量で例えば濃度0.1〜5
%となるように添加使用、 iv) 凝固温度:TGaSeの作用湯度を考慮して
80℃以F1好ましくは40〜70℃、■) 凝固反応
の時間: 1分〜3時間、好ましくは5〜6分。
凝固剤は、使用しなくてもよいが、TGaseと併用す
る方が生地成型のしやすさの点から好ましい。
る方が生地成型のしやすさの点から好ましい。
TGaseの使用丘は、上記のように0.1〜10u/
g豆乳蛋白の範囲内である。0.1u以Fでは得られる
油揚げはTGaseを使用しない場合と差がなく、10
u以上では膨化が抑制され、1qられる油揚げはかたく
、クツキー様となり不適である。
g豆乳蛋白の範囲内である。0.1u以Fでは得られる
油揚げはTGaseを使用しない場合と差がなく、10
u以上では膨化が抑制され、1qられる油揚げはかたく
、クツキー様となり不適である。
TGaseがMTGaseのように特定物質依存性の場
合は、その物質をTGaSeと共存させることはもちろ
んである。
合は、その物質をTGaSeと共存させることはもちろ
んである。
なお、凝固処理時に本発明の効果を阻害しない範囲で従
来豆腐の調製に使用されている乳化剤等の各種添加物を
加えてもよいことは勿論である。
来豆腐の調製に使用されている乳化剤等の各種添加物を
加えてもよいことは勿論である。
蛋白凝固物を油揚げ生地に加工するのは、従来法でよい
。
。
油煤は二段フライによる。第一段目は、生地を膨化させ
るためのもので、約95〜110℃で約4〜8分保持す
ることにより、第二段目は、膨化状態を固定するための
もので、第一段目より高温ですなわち約110〜200
℃で約5〜8分保持することにより行なう。
るためのもので、約95〜110℃で約4〜8分保持す
ることにより、第二段目は、膨化状態を固定するための
もので、第一段目より高温ですなわち約110〜200
℃で約5〜8分保持することにより行なう。
第2の実施態様は、第1の実施態様における大豆を直接
原料とする豆乳液の代りに全脂豆乳粉末、又は分離大豆
蛋白、濃縮大豆蛋白、脱脂大豆蛋白、抽出大豆蛋白等の
大豆蛋白を原料としてvA製される豆乳液を使用するも
ので、これ以外は全て第1の実流態様の製造工程と同じ
でよい。
原料とする豆乳液の代りに全脂豆乳粉末、又は分離大豆
蛋白、濃縮大豆蛋白、脱脂大豆蛋白、抽出大豆蛋白等の
大豆蛋白を原料としてvA製される豆乳液を使用するも
ので、これ以外は全て第1の実流態様の製造工程と同じ
でよい。
全脂豆乳粉末から調製される豆乳液は、豆乳粉末に加水
しく7〜15倍m1好ましくは9〜11倍団)、加熱・
撹拌しく2〜10分かけて 100℃近辺とし、そのま
ま2〜10分保つ)、放冷することによって得ることが
できる。また、大豆タンパクから調製される豆乳液は、
タンパク合理例えば45%以上の大豆タンパクに水、例
えば植物油等の油脂、必要に応じてデンプン、及び各種
乳化剤を加えて乳化、加熱することによって得ることが
できる。
しく7〜15倍m1好ましくは9〜11倍団)、加熱・
撹拌しく2〜10分かけて 100℃近辺とし、そのま
ま2〜10分保つ)、放冷することによって得ることが
できる。また、大豆タンパクから調製される豆乳液は、
タンパク合理例えば45%以上の大豆タンパクに水、例
えば植物油等の油脂、必要に応じてデンプン、及び各種
乳化剤を加えて乳化、加熱することによって得ることが
できる。
第3の実施態様は、トランスグルタミナーゼを加えた、
植物蛋白と水との混線物を成型加工して油揚げ生地とし
、この生地を上記の二段フライにより油煤するものであ
る。この混線物に食用油をも加えるのが油煤時の膨化の
しやすさの点から好ましい。
植物蛋白と水との混線物を成型加工して油揚げ生地とし
、この生地を上記の二段フライにより油煤するものであ
る。この混線物に食用油をも加えるのが油煤時の膨化の
しやすさの点から好ましい。
植物蛋白は、その蛋白含量が451 m%以上であるも
のが操作性及び膨化の点から好ましい。本発明で使用で
きる植物蛋白としては分離大豆蛋白、濃縮大豆蛋白、抽
出大豆蛋白、脱脂大豆蛋白等のテ 大豆系、バイタルグル夛ン等の小麦系などを例示するこ
とができる。
のが操作性及び膨化の点から好ましい。本発明で使用で
きる植物蛋白としては分離大豆蛋白、濃縮大豆蛋白、抽
出大豆蛋白、脱脂大豆蛋白等のテ 大豆系、バイタルグル夛ン等の小麦系などを例示するこ
とができる。
水の使用量は、植物蛋白1重量部に対し、1.5〜4.
0重量部、好ましくは2.5〜3.5重積部である。水
の使用量がすくな過ぎると生地成型時の操作がかたすぎ
て困難となり、多過すぎると生地がだれて困難となる。
0重量部、好ましくは2.5〜3.5重積部である。水
の使用量がすくな過ぎると生地成型時の操作がかたすぎ
て困難となり、多過すぎると生地がだれて困難となる。
食用油を使用する場合は、その使用量は、植物蛋白1重
量部に対して0.1〜1.Omff1部、好ましくは0
.2〜0.5重モ部である。使用値がすくな過ャフニャ
となる。食用油としては、パーム油、ラード等の固形脂
又は大豆油、ナタネ油、コーン油、ひまわり油、オリー
ブ油脂にはサラダ油等の液体油脂を用いることができる
。
量部に対して0.1〜1.Omff1部、好ましくは0
.2〜0.5重モ部である。使用値がすくな過ャフニャ
となる。食用油としては、パーム油、ラード等の固形脂
又は大豆油、ナタネ油、コーン油、ひまわり油、オリー
ブ油脂にはサラダ油等の液体油脂を用いることができる
。
トランスグルタミナーゼの使用量は、植物蛋白1g当り
0.1〜10u1好ましくは1〜5uであることは、実
施態様1に関して前述したところと同様である。
0.1〜10u1好ましくは1〜5uであることは、実
施態様1に関して前述したところと同様である。
上記原料すなわち植物蛋白、水、所望による食用油、及
びTGaSeの混練は、通常の畜魚肉加工食品製造工程
に用いられるものでよく、サイレントカッター、ニーダ
−などの混練機を用いることができる。例えば、サイレ
ントカッターを用いる時には1500ppm程度では1
0〜30分、3000rDn+程度では7〜15分混練
すれば充分である。この混線時に、1油、グルタミン酸
ソーダなどの調味料または香辛料などを、品質に影費を
及ぼさない範囲内で添加することも可能である。
びTGaSeの混練は、通常の畜魚肉加工食品製造工程
に用いられるものでよく、サイレントカッター、ニーダ
−などの混練機を用いることができる。例えば、サイレ
ントカッターを用いる時には1500ppm程度では1
0〜30分、3000rDn+程度では7〜15分混練
すれば充分である。この混線時に、1油、グルタミン酸
ソーダなどの調味料または香辛料などを、品質に影費を
及ぼさない範囲内で添加することも可能である。
混練して1ワられた蛋白乳化物の油揚げ生地への成型加
工は、次のように行なう。まず、蛋白乳化物を適当な厚
さ例えば、約5間、連通なサイズ、形状に成型する。つ
いで、この成型物を常温乃至60℃程度で30分乃至3
時間程度坐わらせる。こうすることによって、膨化が容
易となる。
工は、次のように行なう。まず、蛋白乳化物を適当な厚
さ例えば、約5間、連通なサイズ、形状に成型する。つ
いで、この成型物を常温乃至60℃程度で30分乃至3
時間程度坐わらせる。こうすることによって、膨化が容
易となる。
このようにして成型加工して得られる油揚げ生地を油煤
する。油煤は、前述の実施態様に関して説明したと同じ
二段フライにより行なう。
する。油煤は、前述の実施態様に関して説明したと同じ
二段フライにより行なう。
因みにTGaSeを使用しないこと以外は同様の原料を
用いて類似の方法で油揚げを製造する方法が特公昭58
−42751号明ms転量示されているが、この方法に
よって得られる油揚げの品質は未だ十分とは云い難い。
用いて類似の方法で油揚げを製造する方法が特公昭58
−42751号明ms転量示されているが、この方法に
よって得られる油揚げの品質は未だ十分とは云い難い。
(新規トランスグルタミナーゼBTGaSe)(1)ト
ランスグルタミナーゼとその由来トランスグルタミナー
ゼ(TGase)は、ペプチド鎖内にあるグルタミン残
基のγ−カルボキシアミド基のアシル転移反応を触媒す
る酵素である。このTGaSeは、アシル受容体として
タンパク質中のりジン残基のε−741塁が作用すると
、分子内及び分子間にε−(γ−Glu)−Lys架橋
結合が形成される。また水がアシル受容体として機能す
るときは、グルタミン残基が脱アミド化されグルタミン
酸残基になる反応を進行させる酵素である。
ランスグルタミナーゼとその由来トランスグルタミナー
ゼ(TGase)は、ペプチド鎖内にあるグルタミン残
基のγ−カルボキシアミド基のアシル転移反応を触媒す
る酵素である。このTGaSeは、アシル受容体として
タンパク質中のりジン残基のε−741塁が作用すると
、分子内及び分子間にε−(γ−Glu)−Lys架橋
結合が形成される。また水がアシル受容体として機能す
るときは、グルタミン残基が脱アミド化されグルタミン
酸残基になる反応を進行させる酵素である。
TQaSeのこのような性質により、T G a se
を用いてタンパク含有溶液又はスラリーをゲル化させる
ことができる。
を用いてタンパク含有溶液又はスラリーをゲル化させる
ことができる。
TGaseは、これまでモルモット肝由来のもの(MT
Gase)などの動物由来のものが知られているが、動
物由来のものは、安価にまた天吊に入手するのが困難で
あり、タンパク質をゲル化するときは酵素濃度および基
質濃度を共に高くする必要があり、またCa2+依存性
であるので用途が制限される。。
Gase)などの動物由来のものが知られているが、動
物由来のものは、安価にまた天吊に入手するのが困難で
あり、タンパク質をゲル化するときは酵素濃度および基
質濃度を共に高くする必要があり、またCa2+依存性
であるので用途が制限される。。
本発明で使用できる新規トランスグルタミナーゼ(BT
Gase)は、微生物、例えば、ストレプトベルブシリ
ウム属の菌により産生されるものであるが、微生物由来
のTGaSCについての報告は現時点ではない。
Gase)は、微生物、例えば、ストレプトベルブシリ
ウム属の菌により産生されるものであるが、微生物由来
のTGaSCについての報告は現時点ではない。
本発明で使用できる微生物由来のBTGaSeは安価に
供給され、かつ精製も容易であるので実用性が大である
。また、BTGaseを用いることにより、カルシウム
非存在下又カルシウム存在下のいずれでも酵素(BTG
asc)1度及び基質?!IrIが非常に低いところけ
で品質の優れたゲル化物を製造できるという利点がある
。
供給され、かつ精製も容易であるので実用性が大である
。また、BTGaseを用いることにより、カルシウム
非存在下又カルシウム存在下のいずれでも酵素(BTG
asc)1度及び基質?!IrIが非常に低いところけ
で品質の優れたゲル化物を製造できるという利点がある
。
C!1BTGaseの製造
[3TQaseを産生する微生物は、例えば、ストレプ
トベルチシリウム・グリセオカルネウム(3trept
overticillium griseocarne
um) IFQ12776、ストレプトベルチシリウム
・シナモネウム・サブ・エスピー・シナモネウム (Streptoverticillium cinn
amoneum 5IJb St) 。
トベルチシリウム・グリセオカルネウム(3trept
overticillium griseocarne
um) IFQ12776、ストレプトベルチシリウム
・シナモネウム・サブ・エスピー・シナモネウム (Streptoverticillium cinn
amoneum 5IJb St) 。
cinnamoneum) I F O12852、ス
トレプトベルチシリウム・モバラエンス(S trep
toverticilliummobaraense)
I F 013819等があげられる。
トレプトベルチシリウム・モバラエンス(S trep
toverticilliummobaraense)
I F 013819等があげられる。
これら微生物を培養し、トランスグルタミナーゼを取得
するための培養法及び精製法等は次の通りである。
するための培養法及び精製法等は次の通りである。
培養形態としては、液体培養、固体培養いずれも可能で
あるが、工業的には深部通気撹拌培養を行うのが有利で
ある。又、使用する培養源としては、一般に微生物培養
に用いられる炭素源、窒素源、無機塩及びその他の微量
栄韮源の他、ストレプトベルチシリウム属に属する微生
物の利用出来る栄養源であれば全て使用出来る。培地の
炭素源としては、ブドウ糖、ショ糖、ラスターゲン、グ
リセリン、デキストリン、澱粉等の他、脂肪酸、油脂、
h機酸などが単独で又は組合せて用いられる。窒素源と
しては、無!1窒素源、有機窒素源のいずれも使用可能
であり、態様窒素源としては硝酸アンモニウム、硫酸ア
ンモニウム、尿素、硝酸ソーダ、塩化アンモニウム等が
挙げられる。又、有機窒素源としては大豆、米、トウモ
ロコシ、小麦などの粉、糠、脱脂粕をはじめコーンステ
イープリカー、ペプトン、肉エキス、カゼイン、アミノ
酸、酵母エキス等が挙げられる。無*a及び徴テ栄養素
としては、リン酸、マグネシウム、カリウム、鉄、カル
シウム、亜鉛等の塩類の他ビタミン、非イオン界面活性
剤、消泡剤等の菌の生育やBTGaSeの産生を促進す
るものであれば必要に応じて使用出来る。
あるが、工業的には深部通気撹拌培養を行うのが有利で
ある。又、使用する培養源としては、一般に微生物培養
に用いられる炭素源、窒素源、無機塩及びその他の微量
栄韮源の他、ストレプトベルチシリウム属に属する微生
物の利用出来る栄養源であれば全て使用出来る。培地の
炭素源としては、ブドウ糖、ショ糖、ラスターゲン、グ
リセリン、デキストリン、澱粉等の他、脂肪酸、油脂、
h機酸などが単独で又は組合せて用いられる。窒素源と
しては、無!1窒素源、有機窒素源のいずれも使用可能
であり、態様窒素源としては硝酸アンモニウム、硫酸ア
ンモニウム、尿素、硝酸ソーダ、塩化アンモニウム等が
挙げられる。又、有機窒素源としては大豆、米、トウモ
ロコシ、小麦などの粉、糠、脱脂粕をはじめコーンステ
イープリカー、ペプトン、肉エキス、カゼイン、アミノ
酸、酵母エキス等が挙げられる。無*a及び徴テ栄養素
としては、リン酸、マグネシウム、カリウム、鉄、カル
シウム、亜鉛等の塩類の他ビタミン、非イオン界面活性
剤、消泡剤等の菌の生育やBTGaSeの産生を促進す
るものであれば必要に応じて使用出来る。
培養は好気的条件で、培養温度は囚が発育しBTGas
eが産生する範囲であれば良く、好ましくは25〜35
℃である。培養時間は、条件により異なるが、BTGa
seが最も産生される時間まで培養すれば良く、通常2
〜4日程度である。
eが産生する範囲であれば良く、好ましくは25〜35
℃である。培養時間は、条件により異なるが、BTGa
seが最も産生される時間まで培養すれば良く、通常2
〜4日程度である。
BTGaseは液体培養では培養液中に溶解されており
、培養終了後培養液より固形分を除いた培養ろ液より採
取される。
、培養終了後培養液より固形分を除いた培養ろ液より採
取される。
培養ろ液よりBTGaseを精製するには、通常酵素精
製に用いられるあらゆる方法が使用出来る。
製に用いられるあらゆる方法が使用出来る。
例えば、エタノール、アセトン、イソプロピルアルコー
ル等の有機溶媒による処理、硫安、食塩等により塩析、
透析、限外ろ適法、イオン交換クロントゲラフイー、吸
着クロマトグラフィー、ゲルろ過、吸着剤、等電点分画
等の方法が使用出来る。又、これらの方法を適当に組合
せる事によりBTGaseの精製度が上る場合は適宜組
合せて行う事が出来る。これらの方法によって得られる
酵素は、安定化剤として各種の塩類、糖類、蛋白質、脂
質、界面活性剤等を加え或いは加えることなく、限外ろ
過濃縮、逆浸透濃縮、減圧乾燥、凍結乾燥、噴霧乾燥の
方法により液状又は固形のBTGaseを得ることが出
来る。
ル等の有機溶媒による処理、硫安、食塩等により塩析、
透析、限外ろ適法、イオン交換クロントゲラフイー、吸
着クロマトグラフィー、ゲルろ過、吸着剤、等電点分画
等の方法が使用出来る。又、これらの方法を適当に組合
せる事によりBTGaseの精製度が上る場合は適宜組
合せて行う事が出来る。これらの方法によって得られる
酵素は、安定化剤として各種の塩類、糖類、蛋白質、脂
質、界面活性剤等を加え或いは加えることなく、限外ろ
過濃縮、逆浸透濃縮、減圧乾燥、凍結乾燥、噴霧乾燥の
方法により液状又は固形のBTGaseを得ることが出
来る。
BTGaseの活性測定はベンジルオキシカルボニル・
−L−グルタミニルグリシンとヒドロキシルアミンを基
質としてCa2+非存在下で反応を行い、生成したヒド
ロキサム酸をトリクロロ酢酸存在下で鉄錯体を形成させ
525nmの吸収を測定1ノ、ヒドロキサム酸の量を検
量線より求め活性を算出する。
−L−グルタミニルグリシンとヒドロキシルアミンを基
質としてCa2+非存在下で反応を行い、生成したヒド
ロキサム酸をトリクロロ酢酸存在下で鉄錯体を形成させ
525nmの吸収を測定1ノ、ヒドロキサム酸の量を検
量線より求め活性を算出する。
BTGase活性は、特に記載しないかぎり以下に記載
する方法により測定した。
する方法により測定した。
〈活性測定法〉
試薬A 0.2Mトリス塩酸緩衝液(pH6,0)0
.1Mヒドロキシルアミン 0.01 M還元型グルタチオン 0.03 Mベンジルオキシカルボニル−L−グルタミ
ニルグリシン 試薬8 3N−塩酸 12%−トリクロロ酢酸 5%FeC161−120(0,IN−HClに溶解) 上記溶液の1:1:1の混合液を試薬Bとする。
.1Mヒドロキシルアミン 0.01 M還元型グルタチオン 0.03 Mベンジルオキシカルボニル−L−グルタミ
ニルグリシン 試薬8 3N−塩酸 12%−トリクロロ酢酸 5%FeC161−120(0,IN−HClに溶解) 上記溶液の1:1:1の混合液を試薬Bとする。
酵素液の0.057に試薬A O,5mi!を加えて混
合し37℃で10分間反応後、試薬Bを加えて反応停止
とFe81体の形成を行った後525nlIlの吸光度
を測定する。対照としてあらかじめ熱失活させた酵素液
を用いて同様に反応させたものの吸光度を測定し、酵素
液との吸光度差を求める。別にIl!素液のかわりにL
−グルタミン酸γ−モノヒドロキサム酸を用い“(検量
線を作成し、前記吸光度差より生成されたヒドロキサム
酸の川を求め、1分間に1μモルのヒドロキサム酸を生
成する酵素活性を1単位とした。
合し37℃で10分間反応後、試薬Bを加えて反応停止
とFe81体の形成を行った後525nlIlの吸光度
を測定する。対照としてあらかじめ熱失活させた酵素液
を用いて同様に反応させたものの吸光度を測定し、酵素
液との吸光度差を求める。別にIl!素液のかわりにL
−グルタミン酸γ−モノヒドロキサム酸を用い“(検量
線を作成し、前記吸光度差より生成されたヒドロキサム
酸の川を求め、1分間に1μモルのヒドロキサム酸を生
成する酵素活性を1単位とした。
■BTGaseの酵素特性
上のようにして得られる精IBTGase、即ちストレ
ブトベチシリウム・モバランスIF013819のトラ
ンスグルタミナーゼ(BTG−1と命名)、ストレプト
ベルチシリウム・グリセオ力ルネウムI F O127
76のトランスグルタミナーゼ(BTG−2と命名)、
ストレプトベルチシリウム・シナモネウム・サブ・エス
ピー・シナモネウムIFO12852のトランスグルタ
ミナーゼ(BTG−3と命名)についての酸素化学的性
質は次の通り。
ブトベチシリウム・モバランスIF013819のトラ
ンスグルタミナーゼ(BTG−1と命名)、ストレプト
ベルチシリウム・グリセオ力ルネウムI F O127
76のトランスグルタミナーゼ(BTG−2と命名)、
ストレプトベルチシリウム・シナモネウム・サブ・エス
ピー・シナモネウムIFO12852のトランスグルタ
ミナーゼ(BTG−3と命名)についての酸素化学的性
質は次の通り。
a)至適pH:
基質としてベンジルオキシカルボニル−L−グルタミニ
ルグリシンとヒドロキシルアミンを使用した場合、37
℃、10分反応で、BTG−1の至適pHは6〜1にあ
り、BTG−2の至適pHは6〜7付近にあり、BTG
−3の至適r)Hは6〜7付近にある。
ルグリシンとヒドロキシルアミンを使用した場合、37
℃、10分反応で、BTG−1の至適pHは6〜1にあ
り、BTG−2の至適pHは6〜7付近にあり、BTG
−3の至適r)Hは6〜7付近にある。
b)至適温度:
基質としてベンジルオキシカルボニル−し−グルタミニ
ルグリシンとヒドロキシルアミンを使用した場合、p)
−16,10分反応で、BTG−1の至適温度は55℃
付近であり、BTG−2の至適温度は45℃付近であり
、BTG−3の至適温度は45℃付近にある。
ルグリシンとヒドロキシルアミンを使用した場合、p)
−16,10分反応で、BTG−1の至適温度は55℃
付近であり、BTG−2の至適温度は45℃付近であり
、BTG−3の至適温度は45℃付近にある。
C) IIH安定性:
37℃、10分間処理で、BTG−1はpH5〜9で安
定であり、BTG−2はpH5〜9で安定であり、BT
G−3はI)H6〜9で安定である。
定であり、BTG−2はpH5〜9で安定であり、BT
G−3はI)H6〜9で安定である。
d)温度安定性:
pH7で10分間処理では、BTG−1は40℃では8
8%活性が残存し、50℃では74%活性が残存し、B
TG−2は40℃では86%活性が残存し、50℃では
56%活性が残存し、BTG−3は40℃で80%活性
が残存し、50℃では53%活性が残存する。
8%活性が残存し、50℃では74%活性が残存し、B
TG−2は40℃では86%活性が残存し、50℃では
56%活性が残存し、BTG−3は40℃で80%活性
が残存し、50℃では53%活性が残存する。
C)基質特異性:
各BTGaseを用い、各種合成基質とヒドロキシルア
ミンとの反応を調べた。いずれのBTGaseも合成基
質がペンジルオキシ力ルボニルアスバラギニルグリシン
、ベンジルオキシカルボニルグルタミン、グリシルグル
タミニルグリシンの場合反応しない。しかし合成基質が
ベンジルオキシ力ルポニルグルタミニルグリシンの場合
の反応性は最も高い。この時の各種合成基質濃度は5
iMとした。結果は表−1に示される。
ミンとの反応を調べた。いずれのBTGaseも合成基
質がペンジルオキシ力ルボニルアスバラギニルグリシン
、ベンジルオキシカルボニルグルタミン、グリシルグル
タミニルグリシンの場合反応しない。しかし合成基質が
ベンジルオキシ力ルポニルグルタミニルグリシンの場合
の反応性は最も高い。この時の各種合成基質濃度は5
iMとした。結果は表−1に示される。
なお、表−1中のCBZはベンジルオキシカルボニル塁
の略であり、Glnはグルタミル基の略であり、Gly
はグリシル基の略であり、ASpはアスパラギニル基の
略である。
の略であり、Glnはグルタミル基の略であり、Gly
はグリシル基の略であり、ASpはアスパラギニル基の
略である。
表−1
「)金属イオンの影響:
活性測定系に1 mM濃度になるように各種金属イオン
を加えて影響を調べたく結果は表−2に示される)。イ
ずれのBTGaseもCu2+zn”t、:より活性が
阻害される。
を加えて影響を調べたく結果は表−2に示される)。イ
ずれのBTGaseもCu2+zn”t、:より活性が
阻害される。
表−2
g)阻害剤の影響:
各阻害剤を1 mMになるように加え、25℃、30分
放置後、活性を測定したく結果は表−3に示される)。
放置後、活性を測定したく結果は表−3に示される)。
いずれのBTGaSeもパラクロロマーキュリ−安息香
酸(PCMRと略する)、N−エチルマレイミド(NE
Mと略する)、モノヨード酢酸により活性が阻害される
。
酸(PCMRと略する)、N−エチルマレイミド(NE
Mと略する)、モノヨード酢酸により活性が阻害される
。
表−3
表−3中P M S、 Fはフェニルメチルスルボニル
フルオライドの略である。
フルオライドの略である。
h)等電点:
アンホライン等電点電気泳動により求めたところ、B
T G −1の等電点piは9付近であり、BTG−2
の等電点piは9.7付近であり、BTG3の等電点p
Iは9.8付近である。
T G −1の等電点piは9付近であり、BTG−2
の等電点piは9.7付近であり、BTG3の等電点p
Iは9.8付近である。
j)分子量:
SDSディスク電気泳動法より求めたところ、BTG−
1の分子量は約38.000であり、BTG2の分子□
□□は約41 、000であり、BTG−3の分子量は
約41.000である。
1の分子量は約38.000であり、BTG2の分子□
□□は約41 、000であり、BTG−3の分子量は
約41.000である。
j)MTGaseとの比較:
次にBTGaseとモルモット肝由来のトランスグルタ
ミナーゼ(MTGase)との性質を比較する。尚、M
TGaSeは、特開昭58−149645号に記載され
た方法で調製した。
ミナーゼ(MTGase)との性質を比較する。尚、M
TGaSeは、特開昭58−149645号に記載され
た方法で調製した。
表−4には各酵素化学的性質の比較を、表−5にはCa
2+の活性に及ぼす影響を示す。表−4および表−5よ
り明らかのように従来主として研究されているMTG
a s eと放線菌由来のBTGaseとには酵素化学
的性質において種々の差が見られ、特に温度安定性、分
子量、等電点、基質特異性に差が見られる。また、c
a ”(7)存在下及び非存在下においてもBTGas
eは作用する点等でもMTGaseとは明らかな差がみ
られる。従ッテ、BTGaseの各酵素はMTGaSe
とはその性質を異にするものと考えられる。
2+の活性に及ぼす影響を示す。表−4および表−5よ
り明らかのように従来主として研究されているMTG
a s eと放線菌由来のBTGaseとには酵素化学
的性質において種々の差が見られ、特に温度安定性、分
子量、等電点、基質特異性に差が見られる。また、c
a ”(7)存在下及び非存在下においてもBTGas
eは作用する点等でもMTGaseとは明らかな差がみ
られる。従ッテ、BTGaseの各酵素はMTGaSe
とはその性質を異にするものと考えられる。
表−4
表−5
(d)BTGase(7)製造例
a)BTG−1の製造
ストレプトベルチシリウム・モバラエンスIF0138
19を培地組成ポリペプトン0.2%、グリコース0.
5%、リン酸二カリウム0.2%、@酸マグネシウム0
.1%からなる培地(1)H7) 200mに接種し、
30℃、48時間培養し、得られた種培養液をポリペプ
トン2.0%、ラスターゲン2.0%、リン酸二カリウ
ム0.2%、硫酸マグネシウム0.1%、1[エキス0
.2%、消泡剤としてアデカノール(商品名、旭電化社
製品) 0.05%からなる培地20! (1)H7)
に加え30℃で3日間培養復ろ過し、培養液18.51
得た。このものの活性は、0.35u/dである。
19を培地組成ポリペプトン0.2%、グリコース0.
5%、リン酸二カリウム0.2%、@酸マグネシウム0
.1%からなる培地(1)H7) 200mに接種し、
30℃、48時間培養し、得られた種培養液をポリペプ
トン2.0%、ラスターゲン2.0%、リン酸二カリウ
ム0.2%、硫酸マグネシウム0.1%、1[エキス0
.2%、消泡剤としてアデカノール(商品名、旭電化社
製品) 0.05%からなる培地20! (1)H7)
に加え30℃で3日間培養復ろ過し、培養液18.51
得た。このものの活性は、0.35u/dである。
培養液を塩酸でDH6,5に調整し、予め0.05Mリ
ン酸緩衝液(+)H6,5)で平衡化しておいたCG−
50(商品名、オルガノ社製品)のカラムに通した。
ン酸緩衝液(+)H6,5)で平衡化しておいたCG−
50(商品名、オルガノ社製品)のカラムに通した。
この操作でトランスグルタミナーゼは吸着された。
さらに同緩衝液で不純蛋白質を洗い流した後、さらに0
.05〜0.5Mの同m衝液の濃度匂配をつくり、通液
して溶出液を分画回収し、比活性の高い分画を集めた。
.05〜0.5Mの同m衝液の濃度匂配をつくり、通液
して溶出液を分画回収し、比活性の高い分画を集めた。
電導度を10m5以トになるように希釈後ブルーセファ
ロースのカラムに通した。この操作でトランスグルタミ
ナーゼは吸着された。更に0.05Mリン酸緩衝液(1
)H7)で不純蛋白質を洗い流した後、0〜1Mの食塩
濃度匂配をつくり通液して溶出液を回収し比活性の高い
両分を集めた。UF 6000膜を使い濃縮し、0.5
Mの食塩を含む0.05Mリン酸緩衝液(0日7)で緩
衝液を用いて平衡化させた。
ロースのカラムに通した。この操作でトランスグルタミ
ナーゼは吸着された。更に0.05Mリン酸緩衝液(1
)H7)で不純蛋白質を洗い流した後、0〜1Mの食塩
濃度匂配をつくり通液して溶出液を回収し比活性の高い
両分を集めた。UF 6000膜を使い濃縮し、0.5
Mの食塩を含む0.05Mリン酸緩衝液(0日7)で緩
衝液を用いて平衡化させた。
得られた濃縮液を同緩衝液で予め平衡化しておいたセフ
ァデックスG −75(ファルマシアファインケミカル
君製)を含むカラムに通し、同緩衝液を流して溶出液を
分画した。この結果活性画分は単一のピークとして溶出
された。このものの比活性は、培養ろ液に対し625倍
であり、回収率は47%であった。
ァデックスG −75(ファルマシアファインケミカル
君製)を含むカラムに通し、同緩衝液を流して溶出液を
分画した。この結果活性画分は単一のピークとして溶出
された。このものの比活性は、培養ろ液に対し625倍
であり、回収率は47%であった。
t))BTG−2の製造
BTG−1の場合と同様にして、ストレプトベルデーシ
リウム・グリセオカルネウムIFO12776を30℃
で3日間培養後ろ過し、培養液19!を得た。
リウム・グリセオカルネウムIFO12776を30℃
で3日間培養後ろ過し、培養液19!を得た。
このものの活性は0.28LJ/dであった。
BTG−1の場合と同様な方法で酵素を精製して、SD
Sディスク電気泳動で単一の酵素をえた。
Sディスク電気泳動で単一の酵素をえた。
c) B T G −3の製造
BTG−1の場合と同様にして、ストレプトベルチシリ
ウム・シナモネウム・サブ・エスピー・シナモネウムI
F012852を30℃で3日培養後ろ過し、培養液1
8.51を得た。このものの酵素活性は0.5u/ae
であった。
ウム・シナモネウム・サブ・エスピー・シナモネウムI
F012852を30℃で3日培養後ろ過し、培養液1
8.51を得た。このものの酵素活性は0.5u/ae
であった。
BTG−1の場合と同様な方法で酵素を精製して、SD
Sディスク電気泳動で単一の!素を得た。
Sディスク電気泳動で単一の!素を得た。
以下、本発明を実施例により更に説明する。
実施例1
丸大豆2 Kgを原料とし、常法により豆乳液約20K
ctを得たく蛋白質濃度は約4%)。この豆乳液を10
0℃に加熱した後、少量の冷水を加え約70℃に冷却し
た。
ctを得たく蛋白質濃度は約4%)。この豆乳液を10
0℃に加熱した後、少量の冷水を加え約70℃に冷却し
た。
ついで、硫酸カルシウムを459及びBTG−1(比活
性が2u/Rgのもの)を1 u/!?蛋白を加え、撹
拌して(70℃、30分)、豆乳蛋白を凝固させた。
性が2u/Rgのもの)を1 u/!?蛋白を加え、撹
拌して(70℃、30分)、豆乳蛋白を凝固させた。
ついで凝固物の温度を50℃に下げ、凝固物を型箱に移
し、上Pf!(ゆ)の大部分を適当なおもしをかけて除
去した。このようにして得られた豆腐の水分は86%で
あった。次に、豆腐をタテ40mm1ヨコ40m、厚さ
約5mmに切断し、さらに布の間にはさんで軽く押して
、さらに水をとり、最終的に水分的75%の油揚げ生地
とした。
し、上Pf!(ゆ)の大部分を適当なおもしをかけて除
去した。このようにして得られた豆腐の水分は86%で
あった。次に、豆腐をタテ40mm1ヨコ40m、厚さ
約5mmに切断し、さらに布の間にはさんで軽く押して
、さらに水をとり、最終的に水分的75%の油揚げ生地
とした。
このようにしてa製した油揚げ生地50片をそれぞれま
ず100℃の大豆油の中に投入し、生地が浮き上がって
から5分間くらい揚げて膨化させ、ついで、180℃の
油に移して約8分間処理して膨化状態を固定するととも
に表面の水分を蒸散させた。
ず100℃の大豆油の中に投入し、生地が浮き上がって
から5分間くらい揚げて膨化させ、ついで、180℃の
油に移して約8分間処理して膨化状態を固定するととも
に表面の水分を蒸散させた。
このようにして50片の油揚げを製造した。
比較のために、BTGaseを使用しないこと以外は全
く同様にして油揚げを製造した(対照)。
く同様にして油揚げを製造した(対照)。
本発明の方法によって得られた油揚げは、一般に、対照
の油揚げに較べて、生地に対する膨化割合が有意に大き
くしかもサイズのばらつきが小さく、豆腐様の芯が残り
、はりがあって食感良好で、高品質のものであった。
の油揚げに較べて、生地に対する膨化割合が有意に大き
くしかもサイズのばらつきが小さく、豆腐様の芯が残り
、はりがあって食感良好で、高品質のものであった。
又、硫酸カルシウムを使用せず、BTGaseのみで凝
固させた場合に得らる油揚げについても上述のものと比
較した。
固させた場合に得らる油揚げについても上述のものと比
較した。
これらの結果は表−6に示した。
表−6
実施例2
分離大豆蛋白(味の素(株)Ilrアジブロン−8YJ
、蛋白含1m87%)を100g、大豆油を50g、
水を350g及びBTG−1(比活性が2u/qのもの
)を90uをサイレントカッターで1500rpmで1
0分間混練して蛋白乳化物を得た。
、蛋白含1m87%)を100g、大豆油を50g、
水を350g及びBTG−1(比活性が2u/qのもの
)を90uをサイレントカッターで1500rpmで1
0分間混練して蛋白乳化物を得た。
この蛋白乳化物をタテ40姻、ヨコ40M1厚さ5順に
成型し、10℃で1時間坐らUて油揚げ生地とした。
成型し、10℃で1時間坐らUて油揚げ生地とした。
この生地20片をそれぞれ大豆油を用いて二段フライに
より油煤した。第1段目は105℃で5分、第2段目は
190℃で6分であった。
より油煤した。第1段目は105℃で5分、第2段目は
190℃で6分であった。
比較のために、BTGaseを使用しないこと以外は全
く同様にして油揚げを製造した(対照)。
く同様にして油揚げを製造した(対照)。
本発明の方法によって得られた油揚げは、対照の油揚げ
に較べて、生地の膨化の割合が著しく大きく(タテ、ヨ
コ82.9倍に膨化したのに対し、対照の油揚げはタテ
、ヨコ82.6倍膨化したに過ぎない。)、また、BT
Gaseを使用したものはサイズのばらつきが±3.5
%と小さく、豆腐様の芯が残り、より油揚げらしい外観
を有し、また官能検査の結果食感も良好であるとの評価
を得た。
に較べて、生地の膨化の割合が著しく大きく(タテ、ヨ
コ82.9倍に膨化したのに対し、対照の油揚げはタテ
、ヨコ82.6倍膨化したに過ぎない。)、また、BT
Gaseを使用したものはサイズのばらつきが±3.5
%と小さく、豆腐様の芯が残り、より油揚げらしい外観
を有し、また官能検査の結果食感も良好であるとの評価
を得た。
実施例3
大豆油を使用しないこと以外は実施例2と同様にして油
揚げを製造した。
揚げを製造した。
この油揚げは、大豆油を使用した実施例2の油揚げと比
較して、膨化は小さかったが、表面は強度が強いもので
あった。
較して、膨化は小さかったが、表面は強度が強いもので
あった。
また、大豆油もBTGaseも使用せずに製造した油揚
げと比較して、膨化し、なめらかでのどごしが優れてい
た。
げと比較して、膨化し、なめらかでのどごしが優れてい
た。
実施例4
豆乳粉末(日本タンパク工業社製「ハイプロトン」、蛋
白含量46%)を200g、水を300 g及び[3T
G−1(比活性が2u/#19(7)もノ)ヲ92uヲ
して油揚げ生地を作成し、油煤して油揚げを製造した。
白含量46%)を200g、水を300 g及び[3T
G−1(比活性が2u/#19(7)もノ)ヲ92uヲ
して油揚げ生地を作成し、油煤して油揚げを製造した。
比較のために、BTGaseを使用しないこと以外は全
く同様にして油揚げを製造した。
く同様にして油揚げを製造した。
本発明の方法によるときは、油煤の際の生地の膨化が大
さく(2,1倍)しかも均一であったのに対し、対照方
法によるときは膨化は殆んどみられなかった。又、本発
明方法による油揚げは豆腐様の芯を有し、外観、食感と
も油揚げらしかったのに対し、対照油揚げは豆腐様の芯
は残っておらず、外観はクツキー様で、食感はかたくも
ろいものであった。
さく(2,1倍)しかも均一であったのに対し、対照方
法によるときは膨化は殆んどみられなかった。又、本発
明方法による油揚げは豆腐様の芯を有し、外観、食感と
も油揚げらしかったのに対し、対照油揚げは豆腐様の芯
は残っておらず、外観はクツキー様で、食感はかたくも
ろいものであった。
Claims (2)
- (1)豆乳液に80℃以下にて豆乳蛋白1g当りトラン
スグルタミナーゼ0.1〜10uを単独に又は豆乳蛋白
1g当りトランスグルタミナーゼ0.1〜10uと凝固
剤とを併用して作用させて蛋白凝固物を製造し、得られ
た凝固物を油揚げ生地に加工し、この生地を油■するこ
とを特徴とする油揚げの製造法。 - (2)蛋白含量が45重量%以上である植物蛋白に植物
蛋白1g当りトランスグルタミナーゼ0.1〜10u及
び植物蛋白1重量部に対し水1.5〜4.0重量部並び
に所望により食用油0.1〜1.0重量部を添加混練し
て蛋白乳化物を製造し、得られた乳化物を油揚げ生地に
成型加工し、この生地を油■することを特徴とする油揚
げの製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63253478A JP2540919B2 (ja) | 1988-10-07 | 1988-10-07 | 油揚げの製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63253478A JP2540919B2 (ja) | 1988-10-07 | 1988-10-07 | 油揚げの製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH02100647A true JPH02100647A (ja) | 1990-04-12 |
| JP2540919B2 JP2540919B2 (ja) | 1996-10-09 |
Family
ID=17251944
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63253478A Expired - Lifetime JP2540919B2 (ja) | 1988-10-07 | 1988-10-07 | 油揚げの製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2540919B2 (ja) |
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2000139391A (ja) * | 1998-11-06 | 2000-05-23 | Nakano Vinegar Co Ltd | 全粒豆腐及びその製造方法 |
| JP2002001146A (ja) * | 2000-06-22 | 2002-01-08 | Fumiyoshi Tomita | 粉砕機 |
| KR100378978B1 (ko) * | 2000-07-21 | 2003-04-08 | 이숙미 | 트랜스글루타미나제를 이용한 콩단백질 필름 및 그 제조방법 |
| JP2007117915A (ja) * | 2005-10-28 | 2007-05-17 | Hitachi Constr Mach Co Ltd | 樹枝粉砕機 |
| JP2007222030A (ja) * | 2006-02-21 | 2007-09-06 | Takai Seisakusho:Kk | 大豆製品の表皮品質を向上させる方法およびこの方法によって処理された大豆製品 |
| JP2010099619A (ja) * | 2008-10-25 | 2010-05-06 | Yoshiko:Kk | 粉砕装置 |
| US8152085B2 (en) | 2006-07-25 | 2012-04-10 | Koritsu Industries Co., Ltd. | Crusher |
-
1988
- 1988-10-07 JP JP63253478A patent/JP2540919B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2000139391A (ja) * | 1998-11-06 | 2000-05-23 | Nakano Vinegar Co Ltd | 全粒豆腐及びその製造方法 |
| JP2002001146A (ja) * | 2000-06-22 | 2002-01-08 | Fumiyoshi Tomita | 粉砕機 |
| KR100378978B1 (ko) * | 2000-07-21 | 2003-04-08 | 이숙미 | 트랜스글루타미나제를 이용한 콩단백질 필름 및 그 제조방법 |
| JP2007117915A (ja) * | 2005-10-28 | 2007-05-17 | Hitachi Constr Mach Co Ltd | 樹枝粉砕機 |
| JP2007222030A (ja) * | 2006-02-21 | 2007-09-06 | Takai Seisakusho:Kk | 大豆製品の表皮品質を向上させる方法およびこの方法によって処理された大豆製品 |
| US8152085B2 (en) | 2006-07-25 | 2012-04-10 | Koritsu Industries Co., Ltd. | Crusher |
| JP2010099619A (ja) * | 2008-10-25 | 2010-05-06 | Yoshiko:Kk | 粉砕装置 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2540919B2 (ja) | 1996-10-09 |
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