JPH0254060B2 - - Google Patents
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は乾燥植物蛋白質単離物、その製造方法
およびそれを含む食品組成物に関する。 近年、模造コーヒークリーマー、ミルク、泡立
ち（whipped）トツピング、チーズ、サワークリ
ーム等が、さらに高価な天然乳製品の代替品とし
て消費者にますます受け入れられつつある。乳蛋
白質は格別の風味および機能特性のために、これ
らの模造乳製品で最も普通に使用されている。天
然および合成チーズ製品において乳蛋白質の機能
属性は独特である。これらの独特な機能属性は最
終模造乳製品においてばかりでなく、その製造に
おいても重要な役割をなす。 乳蛋白質の代りに、植物蛋白質を用いることが
当業界で望まれている。不幸にして、植物蛋白質
はこれらの模造乳製品のカゼイン塩（caseinate）
代替品として機能するのに必要な特性を持つてい
ない。植物蛋白質は、カゼインの独特な効能に似
せる経済的で有効な手段が見つかれば、非常に望
ましい模造乳製品成分になるであろう。 植物蛋白質（大豆を含む）は、普通乳蛋白質に
影響しない種単の通常の食品処理および処方条件
に敏感である。比較的穏やかな物理的処理条件を
たとえば加熱、乾燥、水分標準化等は植物蛋白質
の特性に悪影響を及ぼすことが知られている。処
方添加済の性状および特徴、濃度、イオン強度、
PH、温度および処方配合のような要因が植物蛋白
質の相互作用および機能特性に影響する。植物蛋
白質分子には、複雑な会合、解離およびお互い同
志のならびにある系で存在し得る他の分子との化
学反応が起る。そのような機能的欠陥を補うため
に、乳製品でない補助添加剤たとえば食品安定
剤、ガム等が一般に用いられてそのような植物蛋
白質の機能欠陥が修正される。そのような添加剤
の使用により品質の悪いより高価な模造製品が得
られることがしばしばである。したがつて、その
ような模造製品の栄養蛋白質源として機能成分の
代りに主として植物蛋白質単離物が使用されるの
が普通である。 シー・ブイ・モール（C.V.Morr）の論文（Jr.
of Amer Oil Chem Soc.，３月号、1979年、
383頁）には、植物蛋白質の機能および化学特性
は複雑であると報告されている。種々の固有の種
類の大豆蛋白質を識別するために、普通遠心分離
沈降研究が用いられる。これらの遠心分離沈降物
は普通2S，7S，11Sおよび15S画分と呼ばれ、そ
れらは各々約25000；160000；350000および
600000のピーク分子量に相当する。代表的な天然
大豆種分析（重量基準）によれば、約７％2S、
34％7S、42％11Sおよび９％15Sが典型である。
主要な大豆蛋白質成分は7Sおよび11S画分であ
る。種子の種類、気候および成長条件および単離
処理条件のような要因により、分子量分布および
これら蛋白質画分の相対割合が変り得る。より大
きい分子量画分は、イオン会合および解離を受け
ることが知られている複数個のサブユニツト
（subunit）からなる。このため、水性系で用いた
場合、大豆蛋白質は四次構造（quaternary
stru‐cture）となり複雑さが増大する。これら
のサブユニツト相互作用は食品処方において大豆
特性の機能に著しく貢献するかまたはそれを妨害
する。 加熱するとゲル化する大豆蛋白質が報告されて
いる。米国特許第3870801号明細書には、「15〜50
％の溶解未変性植物蛋白質および蛋白質を溶解さ
せておくのに十分な水溶性塩を含有しかつ約４〜
６のPHを有する熱凝固可能な液体水性組成物」と
して定義されるメソフエース（mesophase）が開
示されている。メソフエースは、高NSI大豆フレ
ークから、過剰の水の存在下で低温で少量の亜硫
酸ナトリウムにより可溶性成分を抽出し、次いで
不溶性炭水化物物質を遠心分離（PH4.6−4.9）に
より除去し、上澄み液から蛋白質を単離し、単離
物を塩水溶液中で酸化性ジスルフイドの生成を避
けるように特に注意しながら再構成することによ
り調製される。メソフエースは、90℃で熱凝固
し、肉用途で蛋白質結合剤として有用であると報
告されている。 また、米国特許第4188399号明細書には、熱凝
固性粘性大豆蛋白質製品が開示されている。この
特許によれば、高NSI大豆粉が亜硫酸ナトリウム
の存在下でPH5.1―5.9で低抽出温度で水性抽出さ
れ、可溶性蛋白質および炭水化物が抽出される。
次に、液体蛋白質は燐酸でPH4.5に調節され、70
％を超える7S画分を有する粘性液体とされる。
粘性液体物質は、合成および天然肉用途の熱凝固
性結合剤として開示されている。 英国特許第1377392号明細書には、乾燥した実
質的に未変性の塩を含有する大豆蛋白質組成物が
開示されている。大豆蛋白質単離物は、「脱脂大
豆粉から調製した水性抽出液から水溶性亜硫酸
塩、重亜硫酸塩または亜二チオン酸塩、好ましく
はアルカリ金属（アンモニウムを含む）塩の存在
下で単離物を沈殿させることを要する」。この英
国特許によれば、蛋白質単離物は、次に塩水溶液
中で戻されて０―50％溶解大豆蛋白質を含有する
液体組成物とされ、スプレー乾燥してさらさらし
た青白いクリーム粉末とされる。この粉末は、大
豆蛋白質押出品のような食品の製造に有用である
と報告されている。スプレー乾燥粉末は、水中で
容易に戻され、80―150℃で熱硬化されると述べ
られている。 米国特許第3630743号明細書には、凍結乾燥大
豆蛋白質単離物の製造方法が開示されている。こ
の分離物はジスルフイド結合と反応し得る特定の
種類の酸化剤またはチオール含有試薬の存在下で
蛋白質および水溶性成分をアルカリ性抽出（たと
えばPH8.5）することにより得られる。抽出は、
蛋白質の部分加水分解を引き起す約170〓（77℃）
で行うのが好ましい。次に、粗製抽出液を遠心分
離により清澄化し、蛋白質をPH4.5で100〓（38
℃）で沈殿させ、遠心分離により回収し、洗浄
し、水にPH7.0で再溶解し、凍結乾燥して乾燥大
豆蛋白質単離粉末を得る。単離物は、液体食品た
とえば模造ミルクおよび幼児食品配合物の調製に
適当であると報告されている。 大豆蛋白質のゲル化特性に関する他の文献とし
て、Puski（Cereal Chem.52：655―664（1957））；
Circle et al.（Cereal Chem.41：157―172
（1964））；Catsimpoolas et al.（Cereal
Chem.47：559―570（1970））；米国特許第
3741771；2561333；3870812および2495706号明細
書が挙げられる。蛋白質画分に還元剤が及ぼす効
果に関する他の文献として、Briggs et al
（Archieves of Biochemistry and Biophysics
72：127―144（1975））；Nash et al（Cereal
Chem44：183―192（1967））およびWolf（Jr Agr.
Food Chem.18：No.6969―976（1970））が挙げら
れる。 この以前から求められていたことを認識するこ
とにより、植物蛋白質を、模造乳製品で使用出来
る単離生成物形に効果的に変換出来ることが新た
に見い出された。そのような独特な植物蛋白質
は、天然蛋白質成分を独特な高NSI低粘度発生単
離物に再構成すると考えられる調製条件下で得る
ことが出来る。高NSI大豆単離物水解物は知られ
ているけれども、酵素または化学加水分解を受け
ていない現在市販されている銘柄の大豆単離製品
は、典型的には約20〜約70NSI（窒素溶解度指数）
の水溶解度を有する。乳カゼイン塩の特性を有す
ることが出来ない従来の単離物と異なつて、本発
明による単離物は乳カゼイン塩の部分的または完
全な代替物として有効であることが予期せぬこと
に見い出された。水溶解度、口当りのよい風味、
透明で柔らかい弾性のある熱生成ゲル（脆い非弾
性的なまたは硬質のゲルに対して）を生成する能
力、低い粘度、水吸収率、脂肪乳化、塩および他
の乳製品添加剤に対する許容度により、これらの
単離物は従来の単離物と区別される独特のもので
ある。これらの独特の植物蛋白質単離物の複合特
性のために、従来の植物蛋白質単離物では従来不
可能であると見なされていた用途に有効である。 本発明は、少なくとも90のNSIを有し、植物蛋
白質水解物を実質的に含まず、15重量％蛋白質単
離物濃度で水中で戻し85℃に30分間加熱した場合
不溶性ゲルを生成し、かつ22℃および15重量％
（d.s.b.）単離物濃度で戻した場合１×105cps未満
の単離物水溶液粘度を呈することを特徴とする模
造乳製品の製造に適した乾燥植物蛋白質単離物を
製造する方法に係る。 NSI（窒素溶解度指数）は、蛋白質製品の水溶
解度を測定するための標準試験（AOCS BA
1165―公認方法）である。本発明の乾燥植物単離
物は、典型的には少なくとも90のNSIを有し、少
なくとも95のNSIが最も典型である。酵素および
（または）化学加水分解植物蛋白質生成物はこれ
らの高いNSI値に近いことがしばしばであるが、
通常の非加水分解植物蛋白質単離物は、一般に、
実質的により低いNSI値を有するのが特徴であ
る。例に示すように、本発明は、化学または酵素
修正蛋白質水解物を本質的に含まない100NSI植
物蛋白質単離物を製造する手段を提供する。 単離生成物のNSIおよび水溶解度を増大させる
他の通常の技術は、蛋白質を含む植物物質から水
溶性の大きい蛋白質画分を分離・取得する技術で
ある。分別は高価であり、全植物蛋白質組成物の
一部しか利用されない単離生成物を与える。従来
の考えに反して、植物蛋白質の固有成分を、単離
物を酵素または化学加水分解または高価な分別技
術に供することなく高NSI単離物に効果的に変換
出来ることが新たに見い出された。示差走査測熱
試験（蛋白質の天然形からの転移または変性度を
確認するためにしばしば使用される）により、本
発明の単離物は、従来の植物蛋白質単離物に比較
して天然種子物質により近い蛋白質成分であるこ
とが明らかにされる。 本発明による単離物の他の独特な特徴は、熱ゲ
ル化特性である。単離物を15重量％乾燥物質基準
（d.s.b.）で水でもどし、85℃30分間加熱すると、
ゲル化した塊が生じる。このゲル状塊は卵アルブ
ミンの熱変性により得られるもの（たとえばフラ
イにしたまたはゆでた卵の白味）に物理的に似て
いる。これらの熱硬化条件下で、液体または流動
性水性単離物は、構造団結性を保持するのに十分
な凝集性を有する柔軟で弾性のある熱硬化ゲル化
塊に変換される。硬いゆで卵白またはナチユラル
チーズと同様に、これらのゲル化単離物はスライ
スにしたりまたはおろすことが出来る。これらの
熱硬化単離物のゲル強度は、針入度計（５秒間貫
入させる30ｇのプレシジヨンインストラメントコ
ーン（Precision Instru ment Cone）を備えた
プレシジヨンインストラメント針入度計）で測定
して15.0mm未満の針入度（15％d.s.b.および20℃）
であるのが一般である。10.0mm未満（たとえば２
―９mm範囲）のゲル強度および卵アルブミンの
5.0〜7.5mm針入度に近いゲル強度が本発明により
もたらされる。 水で戻して熱ゲル化した際透明な半透明ゲルと
なる単離物が本発明により提供されるので有利で
ある。例において詳述されているように、そのよ
うな単離物は、抽出物を清澄化し（遠心分離、フ
イルタープレス等）、蛋白質を含まない水不溶性
物（主として炭水化物および繊維）の実質的すべ
てを抽出蛋白質から除去し、その後蛋白質単離工
程にかけることにより調製することが出来る。 本発明による単離物の他の顕著な特徴は、高単
離物固形分濃度で低粘度溶液を生成する能力であ
る。従来の非加水分解非分別植物単離物は15％d.
s.b.単離物濃度で高粘度溶液（たとえば２×
105cps）を生成するのが普通である。１×105cps
（15％d.s.b.および22℃）未満、最も典型的には５
×104cps未満の水溶液を生成する乾燥単離物が、
本発明により提供される。低水性粘度特徴および
熱ゲル化特性と相俟つて予期せぬ高度の溶解度
は、乳蛋白質および卵アルブミンの独特な機能属
性に良く類似している。これらの機能特性のため
に本発明の単離物は、カゼイン塩または卵アルブ
ミン代替物として良く適したものとなる。 本発明の乾燥植物蛋白質単離物は、下記の工程
により適宜製造することが出来る。即ち、(a)植物
蛋白質含有物質から、水性スラリー中でPH6.5〜
8.0で亜硫酸イオンなしに抽出を行うことにより
得られる水準以下に水溶液の粘度を大幅に低減す
るのに十分な量の亜硫酸イオンの存在下で水溶性
成分を抽出する工程、(b)水溶性成分の実質的すべ
てをスラリーの水不溶性成分と分離して清澄抽出
液を得る工程、(c)水性スラリーから抽出水溶性蛋
白質成分の大部分を取得する工程、(d)取得した蛋
白質成分を水に溶解して水溶液とする工程および
(e)水溶液を脱水して乾燥植物蛋白質単離物を得る
工程。 抽出は、種子物質から水溶性蛋白質成分のすべ
てを蛋白質を消化または加水分解することなく効
果的に抽出するように行うことが必要である。わ
ずかに酸性の抽出条件（たとえばPH6.5またはそ
れ以上）を使用することが出来るけれども、わず
かにアルカリ性の抽出条件（たとえばPH＜8.0）
で決定的な利点が得られる。抽出工程は、バツチ
式または連続式（たとえば向流抽出）で行うこと
が出来る。 脱脂大豆物質は水でスラリー化すると典型的に
はPH6.6―6.7のスラリーが生成する。これら２つ
の最も優勢な大豆蛋白質画分（すなわち7Sおよ
び11S）のさらに効果的な抽出は、スラリーPHを
中性またはわずかにアルカリ性PHに調節すること
により達成される。アルカリ土類金属水酸化物に
より生成するような二価カチオンは、種子物質の
固有抽出物（たとえば蛋白質、フイチン、炭水化
物等）と錯体を生成しやすくしたがつて避けなけ
ればならない。スラリーを抽出および処理工程に
適当なアルカリ性度に調節するには一価カチオン
の水酸化物たとえばアルカリ金属水酸化物を使用
するのが有利である。PH調節塩基として水酸化ナ
トリウムを使用する場合、100重量部の蛋白質
（d.s.b.）に対して約0.1〜1.0部（d.s.b.）で7.0〜約
8.0の抽出または処理PHが得られる。PH7.0―7.5で
操作するには、抽出されるスラリー（100pbw蛋
白質d.s.b.）に添加される水酸化ナトリウムの量
は典型的には約0.2〜約0.8重量部である。水酸化
カリウムを調節塩として用いる場合、等価のPHを
得るには約1.4倍またはそれ以上が必要である。 単離物の調製で有効な植物蛋白質含有物質に
は、穀物および油含有種子物質たとえば落花生、
綿実、大豆、ゴマ種、菜種、ベニバナ種、ヒマワ
リ種、トウモロコシ、小麦、それらの混合物等が
ある。 豆科油含有種子源、特に大豆から得られる蛋白
質含有物質は植物蛋白質源として使用するのに有
利である。例示的大豆物質として、大豆あら粉、
細粉、粒子、大豆蛋白質濃縮物、単離物およびそ
れらの混合物が挙げられる。高および低NSI大豆
原料を使用することが出来る。 脱脂豆科物質の製造に際して、油は一般にから
を取つた種子物質（たとえば粒子またはフレーク
形）から炭化水素溶剤系たとえばヘキサンで抽出
される。大抵の製造者は油の抽出に専らヘキサン
を用いている。炭化水素抽出により油の実質的す
べては効果的に除去されるが、ある悪臭のあるガ
ス発生物質を種子物質から効果的に除去すること
が出来ない。他の非蛋白質性夾雑物と共にこれら
抽出困難な物質のため、種子物質から効果的除去
を行うには、水混和性有機溶剤系（たとえばアル
コール、アセトン等）が必要である。植物物質を
そのような水混和性溶剤（たとえばヘキサン／ア
ルコール／水、アルコール／水等。これらはたと
えば米国特許第3734901および3878232号明細書、
Jr.of the American Oil Chemist Society 37：
217―219、1960および米国特許第4265925号明細
書に開示されている）の水溶液で抽出または処理
することにより、模造乳製品および卵配合物にお
いて改良された機能性を有する非常に口当りのよ
い単離物が得られる。 ヘキサン、低級アルカノール（C1―C3および
特にエタノール）および水（たとえば大豆の含水
率または添加水により与えられる）の共沸溶剤混
合物で抽出された完全脂肪大豆フレークまたは粒
子、共沸溶剤混合物に更にさらされて抽出困難物
質が抽出された部分的にまたは実質的にヘキサン
脱脂大豆フレークまたは粒子ならびに水性エタノ
ール抽出技術により得られる濃縮物が、本発明の
単離物の製造に特に適した出発原料である。共沸
ヘキサン／エタノール／水抽出を受けた口当りの
よい脱脂大豆フレークまたは粒子が本発明の単離
物製造用の好ましい植物蛋白質原料である。 スラリーの水対蛋白質比は、蛋白質源物質の性
状により著しく変動し得る。大豆蛋白質（たとえ
ば大豆粒子、脱脂大豆フレーク、大豆濃縮物、大
豆単離物等）の場合、水対蛋白質比は例示的には
約８：１〜20：１またはそれ以上である。高固形
分水準では、抽出液は粘度が過度に大きくなつて
効果的な取扱いおよび抽出が不可能になる。植物
種子物質から亜硫酸イオンの存在下で抽出された
蛋白質の収率は、濃度に依存するようである。本
発明の処理条件下では、全種子蛋白質の約20―40
重量％が残るのが典型であり、残りは抽出され
る。全種子蛋白質含量の約４〜約８％はホエー蛋
白質であり、乾燥単離物の一部として取得されな
いのが典型である。単一工程抽出では、10：１お
よび14.5：１の水対大豆粒子重量比で各々合種子
蛋白質の約50％および55％取得率が得られる。
10：１水対大豆粒子比で行われる向流抽出では、
全種子蛋白質の少なくとも約60％を効果的に抽出
することが出来、その55％を越える量が取得可能
な蛋白質である。実用的には、水対蛋白質重量比
は普通約８：１〜15：１未満であり、より有利に
は、約９：１〜約12：１の重量比が使用される。 抽出媒体の温度は、蛋白質分子を本質的に天然
状態に保持するのに十分低い水準でであるがしか
し種子物質から水溶性蛋白質を効果的に抽出する
のに十分高い水準に維持される。取得された乾燥
単離物の粘度特性は、温度および水溶性蛋白質溶
質がある温度で処理される時間に直接関係する。
抽出には少なくとも40分を要するのが典型であ
り、十分な収率を得るには約１時間またはそれ以
上が一般に必要である。25cpsを有する10％蛋白
質溶質濃度の場合粘度に対する時間／温度効果
は、典型的には、62℃で150の熱処理で40cpsへ、
65℃、120分で200cpsへ、70℃、30分で＞100cps
へおよび73℃、８分で400cpsへの粘度増大であ
る。種子物質から植物蛋白質を抽出するのに適当
な抽出条件下では、約10〜50℃（または、時間を
長くしなければそれ以上）の例示的抽出温度を使
用することが出来る。さらに高い抽出温度では、
水中で戻した場合より低い温度の場合に比較して
粘度の大きい溶液を生じる乾燥単離物が得られる
のであろう。20〜約40℃（好ましくは25℃―35
℃）の抽出温度が特に効果的である。 少量の亜硫酸イオンの存在は、蛋白質抽出効率
を著しく高め、かつ蛋白質成分を所望の最終製品
として取得することを可能にする形態にする。亜
硫酸イオンは、高蛋白質固形分水準での抽出を可
能にし、種子物質から抽出蛋白質の全収率および
さらに処理して本発明の単離物とするのに適した
形態での蛋白分子の保存を著しく改良する。亜硫
酸イオン濃度は抽出媒体に亜硫酸イオンを添加し
なかつた場合に達成される粘度に比較して抽出液
の粘度を著しく低減するのに十分なものとしなけ
ればならない。亜硫酸の水溶性塩は植物蛋白質ジ
スルフイド結合をチオール基に効果的に還元す
る。このため、水性抽出物内の蛋白質の三次およ
び四次構造（tertiary and quaternary
structure）の分子および分子間再構成が行われ
る。この結果、水溶解度が著しく大きくなり、同
時に溶液粘度が低減され、取得し得る蛋白質収率
が向上し、蛋白質窒素１モル当り少なくとも2.2
×10-4、特に約４×10-4〜約４×10-3モル水準で
収率がさらに向上する。 この目的に対して、亜硫酸水溶液または水に添
加した場合亜硫酸を生成する前駆物質たとえば二
酸化硫黄または水溶性塩を使用することが出来
る。亜硫酸の水溶性塩として、アルカリ金属亜硫
酸塩（たとえば亜硫酸、重亜硫酸、ピロ亜硫酸、
メタ重亜硫酸のカリウムまたはナトリウム塩、亜
硫酸リチウム）および水溶性塩を生成するカチオ
ンの他の塩（たとえば亜硫酸アンモニウム、重亜
硫酸アンモニウム等）、それらの混合物等が挙げ
れらる。蛋白質とキレートを生成するかまたは水
溶液中で蛋白質を沈殿させることが知られている
多価金属塩は避けなければならない。 独特の溶液および熱硬化特性を有する乾燥単離
物を得るためには、抽出液から水不溶性分が除去
される。そのままにしておくと、そのような不溶
性分は蛋白質単離物を吸蔵するかまたはそれと錯
体を生成するであろう。そのような不溶性分を除
去することにより、水で戻した場合透明な溶液を
形成しかつ透明な半透明ゲルに熱硬化される乾燥
単離物を得ることが出来る。清澄化技術たとえば
過または遠心分離を用いて抽出液から実質的に
すべての不溶性分を除去することが出来る。 清澄化された植物蛋白質は、次に抽出液を蛋白
質の等電点に調節して蛋白質を凝固させるかまた
は沈殿させることにより可溶性分（たとえば大豆
可溶性分）と適当に分離することが出来る。一般
に、ほとんどの植物蛋白質に対する凝固PHは一般
に大豆蛋白質の場合PH4.0―5.0であり、最も適当
にはPH約4.2―約4.6である。本発明により処理さ
れる大豆蛋白質単離物の場合、約4.3〜約4.5の凝
固PHが特に有効であることが見い出された。 通常の有機酸または鉱酸を用いてPHを調節し、
蛋白質単離物を清澄溶液から凝固させることが出
来る。乳酸、クエン酸等が有機酸の例であり、一
方、亜硫酸、塩酸、硫酸、燐酸は鉱酸の例であ
る。蛋白質カードは、通常の除去技術たとえば
過、遠心分離およびデカンテーシヨンにより大豆
可溶性分と分離することが出来る。 残留または吸蔵水溶性炭水化物、蛋白質、ミネ
ラルおよび他の夾雑物の実質的すべてを蛋白質の
再溶解（たとえば蛋白質等電PHで）を防止する通
常の洗浄技術によりカードから除去することが出
来る。洗浄工程と相俟つて亜硫酸イオンの存在下
での中性抽出条件は、10重量％濃度で水で戻した
場合官能的に検出し得る水準の塩味を含まない乾
燥単離物を与える手段となる。亜硫酸の水溶性塩
は、蛋白質分子をその後の処理に適当な形態に保
持するための洗浄成分として効果的に使用するこ
とが出来る。 残りの単離物処理工程は、蛋白質を、本発明の
独特な乾燥単離物に変換して取得することが出来
るような安定な分子形態にするように設計され
る。一般に、これは凝固蛋白質を、前述した抽出
工程で使用されるPH範囲を有する蛋白質水溶液を
形成するのに十分な量の塩基で中和することによ
り達成することが出来る。水中の凝固蛋白質の中
和および再溶解に適当な塩基としては、スラリー
を適当なPH水準に調節するために前に挙げたもの
がある。過度に高いまたは低いPH水準では、分散
蛋白質を所望の単離物に変換するのに適した基体
を得ることが出来ない。PH調節を行つてアルカリ
性をさらに大きくすると（たとえば＞PH8.0）、生
成物の粘度および味（たとえば大豆味）が悪影響
を受け、また望ましくない水解物または副生物が
生成し得る。 乾燥単離物に対する改良は、蛋白質分子の実質
的すべてを水溶性蛋白化合物形に変換することに
より行われる。これは、蛋白質分子を、わずかに
アルカリ性の蛋白質溶液（たとえばPH7.0―7.8）
を与えるのに十分な量の一価カチオン塩基で中和
することにより達成することが出来る。本発明の
独特な乾燥単離物を製造するには、7.5未満（特
にPH約7.0―7.3）の蛋白化合物水溶液を使用する
のが最も適当である。 少量の亜硫酸イオンは、蛋白質の非機能性成分
への早期の化学的および（または）物理的再構成
を防止するために効果的に使用することが出来
る。また、亜硫酸イオンの存在は、溶液粘度を脱
水に十分な処理水準に維持しながらさらに高い蛋
白質濃度で工程を操作することを可能にする。こ
の目的には、微量（たとえば分析的に検出し得る
量）たとえば亜硫酸または塩による抽出工程また
はカード洗浄後生成物に残る残留水準で一般に十
分である。別法として、蛋白化合物水溶液の調製
中またはその熱処理前に有効水準の水溶性塩をそ
の水溶液に直接添加することが出来る。過剰の亜
硫酸塩水準は乾燥単離物の官能特性に悪影響する
ことがあり、したがつて避けなければならない。 本発明の乾燥単離物の製造に使用される少量の
亜硫酸イオンは、一般に、微生物汚染を防止する
のに十分でない。さらに、ある微生物はある量の
亜硫酸イオンを代謝し、細菌活性がそのまま残
る。本発明の調製条件では、植物単離物は効果的
に安定な形態とされるので、単離物溶液を殺菌す
ることが出来る。前述したように、70℃以上の温
度は、より低い温度で熱処理する場合より、単離
物の粘度特性にはるかに大きな影響を及ぼす。単
離物水溶液を比較的短時間（１分未満）熱処理
（たとえば70〜90℃）し、加熱単離物を70℃未満、
好ましくは60℃未満の温度に直ちに冷却すること
により、低粘度の殺菌乾燥単離を得ることが出来
る。水溶液を70℃未満（たとえば50―65℃または
それ以下）に冷却すると、一般に、単離物はゲル
化が阻止され、取得に適当な形態とされる。 水溶液の蛋白質濃度は約５〜約30重量％（d.s.
b.）の範囲で広く変動し得るが、蛋白質固形分水
準は少なくとも10重量％〜25重量％未満が有利で
あり、10―20％範囲が好ましい。 殺菌工程が完了したら、水溶液は脱水されて乾
燥単離物とされる。これは、通常の脱水技術たと
えば凍結、真空、ドラム、スプレー乾燥により適
宜行うことが出来る。脱水単離物は普通10％未満
の水分を含有し、約４〜約８％の全含水率が最も
一般的である。約70〜約115℃（好ましくは約80
―100℃）の出口温度で作動するスプレー乾燥器
が、本発明の乾燥単離物の製造に特に効果的であ
る。 15％d.s.b.濃度（22℃）で200000cpsより十分大
きい粘度を有する水溶液を生成するのが典型であ
る従来の乾燥単離物と比較して、本発明の乾燥単
離物は75000cps未満（15重量％―20rpm―22℃）
のブルツクフイールド粘度を生じるのが典型であ
る。乾燥単離物の極限粘度特性は、単離物に加え
られる熱量、単離物の製造に使用される亜硫酸イ
オンの水準およびPH調製条件により決まる。これ
らの調製条件を注意深く制御することにより、乾
燥単離物の粘度特性を効果的に調節することが出
来る。15％d.s.b.濃度で水で戻した場合10000―
500000cpsの所定のブルツクフイールド粘度を生
じる乾燥単離物は、蛋白質水溶液を、高められた
温度である時間の間加熱して脱水前に蛋白質溶液
に所望の粘度特性を与えることにより得ることが
出来る。 水溶液の脱水前の粘度は、戻された乾燥単離物
の粘度特性に非常に近い。15％d.s.b.で5000cps未
満または1000cps未満に相当する水溶液粘度で、
一般に、匹敵する固形分水準で水で戻した場合
5000cpsまたは1000cps未満のブルツクフイールド
粘度を生じる乾燥単離物を調製するのに適当な基
体が得られる。本発明のこの実施態様により、15
％d.s.b.および22℃で水で戻しをした場合500cps
未満、250cps未満および100cps未満の粘度（これ
らの粘度はすべて従来の未消化乾燥単離物に比較
して予期せぬほど低い）の単離物を生じる乾燥単
離物を容易に製造することが出来る。 本発明の他の重要な実施態様は、水溶性塩の水
準が非常に低い高NSI、低粘度、熱ゲル化性単離
物を提供する能力である。塩抽出単離物に典型的
に存在する高水準の塩残渣（たとえばアルカリ金
属塩たとえば塩化ナトリウム）は本発明の方法に
より除去される。亜硫酸塩に基づく少量の塩以外
の水溶性塩は本発明の乾燥単離物に、全乾燥単離
物重量の２％未満存在するのが典型であり、最も
典型的には1.5重量％である。したがつて、乾燥
単離物は、この乾燥単離物を含有する戻した配合
物に塩味を付与しない。 本発明の処理条件に付されたスプレー乾燥製品
の緩衝された塩抽出液のゲルクロマトグラフイー
によれば、植物蛋白質成分が再配列および再構成
が行われたことが分る。本発明の方法により蛋白
質集合体はより安定な水溶性形に再配列されるか
のようである。したがつて、処理した植物蛋白質
濃縮乾燥して水に溶解する乾燥生成物を得ること
が出来る。スプレー乾燥生成物から得られた緩衝
された塩抽出液の研究により、蛋白質集合体の主
な（他のものより大きい）蛋白質分布が１×106
−２×106M.W.帯域にあり、これらの蛋白質成分
各々は２×105M.W.未満、２×106−１×606M.
W.または＞５×106−２×106M.W.帯域にある。
典型的には、２×105M.W.を越える蛋白質集合体
の量は、２×105M.W.未満の蛋白質集合体より少
なくとも80重量％、最も典型的には少なくとも85
重量％多い。 処理条件により水溶性蛋白質成分は大きい分子
量蛋白質集合体に再構成されるようである。この
結果より低い分子量濃度が著しく低下し、それに
比例して高分子量蛋白質集合体濃度が増大する。
従来の乾燥単離物に比較して、乾燥単離物はさら
に、１×106の大きい分子量の緩衝された塩抽出
性蛋白質を不釣合いに水準で有することを特徴と
する。典型的には、１−２×106および２−＞５
×106M.W.の帯域の全合計が単離物の緩衝された
塩抽出液の全分子量分布の少なくとも30％をな
し、２×106M.W.を越えるM.W.のものは、２×
106−１×106M.W.帯域内のものおよび２×105M.
W.帯域未満のものより優勢（すなわち量が多い）
である。 バイオゲルＡ―1.5Mゲル過クロマトグラフ
イー研究に基いて、１×106M.W.より大きい帯域
は５×104M.W.未満帯域より５倍多く、試験サン
プルは８倍の差を示すことが観察される。また、
単離物の10％未満は５×104M.W.未満帯域にある
ことが観察されている。 本発明の大豆単離物は、広範囲の工業、医薬、
農業および食品用途で卵アルブミンおよび（また
は）乳蛋白質の部分的なまたは完全な代替物とし
て使用出来る。食品用途では、それは、カゼイン
塩または卵アルブミン代替物または増量材（エク
ステンダー（extender））として使用することが
出来る。口当りのよい風味、低粘度、高水溶解
度、透明性等の特徴のために、本発明の大豆単離
物は食用液または飲料物で使用するのに特に良く
適している。熱ゲル化性、水溶解性、脂肪乳化
性、吸水性、種々の食品成分との相容性、塩に対
する許容性調合物は料理、肉および乳製品用途で
特に有用である。ベーキング、乳製品または肉処
方で通常使用されるカゼイン塩および（または）
卵アルブミンは、本発明の単離物で増量または置
き代えることが出来る。 本発明により製造される乾燥単離物は、溶解性
が大きく、したがつて、水に分散した場合粒子の
外部部分に保護水和単離物層を生成しやすい。こ
の球体化または練り状物形成効果により単離物の
水への完全溶解が防止される。したがつて、本発
明の乾燥単離物のNSI値は、単離物を溶液として
窒素を分析する下記の技術を用いて測定した。 窒素溶解度指数（NSI） （シエーカーバス（Shaker Bath）法） 装 置 １ ブレンダーカツプ、セミミクロ（アメリカン
サイエンテイフイツクプロダクツ．No.S8395―
１―コンテイナー）。 ２ ブレンダー、シングルスピードワーリング
700（アメリカンサイエンテイフイツクプロダク
ツ．No.Ｓ―8346―５―ブレンダー）。 ３ 可変トランス、０―140V（フイツシヤーサイ
エンテイフイツクNo.９―521―110）。 ４ 遠心分離機、分析用（インターナシヨナルエ
クイツプメントコーポレーシヨン、モデルCL、
または等価物）。 ５ 振盪浴（ブレシジヨンサイエンテイフイツク
カンパニー、モデル25）。 方 法 １ 正確に50.0mlの脱イオン水をブレンダーカツ
プにピペツトで入れる。 ２ 風袋を量つたＮ不含秤量紙上に５±0.01ｇサ
ンプル（0.1mgまで（to nearst 0.1mg））を秤り
取る。 ３ ブレンダーの運転を開始し（8500rpmに予備
セツト）、サンプルを水渦の中に迅速に（２秒）
注ぎ入れる。 ４ サンプル添加完了後正確に10秒間混合を続け
る。 ５ サンプル紙を再び秤量し、紙上に残つたサン
プルからサンプル量の補正を行う。 ６ ２滴のオクチルアルコール消泡剤をカツプに
添加し、渦運動を行つて（２秒）内容物を混合
する。 ７ 泡を破壊し（10―15秒）、次いでカツプの内
容物をガラス漏斗を通して４オンスガラスびん
（スクリユーキヤツプ）に注ぐ。ブレンダーカ
ツプを30秒間排出させる。 ８ びんにキヤツプをし、30±0.5℃に平衡が取
られた振盪浴に入れる。 ９ 振盪浴を120振動／分に調節し、びんを120分
振盪させる。 10 びんを取り出し、直ちに約40mlを50ml遠心分
離管にデカンテーシヨンにより取り入れる。 11 2650rpm（分析用遠心分離機、セツトＢ）で
正確に15分間遠心分離する。 12 遠心分離機を、蛋白質沈降物が乱されないよ
うにゆつくり停止させる。 13 ひだ付紙（イートン―デイツケマン＃513、
12.5cm）を通して上澄み液のデカンテーシヨン
を行う。 14 正確に20.0mlの液を800mlのケルダールフ
ラスコに移し、窒素の分析を行う。 下記の例により本発明を説明する。 例 １ 1200pbwの口当りのよい脱脂大豆フレーク（ブ
ランド50―ヘキサン／エタノール／水共沸混合物
で脱脂された脱溶媒された大豆フレーク―米国、
イリノイ州、デカツール、エー．イー．ステーリ
―マニユフアクチユアリングカンパニー製造販
売）を17500pbwの水（30℃）に低速撹拌下でス
ラリー化することにより、100NSIおよび60cps
（15％水中）スプレー乾燥単離物を調製した。大
豆フレークから蛋白質抽出を容易にするために、
0.6pbwのメタ重亜硫酸ナトリウムをスラリ―に
添加し、次いで6.75pbwの水酸化ナトリウム（50
％水溶液）を添加してスラリーのPHを7.1に調節
した。スラリーをPH7.1および30℃で維持しなが
ら、スラリーを75分間連続的に撹拌して大豆フレ
ークから水溶性分の抽出を行つた。 次いで、400pbwの過助剤（珪藻土）を抽出
スラリーに連続的に撹拌しながら添加した。抽出
スラリーをフイルタープレス（布フイルター）に
連続的に再循環して水不溶性物が除去されるまで
清澄化し、透明な液生成物を得た。 透明な液を、51pbwの20゜Be′塩酸を用いて低
速度で連続的に撹拌しならがPH4.3―4.5に調節し
た。次いで、沈殿したカードを凝固タンクで１時
間の間静かに沈降させた。デカンテーシヨンによ
り上澄み液を取り出した。41700pbwの水および
13pbwの20゜Be′塩酸（PH4.5）からなる洗浄水を
デカンテーシヨンで得られた凝固大豆蛋白質に添
加し、低速撹拌下で１時間洗浄した。その後、洗
浄したカードを凝固タンク中で静かに沈降させ
た。次いで、洗浄カードから出来るだけ透明な上
澄み液をデカンテーシヨンにより除去した。 カードを高速インペラー撹拌器を具備する中和
槽にポンプ給送した。カードを溶解し、15pbwの
50゜Be′水酸化ナトリウムをカードに高速撹拌しな
がら徐々に添加してナトリウム蛋白化合物水溶液
に変えた。溶液（PH7.1）を徐々に撹拌しながら
溶液のブルツクフイールド粘度（20℃、12rpm、
スピンドル＃１）が100cps未満に低下するのに十
分な時間（約２時間）の間保持した。蛋白化合物
溶液（22℃）を８個のスプレーノズル（オリフイ
スキヤツト（Cat）No.SIT69およびコアキヤツト
No.STT―20、イリノイ州、ヒートン、スプレイ
ングシステムインコーポレーテツド製）を具備す
るロジヤーズホリゾンタルスプレードライヤーに
ポンプ（1200〜1500psig（84〜105Kg／cm2）で作動
するピストンポンプ）で送り、非常にわずかの真
空（0.02―0.04インチ（0.51―1.02mm）水ドラフ
ト（draft））でスプレー乾燥した（150―155℃入
口温度および71―77℃出口温度）。スプレー乾燥
生成物を水で戻すると、溶液粘度は60cps（ブルツ
クフイールド粘度―20rpm―20℃）であつた。ス
プレー乾燥単離物はNSIは100であつた。 二つの異なるゲル過クロマトグラフイー分離
技術を用いて乾燥単離物の蛋白質分子量分布を確
認した。乾燥単離物の特徴付けに用いた第一分離
技術は、米国特許第4234620号明細書（たとえば
第11欄、16行―第12欄、９行）に記載されている
試験法であり、この試験により、＞1.5×106、１
×106−1.5×106、１×106−3.7×105、3.7×105−
５×104および＜５×104の蛋白質M.W.分布帯域
が得られた。この試験により確認された緩衝され
た塩抽出性蛋白質（重量％基準）は、38.1％＞
1.5×106、17.6％１−1.5×106、30.4％3.7×105−
１×106、7.1％５×104−3.5×105および6.7％＜５
×104であつた。 他のゲル過クロマトグラフイー研究は、バイ
オゲルＡ―5M樹脂100〜200メツシユを含むフア
ーマシア（pharmacea）90cm×1.3cmI.D.カラム
（カリフオルニア州リツチモンド、バイオラド・
ラボラトリーズ）で行つた。フアーマシアＰ―３
パラスタルチツク（parastaltic）ポンプ（スウ
エーデン、アツプサラ、フアーマシア・フアイ
ン・ケミカルズ、２mmI.D.管）を用いて10ml／hr
の流速を維持した。254nm（米国、メリーランド
州、ロツクビル、LKBインストラメント・イン
コーポレーテツド）で溶離を監視し、１mlの画分
を集めた（LKBモデル7000ウルトロラツク・フ
ラクシヨン・コレクター）。カラムの緩衝液は、
0.0325M K2HPO4、0.0026M KH2PO4、0.40M
NaClおよび0.01M ２―メルカプトエタノールか
らなるものであつた（W.J.Wolf，G.E.Babcock
およびA.K.Smith，“Purification and Stability
Studies of the 11S component of Soybean
Proteins”、Archieves of Biochemistry and
Physics 99，265―274（1962））。 ウルフ緩衝液（0.0325M K2HPO4、0.0026M
KH2PO4、0.40M NaCl、0.01M ２―メルカプト
エタノール）中の蛋白質５％（ｗ／ｗ）溶液を調
製し、ウルフ緩衝液に対して４℃で一晩透析した
（スペクトロボア（Spectropor）膜管＃318mm、
M.W.カツト・オフ3500）。次に、サンプルを、
10000rpm（12000×Ｇ）（ソバール（Sovall）冷凍
遠心機、SS―34ヘツド）で5.0℃で30分遠心分離
した。１mlの上澄み液をカラムに供した。 Bradford，M.M.，Anal.Biochem.72、248―
254（1976）に記載の方法により個々の画分の蛋白
質について分析した。100アリコートに５mlのブ
ラツドフオード蛋白質試薬を添加した。混合後、
ベツクマン・アクタ分光光度計で緩衝液試薬ブ
ランクに対して595nmで吸光度を測定した。 ボビン・プラズマ・ガンマ・グロブリン（米
国、カリフオルニア州、リツチモンド、バイオラ
ド・ラボラトリーズ、スタンダード＃500―
0005）を用いて標準曲線に基いて蛋白質の計算を
行つた。ゲル過クロマトグラフイーカラムを、
既知分子量の標準で検量し、サンプルの分子量を
評価した。これらの標準には、アポフエラチン、
アルドラーゼ・コンアルブミン、オブアルブミン
およびチトクロームＣが含まれる。空孔容積はデ
キストラン2000で測定した。検量線作製の場合も
またサンプル測定の場合もカラムパラメータは同
じであつた。 比較目的として、分子量標準曲線を用いて分子
量帯域を選んだ。これらの帯或は2000000M.W.
およびそれ以上、2000000―1000000M.W.、
1000000―200000M.W.および200000M.W.未満で
あつた。表に示す蛋白質分布は指摘した分子量帯
域内で溶離する全蛋白質の％を示す。これらの研
究の結果は次のようである。 【表】 乾燥単離物を水に溶解し（15重量％d.s.b.）、85
℃で30分加熱して透明な弾性のある柔らかい水不
溶性ゲルを得た。この大豆単離物ゲルの７―８mm
ゲル針入度（30ｇコーンを具備する針入度計）ま
たはゲル強度は、同一の試験条件下で卵アルブミ
ンから得られたものと同じであつた。 例 ２ 例１の乾燥単離物を用いてチーズエクステンダ
ーを調製した。エクステンダーは下記のものから
なるものであつた： 25％ 例１の乾燥単離物 25％ 水素化植物油（ワイリーm.p.104〜106
〓） ３％ 燐酸アルミニウムナトリウム 47％ 水 Ｂカロテン この混合物を熱板上で均一に混合し、加熱融解
した。当量のプロセスチーズを熱混合物に添加し
た。この混合物を再溶融し、均質な塊になるまで
撹拌した。次に、液体均質混合物を型に注ぎ入
れ、５℃に冷却した。凝固した冷却生成物はプロ
セスチーズと同じ溶融性、テクスチヤーおよび口
当りを有した。色を調節するためにTiO2を用い
たことを除いてモツザアレラチーズ
（Mozzarella cheese）用に同じエクステンダー
を調製した。増量したモツザアレラ（50／50）
は、味、テクスチヤー、口当り、および溶融性が
天然モツザアレラ製品と同じであつた。 例 ３ 卵アルブミンおよび黄身の代りに乾燥単離物を
用いて模造硬ゆで卵を調製した。模造卵白および
卵黄は下記成分からなるものであつた。 卵白配合物 15％ 蛋白質単離物 ４％ トウモロコシ油 81％ 水 卵黄配合物 13％ 蛋白質 ４％ トウモロコシ油 ２％ バイナゾル（BINASOL）15スターチ 82％ 水 微量アンナツト色素（Annato color） １―バイナゾル15―架橋ヒドロキシプロピル化
タピオカ殿粉（米国、イリノイ州、デカチユー
ル、エー、イー、ステーリーマニユフアクチユア
リングカンパニー製造販売）。 二つの配合を別々に混合し、各々を手動ホモジ
ナイザーで均質化した。卵黄様物質を液体を含む
ように一端にコルクをした直径2.1cmのガラス管
に入れた。他端を蓋をし、管を100℃オーブンに
入れ、約１時保持して凝固させた。棒状凝固物を
管から取り出し、4.8dm直径プラスチツクびんに
側面に触れず中心に立つように入れた。その卵黄
棒のまわりに卵白物質を注ぎ入れ、棒とプラスチ
ツク円筒体の間の空間を満たした。この一体物に
蓋をし、100℃のオーブンに１時間入れた。次い
で冷却した。プラスチツクを凝固生成物から取り
外した。生成物をスライスしてスライス片とし
た。模造製品は、テクスチヤーおよび外観が硬ゆ
で卵と似ていた。 炒り卵を、下記成分からなるエクステンダーで
増量した： 13.5％ スプレー乾燥蛋白質単離物 4.0％ トウモロコシ油 82.5％ 水 エクステンダーを標準家庭用ミキサーで混合し
て調製し、次いで均質化した。次いで等容量の新
鮮な全卵をエクステンダーに混入した。次に、得
られた混合物を熱くしたバターで揚げ、さらに追
加の時間揚げて適当な炒り卵テクスチヤーおよび
口当りを発現させた。 例 ４ 下記成分から液体泡立ち模造乳製品トツピング
を調製した： 成 分 ％ 水 49.8 水素化植物油 26.0 砂 糖 17.0 スイートーズ（SWEETOSE）4400′ （コーンシロツプ） 4.0 例１のスプレー乾燥単離物 1.5 コーンシロツプ固形分24D.E. 1.03 サンテラ（Santelle）EOM （エトキシ化モノグリセリド） 0.25 ビスカリン（Viscarin）402（安定剤） 0.10 アビセル（Avicel） （微晶気泡（Cellular）殿粉） 0.10 スパン（Span）60（乳化剤） 0.10 デユレム（Durem）104（乳化剤） 0.10 デユルラツク（Durlac）100（乳化剤） 0.016 １―スイートーズ4400―コーンシロツプ（米
国、イリノイ州、デカチユール、エー、イー、ス
テーリーマニユフアクチユアリングカンパニー製
造販売）。 配合物調製 １ 安定剤およびスイートーズを水に加え、120
〓（49℃）に加熱する。 ２ 砂糖、コーンシロツプ固形分および蛋白質を
乾式混合し、水に加える。 ３ 脂肪を溶融し、乳化剤を加え、水混合物に添
加する。 ４ 160〓（71℃）で30分殺菌する。120〓（49
℃）に冷却する。 ５ 二段ホモジナイザーで1000＋500psi（70＋35
Kg／cm2）で均質化する。 ６ 出来るだけ迅速に40〓（4.5℃）に冷却する。
泡立てる前に一晩冷凍する。 泡立てたトツピング製品は凍結―解凍に安定で
あり、比重は0.33―0.37であつた。泡立てたトツ
ピングは、泡立ちクリームと同じ堅いテクスチヤ
ーおよび乾燥外観発泡ピークを有した。そのテク
スチヤー、口当りおよび味は泡立ちクリームと同
じであつた。 例 ５ ベーカリ製品用の耐水耐脂性被膜を、12―20％
乾燥単離物を80―88％水に混入し、PHを塩酸で
4.5に調節し、次いで均質化して蛋白質を水中に
完全に分散させた安定分散液を生成した。この分
散液を刷毛またはスプレーでベーカリー製品の表
面に施した。得られた被膜は焼いた場合、水また
は油をベースとするドレツシングたとえばケチヤ
ツプ、マヨネーズまたはマーガリンを通さない卵
様またはラツカー光沢を有した。 例 ６ 凍結―解凍安定性のあるコーヒークリームの代
用品を下記配合物から調製した： 成 分 ％ 水 77.2 マルトデキストリン 10.05 水素化植物油 （m.p.70―80〓（21―27℃）） 6.5 水素化植物油 （m.p.98―102〓（37―39℃）） 3.3 モノグリセリド乳化剤 0.6 例１の単離物 0.4 ポリソルベート（Polysorbate）60 0.4 燐酸二カリウム 0.3 カルボキシメチルセルロース（安定剤） 0.25 配合物調製 １ 蛋白質を水に溶解し、混合しながら120〓
（49℃）に加熱する。 ２ 乳化剤を溶融脂肪に分散する。蛋白質溶液に
加える。 ３ 残りの成分を加え、混合溶解する。 ４ 160―165〓（71―74℃）で30分殺菌する。 ５ 125―135〓（52―57℃）に冷却する。二段ホ
モジナイザーで2500＋500psi（176＋35Kg／cm2）
で均質化する。 ６ 直ちに40〓（4.5℃）に冷却し、使用前に一
晩冷凍する。 例 ７ 下記成分を水に溶解することにより肉製品に注
入するのに適した塩水を調製した： 成 分 重量部 水 322.8 砂 糖 18.8 燐酸塩（１中３） 6.0 プラグ粉末（Prague Powder） （6.25％亜硝酸ナトリウム） 7.5 塩 44.9 乾燥単離物 100.0 500.0 塩水を調製して1175ｇのポークに注入した。ポ
ークをキヤンデイコータ（Candy Coater）でマ
ツサージし、内部温度155―160〓（68―71℃）に
加熱した。加熱損失は14％であつた。生成物は良
好な硬化肉色、風味、テクスチヤーおよび外観を
有した。これらの観察を用いて、大豆蛋白質の存
在は検出出来なかつた。 例 ８ 下記の配合物：4.47％ベーコン（加熱してぼろ
ぼろにした）、10.85％スイスチーズ（さいの目に
切つたかまたは寸断された）、54.85％ミルク、
0.19％春タマネギ、0.26％塩、0.02％白こしよう、
0.02％ニクズク、14.67％全卵、14.67％蛋白質単
離物水溶液（20重量％単離物）を用いてキーシエ
イ（quiche）「ロライン（Lorraine）」を調製し
た。焼かないパイ皮に例５の単離物および脂混合
物皮膜を被覆した。以下のように更に製造した：
ベーコンおよびクランブル（crumble）を調理す
る。スイスチーズをきざむかあるいはさいの目に
切る。ベーコン、チーズおよびオニオンを被覆し
た焼かないパイ皮にふり入れる。卵および単離物
溶液を一緒にし、均質になるまで混合する。ミル
ク、塩、こしようおよびニクズクを添加する。混
合し、パイ皮の中の混合物に注ぐ。450〓（232
℃）で15分間焼く。350〓（177℃）に加熱を落
し、20分間または焼けるまで焼く。
およびそれを含む食品組成物に関する。 近年、模造コーヒークリーマー、ミルク、泡立
ち（whipped）トツピング、チーズ、サワークリ
ーム等が、さらに高価な天然乳製品の代替品とし
て消費者にますます受け入れられつつある。乳蛋
白質は格別の風味および機能特性のために、これ
らの模造乳製品で最も普通に使用されている。天
然および合成チーズ製品において乳蛋白質の機能
属性は独特である。これらの独特な機能属性は最
終模造乳製品においてばかりでなく、その製造に
おいても重要な役割をなす。 乳蛋白質の代りに、植物蛋白質を用いることが
当業界で望まれている。不幸にして、植物蛋白質
はこれらの模造乳製品のカゼイン塩（caseinate）
代替品として機能するのに必要な特性を持つてい
ない。植物蛋白質は、カゼインの独特な効能に似
せる経済的で有効な手段が見つかれば、非常に望
ましい模造乳製品成分になるであろう。 植物蛋白質（大豆を含む）は、普通乳蛋白質に
影響しない種単の通常の食品処理および処方条件
に敏感である。比較的穏やかな物理的処理条件を
たとえば加熱、乾燥、水分標準化等は植物蛋白質
の特性に悪影響を及ぼすことが知られている。処
方添加済の性状および特徴、濃度、イオン強度、
PH、温度および処方配合のような要因が植物蛋白
質の相互作用および機能特性に影響する。植物蛋
白質分子には、複雑な会合、解離およびお互い同
志のならびにある系で存在し得る他の分子との化
学反応が起る。そのような機能的欠陥を補うため
に、乳製品でない補助添加剤たとえば食品安定
剤、ガム等が一般に用いられてそのような植物蛋
白質の機能欠陥が修正される。そのような添加剤
の使用により品質の悪いより高価な模造製品が得
られることがしばしばである。したがつて、その
ような模造製品の栄養蛋白質源として機能成分の
代りに主として植物蛋白質単離物が使用されるの
が普通である。 シー・ブイ・モール（C.V.Morr）の論文（Jr.
of Amer Oil Chem Soc.，３月号、1979年、
383頁）には、植物蛋白質の機能および化学特性
は複雑であると報告されている。種々の固有の種
類の大豆蛋白質を識別するために、普通遠心分離
沈降研究が用いられる。これらの遠心分離沈降物
は普通2S，7S，11Sおよび15S画分と呼ばれ、そ
れらは各々約25000；160000；350000および
600000のピーク分子量に相当する。代表的な天然
大豆種分析（重量基準）によれば、約７％2S、
34％7S、42％11Sおよび９％15Sが典型である。
主要な大豆蛋白質成分は7Sおよび11S画分であ
る。種子の種類、気候および成長条件および単離
処理条件のような要因により、分子量分布および
これら蛋白質画分の相対割合が変り得る。より大
きい分子量画分は、イオン会合および解離を受け
ることが知られている複数個のサブユニツト
（subunit）からなる。このため、水性系で用いた
場合、大豆蛋白質は四次構造（quaternary
stru‐cture）となり複雑さが増大する。これら
のサブユニツト相互作用は食品処方において大豆
特性の機能に著しく貢献するかまたはそれを妨害
する。 加熱するとゲル化する大豆蛋白質が報告されて
いる。米国特許第3870801号明細書には、「15〜50
％の溶解未変性植物蛋白質および蛋白質を溶解さ
せておくのに十分な水溶性塩を含有しかつ約４〜
６のPHを有する熱凝固可能な液体水性組成物」と
して定義されるメソフエース（mesophase）が開
示されている。メソフエースは、高NSI大豆フレ
ークから、過剰の水の存在下で低温で少量の亜硫
酸ナトリウムにより可溶性成分を抽出し、次いで
不溶性炭水化物物質を遠心分離（PH4.6−4.9）に
より除去し、上澄み液から蛋白質を単離し、単離
物を塩水溶液中で酸化性ジスルフイドの生成を避
けるように特に注意しながら再構成することによ
り調製される。メソフエースは、90℃で熱凝固
し、肉用途で蛋白質結合剤として有用であると報
告されている。 また、米国特許第4188399号明細書には、熱凝
固性粘性大豆蛋白質製品が開示されている。この
特許によれば、高NSI大豆粉が亜硫酸ナトリウム
の存在下でPH5.1―5.9で低抽出温度で水性抽出さ
れ、可溶性蛋白質および炭水化物が抽出される。
次に、液体蛋白質は燐酸でPH4.5に調節され、70
％を超える7S画分を有する粘性液体とされる。
粘性液体物質は、合成および天然肉用途の熱凝固
性結合剤として開示されている。 英国特許第1377392号明細書には、乾燥した実
質的に未変性の塩を含有する大豆蛋白質組成物が
開示されている。大豆蛋白質単離物は、「脱脂大
豆粉から調製した水性抽出液から水溶性亜硫酸
塩、重亜硫酸塩または亜二チオン酸塩、好ましく
はアルカリ金属（アンモニウムを含む）塩の存在
下で単離物を沈殿させることを要する」。この英
国特許によれば、蛋白質単離物は、次に塩水溶液
中で戻されて０―50％溶解大豆蛋白質を含有する
液体組成物とされ、スプレー乾燥してさらさらし
た青白いクリーム粉末とされる。この粉末は、大
豆蛋白質押出品のような食品の製造に有用である
と報告されている。スプレー乾燥粉末は、水中で
容易に戻され、80―150℃で熱硬化されると述べ
られている。 米国特許第3630743号明細書には、凍結乾燥大
豆蛋白質単離物の製造方法が開示されている。こ
の分離物はジスルフイド結合と反応し得る特定の
種類の酸化剤またはチオール含有試薬の存在下で
蛋白質および水溶性成分をアルカリ性抽出（たと
えばPH8.5）することにより得られる。抽出は、
蛋白質の部分加水分解を引き起す約170〓（77℃）
で行うのが好ましい。次に、粗製抽出液を遠心分
離により清澄化し、蛋白質をPH4.5で100〓（38
℃）で沈殿させ、遠心分離により回収し、洗浄
し、水にPH7.0で再溶解し、凍結乾燥して乾燥大
豆蛋白質単離粉末を得る。単離物は、液体食品た
とえば模造ミルクおよび幼児食品配合物の調製に
適当であると報告されている。 大豆蛋白質のゲル化特性に関する他の文献とし
て、Puski（Cereal Chem.52：655―664（1957））；
Circle et al.（Cereal Chem.41：157―172
（1964））；Catsimpoolas et al.（Cereal
Chem.47：559―570（1970））；米国特許第
3741771；2561333；3870812および2495706号明細
書が挙げられる。蛋白質画分に還元剤が及ぼす効
果に関する他の文献として、Briggs et al
（Archieves of Biochemistry and Biophysics
72：127―144（1975））；Nash et al（Cereal
Chem44：183―192（1967））およびWolf（Jr Agr.
Food Chem.18：No.6969―976（1970））が挙げら
れる。 この以前から求められていたことを認識するこ
とにより、植物蛋白質を、模造乳製品で使用出来
る単離生成物形に効果的に変換出来ることが新た
に見い出された。そのような独特な植物蛋白質
は、天然蛋白質成分を独特な高NSI低粘度発生単
離物に再構成すると考えられる調製条件下で得る
ことが出来る。高NSI大豆単離物水解物は知られ
ているけれども、酵素または化学加水分解を受け
ていない現在市販されている銘柄の大豆単離製品
は、典型的には約20〜約70NSI（窒素溶解度指数）
の水溶解度を有する。乳カゼイン塩の特性を有す
ることが出来ない従来の単離物と異なつて、本発
明による単離物は乳カゼイン塩の部分的または完
全な代替物として有効であることが予期せぬこと
に見い出された。水溶解度、口当りのよい風味、
透明で柔らかい弾性のある熱生成ゲル（脆い非弾
性的なまたは硬質のゲルに対して）を生成する能
力、低い粘度、水吸収率、脂肪乳化、塩および他
の乳製品添加剤に対する許容度により、これらの
単離物は従来の単離物と区別される独特のもので
ある。これらの独特の植物蛋白質単離物の複合特
性のために、従来の植物蛋白質単離物では従来不
可能であると見なされていた用途に有効である。 本発明は、少なくとも90のNSIを有し、植物蛋
白質水解物を実質的に含まず、15重量％蛋白質単
離物濃度で水中で戻し85℃に30分間加熱した場合
不溶性ゲルを生成し、かつ22℃および15重量％
（d.s.b.）単離物濃度で戻した場合１×105cps未満
の単離物水溶液粘度を呈することを特徴とする模
造乳製品の製造に適した乾燥植物蛋白質単離物を
製造する方法に係る。 NSI（窒素溶解度指数）は、蛋白質製品の水溶
解度を測定するための標準試験（AOCS BA
1165―公認方法）である。本発明の乾燥植物単離
物は、典型的には少なくとも90のNSIを有し、少
なくとも95のNSIが最も典型である。酵素および
（または）化学加水分解植物蛋白質生成物はこれ
らの高いNSI値に近いことがしばしばであるが、
通常の非加水分解植物蛋白質単離物は、一般に、
実質的により低いNSI値を有するのが特徴であ
る。例に示すように、本発明は、化学または酵素
修正蛋白質水解物を本質的に含まない100NSI植
物蛋白質単離物を製造する手段を提供する。 単離生成物のNSIおよび水溶解度を増大させる
他の通常の技術は、蛋白質を含む植物物質から水
溶性の大きい蛋白質画分を分離・取得する技術で
ある。分別は高価であり、全植物蛋白質組成物の
一部しか利用されない単離生成物を与える。従来
の考えに反して、植物蛋白質の固有成分を、単離
物を酵素または化学加水分解または高価な分別技
術に供することなく高NSI単離物に効果的に変換
出来ることが新たに見い出された。示差走査測熱
試験（蛋白質の天然形からの転移または変性度を
確認するためにしばしば使用される）により、本
発明の単離物は、従来の植物蛋白質単離物に比較
して天然種子物質により近い蛋白質成分であるこ
とが明らかにされる。 本発明による単離物の他の独特な特徴は、熱ゲ
ル化特性である。単離物を15重量％乾燥物質基準
（d.s.b.）で水でもどし、85℃30分間加熱すると、
ゲル化した塊が生じる。このゲル状塊は卵アルブ
ミンの熱変性により得られるもの（たとえばフラ
イにしたまたはゆでた卵の白味）に物理的に似て
いる。これらの熱硬化条件下で、液体または流動
性水性単離物は、構造団結性を保持するのに十分
な凝集性を有する柔軟で弾性のある熱硬化ゲル化
塊に変換される。硬いゆで卵白またはナチユラル
チーズと同様に、これらのゲル化単離物はスライ
スにしたりまたはおろすことが出来る。これらの
熱硬化単離物のゲル強度は、針入度計（５秒間貫
入させる30ｇのプレシジヨンインストラメントコ
ーン（Precision Instru ment Cone）を備えた
プレシジヨンインストラメント針入度計）で測定
して15.0mm未満の針入度（15％d.s.b.および20℃）
であるのが一般である。10.0mm未満（たとえば２
―９mm範囲）のゲル強度および卵アルブミンの
5.0〜7.5mm針入度に近いゲル強度が本発明により
もたらされる。 水で戻して熱ゲル化した際透明な半透明ゲルと
なる単離物が本発明により提供されるので有利で
ある。例において詳述されているように、そのよ
うな単離物は、抽出物を清澄化し（遠心分離、フ
イルタープレス等）、蛋白質を含まない水不溶性
物（主として炭水化物および繊維）の実質的すべ
てを抽出蛋白質から除去し、その後蛋白質単離工
程にかけることにより調製することが出来る。 本発明による単離物の他の顕著な特徴は、高単
離物固形分濃度で低粘度溶液を生成する能力であ
る。従来の非加水分解非分別植物単離物は15％d.
s.b.単離物濃度で高粘度溶液（たとえば２×
105cps）を生成するのが普通である。１×105cps
（15％d.s.b.および22℃）未満、最も典型的には５
×104cps未満の水溶液を生成する乾燥単離物が、
本発明により提供される。低水性粘度特徴および
熱ゲル化特性と相俟つて予期せぬ高度の溶解度
は、乳蛋白質および卵アルブミンの独特な機能属
性に良く類似している。これらの機能特性のため
に本発明の単離物は、カゼイン塩または卵アルブ
ミン代替物として良く適したものとなる。 本発明の乾燥植物蛋白質単離物は、下記の工程
により適宜製造することが出来る。即ち、(a)植物
蛋白質含有物質から、水性スラリー中でPH6.5〜
8.0で亜硫酸イオンなしに抽出を行うことにより
得られる水準以下に水溶液の粘度を大幅に低減す
るのに十分な量の亜硫酸イオンの存在下で水溶性
成分を抽出する工程、(b)水溶性成分の実質的すべ
てをスラリーの水不溶性成分と分離して清澄抽出
液を得る工程、(c)水性スラリーから抽出水溶性蛋
白質成分の大部分を取得する工程、(d)取得した蛋
白質成分を水に溶解して水溶液とする工程および
(e)水溶液を脱水して乾燥植物蛋白質単離物を得る
工程。 抽出は、種子物質から水溶性蛋白質成分のすべ
てを蛋白質を消化または加水分解することなく効
果的に抽出するように行うことが必要である。わ
ずかに酸性の抽出条件（たとえばPH6.5またはそ
れ以上）を使用することが出来るけれども、わず
かにアルカリ性の抽出条件（たとえばPH＜8.0）
で決定的な利点が得られる。抽出工程は、バツチ
式または連続式（たとえば向流抽出）で行うこと
が出来る。 脱脂大豆物質は水でスラリー化すると典型的に
はPH6.6―6.7のスラリーが生成する。これら２つ
の最も優勢な大豆蛋白質画分（すなわち7Sおよ
び11S）のさらに効果的な抽出は、スラリーPHを
中性またはわずかにアルカリ性PHに調節すること
により達成される。アルカリ土類金属水酸化物に
より生成するような二価カチオンは、種子物質の
固有抽出物（たとえば蛋白質、フイチン、炭水化
物等）と錯体を生成しやすくしたがつて避けなけ
ればならない。スラリーを抽出および処理工程に
適当なアルカリ性度に調節するには一価カチオン
の水酸化物たとえばアルカリ金属水酸化物を使用
するのが有利である。PH調節塩基として水酸化ナ
トリウムを使用する場合、100重量部の蛋白質
（d.s.b.）に対して約0.1〜1.0部（d.s.b.）で7.0〜約
8.0の抽出または処理PHが得られる。PH7.0―7.5で
操作するには、抽出されるスラリー（100pbw蛋
白質d.s.b.）に添加される水酸化ナトリウムの量
は典型的には約0.2〜約0.8重量部である。水酸化
カリウムを調節塩として用いる場合、等価のPHを
得るには約1.4倍またはそれ以上が必要である。 単離物の調製で有効な植物蛋白質含有物質に
は、穀物および油含有種子物質たとえば落花生、
綿実、大豆、ゴマ種、菜種、ベニバナ種、ヒマワ
リ種、トウモロコシ、小麦、それらの混合物等が
ある。 豆科油含有種子源、特に大豆から得られる蛋白
質含有物質は植物蛋白質源として使用するのに有
利である。例示的大豆物質として、大豆あら粉、
細粉、粒子、大豆蛋白質濃縮物、単離物およびそ
れらの混合物が挙げられる。高および低NSI大豆
原料を使用することが出来る。 脱脂豆科物質の製造に際して、油は一般にから
を取つた種子物質（たとえば粒子またはフレーク
形）から炭化水素溶剤系たとえばヘキサンで抽出
される。大抵の製造者は油の抽出に専らヘキサン
を用いている。炭化水素抽出により油の実質的す
べては効果的に除去されるが、ある悪臭のあるガ
ス発生物質を種子物質から効果的に除去すること
が出来ない。他の非蛋白質性夾雑物と共にこれら
抽出困難な物質のため、種子物質から効果的除去
を行うには、水混和性有機溶剤系（たとえばアル
コール、アセトン等）が必要である。植物物質を
そのような水混和性溶剤（たとえばヘキサン／ア
ルコール／水、アルコール／水等。これらはたと
えば米国特許第3734901および3878232号明細書、
Jr.of the American Oil Chemist Society 37：
217―219、1960および米国特許第4265925号明細
書に開示されている）の水溶液で抽出または処理
することにより、模造乳製品および卵配合物にお
いて改良された機能性を有する非常に口当りのよ
い単離物が得られる。 ヘキサン、低級アルカノール（C1―C3および
特にエタノール）および水（たとえば大豆の含水
率または添加水により与えられる）の共沸溶剤混
合物で抽出された完全脂肪大豆フレークまたは粒
子、共沸溶剤混合物に更にさらされて抽出困難物
質が抽出された部分的にまたは実質的にヘキサン
脱脂大豆フレークまたは粒子ならびに水性エタノ
ール抽出技術により得られる濃縮物が、本発明の
単離物の製造に特に適した出発原料である。共沸
ヘキサン／エタノール／水抽出を受けた口当りの
よい脱脂大豆フレークまたは粒子が本発明の単離
物製造用の好ましい植物蛋白質原料である。 スラリーの水対蛋白質比は、蛋白質源物質の性
状により著しく変動し得る。大豆蛋白質（たとえ
ば大豆粒子、脱脂大豆フレーク、大豆濃縮物、大
豆単離物等）の場合、水対蛋白質比は例示的には
約８：１〜20：１またはそれ以上である。高固形
分水準では、抽出液は粘度が過度に大きくなつて
効果的な取扱いおよび抽出が不可能になる。植物
種子物質から亜硫酸イオンの存在下で抽出された
蛋白質の収率は、濃度に依存するようである。本
発明の処理条件下では、全種子蛋白質の約20―40
重量％が残るのが典型であり、残りは抽出され
る。全種子蛋白質含量の約４〜約８％はホエー蛋
白質であり、乾燥単離物の一部として取得されな
いのが典型である。単一工程抽出では、10：１お
よび14.5：１の水対大豆粒子重量比で各々合種子
蛋白質の約50％および55％取得率が得られる。
10：１水対大豆粒子比で行われる向流抽出では、
全種子蛋白質の少なくとも約60％を効果的に抽出
することが出来、その55％を越える量が取得可能
な蛋白質である。実用的には、水対蛋白質重量比
は普通約８：１〜15：１未満であり、より有利に
は、約９：１〜約12：１の重量比が使用される。 抽出媒体の温度は、蛋白質分子を本質的に天然
状態に保持するのに十分低い水準でであるがしか
し種子物質から水溶性蛋白質を効果的に抽出する
のに十分高い水準に維持される。取得された乾燥
単離物の粘度特性は、温度および水溶性蛋白質溶
質がある温度で処理される時間に直接関係する。
抽出には少なくとも40分を要するのが典型であ
り、十分な収率を得るには約１時間またはそれ以
上が一般に必要である。25cpsを有する10％蛋白
質溶質濃度の場合粘度に対する時間／温度効果
は、典型的には、62℃で150の熱処理で40cpsへ、
65℃、120分で200cpsへ、70℃、30分で＞100cps
へおよび73℃、８分で400cpsへの粘度増大であ
る。種子物質から植物蛋白質を抽出するのに適当
な抽出条件下では、約10〜50℃（または、時間を
長くしなければそれ以上）の例示的抽出温度を使
用することが出来る。さらに高い抽出温度では、
水中で戻した場合より低い温度の場合に比較して
粘度の大きい溶液を生じる乾燥単離物が得られる
のであろう。20〜約40℃（好ましくは25℃―35
℃）の抽出温度が特に効果的である。 少量の亜硫酸イオンの存在は、蛋白質抽出効率
を著しく高め、かつ蛋白質成分を所望の最終製品
として取得することを可能にする形態にする。亜
硫酸イオンは、高蛋白質固形分水準での抽出を可
能にし、種子物質から抽出蛋白質の全収率および
さらに処理して本発明の単離物とするのに適した
形態での蛋白分子の保存を著しく改良する。亜硫
酸イオン濃度は抽出媒体に亜硫酸イオンを添加し
なかつた場合に達成される粘度に比較して抽出液
の粘度を著しく低減するのに十分なものとしなけ
ればならない。亜硫酸の水溶性塩は植物蛋白質ジ
スルフイド結合をチオール基に効果的に還元す
る。このため、水性抽出物内の蛋白質の三次およ
び四次構造（tertiary and quaternary
structure）の分子および分子間再構成が行われ
る。この結果、水溶解度が著しく大きくなり、同
時に溶液粘度が低減され、取得し得る蛋白質収率
が向上し、蛋白質窒素１モル当り少なくとも2.2
×10-4、特に約４×10-4〜約４×10-3モル水準で
収率がさらに向上する。 この目的に対して、亜硫酸水溶液または水に添
加した場合亜硫酸を生成する前駆物質たとえば二
酸化硫黄または水溶性塩を使用することが出来
る。亜硫酸の水溶性塩として、アルカリ金属亜硫
酸塩（たとえば亜硫酸、重亜硫酸、ピロ亜硫酸、
メタ重亜硫酸のカリウムまたはナトリウム塩、亜
硫酸リチウム）および水溶性塩を生成するカチオ
ンの他の塩（たとえば亜硫酸アンモニウム、重亜
硫酸アンモニウム等）、それらの混合物等が挙げ
れらる。蛋白質とキレートを生成するかまたは水
溶液中で蛋白質を沈殿させることが知られている
多価金属塩は避けなければならない。 独特の溶液および熱硬化特性を有する乾燥単離
物を得るためには、抽出液から水不溶性分が除去
される。そのままにしておくと、そのような不溶
性分は蛋白質単離物を吸蔵するかまたはそれと錯
体を生成するであろう。そのような不溶性分を除
去することにより、水で戻した場合透明な溶液を
形成しかつ透明な半透明ゲルに熱硬化される乾燥
単離物を得ることが出来る。清澄化技術たとえば
過または遠心分離を用いて抽出液から実質的に
すべての不溶性分を除去することが出来る。 清澄化された植物蛋白質は、次に抽出液を蛋白
質の等電点に調節して蛋白質を凝固させるかまた
は沈殿させることにより可溶性分（たとえば大豆
可溶性分）と適当に分離することが出来る。一般
に、ほとんどの植物蛋白質に対する凝固PHは一般
に大豆蛋白質の場合PH4.0―5.0であり、最も適当
にはPH約4.2―約4.6である。本発明により処理さ
れる大豆蛋白質単離物の場合、約4.3〜約4.5の凝
固PHが特に有効であることが見い出された。 通常の有機酸または鉱酸を用いてPHを調節し、
蛋白質単離物を清澄溶液から凝固させることが出
来る。乳酸、クエン酸等が有機酸の例であり、一
方、亜硫酸、塩酸、硫酸、燐酸は鉱酸の例であ
る。蛋白質カードは、通常の除去技術たとえば
過、遠心分離およびデカンテーシヨンにより大豆
可溶性分と分離することが出来る。 残留または吸蔵水溶性炭水化物、蛋白質、ミネ
ラルおよび他の夾雑物の実質的すべてを蛋白質の
再溶解（たとえば蛋白質等電PHで）を防止する通
常の洗浄技術によりカードから除去することが出
来る。洗浄工程と相俟つて亜硫酸イオンの存在下
での中性抽出条件は、10重量％濃度で水で戻した
場合官能的に検出し得る水準の塩味を含まない乾
燥単離物を与える手段となる。亜硫酸の水溶性塩
は、蛋白質分子をその後の処理に適当な形態に保
持するための洗浄成分として効果的に使用するこ
とが出来る。 残りの単離物処理工程は、蛋白質を、本発明の
独特な乾燥単離物に変換して取得することが出来
るような安定な分子形態にするように設計され
る。一般に、これは凝固蛋白質を、前述した抽出
工程で使用されるPH範囲を有する蛋白質水溶液を
形成するのに十分な量の塩基で中和することによ
り達成することが出来る。水中の凝固蛋白質の中
和および再溶解に適当な塩基としては、スラリー
を適当なPH水準に調節するために前に挙げたもの
がある。過度に高いまたは低いPH水準では、分散
蛋白質を所望の単離物に変換するのに適した基体
を得ることが出来ない。PH調節を行つてアルカリ
性をさらに大きくすると（たとえば＞PH8.0）、生
成物の粘度および味（たとえば大豆味）が悪影響
を受け、また望ましくない水解物または副生物が
生成し得る。 乾燥単離物に対する改良は、蛋白質分子の実質
的すべてを水溶性蛋白化合物形に変換することに
より行われる。これは、蛋白質分子を、わずかに
アルカリ性の蛋白質溶液（たとえばPH7.0―7.8）
を与えるのに十分な量の一価カチオン塩基で中和
することにより達成することが出来る。本発明の
独特な乾燥単離物を製造するには、7.5未満（特
にPH約7.0―7.3）の蛋白化合物水溶液を使用する
のが最も適当である。 少量の亜硫酸イオンは、蛋白質の非機能性成分
への早期の化学的および（または）物理的再構成
を防止するために効果的に使用することが出来
る。また、亜硫酸イオンの存在は、溶液粘度を脱
水に十分な処理水準に維持しながらさらに高い蛋
白質濃度で工程を操作することを可能にする。こ
の目的には、微量（たとえば分析的に検出し得る
量）たとえば亜硫酸または塩による抽出工程また
はカード洗浄後生成物に残る残留水準で一般に十
分である。別法として、蛋白化合物水溶液の調製
中またはその熱処理前に有効水準の水溶性塩をそ
の水溶液に直接添加することが出来る。過剰の亜
硫酸塩水準は乾燥単離物の官能特性に悪影響する
ことがあり、したがつて避けなければならない。 本発明の乾燥単離物の製造に使用される少量の
亜硫酸イオンは、一般に、微生物汚染を防止する
のに十分でない。さらに、ある微生物はある量の
亜硫酸イオンを代謝し、細菌活性がそのまま残
る。本発明の調製条件では、植物単離物は効果的
に安定な形態とされるので、単離物溶液を殺菌す
ることが出来る。前述したように、70℃以上の温
度は、より低い温度で熱処理する場合より、単離
物の粘度特性にはるかに大きな影響を及ぼす。単
離物水溶液を比較的短時間（１分未満）熱処理
（たとえば70〜90℃）し、加熱単離物を70℃未満、
好ましくは60℃未満の温度に直ちに冷却すること
により、低粘度の殺菌乾燥単離を得ることが出来
る。水溶液を70℃未満（たとえば50―65℃または
それ以下）に冷却すると、一般に、単離物はゲル
化が阻止され、取得に適当な形態とされる。 水溶液の蛋白質濃度は約５〜約30重量％（d.s.
b.）の範囲で広く変動し得るが、蛋白質固形分水
準は少なくとも10重量％〜25重量％未満が有利で
あり、10―20％範囲が好ましい。 殺菌工程が完了したら、水溶液は脱水されて乾
燥単離物とされる。これは、通常の脱水技術たと
えば凍結、真空、ドラム、スプレー乾燥により適
宜行うことが出来る。脱水単離物は普通10％未満
の水分を含有し、約４〜約８％の全含水率が最も
一般的である。約70〜約115℃（好ましくは約80
―100℃）の出口温度で作動するスプレー乾燥器
が、本発明の乾燥単離物の製造に特に効果的であ
る。 15％d.s.b.濃度（22℃）で200000cpsより十分大
きい粘度を有する水溶液を生成するのが典型であ
る従来の乾燥単離物と比較して、本発明の乾燥単
離物は75000cps未満（15重量％―20rpm―22℃）
のブルツクフイールド粘度を生じるのが典型であ
る。乾燥単離物の極限粘度特性は、単離物に加え
られる熱量、単離物の製造に使用される亜硫酸イ
オンの水準およびPH調製条件により決まる。これ
らの調製条件を注意深く制御することにより、乾
燥単離物の粘度特性を効果的に調節することが出
来る。15％d.s.b.濃度で水で戻した場合10000―
500000cpsの所定のブルツクフイールド粘度を生
じる乾燥単離物は、蛋白質水溶液を、高められた
温度である時間の間加熱して脱水前に蛋白質溶液
に所望の粘度特性を与えることにより得ることが
出来る。 水溶液の脱水前の粘度は、戻された乾燥単離物
の粘度特性に非常に近い。15％d.s.b.で5000cps未
満または1000cps未満に相当する水溶液粘度で、
一般に、匹敵する固形分水準で水で戻した場合
5000cpsまたは1000cps未満のブルツクフイールド
粘度を生じる乾燥単離物を調製するのに適当な基
体が得られる。本発明のこの実施態様により、15
％d.s.b.および22℃で水で戻しをした場合500cps
未満、250cps未満および100cps未満の粘度（これ
らの粘度はすべて従来の未消化乾燥単離物に比較
して予期せぬほど低い）の単離物を生じる乾燥単
離物を容易に製造することが出来る。 本発明の他の重要な実施態様は、水溶性塩の水
準が非常に低い高NSI、低粘度、熱ゲル化性単離
物を提供する能力である。塩抽出単離物に典型的
に存在する高水準の塩残渣（たとえばアルカリ金
属塩たとえば塩化ナトリウム）は本発明の方法に
より除去される。亜硫酸塩に基づく少量の塩以外
の水溶性塩は本発明の乾燥単離物に、全乾燥単離
物重量の２％未満存在するのが典型であり、最も
典型的には1.5重量％である。したがつて、乾燥
単離物は、この乾燥単離物を含有する戻した配合
物に塩味を付与しない。 本発明の処理条件に付されたスプレー乾燥製品
の緩衝された塩抽出液のゲルクロマトグラフイー
によれば、植物蛋白質成分が再配列および再構成
が行われたことが分る。本発明の方法により蛋白
質集合体はより安定な水溶性形に再配列されるか
のようである。したがつて、処理した植物蛋白質
濃縮乾燥して水に溶解する乾燥生成物を得ること
が出来る。スプレー乾燥生成物から得られた緩衝
された塩抽出液の研究により、蛋白質集合体の主
な（他のものより大きい）蛋白質分布が１×106
−２×106M.W.帯域にあり、これらの蛋白質成分
各々は２×105M.W.未満、２×106−１×606M.
W.または＞５×106−２×106M.W.帯域にある。
典型的には、２×105M.W.を越える蛋白質集合体
の量は、２×105M.W.未満の蛋白質集合体より少
なくとも80重量％、最も典型的には少なくとも85
重量％多い。 処理条件により水溶性蛋白質成分は大きい分子
量蛋白質集合体に再構成されるようである。この
結果より低い分子量濃度が著しく低下し、それに
比例して高分子量蛋白質集合体濃度が増大する。
従来の乾燥単離物に比較して、乾燥単離物はさら
に、１×106の大きい分子量の緩衝された塩抽出
性蛋白質を不釣合いに水準で有することを特徴と
する。典型的には、１−２×106および２−＞５
×106M.W.の帯域の全合計が単離物の緩衝された
塩抽出液の全分子量分布の少なくとも30％をな
し、２×106M.W.を越えるM.W.のものは、２×
106−１×106M.W.帯域内のものおよび２×105M.
W.帯域未満のものより優勢（すなわち量が多い）
である。 バイオゲルＡ―1.5Mゲル過クロマトグラフ
イー研究に基いて、１×106M.W.より大きい帯域
は５×104M.W.未満帯域より５倍多く、試験サン
プルは８倍の差を示すことが観察される。また、
単離物の10％未満は５×104M.W.未満帯域にある
ことが観察されている。 本発明の大豆単離物は、広範囲の工業、医薬、
農業および食品用途で卵アルブミンおよび（また
は）乳蛋白質の部分的なまたは完全な代替物とし
て使用出来る。食品用途では、それは、カゼイン
塩または卵アルブミン代替物または増量材（エク
ステンダー（extender））として使用することが
出来る。口当りのよい風味、低粘度、高水溶解
度、透明性等の特徴のために、本発明の大豆単離
物は食用液または飲料物で使用するのに特に良く
適している。熱ゲル化性、水溶解性、脂肪乳化
性、吸水性、種々の食品成分との相容性、塩に対
する許容性調合物は料理、肉および乳製品用途で
特に有用である。ベーキング、乳製品または肉処
方で通常使用されるカゼイン塩および（または）
卵アルブミンは、本発明の単離物で増量または置
き代えることが出来る。 本発明により製造される乾燥単離物は、溶解性
が大きく、したがつて、水に分散した場合粒子の
外部部分に保護水和単離物層を生成しやすい。こ
の球体化または練り状物形成効果により単離物の
水への完全溶解が防止される。したがつて、本発
明の乾燥単離物のNSI値は、単離物を溶液として
窒素を分析する下記の技術を用いて測定した。 窒素溶解度指数（NSI） （シエーカーバス（Shaker Bath）法） 装 置 １ ブレンダーカツプ、セミミクロ（アメリカン
サイエンテイフイツクプロダクツ．No.S8395―
１―コンテイナー）。 ２ ブレンダー、シングルスピードワーリング
700（アメリカンサイエンテイフイツクプロダク
ツ．No.Ｓ―8346―５―ブレンダー）。 ３ 可変トランス、０―140V（フイツシヤーサイ
エンテイフイツクNo.９―521―110）。 ４ 遠心分離機、分析用（インターナシヨナルエ
クイツプメントコーポレーシヨン、モデルCL、
または等価物）。 ５ 振盪浴（ブレシジヨンサイエンテイフイツク
カンパニー、モデル25）。 方 法 １ 正確に50.0mlの脱イオン水をブレンダーカツ
プにピペツトで入れる。 ２ 風袋を量つたＮ不含秤量紙上に５±0.01ｇサ
ンプル（0.1mgまで（to nearst 0.1mg））を秤り
取る。 ３ ブレンダーの運転を開始し（8500rpmに予備
セツト）、サンプルを水渦の中に迅速に（２秒）
注ぎ入れる。 ４ サンプル添加完了後正確に10秒間混合を続け
る。 ５ サンプル紙を再び秤量し、紙上に残つたサン
プルからサンプル量の補正を行う。 ６ ２滴のオクチルアルコール消泡剤をカツプに
添加し、渦運動を行つて（２秒）内容物を混合
する。 ７ 泡を破壊し（10―15秒）、次いでカツプの内
容物をガラス漏斗を通して４オンスガラスびん
（スクリユーキヤツプ）に注ぐ。ブレンダーカ
ツプを30秒間排出させる。 ８ びんにキヤツプをし、30±0.5℃に平衡が取
られた振盪浴に入れる。 ９ 振盪浴を120振動／分に調節し、びんを120分
振盪させる。 10 びんを取り出し、直ちに約40mlを50ml遠心分
離管にデカンテーシヨンにより取り入れる。 11 2650rpm（分析用遠心分離機、セツトＢ）で
正確に15分間遠心分離する。 12 遠心分離機を、蛋白質沈降物が乱されないよ
うにゆつくり停止させる。 13 ひだ付紙（イートン―デイツケマン＃513、
12.5cm）を通して上澄み液のデカンテーシヨン
を行う。 14 正確に20.0mlの液を800mlのケルダールフ
ラスコに移し、窒素の分析を行う。 下記の例により本発明を説明する。 例 １ 1200pbwの口当りのよい脱脂大豆フレーク（ブ
ランド50―ヘキサン／エタノール／水共沸混合物
で脱脂された脱溶媒された大豆フレーク―米国、
イリノイ州、デカツール、エー．イー．ステーリ
―マニユフアクチユアリングカンパニー製造販
売）を17500pbwの水（30℃）に低速撹拌下でス
ラリー化することにより、100NSIおよび60cps
（15％水中）スプレー乾燥単離物を調製した。大
豆フレークから蛋白質抽出を容易にするために、
0.6pbwのメタ重亜硫酸ナトリウムをスラリ―に
添加し、次いで6.75pbwの水酸化ナトリウム（50
％水溶液）を添加してスラリーのPHを7.1に調節
した。スラリーをPH7.1および30℃で維持しなが
ら、スラリーを75分間連続的に撹拌して大豆フレ
ークから水溶性分の抽出を行つた。 次いで、400pbwの過助剤（珪藻土）を抽出
スラリーに連続的に撹拌しながら添加した。抽出
スラリーをフイルタープレス（布フイルター）に
連続的に再循環して水不溶性物が除去されるまで
清澄化し、透明な液生成物を得た。 透明な液を、51pbwの20゜Be′塩酸を用いて低
速度で連続的に撹拌しならがPH4.3―4.5に調節し
た。次いで、沈殿したカードを凝固タンクで１時
間の間静かに沈降させた。デカンテーシヨンによ
り上澄み液を取り出した。41700pbwの水および
13pbwの20゜Be′塩酸（PH4.5）からなる洗浄水を
デカンテーシヨンで得られた凝固大豆蛋白質に添
加し、低速撹拌下で１時間洗浄した。その後、洗
浄したカードを凝固タンク中で静かに沈降させ
た。次いで、洗浄カードから出来るだけ透明な上
澄み液をデカンテーシヨンにより除去した。 カードを高速インペラー撹拌器を具備する中和
槽にポンプ給送した。カードを溶解し、15pbwの
50゜Be′水酸化ナトリウムをカードに高速撹拌しな
がら徐々に添加してナトリウム蛋白化合物水溶液
に変えた。溶液（PH7.1）を徐々に撹拌しながら
溶液のブルツクフイールド粘度（20℃、12rpm、
スピンドル＃１）が100cps未満に低下するのに十
分な時間（約２時間）の間保持した。蛋白化合物
溶液（22℃）を８個のスプレーノズル（オリフイ
スキヤツト（Cat）No.SIT69およびコアキヤツト
No.STT―20、イリノイ州、ヒートン、スプレイ
ングシステムインコーポレーテツド製）を具備す
るロジヤーズホリゾンタルスプレードライヤーに
ポンプ（1200〜1500psig（84〜105Kg／cm2）で作動
するピストンポンプ）で送り、非常にわずかの真
空（0.02―0.04インチ（0.51―1.02mm）水ドラフ
ト（draft））でスプレー乾燥した（150―155℃入
口温度および71―77℃出口温度）。スプレー乾燥
生成物を水で戻すると、溶液粘度は60cps（ブルツ
クフイールド粘度―20rpm―20℃）であつた。ス
プレー乾燥単離物はNSIは100であつた。 二つの異なるゲル過クロマトグラフイー分離
技術を用いて乾燥単離物の蛋白質分子量分布を確
認した。乾燥単離物の特徴付けに用いた第一分離
技術は、米国特許第4234620号明細書（たとえば
第11欄、16行―第12欄、９行）に記載されている
試験法であり、この試験により、＞1.5×106、１
×106−1.5×106、１×106−3.7×105、3.7×105−
５×104および＜５×104の蛋白質M.W.分布帯域
が得られた。この試験により確認された緩衝され
た塩抽出性蛋白質（重量％基準）は、38.1％＞
1.5×106、17.6％１−1.5×106、30.4％3.7×105−
１×106、7.1％５×104−3.5×105および6.7％＜５
×104であつた。 他のゲル過クロマトグラフイー研究は、バイ
オゲルＡ―5M樹脂100〜200メツシユを含むフア
ーマシア（pharmacea）90cm×1.3cmI.D.カラム
（カリフオルニア州リツチモンド、バイオラド・
ラボラトリーズ）で行つた。フアーマシアＰ―３
パラスタルチツク（parastaltic）ポンプ（スウ
エーデン、アツプサラ、フアーマシア・フアイ
ン・ケミカルズ、２mmI.D.管）を用いて10ml／hr
の流速を維持した。254nm（米国、メリーランド
州、ロツクビル、LKBインストラメント・イン
コーポレーテツド）で溶離を監視し、１mlの画分
を集めた（LKBモデル7000ウルトロラツク・フ
ラクシヨン・コレクター）。カラムの緩衝液は、
0.0325M K2HPO4、0.0026M KH2PO4、0.40M
NaClおよび0.01M ２―メルカプトエタノールか
らなるものであつた（W.J.Wolf，G.E.Babcock
およびA.K.Smith，“Purification and Stability
Studies of the 11S component of Soybean
Proteins”、Archieves of Biochemistry and
Physics 99，265―274（1962））。 ウルフ緩衝液（0.0325M K2HPO4、0.0026M
KH2PO4、0.40M NaCl、0.01M ２―メルカプト
エタノール）中の蛋白質５％（ｗ／ｗ）溶液を調
製し、ウルフ緩衝液に対して４℃で一晩透析した
（スペクトロボア（Spectropor）膜管＃318mm、
M.W.カツト・オフ3500）。次に、サンプルを、
10000rpm（12000×Ｇ）（ソバール（Sovall）冷凍
遠心機、SS―34ヘツド）で5.0℃で30分遠心分離
した。１mlの上澄み液をカラムに供した。 Bradford，M.M.，Anal.Biochem.72、248―
254（1976）に記載の方法により個々の画分の蛋白
質について分析した。100アリコートに５mlのブ
ラツドフオード蛋白質試薬を添加した。混合後、
ベツクマン・アクタ分光光度計で緩衝液試薬ブ
ランクに対して595nmで吸光度を測定した。 ボビン・プラズマ・ガンマ・グロブリン（米
国、カリフオルニア州、リツチモンド、バイオラ
ド・ラボラトリーズ、スタンダード＃500―
0005）を用いて標準曲線に基いて蛋白質の計算を
行つた。ゲル過クロマトグラフイーカラムを、
既知分子量の標準で検量し、サンプルの分子量を
評価した。これらの標準には、アポフエラチン、
アルドラーゼ・コンアルブミン、オブアルブミン
およびチトクロームＣが含まれる。空孔容積はデ
キストラン2000で測定した。検量線作製の場合も
またサンプル測定の場合もカラムパラメータは同
じであつた。 比較目的として、分子量標準曲線を用いて分子
量帯域を選んだ。これらの帯或は2000000M.W.
およびそれ以上、2000000―1000000M.W.、
1000000―200000M.W.および200000M.W.未満で
あつた。表に示す蛋白質分布は指摘した分子量帯
域内で溶離する全蛋白質の％を示す。これらの研
究の結果は次のようである。 【表】 乾燥単離物を水に溶解し（15重量％d.s.b.）、85
℃で30分加熱して透明な弾性のある柔らかい水不
溶性ゲルを得た。この大豆単離物ゲルの７―８mm
ゲル針入度（30ｇコーンを具備する針入度計）ま
たはゲル強度は、同一の試験条件下で卵アルブミ
ンから得られたものと同じであつた。 例 ２ 例１の乾燥単離物を用いてチーズエクステンダ
ーを調製した。エクステンダーは下記のものから
なるものであつた： 25％ 例１の乾燥単離物 25％ 水素化植物油（ワイリーm.p.104〜106
〓） ３％ 燐酸アルミニウムナトリウム 47％ 水 Ｂカロテン この混合物を熱板上で均一に混合し、加熱融解
した。当量のプロセスチーズを熱混合物に添加し
た。この混合物を再溶融し、均質な塊になるまで
撹拌した。次に、液体均質混合物を型に注ぎ入
れ、５℃に冷却した。凝固した冷却生成物はプロ
セスチーズと同じ溶融性、テクスチヤーおよび口
当りを有した。色を調節するためにTiO2を用い
たことを除いてモツザアレラチーズ
（Mozzarella cheese）用に同じエクステンダー
を調製した。増量したモツザアレラ（50／50）
は、味、テクスチヤー、口当り、および溶融性が
天然モツザアレラ製品と同じであつた。 例 ３ 卵アルブミンおよび黄身の代りに乾燥単離物を
用いて模造硬ゆで卵を調製した。模造卵白および
卵黄は下記成分からなるものであつた。 卵白配合物 15％ 蛋白質単離物 ４％ トウモロコシ油 81％ 水 卵黄配合物 13％ 蛋白質 ４％ トウモロコシ油 ２％ バイナゾル（BINASOL）15スターチ 82％ 水 微量アンナツト色素（Annato color） １―バイナゾル15―架橋ヒドロキシプロピル化
タピオカ殿粉（米国、イリノイ州、デカチユー
ル、エー、イー、ステーリーマニユフアクチユア
リングカンパニー製造販売）。 二つの配合を別々に混合し、各々を手動ホモジ
ナイザーで均質化した。卵黄様物質を液体を含む
ように一端にコルクをした直径2.1cmのガラス管
に入れた。他端を蓋をし、管を100℃オーブンに
入れ、約１時保持して凝固させた。棒状凝固物を
管から取り出し、4.8dm直径プラスチツクびんに
側面に触れず中心に立つように入れた。その卵黄
棒のまわりに卵白物質を注ぎ入れ、棒とプラスチ
ツク円筒体の間の空間を満たした。この一体物に
蓋をし、100℃のオーブンに１時間入れた。次い
で冷却した。プラスチツクを凝固生成物から取り
外した。生成物をスライスしてスライス片とし
た。模造製品は、テクスチヤーおよび外観が硬ゆ
で卵と似ていた。 炒り卵を、下記成分からなるエクステンダーで
増量した： 13.5％ スプレー乾燥蛋白質単離物 4.0％ トウモロコシ油 82.5％ 水 エクステンダーを標準家庭用ミキサーで混合し
て調製し、次いで均質化した。次いで等容量の新
鮮な全卵をエクステンダーに混入した。次に、得
られた混合物を熱くしたバターで揚げ、さらに追
加の時間揚げて適当な炒り卵テクスチヤーおよび
口当りを発現させた。 例 ４ 下記成分から液体泡立ち模造乳製品トツピング
を調製した： 成 分 ％ 水 49.8 水素化植物油 26.0 砂 糖 17.0 スイートーズ（SWEETOSE）4400′ （コーンシロツプ） 4.0 例１のスプレー乾燥単離物 1.5 コーンシロツプ固形分24D.E. 1.03 サンテラ（Santelle）EOM （エトキシ化モノグリセリド） 0.25 ビスカリン（Viscarin）402（安定剤） 0.10 アビセル（Avicel） （微晶気泡（Cellular）殿粉） 0.10 スパン（Span）60（乳化剤） 0.10 デユレム（Durem）104（乳化剤） 0.10 デユルラツク（Durlac）100（乳化剤） 0.016 １―スイートーズ4400―コーンシロツプ（米
国、イリノイ州、デカチユール、エー、イー、ス
テーリーマニユフアクチユアリングカンパニー製
造販売）。 配合物調製 １ 安定剤およびスイートーズを水に加え、120
〓（49℃）に加熱する。 ２ 砂糖、コーンシロツプ固形分および蛋白質を
乾式混合し、水に加える。 ３ 脂肪を溶融し、乳化剤を加え、水混合物に添
加する。 ４ 160〓（71℃）で30分殺菌する。120〓（49
℃）に冷却する。 ５ 二段ホモジナイザーで1000＋500psi（70＋35
Kg／cm2）で均質化する。 ６ 出来るだけ迅速に40〓（4.5℃）に冷却する。
泡立てる前に一晩冷凍する。 泡立てたトツピング製品は凍結―解凍に安定で
あり、比重は0.33―0.37であつた。泡立てたトツ
ピングは、泡立ちクリームと同じ堅いテクスチヤ
ーおよび乾燥外観発泡ピークを有した。そのテク
スチヤー、口当りおよび味は泡立ちクリームと同
じであつた。 例 ５ ベーカリ製品用の耐水耐脂性被膜を、12―20％
乾燥単離物を80―88％水に混入し、PHを塩酸で
4.5に調節し、次いで均質化して蛋白質を水中に
完全に分散させた安定分散液を生成した。この分
散液を刷毛またはスプレーでベーカリー製品の表
面に施した。得られた被膜は焼いた場合、水また
は油をベースとするドレツシングたとえばケチヤ
ツプ、マヨネーズまたはマーガリンを通さない卵
様またはラツカー光沢を有した。 例 ６ 凍結―解凍安定性のあるコーヒークリームの代
用品を下記配合物から調製した： 成 分 ％ 水 77.2 マルトデキストリン 10.05 水素化植物油 （m.p.70―80〓（21―27℃）） 6.5 水素化植物油 （m.p.98―102〓（37―39℃）） 3.3 モノグリセリド乳化剤 0.6 例１の単離物 0.4 ポリソルベート（Polysorbate）60 0.4 燐酸二カリウム 0.3 カルボキシメチルセルロース（安定剤） 0.25 配合物調製 １ 蛋白質を水に溶解し、混合しながら120〓
（49℃）に加熱する。 ２ 乳化剤を溶融脂肪に分散する。蛋白質溶液に
加える。 ３ 残りの成分を加え、混合溶解する。 ４ 160―165〓（71―74℃）で30分殺菌する。 ５ 125―135〓（52―57℃）に冷却する。二段ホ
モジナイザーで2500＋500psi（176＋35Kg／cm2）
で均質化する。 ６ 直ちに40〓（4.5℃）に冷却し、使用前に一
晩冷凍する。 例 ７ 下記成分を水に溶解することにより肉製品に注
入するのに適した塩水を調製した： 成 分 重量部 水 322.8 砂 糖 18.8 燐酸塩（１中３） 6.0 プラグ粉末（Prague Powder） （6.25％亜硝酸ナトリウム） 7.5 塩 44.9 乾燥単離物 100.0 500.0 塩水を調製して1175ｇのポークに注入した。ポ
ークをキヤンデイコータ（Candy Coater）でマ
ツサージし、内部温度155―160〓（68―71℃）に
加熱した。加熱損失は14％であつた。生成物は良
好な硬化肉色、風味、テクスチヤーおよび外観を
有した。これらの観察を用いて、大豆蛋白質の存
在は検出出来なかつた。 例 ８ 下記の配合物：4.47％ベーコン（加熱してぼろ
ぼろにした）、10.85％スイスチーズ（さいの目に
切つたかまたは寸断された）、54.85％ミルク、
0.19％春タマネギ、0.26％塩、0.02％白こしよう、
0.02％ニクズク、14.67％全卵、14.67％蛋白質単
離物水溶液（20重量％単離物）を用いてキーシエ
イ（quiche）「ロライン（Lorraine）」を調製し
た。焼かないパイ皮に例５の単離物および脂混合
物皮膜を被覆した。以下のように更に製造した：
ベーコンおよびクランブル（crumble）を調理す
る。スイスチーズをきざむかあるいはさいの目に
切る。ベーコン、チーズおよびオニオンを被覆し
た焼かないパイ皮にふり入れる。卵および単離物
溶液を一緒にし、均質になるまで混合する。ミル
ク、塩、こしようおよびニクズクを添加する。混
合し、パイ皮の中の混合物に注ぐ。450〓（232
℃）で15分間焼く。350〓（177℃）に加熱を落
し、20分間または焼けるまで焼く。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 植物蛋白質含有物質の水性スラリーから水溶
性成分を抽出し、実質的にすべての水溶性成分を
抽出スラリーの水不溶性成分から分離して清澄化
された抽出液とし、抽出水溶性蛋白質成分の大部
分を水性スラリーから取得し、取得した蛋白質成
分を水に溶解して水溶液とし、そして水溶液を脱
水して乾燥植物蛋白質単離物を得る工程を含む乾
燥未消化高NSI熱硬化性植物蛋白質単離物の製造
方法であつて、上記植物蛋白質含有物質の水性ス
ラリーからの水溶性成分の抽出を、20〜40℃の温
度、6.5〜8.0のPHおよび蛋白質窒素１モル当り
0.0004〜0.004モルの亜硫酸イオンの存在下で行
なうことを特徴とする上記方法。 ２ 植物蛋白質物質が脱脂大豆物質である、特許
請求の範囲第１項に記載の方法。 ３ 蛋白質抽出を25〜35℃の温度および7.0〜7.5
のPHで行ない、清澄化溶液を酸でPH4.2〜4.6に調
節し凝固した蛋白質を該溶液から取得し、凝固蛋
白質を洗浄してPH4.2〜4.6の水溶性成分の実質的
にすべてを抽出し、洗浄した凝固蛋白質を水にPH
7.0〜7.5で溶解して蛋白化合物溶液を得、そして
蛋白化合物溶液を脱水して乾燥単離物を得ること
により、上記清澄化水溶液から水溶性蛋白質成分
を取得する、特許請求の範囲第１項または第２項
に記載の方法。
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| BE904225A (fr) * | 1985-02-14 | 1986-05-29 | Fuji Oil Co Ltd | Procede de fractionnement de proteines. |
| US4696826A (en) * | 1986-05-16 | 1987-09-29 | General Foods Corporation | Process for manufacture of emulsions containing soy protein |
| FR2716079B1 (fr) * | 1994-02-15 | 1996-05-03 | Stoutz Jean Christian De | Procédé d'extraction de matières solubles de fèves ou graines d'oléagineux, notamment procédé de production de "lait" de soja. |
| JP2765489B2 (ja) * | 1994-09-30 | 1998-06-18 | 不二製油株式会社 | 大豆たん白及びその製造法 |
| US6399135B2 (en) * | 1999-09-29 | 2002-06-04 | Archer-Daniels-Midland Company | Use of soy isolated protein for making fresh cheese |
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| US6465037B1 (en) * | 2000-02-29 | 2002-10-15 | Protein Technologies International, Inc. | Process for producing a novel soy functional food ingredient |
| US6419975B1 (en) | 2000-10-25 | 2002-07-16 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Process for making caseinless cream cheese-like products |
| US20040219281A1 (en) * | 2000-11-21 | 2004-11-04 | Cargill, Incorporated | Modified oilseed material |
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| US7429399B2 (en) * | 2001-06-18 | 2008-09-30 | Solae, Llc | Modified oilseed material |
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| RU2003122066A (ru) | 2001-01-16 | 2005-02-27 | Солей ЭлЭлСи (US) | Желируемый растительный белок |
| DE60229836D1 (de) * | 2001-02-20 | 2008-12-24 | Solae Holdings Llc | Hochlösliches sojaprotein von hohem molekulargewicht |
| EP1519947A1 (de) * | 2002-06-12 | 2005-04-06 | Fraunhofer-Gesellschaft Zur Förderung Der Angewandten Forschung E.V. | Pflanzliche proteinpräparate und deren verwendung |
| JP4473133B2 (ja) * | 2002-11-13 | 2010-06-02 | シーリアル、テクノロジーズ、ゲーエムベーハー | 映像ホログラムおよび映像ホログラム再生装置 |
| US7608292B2 (en) | 2003-10-14 | 2009-10-27 | Land O'lakes Purina Feed Llc | Method of processing soy protein |
| US20050112244A1 (en) * | 2003-11-26 | 2005-05-26 | Hall Alex F. | Container having separate cells for protection and display of produce |
| BRPI0708529A2 (pt) * | 2006-03-03 | 2011-05-31 | Specialty Protein Producers Inc | composições de proteìna derivada de planta |
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| US8479784B2 (en) * | 2007-03-15 | 2013-07-09 | The Coca-Cola Company | Multiple stream filling system |
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| NZ703891A (en) * | 2009-12-22 | 2016-07-29 | Burcon Nutrascience Mb Corp | Ph adjusted soy protein isolate and uses |
| WO2012015303A1 (en) * | 2010-07-28 | 2012-02-02 | Unifine Food & Bake Ingredients B.V. | Glazing agent for baked goods |
| CN116634881A (zh) * | 2020-12-23 | 2023-08-22 | 科舒克拉-格鲁普瓦尔科迎有限公司 | 用于提取豆类蛋白质的方法 |
| WO2025264773A1 (en) * | 2024-06-21 | 2025-12-26 | Bunge Sa | Functional extraction of protein |
Family Cites Families (19)
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|---|---|---|---|---|
| US2495706A (en) * | 1947-10-29 | 1950-01-31 | Voss Letta I De | Vegetable gel |
| US2561333A (en) * | 1949-01-25 | 1951-07-24 | Arthur C Beckel | Reversible vegetable gel |
| US3001875A (en) * | 1956-05-28 | 1961-09-26 | Griffith Laboratories | Method of extracting protein from defatted soybean material |
| US3642490A (en) * | 1967-03-27 | 1972-02-15 | Ralston Purina Co | Method of treating vegetable protein |
| US3630753A (en) * | 1968-07-02 | 1971-12-28 | Carnation Co | Method of producing an edible soy protein having reduced viscosity |
| US3870801A (en) * | 1968-08-09 | 1975-03-11 | Lever Brothers Ltd | Fluid aqueous protein compositions and food products prepared therefrom |
| US3669677A (en) * | 1970-02-18 | 1972-06-13 | Griffith Laboratories | Method of making proteinaceous soy composition having reduced micro-organism count |
| US3870812A (en) * | 1970-04-02 | 1975-03-11 | Gen Foods Corp | Protein gel modification |
| US3741771A (en) * | 1970-09-10 | 1973-06-26 | Archer Daniels Midland Co | Water-soluble protein materials |
| US3878232A (en) * | 1970-09-28 | 1975-04-15 | Staley Mfg Co A E | Extraction process to improve the quality and yield of crude vegetable oils |
| US3734901A (en) * | 1970-09-28 | 1973-05-22 | Staley Mfg Co A E | Defatted soybean fractionation by solvent extraction |
| US3723407A (en) * | 1972-04-13 | 1973-03-27 | Swift & Co | Method of preparing vegetable protein concentrates |
| US4188399A (en) * | 1974-12-23 | 1980-02-12 | Miles Laboratories, Inc. | Process for preparing a heat coagulable viscous protein |
| US4186218A (en) * | 1976-04-27 | 1980-01-29 | Ajinomoto Company, Incorporated | Process for preparing improved soy protein materials |
| US4091120A (en) * | 1976-11-15 | 1978-05-23 | Mead Johnson & Company | Liquid dietary product containing soy protein membrane isolate |
| US4072669A (en) * | 1977-03-07 | 1978-02-07 | The United States Of America As Represented By The Secretary Of Agriculture | Preparation of protein isolates from safflower seeds |
| US4151310A (en) * | 1977-06-07 | 1979-04-24 | The Andersons | Soybean protein extract |
| US4172828A (en) * | 1977-09-30 | 1979-10-30 | Anderson, Clayton & Co. | Method for processing soy protein and composition of matter |
| US4234620A (en) * | 1978-12-26 | 1980-11-18 | A. E. Staley Manufacturing Company | Water-soluble vegetable protein aggregates |
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