JPH02672B2 - - Google Patents

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JPH02672B2
JPH02672B2 JP62174036A JP17403687A JPH02672B2 JP H02672 B2 JPH02672 B2 JP H02672B2 JP 62174036 A JP62174036 A JP 62174036A JP 17403687 A JP17403687 A JP 17403687A JP H02672 B2 JPH02672 B2 JP H02672B2
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MATSUKUSU PURANKU G TSUA FUERUDERUNKU DERU UITSUSENSHAFUTEN EE FUAU
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    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
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    • G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
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Description

【発明の詳細な説明】 本発明は、プロコラーゲン（型）及びプロコ
ラーゲン・ペプチド（型）の放射性免疫学的測
定法に適当な抗血清プロコラーゲン・ペプチド
（型）の製造に関する。
プロコラーゲン（型）は、主に網状結合組織
中で生産される特異性コラーゲン（型）の生合
成前駆物質である。それはコラーゲン（型）と
は、コラゲナーゼで処理することにより分子から
脱離されるのであるが、アミノ基末端にペプチド
セグメントを持つているために、異なつている
〔プロコラーゲン・ペプチド（型）〕。
最近の免疫学的螢光検査法で、例えば肝硬変及
び肝炎で起る腺維化は、プロコラーゲン（型）
及びプロコラーゲン・ペプチド（型）の変換の
亢進の結果として起ることが明らかになつた。そ
れ故、血液中を循環するこの抗原の検出によりこ
の種の疾患の早期発見を可能にする。
免疫組織学的検査では、これらの抗原は特異的
に検出されるが、定量的に測定することはできな
い。それ故、このような方法によつて得られる知
見には限度がある。
それ故、本発明の目的は、この問題を解決しか
つこれらの抗原を測定するための迅速かつ簡単に
実施し得る新しい定量法を実施するのに好適なプ
ロコラーゲン・ペプチド（型）抗血清を製造す
ることである。
ところで、これらの抗原の定量的測定が放射性
免疫学的測定法により可能であることが判明し
た。それは、プロコラーゲン（型）及びプロコ
ラーゲン・ペプチド（型）の放射性免疫学的測
定法であり、この方法では放射能で標識した一定
量のプロコラーゲン（型）又はプロコラーゲ
ン・ペプチド（型）及びプロコラーゲン（
型）又はプロコラーゲン・ペプチド（型）特異
抗血清を未知量のプロコラーゲン（型）又はプ
ロコラーゲン・ペプチド（型）を含む試料と反
応させるように作る。この場合、放射性免疫学的
測定法（Radio−Immuno−Assay RIA）で衆知
のように放射性標識プロコラーゲン又はプロコラ
ーゲン・ペプチドが測定すべき試料中に含まれて
いる未標識のプロコラーゲン又はプロコラーゲ
ン・ペプチドと抗体に対して競合するので、形成
された抗原抗体複合体の放射能は、測定すべき試
料中の未標識プロコラーゲンもしくはプロコラー
ゲン・ペプチドの量が多い程低い。形成された不
溶の抗原抗体複合体を溶液から分離しかつその中
に包含されている放射能を通常の方法で測定する
ことができる。また、逆に、溶液中に、つまり抗
原抗体複合体を分離した後の上澄み中に残留する
放射能を測定することもできる。既知量のプロコ
ラーゲン又はプロコラーゲン・ペプチドを含む試
料により作製した検量線を使つて、測定試料中に
含有されているプロコラーゲン又はプロコラーゲ
ン・ペプチドの量を測定することができる。
抗原抗体複合体の、溶液からの分離は、専門家
にとつては衆知の従来法で、例えば濾過、吸引濾
過、遠心分離等により行なうことができる。例え
ば試験管の内壁のような固体の支持体に結合され
ている抗血清を利用することもできる。
プロコラーゲン（型）又はプロコラーゲン・
ペプチド（型）特異抗血清により形成された抗
原抗体複合体をその特異抗血清に対する第二抗体
を用いて未反応の抗原と分離する方法が好まれて
いる。このためには、抗血清生成に用いた動物種
のγ免疫グロブリンに対する抗体を用いるのがよ
い。
放射性核種による抗原、即ちプロコラーゲン
（型）又はプロコラーゲン・ペプチド（型）
の標識は蛋白質の放射性標識でよく知られている
方法により実施することができる。核種として
は、 125Iを使うのがよい。この核種による標識
にはクロラミンＴ法（“インターナシヨナル・ア
ーカイブズ・オブ・アラジー・エンド・アプライ
ド・イミユノロジー”Int.Arch.Allergy、29巻、
185頁）が優れている。
前記の測定法には、プロコラーゲン・ペプチド
（型）の生成に用いられる原料を入手すること
が必要である。ところで、人あるいは動物の高純
度プロコラーゲン・ペプチド（型）を動物組識
又は患者体液から生成することは、その組識をコ
ラーゲナーゼで分解しかつプロコラーゲン又はプ
ロコラーゲン・ペプチドをコラーゲナーゼ抽出物
もしくは体液から分離しかつクロマトグラフイー
法及び／又は免疫吸着により精製することにより
可能であることがわかり、即ち人又は動物の組織
又は患者体液或いはそのコラーゲン抽出物をコラ
ゲナーゼで分解し、その際に形成されるプロコラ
ーゲン又はプロコラーゲン・ペプチドをコラゲナ
ーゼ抽出物又は体液から分離しかつクロマトグラ
フイーや免疫吸着法により或いはこれらの方法の
組合せにより精製する。
動物組織としては牛の胎児の皮膚及び体液とし
ては人の腹水が、プロコラーゲン・ペプチド（
型）の生成に有用であることが明らかになつた。
免疫吸着法による精製は次のように行なうのが
最もよい：第一段階で、プロコラーゲン・ペプチ
ド（型）に対する精製抗体を不溶性にする。抗
体精製法として他に知られた方法もあるが、抗体
の精製はアフイニテイクロマトグラフイーが最も
よい。ウサギから得られる抗体がよい。不溶化
は、生物学的に活性な蛋白質を固相支持体に固定
するのによく知られた方法により、固相支持体に
固定することができる抗体を臭化シアンで活性化
したアガロース又はジアゾ化ｐ−アミノベンジル
セルロースへさせるのがよい。このようにして生
成した抗体吸着剤と共に、場合により予備精製し
た抽出物もしくは体液をインキユベートする。こ
の際に、プロコラーゲン・ペプチド（型）は抗
体吸着剤に結合し、固相を洗浄した後、適当な溶
剤で再び溶出する。適当な溶剤は簡単な予備実験
により容易に決めることができる。約３モルの
KSCN溶液が特に適当であることが明らかになつ
たが、勿論他の塩溶液を使用することもできる。
このようにして生成した精製プロコラーゲン・
ペプチド（型）を免疫用に使用すると、通常の
抗血清作製法により特異性の高いプロコラーゲ
ン・ペプチド（型）−抗血清が製造するされる
ことが明らかになつた。
それ故、本発明の目的は人又は動物の組織もし
くは患者の体液或いはそのコラーゲン抽出物をコ
ラーゲナーゼで分解しかつその際に形成されるプ
ロコラーゲン又はプロコラーゲン・ペプチドを分
離しかつクロマトグラフイー及び／又は免疫吸着
により精製して生成したプロコラーゲン・ペプチ
ド（型）を使つて実験動物を免疫しかつその血
清を取得することを特徴とするプロコラーゲン・
ペプチド（型）特異抗血清の製法である。
免疫は実験動物、殊にウサギに、完全フロイン
ドアジユバンドの存在下でプロコラーゲン・ペプ
チド（型）を皮下注射することにより行なうの
がよい。抗原の量は動物１匹当り約２mgが適当の
ようである。
前記の放射性免疫試験により、1nｇ／mlの範
囲の濃度の測定が可能である。それ故、この試験
法を、人の血清中の抗原の測定に使用することが
できる。肝腺維症の患者を正常者と比較すると、
抗原の濃度が10倍も上昇しており、そのことによ
つて肝疾患を確認することができる。
次に、本発明を実施例により詳説する。
例 １ プロコラーゲン・ペプチド（型）抗血清の製
造： プロコラーゲン・ペプチド（型）はプロコラ
ーゲン（型）にコラゲナーゼを37℃で作用させ
ることにより生成する。この際に、ペプチドを変
性させる物質にさらさない。より多くのペプチド
を生成するには変法を用いる。コラゲナーゼを作
用させる過程以外の全過程は冷却室で実施する。
可溶化のために使用する種々のNaClはトリス−
HCl0.05モル、PH7.4、EDTA0.01モル、ナトリウ
ムアジド（200mg／ml）及びプロテアーゼ抑制剤
フエニルメチルスルホニルフルオリド（3μｇ／
ml）及びｐ−クロル水銀ベンゾエート（3μｇ／
ml）を含有する。
牛の胎児の皮膚（３Kg）を1MNaCl10中でホ
モゲナイズしかつ２日間抽出する。溶解したコラ
ーゲンを抽出物から、固体のNaClを最終濃度2.5
モルまで添加して沈殿させる。一晩撹拌した後
で、沈殿を遠心分離（1800×ｇ、20分間）により
集め、2.5MNaClで２回洗浄しかつそれを
0.5MNaCl10で一晩撹拌することにより再び溶
解する。遠心分離により少量の不溶物質を除去す
る。このようにして得られたコラーゲン（型）
とプロコラーゲン（型）の混合物を1.6MNaCl
で沈殿させる。この沈殿を0.05Mトリス−HCl
（PH8.0）２中に懸濁させかつ0.02モルのCaCl2
を加えた後、50℃で20分間加熱し、続いて湿つた
沈殿物１ｇ当り細菌性コラゲナーゼ1500Uと37℃
で３時間インキユベーシヨンする。コラゲナーゼ
を作用させた後、生じた沈殿を遠心分離し、かつ
溶液を0.05モルのトリス−HCl（PH8.6）、８モルの
尿素に対して透析し、同じ緩衝液で平衡にした
DEAE−セルロースカラム（5.0×30cm）上に乗
せる。
カラムに結合した蛋白質を、濃度を０から0.3
モルまで上げたNaCl溶液で洗浄する。溶出液全
量は２に達する。236nｍでカラムから流出し
た溶液の吸収度を調べ、また、プロコラーゲン
（型）のアミノ未端セグメントに対し特異的な
抗体を使つてその抗原性を検査する。一般的に、
カラムから溶出する最後のピークがプロコラーゲ
ン・ペプチド（型）を有する。このペプチドを
蒸留水で透析して脱塩し、凍結乾燥させる。更
に、CaCl21モル、トリス−HCl0.05モル（PH7.5）
で平衡にしたアガロースA1.5モルを有するカラ
ム（2.120cm）で精製する。
このようにして得られたプロコラーゲン・ペプ
チド（型）を完全フロイントアジユバントの存
在においてウサギに皮下注射して免疫化する。抗
原の投与量は１匹当り約２mgである。常法により
高特異性プロコラーゲン・ペプチド（型）抗血
清が得られる。
参考例 ２ 放射性免疫試験の実施： プロコラーゲン・ペプチド（型）25μｇに
125I1mcでクロラミンＴ法により標識しかつ未結
合の沃素を透析により除去する。放射性免疫試験
を組立てる際の以下の過程では、非イオン表面活
性剤、例えば0.04％のツイーン（Tween）20の存
在で行なうのがよい。抗体との結合曲線は標識ペ
プチド2nｇで描く。血清又は他の体液の未知試
料中のプロコラーゲン・ペプチド（型）の濃度
は次の抑制試験で測定する：一定量の抗体を未知
試料と６時間４℃でプレインキユベーシヨンをし
かつ標識ペプチド2nｇの添加後に更に12時間４
℃でインキユベーシヨンする。その後、ウサギの
γ免疫グロブリンに対する抗体を過剰に加え、か
つ免疫複合体中に結合している抗原溶液から分離
する。未知試料の阻止能は未標識の標準プロコラ
ーゲン・ペプチド（型）の濃度の阻止能と比較
する。

Claims (1)

    【特許請求の範囲】
  1. １ 人又は動物の組織もしくは患者の体液或いは
    そのコラーゲン抽出物をコラーゲナーゼで分解し
    かつその際に形成されるプロコラーゲン又はプロ
    コラーゲン・ペプチドを分離しかつクロマドグラ
    フイー及び／又は免疫吸着により精製して生成し
    たプロコラーゲン・ペプチド（型）を使つて実
    験動物を免疫しかつその血清を取得することを特
    徴とするプロコラーゲン・ペプチド（型）特異
    抗血清の製法。
JP62174036A 1978-04-18 1987-07-14 プロコラ−ゲン・ペプチド（３型）特異抗血清の製法 Granted JPS63126496A (ja)

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DE2816841.4 1978-04-18
DE19782816841 DE2816841A1 (de) 1978-04-18 1978-04-18 Radioimmunologische bestimmung von prokollagen (typ iii) und prokollagen- peptid (typ iii)

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JPS63126496A JPS63126496A (ja) 1988-05-30
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JP62174037A Granted JPS63109796A (ja) 1978-04-18 1987-07-14 高純度プロコラ−ゲン・ペプチド（３型）の製法
JP62174036A Granted JPS63126496A (ja) 1978-04-18 1987-07-14 プロコラ−ゲン・ペプチド（３型）特異抗血清の製法

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EP (1) EP0004940B1 (ja)
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