JPH03224487A - 鱗翅類害虫に対して活性のある新規なバランス・スリンギエンシス分離体、及び鱗翅類に活性のある新規な毒素をコートした遺伝子 - Google Patents

鱗翅類害虫に対して活性のある新規なバランス・スリンギエンシス分離体、及び鱗翅類に活性のある新規な毒素をコートした遺伝子

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JPH03224487A
JPH03224487A JP90165850A JP16585090A JPH03224487A JP H03224487 A JPH03224487 A JP H03224487A JP 90165850 A JP90165850 A JP 90165850A JP 16585090 A JP16585090 A JP 16585090A JP H03224487 A JPH03224487 A JP H03224487A
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野〕 本発明は鱗翅類害虫に対して活性のある新規なバシラス
・スリンギエンシス分離体、及び鱗翅類に活性のある新
規な毒素をコードした遺伝子に間する。
〔従来の技術〕
最も広く使用される微生物殺虫剤は細菌バシラスφスリ
ンギエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｔｈｒｉｎｇｉｅｎ
ｓｉｓ）に由来している。この細菌薬剤は、葉を食べる
広範囲のいも虫と甲虫類、並びに蚊の防除に使用される
。バシラス・スリンギエンシスは、感受性のある昆虫ホ
ストに摂取されると有毒な蛋白質性バラ胞子や結晶をつ
くる０例えば、バシラス・スリンギエンシスやバラエテ
ィ拳カースタキ（Ｂ、ｔｈ−ｒｎｇｉｅｎｓｓｉｓ　ｖ
ａｒ、　ｋｕｒｓｔａｋｉ）　ＨＤ−１は、デルタ毒素
と呼ばれる生物毒素からなる結晶封入体をつくるが、こ
れは幾つかの鱗翅類昆虫の幼虫に有毒である。大腸菌（
Ｅ、　ｃｏｆｉ）におけるこの〇、ｔ、結晶蛋白質遺伝
子のクローニング及び発現は、公表文献［シュネフ・エ
ッチ・イー（Ｓｃｈｎｅｐｆ、　Ｈ，Ｅ、）及びホワイ
トリー・エッチ・アール（Ｗｈｉｔｅｌｙ、　Ｈ，Ｒ，
０１９８１年）、　Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ
、　Ｓｃｉ、ＵＳＡ　７８巻２８９３−２８９７頁］中
に記述されている０合衆国特許第４，４４８，８８５号
と第４，４６７．０３６号は、大腸菌での８．ｔ、結晶
蛋白質の発現を明らかにしている。
〔発明が解決しようとする！！題〕
本発明は、試験されたすべての鱗ｍｎ害虫に対して活性
のあるＢ、ｔ、ＰＳ８１１と指定される新規なバシラス
・スリンギエンシス分離体に関する。
また、鱗ｖＩｉ類昆虫に有毒な新規な毒素遺伝子が明ら
かにされ、特許請求されている。これらの毒素遺伝子は
プラスミドベクターを経由して、適当なホストへ移すこ
とができる。
特定的には、本発明は８．ｔ、ＰＳ８１１と指定される
新規なＢ．ｔ．分離体、その突然変異体、及び鱗翅類害
虫に対して活性のある蛋白質をコードした、このＢ．ｔ
．分離体に由来する新規なデルタ内毒素（δ−ｅｎｄｏ
ｔｏｘｉｎ）遺伝子を含めてなる。
〔ｉ！題を解決する手段〕
本発明の新規な毒素遺伝子は、鱗翅類に対して活性のあ
るＰＳ８１１と指定される新規なり、スリンギエンシス
（８，ｔ、）分離体から得られた。
ＣＢ、ｔ、ＰＳ８１１の特性コ 集落形態−Ｂ、ｔ、に典型的な大集落で、表面はくすん
でいる。
増殖期の細胞形態−８，ｔ、に典型的。
鞭毛の血清型−７，アイザワイ。
細胞内封入体−抱子形成細胞は両鍾型結晶をつくる。
プラスミド製剤−プラスミド製剤のアガロースゲル電気
泳動は、Ｂ、ｔ、ＰＳ８１　Ｎを［１，ｔ、）ＩＤ−１
と区別している。第１図を参照。
アルカリ可溶性蛋白質−５ＤＳ−ＰＡＧＥ分析は約１３
０゜０００ダルトンに蛋白買辛を示す。
特異な毒素−〇、ｔ、ＰＳ８１　Ｎで四つの特異な毒素
が確認された。
活性・−８，ｔ、ＰＳ８１１は試験されたすべての鱗翅
類を殺虫する。
生物検定結果： Ｂ、ｔ、ＰＳ８１１胞子及び結晶を以下の昆虫に対して
試験した。
ビートアワヨトウ（Ｂｅｅｔ　Ａｒｍｙｗｏｒｍ、　Ｓ
ｐｏｄｏｐｔｅｒａｅｘｉｇｕａ）：コナガ（Ｄｉａｍ
ｏｎｄｂａｃｋ　Ｍｏｔｈ、　Ｐｌｕｔｅｌｌａｘｙｌ
ｏｓｔｅｌｌａ）；西部ハマキガ幼虫（Ｗｅｓｔｅｒｎ
　５ｐｒｕｃｅＢＬＩｄＷＯｒｌｌｌ＋　ＣｈＯｒｌＳ
ｔＯｎｅｌＪｒａ　０ＣＣｔｄｅｎｔａｌｆＳ）争ＬＣ
５゜値は以下の通りであった。
ビートアワヨトウ　　　　２．５３ｐｐｍコナガ　　　
　　　　　　ｏ、ｔｓｐρ−西部ハマキガ幼虫　　　　
３．２ｐｐｍ検定手順： 胞子及び結晶ベレットの希釈物をつくり、合衆国ａ両省
の昆虫餌（技術ブレティン１５２Ｂ．合衆国農務省）と
混合し、小さなプラスチックトレーに注ぐ、幼虫を餌１
合物上に置き、２５℃に保持する（後期第２齢コナガ幼
虫、初期第２齢ビートアワヨトウ幼虫、第４齢西部ハマ
キガ幼虫）、死亡率を６日後に記録する。
Ｂ、スリンギエンシスＰＳ８１１　（ＮＲＲＬ　Ｂ−１
８４８４）とその突然変異体は、標準的な既知培地と発
酵手法を用いて培養できる。発酵サイクルの終了時にま
ずＢ、ｔ、胞子と結晶をこの技術で周知の手段によって
発酵プロスから分離することによって、細菌を取り入れ
ることができる。回収されたＢ、ｔ、胞子及び結晶は、
取り扱いと特定目標害虫への施用を容易にするための表
面活性剤、分散剤、不活性担体、及び他の成分の添加に
より、水和剤、瀾厚濱剤、粒剤又は他の処方剤に処方剤
できる。処方と施用手順はこの技術に周知であり、鱗翅
類、例えばいも主１に対して活性のあるＢ、スリンギエ
ンシス（ＨＤ−１）の市販菌株と一緒に使用される。Ｂ
、ｔ、ＰＳ８１１とその突然変異体は鱗ｍ類害虫の防除
に使用できる。
本発明の毒素遺伝子を取り込んだＢ、ｔ、ＰＳ８１　Ｎ
と大腸菌ホストの二次培養基は、合衆国イリノイ州ビオ
リア、合衆国農務省北部地域研究所の永久保存施設に寄
託された。呼出し番号と寄託期日は次のとおりである。
本培養基は、３７　ＣＦＲｌ、１４及び３５　ｕｓｃ　
１２２の下で米国特許商標庁長官に権限ありと認められ
た者が、本願に対応する米国特許出願の係属中に、培養
基を人手できることを保証されるという条件の下に寄託
された。また、その出願又はその子孫の対応特許出願が
提出されている米国以外の国々の国内特許法で要求され
るとおりに、寄託物は入手できる。しかし、寄託物が利
用できるからといって、行政行為によって付与された特
許権を損わしめて本発明の実施する権利を構成するもの
ではないことを理解すべきである。
更に、本培養基寄託物は、ブタペスト微生物寄託条約の
規定に従って保存され、一般の人々に人手可能とされる
。すなわち、寄託物の試料提供に対する最も最近の請求
後少なくとも５年間、かつどんな場合も、寄託期日から
少なくとも３０年間か、又は培養基を開示して発行され
る特許の権利行使可能な期間中、これらの寄託物は、生
育可能で汚染されていない状態に保つために必要なあら
ゆる配慮をもって保存される。要求を受けた受託施設が
、寄託物の状態のために試料を供給できない場合には、
寄託者は寄託物を補充する義務を認めるものである０本
培養基寄託物の一般への人手可能性に間するすべての制
限は、これらを開示した特許の付与に際して永久に取り
除かれる。
本発明の毒素遺伝子は、広範囲の微生物ホストへ導入で
きる。毒素遺伝子の発現は、直接又は間接に殺虫剤の細
胞内生産と保持をもたらす。適当なホスト、例えばシュ
ードモナスの場合、微生物は鱗翅類昆虫発生位置に施用
されると、そこで増殖し、昆虫に摂取される。その結果
、望んでいない昆虫を防除できる。その代わりに、毒素
遺伝子をもった微生物を、細胞内でつくられる毒素の活
性を持続させるような条件下に処理できる０次に処理細
胞を目標害虫環境に施用できる。生ずる生成物はＢ、ｔ
、毒素の毒性を保持している。
Ｂ、ｔ、毒素遺伝子が適当なベクターを経て微生物ホス
トへ導入されて、このホストが生きている状態で環境へ
施用される場合に、あるホスト微生物を使用することが
必須である。微生物ホストは、一つ以上の重要作物の「
植物領域バ葉面、葉領域、種領域、及びｌ又は板表面）
を占有することが知られたものを選択する。これらの微
生物は、特定環境（作物及び他の昆虫生息地）中で野性
型微生物と順調に競合できるように選ばれ、ポリペプチ
ド殺虫剤を発現させる遺伝子の安定な維持と発現を提供
し、望ましくは殺虫剤に対して環境的劣化と不活性化か
らの改良された保護を提供する。
広範囲の重要作物の葉面（植物の葉の表面）と根の領域
（植物の根の周囲の土壌）に生息する多数の微生物が知
られている。これらの微生物は細菌、藻類及び菌類を包
含している。特に興味あるものは、細菌、例えばバララ
ス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、シュードモナス（Ｐｓｅｕｄ
ｏｍｏｎａｓ）、エルウィニア（εｒｗｉｎｉａ）、セ
ラティア（Ｓｅｒｒａｔｉａ）、クレブシェラ（Ｋｌｅ
ｂｓｉｅｌ−Ｉａ）、キサントモナス（Ｘａｎｔｈｏｍ
ｏｎａｓ）、ストレプトミセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｗｙｃ
ｅｓ）、リゾビウム（Ｒｈｉｚｏｂｉｕ＊）、ロードシ
ュードモナス（Ｒｈｏｄｏｐｓｅｕｄｏｓｏｎａｓ）、
メチロフィリウス（Ｍｅｔｈｙｌｏｐｈｉｌｉｕｓ）、
アグロバクテリウム（Ａｇｒｏｂａｃｔｅｒ　１ｕＩｌ
）Ｓアセトバクター（Ａｃｅｔｏｂａ−ｃｔｅｒ）、乳
酸杆１１　（Ｌａｃｔｏｂａｃ　ｉ　Ｉ　１ｕｓ）、ア
ースロバフタ−（Ａｒｔｈｒｏｂａｃｔｅｒ）、アゾト
バクター（Ａｚｏｔｏｂａｃ−ｔｅｒ）、リューコノス
トック（Ｌｅｕｃｏｎｏｓｔｏｃ）及びアルカリゲネス
（Ａｌｃａｌ　１Ｈｅｎｅｓ）属の細菌；菌類特に酵母
、例えばサツカロミセス（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ
）。
クリプトコツカス（Ｃｒｙｐｔｏｃｏｃｃｕｓ）、クル
イベロミセス（にｌｕｙｖｅｒｏｇ＋ｙｃｅｓ）、スポ
ロボロミセス（Ｓｐｏｒｏ−ｂｏｌｏｓｙｃｅｓ）、ロ
ードトルラ（Ｒｈｏｄｏｔｏｒｕｌａ）、及びオーレオ
バラジウム（Ａｕｒｅｏｂａｓｉｄｉｕｓ）属のカビな
どの微生物である。特に重要なものは、シュードモナス
争シリンガニ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ　ｓｙｒｉｎｇ
ａｅ）、シニードモナス・フルオレッセンス、セラティ
ア・マルセスケンス（Ｓｅｒｒａｔｉａ　ｍａｒｃｅｓ
ｃｅｎｓ）、アセトバクター◆キシリヌム（Ａｃｅｔｏ
ｂａｃｔｅｒ　ｘｙｌｉｎｕａ＋）、アグロバクテリウ
ム・ツメファシェンス（Ａｇｒｏｂａｃ−ｔｅｒｉｕａ
＋　ｔｕｍｅｆａｃｉｅｎｓ）、ロードシュードモナス
Φスフェロイデス（Ｒｈｏｄｏｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ
　５ｐｈｅｒｏｉｄｅｓ）、キサントモナス・カンペス
トリス（Ｘａｎｔｈｏｍｏｎａｓｅａｗｐｅｓｔｒｉｓ
）、リゾビウム・フリオチ（Ｒｈｉｚｏｂｉｕｓｓｅｌ
ｉｏｔｉ）、アルカリゲネス・エントロフス（Ａｌｃａ
・１ｉｇｅｎｅｓ　ｅｎｔｒｏｐｈｕｓ）及びアゾトバ
クターΦヴインランデイ（Ａｚｏｔｏｂａｃｔｅｒ　ｖ
ｉｎｌａｎｄ日）のような植物領域の細菌種；及びロー
ドトルラ・ルブラ（Ｒｈｏｄｏ−ｔ、ｏｒｕｌａ　ｒｕ
ｂｒａ）、Ｒ，グルチニス（Ｒ，ｇｌｕｔｉｎｉｓ）、
Ｒ。
マリーナ（Ｒ，ｍａｒｉｎａ）、Ｒ，オーランティアカ
（Ｒ、ａｕ−ｒａｎｔｉａｃａ）・クリプトコツカス・
アルビダス（Ｃｒ　ｙｐ−ｔｏｃｏｃｃｕｓ　ａｌｂｉ
ｄｕｓ）、Ｃ，ジフルエンス（Ｃ，ｄｉｆｆｌｕｅ−ｎ
ｓ）、Ｃ，ローレンティ（Ｃ，１ａｕｒｅｎｔｉｉ）、
サツカロミセス・ロゼイ（５，ｒｏｓｅｉ）、Ｓ、プレ
トリエンシス（Ｓ、　ｐｒｅｔｏｒｉｅｎｓｉｓ）、　
Ｓ、セレビシェ（Ｓ、ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）。
スポロボロミセス働ロゼウス（Ｓｐｏｒｏｂｏｌｏｗ＋
ｙｃｅｓ　ｒｏ−ｓｅｕｓ）、　Ｓ、オドルス（Ｓ、　
ｏｄｏｒｕｓ）、クルイベロミセス・ヴエローナエ（に
ｌｕｙｖｅｒｏｍｙｃｅｓ　ｖｅｒｏｎａｅ）及びオー
レオバラジウムφポルランス（Ａｕｒｅｏｂａｓｉｄｉ
ｕｍｐｏｌｌｕｌａｎｓ）のような植物領域の酵母種で
ある。
特に重要なのは有色素微生物である。
遺伝子の安定な保持と発現を可能とするような条件下に
、毒素を発現させるＳ、ｔ、遺伝子を微生物ホストに導
入するには、さまざまな方法を利用できる。毒素遺伝子
発現用の転写翻訳調節信号とその調節制御下の毒素遺伝
子、及び絹込みをｔテなうためのホスト生物内の配列と
相同のＤ）１４配列、及び／又は組込みや安定な保持が
起こるための、ホスト内で機能的な複製系などを含んだ
ＤＮＡ構造体を用意することができる。
転写開始信号はプロモータと転写開始出発位置を包含し
よう、ある場合には、毒素の調節的発現を提供して、毒
素の発現が環境への放出後にのみ生ずるようにするのが
望ましいこともある。これはオペレータで、又はアクチ
ベータやエンハンサに結合する領域によって達成でき、
これらは微生物の物理的又は化学的環境の変化によって
誘発できる。例えば、温度感受性調節領域を使用すると
、生物は毒素を発現せずに実験室で生育でき、環境へ放
出されると発現が始まる。他の手法は、実験室で毒素の
発現を抑制する特定的な栄養培地を使用し、一方環境中
での栄養培地は毒素発現を可能とするものを使用できる
。転写開始には、リポソーム結合位置と開始コドンが存
在しよう。
特に活性プロモータを使用し、並びにメツセンジャーＲ
ＮＡの安定性を強化する配列を使用して、メツセンジャ
ーの発現を強化するために種々の操作を使用できる。開
始及び転写終結領域は停止コドン、終結領域、及び任意
付加的にポリアデニル化信号を包含しよう。内膜を横断
して蛋白質分泌を促進するために、翻訳されたポリペプ
チド配列のアミノ末端に疎水性「リーダー」配列を使用
できる。
転写の方向、すなわちコーディング又はセンス配列の５
°から３′への方向で、構造体は転写調節領域（これが
ある場合）とプロモータ（ＩＦＪ御領域はプロモータの
５′又は３１のいずれかにある）、リボゾーム結合位置
、開始コドン、開始コドンと同調する開放読取り枠をも
った構造遺伝子、停止コドン、ポリアデニル化信号配列
（使用する場合）、及び終結領域を包含しよう、二本鎖
としてのこの配列はそれ自体微生物ホストの形質転換に
使用できるが、普通はマーカーを含めたＤＮＡ配列を伴
うようにし、この第二のＤＮＡ配列は、ホストへのＤＮ
Ａ導入中に毒素発現構造体に結合させることができる。
マーカーとは、変更又は形質転換されたホストの選定を
行なうための構造遺伝子のことである。
マーカーは通常、選択的利点を提供するもので、例えば
抗生物賞や重金属への耐性などの殺生物耐性や、栄養素
要求ホストに原栄養性を与える相補性を提供する。変更
されたホストが選定されるだけでなく、野外で競合的で
あるように、相補性を使用するのが好ましい。構造体の
開発に、またホストの変更に、一つ以上のマーカーを使
用できる。
野外で他の野性型微生物に対する競合的利点を提供する
ことによって、生物を更に変更できる。例えば、金属キ
レート剤、例えばシデロフォア類の発現用遺伝子を、毒
素発現用の構造遺伝子と一緒にホストへ導入できる。こ
の方法で、シデロフォアの強化された発現が毒素生産ホ
ストに競合的利点を提供するため、ホストは野性型微生
物と効果的に競合し、環境中で安定した生態的地位を占
めるようになる。
機能的な複製系が存在しない場合、構造体はホスト内の
配列と相同な、少なくとも５０塩基対（ｂｐ）、好まし
くは約１００　ｂｐ、及び通常的１，０００　ｂｐまで
の配列を包含しよう。こうして合法的組換えの確率が強
化されるため、遺伝子はホストへ組込まれ、ホストによ
って安定に保持される。毒素遺伝子が相補性を提供する
遺伝子並びに競合的利点を提供する遺伝子に近接してい
るのが望ましい、従って、毒素遺伝子が失われる場合、
生ずる生物は相補性遺伝子及び／又は競合的利点を提供
する遺伝子も失う可能性が強く、このため無傷の構造体
を保持している遺伝子と環境中で競合できなくなる。
細菌、バクテリオファージ、シアノバクテリア、藻類、
カビ等のような広範囲の微生物ホストから多数の転写調
節領域が入手できる０種々の転写調節領域はｔｒｐ遺伝
子、Ｉａｃ遺伝子、ｇａｌ遺伝子、ラムダ左及び右プロ
モータ、Ｔａｃプロモータ、及びホスト中で機能的な場
合は毒素遺伝子と間違した天然のプロモータを包含する
０例として合衆国特許第４，３３２，８９８号、第４．
３４２．８３２号、及び第４，３５６゜２７０号を参照
のこと、終結領域は、普通は転写開始領域と間違する終
結領域か、又は異なる転写開始領域（二つの領域がホス
ト内で適合的で機能的である限りにおいて）でありうる
。
安定なエピゾーム保持又は組込みを所望する場合は、ホ
スト中で機能的な複製系をもったプラスミドが使用され
よう、複製系は染色体、ホストや別のホスト内に通常存
在するエピゾーム要素、又はホスト内で安定なウィルス
の複製系から誘導される。ｐＢＲ３２２、ｐＡｃＹｃ１
８４、Ｒ５ＦＩＯＩＯ１ｐＲＯ１６１４等のような多数
のプラスミドが入手できる。例として、オルソン（Ｏｌ
ｓｏｎ）ら、（１９８２年）　Ｊ、Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ
、　１５０巻６０６９頁、及びバグダサリアン（Ｂａｇ
ｄａｓａｒｉａｎ）ら、（１９８１年）　Ｇｅｎｅ　１
６巻２３７頁、並びに合衆国特許第４゜３５６．２７０
号、第４，３６２，８１７号、及び第４，３７１．６２
５号を参照のこと。
Ｂ．ｔ．遺伝子は開始領域の調節制御下にあるように、
転写翻訳開始領域と転写翻訳終結領域との間に導入でき
る。この構造体はプラスミドに含有され、プラスミドは
少なくとも一つの複製系を包含するが、一つ以上を包含
でき、その場合−つの複製系はプラスミドの開発中にク
ローニング用に使用され、第二の複製系は最終ホストで
の機能発揮に必要である。更に、すでに述べた一つ以上
のマーカーが存在できる。組込みを望む場合は、プラス
ミドはホストゲノムと相同の配列を含むのが望ましい。
形質転換体は、通常、未変更生物や運搬生物が存在する
時は、それらに対して所望生物を選定できるように、慣
用の方法に従って選定手法を使用して単離できる０次に
形質転換体を殺虫活性のために試験できる。
殺虫剤含有細胞を処理して処理細胞を目標害虫環境に施
用する時に、細胞内毒素の活性を持続させるのに適した
ホスト細胞は、原核生物か真核生物を包含するが、通常
、哺乳類のような高等生物に有毒な物質を生じない細胞
に限定される。しかし、毒素が不安定か、哺乳類ホスト
への毒性の可能性を回避するのに十分な低い施用水準で
ある場合には、高等生物に有毒な物質をつくる生物も使
用できる。ホストとして、特に興味あるものは、原核生
物と、菌類のような低級真核生物である。
ゲノム陰性・陽性双方の原核生物の例は、エシェリキア
（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ）、エルウィニア（Ｅｒｗｉ
ｎｉａ）、シアノ（Ｓｈｉｇｅｌ　Ｉａ）、サルモネラ
（Ｓａｌ＋＋ｏｎｅｌｌａ）及びプロテウス（Ｐｒｏｔ
ｅｕｓ）のような腸内細菌科（Ｅｎｔｅｒｏ−ｂａｃｔ
ｅｒｉａｃｅａｅ）　；バララス科（Ｂａｃｉ　Ｉ　１
ａｃｅａｅ）　；リゾビウム（Ｒｈｉｚｏｂｉｕｍ）の
ようなりゾビウム科（Ｒｈｉｚｏ−ｂｉａｃｅａｅ）　
；発光細菌、ジモモナス（Ｚｙｓｏｓｏｎａｓ）＋セラ
ティア（Ｓｅｒｒａｔｉａ）、アエロモナス（Ａｅｒｏ
ｍｏｎａｓ）、ビブリオ（Ｖｉｂｒｉｏ）、デスルホビ
ブリオ（Ｄｅｓｕｌｆｏｖｉ−ｂｒｉｏ）、スピリルム
（Ｓｐｉｒｉｌｌｕｓ）のようならせん面材；乳酸かん
面材；シュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）及び
アセトバクター（Ａｃｅｔｏｂａｃｔｅｒ）のようなシ
ュードモナス科；アゾトバクター科、放線画材及びニト
コバクター科を包含する。真核生物には藻菌ｌｌＩ（Ｐ
ｈｙｃｏｍｙｃｅｔｅｓ）と子のう菌類（Ａｓｃｏｍｙ
ｃｅｔｅｓ）等の菌類があり、これはサツカロミセス（
Ｓａｃｃｈａｒｏ−ｍｙｃｅｓ）とシゾサツカロミセス
（Ｓｃｈｉｚｏｓａｃｃｈａｒｏｍｙ−ｃｅｓ）のよう
な酵母、コードトルラ（Ｒｈｏｄｏｔｏｒｕｌａ）、オ
ーレオバラジウム（Ａｕｒｅｏｂａｓｉｄｉｕｍ）、ス
ポロボロミセス（Ｓｐｏｒｏｂｏ　ｌ　ｏｓｙｃｅｓ）
のような担子菌類（Ｂａｓ−ｄｉｏｍｙｃｅｔｅｓ）酵
母を包含する。
生産目的のためにホスト細胞を選定する上で特に重要な
特性は、８．ｔ、遺伝子のホストへの導入の容易さ、発
現系の入手性、発現効率、ホスト中の殺虫剤の安定性、
及び補助的遺伝能力の存在を包含する。殺虫剤ミクロカ
プセルとして使用するのに重要な特性は厚い細胞壁、色
素形成、及び細胞内パッケージング又は封入体の形成の
ような殺虫剤保護性；葉親和性；対哺乳類毒性の欠如；
害虫に摂取させるための誘引力；毒素に損害を与えない
殺菌固定の容易さ等を包含する。他の考慮としては、処
方と取り扱いの容易さ、経済性、保存安定性等がある。
特に重要なホスト生物は、ロードトルラ種、オーレオバ
ラジウム種、サツカロミセス種、及びスポロボロミセス
種のような酵母；シュードモナス種・エルウィニア種、
及びフラボバクテリウム種のような葉面に生息する生物
；又はエシェリキア種、乳酸杆菌種、バララス種等の他
の生物を包含する。特定的な生物は、シュードモナス・
アエルギノサ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ　ａｅｒｕｇｉ
ｎｏｓａ）、シュードモナス・フルオレッセンス（Ｐ、
ｆ　１ｕｏｒｅｓｃｅｎｓ）、サッカコミセス◆セレビ
シェ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ　ｃｅｒｅｖｉｓｉ
。
ａｅ）、バララス中スリンギエンシス、大腸菌、枯草菌
（Ｂ、　５ｕｂｔｉｌｉｓ）、ストレプトミセス・リビ
ダンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ　１１ｖｉｄａｎｓ
）等を包含する。
細胞は通常、無傷であって、処理時に胞子型よりも実質
的に増殖型にあるが、ある場合には胞子も使用できる。
微生物細胞、例えば８．ｔ、専業遺伝子を含有する微生
物の処理は、毒素の性状に悪影響を及ぼさないか、又は
毒素を保護する細胞能力を消滅させない限り、化学的又
は物理的手段によるか、又は化学的及び物理的手段の絹
合わせによる。化学的試薬の例はハロゲン化剤、特に原
子番号１７−８０のハロゲンである。もつと特定的には
、ヨウ素を温和な条件下に、所望の結果を達成するのに
十分な時間に使用できる。他の適当な手法は、ホルムア
ルデヒドとグルタルアルデヒドのようなアルデヒドｇ：
塩化ゼフィランと塩化セチルピリジニウムのような抗感
染剤；イソブコビルアルコールとエタノールのようなア
ルコール類；ルゴールヨウ素、ブアン固定剤とヘリ−固
定剤［フマソン（Ｈｕ　ｍ　ａ　ｓ　ｏｎ）、グレッチ
ェンーｘル（Ｇｒｅｔｃｈｅｎ、　Ｌ、）　ｒ動物組織
手法」ダブリュー−エッチ・フリーマン社、１９６７年
、を参照］のような種々の組織学的固定剤等での処理；
又はホスト動物に細胞を投与する時に細胞中につくられ
る毒素の活性を保存し、持続させるような物理的処理（
加熱）と化学薬剤処理との緒合わせを包含する。物理的
手段の例は、ガンマ放射線とＸ線のような短波長放射線
、凍結、ＵｖＮ射、凍結乾燥等である。
一般に細胞は、環境条件に対する耐性を強化するような
、強化された構造安定性をもつであろう。
殺虫剤がプロ型の場合は、目標害虫病原体による殺虫剤
のプロ型から成熟型への加工を抑制しないように、不活
性化方法を選定すべきである０例えばホルムアルデヒド
は蛋白質を架橋し、プロ型ポリペプチド殺虫剤の加工を
抑制できる。不活性化ないし殺菌方法は、毒素の少なく
とも実質部分の生物学的利用率又は生物活性を保持する
。
Ｂ、ｔ、殺虫剤遺伝子を含有する細胞ホストは任意慣用
の栄ＩＩ培地で生育できるが、ＤＮＡ構造体は選択的利
点を提供するため、細胞の全量又は実質的全量がＥｌ、
ｔ、遺伝子を保持するように選択培地となる０次にこれ
らの細胞を慣用方法に従って取り入れる。その代わりに
、細胞を取り入れる前に処理することもできる。
Ｂ、ｔ、ｉｌ　！Ｉｌｌを種々の方法で処方できる。こ
れらを熾機鉱物（フィロ珪酸塩、炭酸塩、硫酸塩、燐酸
塩等）又は植物材料（粉末トウモロコシ穂軸、もみ殻、
クルミ殻等〉のような種々の不活性材料と混合すること
により、水和剤、粒剤又は粉剤として使用できる。処方
剤は展粘着助剤、安定剤、その他殺虫助剤、又は表面活
性剤を包含できる。液体処方剤は水性基盤又は非水性基
盤のもので、フオーム、ゲル、懸濁液、乳剤等として使
用できる。
成分は流動剤、表面活性剤、乳化剤、分散剤又は重合体
を包含できる。
殺虫剤濃度は特定処方剤の性質、特に濃厚液か直接使用
されるかによって、広範囲にわたる、殺虫剤は少なくと
も１［１で存在し、ｔｏｏｉｉ　ｔ　＄でありうる。乾
燥処方剤は約１・９５重量２の殺虫剤をもつが、液体処
方剤は一般に約１−６０１１１１１の固形分を液相中に
もつであろう。処方剤は概して−ｇ当たり約１０２ない
し約１０’個の細胞をもつであろう、これらの処方剤は
へクタール当たり約５０請８（液体又は乾燥）ないし１
　ｋｇ以上の率で投与されよう。
処方剤は鱗翅類害虫環境、例えば植物、土壌、又は水に
噴霧、散布、散水等によって施用できる。
ＰＳ８１１の突然変異体は、この技術で周知の手順によ
ってつくることができる０例えば、無胞子性突然変異体
は、ＰＳ８１１のエチルメタンスルホネー）　（ＥＭＳ
）変異誘発によって得られる。突然変異体は、この技術
で周知の手順により、紫外光やニトロソグアニジンを使
用してつくることができる。
少パーセントの無胞子性突然変異体は長い発酵期間中に
無傷で残り、溶菌しない、これらの菌株は溶菌マイナス
（−）と指定される。溶菌マイナス菌株は、操とうフラ
スコ培地中で無胞子性突然変異体を選定し、発酵終期に
まだ無傷であって、毒素結晶を含有する突然変異体を選
択することで確認できる。溶菌マイナス菌株は、保護さ
れたカプセル化毒素蛋白質を生ずるような細胞固定法に
適している。
上記の無胞子性突然変異体のファージ耐性種をつくるに
は、ファージ溶菌液のアリコードを栄養寒天上に広げ、
乾燥させる。次に、ファージ感受性細菌菌株を乾燥溶菌
物の上に直接にプレートし、乾燥させる。プレートを３
０℃で培養する。プレートを２日閏培養し、この時点で
多くの集落が寒天上に生育しているのが見てとれる。こ
れらの集落の幾つかを拾い出し、栄養寒天プレート上に
二次培養する。これらの見かけの耐性培養基をファージ
溶菌液での交差線条接種によって耐性について試験する
。ファージ溶菌液をプレート上に１本の線条接種をし、
乾燥する０次に推定的な耐性培養基をファージ線を横断
するように線条接種する。
耐性菌の培養基は、３０℃で一夜培養後も、ファージ線
と交差する線条のどこにも溶菌を示さない。
次にファージ耐性は、耐性培養基を栄養寒天プレートの
全面に耐性培養基をプレートすることによって確認され
る。感受性菌株も陽性対照として役立たせるために同じ
方法でプレートする。乾燥後、ファージ溶菌液の１滴を
プレートの中心に蒔いて乾燥させる。３０℃で２４時間
培養後、ファージ溶菌液を置いた区域で溶菌を示さない
。
〔実施例〕
以下は本発明実施の最善の態様を含めた手順を例示した
実施例である。これらの例は限定的に考えられてはなら
ない、他に注意がなければ、百分率はすべて重量、溶媒
混合物割合はすべて容量による。
実施例Ｉ　　Ｂ、ｔ、ＰＳ８１１の培養Ｂ、ｔ、ＰＳ８
１１又はその突然変異体の二次培養基を使用して次の培
地、すなわちペプトン・ブドウ糖・塩培地に接種した。
バクト・ペプトン　　　　７．５　ｇ／ｌブドウ糖　　
　　　　　　１．０　ｇ／ｌにＨａＰ０４３．４　ｇ／ に２ＨＰ０４４．３５　ｇ／ｌ 塩溶漬　　　　　　　　　５．０　ｍ＋／ｌＣａＣｌ２
溶液　　　　　　　　　５．０１１１塩溶液（１００ｍ
ｌ） ＭｇＳ０４・７Ｈ２０２，４６ｇ ＭｎＳＯａ拳８２０　　　　　　　　　　　　　　　　
　０−０４　　ｇＺｎＳＯａ”７Ｈ２００，２８ｇ ＦｅＳＯ４−７Ｈ２００，４０ｇ ＣａＣＩ２溶液（１００ｍｌ） ＣａＣＩ２拳２Ｈ２０３，６６ｇ ｐＨ７，２ 塩溶液とＣａＣｌ２溶液を濾過滅菌し、オートクレーブ
処理し調理したブロスに、接種時に添加する。
２０Ｏｒｐｍで操作される回転振どう機で、フラスコを
３０℃、６４時間培養する。
上の手順は、この技術で周知の手順により、大発酵装置
まで容易に規模拡大できる。
上の発酵で得られるＢ、ｔ、胞子及び／又は結晶は、こ
の技術で周知の手順により単離できる。しばしば用いら
れる手順は、取り入れた発酵液を分離手順、例えば遠心
分離にかけることである。
実施例２　分離体ＰＳ８１１からの新規な毒素遺伝子の
クローニングと大腸菌への形質転換 低光学密度（００８゜。＝１．０）に生育させたＢ、ｔ
、細胞から全細胞ＤＮＡを調製した。細胞を遠心分離に
よって回収し、２０％庶糖と５０Ｂ／ｍｌリゾチームを
含有するＴＥＳ緩衝液（３０ｍＭ）リス−Ｃ１，１０ｍ
Ｍエチレンジアミン四酢ｉ１ｌ　［ＥＤＴＡ］、５０　
ｍＭ　ＮａＣｌ、　ｐＨ＝８．０）中で＊ｍをプロトプ
ラスト化させた。プロトプラストを４ｚの最終濃度まで
ドデシル硫酸ナトリウム（ＳＤＳ）添加によって溶菌化
した。細胞材料を最終濃度＋００　＋ｍＭの中性塩化カ
リウム中、４℃で一夜沈殿させた。上澄み液をフェノー
ル／クロロホルム（１：ｌ）で２回抽出した。［ｌＮＡ
をエタノール中で沈殿させ、塩化セシウム勾配上の等密
度バンディングによって精製した。
ＰＳ８１１とＢ、ｔ、に、ＨＤ−１からの全細胞ＤＮＡ
をＥｃｏＲｌで消化させ、０．８χアガロースゲルづＡ
Ｅ（５０ｍＭ）リス−Ｃ１，２０ｗＭ　Ｎａ０Ａｃ、　
２．５　ｍＭ　ＥＤＴＡ、　Ｉ）Ｈ＝８．０）緩衝化ゲ
ル上の電気泳動によって分離した。ゲルのサザンプロッ
トを、ＮＲＲＬ　Ｂ−１８３３２のプラスミド−３，１
３０・７中に含まれる毒素遺伝子のＮｓｉ　ＩからＮ５
ｉＩまでの３．２にｂ断片、及び“４．５　ｋｂクラス
”の毒素遺伝子［クロンスタッド（にｒｏｎｓｔａｄ）
及びホワイトリー（讐ｈｉｔｅｌｙ）（１９８６年）Ｇ
ｅｎｅ　ＵＳＡ　４３巻２９−４０頁］のＮｓｉ　Ｉか
らにｐｎｌまでの２．４にｂ断片に対して［３２Ｐ］放
射性標識付きプローブとハイブリッド化した。
これらの二つの断片を一緒にし、プローブとして用いた
。結果は、ＰＳ８１１のハイブリッド化断片がＨＤ−１
のそれと異なることを示している。特定的には、ＰＳ８
１１では１．５　Ｋｂ〜２．５にｂの範囲で、２．３に
ｂ、１．９５にｂ、及び１．６　Ｋｂのハイブリッド化
バンドが、ＨＤ−１中の単一の１．９にｂハイブリッド
化バンドの代わりに検出された。
以下の説明は、上記の三つのＥｃｏＲ１断片のうち二つ
をクローン化するために取られた段階をまとめたもので
ある。ＰＳ８１１の全細胞ＤＮＡ　２００μｇをＥｃｏ
Ｒｌで消化させ、分離用０．８蒐アガロース−ＴＡεゲ
ル上の電気泳動によって分離した。ゲルの１．５　ｋｂ
から２．３　ｋｂの領域を切り出し、そこからのＤＮＡ
を電気溶離し、ＥＬＵＴＩＰ”−ｄ　（シュライヒャー
φエンド・シュニル社、ニューハンプシャー州キーン）
イオン交換カラムをメーカーの仕様に従って用いて濃縮
した。単離されたＥｃｏＲＩ断片を、ＬＡＭＢＤＡ　Ｚ
ＡＰ”　ＥｃｏＲｌアーム（ストラタジーン・クローニ
ング争システムズ社、カリフォルニア州うホラ）に再結
合し、Ｇｉｇａｐａｃｋ　ＧＯＬＤ”　（ストラタジー
ン〉抽出液を用いてパッケージした。パッケージにした
組換えファージを大腸１菌株８８４（ストラドジーン）
と−緒にプレートに撒くと、高プラーク密度が得られた
。プラークを放射性標識付きプローブによる標準的核酸
ハイブリッド化手順によって選定した。ハイブリッド化
されたプラークを精製し、低プラーク密度で再選定した
。生ずる精製ファージをＲ４０Ｂ　Ｍ１３へルバーファ
ージ（ストラドジーン）と−緒に生育させ、絹換えＢｌ
ｕｅｓｃｒｉｐｔ”　（ストラドジーン）プラスミドを
自動的に切り出し、パッケージ化した。自動化切り出し
法の一部として、「ファージミツド」をＸＬＩ−Ｂｌｕ
ｅ大腸薗大腸（ストラドジーン）に再感染させた。！！
！染ＸＬＩ−Ｂｌｕｅ細胞をアンピシリン耐性について
選定し、所望のプラスミドを見つけるため、生ずるコロ
ニーを標準的な急速プラスミド精製手順によって分析し
た。９Ｍ２゜３１−４及び９Ｍ２，３１１で指定される
プラスミドは、それぞれ約１．９５　Ｋｂ及び１．６に
ｂのＥｃｏＲＩ挿入物を含有している０両挿入体のＤＮ
Ａ配列は、ストラドジーン社のＴ７及びＴ３オリゴヌク
レオチドブライマー及び−組の既存内部Ｂ、ｔ、内毒素
オリゴヌクレオチドブライマーを用いて配列決定した。
９Ｍ２．３１−４中の挿入体的５００　ｂｐを配列決定
した。同様に、９Ｍ２゜３１−１中の挿入体的１．ＯＫ
ｂを配列決定した０両配列を他のクローン化され配列決
定されたＢ、ｔ、内毒素遺伝子と比較したデータ分析は
、二つの明確な特異な部分的毒素遺伝子配列が発見され
たことを示した。他の特性化されたＢ、ｔ、内毒素遺伝
子に対して最も相同性の小さい両配列中の領域に、合成
オリゴヌクレオチドを構築した。９Ｍ２．３１４中の挿
入体の配列に対して構築された４２−ａｖｅｒオリゴヌ
クレオチドは、ＧＧＡＴＡＣＣＧＧＴＧＡＣＣＣＡＴＴ
ＡＡＣＡＴＴＣＣＡＡＴＣＴＴＴＴＡＧＴＴＡＣＧＣで
あり、これを８１１Ａと呼ばれる毒素遺伝子配列の単離
に使用した。９Ｍ２．３１−１中の挿入体の配列に対し
て構築された４０−ｍｅｒオリゴヌクレオチドは、ＧＡ
ＡＧＴＴＴＡＴＧＧＣＣＴＣＴＴＴＣＴＧＴＡＧＡＡＡ
ＡＴＣＡＡＡＴＴＧＧＡＣＣであり、これを８１１８と
呼ばれる毒素遺伝子配列の単離に使用した。
両方の完全青紫遺伝子をクローン化するために、５ａｕ
３Ａ部分ライブラリーを構築した。ＰＳ８１１全細胞Ｄ
ＮＡを部分的に５ａｕ３Ａて消化させ、電気泳動によっ
て０．６％アガロースＴＡＥゲル上で９−２３　ｋｂ断
片の混合物へ分画し、既述のとおりに精製し、Ｌａｍｂ
ｄａＧＥＭ−１１”（プロメガ）へ再結合した。パッケ
ージ化したファージをＰ２３９２大腸菌細胞（ストラタ
ジーン）と−緒に高い力価でプレートに蒔き、核酸ハイ
ブリット化プローブとして前掲放射性標識付き合成オリ
ゴヌクレオチドを用いて選定した。各プローブを用いて
、ハイブリッド化プラークを低めのプラーク密度で再選
定した。各プローブとハイブリッド化させる精製プラー
クを用いてＤＮＡ単離用のファージｇｌｌＩ！のため、
液体培養基中でＰ２３９２大腸菌綱胞に感染させた。Ｄ
ＮＡを標準手順によって単離した。分離量のＤＮＡ１ｉ
：Ｓａｌ　Ｉで消化させ（挿入ＤＮＡをラムダアームか
ら放出させるため）、０．６２アガロース−ＴＡＥゲル
上の電気泳動によって分離した。上記のように電気溶離
し濃縮した大断片を、５ａｌｌで消化させ脱ホスホリル
化処理したｐＵｃＩ９（ＮＥＢ）に再結合させた。再結
合体を大腸菌ＤＨ５（α）コンピテント細胞（ＢＲＬ）
に形質転換し、アンビシノン、イソプロピル−（β）−
〇−チオガラクトシド（ＩＰＴＧ）及び５−７０モー４
−クロロ−３−インドリル−（β＞−０−カラクトシト
（ＸＧＡＬ）を含有するＬＢ寒天上にプレートした。所
望のプラスミド類を単離するために、ｐＵＣ１９の（β
）−ガラクトシダーゼ遺伝子中に有望挿入体をもつ白色
集落を標準的なプラスミド精製手順にかけた。プラスミ
ドｐＭ３．１２２−１は、８１１Ａオリゴヌクレオチド
プローブを用いて単離された１５　Ｋｂ　５ａｕ３Ａ断
片を含有する。プラスミドｐＭ４゜５９−１は、８１１
８オリゴヌクレオチドプローブを用いて単離された１８
にｂ　５ａｕ３Ａ断片を含有する。
プラスミドｐＭ３　、１２２−１を幾つかの制限酵素で
消化させ、サザンプロット分析にかけた。プロットを［
３２ｐ］放射性標識付き８１１Ａの特異的オリゴヌクレ
オチドプローブ、並びに既知のＢ、ｔ、に、毒素遺伝子
に対してつくられた標識付きオリゴヌクレオチド配列決
定用ブライマーでプローブした。生ずるオートラジオグ
ラムは、このクローン化５ａｕ３Ａ断片上に二つの毒素
遺伝子が縦に並んで存在することを示した。プラスミド
ｐＭ３，１２２−１は、既知のＢ、ｔ。
ｋ、遺伝子に対してつくられたオリゴヌクレオチドプロ
ーブとハイブリッド化された４、０にｂ　Ｎｄｅｌｌ断
片をもっていた。しかし、この断片は８１１Ａ又は８１
ＩＢに対する特異的オリゴヌクレオチド類とはハイブリ
ット化しなかった。新しい毒素遺伝子が発見され、引き
続き８１１４２と命名された。４．ＯＫｂ　Ｎｄｅ断片
を単離し、ｐＵｃＩ９中でクローン化すると、プラスミ
ドｐＭＹＣ３９２を生した。８１１Ａ毒素遺伝子は、９
Ｍ３，１２２−１をＢｉｎｄＤＩで消化させることによ
って単離すると、８１１Ａ２毒素遺伝子のほとんどが削
除された。この断片を再環化するとｐＭＹＣ１６０３を
生じた。
８！ＩＡ毒素遺伝子はその制限地図に基づいて特異なも
のがあり、現在配列決定中である。
プラスミドｐＭ４．５９−１１ｔ＠つかの制限酵素で消
化させ、サザンプロット分析にかけた。プロットを［３
２ｐ］放射性標識付き８１１８の特異的オリゴヌクレオ
チドプローブ、並びに既知のＢ、ｔ、に、毒素遺伝子に
対してつくられた標識付きオリゴヌクレオチド配列決定
用ブライマーでプローブした。プラスミドｐＭ４，５９
−１を地図化し、部分的な８１１８毒素遺伝子のみを含
有することがわかった。第二毒素遺伝子の完全開放読取
り枠（ＯＲＦ）は１８　Ｋｂ断片上に発見され、８１１
８２と命名された。８１１８２毒素遺伝子は、ｐＭ４．
５９−１をＮｄｅ　ｌ及びＳａｇａ　ｌで消化させ、Ｎ
ｄｅｌのオーバーハングを補充し、線状断片を一緒に再
結合させることによって、８１１８毒素遺伝子とは別個
にクローン化された。生ずるプラスミドはｐＭＹＣ３９
４と命名された。８１１８１１９遺伝子の完全開放読取
り枠を別の５ａｕ３Ａ断片から単離し、ｐＢｌｕｅｓｃ
ｒｉ　ｐｔ（ストラタジーン）中の７．３にｂＨｉｎｄ
ｍ断片ヘラムダライブラリーからクローン化した。生ず
るプラスミドはｐＭＹＣ３９３である。
毒素遺伝子は、”４．５ｋｂクラス”の毒素遺伝子に対
してつくられたオリゴヌクレオチドブライマーを用いた
標準的なサンカージデオキシ連鎖終結法によって、また
新しい毒素遺伝子の配列に対してつくられたブライマー
との“ウオーキング″によって配列決定された。４毒業
遺伝子の配列分析は、特異な開放読取り枠を明らかにし
、独特の内毒素蛋白質を推論うけたく第１−１２表）。
次の表は塩基対の各開放読取り枠（ＯＲＦ）の大きさと
、ダルトンで表わされた推定内毒素分子量をまとめたも
のである。
ＯＲＦ　　　推定分子量 毒素遺伝子　（ｂ）　（ダルトン）　　　表８１１Ａ２
　　　３５３７　　　＋３３，３６７　　　１３８１１
８　　　　３４９５　　１３２．４８０　　　４−６８
１１８２　　　３５６７　　１３４．７１４　　　７−
９８１１＾　　　　３７１６　　１３３．６２１　　　
１０・１２内毒素蛋白貿は、毒素遺伝子からシュードモ
ナス及び／又はバララスにおいて発現された。”６．６
にｂ“クラスの毒素に対して向けられたポリクローナル
抗体を使用する５０Ｓ−ＰＡＧＥ／ウェスタンプロット
分析は、各遺伝子が約１３０，０００ダルトンの免疫反
応性蛋白質をコードしていることを確証した。
バララス又はシュードモナスで発現される本発明の遺伝
子でコードされた毒素蛋白質は、試験された全鱗翅類昆
虫、すなわちキャベツシャクトリムシ（Ｔｒｉｃｈｏｐ
ｌｕｓｉａ　ｎｉ）、ビートアワヨトウ（Ｓｐｏｄｏｐ
ｔｅｒａ　ｅｘｉｇｕａ）、コナガ（Ｐｌｕｔｅｌｌａ
　ｘｙｌｏ−ｓｔｅｌｌａ）及び西部ハマキガ幼虫（Ｃ
ｈｏｒｉｓｔｏｎｅｕｒａ　ｏｃ−ｃｉｄｅｎｔａｌＳ
）に対して活性をもっている。
上のクローニング手順は、他に注意がなければ標準手順
を使用して行なわれた。
プラスミドの調製とホスト生物の形質転換に使用される
種々の方法はこの技術で周知である。また、クローニン
グ・ビヒクルとしてのラムダバクテリオファージの使用
法、すなわちラムダＤＮＡの調製、生体外パッケージン
グ、及び組換えＤＮＡのトランスフェクションは、この
技術で周知である。
これらの手順はすべて、マニアチス・ティー（Ｍａｎ−
ｉａｔｉｓ、　Ｔ、）、フリッシュ◆イー争エフ（Ｆｒ
ｉｔｓｃｈ＋Ｅ、Ｆ、）及びサムブロック・ジェイ（Ｓ
ａｍｂｒｏｏｋ、　Ｊ、）（１９８２年）、「分子クロ
ーニング：実験マニュアル」（コールド・スプリング・
ハーバ−研究所、ニューヨーク州）に記述されている。
このように、微生物細胞からＤＮＡを抽出し、制限酵素
での消化を行ない、ＤＮＡ断片を電気泳動にかけ、プラ
スミドのテーリングとアニーリングを行ない、［）ＮＡ
を挿入、再結合し、細胞を形質転換し、プラスミドＤＮ
Ａをｌｌｌ製し、蛋白質を電気泳動にかけ、ＤＮＡの配
列を決定するのは、遺伝子工学の当業者の技術範囲にあ
る。
本明纏書で明らかにされている制限酵素は、ベセスダ研
究所（メリーランド州ゲイサーズバーグ）、ニューイン
グランド・バイオラブ（マサチューセッツ州ビバリー）
、及びベーリンガー・マンハイム（インデイアナ州イン
デイアナポリス）から購入できる。酵素は、供給側から
提供される指示に従って使用される。
Ｂ．ｔ、毒素遺伝子を含有するプラスミド類は、形質転
換されたホスト微生物から周知の標準手順を用いて除去
できる。例えばホスト微生物を透明溶菌液の等密度勾配
手１ｍ１等にかけて、所望のプラスミドを回収すること
ができる。
実施例３　毒素遺伝子の植物への挿入 本明細書で明らかにされている新規な殺虫剤毒素をコー
ドした新規な遺伝子は、アブロバフタ−拳ツメファシェ
ンス（＋Ｊｒｏｈａｃｔｅｒ　ｔｕｍｅｆａｃｉｅｎｓ
）からのＴ１１ラスミドを使用して、植物細胞へ挿入で
きる。次に植物細胞を植物へ再生させる［サンブリスキ
・ビー（Ｚａｍｂｒｙｓｋｉ、　Ｐ、）、ジョース・エ
ッチ（Ｊｏｏｓ、　Ｈｏ）、ジエンテロ・シー（Ｇｅｎ
ｔｅｌｌｏ＋　Ｃ，）、リーマシス、ジェイ（Ｌｅｅｍ
ａｎｓ＋　Ｊ、）、パン・モンタギュー・エム（Ｖａｎ
　Ｍｏｎｔａｇｕｅ、　Ｍ、）、及びシェル・ジェイ（
Ｓｃｈｅｌｌ、　　Ｊ、）（１９８３年）Ｃｅｌｌ　３
２巻１０３３−１０４３頁］、この点で、特に有用なベ
クターはｐＥＮ０４にである［クリ−・エッチ・ジエイ
（Ｋｌｅｅ、　Ｈ，Ｊ、）、ヤノフスキーφエム・エフ
（Ｖａｎｏｆｓｋｙ、　Ｍ、Ｆ、）及びネスター・イー
・ダブリュー　（Ｎｅｓｔｅｒ、ε、讐、）（１９８５
年）Ｂｉｏ／Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　３巻６３７−６４
２頁］、このプラスミドは、植物細胞と細菌中で複製で
き、パラセンジャー遺伝子に対して複数のクローニング
位置をもっている。例えば毒素遺伝子はｐＥＮ０４にの
ＢａｍＨ位置へ挿入され、大勝菌中で増殖し、適当な植
物細胞へ形質転換される。
実施例４　新規なり、スリンギエンシス遺伝子のバクロ
ウィルスへのクローニング 本発明の新規な遺伝子を、オートグラファ・カリフオル
ニカ（＾ｕｔｏｇｒａｐｈａ　ｃａｌｉｆｏｒｎｉｃａ
）核ポリへドロシスウィルス（ＡｃＮＰＶ）のようなバ
クロウィルスへクローン化できる。　ｐＵｃ８のような
市販のクローニングベクターにクローン化されたＡｃＮ
ＰＶゲノムを含有するプラスミドを構築てきる。ＡｃＮ
ＰＶゲノムを変更し、ポリヘトリン遺伝子のコード領域
が除かれて、パラセンジャー遺伝子の特異なりローニン
グ位置がポリへドリンブロモータの真後ろに置かれるよ
うにする。このようなベクターの例はペノックら［ペノ
ック・ジー・デイ−（Ｐｅｎｎｏｃｋ。
Ｇ、Ｄ、）、シューメーカーφシー（Ｓｈｏｅｍａｋｅ
ｒ、　Ｃ，）及びミラー・エル・ケイ（Ｍｉｌｌｅｒ、
Ｌ、に、）（１９８４年）Ｍｏｌ。
Ｃｅ１ｌ　Ｂｉｏｌ、４巻３９９−４０６頁］に記述さ
れたｐＧＰ−８６８７４、及びスミスら［スミス・ジー
・イー（Ｓｍｉｔｈ、Ｇ、Ｅ、）、サマーズ・エム・デ
イ−（Ｓｕ−−ｅｒｓ、　Ｍ、Ｄ、）及びフレーザー・
エム・ジエイ（１９８３年）Ｍｏ１．　Ｃｅｌ　Ｉ　Ｂ
ｉｏｌ。
３巻２１５６−２１６５頁］に記述されたｐＡｃ３８０
である。本発明の新規な蛋白質毒素をコードした遺伝子
は、コード領域から上流及び下流の適当な領域で、Ｂａ
ｍ旧リンカ−によって変更でき、ＡｃＮＰＶベクター類
の一つのもののパラセンジャー位置に挿入できる。
すでに明らかにされたように、Ｂ、ｔ、毒素遺伝子をコ
ードしたヌクレオチド配列を第１．４．７、及び１０表
に示す。推定されたアミノ酸配列を第２．５．Ｂ．及び
１１表に示す。
この技術で周知のように、蛋白質のアミノ酸配列は、Ｄ
ＮＡのヌクレオチド配列によって決定される。遺伝暗号
の重剰性のため、すなわち蛋白質をつくるのに使用され
るアミノ酸のほとんどに対して一つ以上の暗号化ヌクレ
オチドトリブレット（コドン）を使用できるため、一つ
の特定アミノ酸に対して異なるヌクレオチド配列がコー
ドできる。
このため、遺伝暗号を次のように描くことができる。
フェニルアラニン（Ｐｈｅ） ロイシン（Ｌｅｕ） イソロイシン（ｌｌｅ） メチオニン（Ｎｅｔ） バリン（Ｖａｌ） セリン（Ｓｅｒ） プロリン（Ｐｒｏ） スレオニン（Ｔｈｒ） アラニン（Ａ！ａ） ＴＴに ＴＹ ＴＭ ＾ＴＧ ＴＬ ＲＳ ＣＬ ＣＬ ＣＬ チロシン（Ｔｙｒ）　　　　　　　ＴＡＫヒスチジン（
Ｈｉｓ）　　　　　　ＣＡにグルタミン（Ｇｌｎ）　　
　　　　ＣＡＪアスパラギン（Ａｓｎ）　　　　　ＡＡ
Ｋリジン（Ｌｙｓ）　　　　　　　　ＡＡＪアスパラギ
ン酸（Ａｓｐ）　　　　ＧＡＫグルタミン＠　（Ｇｌｕ
）　　　　　ＧＡＪシスティン（Ｃｙｓ）　　　　　　
ＴＧにトリプトファン（Ｔｒｐ）　　　　ＴＧＧアルギ
ニン（Ａｒｇ）　　　　　　−ＧＺグリシン（Ｇｌｙ）
　　　　　　　　ＧＧＬ終結信号　　　　　　　　　Ｔ
ＡＪ 解読法：各三文字のデオキシヌクレオチドの三つ組は、
左側に５′末端、右側に３′末端をもつ伝令ＲＮＡのト
リヌクレオチドに対応する０本明細書に記載のＤＮＡは
すべて、ウラシルにはチミンを置き換えた、ｗＲＮＡの
配列に対応する配列のＤＮＡ鎖のものである０文字はデ
オキシヌクレオチド配列を形成するプリン又はピリミジ
ン塩基を示す。
＾：アデニン Ｇ＝ニブアニ ン：シトシン Ｔ＝チミン ＹがＡまたはＧの場合は、Ｘ＝Ｔ又はぐ。
ＹがＣまたはＴの場合は、Ｘ：Ｃ。
ＸカＣ（＋）場合は、Ｙ＝Ａ、　Ｇ、　Ｃ又はＴ。
×がＴの場合は、Ｖ＝Ａ又はＧ。
２がＡ又はＧの場合は、讐＝Ｃ又はＡ。
ＺがＣ又はＴの場合は、−＝Ｃ９ −がＣの場合は、Ｚ＝八、　Ｇ、　Ｃ又はＴ。
−がＡの場合は、Ｚ＝Ａ又はＧ。
ＳがＡ、　Ｇ、　Ｃ又はＴの場合は、ＱＲ＝ＴＣ，又は
その代わりにＳがＴ又はＣの場合は、ＱＲ＝ＡＧ。
Ｊ＝Ａ又は６ に＝Ｔ又はＣ Ｌ＝Ａ、　Ｔ、　Ｃ又はＧ。
Ｍ＝Ａ、　Ｃ又はＴ。
上記は、Ｂ、ｔ、毒素の新規なアミノ酸配列が、この蛋
白質の同しアミノ酸配列をコードした均等なヌクレオチ
ド配列によって調製できることを示す。
従って、本発明はこのような均等なヌクレオチド配列を
包含する。更に、アミノ酸配列の変更が蛋白質の二次構
造を変更しないならば、確認された構造及び機能の蛋白
質が、このような変更によって構築できることが示され
た［カイザー・イー・ティー（にａｉｓｅｒ、　Ｅ、Ｔ
、）及びケズディ・エフ俸ジェイ（にｅｚｄｙ＋　Ｆｌ
−）（１９８４年）Ｓｃｉｅｎｃｅ　２２３巻２４９−
２５５頁］、このように、本発明は蛋白質の二次構造を
変更しないような本明細書に記載のアミノ酸配列の変異
体、又はその構造が変更されているとしても、生物活性
がある程度保持されるような変異体を包含する。
２４０１　　ＧＣＡＣＣＡＣＭＣ丁ＴＣＡＡＴＧＧＡＡ
２４６１　　ＧＣＡＣＡＴＣＡＣＴ　　ＣＣＣＡＴＣＡ
ＴＴＴ２５２１　　ＡＡＣＴＴＡＧＧＴＧ　ＴＡＴＧＧ
ＧＴＣＡＴ２５８１　ＭＴＣＴＡＧＡＧＴ　ＴＴＣＴＣ
ＧＭＧＡ２６４１　　ＧＣＧＧＡＣＡｊ和Ａ　ＡＧＴＧ
ＧＡＧＡＧＡＴＣＣＴＧＡＴＣＴＡ ＣＴＣＣＴＴα頂Ｃ ＡＴＴＣＡＡＡＡＴＴ ＣＡＡＡＣＣＡＴＴＡ ＣＡＡＡＣＧＡＧＡＧ ２７０１　ＭＡＧＡＧＣＣＡＡ　ＡＡＧＭＴＣＴＧＴ　
ＡＧＡＴＧＣＴＴＴＡ２７６１　　ＧＣＣＣＡＴＡＣＣ
Ｇ　　ＡＣＡＴＣＧＣＣＡＴ　　ＧＡ丁ＴＣＡＴＧＣＧ
２８２１　ＧＣＡＴＡＴＣＴＴＣＣＡＧＡにＴＴＡＴＣ
ＴＣＴＭＴＴＣＣに３００１　ＡＡＣＡＡＣＣＡＣＣＧ
ＴＴＣＧＧＴＴＣＴ　ＴＧＴＴＧＴＣＣＣＧ３０６１　
ＣＧＴＧＴＣＴＧＴＣ：　ＣＡＧＧＴＣＧＴＧＧ　ＣＴ
ＡＴＡＴＣＣＴＡ３１２１　ＧＡＡＧＧＴＴＧＣＧ　Ｔ
ＡＡＣＣＡＴＴＣＡ　ＴＧＡＣＡＴＣＣＡＡ３１８１　
ＴＧＴＧＴＡＧＡＡＧ　ＡＧＧＡＡＧＴＡＴＡ　ＴＣＣ
ＡＡＡＣＭＣ３２４１ＣＡＡＧＡＡＣＡＡＴ　ＡＣＧＧ
ＧにＧＴＧＣＧＴＡＣＡＣＴτＣＴ！３１０　　　　３
３２０　　　　３３３０３３０１　ＡＧＴＡＡＴＴＣＴ
Ｔ　ＣＣＡＴＡＣＣＡＧＣＴＧＡＧＴＡＴＧＣＧ３３６
１　　ＡＧＡＡＡＡＣＡＧＡ　ＡＴＣＣＴＴＧＴＧＡ　
　ＡＴＣＴＡＡＣＡＣＡ３４２１　ＧＧＴＴＡＴＧＴＣ
Ａ　ＣＡＡＡＡＧＡＡＴＴ　ＡＣＡＧＴＡＣＴＴＣ３４
１３１ＧＧＧＧＡＡＡＣＧＧ　ＡＡＧＧＡＡＣＡＴＴ　
ＣＡＴＣＧＴＣＣＡＴ−匡ｔ゛メノト　１−１ （殻、コ） ＣＡＴＴＧＴＴＣＣＴ　ＧＣＡＧＡＧＡＣＧＧＡＴＴＧ
ＡＴＡＴＴＧ　　ＧＡＴＧＴＡＣＡＣＡＡＡＣＡＣＧＣ
ＡＡＧ　ＡＴＧＣＴＣＡＣＧＣＧＴＡＧＧＣＣＭＴ　Ｃ
ＧＴＴＡＧＣＡＣＧＡＡＡＴＴＧＣ，Ｕ心ＴＧＧＡＡＡ
ＣＡＡＡＧ　ＣＡＡＡＡＡ　Ｔ　Ｇ　Ｔ Ｔ　Ｔ　Ｔ　ＡＡＡ　Ｔ　Ｇ　Ａ　Ｇ ＡＡＧＡＣＴＡＧＧＴ ＣＧＴＧＡＡＧＡＧＡ ＴＡＴＣＧＴＴＴＡＴ ＴＴＴＧＴにＡＡＣＴ　　Ｃ丁ＣＡＡＴＡＴＣＡＧＣＡ
ＣＡＴＡＡＡＣＧＣＧＴＴＣＡＴＣＧＧＧＴＧＴＣＭＴ
（ｉ　　Ｃ１ｌ；ＧＧＣＡＴＴＴＴＴＡＴＧＡＴＧＣＣ
Ａ　　ＧＡＡＡＴＧＴＣＡ丁ＧＴＧＡＡＡＧＧＧＣＡＴ
ＧＴＡＧＡＴＧＴＴＡＧＡＴＴＡＣＡＡ ＡＡＴＴＣＣＡＧＡＡ ＴＧＡＡＧＡＡＴＴＡ ＴＡＡＡＡＡＴＧＧＣ ＡＣＡＡＧＡＡＣＭ ＡＣＣＧＴＡＡＣＧＴ　ＧＴＡＡＴＣＡＴＴＡ　ＴＡＣ
ＴＧＣＡＡＡＴＣＧＴＡＡＴＣＧＴＧ　ＣＡＴＡＴＧＧ
ＴＣＡ　ＡＴＣＴＴＡＴＣＭＣＣＡＣＡＡＡＣＣ（ｉ　
ＡＴＡＡＧＧＴＡＴＧ　ＧＡＴＴＣＡＣＡＴＣＡＧＣＣ
ＴＧＣＡＡＴ　　ＴＡＣＴＣＣＴＴＡＴ　　ＣＧＡＧＣ
ＡＡ嚢表危 ｓ　　　　　　　　　　　　　　ｉｏ　　　　　　　　
　　　　　　ｉｓＩ　Ｍｅｔ　Ｇｔｕ　ＩＬｅ　ｓｅｔ
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Ｖａｔ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ１６　Ｌｅｕ
　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　ＧＬｕ　
ＩＬｅ　Ｌｅｕ　Ｇｔｕ　ＧＬｙ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｉ
Ｌｅ　Ｃ１Ｌｕ３１　　Ｔｈｒ　　Ｇ１．ｙ　Ｔｙｒ　
　Ｔｈｒ　　Ｐｒｏ　　ＩＬｅ　Ａｓｐ　　口ｅ　　Ｓ
ｅｒ　　Ｌｅｕ　　Ｓｅｒ　　Ｌｅｕ　　Ｔｈｒ　　Ｇ
Ｌｎ　　Ｐｈｅ４６　　Ｌｅｕ　　Ｌｅｕ　　Ｓｅｒ　
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　　Ｉｌｅ　　Ｔｒｐ　　Ｇｔｙ　　Ｐｈｅ　　ＶａＬ
　　ＧＬｙ　　Ｐｒｏ　　Ｓｅｒ　　Ｇｌｎ　　Ｔｒｐ
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ｍ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ｇｔｎ　Ｌｅｕ　ＩＬｅ　Ａｓｎ
　ＧＬｎ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　ＧＬｕ　ＧＬｕ９１　Ｐｈ
ｅ　ＡＬａ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｇｉｎ　ＡＬａ　Ｉｔｅ
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　Ｓｅｒ　Ａｓｎ１０６　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｇ【ｎ　ｌ
ｉｅ　Ｔｙｒ　ＡＬａ　Ｇｌｕ　ＡＬａ　Ｐｈｅ　Ａｒ
ｇ　ＣＬｕ　Ｔｒｐ　ＧＬｕ　ＡＬａ　Ａｓｎ１０６　
Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ａｔａ　Ｌｅｕ　Ｔ
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ｓｎ　　Ｓｅｒ　　ＡＬａ　　Ｌｅｕ　　Ｔｈｒ　　Ｔ
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　Ｔｙｒ　　ＧＬｎ　　ＶａＬ　　Ｐｒｏ　　１−ｅｕ
　　Ｌｅｕ　　Ｓｉｒ　　ＶａＬ　　Ｔｙｒ　　ＶａＬ
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ｕ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ
　Ａｓｐ　ＶａＬ　Ｓｉｒ　ＶａＬ　Ｐｈｅ　ＣＬｙ　
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ｐ　ＶａＬ　ＡＬａ　Ｔｈｒ　ＩＬｅ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ
　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ａｓｎ１０６　　Ｌｅｕ　
　Ｔｈｒ　　Ａｒｇ　　Ｌｅｕ　　ＩＬｅ　　ＧＬｙ　
　Ｔｈｒ　　Ｔｙｒ　　Ｔｈｒ　　Ａｓｐ　　Ｔｙｒ　
Ａｔａ　　Ｖａｌ、Ａｒｇ　　丁ｒｐ２１１　Ｔｙｒ　
Ａｓｎ　Ｔｈｒ　ＧＬｙ　Ｌｅｕ　ＧＬｕ　Ａｒｇ　Ｖ
ａＬ　Ｔｒｐ　ＧＬｙ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｒ
ｇ　Ａｓｎ２７１　Ｔｒｐ　Ｖａｔ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　
Ａｓｎ　Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　ＧＬｕ　Ｌ
ｅｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　ＶａＬ２４１　　Ｌｅ
ｕ　　Ａｓｐ　　Ｉ　Ｉｅ　　ＶａＬ　　Ｓｅｒ　　Ｌ
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ｓｐ　　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　　Ｔｈｒ　　Ｔｙｒ２５６　
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Ｌｎ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ｇｔｕ　Ｉｔｅ　Ｔｙ
ｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ２７１　　Ｐｒｏ　　ＶａＬ　　Ｌ
ｅｕ　　Ｇ１．ｕ　　Ａｓｎ　　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　　Ｇ
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ｕ　Ｇｕｎ　Ａｓｎ　ｌｔｅ　Ａｒｇ　ＧＬｎ　Ｐｒｏ
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ＧＬｙ　Ｉｔｓ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ３６１　　Ｌ
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ｓ　Ｓｅｒ　ｒｌ、ｅ　Ａｓｎ５２６１　Ｌｅ　Ａｒｇ
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Ｌｅｕ　Ｃ１，ｎ　Ｐｈｅ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　
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Ｇｔｕ　　Ｌｙｓ　　Ａｒｇ　　ＧＬｕ　　Ｌｅｕ　　
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ｕ　　Ｓｅｒ　　Ａｓｐ　　Ｃｔｕ　Ａｒｇ　　Ａｓｎ
　　Ｌｅｕ　　Ｌｅｕ　　ＧＬｎ　　Ａｓｐ　　Ｐｒｏ
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ｔｅ　　Ａｓｒ＋　　Ａｒｇ　　Ｇｌｎ　　Ｐｒｏ　　
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Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　ＣＬｕ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｐ
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ｔｙ表　２　（ ７９６ＧＬｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　ＡＬ
ａ　Ｐｒｏ　ＧＬｎ　Ｌｌ！！Ｌ１１＋１１　Ａｓｐ　
Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　ＧＬｙ　Ｇ
ｔｕ　Ｌｙｓ８２６　Ｈｉｓ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ
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　Ｌｅｕ　　ＧＬｙ　ＶａＬ　　Ｔｒｐ　ＶａＬ　　Ｉ
Ｌｅ　　Ｐｈｅ８５６　Ｈｉｓ　Ａｔａ　Ａｒｇ　Ｌｅ
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ＧＬｙ　ＧＬｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　ＡＬａ　Ａｒｇ　Ｖ
ａＬ＆込Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｇｔｕ　Ｌ
ｙｓ　Ｌｅｕ　Ｇｔｎ９０１　Ｌｙｓ　ＧＬｕ　ＡＬａ
　Ｌｙｓ　ＧＬｕ　Ｓｅｒ　ＶａＬ　Ａｓｎ９３１　　
ＡＬａ　　Ａｓｐ　　Ｌｙｓ　　Ａｒｇ　　Ｖａｔ　　
Ｈｆｓ　　Ａｒｇ　　！Ｌｅ９４６　　Ｌｅｕ　　Ｓｅ
ｒ　　ＶａＬ　　ＡＬａ　　Ｐｒｏ　　ＧＬｙ　Ｖａｔ
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Ｐｈ＠Ｔｈｒ　ＡＬａ　Ｔｙｒ９７６　ＶａＬ　ＩＬｅ
　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｇｔｙ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ９
９１　ＶａＬ　Ｌｙｓ　ＣＬｙ　Ｈｆｓ　ＶａＬ　Ａｓ
ｐ　ＶａＬ　ＧＬｕ１００６　ＶａＬ　Ｌｅｕ　ＶａＬ
　Ｖａｔ　Ｐｒｏ　Ｇｔｕ　Ｔｒｐ　ＧＬｕ１０２１　
Ａｒｇ　ＶａＬ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　ＧＬｙ　Ａｒｇ　ｆ
：ｉＬｙ　Ｔｙｒ１０３６　Ｌｙｓ　Ｇｔｕ　ＧＬｙ　
Ｔｙｒ　ＧＬｙ　ＣＬｕ　ＧＬｙ　Ｃｙｓ１０５１　Ａ
ｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　ＧＬｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙ
ｓ　Ｐｈｅ１０６６　ＶａＬ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ
　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｖａｔ　Ｔｈｒ１０１３１　Ｇｔｎ
　Ｇｔｕ　Ｃ；Ｌｕ　Ｔｙｒ　ＧＬｙ　ＣＬｙ　ＡＬａ
　Ｔｙｒ１０９６　Ｇｔｙ　Ｇｔｕ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　
ＧＬｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　５ｅｒ１１１１　Ｐｒｏ　Ｖ
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【図面の簡単な説明】
第１図は、Ｂ、ｔ、）ＩＤ−１及びＢ、ｔ、ＰＳ８１１
からのプラスミド製剤のアガロースゲル電気泳動の写真
である。

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １、ＮＲＲＬＢ−１８４８４の確認特性をもったバシラ
    ス・スリンギエンシスＰＳ８１Ｉ、又はその突然変異体
    の昆虫防除有効量に鱗翅類害虫を接触させることを含め
    てなる、鱗翅類害虫の防除法。 ２、上記突然変異体が無胞子性突然変異体及び／又はフ
    ァージ耐性突然変異体である、特許請求の範囲第１項に
    記載の方法。 ３、上記バシラス・スリンギエンシスＰＳ８１Ｉを粒状
    餌に混入し、植物害虫が食することの知られた植物の種
    子を蒔く時に、この粒剤を土上に置くか又は土中に入れ
    ることにより、バシラス・スリンギエンシスＰＳ８１Ｉ
    の昆虫防除有効量に上記害虫を接触せしめる、特許請求
    の範囲第１項に記載の方法。 ４、（１）バシラス・スリンギエンシスＰＳ８１Ｉ又は
    その突然変異体、胞子、又は結晶を含む粒状餌を調製し
    、そして （２）上記粒状餌を土上に置くか又は土中に入れること
    からなる、 鱗翅類の土壌生息害虫の防除法。 ５、上記粒状餌が、トウモロコシ種子を土中に蒔くのと
    同じ時期に施用される、特許請求の範囲第４項に記載の
    方法。 ６、実質的に無傷の細胞が目標害虫環境に施用される時
    に殺虫活性を持続させるために、実質的に無傷のバシラ
    ス・スリンギエンシスＰＳ８１Ｉ細胞又はその突然変異
    体が処理される、特許請求の範囲第１又は４項に記載の
    方法。 ７、殺虫剤担体と組み合わせたバシラス・スリンギエン
    シスＰＳ８１Ｉ又はその突然変異体、胞子、又は結晶を
    含めてなり、上記突然変異体が無胞子性突然変異体及び
    ／又はファージ耐性突然変異体である場合の組成物。 ８、上記担体が食欲刺激剤又は誘引剤を含めてなる、特
    許請求の範囲第７項に記載の組成物。 ９、種子被覆剤として使用される処方剤成分と組み合わ
    せたＢ．スリンギエンシスＰＳ８１Ｉ又はその突然変異
    体を含めてなり、上記突然変異体が無胞子性突然変異体
    及び／又はファージ耐性突然変異体である組成物。 １０、鱗翅目害虫に対して活性のあるＮＲＲＬＢ−１８
    ４８４の確認特性をもったＢ．スリンギエンシスＰＳ８
    １Ｉ又はその突然変異体。 １１、バシラス、スリンギエンシスＰＳ８１Ｉの無胞子
    性及び／又はファージ耐性突然変異体。 １２、第２表、第５表、第８表、及び第１１表に示すア
    ミノ酸配列からなる群から選ばれるアミノ酸配列をもつ
    たバシラス・スリンギエンシス（Ｂ．ｔ．）毒素をコー
    ドしたＤＮＡ。 １３、第２表に示すアミノ酸配列をコードした、第１２
    項に記載のＤＮＡ。 １４、第５表に示すアミノ酸配列をコードした、第１２
    項に記載のＤＮＡ。 １５、第８表に示すアミノ酸配列をコードした、第１２
    項に記載のＤＮＡ。 １６、第１１表に示すアミノ酸配列をコードした、第１
    ２項に記載のＤＮＡ。 １７、第１表、第４表、第７表、及び第１０表に示す配
    列からなる群から選ばれるヌクレオチド配列をもった、
    バシラス・スリンギエンシス（Ｂ．ｔ．）毒素をコード
    したＤＮＡ。 １８、第１表に示すヌクレオチド配列をコードした、特
    許請求の範囲第１７項に記載のＤＮＡ。 １９、第４表に示すヌクレオチド配列をコードした、特
    許請求の範囲第１７項に記載のＤＮＡ。 ２０、第７表に示すヌクレオチド配列をコードした、特
    許請求の範囲第１７項に記載のＤＮＡ。 ２１、第１０表に示すヌクレオチド配列をコードした、
    特許請求の範囲第１７項に記載のＤＮＡ。 ２２、第２表、第５表、第８表、及び第１１表に示す配
    列からなる群から選ばれるアミノ酸配列をもった、鱗翅
    類害虫に活性のある毒素、及び蛋白質の二次構造を変更
    しないか、又は構造が変更されるとしても、生物活性が
    ある程度保持されるようなその変異体。 ２３、第２表に示すアミノ酸配列をもつた、特許請求の
    範囲第２２項に記載の毒素。 ２４、第５表に示すアミノ酸配列をもった、特許請求の
    範囲第２２項に記載の毒素。 ２５、第８表に示すアミノ酸配列をもった、特許請求の
    範囲第２２項に記載の毒素。 ２６、第１１表に示すアミノ酸配列をもつた、特許請求
    の範囲第２２項に記載の毒素。 ２７、第２、５、８、及び１１表に示す配列からなる群
    から選ばれるアミノ酸配列をコードしたヌクレオチド配
    列の全部又は一部をもったＤＮＡを含めてなる組換えＤ
    ＮＡ運搬ベクター。 ２８、上記ＤＮＡが第２表に示す配列をもっている、特
    許請求の範囲第２７項に記載のＤＮＡを含めてなるベク
    ター。 ２９、上記ＤＮＡが第５表に示す配列をもっている、特
    許請求の範囲第２７項に記載のＤＮＡを含めてなるベク
    ター。 ３０、上記ＤＮＡが第８表に示す配列をもっている、特
    許請求の範囲第２７項に記載のＤＮＡを含めてなるベク
    ター。 ３１、上記ＤＮＡが第１１表に示す配列をもっている、
    特許請求の範囲第２７項に記載のＤＮＡを含めてなるベ
    クター。 ３２、原核生物又は真核生物ホストへ運搬され、その中
    で複製される、特許請求の範囲第２７項に記載のＤＮＡ
    運搬ベクター。 ３３、第２、５、８、及び１１表に示す配列からなる群
    から選ばれるアミノ酸配列をもったバシラス・スリンギ
    エンシス（Ｂ．ｔ．）毒素を発現させるために形質転換
    された細菌ホスト。 ３４、上記毒素が第２表に示す配列をもっている、特許
    請求の範囲第３３項に記載の毒素を含有する細菌ホスト
    。 ３５、上記毒素が第５表に示す配列をもっている、特許
    請求の範囲第３３項に記載の毒素を含有する細菌ホスト
    。 ３６、上記毒素が第８表に示す配列をもっている、特許
    請求の範囲第３３項に記載の毒素を含有する細菌ホスト
    。 ３７、上記毒素が第１１表に示す配列をもっている、特
    許請求の範囲第３３項に記載の毒素を含有する細菌ホス
    ト。 ３８、第２、５、８、及び１１表に示す配列からなる群
    から選ばれるアミノ酸配列をもったＢ．ｔ．毒素がコー
    ドされている場合のＢ．ｔ．毒素遺伝子を含有するプラ
    スミドベクターで形質転換させた大腸菌（Ｅ．ｃｏｌｉ
    ）。 ３９、上記毒素が第２表に示すアミノ酸配列をもつてい
    る、特許請求の範囲第３８項に記載の、毒素発現のため
    に形質転換された大腸菌。 ４０、上記毒素が第５表に示すアミノ酸配列をもってい
    る、特許請求の範囲第３８項に記載の、毒素発現のため
    に形質転換された大腸菌。 ４１、上記毒素が第８表に示すアミノ酸配列をもってい
    る、特許請求の範囲第３８項に記載の、毒素発現のため
    に形質転換された大腸菌。 ４２、上記毒素が第１１表に示すアミノ酸配列をもつて
    いる、特許請求の範囲第３８項に記載の、毒素発現のた
    めに形質転換された大腸菌。 ４３、ＮＲＲＬＢ−１８４９８の確認特性をもった大腸
    菌（ＮＭ５２２）（ｐＭＹＣ３９２）、ＮＲＲＬＢ−１
    ８４９９の確認特性をもった大腸菌（ＮＭ５２２）（ｐ
    ＭＹＣ３９３）、ＮＲＲＬＢ−１８５００の確認特性を
    もった大腸菌（ＮＭ５２２）（ｐＭＹＣ３９４）、及び
    ＮＲＲＬＢ−１８５１７の確認特性をもった大腸菌（Ｎ
    Ｍ５２２）（ｐＭＹＣ１６０３）からなる群から選ばれ
    る形質転換されたホスト。 ４４、シュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）、ア
    ゾトバクター（Ａｚｏｔｏｂａｃｔｅｒ）、エルウィニ
    ア（Ｅｒｗｉｎｉａ）、セラティア（Ｓｅｒｒａｔｉａ
    ）、クレブシェラ（Ｋｌｅｂｓｉｅｌ−ｌａ）、リゾビ
    ウム（Ｒｈｉｚｏｂｉｕｍ）、ロードシュードモナス（
    Ｒｈｏｄｏｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）、メチロフィリウ
    ス（Ｍｅ−ｔｈｙｌｏｐｈｉｌｉｕｓ）、アグロバクテ
    リウム（Ａｇｒｏｂａｃｔｅ−ｒｉｕｍ）、アセトバク
    ター（Ａｃｅｔｏｂａｃｔｅｒ）、アルカリゲネス（Ａ
    ｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ）、バシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ
    ）又はストレプトミセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）
    の種である、特許請求の範囲第３３項に記載の微生物。 ４５、上記微生物が有色素で葉面接着性である、特許請
    求の範囲第４４項に記載の微生物。 ４６、特許請求の範囲第４４項に記載の微生物を鱗翅類
    昆虫に、又は上記昆虫の環境に投与することを含めてな
    る、鱗翅類昆虫の防除法。 ４７、上記の投与が根の周辺に対してである、特許請求
    の範囲第４６項に記載の方法。 ４８、上記の投与が葉面に対してである、特許請求の範
    囲第４６項に記載の方法。 ４９、上記の投与が水に対してである、特許請求の範囲
    第４６項に記載の方法。 ５０、目標害虫環境に施用されると持続的な殺虫活性を
    もった実質的に無傷の処理細胞を含有する殺虫剤を含め
    てなる殺虫剤組成物であって、該殺虫剤が鱗翅類昆虫に
    有毒なポリペプチドで、細胞内にあり、第２、５、８、
    及び１１表に示す配列からなる群から選ばれるアミノ酸
    配列をもったバシラス・スリンギエンシス（Ｂ．ｔ．）
    毒素を発現できる形質転換された微生物の発現の結果と
    してつくられる場合の殺虫剤組成物。 ５１、上記アミノ酸配列が第２表に示されている、特許
    請求の範囲第５０項に記載の殺虫剤組成物。 ５２、上記アミノ酸配列が第５表に示されている、特許
    請求の範囲第５０項に記載の殺虫剤組成物。 ５３、上記アミノ酸配列が第８表に示されている、特許
    請求の範囲第５０項に記載の殺虫剤組成物。 ５４、上記アミノ酸配列が第１１表に示されている、特
    許請求の範囲第５０項に記載の殺虫剤組成物。 ５５、環境中で殺虫活性を持続させるために処理細胞が
    化学的又は物理的手段によって処理される、特許請求の
    範囲第５０項に記載の殺虫剤組成物。 ５６、上記細胞が原核生物又は低級真核生物である、特
    許請求の範囲第５５項に記載の殺虫剤組成物。 ５７、上記原核生物細胞が腸内細菌科（Ｅｎｔｅｒｏ−
    ｂａｃｔｅｒｉａｃｅａｅ）、バシラス科（Ｂａｃｉｌ
    ｌａｃｅａｅ）、リゾビウム科（Ｒｈｉｚｏｂｉａｃｅ
    ａｅ）、らせん科（Ｓｐｉｒｉｌｌａｃｅ−ａｅ）、乳
    酸杆菌科（Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌａｃｅａｅ）、シュ
    ードモナス科（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｄａｃｅａｅ）、
    アゾトバクター科（Ａｚｏｔｏｂａｃｔｅｒａｃｅａｅ
    ）、ニトロバクター科（Ｎｉｔｒｏｂａ−ｃｔｅｒａｃ
    ｅａｅ）、及び放線菌科（Ａｃｔｉｎｏｍｙｃｅｔａｌ
    ｅｓ）からなる群から選ばれる、特許請求の範囲第５６
    項に記載の殺虫剤組成物。 ５８、上記低級真核生物細胞が藻菌類（Ｐｈｙｃｏ−ｍ
    ｙｃｅｔｅｓ）、子のう菌類（Ａｓｃｏｍｙｃｅｔｅｓ
    ）、及び担子菌類（Ｂａｓｉｄｉｏｍｙｃｅｔｅｓ）か
    らなる群から選ばれる、特許請求の範囲第５６項に記載
    の殺虫剤組成物。 ５９、上記細胞が有色素細菌、酵母又はカビである、特
    許請求の範囲第５０項に記載の殺虫剤組成物。 ６０、第２、５、８、及び１１表に示す配列からなる群
    から選ばれるアミノ酸配列のポリペプチド毒素をコード
    した、鱗翅類昆虫に有毒なバシラス・スリンギエンシス
    毒素遺伝子の発現結果である細胞内毒素を含有する処理
    された実質的に無傷の単細胞微生物であって、上記細胞
    を目標昆虫環境に施用する時に殺虫活性を持続させるよ
    うな条件下に上記細胞が処理される場合の微生物。 ６１、環境中で殺虫活性を持続させるために細胞が化学
    的又は物理的手段によって処理される、特許請求の範囲
    第６０項に記載の細胞。 ６２、上記微生物がシュードモナスであり、上記毒素が
    第２、５、８、及び１１表に示す配列からなる群から選
    ばれるアミノ酸配列をもったＢ．ｔ．毒素である、特許
    請求の範囲６０項に記載の細胞。 ６３、上記毒素が第２表に示すアミノ酸配列をもってい
    る、特許請求の範囲第６２項に記載の毒素含有細胞。 ６４、上記毒素が第５表に示すアミノ酸配列をもってい
    る、特許請求の範囲第６２項に記載の毒素含有細胞。 ６５、上記毒素が第８表に示すアミノ酸配列をもってい
    る、特許請求の範囲第６２項に記載の毒素含有細胞。 ６６、上記毒素が第１１表に示すアミノ酸配列をもって
    いる、特許請求の範囲第６２項に記載の毒素含有細胞。 ６７、上記細胞がヨウ素で処理される、特許請求の範囲
    第６０項に記載のシュードモナス細胞。 ６８、シュードモナス・フルオレッセンスである、特許
    請求の範囲第６０項に記載の細胞。 ６９、ｐＭＹＣ３９２、ｐＭＹＣ３９３、ｐＭＹＣ３９
    ４、及びｐＭＹＣ１６０３からなる群から選ばれるプラ
    スミド。
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