JPH0358718B2 - - Google Patents
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- JPH0358718B2 JPH0358718B2 JP3342383A JP3342383A JPH0358718B2 JP H0358718 B2 JPH0358718 B2 JP H0358718B2 JP 3342383 A JP3342383 A JP 3342383A JP 3342383 A JP3342383 A JP 3342383A JP H0358718 B2 JPH0358718 B2 JP H0358718B2
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- cpp
- casein
- trypsin
- ferric
- precipitate
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
本発明は、カルシウムの吸収促進作用を有する
カゼインホスホペプチド（Casein
Phosphopeptide以下CPPと略記する）の精製法
に関する。詳しくは、カゼインのトリプシンで加
水分解して生成したCPPを金属イオン特に、第
２鉄イオンを用い、高純度に精製する方法に関す
る。 CPPはカルシウム吸収促進因子として最近そ
の性質が用らかにされてきた物質である〔内藤
博、化学と生物18 551〜558（1980）、Y.S.Lee，
T.Noguchi and H.Naito，British Journal of
Nutrition 43 457〜467（1980）〕。牛乳は古くか
らその栄養の完全さで知られ、その多くの効果の
うちカルシウムの供給源としてあらゆる食品の中
で最も優れたものとされているが、その因子とし
てCPPは重要なものである。このCPPには代表
的な２種が存在していることが知られている。す
なわち、β−カゼイン由来のもの（β−CPPと
略記）とα−カゼイン由来のもの（α−CPPと
略記）の２種で、その構造及び恒数は次の表１に
示した通りである。特にβ−CPPは良く研究さ
れ構造も決定されている。〔W.Manson，W.D.
Annan；Archives of Biochemistry and
Biochemistry 145 16〜26頁（1971）〕 しかし、α−CPPについては推定構造で更に
分解の進んだものも考えられる。
カゼインホスホペプチド（Casein
Phosphopeptide以下CPPと略記する）の精製法
に関する。詳しくは、カゼインのトリプシンで加
水分解して生成したCPPを金属イオン特に、第
２鉄イオンを用い、高純度に精製する方法に関す
る。 CPPはカルシウム吸収促進因子として最近そ
の性質が用らかにされてきた物質である〔内藤
博、化学と生物18 551〜558（1980）、Y.S.Lee，
T.Noguchi and H.Naito，British Journal of
Nutrition 43 457〜467（1980）〕。牛乳は古くか
らその栄養の完全さで知られ、その多くの効果の
うちカルシウムの供給源としてあらゆる食品の中
で最も優れたものとされているが、その因子とし
てCPPは重要なものである。このCPPには代表
的な２種が存在していることが知られている。す
なわち、β−カゼイン由来のもの（β−CPPと
略記）とα−カゼイン由来のもの（α−CPPと
略記）の２種で、その構造及び恒数は次の表１に
示した通りである。特にβ−CPPは良く研究さ
れ構造も決定されている。〔W.Manson，W.D.
Annan；Archives of Biochemistry and
Biochemistry 145 16〜26頁（1971）〕 しかし、α−CPPについては推定構造で更に
分解の進んだものも考えられる。
【表】
【表】
本表におけるアミノ酸残基の略号の
Ala：Ｌ−アラニン、Arg：Ｌ−アルギニン、
Asp：Ｌ−アスパラギン酸、Asn：Ｌ−アスパラ
ギン、Glu：Ｌ−グルタミン酸、Gln：Ｌ−グル
タミン、Gly：グリシン、Ile：Ｌ−イソロイシ
ン、Leu：Ｌ−ロイシン、Lys：Ｌ−リジン、
Met：Ｌ−メチオニン、Pro：Ｌ−プロリン Ser：Ｌ−セリン Ser：Ｌ−ホスホセリン Thr：Ｌ−スレオニン、Val：Ｌ−バリン、
H2N・Asp：Ｎ末端Ｌ−アスパラギン酸、
H2N・Arg：Ｎ末端Ｌ−アルギニン、 Lys・COOH：ｃ未端Ｌ−リジン、Arg・
COOH：ｃ未端Ｌ−アルギニンをそれぞれ示す
ものである。 CPPの調製方法としては以下に示す方法が知
られている。 結晶トリプシンでβ−カゼインを加水分解
し、CPPを生成させた後、PH4.7で未反応カゼ
インと一部の不純物を沈澱除去した後上清部に
塩化バリウムとエタノール（終濃度50％（ｖ／
ｖ））を加えてCPPを沈澱として回収する方法
〔例えばR.F.Peterson，L.W.Nouman and T.
L.McMeekin，Journal of the American
Chemical Society 80 95〜99（1958）〕 結晶トリプシンでβ−カゼインを加水分解
し、CPPを生成させた後、トリクロル酢酸で
処理し、不溶物を除去後水酸化ナトリウムによ
り中和（PH5.0）する。その後、ゲル濾過カラ
ム（Sephadex Ｇ−25 Pharmacia社）に
より粗分画し、更にイオン交換樹脂カラム
（Dowex×50×２ Dow Chemical Co.）に
一たん吸着させピリジン−酢酸緩衝液（0.2規
定PH2.5）で溶出し精製する方法〔H.Naito
and H.Suzuki，Agricultural Biological
Chemistry 38 1543〜1545（1974）〕 ，の方法ともβ−カゼインを使用してお
り、この場合には、予めカゼインからβ−カゼイ
ンを精製する必要があり、収率の低下をもたらし
不利である。又ではバリウム塩、ではトリク
ロル酢酸、ピリジンを使用しており、これらを使
用したものは到底飲食に供することができない。
またに於てはカラムでのCPPの処理量は少少
量で工業的製造には適用し難い。 本出願人が先に出願した特願昭57−52639号
（特開昭58−170440号）（昭和57年３月30日出願）
に於ては、基本的にはの方法を用いているが、
カゼインを原料として用いて、塩化バリウムの代
りにカルシウム塩に変えて、CPPを回収し、そ
のまま飲食に供せるようにしたものであるが、エ
タノール等の有機溶媒を大量に使用する点で、工
業的には不利である。 本発明者らは、このCPPの精製法について鋭
意検討を重ねた結果、CPPが各種金属イオンと
相互作用を有することを見出した。更にある種の
金属イオン、特に第２鉄イオンにより有機溶媒を
全く使用することなしに、CPPを高純度に回収
できることを見出し、本発明を完成させた。 本発明によれば、カゼインをトリプシンで加水
分解し、CPPを生成させた後に金属イオンを添
加し、CPPを沈澱させ回収するので、操作は簡
単であり、且つ有機溶媒を全く使用しないので、
工業的には極めて有利である。 次に本発明の方法について説明する。この方法
はカゼインにトリプシン又はトリプシンを含む酵
素剤を作用させ、CPPを含む分解物溶液を調製
し、これに第２鉄イオンを添加してCPPを回収
する方法である。 本製造に使用する原料であるカゼインは、各種
酸カゼイン、カゼインナトリウム、カゼインカル
シウム等のカゼインが最も良いが、牛乳、スキム
ミルク等の未精製のものでも原料として用いるこ
とができる。本製法に従えば、この原料カゼイン
を水に溶解し、トリプシン又はトリプシンを含む
酵素剤を加える。本発明に使用するトリプシン又
はそれを含む酵素剤としては、市販の膵臓性の酵
素（パンクレアチン）でも十分であるが、収率等
の点から、結晶グレードのものが好ましい。 原料のカゼインに上記酵素を作用させることに
よつて、両者が反応してCPPを生成する。この
際、工業的酵素反応条件は、反応時のカゼイン濃
度は30以下、好ましくは２〜30％、反応PHは6.0
〜9.0、反応温度は15〜60℃、好ましくは20〜50
℃が良好にCPPが生成し好都合である。 酵素使用量は対基質カゼイン重量に対し、結晶
トリプシンとして0.001％〜２％相当の量で、処
理時間は５分〜100時間で十分反応が進行しCPP
を生成することができる。 以上の如くして生成したCPPを回収するには、
第２鉄イオンを添加することにより実施される。
表２に各種金属イオンで試験した結果を示す。表
２からわかるようにエタノール存在下では、バリ
ウムをはじめとして多くの金属イオンによつて
CPPを沈澱させることが可能であるが、発明者
らは、エタノールなしに金属イオンのみでCPP
を沈澱回収する方法を検討し、塩化第２鉄、塩化
亜鉛、酢酸鉛、酢酸ウラニウムによつてCPPを
沈澱として精製できることを見出した。CPPは
通常、食品として摂取することから考えて、第２
鉄（Fe+++）イオンが好適と考えられる。 次に第２鉄イオンの給源について、さらに詳細
に検索したところ、表３の結果を得た。表３から
明らかなように第２鉄塩のうち、ピロリン酸第２
鉄のように水に不溶性の塩や、クエン酸鉄アンモ
ニウムのように錯塩を形成している第２鉄塩は、
本精製には不向きで、遊離型の第２鉄イオンを生
ずるものが好ましいことがわかつた。又硫酸第１
鉄のように本来単独ではCPPの沈澱が生じない
ものでも、空気酸化等により第２鉄に変化させる
と、CPPの沈澱が生ずることも判明した。
Asp：Ｌ−アスパラギン酸、Asn：Ｌ−アスパラ
ギン、Glu：Ｌ−グルタミン酸、Gln：Ｌ−グル
タミン、Gly：グリシン、Ile：Ｌ−イソロイシ
ン、Leu：Ｌ−ロイシン、Lys：Ｌ−リジン、
Met：Ｌ−メチオニン、Pro：Ｌ−プロリン Ser：Ｌ−セリン Ser：Ｌ−ホスホセリン Thr：Ｌ−スレオニン、Val：Ｌ−バリン、
H2N・Asp：Ｎ末端Ｌ−アスパラギン酸、
H2N・Arg：Ｎ末端Ｌ−アルギニン、 Lys・COOH：ｃ未端Ｌ−リジン、Arg・
COOH：ｃ未端Ｌ−アルギニンをそれぞれ示す
ものである。 CPPの調製方法としては以下に示す方法が知
られている。 結晶トリプシンでβ−カゼインを加水分解
し、CPPを生成させた後、PH4.7で未反応カゼ
インと一部の不純物を沈澱除去した後上清部に
塩化バリウムとエタノール（終濃度50％（ｖ／
ｖ））を加えてCPPを沈澱として回収する方法
〔例えばR.F.Peterson，L.W.Nouman and T.
L.McMeekin，Journal of the American
Chemical Society 80 95〜99（1958）〕 結晶トリプシンでβ−カゼインを加水分解
し、CPPを生成させた後、トリクロル酢酸で
処理し、不溶物を除去後水酸化ナトリウムによ
り中和（PH5.0）する。その後、ゲル濾過カラ
ム（Sephadex Ｇ−25 Pharmacia社）に
より粗分画し、更にイオン交換樹脂カラム
（Dowex×50×２ Dow Chemical Co.）に
一たん吸着させピリジン−酢酸緩衝液（0.2規
定PH2.5）で溶出し精製する方法〔H.Naito
and H.Suzuki，Agricultural Biological
Chemistry 38 1543〜1545（1974）〕 ，の方法ともβ−カゼインを使用してお
り、この場合には、予めカゼインからβ−カゼイ
ンを精製する必要があり、収率の低下をもたらし
不利である。又ではバリウム塩、ではトリク
ロル酢酸、ピリジンを使用しており、これらを使
用したものは到底飲食に供することができない。
またに於てはカラムでのCPPの処理量は少少
量で工業的製造には適用し難い。 本出願人が先に出願した特願昭57−52639号
（特開昭58−170440号）（昭和57年３月30日出願）
に於ては、基本的にはの方法を用いているが、
カゼインを原料として用いて、塩化バリウムの代
りにカルシウム塩に変えて、CPPを回収し、そ
のまま飲食に供せるようにしたものであるが、エ
タノール等の有機溶媒を大量に使用する点で、工
業的には不利である。 本発明者らは、このCPPの精製法について鋭
意検討を重ねた結果、CPPが各種金属イオンと
相互作用を有することを見出した。更にある種の
金属イオン、特に第２鉄イオンにより有機溶媒を
全く使用することなしに、CPPを高純度に回収
できることを見出し、本発明を完成させた。 本発明によれば、カゼインをトリプシンで加水
分解し、CPPを生成させた後に金属イオンを添
加し、CPPを沈澱させ回収するので、操作は簡
単であり、且つ有機溶媒を全く使用しないので、
工業的には極めて有利である。 次に本発明の方法について説明する。この方法
はカゼインにトリプシン又はトリプシンを含む酵
素剤を作用させ、CPPを含む分解物溶液を調製
し、これに第２鉄イオンを添加してCPPを回収
する方法である。 本製造に使用する原料であるカゼインは、各種
酸カゼイン、カゼインナトリウム、カゼインカル
シウム等のカゼインが最も良いが、牛乳、スキム
ミルク等の未精製のものでも原料として用いるこ
とができる。本製法に従えば、この原料カゼイン
を水に溶解し、トリプシン又はトリプシンを含む
酵素剤を加える。本発明に使用するトリプシン又
はそれを含む酵素剤としては、市販の膵臓性の酵
素（パンクレアチン）でも十分であるが、収率等
の点から、結晶グレードのものが好ましい。 原料のカゼインに上記酵素を作用させることに
よつて、両者が反応してCPPを生成する。この
際、工業的酵素反応条件は、反応時のカゼイン濃
度は30以下、好ましくは２〜30％、反応PHは6.0
〜9.0、反応温度は15〜60℃、好ましくは20〜50
℃が良好にCPPが生成し好都合である。 酵素使用量は対基質カゼイン重量に対し、結晶
トリプシンとして0.001％〜２％相当の量で、処
理時間は５分〜100時間で十分反応が進行しCPP
を生成することができる。 以上の如くして生成したCPPを回収するには、
第２鉄イオンを添加することにより実施される。
表２に各種金属イオンで試験した結果を示す。表
２からわかるようにエタノール存在下では、バリ
ウムをはじめとして多くの金属イオンによつて
CPPを沈澱させることが可能であるが、発明者
らは、エタノールなしに金属イオンのみでCPP
を沈澱回収する方法を検討し、塩化第２鉄、塩化
亜鉛、酢酸鉛、酢酸ウラニウムによつてCPPを
沈澱として精製できることを見出した。CPPは
通常、食品として摂取することから考えて、第２
鉄（Fe+++）イオンが好適と考えられる。 次に第２鉄イオンの給源について、さらに詳細
に検索したところ、表３の結果を得た。表３から
明らかなように第２鉄塩のうち、ピロリン酸第２
鉄のように水に不溶性の塩や、クエン酸鉄アンモ
ニウムのように錯塩を形成している第２鉄塩は、
本精製には不向きで、遊離型の第２鉄イオンを生
ずるものが好ましいことがわかつた。又硫酸第１
鉄のように本来単独ではCPPの沈澱が生じない
ものでも、空気酸化等により第２鉄に変化させる
と、CPPの沈澱が生ずることも判明した。
【表】
るように添加
【表】
【表】
で分析した。
塩化第２鉄の濃度が5mM以上でCPPは沈澱を
生じ、塩化第２鉄の濃度が増加するにつれ、
CPP沈澱回収率は増加する。しかし逆にCPPの
純度は次第に低下する。商品としては、50％以上
のCPPが好ましいので、添加する塩化第２鉄の
濃度は５〜50mMが好ましい。 以上の方法により得られたCPP沈澱の採取は
一般に使用されている方法、例えば、デカンテー
シヨン、濾過、遠心分離などにより実施される。
得られたCPPの沈澱を、少量の水、アルコール
等で洗浄することにより更に純度を向上させるこ
ともできる。 以上の如くして回収されたCPPの沈澱は、通
常実施される乾燥方法、例えば熱風乾燥、流動層
乾燥、真空乾燥等の方法で実施し、淡黄〜黄褐
色、殆ど無臭、無味の粉末が得られる。 以上の如くして得られたCPPの純度の分析は
含まれる窒素の含量をケルダール法によつて定量
し、リンの含量をアレン（Allen）の湿式灰化法
と中村変法により定量し、両者の原子数比（Ｎ／
Ｐ比）を算出することによつて分析する。 本発明の方法により得られるCPPはＮ／Ｐ比
７〜20のものであり、カゼイン分解物特有の苦味
も実質上殆ど無視でき、そのまま飲食に用いるこ
とができる。また、CPP中には芳香族アミノ酸
が含まれていない。従つて、それに起因する紫外
部吸収（例えば280nm、254nm）が殆どなく、ペ
プチド結合由来の吸収（205〜220nm）しか認め
られない。 このCPPの別の分析法として高速液体クロマ
ト装置による分析も可能である。例えばTSK−
GEL、Ｇ−2000SW（東洋曹達製）のカラムを用
い、PH6.5、0.1Mリン酸緩衝液（0.1M塩化ナトリ
ウムを含む）の溶媒系で行うこともできる。検出
は例えば215nmの紫外部吸収で行う。この方法に
より分析したところ、本発明により得られた
CPPはα−CPP由来と推定される成分とβ−
CPP由来と推定される成分と両方含んでおり、
CPPの含有量は50％以上である。 次に本発明の方法を実施例で説明する。 実施例 １ 乳酸カゼイン（ニユージーランド産）10ｇを水
に溶解し10％溶液とした（PH8.0）。この溶液に豚
の結晶トリプシン（ノボ社製）を対基質0.01％添
加しPH7.5〜8.5で50℃、６時間反応させた。この
反応液に、塩化第２鉄を10mMの濃度になるよう
に添加し撹拌後、５℃で一夜放置した。沈澱とな
つたCPP画分を遠心分離によつて回収し、少量
の水で洗浄した。その後真空乾燥し、CPP画分
1.2ｇを得た。CPP純度は92％、Ｎ／Ｐ＝8.9であ
つた。
塩化第２鉄の濃度が5mM以上でCPPは沈澱を
生じ、塩化第２鉄の濃度が増加するにつれ、
CPP沈澱回収率は増加する。しかし逆にCPPの
純度は次第に低下する。商品としては、50％以上
のCPPが好ましいので、添加する塩化第２鉄の
濃度は５〜50mMが好ましい。 以上の方法により得られたCPP沈澱の採取は
一般に使用されている方法、例えば、デカンテー
シヨン、濾過、遠心分離などにより実施される。
得られたCPPの沈澱を、少量の水、アルコール
等で洗浄することにより更に純度を向上させるこ
ともできる。 以上の如くして回収されたCPPの沈澱は、通
常実施される乾燥方法、例えば熱風乾燥、流動層
乾燥、真空乾燥等の方法で実施し、淡黄〜黄褐
色、殆ど無臭、無味の粉末が得られる。 以上の如くして得られたCPPの純度の分析は
含まれる窒素の含量をケルダール法によつて定量
し、リンの含量をアレン（Allen）の湿式灰化法
と中村変法により定量し、両者の原子数比（Ｎ／
Ｐ比）を算出することによつて分析する。 本発明の方法により得られるCPPはＮ／Ｐ比
７〜20のものであり、カゼイン分解物特有の苦味
も実質上殆ど無視でき、そのまま飲食に用いるこ
とができる。また、CPP中には芳香族アミノ酸
が含まれていない。従つて、それに起因する紫外
部吸収（例えば280nm、254nm）が殆どなく、ペ
プチド結合由来の吸収（205〜220nm）しか認め
られない。 このCPPの別の分析法として高速液体クロマ
ト装置による分析も可能である。例えばTSK−
GEL、Ｇ−2000SW（東洋曹達製）のカラムを用
い、PH6.5、0.1Mリン酸緩衝液（0.1M塩化ナトリ
ウムを含む）の溶媒系で行うこともできる。検出
は例えば215nmの紫外部吸収で行う。この方法に
より分析したところ、本発明により得られた
CPPはα−CPP由来と推定される成分とβ−
CPP由来と推定される成分と両方含んでおり、
CPPの含有量は50％以上である。 次に本発明の方法を実施例で説明する。 実施例 １ 乳酸カゼイン（ニユージーランド産）10ｇを水
に溶解し10％溶液とした（PH8.0）。この溶液に豚
の結晶トリプシン（ノボ社製）を対基質0.01％添
加しPH7.5〜8.5で50℃、６時間反応させた。この
反応液に、塩化第２鉄を10mMの濃度になるよう
に添加し撹拌後、５℃で一夜放置した。沈澱とな
つたCPP画分を遠心分離によつて回収し、少量
の水で洗浄した。その後真空乾燥し、CPP画分
1.2ｇを得た。CPP純度は92％、Ｎ／Ｐ＝8.9であ
つた。
Claims (1)
- １ カゼインをトリプシンで加水分解し、カゼイ
ンホスホペプチドを生成させた後、その分解液に
第２鉄イオンを加えカゼインホスホペプチドを沈
澱として回収することを特徴とするカゼインホス
ホペプチドの精製法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3342383A JPS59159793A (ja) | 1983-02-28 | 1983-02-28 | カゼインホスホペプチドの精製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3342383A JPS59159793A (ja) | 1983-02-28 | 1983-02-28 | カゼインホスホペプチドの精製法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS59159793A JPS59159793A (ja) | 1984-09-10 |
| JPH0358718B2 true JPH0358718B2 (ja) | 1991-09-06 |
Family
ID=12386148
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3342383A Granted JPS59159793A (ja) | 1983-02-28 | 1983-02-28 | カゼインホスホペプチドの精製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS59159793A (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2650955B1 (fr) * | 1989-08-16 | 1992-01-10 | Agronomique Inst Nat Rech | Procede d'obtention, a partir de la caseine beta, de fractions enrichies en peptides a activite biologique et les fractions peptidiques obtenues |
| JPH0724597B2 (ja) * | 1990-02-22 | 1995-03-22 | 明治乳業株式会社 | ホスホペプタイドの分離濃縮法 |
| US5290685A (en) * | 1990-02-22 | 1994-03-01 | Meiji Milk Products Company Limited | Method for separation and concentration of phosphopeptides |
-
1983
- 1983-02-28 JP JP3342383A patent/JPS59159793A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS59159793A (ja) | 1984-09-10 |
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