JPS59159792A - カゼインホスホペプチドの製造法 - Google Patents
カゼインホスホペプチドの製造法Info
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- JPS59159792A JPS59159792A JP3342283A JP3342283A JPS59159792A JP S59159792 A JPS59159792 A JP S59159792A JP 3342283 A JP3342283 A JP 3342283A JP 3342283 A JP3342283 A JP 3342283A JP S59159792 A JPS59159792 A JP S59159792A
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、カルシウムの吸収促進作用を有するカゼイン
ホスホペプチド（Ｃａｓｅｉｎ Ｐｈｏｓｐｈｏｐｅｐ
ｔｉｄｅ以下ＣＰＰと略記する）の新規な製造法に関す
る。
ホスホペプチド（Ｃａｓｅｉｎ Ｐｈｏｓｐｈｏｐｅｐ
ｔｉｄｅ以下ＣＰＰと略記する）の新規な製造法に関す
る。
詳しくは、カゼインのトリプシン分解によって生成した
ＣＰＰを飲食に供すべく、トリプシン分解物中の苦味を
除去することによるＣＰＰの製造法に関する。
ＣＰＰを飲食に供すべく、トリプシン分解物中の苦味を
除去することによるＣＰＰの製造法に関する。
ＣＰＰはカルシウム吸収促進因子として最近その性質が
明らかにされてきた物質である。（内藤博、化学と生物
１８５５１〜５５８ （１９８０） 、 Ｙ、Ｓ、Ｌｅ
ｅ。
明らかにされてきた物質である。（内藤博、化学と生物
１８５５１〜５５８ （１９８０） 、 Ｙ、Ｓ、Ｌｅ
ｅ。
Ｔ、Ｎｏｇｕｃｈｉ ａｎｄ Ｈ，Ｎａ１ｔｏ＋
Ｂｒ１ｔｉｓｈ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＮｕｔｒｉ
ｔｉｏｎ ４３ ４５７〜４６７ （１９８０） ）
、牛乳は古くからその栄養の完全さで知られ、その多
くの効果のうちカルシウムの供給源としてあらゆる食品
の中で最も優れたものとされているが、その因子とし゛
てｃ ｐ ｐ ｃｉ重要なものである。このＣＰＰには
代表的な２種が存在していることが知られている。すな
わち、β−カゼイン曳末のもの（β−ＣＰＰと略記）と
α−カゼイン由来のもの（α−ＣＰＰと略記）の２種で
、その構造及び恒数は表１に示した通りである。特にβ
−ＣＰＰは良く研究され構造も決定されている。（Ｗ、
Ｍａｎｓｏｎ＋Ｗ、Ｄ、八ｎｎａｎ ； 八ｒｃｈ
ｉｖｅｓ ｏｆ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａ
ｎｄＢｉｏｐｈｙｓｉｃｓ １４５ １６〜２６頁（１
９７１） ）しかし、α−ＣＰＰについては推定構造で
更に分解の進んだものも考えられる。
Ｂｒ１ｔｉｓｈ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＮｕｔｒｉ
ｔｉｏｎ ４３ ４５７〜４６７ （１９８０） ）
、牛乳は古くからその栄養の完全さで知られ、その多
くの効果のうちカルシウムの供給源としてあらゆる食品
の中で最も優れたものとされているが、その因子とし゛
てｃ ｐ ｐ ｃｉ重要なものである。このＣＰＰには
代表的な２種が存在していることが知られている。すな
わち、β−カゼイン曳末のもの（β−ＣＰＰと略記）と
α−カゼイン由来のもの（α−ＣＰＰと略記）の２種で
、その構造及び恒数は表１に示した通りである。特にβ
−ＣＰＰは良く研究され構造も決定されている。（Ｗ、
Ｍａｎｓｏｎ＋Ｗ、Ｄ、八ｎｎａｎ ； 八ｒｃｈ
ｉｖｅｓ ｏｆ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａ
ｎｄＢｉｏｐｈｙｓｉｃｓ １４５ １６〜２６頁（１
９７１） ）しかし、α−ＣＰＰについては推定構造で
更に分解の進んだものも考えられる。
表１
木表におけるアミノ酸残基の略号の
Ａｌａ：Ｌ−アラニン、Ａｒｇ：Ｌ−アルギニン。
Ａ ｓ ｐ ： ｌ、−アスパラギン酸、Ａｓｎ：Ｌ−
アスパラギン、Ｇｌｕ：Ｌ−グルタミン酸、Ｇｉｎ：Ｌ
−グルタミン、Ｇｌｙニゲリシン、ｌｌｅ：Ｌ−イソロ
イシン、Ｌｅｕ：Ｌ−ロイシン、Ｌｙｓ：Ｌ−リジン、
Ｍｅｔ：Ｌ−メチオニン、Ｐｒ。
アスパラギン、Ｇｌｕ：Ｌ−グルタミン酸、Ｇｉｎ：Ｌ
−グルタミン、Ｇｌｙニゲリシン、ｌｌｅ：Ｌ−イソロ
イシン、Ｌｅｕ：Ｌ−ロイシン、Ｌｙｓ：Ｌ−リジン、
Ｍｅｔ：Ｌ−メチオニン、Ｐｒ。
：Ｌ−プロリン
Ｓｅｒ：Ｌ−セリン
ＯＨ２０Ｈ
（Ｈ２Ｎ−ＣＨ−Ｃ００Ｈ）
Ｓｅｔの８Ｌ−ホユホヤリ。
ＯＨ
ＣＨ２０−−Ｐ−−ＯＨ
１
０
（Ｈ２Ｎ −ＣＨ−−ＣＯＯ’Ｈ）
Ｔｈｒ：Ｌ−スレオニン、Ｖａｌ：Ｌ−バリン。
Ｈ２Ｎ−Ａ ｓ ｐ ： Ｎ末端Ｌ−アスパラギン酸。
Ｈ２Ｎ−Ａｒｇ：Ｎ末端Ｌ−アルギニン。
Ｌｙｓ−ｃｏｏＨ： ｃ末端Ｌ−リジン、Ａｒｇ・Ｃ０
ＯＨ： ｃ末端Ｌ−アルギニンをそれぞれ示すものであ
る。
ＯＨ： ｃ末端Ｌ−アルギニンをそれぞれ示すものであ
る。
ＣＰＰの８円層方法としては以下に示す方法が知られて
いる。
いる。
■ 結晶トリプシンでβ−カゼインを加水分解し、ＣＰ
Ｐを生成させた後、ｐＨ４，７で未反応カゼインと一部
の不純物を沈澱除去し、上清部に塩化バリウムとエタノ
ール（終濃度５０％（ｖ／ｖ））を加えてＣＰＰを沈澱
として回収する方法〔例えばＲ，Ｆ、Ｐｅｔｅｒｓｏｎ
、 Ｌ、Ｗ、Ｎｏｕｍａｎ ａｎｄＴ、Ｌ、ＭｃＭｅｅ
ｋｉｎ、 Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ ｔｈｅ Ａ
ｍｅｒｉｃａｎＣｈｅｍｉｃａｌ ５ｏｃｉｅｔｙ
８０ ９５〜９９ （１９５８） ）■ 結晶トリプシ
ンでβ−カゼインを加水分解し、ＣＰＰを生成させた後
、トリクロル酢酸で処理し、不溶物を除去後水酸化ナト
リウムにより中和（ｐＨ５，０）する。その後、ゲル濾
過カラム（Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｇ−２５■ Ｐｈａｒ
ｍａｃｉａ社）により粗分画し、更にイオン交換樹脂カ
ラム（Ｄｏｗｅｘ５０×２■ Ｄｏｎ Ｃｈｅｍｉｃａ
ｌ Ｃｏ、）に−たん吸着させピリジン−酢酸緩衝液（
０，２規定ｐＨ２，５）で溶出し精製する方法（Ｈ，Ｎ
ａ１ｔｏ ａｎｄ Ｈ，５ｕｚｕｋｉ＋Ａｇｒｉｃｕｌ
ｔｕｒａｌ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒ
ｙ ３８ １５４３〜１５４５ （１９７４） ） ■、■の方法ともβ−カゼインを使用しており、この場
合には予めカゼインからβ−カゼインを精製する必要が
あり、収率の低下をもたらし不利である。又■ではバリ
ウム塩、■ではトリクロル酢酸、ピリジンを使用してお
り、これらを使用したものは到底飲食に供することがで
きない。また■に於てはカラムでのＣＰＰの処理量は少
量で工業的製造には適用し難い。
Ｐを生成させた後、ｐＨ４，７で未反応カゼインと一部
の不純物を沈澱除去し、上清部に塩化バリウムとエタノ
ール（終濃度５０％（ｖ／ｖ））を加えてＣＰＰを沈澱
として回収する方法〔例えばＲ，Ｆ、Ｐｅｔｅｒｓｏｎ
、 Ｌ、Ｗ、Ｎｏｕｍａｎ ａｎｄＴ、Ｌ、ＭｃＭｅｅ
ｋｉｎ、 Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ ｔｈｅ Ａ
ｍｅｒｉｃａｎＣｈｅｍｉｃａｌ ５ｏｃｉｅｔｙ
８０ ９５〜９９ （１９５８） ）■ 結晶トリプシ
ンでβ−カゼインを加水分解し、ＣＰＰを生成させた後
、トリクロル酢酸で処理し、不溶物を除去後水酸化ナト
リウムにより中和（ｐＨ５，０）する。その後、ゲル濾
過カラム（Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｇ−２５■ Ｐｈａｒ
ｍａｃｉａ社）により粗分画し、更にイオン交換樹脂カ
ラム（Ｄｏｗｅｘ５０×２■ Ｄｏｎ Ｃｈｅｍｉｃａ
ｌ Ｃｏ、）に−たん吸着させピリジン−酢酸緩衝液（
０，２規定ｐＨ２，５）で溶出し精製する方法（Ｈ，Ｎ
ａ１ｔｏ ａｎｄ Ｈ，５ｕｚｕｋｉ＋Ａｇｒｉｃｕｌ
ｔｕｒａｌ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒ
ｙ ３８ １５４３〜１５４５ （１９７４） ） ■、■の方法ともβ−カゼインを使用しており、この場
合には予めカゼインからβ−カゼインを精製する必要が
あり、収率の低下をもたらし不利である。又■ではバリ
ウム塩、■ではトリクロル酢酸、ピリジンを使用してお
り、これらを使用したものは到底飲食に供することがで
きない。また■に於てはカラムでのＣＰＰの処理量は少
量で工業的製造には適用し難い。
本出順人が先に出願した特願昭５７−５２６３９号−（
昭和５７年３月３０日出願）に於ては、基本的には■の
方法を用いているが、カゼインを原料として用いて、塩
化バリウムの代りにカルシウム塩を用い、ＣＰＰを回収
し、そのまま飲食に供せるようにしたものであるが、エ
タノール等の有機溶媒を大量に使用するので、工業的に
は不利である。
昭和５７年３月３０日出願）に於ては、基本的には■の
方法を用いているが、カゼインを原料として用いて、塩
化バリウムの代りにカルシウム塩を用い、ＣＰＰを回収
し、そのまま飲食に供せるようにしたものであるが、エ
タノール等の有機溶媒を大量に使用するので、工業的に
は不利である。
カゼインをトリプシンで加水分解するとＣＰＰが生成し
てくるが、同時に苦味ペプチドも相当量生成し、加水分
解物そのものは、飲食に供するのに不適当な場合もある
。そこで本発明者らは、有機溶媒を使用しないで、工業
的に有利に苦味ペプチドを除去することにより、ＣＰＰ
を直接飲食に供することが出来るような方法を鋭意検討
した。
てくるが、同時に苦味ペプチドも相当量生成し、加水分
解物そのものは、飲食に供するのに不適当な場合もある
。そこで本発明者らは、有機溶媒を使用しないで、工業
的に有利に苦味ペプチドを除去することにより、ＣＰＰ
を直接飲食に供することが出来るような方法を鋭意検討
した。
その結果、活性炭、陽イオン交換樹脂のカラムに通液す
ることにより、極めて効果的に苦味ペプチドを吸着除去
できることを見出した。拳法によれば、ＣＰＰはカラム
に吸着されることなく、はぼ全量が回収可能で、有機溶
媒を用いることもな（、操作も簡単である。
ることにより、極めて効果的に苦味ペプチドを吸着除去
できることを見出した。拳法によれば、ＣＰＰはカラム
に吸着されることなく、はぼ全量が回収可能で、有機溶
媒を用いることもな（、操作も簡単である。
次に本発明の構成について説明する。
本製造に使用する原料であるカゼインは各種酸カゼイン
、カゼインナトリウム、カゼインカルシウム等のカゼイ
ンが最も良いが、牛乳、スキムミルク等の未精製のもの
でも原料として用いることができる。本製法に従えば、
この原料カゼインを水に熔解し、トリプシン又はトリプ
シンを含む酵素剤を加える。本発明に使用するトリプシ
ン又はそれを含む酵素剤としては、市販の膵臓性の酵素
（バンクレアチン）でも十分であるが、収率等の点から
、結晶グレードのものが好ましい。
、カゼインナトリウム、カゼインカルシウム等のカゼイ
ンが最も良いが、牛乳、スキムミルク等の未精製のもの
でも原料として用いることができる。本製法に従えば、
この原料カゼインを水に熔解し、トリプシン又はトリプ
シンを含む酵素剤を加える。本発明に使用するトリプシ
ン又はそれを含む酵素剤としては、市販の膵臓性の酵素
（バンクレアチン）でも十分であるが、収率等の点から
、結晶グレードのものが好ましい。
原料のカゼインに上記酵素を作用させることによって、
両者が反応してＣＰＰを生成する。この際、工業的酵素
反応条件は、反応時のカゼイン濃度は３０以下、好まし
くは２〜３０％、反応−は６．０〜９．０、反応温度は
１５〜６０ ’Ｃ１好ましくは２０〜５０℃が良好にＣ
ＰＰが生成し好都合である。
両者が反応してＣＰＰを生成する。この際、工業的酵素
反応条件は、反応時のカゼイン濃度は３０以下、好まし
くは２〜３０％、反応−は６．０〜９．０、反応温度は
１５〜６０ ’Ｃ１好ましくは２０〜５０℃が良好にＣ
ＰＰが生成し好都合である。
酵素使用量は対基質カゼイン重量に対し、結晶トリプシ
ンとして０．００１％〜２％相当の量で、処理時間は５
分〜１００時間で十分反応が進行しｃｐＰを生成するこ
とができる。
ンとして０．００１％〜２％相当の量で、処理時間は５
分〜１００時間で十分反応が進行しｃｐＰを生成するこ
とができる。
本発明の分画操作は極めて簡単であり、吸着剤をカラム
に充填し、カゼインのトリプシン分解物を通液するだけ
で良いが、予めｐＨ３〜５．５で等電点沈澱を行ない、
一部不純物を除去しておくことが好ましい。
に充填し、カゼインのトリプシン分解物を通液するだけ
で良いが、予めｐＨ３〜５．５で等電点沈澱を行ない、
一部不純物を除去しておくことが好ましい。
表２に苦味の吸着剤のスクリーニング結果を示表 ２
吸着剤の選択 以上の結果から明らかなように、活性炭、陽イオン交換
樹脂が苦味の吸着に優れていた。陰イオン交換樹脂は、
苦味吸着能弱く、ＣＰＰが吸着される傾向があった。陽
イオン交換樹脂は、ＣＰＰを全く吸着せず、活性炭は、
はじめＣＰＰを若干吸着するが、通′液量が増加するに
つれ溶離し、実質的には殆どＣＰＰを吸着することなく
苦味ペプチドを選択的に吸着することが判明した。
吸着剤の選択 以上の結果から明らかなように、活性炭、陽イオン交換
樹脂が苦味の吸着に優れていた。陰イオン交換樹脂は、
苦味吸着能弱く、ＣＰＰが吸着される傾向があった。陽
イオン交換樹脂は、ＣＰＰを全く吸着せず、活性炭は、
はじめＣＰＰを若干吸着するが、通′液量が増加するに
つれ溶離し、実質的には殆どＣＰＰを吸着することなく
苦味ペプチドを選択的に吸着することが判明した。
本発明に用いる吸着剤は、活性炭としてはカラムに充填
可能な粒状活性炭を用いる。例えばビッツハーグ活性炭
ＣＡＬ （オルガノ）９粒状白ｇＫＬ（武田薬品工業）
、クラレコールＧＬＣ（クラレケミカル）などが用いら
れる。陽イオン交換樹脂としてはアンバーライトＩＲ−
１２０Ａ（オルガノ）、ダウエンクスＨＣＲ−Ｗ２（室
町化学）等が用いられる。
可能な粒状活性炭を用いる。例えばビッツハーグ活性炭
ＣＡＬ （オルガノ）９粒状白ｇＫＬ（武田薬品工業）
、クラレコールＧＬＣ（クラレケミカル）などが用いら
れる。陽イオン交換樹脂としてはアンバーライトＩＲ−
１２０Ａ（オルガノ）、ダウエンクスＨＣＲ−Ｗ２（室
町化学）等が用いられる。
以上の吸着剤をカラムに充填しＣＰＰと苦味ペプチドを
含む液を通液する。通液濃度としては２〜１５％が操作
しやすく通液速度として空塔速度（ＳＶ） ０．２〜
２．０の範囲で行なうのが好ましい。
含む液を通液する。通液濃度としては２〜１５％が操作
しやすく通液速度として空塔速度（ＳＶ） ０．２〜
２．０の範囲で行なうのが好ましい。
本方法で実施すると１βのカラムで出発カゼインとして
約１〜２ ｋｇ相当量を処理できる。
約１〜２ ｋｇ相当量を処理できる。
このようにして得られるＣＰＰを含む精製分画は、苦味
が殆どないもので、直接飲食に供することが可能である
。また吸着カラムは、酸アルカリ再生、焼成再生が可能
であり、繰返し使用できる。
が殆どないもので、直接飲食に供することが可能である
。また吸着カラムは、酸アルカリ再生、焼成再生が可能
であり、繰返し使用できる。
次に実施例で本発明の詳細な説明する。
実施例１
乳酸カゼインにュージーランド産）１ｋｇを水に熔解し
て１０％溶液とした（ｐＨ８，０）。この溶液に豚の結
晶トリプシン（ノボ社製）を対基質０．０１％添加しＰ
Ｈ７，５〜８．５で５０℃、６時間反応させた。
て１０％溶液とした（ｐＨ８，０）。この溶液に豚の結
晶トリプシン（ノボ社製）を対基質０．０１％添加しＰ
Ｈ７，５〜８．５で５０℃、６時間反応させた。
反応液中にはＣＰＰが生成したが苦味も又、強く感ぜら
れた。反応後、液の−を４．５とし生じた沈澱を遠心分
離により除去した。一部不純物が除去されたが苦味は相
変らず強かった。得られた上清部をクラレコールＧＬＣ
カラム（２００ｍ１）に５Ｖ＝０．２で通液した。約２
β通液するまで、苦味を全く感じない通過液が得られた
が、その後苦味を徐々に感じるようになったので、通液
を打切り、苦味のない両分を噴霧乾燥により粉末とした
。
れた。反応後、液の−を４．５とし生じた沈澱を遠心分
離により除去した。一部不純物が除去されたが苦味は相
変らず強かった。得られた上清部をクラレコールＧＬＣ
カラム（２００ｍ１）に５Ｖ＝０．２で通液した。約２
β通液するまで、苦味を全く感じない通過液が得られた
が、その後苦味を徐々に感じるようになったので、通液
を打切り、苦味のない両分を噴霧乾燥により粉末とした
。
９０ｇ（対カゼイン収率必％）の粉末を得た。ＣＰＰの
収率は１００％であり、苦味は全く感じなかった。
収率は１００％であり、苦味は全く感じなかった。
実施例２
実施例１で得られた上滑を用い、ダウエックスＨＣＲ−
Ｗ２のカラム（１００ｍｊりに通液した。
Ｗ２のカラム（１００ｍｊりに通液した。
速度は５Ｖ＝２で実施した。約２Ｉ１通液するまで苦味
を感じなかった。２１を超えると苦味を感するようにな
ったので、通液を打切り通過液を凍結乾燥した。粉末５
０ｇを得た。対カゼイン収率は２９．５％、ｃｐｐ収率
は１００％であり、苦味は全く感じなかった。
を感じなかった。２１を超えると苦味を感するようにな
ったので、通液を打切り通過液を凍結乾燥した。粉末５
０ｇを得た。対カゼイン収率は２９．５％、ｃｐｐ収率
は１００％であり、苦味は全く感じなかった。
特許出願人 明治製菓株式会社
代理人 新井 力（ほか２名）
Claims (1)
- １、 カゼイ・ンをトリプシンで加水分解し、カゼイン
ホスホペプチドを生成させた後、その分解液を活性炭又
は陽イオン交換樹脂カラムに通液し、苦味成分を吸着除
去し、カゼインホスホペプチド画分を得ることを特徴と
するカゼインホスホペプチドの製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3342283A JPS59159792A (ja) | 1983-02-28 | 1983-02-28 | カゼインホスホペプチドの製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3342283A JPS59159792A (ja) | 1983-02-28 | 1983-02-28 | カゼインホスホペプチドの製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS59159792A true JPS59159792A (ja) | 1984-09-10 |
Family
ID=12386122
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3342283A Pending JPS59159792A (ja) | 1983-02-28 | 1983-02-28 | カゼインホスホペプチドの製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS59159792A (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS63297A (ja) * | 1986-06-18 | 1988-01-05 | Handai Biseibutsubiyou Kenkyukai | 遺伝子発現産物の精製法 |
| JPH01269499A (ja) * | 1988-04-20 | 1989-10-26 | Seiwa Kasei:Kk | カゼインペプチドの製造方法 |
| EP1206911A4 (en) * | 1999-08-24 | 2003-01-22 | Meiji Seika Kaisha | GROWTH-SUPPORTING COMPOSITIONS FOR MAMMALS AND METHOD FOR PROMOTING THE GROWTH OF MAMMALS USING THE SAME |
| CN103102388A (zh) * | 2011-11-11 | 2013-05-15 | 中国科学院大连化学物理研究所 | 一种顺序富集多磷酸化肽和单磷酸化肽的方法 |
-
1983
- 1983-02-28 JP JP3342283A patent/JPS59159792A/ja active Pending
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS63297A (ja) * | 1986-06-18 | 1988-01-05 | Handai Biseibutsubiyou Kenkyukai | 遺伝子発現産物の精製法 |
| JPH01269499A (ja) * | 1988-04-20 | 1989-10-26 | Seiwa Kasei:Kk | カゼインペプチドの製造方法 |
| EP1206911A4 (en) * | 1999-08-24 | 2003-01-22 | Meiji Seika Kaisha | GROWTH-SUPPORTING COMPOSITIONS FOR MAMMALS AND METHOD FOR PROMOTING THE GROWTH OF MAMMALS USING THE SAME |
| CN103102388A (zh) * | 2011-11-11 | 2013-05-15 | 中国科学院大连化学物理研究所 | 一种顺序富集多磷酸化肽和单磷酸化肽的方法 |
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