JPH0372858A - 卵の改質方法 - Google Patents

卵の改質方法

Info

Publication number
JPH0372858A
JPH0372858A JP2124637A JP12463790A JPH0372858A JP H0372858 A JPH0372858 A JP H0372858A JP 2124637 A JP2124637 A JP 2124637A JP 12463790 A JP12463790 A JP 12463790A JP H0372858 A JPH0372858 A JP H0372858A
Authority
JP
Japan
Prior art keywords
egg yolk
treated
aqueous solution
gel
enzyme
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Granted
Application number
JP2124637A
Other languages
English (en)
Other versions
JP2877439B2 (ja
Inventor
Tomoaki Saito
知明 斉藤
Kozo Ouchi
大内 弘造
Yoshinori Ota
太田 惠教
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
KH Neochem Co Ltd
Original Assignee
Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd filed Critical Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd
Publication of JPH0372858A publication Critical patent/JPH0372858A/ja
Application granted granted Critical
Publication of JP2877439B2 publication Critical patent/JP2877439B2/ja
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Fee Related legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y301/00Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/04Phosphoric diester hydrolases (3.1.4)
    • C12Y301/04004Phospholipase D (3.1.4.4)
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
    • A23L15/00Egg products; Preparation or treatment thereof
    • A23L15/25Addition or treatment with microorganisms or enzymes

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 産業上の利用分野 本発明は微生物由来のホスホリパーゼD (PL−D)
を用いる卵の改質方法に関する。改質された卵は乳化性
、加熱ゲル形成性等に優れ、食品の改良に有用である。
卵は、乳化性、ゲル形成性、起泡性などの多様な機能性
を有し、広範な食品に利用されている食品蛋白素材であ
る。特に卵黄中では、15%(w/w)の蛋白質と、ホ
スファチジルコリン(PC)、ホスファチジルエタノー
ルアミン(PE)を主成分とする10%(w/W)のリ
ン脂質が高次構造体であるリポ蛋白質を形成し、卵黄の
機能を支配している。
PL−Dを卵黄に作用させることは知られている(特開
昭51−84785号公報)。該公報で用いられるPL
−Dはシグマ社から購入されたものである。微生物(ス
トレプトマイセス属)由来のPL−Dがシグマ社のカタ
ログに最初に掲載されたのは1986年(昭和61年)
版カタログであることから判断すると、前記公報で用い
られたPL−Dは微生物由来のものではなく、植物由来
のものと推定される。
卵黄にホスホリパーゼA2  (PL−A2 ) を作
用させて熱安定性の良いマヨネーズを得ることは知られ
ている〔ジャーナル・オブ・ザ・サイエンス・オプ・フ
ード・アンド・アグリカルチャー(J、 of the
 5cience of Food &^gricul
uture)。
32、451−458 (1981) ]。
全卵液乃至卵黄液に麹かび或いはくものすかび黒かび等
の糸状菌から得た酵素群を加えてpH3,5〜4.5の
下に熱凝固性を失う程度以上に酵素作用を行わせること
は知られている(特公昭47−34937号公報)。リ
ン脂質混合物をPL−DとPL−Aとで処理することは
知られている(特開昭58−51853号公報)。
発明が解決しようとする課題 植物由来のPL−Dを卵黄に作用させても優れた加熱ゲ
ル形成性、乳化性等を有する改質弁は得られなかった。
又、PL−A2改質卵による乳化物の増粘効果は不充分
である。それ故乳化物の増粘効果を上げる為には、食品
添加物として摂取量が規制され、食感の低下が指摘され
ているカルボキシメチルセルロースなどの化学合成され
た増粘剤や天然のガム類の使用に頼らなければならない
加えてP L −A 2改質卵は、ゲル形成性を著しく
損失している為に、卵の熱凝固性を利用する様々の食品
群には使用できない。
特公昭47−34937号公報の方法で得られる改質弁
は熱凝固性を失ったものであり、製菓製パン、水産煉り
製品、畜肉加工品、麺等の熱凝固性を利用した食品には
利用できない。
特開昭58−51853号公報では植物由来のPL−D
を用いており、微生物由来のPL−Dについては何んら
開示していない。
加熱ゲル形成能、乳化性等の優れた改質弁を得る為の卵
の改質方法が求められている。
課題を解決するための手段 本発明は卵に微生物由来のPL−D又は微生物由来のP
L−D及びホスホリパーゼA (PL−A)を作用させ
ることを特徴とする卵の改質方法に関する。
本発明の改質方法によって得られた改質弁は優れた加熱
ゲル形成能及び乳化性を有する。
本発明は卵成分のうちで、特に卵黄リン脂質を改質する
ものである。卵黄リン脂質中には特にホスファチジルコ
リン(PC)が高濃度に存在する。
卵黄リン脂質の組成の一例を第1表に示す。
第 表 〔フードケミカルVol、  1.  N(L7. P
、76(1985) 3次に本発明方法の工程を示す。
(1)PL−Dを用いる場合 (2)  PL−DとPL R−Co−0−CHi R−CD−0−CII  O C)+2−P−OX H Aとを用いる場合 卵黄リン脂質 (PCとPEの混合物) R−CD−1X及びYは前記と同義 R−CD−o−CH2 R−Co−0−C112 ホスファチジン酸(PA) 転移産物 R−CD−0−C)! 2 HO−C)I  O 1 R−CD−0−CH。
HD−C1l  0 R−CD−0−CH2 R−CO−0−CH2 +(0−C)+2 110−CH2 H 口H ホスファチジン酸(FA) 転移産物 リゾホスファチジン酸(LPA) リゾ型転移産物 卵黄リン脂質を含む原料卵としては、鶏卵、あひる卵、
うずら卵等が用いられ、その形態としては、生卵、濃縮
卵、乾燥卵、プロテアーゼやリパーゼで処理した酵素処
理卵等があげられる。
PL−Dとしては微生物例えば、ストレプトマイセス属
、バチルス属、アスバルギルス属、リゾプス属、ムコー
ル属、ノー力ルジイオプシス属、ミクロモノスポラ属、
ノカルデイア属、ブレビバクテリウム属、アクチノマデ
ューラ属、サツカロマイセス属由来のものが用いられる
PL−Aとしては、動物(豚又は牛の騨N)由来のもの
、微生物由来のもの等が用いられる。
卵にPL−Dを作用させる際に水酸基を持つ化合物を共
存させてもよい。
水酸基を持つ化合物としてはグルコース、フラクトース
、ソルビトール、シコクロース、エタノール、グリセロ
ール、L−セリン、グリセリン脂肪酸エステル等があげ
られ、その使用量は卵黄を基準として1−20%(w/
w)である。
PL−Dを用いる改質は、反応温度5〜70℃、好まし
くは30〜60℃、pH2〜9、好ましくは4〜8で1
分間〜20時間、好ましくは6分間〜5時間行われる。
PL−Dの使用量は原料卵の中のPC+PEのg当り0
.5〜1000単位、好ましくは1〜100単位である
PL−Aの改質もPL−Dの改質と同様に行われる。
転移産物の例としては、ホスファチジルグルコース、ホ
スファチジルフラクトース、ホスファチジルソルビトー
ル、ホスファチジルシュクロース、ホスファチジルエタ
ノール、ホスファチジルグリセロール、ホスファチジル
し一セリン、ホスファチジルグリセリン脂肪酸エステル
等があげられる。
リゾ型転移産物の例としては、リゾホスファチジルグル
コース、リゾホスファチジルフラクトース、リゾホスフ
ァチジルソルビトール、リゾホスファチジルシュクロー
ス、リゾホスファチジルエタノール、リゾホスファチジ
ルグリセロール、リゾホスファチジルl、−七リン、リ
ゾホスファチジルグリセリン脂肪酸エステル等があげら
れる。
本発明の方法によって改質された卵は種々の食品、例え
ばスポンジケーキ、チーズケーキ、ビスケット、クツキ
ー、ババロア、アイスクリーム、ドーナツ、ハンバーグ
、ソーセージ、蒲鉾、マヨネーズ、ドレッシング、卵シ
ート、クレープ等の製造原料として用いられる。
以下に実施例及び参考例を示す。
実施例■。
70%(w/v)卵黄水溶液500−に参考例1で得た
ストレプトマイセス属微生物由来のPL−D(以下、参
考例1のPL−Dと称す)又は参考例2で得たニンジン
由来のPL−D (以下、参考例2のPL−Dと称す)
を第2表に示す活性単位添加した後、pHを6に維持し
、50℃で4時間処理し、酵素処理卵黄水溶液を得た。
その結果を第2表に示す。
活性測定法: 6%精製大豆レシチンエマルジョン(0,6g精製大豆
レシチン、1〇−蒸留水)0.5−に、50mMトリス
塩酸緩衝液(pH7,0) 0.5 mRを混合しこれ
に酵素液0.01−を加え、37℃で10分間反応後、
15%トリクロロ酢酸水溶液0.5−を添加して反応を
停止した。次にデタミナーChE (協和メデックス社
製)を用いて、反応液中に生成したコリンを定量した。
対照としてあらかじめ熱失活した酵素を用いて同様に反
応物を測定した。そして1分間に1μmolのコリンを
遊離する酵素活性をl単位とする。
卵黄のPL−D反応率を求める為のコリンの定量はデタ
ミナーChE (コリンエステラーゼ測定試薬、協和メ
デッスク社製〉を使用した。生成したコリンの量より生
卵黄のPCからPAへの加水分解率を求めた。また、卵
黄中のPEの加水分解率はPCの加水分解率と同率とし
た。さらに、改質卵のリン脂質組成は酸性下で溶媒(ク
ロロホルム:メタノール=2:IV/V)で抽出後、薄
層クロマトグラフィーでfff1認した。PL−Dの反
応率(mo1%)は卵黄中のPCとPEのPAへの加水
分PC+PE 第 2 表 *以下、単位は単位/ g P C+ P Eを意味す
る。
表から明らかな如く、参考例2のPL−Dに比較して参
考例1のPL−Dが卵黄リポ蛋白質のリン脂質を変換す
ることが可能であった。
実施例2゜ 実施例1において、70%(w/v)卵黄水溶液の代わ
りに全卵溶液500gを用いる以外は実施例1と同様に
処理し、第3表の結果を得た。
実施例3゜ 70%(w/v)卵黄水溶液500−に参考例1のPL
−D6.25単位又は参考例2のPL−D2020単添
加した後、pHを6.0に維持し、50℃で4時間処理
し酵素処理卵黄水溶液を得た。
一方、70%(w/v)卵黄水溶液500mj!に大豆
ホスファチジン酸を卵黄中のPCとPEl7)重量の5
Qmo1%量添加し、前記と同様に処理した。これをD
区と称す。この結果を第4に示す。
第   4   表 次に、前記各処理区の卵黄水溶液を直径3cmのケーシ
ングに充填後、90℃で、40分間加熱して熱凝固ゲル
を取得した。この直径3cm、高さ3Cfflのゲルを
5mm変形させた際の応力を測定してゲルの硬さを算出
した。又直径7mmのプランジャーをゲルに挿入してゲ
ルが破断する時の荷重と変形をクリープメーター(山型
RB−3305+以下同じ〉を用いて測定した。その結
果を第5表に示す。
第   5   表 第   6   表 本発明方法(参考例1のPL−D処理区)で得たゲルは
参考例2のPL−D処理区及びD区のそれに比べて著し
いゲル強度の向上が認められた。
実施例4゜ 70%(w/v)卵黄水溶液500−に参考例1のPL
−Dを第6表に示す活性単位添加した後、p)Iを6に
維持し、50℃で1又は3時間処理し、第6表に示す反
応率の卵黄水溶液を得た。該卵黄水溶液を実施例3と同
様に処理しゲルを得た。そのゲルの物性を第6表に併せ
て示す。
ゲル形成性が向上した。
実施例5゜ 70%(w/v)卵黄水溶液500−に参考例1のPL
−D(6,25単位〉又は該PL−Dとグリセロール1
0%(v/v)を添加した後、pi−iを6.0 l:
維持し、50℃で4時間処理し、酵素処理卵黄水溶液を
得た。
該卵黄水溶液を実施例3と同様に処理し、ゲルを得た。
そのゲルの物性を第7表に示す。
第 7 表 第 表 グリセロールをPL−Dに併用することにより、PL−
D単独の場合に比べて破断変形の大きい伸展性のあるゲ
ルが得られた。
実施例6 70%(w/v)卵黄水溶液500−に参考例1のPL
−D7単位、参考例2のPL−D2020単は豚膵臓よ
り調製されたPL−A、20単位(Lecitase。
NoIlo社製)を添加した後、pHを6.0に維持し
ながら50℃で4時間処理し酵素処理卵黄水溶液を得た
。その結果を第8表に示す。
尚、無添加区とは酵素無添加区のことである。
*:卵黄のPLA2の反応率は、デタミナNEFA (
遊離脂肪酸定量用試薬、協和メデックス社製)を用いて
、PC+PEの総量に対する新らたに反応によって生成
した遊離脂肪酸の比率で求めた。(以下同じ)次に、前
記各酵素処理卵黄液を用いて第9表に示す配合割合でマ
ヨネーズを調製した。
第9表 調製したマヨネーズを37℃で1時間保温後、調製マヨ
ネーズにクリープメーターを用いて直径4cmのプラン
ジャーを5mm挿入とする時の応力を測定した。測定よ
り算出される硬さを粘度の指標とした。その結果を第1
0表に示す。
第  10 表 *無添加区の数値を基準とする。
参考例1のPL−Dを用いることにより、他の処理区に
比べてより硬さのあるマヨネーズを得ることができる。
実施例7゜ 70%(w/V)卵黄水溶液500rnlに参考例1の
PL−Dを添加し4時間反応させた後、さらにPL−A
を添加して4時間処理した。
グリセロールは第11表に示す如く、卵黄に対し5及び
15%(w/w)添加された。
l 参考例1のPL−〇 (6,25単位〉 6.0508       5 次に前記各試料の卵黄液を用いて第9表に示す配合割合
でマヨネーズを調製し、実施例6と同様に測定した。
その結果を第12表に示す。
第 2 表 試01及び2は試料3に比べて硬さのあるマヨネーズを
得ることができる。
実施例8゜ 70%(w/v)卵黄水溶液500−と参考例1のPL
−D6.25単位を用い実施例1と同様に処理し、反応
率47.9mo1%の酵素処理卵黄水溶液を得た。
該卵黄水溶液を用い、次の方法により畜肉ゲルを調製し
た。豚モモ肉のミンチ150gに酵素処理卵黄水溶液、
卵黄水溶液又は水をそれぞれ30gずつ添加し混合した
後、脱気した。ケーシングに充填後、70℃で20分間
加熱し、畜肉ゲルを加し混合した後、脱気してケーシン
グに充填した。
70℃で20分間加熱して畜肉ゲルを得た。そのゲル物
性を第14表に示す。
第   14   表 酵素処理水溶液を用いることによりゲル強度が非常に向
上した。
実施例10゜ 70%(w/v)卵黄水溶液500rn!!に参考例1
のPL−D (処理区−1)、該PL−Dと豚膵臓より
調製されたP L −A 2 (Leci tase 
:処理区−2)、参考例2のPL−D (処理区〜3)
、又はPL−A 2 (Lecitase :処理区−
4)を添加して第15表に示す条件で処理した。その結
果を第15表に示す。尚、処理区−5は酵素無添加の場
合である。
得た。畜肉ゲルから遊離してくる水の重量を測定した。
その結果を第13表に示す。
第   13   表 *加熱前のゲル重量に対する遊離水量の重量酵素処理卵
黄水溶液を用いることにより畜肉製品の保水性が非常に
向上した。
実施例9゜ 70%(w/v)卵黄水溶液500−と参考例1のPL
−D4単位を用い実施例1と同様に処理し、反応率28
mo1%の酵素処理卵黄水溶液を得た。
次の方法により畜肉ゲルを調製した。
豚モモ肉のミンチ200gにNaCJ 6 g、ポリゴ
ンC(重合リン酸塩、千代田化学工業所株all)1g
15%亜硝酸す)IJウム水溶液l−及び酵素処理卵黄
水溶液30g又は卵黄水溶液30gを添第 5 表 次に、前記各酵素処理卵黄水溶液を用いて前記第9表に
示す配合割合でマヨネーズで調製し、実施例6と同様に
測定した。その結果を第16表に示す。
第 16 表 *:処理区5の数値を基準とする。
処理区lは処理区3〜4に比べて硬さが向上したが、処
理区2はさらに向上していた。
実施例11゜ 実施例1ot、:おいて処理区1〜4の酵素の単位を処
理区1  (PL−05単位)、処理区2 (PL−D
5単位、PL−A、10単位)、処理区3 (PLD2
0単位)、処理区4 (PL−A210単位〉に代える
以外は実施例10と同様にして第17表に示す反応率の
酵素処理卵黄水溶液を調製した。又、実施例3と同様に
してゲルを得た。その物性を第18表に示す。
実施例12゜ 70%(w/v)卵黄水溶液500−に参考例1のPL
−D又はPL−A2又はPL−D及びPL−A2を第1
9表に示す活性単位添加した後、pH6,0に維持し、
50℃で4又は8時間処理し、第19表に示す反応率の
卵黄水溶液を得た。該卵黄水溶液を実施例3と同様に処
理し、ゲルを得た。そのゲルの物性を第」9表に示す。
第 7 表 第 8 表 処理区1は処理区3〜4に比べて、硬さ、破断荷重及び
破断変形は向上したが、処理区2はさらに向上していた
実施例13゜ 全卵液に参考例1のPL−D22単を添加した後、pH
を6.0に維持しながら、50℃で4時間処理した。つ
いで、該処理液にPL−A、5単位添加した後、同pH
で50℃で4時間処理して酵素処理卵黄水溶液を得た。
ついで、実施例3と同様にしてゲルを得た。その物性を
第20表に示す。
第20表 −1) 又、大豆リン脂貢をPL−DとPL−Azとで処理して
得たLPAt−PCとPEの総量の50+no1%添加
した卵黄水溶液を得た。(処理区−2)前記処理区−1
及び2を用い実施例3と同様にしてゲルを得、その物性
を測定した。その結果を第21表に示す。尚、処理区−
3は酵素無添加の場合である。
第   21   表 実施例14゜ 70%(w/v)卵黄水溶液500dに参考例1のPL
−D77単を添加した後、pHを6.0に維持しながら
、50℃で4時間処理した。ついで、該処理液にPL−
A、20単位を添加した後、前記と同条件で酵素処理卵
黄水溶液を得た。(処理区処理区−1は処理区−2及び
3に比べて硬さ、破断荷量及び破断変形が非常に向上し
ていた。
実施例15゜ 70%(w/v)卵黄水溶液500d、参考例1のPL
−D77単及びPLA*2単位を用い実施例14と同様
に処理して、酵素処理卵黄水溶液を得た。該水溶液を用
いて畜肉ゲルを調整した。
豚モモ肉ミンチ100gに食塩0.5 gと酵素処理卵
黄水溶液20g又は卵黄水溶液(対照)20gを添加し
た。ついで家庭用フードカッターで5秒間混合した後、
減圧ミキサーで30秒間混合脱気しケーシングに充填し
た。これを70℃で20分間加熱して畜肉ゲルとした。
このゲルの破断荷重及び破断変形をクリープメーターに
て直径5+y+mのプランジャーを用いて測定した。そ
の結果を第22表に示す。
第22表 酵素処理卵黄水溶液30g又は卵黄水溶液(対照)30
gを添加した。
これを家庭用フードカッターで30秒間混合した後、減
圧ミキサーで30秒間混合脱気しケーシングに充填した
。これを70℃で20分間加熱して畜肉ゲルとした。
その破断荷重及び破断変形を第23表に示す。
第   23   表 又、次の様にして畜肉ゲルを調整した。
豚モモ肉ミンチ100gに食塩3g、ポリゴンCO,5
g、5%亜硝酸す) IJウム水溶液0.5−及び実施
例の畜肉ゲルは対照のそれに比べて破断荷重及び破断変
形が向上していた。
参考例1゜ グリセロール2%、ペプトン2%、硝酸カリウム0.1
%、リン酸二カリウム0.05%、硫酸マグネシウム0
.05%及び食塩0.05%の組成を有する培地(pH
7,0)  15 ji!を301のジャーファメンタ
−に入れ、加熱滅菌(120℃、20時間)後、これに
前記と同組成の培地で培養(28℃、20時間)したス
トレプトミセス・ラヴエンデュラー(Streptom
yces  Iavendulae)  I F O3
125の種培養液の500−を接種し、28℃で通気攪
拌培養(通気量:15j!/分、攪拌: 25Or、 
p、 m)を行った。約20時間後に酵素活性の最大値
が得られた(1.2 U/d)。
ついで、得られた培養液15j!を遠心分離(1000
0r、P、m、 10分間)して菌体を除去した。
得られた上澄15flを3Ilまで減圧濃縮した。
この濃縮液に31のエタノールを添加し沈澱画分を除去
した後、71のエタノールをさらに添加し静置後上澄を
除去した。得られた沈澱物をIIlの50mMIJス塩
酸緩衝液(pH7,5>に溶解した。
これを151の同緩衝液に対して透析を行い低分子の夾
雑物質を除去した。透析終了後、本酵素液をS縮してセ
ファデックスG −100[:PharmaciaFi
ne Chemicals Inc、 ]を用いたゲル
濾過クロマトグラフィーを行ってさらに精製し酵素標品
(活性収率:75%)を得た。
参考例2゜ 水洗したニンジン1kgをミキサーで破砕した後、水冷
下、10,000回転、5分間ホモジナイズをした。
得られた破砕溶液をガーゼでp過してρ液を得た。
さらにE液を10.OO’0回転で30分間遠心分離し
、上澄を得てニンジンPL−Dの粗酵素溶液(10単位
/d)とした。
発明の効果 本発明方法により優れた加熱ゲル形成性、乳化性等を有
する改質卵を得ることができる。

Claims (1)

    【特許請求の範囲】
  1.  卵に微生物由来のホスホリパーゼD又は微生物由来の
    ホスホリパーゼD及びホスホリパーゼAを作用させるこ
    とを特徴とする卵の改質方法。
JP2124637A 1989-05-17 1990-05-15 卵の改質方法 Expired - Fee Related JP2877439B2 (ja)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP1-123462 1989-05-17
JP12346289 1989-05-17

Publications (2)

Publication Number Publication Date
JPH0372858A true JPH0372858A (ja) 1991-03-28
JP2877439B2 JP2877439B2 (ja) 1999-03-31

Family

ID=14861230

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP2124637A Expired - Fee Related JP2877439B2 (ja) 1989-05-17 1990-05-15 卵の改質方法

Country Status (4)

Country Link
US (1) US5080911A (ja)
EP (1) EP0398666B1 (ja)
JP (1) JP2877439B2 (ja)
DE (1) DE69011408T2 (ja)

Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5295920A (en) * 1991-12-04 1994-03-22 Mazda Motor Corporation Automatic transmission system for vehicle
JP2007068459A (ja) * 2005-09-07 2007-03-22 Kao Corp ケーキ類
JPWO2010140708A1 (ja) * 2009-06-05 2012-11-22 味の素株式会社 畜肉加工製品改質用の酵素製剤及び畜肉加工製品の製造方法
JP6473855B1 (ja) * 2018-02-13 2019-02-20 キユーピー株式会社 熟成卵黄、それを用いた加工食品及び熟成卵黄の製造方法

Families Citing this family (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CA2058056C (en) * 1990-12-21 1996-11-05 Chiaki Saito Method of decreasing cholesterol concentration in food
US5441876A (en) * 1993-07-30 1995-08-15 The United States Of America As Represented By The Secretary Of The Navy Process for the preparation of headgroup-modified phospholipids using phosphatidylhydroxyalkanols as intermediates
US5968566A (en) * 1996-05-14 1999-10-19 Mlp Operating Company Refrigerated yeast-raised pizza dough
EP2236602A1 (en) 1998-11-27 2010-10-06 Novozymes A/S Lipolytic enzyme variants
US6068997A (en) * 1999-03-01 2000-05-30 Kemin Industries, Inc. Method for the conversion of lecithin into lysolecithin
US6235336B1 (en) 1999-09-02 2001-05-22 Kraft Foods, Inc. Egg yolk compositions
EP2258835A1 (en) 2000-04-28 2010-12-08 Novozymes A/S Lipolytic enzyme variant
DK2295556T3 (en) 2002-01-16 2015-01-26 Novozymes As Lipolytic Enzyme Variants and Method of Preparation thereof.
US7005158B1 (en) * 2003-06-30 2006-02-28 University Of Florida Research Foundation, Inc. Methods of improving the properties of egg proteins
US20090246319A1 (en) * 2008-03-31 2009-10-01 Kraft Foods Holdings, Inc. Process And Formulation For Making An Egg Product With Increased Functionality And Flavor
WO2014146660A1 (en) 2013-03-21 2014-09-25 Sanovo Process Solutions A/S Enzymatic improvement of foam volume and stability of hen egg white
CN110702866B (zh) * 2019-10-24 2021-10-26 中国水产科学研究院南海水产研究所 一种基于磷脂对鱼糜品质进行评价的方法

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3260606A (en) * 1964-04-29 1966-07-12 Taiyo Food Co Ltd Enzymatic treatment of egg
GB1525929A (en) * 1974-11-25 1978-09-27 Unilever Ltd Stabilised emulsions comprising phospholipoprotein
JPS5851853A (ja) * 1981-09-18 1983-03-26 Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd リン脂質混合物の処理法
JPS63245684A (ja) * 1987-03-31 1988-10-12 Japanese Res & Dev Assoc Bio Reactor Syst Food Ind ホスフアチジン酸誘導体の製造法

Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5295920A (en) * 1991-12-04 1994-03-22 Mazda Motor Corporation Automatic transmission system for vehicle
JP2007068459A (ja) * 2005-09-07 2007-03-22 Kao Corp ケーキ類
JPWO2010140708A1 (ja) * 2009-06-05 2012-11-22 味の素株式会社 畜肉加工製品改質用の酵素製剤及び畜肉加工製品の製造方法
JP6473855B1 (ja) * 2018-02-13 2019-02-20 キユーピー株式会社 熟成卵黄、それを用いた加工食品及び熟成卵黄の製造方法

Also Published As

Publication number Publication date
EP0398666A3 (en) 1991-01-16
US5080911A (en) 1992-01-14
EP0398666B1 (en) 1994-08-10
JP2877439B2 (ja) 1999-03-31
DE69011408D1 (de) 1994-09-15
DE69011408T2 (de) 1995-04-20
EP0398666A2 (en) 1990-11-22

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JPH0372858A (ja) 卵の改質方法
JP3091286B2 (ja) コレステロール低減化食品の製造法
DE69332217T3 (de) Phospholipase A1, Verfahren zu seiner Herstellung und Anwendung
JP4593697B2 (ja) リパーゼおよびプロテアーゼ含有消化酵素混合物の水溶性医薬製剤中の安定化添加物、該添加物を含有する製剤および消化酵素混合物を製造するためのキット
EA003632B1 (ru) Фитазы из микроорганизма monascus anka, способ их получения и корм для животных, содержащий указанные фитазы
HU215035B (hu) Eljárás hőre stabil "olaj-a-vízben" emulzió előállítására
JPH0249593A (ja) リゾレシチンの製造方法
CN1981046A (zh) 水解卵磷脂产物的酶促生产
JP2000245492A (ja) 微生物抽出脂質
JP4933432B2 (ja) 新規なリン脂質加工剤
JPS63279753A (ja) 酵素改質レシチンの製造法
JPH0517918B2 (ja)
Dittrich et al. Hexadecylphosphocholine and 2-modified 1, 3-diacylglycerols as effectors of phospholipase D
JP6463766B2 (ja) 海産物ペプチドエマルション
JP2559591B2 (ja) 乳化剤組成物の製造法
Haas et al. Biochemical and molecular biological characterization of a lipase produced by the fungus Rhizopus delemar
Lim et al. Production and characterization of extracellular phospholipase D from Streptomyces sp. YU100
JPS6342691A (ja) リン脂質の改質方法
JP3022131B2 (ja) ホスホリパーゼa1とその利用
CN1824784A (zh) 一种超声波处理酶水解改性制备水解磷脂的方法
JPH03123493A (ja) ジアシルグリセロリン脂質の加水分解法
JP3650168B2 (ja) リゾ化リン脂質組成物及びその製造法
JP2004024133A (ja) 固定化ホスホリパーゼa1による1−アシルリゾリン脂質の製造方法
Shnigir et al. Transformation of phospholipids by cabbage phospholipase D in mixed micelles containing 3-[(3-cholamidopropyl) dimethylammonio]-1-propanesulfonate
JP2005040041A (ja) 食品用抗酸化剤及び酸化安定性に優れた水中油型エマルジョン食品

Legal Events

Date Code Title Description
LAPS Cancellation because of no payment of annual fees