JPH0372858A - 卵の改質方法 - Google Patents
卵の改質方法Info
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- JPH0372858A JPH0372858A JP2124637A JP12463790A JPH0372858A JP H0372858 A JPH0372858 A JP H0372858A JP 2124637 A JP2124637 A JP 2124637A JP 12463790 A JP12463790 A JP 12463790A JP H0372858 A JPH0372858 A JP H0372858A
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- Japan
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- egg yolk
- treated
- aqueous solution
- gel
- enzyme
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-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
- C12Y301/04—Phosphoric diester hydrolases (3.1.4)
- C12Y301/04004—Phospholipase D (3.1.4.4)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L15/00—Egg products; Preparation or treatment thereof
- A23L15/25—Addition or treatment with microorganisms or enzymes
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- General Health & Medical Sciences (AREA)
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- Microbiology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
産業上の利用分野
本発明は微生物由来のホスホリパーゼD (PL−D)
を用いる卵の改質方法に関する。改質された卵は乳化性
、加熱ゲル形成性等に優れ、食品の改良に有用である。
を用いる卵の改質方法に関する。改質された卵は乳化性
、加熱ゲル形成性等に優れ、食品の改良に有用である。
卵は、乳化性、ゲル形成性、起泡性などの多様な機能性
を有し、広範な食品に利用されている食品蛋白素材であ
る。特に卵黄中では、15%(w/w)の蛋白質と、ホ
スファチジルコリン(PC)、ホスファチジルエタノー
ルアミン(PE)を主成分とする10%(w/W)のリ
ン脂質が高次構造体であるリポ蛋白質を形成し、卵黄の
機能を支配している。
を有し、広範な食品に利用されている食品蛋白素材であ
る。特に卵黄中では、15%(w/w)の蛋白質と、ホ
スファチジルコリン(PC)、ホスファチジルエタノー
ルアミン(PE)を主成分とする10%(w/W)のリ
ン脂質が高次構造体であるリポ蛋白質を形成し、卵黄の
機能を支配している。
PL−Dを卵黄に作用させることは知られている(特開
昭51−84785号公報)。該公報で用いられるPL
−Dはシグマ社から購入されたものである。微生物(ス
トレプトマイセス属)由来のPL−Dがシグマ社のカタ
ログに最初に掲載されたのは1986年(昭和61年)
版カタログであることから判断すると、前記公報で用い
られたPL−Dは微生物由来のものではなく、植物由来
のものと推定される。
昭51−84785号公報)。該公報で用いられるPL
−Dはシグマ社から購入されたものである。微生物(ス
トレプトマイセス属)由来のPL−Dがシグマ社のカタ
ログに最初に掲載されたのは1986年(昭和61年)
版カタログであることから判断すると、前記公報で用い
られたPL−Dは微生物由来のものではなく、植物由来
のものと推定される。
卵黄にホスホリパーゼA2 (PL−A2 ) を作
用させて熱安定性の良いマヨネーズを得ることは知られ
ている〔ジャーナル・オブ・ザ・サイエンス・オプ・フ
ード・アンド・アグリカルチャー(J、 of the
5cience of Food &^gricul
uture)。
用させて熱安定性の良いマヨネーズを得ることは知られ
ている〔ジャーナル・オブ・ザ・サイエンス・オプ・フ
ード・アンド・アグリカルチャー(J、 of the
5cience of Food &^gricul
uture)。
32、451−458 (1981) ]。
全卵液乃至卵黄液に麹かび或いはくものすかび黒かび等
の糸状菌から得た酵素群を加えてpH3,5〜4.5の
下に熱凝固性を失う程度以上に酵素作用を行わせること
は知られている(特公昭47−34937号公報)。リ
ン脂質混合物をPL−DとPL−Aとで処理することは
知られている(特開昭58−51853号公報)。
の糸状菌から得た酵素群を加えてpH3,5〜4.5の
下に熱凝固性を失う程度以上に酵素作用を行わせること
は知られている(特公昭47−34937号公報)。リ
ン脂質混合物をPL−DとPL−Aとで処理することは
知られている(特開昭58−51853号公報)。
発明が解決しようとする課題
植物由来のPL−Dを卵黄に作用させても優れた加熱ゲ
ル形成性、乳化性等を有する改質弁は得られなかった。
ル形成性、乳化性等を有する改質弁は得られなかった。
又、PL−A2改質卵による乳化物の増粘効果は不充分
である。それ故乳化物の増粘効果を上げる為には、食品
添加物として摂取量が規制され、食感の低下が指摘され
ているカルボキシメチルセルロースなどの化学合成され
た増粘剤や天然のガム類の使用に頼らなければならない
。
である。それ故乳化物の増粘効果を上げる為には、食品
添加物として摂取量が規制され、食感の低下が指摘され
ているカルボキシメチルセルロースなどの化学合成され
た増粘剤や天然のガム類の使用に頼らなければならない
。
加えてP L −A 2改質卵は、ゲル形成性を著しく
損失している為に、卵の熱凝固性を利用する様々の食品
群には使用できない。
損失している為に、卵の熱凝固性を利用する様々の食品
群には使用できない。
特公昭47−34937号公報の方法で得られる改質弁
は熱凝固性を失ったものであり、製菓製パン、水産煉り
製品、畜肉加工品、麺等の熱凝固性を利用した食品には
利用できない。
は熱凝固性を失ったものであり、製菓製パン、水産煉り
製品、畜肉加工品、麺等の熱凝固性を利用した食品には
利用できない。
特開昭58−51853号公報では植物由来のPL−D
を用いており、微生物由来のPL−Dについては何んら
開示していない。
を用いており、微生物由来のPL−Dについては何んら
開示していない。
加熱ゲル形成能、乳化性等の優れた改質弁を得る為の卵
の改質方法が求められている。
の改質方法が求められている。
課題を解決するための手段
本発明は卵に微生物由来のPL−D又は微生物由来のP
L−D及びホスホリパーゼA (PL−A)を作用させ
ることを特徴とする卵の改質方法に関する。
L−D及びホスホリパーゼA (PL−A)を作用させ
ることを特徴とする卵の改質方法に関する。
本発明の改質方法によって得られた改質弁は優れた加熱
ゲル形成能及び乳化性を有する。
ゲル形成能及び乳化性を有する。
本発明は卵成分のうちで、特に卵黄リン脂質を改質する
ものである。卵黄リン脂質中には特にホスファチジルコ
リン(PC)が高濃度に存在する。
ものである。卵黄リン脂質中には特にホスファチジルコ
リン(PC)が高濃度に存在する。
卵黄リン脂質の組成の一例を第1表に示す。
第
表
〔フードケミカルVol、 1. N(L7. P
、76(1985) 3次に本発明方法の工程を示す。
、76(1985) 3次に本発明方法の工程を示す。
(1)PL−Dを用いる場合
(2) PL−DとPL
R−Co−0−CHi
R−CD−0−CII O
C)+2−P−OX
H
Aとを用いる場合
卵黄リン脂質
(PCとPEの混合物)
R−CD−1X及びYは前記と同義
R−CD−o−CH2
R−Co−0−C112
ホスファチジン酸(PA)
転移産物
R−CD−0−C)! 2
HO−C)I O
1
R−CD−0−CH。
HD−C1l 0
R−CD−0−CH2
R−CO−0−CH2
+(0−C)+2
110−CH2
H
口H
ホスファチジン酸(FA)
転移産物
リゾホスファチジン酸(LPA)
リゾ型転移産物
卵黄リン脂質を含む原料卵としては、鶏卵、あひる卵、
うずら卵等が用いられ、その形態としては、生卵、濃縮
卵、乾燥卵、プロテアーゼやリパーゼで処理した酵素処
理卵等があげられる。
うずら卵等が用いられ、その形態としては、生卵、濃縮
卵、乾燥卵、プロテアーゼやリパーゼで処理した酵素処
理卵等があげられる。
PL−Dとしては微生物例えば、ストレプトマイセス属
、バチルス属、アスバルギルス属、リゾプス属、ムコー
ル属、ノー力ルジイオプシス属、ミクロモノスポラ属、
ノカルデイア属、ブレビバクテリウム属、アクチノマデ
ューラ属、サツカロマイセス属由来のものが用いられる
。
、バチルス属、アスバルギルス属、リゾプス属、ムコー
ル属、ノー力ルジイオプシス属、ミクロモノスポラ属、
ノカルデイア属、ブレビバクテリウム属、アクチノマデ
ューラ属、サツカロマイセス属由来のものが用いられる
。
PL−Aとしては、動物(豚又は牛の騨N)由来のもの
、微生物由来のもの等が用いられる。
、微生物由来のもの等が用いられる。
卵にPL−Dを作用させる際に水酸基を持つ化合物を共
存させてもよい。
存させてもよい。
水酸基を持つ化合物としてはグルコース、フラクトース
、ソルビトール、シコクロース、エタノール、グリセロ
ール、L−セリン、グリセリン脂肪酸エステル等があげ
られ、その使用量は卵黄を基準として1−20%(w/
w)である。
、ソルビトール、シコクロース、エタノール、グリセロ
ール、L−セリン、グリセリン脂肪酸エステル等があげ
られ、その使用量は卵黄を基準として1−20%(w/
w)である。
PL−Dを用いる改質は、反応温度5〜70℃、好まし
くは30〜60℃、pH2〜9、好ましくは4〜8で1
分間〜20時間、好ましくは6分間〜5時間行われる。
くは30〜60℃、pH2〜9、好ましくは4〜8で1
分間〜20時間、好ましくは6分間〜5時間行われる。
PL−Dの使用量は原料卵の中のPC+PEのg当り0
.5〜1000単位、好ましくは1〜100単位である
。
.5〜1000単位、好ましくは1〜100単位である
。
PL−Aの改質もPL−Dの改質と同様に行われる。
転移産物の例としては、ホスファチジルグルコース、ホ
スファチジルフラクトース、ホスファチジルソルビトー
ル、ホスファチジルシュクロース、ホスファチジルエタ
ノール、ホスファチジルグリセロール、ホスファチジル
し一セリン、ホスファチジルグリセリン脂肪酸エステル
等があげられる。
スファチジルフラクトース、ホスファチジルソルビトー
ル、ホスファチジルシュクロース、ホスファチジルエタ
ノール、ホスファチジルグリセロール、ホスファチジル
し一セリン、ホスファチジルグリセリン脂肪酸エステル
等があげられる。
リゾ型転移産物の例としては、リゾホスファチジルグル
コース、リゾホスファチジルフラクトース、リゾホスフ
ァチジルソルビトール、リゾホスファチジルシュクロー
ス、リゾホスファチジルエタノール、リゾホスファチジ
ルグリセロール、リゾホスファチジルl、−七リン、リ
ゾホスファチジルグリセリン脂肪酸エステル等があげら
れる。
コース、リゾホスファチジルフラクトース、リゾホスフ
ァチジルソルビトール、リゾホスファチジルシュクロー
ス、リゾホスファチジルエタノール、リゾホスファチジ
ルグリセロール、リゾホスファチジルl、−七リン、リ
ゾホスファチジルグリセリン脂肪酸エステル等があげら
れる。
本発明の方法によって改質された卵は種々の食品、例え
ばスポンジケーキ、チーズケーキ、ビスケット、クツキ
ー、ババロア、アイスクリーム、ドーナツ、ハンバーグ
、ソーセージ、蒲鉾、マヨネーズ、ドレッシング、卵シ
ート、クレープ等の製造原料として用いられる。
ばスポンジケーキ、チーズケーキ、ビスケット、クツキ
ー、ババロア、アイスクリーム、ドーナツ、ハンバーグ
、ソーセージ、蒲鉾、マヨネーズ、ドレッシング、卵シ
ート、クレープ等の製造原料として用いられる。
以下に実施例及び参考例を示す。
実施例■。
70%(w/v)卵黄水溶液500−に参考例1で得た
ストレプトマイセス属微生物由来のPL−D(以下、参
考例1のPL−Dと称す)又は参考例2で得たニンジン
由来のPL−D (以下、参考例2のPL−Dと称す)
を第2表に示す活性単位添加した後、pHを6に維持し
、50℃で4時間処理し、酵素処理卵黄水溶液を得た。
ストレプトマイセス属微生物由来のPL−D(以下、参
考例1のPL−Dと称す)又は参考例2で得たニンジン
由来のPL−D (以下、参考例2のPL−Dと称す)
を第2表に示す活性単位添加した後、pHを6に維持し
、50℃で4時間処理し、酵素処理卵黄水溶液を得た。
その結果を第2表に示す。
活性測定法:
6%精製大豆レシチンエマルジョン(0,6g精製大豆
レシチン、1〇−蒸留水)0.5−に、50mMトリス
塩酸緩衝液(pH7,0) 0.5 mRを混合しこれ
に酵素液0.01−を加え、37℃で10分間反応後、
15%トリクロロ酢酸水溶液0.5−を添加して反応を
停止した。次にデタミナーChE (協和メデックス社
製)を用いて、反応液中に生成したコリンを定量した。
レシチン、1〇−蒸留水)0.5−に、50mMトリス
塩酸緩衝液(pH7,0) 0.5 mRを混合しこれ
に酵素液0.01−を加え、37℃で10分間反応後、
15%トリクロロ酢酸水溶液0.5−を添加して反応を
停止した。次にデタミナーChE (協和メデックス社
製)を用いて、反応液中に生成したコリンを定量した。
対照としてあらかじめ熱失活した酵素を用いて同様に反
応物を測定した。そして1分間に1μmolのコリンを
遊離する酵素活性をl単位とする。
応物を測定した。そして1分間に1μmolのコリンを
遊離する酵素活性をl単位とする。
卵黄のPL−D反応率を求める為のコリンの定量はデタ
ミナーChE (コリンエステラーゼ測定試薬、協和メ
デッスク社製〉を使用した。生成したコリンの量より生
卵黄のPCからPAへの加水分解率を求めた。また、卵
黄中のPEの加水分解率はPCの加水分解率と同率とし
た。さらに、改質卵のリン脂質組成は酸性下で溶媒(ク
ロロホルム:メタノール=2:IV/V)で抽出後、薄
層クロマトグラフィーでfff1認した。PL−Dの反
応率(mo1%)は卵黄中のPCとPEのPAへの加水
分PC+PE 第 2 表 *以下、単位は単位/ g P C+ P Eを意味す
る。
ミナーChE (コリンエステラーゼ測定試薬、協和メ
デッスク社製〉を使用した。生成したコリンの量より生
卵黄のPCからPAへの加水分解率を求めた。また、卵
黄中のPEの加水分解率はPCの加水分解率と同率とし
た。さらに、改質卵のリン脂質組成は酸性下で溶媒(ク
ロロホルム:メタノール=2:IV/V)で抽出後、薄
層クロマトグラフィーでfff1認した。PL−Dの反
応率(mo1%)は卵黄中のPCとPEのPAへの加水
分PC+PE 第 2 表 *以下、単位は単位/ g P C+ P Eを意味す
る。
表から明らかな如く、参考例2のPL−Dに比較して参
考例1のPL−Dが卵黄リポ蛋白質のリン脂質を変換す
ることが可能であった。
考例1のPL−Dが卵黄リポ蛋白質のリン脂質を変換す
ることが可能であった。
実施例2゜
実施例1において、70%(w/v)卵黄水溶液の代わ
りに全卵溶液500gを用いる以外は実施例1と同様に
処理し、第3表の結果を得た。
りに全卵溶液500gを用いる以外は実施例1と同様に
処理し、第3表の結果を得た。
実施例3゜
70%(w/v)卵黄水溶液500−に参考例1のPL
−D6.25単位又は参考例2のPL−D2020単添
加した後、pHを6.0に維持し、50℃で4時間処理
し酵素処理卵黄水溶液を得た。
−D6.25単位又は参考例2のPL−D2020単添
加した後、pHを6.0に維持し、50℃で4時間処理
し酵素処理卵黄水溶液を得た。
一方、70%(w/v)卵黄水溶液500mj!に大豆
ホスファチジン酸を卵黄中のPCとPEl7)重量の5
Qmo1%量添加し、前記と同様に処理した。これをD
区と称す。この結果を第4に示す。
ホスファチジン酸を卵黄中のPCとPEl7)重量の5
Qmo1%量添加し、前記と同様に処理した。これをD
区と称す。この結果を第4に示す。
第 4 表
次に、前記各処理区の卵黄水溶液を直径3cmのケーシ
ングに充填後、90℃で、40分間加熱して熱凝固ゲル
を取得した。この直径3cm、高さ3Cfflのゲルを
5mm変形させた際の応力を測定してゲルの硬さを算出
した。又直径7mmのプランジャーをゲルに挿入してゲ
ルが破断する時の荷重と変形をクリープメーター(山型
RB−3305+以下同じ〉を用いて測定した。その結
果を第5表に示す。
ングに充填後、90℃で、40分間加熱して熱凝固ゲル
を取得した。この直径3cm、高さ3Cfflのゲルを
5mm変形させた際の応力を測定してゲルの硬さを算出
した。又直径7mmのプランジャーをゲルに挿入してゲ
ルが破断する時の荷重と変形をクリープメーター(山型
RB−3305+以下同じ〉を用いて測定した。その結
果を第5表に示す。
第 5 表
第 6 表
本発明方法(参考例1のPL−D処理区)で得たゲルは
参考例2のPL−D処理区及びD区のそれに比べて著し
いゲル強度の向上が認められた。
参考例2のPL−D処理区及びD区のそれに比べて著し
いゲル強度の向上が認められた。
実施例4゜
70%(w/v)卵黄水溶液500−に参考例1のPL
−Dを第6表に示す活性単位添加した後、p)Iを6に
維持し、50℃で1又は3時間処理し、第6表に示す反
応率の卵黄水溶液を得た。該卵黄水溶液を実施例3と同
様に処理しゲルを得た。そのゲルの物性を第6表に併せ
て示す。
−Dを第6表に示す活性単位添加した後、p)Iを6に
維持し、50℃で1又は3時間処理し、第6表に示す反
応率の卵黄水溶液を得た。該卵黄水溶液を実施例3と同
様に処理しゲルを得た。そのゲルの物性を第6表に併せ
て示す。
ゲル形成性が向上した。
実施例5゜
70%(w/v)卵黄水溶液500−に参考例1のPL
−D(6,25単位〉又は該PL−Dとグリセロール1
0%(v/v)を添加した後、pi−iを6.0 l:
維持し、50℃で4時間処理し、酵素処理卵黄水溶液を
得た。
−D(6,25単位〉又は該PL−Dとグリセロール1
0%(v/v)を添加した後、pi−iを6.0 l:
維持し、50℃で4時間処理し、酵素処理卵黄水溶液を
得た。
該卵黄水溶液を実施例3と同様に処理し、ゲルを得た。
そのゲルの物性を第7表に示す。
第
7
表
第
表
グリセロールをPL−Dに併用することにより、PL−
D単独の場合に比べて破断変形の大きい伸展性のあるゲ
ルが得られた。
D単独の場合に比べて破断変形の大きい伸展性のあるゲ
ルが得られた。
実施例6
70%(w/v)卵黄水溶液500−に参考例1のPL
−D7単位、参考例2のPL−D2020単は豚膵臓よ
り調製されたPL−A、20単位(Lecitase。
−D7単位、参考例2のPL−D2020単は豚膵臓よ
り調製されたPL−A、20単位(Lecitase。
NoIlo社製)を添加した後、pHを6.0に維持し
ながら50℃で4時間処理し酵素処理卵黄水溶液を得た
。その結果を第8表に示す。
ながら50℃で4時間処理し酵素処理卵黄水溶液を得た
。その結果を第8表に示す。
尚、無添加区とは酵素無添加区のことである。
*:卵黄のPLA2の反応率は、デタミナNEFA (
遊離脂肪酸定量用試薬、協和メデックス社製)を用いて
、PC+PEの総量に対する新らたに反応によって生成
した遊離脂肪酸の比率で求めた。(以下同じ)次に、前
記各酵素処理卵黄液を用いて第9表に示す配合割合でマ
ヨネーズを調製した。
遊離脂肪酸定量用試薬、協和メデックス社製)を用いて
、PC+PEの総量に対する新らたに反応によって生成
した遊離脂肪酸の比率で求めた。(以下同じ)次に、前
記各酵素処理卵黄液を用いて第9表に示す配合割合でマ
ヨネーズを調製した。
第9表
調製したマヨネーズを37℃で1時間保温後、調製マヨ
ネーズにクリープメーターを用いて直径4cmのプラン
ジャーを5mm挿入とする時の応力を測定した。測定よ
り算出される硬さを粘度の指標とした。その結果を第1
0表に示す。
ネーズにクリープメーターを用いて直径4cmのプラン
ジャーを5mm挿入とする時の応力を測定した。測定よ
り算出される硬さを粘度の指標とした。その結果を第1
0表に示す。
第 10 表
*無添加区の数値を基準とする。
参考例1のPL−Dを用いることにより、他の処理区に
比べてより硬さのあるマヨネーズを得ることができる。
比べてより硬さのあるマヨネーズを得ることができる。
実施例7゜
70%(w/V)卵黄水溶液500rnlに参考例1の
PL−Dを添加し4時間反応させた後、さらにPL−A
を添加して4時間処理した。
PL−Dを添加し4時間反応させた後、さらにPL−A
を添加して4時間処理した。
グリセロールは第11表に示す如く、卵黄に対し5及び
15%(w/w)添加された。
15%(w/w)添加された。
l 参考例1のPL−〇
(6,25単位〉
6.0508 5
次に前記各試料の卵黄液を用いて第9表に示す配合割合
でマヨネーズを調製し、実施例6と同様に測定した。
でマヨネーズを調製し、実施例6と同様に測定した。
その結果を第12表に示す。
第
2
表
試01及び2は試料3に比べて硬さのあるマヨネーズを
得ることができる。
得ることができる。
実施例8゜
70%(w/v)卵黄水溶液500−と参考例1のPL
−D6.25単位を用い実施例1と同様に処理し、反応
率47.9mo1%の酵素処理卵黄水溶液を得た。
−D6.25単位を用い実施例1と同様に処理し、反応
率47.9mo1%の酵素処理卵黄水溶液を得た。
該卵黄水溶液を用い、次の方法により畜肉ゲルを調製し
た。豚モモ肉のミンチ150gに酵素処理卵黄水溶液、
卵黄水溶液又は水をそれぞれ30gずつ添加し混合した
後、脱気した。ケーシングに充填後、70℃で20分間
加熱し、畜肉ゲルを加し混合した後、脱気してケーシン
グに充填した。
た。豚モモ肉のミンチ150gに酵素処理卵黄水溶液、
卵黄水溶液又は水をそれぞれ30gずつ添加し混合した
後、脱気した。ケーシングに充填後、70℃で20分間
加熱し、畜肉ゲルを加し混合した後、脱気してケーシン
グに充填した。
70℃で20分間加熱して畜肉ゲルを得た。そのゲル物
性を第14表に示す。
性を第14表に示す。
第 14 表
酵素処理水溶液を用いることによりゲル強度が非常に向
上した。
上した。
実施例10゜
70%(w/v)卵黄水溶液500rn!!に参考例1
のPL−D (処理区−1)、該PL−Dと豚膵臓より
調製されたP L −A 2 (Leci tase
:処理区−2)、参考例2のPL−D (処理区〜3)
、又はPL−A 2 (Lecitase :処理区−
4)を添加して第15表に示す条件で処理した。その結
果を第15表に示す。尚、処理区−5は酵素無添加の場
合である。
のPL−D (処理区−1)、該PL−Dと豚膵臓より
調製されたP L −A 2 (Leci tase
:処理区−2)、参考例2のPL−D (処理区〜3)
、又はPL−A 2 (Lecitase :処理区−
4)を添加して第15表に示す条件で処理した。その結
果を第15表に示す。尚、処理区−5は酵素無添加の場
合である。
得た。畜肉ゲルから遊離してくる水の重量を測定した。
その結果を第13表に示す。
第 13 表
*加熱前のゲル重量に対する遊離水量の重量酵素処理卵
黄水溶液を用いることにより畜肉製品の保水性が非常に
向上した。
黄水溶液を用いることにより畜肉製品の保水性が非常に
向上した。
実施例9゜
70%(w/v)卵黄水溶液500−と参考例1のPL
−D4単位を用い実施例1と同様に処理し、反応率28
mo1%の酵素処理卵黄水溶液を得た。
−D4単位を用い実施例1と同様に処理し、反応率28
mo1%の酵素処理卵黄水溶液を得た。
次の方法により畜肉ゲルを調製した。
豚モモ肉のミンチ200gにNaCJ 6 g、ポリゴ
ンC(重合リン酸塩、千代田化学工業所株all)1g
15%亜硝酸す)IJウム水溶液l−及び酵素処理卵黄
水溶液30g又は卵黄水溶液30gを添第 5 表 次に、前記各酵素処理卵黄水溶液を用いて前記第9表に
示す配合割合でマヨネーズで調製し、実施例6と同様に
測定した。その結果を第16表に示す。
ンC(重合リン酸塩、千代田化学工業所株all)1g
15%亜硝酸す)IJウム水溶液l−及び酵素処理卵黄
水溶液30g又は卵黄水溶液30gを添第 5 表 次に、前記各酵素処理卵黄水溶液を用いて前記第9表に
示す配合割合でマヨネーズで調製し、実施例6と同様に
測定した。その結果を第16表に示す。
第
16
表
*:処理区5の数値を基準とする。
処理区lは処理区3〜4に比べて硬さが向上したが、処
理区2はさらに向上していた。
理区2はさらに向上していた。
実施例11゜
実施例1ot、:おいて処理区1〜4の酵素の単位を処
理区1 (PL−05単位)、処理区2 (PL−D
5単位、PL−A、10単位)、処理区3 (PLD2
0単位)、処理区4 (PL−A210単位〉に代える
以外は実施例10と同様にして第17表に示す反応率の
酵素処理卵黄水溶液を調製した。又、実施例3と同様に
してゲルを得た。その物性を第18表に示す。
理区1 (PL−05単位)、処理区2 (PL−D
5単位、PL−A、10単位)、処理区3 (PLD2
0単位)、処理区4 (PL−A210単位〉に代える
以外は実施例10と同様にして第17表に示す反応率の
酵素処理卵黄水溶液を調製した。又、実施例3と同様に
してゲルを得た。その物性を第18表に示す。
実施例12゜
70%(w/v)卵黄水溶液500−に参考例1のPL
−D又はPL−A2又はPL−D及びPL−A2を第1
9表に示す活性単位添加した後、pH6,0に維持し、
50℃で4又は8時間処理し、第19表に示す反応率の
卵黄水溶液を得た。該卵黄水溶液を実施例3と同様に処
理し、ゲルを得た。そのゲルの物性を第」9表に示す。
−D又はPL−A2又はPL−D及びPL−A2を第1
9表に示す活性単位添加した後、pH6,0に維持し、
50℃で4又は8時間処理し、第19表に示す反応率の
卵黄水溶液を得た。該卵黄水溶液を実施例3と同様に処
理し、ゲルを得た。そのゲルの物性を第」9表に示す。
第
7
表
第
8
表
処理区1は処理区3〜4に比べて、硬さ、破断荷重及び
破断変形は向上したが、処理区2はさらに向上していた
。
破断変形は向上したが、処理区2はさらに向上していた
。
実施例13゜
全卵液に参考例1のPL−D22単を添加した後、pH
を6.0に維持しながら、50℃で4時間処理した。つ
いで、該処理液にPL−A、5単位添加した後、同pH
で50℃で4時間処理して酵素処理卵黄水溶液を得た。
を6.0に維持しながら、50℃で4時間処理した。つ
いで、該処理液にPL−A、5単位添加した後、同pH
で50℃で4時間処理して酵素処理卵黄水溶液を得た。
ついで、実施例3と同様にしてゲルを得た。その物性を
第20表に示す。
第20表に示す。
第20表
−1)
又、大豆リン脂貢をPL−DとPL−Azとで処理して
得たLPAt−PCとPEの総量の50+no1%添加
した卵黄水溶液を得た。(処理区−2)前記処理区−1
及び2を用い実施例3と同様にしてゲルを得、その物性
を測定した。その結果を第21表に示す。尚、処理区−
3は酵素無添加の場合である。
得たLPAt−PCとPEの総量の50+no1%添加
した卵黄水溶液を得た。(処理区−2)前記処理区−1
及び2を用い実施例3と同様にしてゲルを得、その物性
を測定した。その結果を第21表に示す。尚、処理区−
3は酵素無添加の場合である。
第 21 表
実施例14゜
70%(w/v)卵黄水溶液500dに参考例1のPL
−D77単を添加した後、pHを6.0に維持しながら
、50℃で4時間処理した。ついで、該処理液にPL−
A、20単位を添加した後、前記と同条件で酵素処理卵
黄水溶液を得た。(処理区処理区−1は処理区−2及び
3に比べて硬さ、破断荷量及び破断変形が非常に向上し
ていた。
−D77単を添加した後、pHを6.0に維持しながら
、50℃で4時間処理した。ついで、該処理液にPL−
A、20単位を添加した後、前記と同条件で酵素処理卵
黄水溶液を得た。(処理区処理区−1は処理区−2及び
3に比べて硬さ、破断荷量及び破断変形が非常に向上し
ていた。
実施例15゜
70%(w/v)卵黄水溶液500d、参考例1のPL
−D77単及びPLA*2単位を用い実施例14と同様
に処理して、酵素処理卵黄水溶液を得た。該水溶液を用
いて畜肉ゲルを調整した。
−D77単及びPLA*2単位を用い実施例14と同様
に処理して、酵素処理卵黄水溶液を得た。該水溶液を用
いて畜肉ゲルを調整した。
豚モモ肉ミンチ100gに食塩0.5 gと酵素処理卵
黄水溶液20g又は卵黄水溶液(対照)20gを添加し
た。ついで家庭用フードカッターで5秒間混合した後、
減圧ミキサーで30秒間混合脱気しケーシングに充填し
た。これを70℃で20分間加熱して畜肉ゲルとした。
黄水溶液20g又は卵黄水溶液(対照)20gを添加し
た。ついで家庭用フードカッターで5秒間混合した後、
減圧ミキサーで30秒間混合脱気しケーシングに充填し
た。これを70℃で20分間加熱して畜肉ゲルとした。
このゲルの破断荷重及び破断変形をクリープメーターに
て直径5+y+mのプランジャーを用いて測定した。そ
の結果を第22表に示す。
て直径5+y+mのプランジャーを用いて測定した。そ
の結果を第22表に示す。
第22表
酵素処理卵黄水溶液30g又は卵黄水溶液(対照)30
gを添加した。
gを添加した。
これを家庭用フードカッターで30秒間混合した後、減
圧ミキサーで30秒間混合脱気しケーシングに充填した
。これを70℃で20分間加熱して畜肉ゲルとした。
圧ミキサーで30秒間混合脱気しケーシングに充填した
。これを70℃で20分間加熱して畜肉ゲルとした。
その破断荷重及び破断変形を第23表に示す。
第 23 表
又、次の様にして畜肉ゲルを調整した。
豚モモ肉ミンチ100gに食塩3g、ポリゴンCO,5
g、5%亜硝酸す) IJウム水溶液0.5−及び実施
例の畜肉ゲルは対照のそれに比べて破断荷重及び破断変
形が向上していた。
g、5%亜硝酸す) IJウム水溶液0.5−及び実施
例の畜肉ゲルは対照のそれに比べて破断荷重及び破断変
形が向上していた。
参考例1゜
グリセロール2%、ペプトン2%、硝酸カリウム0.1
%、リン酸二カリウム0.05%、硫酸マグネシウム0
.05%及び食塩0.05%の組成を有する培地(pH
7,0) 15 ji!を301のジャーファメンタ
−に入れ、加熱滅菌(120℃、20時間)後、これに
前記と同組成の培地で培養(28℃、20時間)したス
トレプトミセス・ラヴエンデュラー(Streptom
yces Iavendulae) I F O3
125の種培養液の500−を接種し、28℃で通気攪
拌培養(通気量:15j!/分、攪拌: 25Or、
p、 m)を行った。約20時間後に酵素活性の最大値
が得られた(1.2 U/d)。
%、リン酸二カリウム0.05%、硫酸マグネシウム0
.05%及び食塩0.05%の組成を有する培地(pH
7,0) 15 ji!を301のジャーファメンタ
−に入れ、加熱滅菌(120℃、20時間)後、これに
前記と同組成の培地で培養(28℃、20時間)したス
トレプトミセス・ラヴエンデュラー(Streptom
yces Iavendulae) I F O3
125の種培養液の500−を接種し、28℃で通気攪
拌培養(通気量:15j!/分、攪拌: 25Or、
p、 m)を行った。約20時間後に酵素活性の最大値
が得られた(1.2 U/d)。
ついで、得られた培養液15j!を遠心分離(1000
0r、P、m、 10分間)して菌体を除去した。
0r、P、m、 10分間)して菌体を除去した。
得られた上澄15flを3Ilまで減圧濃縮した。
この濃縮液に31のエタノールを添加し沈澱画分を除去
した後、71のエタノールをさらに添加し静置後上澄を
除去した。得られた沈澱物をIIlの50mMIJス塩
酸緩衝液(pH7,5>に溶解した。
した後、71のエタノールをさらに添加し静置後上澄を
除去した。得られた沈澱物をIIlの50mMIJス塩
酸緩衝液(pH7,5>に溶解した。
これを151の同緩衝液に対して透析を行い低分子の夾
雑物質を除去した。透析終了後、本酵素液をS縮してセ
ファデックスG −100[:PharmaciaFi
ne Chemicals Inc、 ]を用いたゲル
濾過クロマトグラフィーを行ってさらに精製し酵素標品
(活性収率:75%)を得た。
雑物質を除去した。透析終了後、本酵素液をS縮してセ
ファデックスG −100[:PharmaciaFi
ne Chemicals Inc、 ]を用いたゲル
濾過クロマトグラフィーを行ってさらに精製し酵素標品
(活性収率:75%)を得た。
参考例2゜
水洗したニンジン1kgをミキサーで破砕した後、水冷
下、10,000回転、5分間ホモジナイズをした。
下、10,000回転、5分間ホモジナイズをした。
得られた破砕溶液をガーゼでp過してρ液を得た。
さらにE液を10.OO’0回転で30分間遠心分離し
、上澄を得てニンジンPL−Dの粗酵素溶液(10単位
/d)とした。
、上澄を得てニンジンPL−Dの粗酵素溶液(10単位
/d)とした。
発明の効果
本発明方法により優れた加熱ゲル形成性、乳化性等を有
する改質卵を得ることができる。
する改質卵を得ることができる。
Claims (1)
- 卵に微生物由来のホスホリパーゼD又は微生物由来の
ホスホリパーゼD及びホスホリパーゼAを作用させるこ
とを特徴とする卵の改質方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1-123462 | 1989-05-17 | ||
| JP12346289 | 1989-05-17 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0372858A true JPH0372858A (ja) | 1991-03-28 |
| JP2877439B2 JP2877439B2 (ja) | 1999-03-31 |
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ID=14861230
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2124637A Expired - Fee Related JP2877439B2 (ja) | 1989-05-17 | 1990-05-15 | 卵の改質方法 |
Country Status (4)
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|---|---|
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| EP (1) | EP0398666B1 (ja) |
| JP (1) | JP2877439B2 (ja) |
| DE (1) | DE69011408T2 (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5295920A (en) * | 1991-12-04 | 1994-03-22 | Mazda Motor Corporation | Automatic transmission system for vehicle |
| JP2007068459A (ja) * | 2005-09-07 | 2007-03-22 | Kao Corp | ケーキ類 |
| JPWO2010140708A1 (ja) * | 2009-06-05 | 2012-11-22 | 味の素株式会社 | 畜肉加工製品改質用の酵素製剤及び畜肉加工製品の製造方法 |
| JP6473855B1 (ja) * | 2018-02-13 | 2019-02-20 | キユーピー株式会社 | 熟成卵黄、それを用いた加工食品及び熟成卵黄の製造方法 |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CA2058056C (en) * | 1990-12-21 | 1996-11-05 | Chiaki Saito | Method of decreasing cholesterol concentration in food |
| US5441876A (en) * | 1993-07-30 | 1995-08-15 | The United States Of America As Represented By The Secretary Of The Navy | Process for the preparation of headgroup-modified phospholipids using phosphatidylhydroxyalkanols as intermediates |
| US5968566A (en) * | 1996-05-14 | 1999-10-19 | Mlp Operating Company | Refrigerated yeast-raised pizza dough |
| EP2236602A1 (en) | 1998-11-27 | 2010-10-06 | Novozymes A/S | Lipolytic enzyme variants |
| US6068997A (en) * | 1999-03-01 | 2000-05-30 | Kemin Industries, Inc. | Method for the conversion of lecithin into lysolecithin |
| US6235336B1 (en) | 1999-09-02 | 2001-05-22 | Kraft Foods, Inc. | Egg yolk compositions |
| EP2258835A1 (en) | 2000-04-28 | 2010-12-08 | Novozymes A/S | Lipolytic enzyme variant |
| DK2295556T3 (en) | 2002-01-16 | 2015-01-26 | Novozymes As | Lipolytic Enzyme Variants and Method of Preparation thereof. |
| US7005158B1 (en) * | 2003-06-30 | 2006-02-28 | University Of Florida Research Foundation, Inc. | Methods of improving the properties of egg proteins |
| US20090246319A1 (en) * | 2008-03-31 | 2009-10-01 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Process And Formulation For Making An Egg Product With Increased Functionality And Flavor |
| WO2014146660A1 (en) | 2013-03-21 | 2014-09-25 | Sanovo Process Solutions A/S | Enzymatic improvement of foam volume and stability of hen egg white |
| CN110702866B (zh) * | 2019-10-24 | 2021-10-26 | 中国水产科学研究院南海水产研究所 | 一种基于磷脂对鱼糜品质进行评价的方法 |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3260606A (en) * | 1964-04-29 | 1966-07-12 | Taiyo Food Co Ltd | Enzymatic treatment of egg |
| GB1525929A (en) * | 1974-11-25 | 1978-09-27 | Unilever Ltd | Stabilised emulsions comprising phospholipoprotein |
| JPS5851853A (ja) * | 1981-09-18 | 1983-03-26 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | リン脂質混合物の処理法 |
| JPS63245684A (ja) * | 1987-03-31 | 1988-10-12 | Japanese Res & Dev Assoc Bio Reactor Syst Food Ind | ホスフアチジン酸誘導体の製造法 |
-
1990
- 1990-05-15 JP JP2124637A patent/JP2877439B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1990-05-16 DE DE69011408T patent/DE69011408T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1990-05-16 EP EP90305249A patent/EP0398666B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1990-05-17 US US07/525,496 patent/US5080911A/en not_active Expired - Lifetime
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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| US5295920A (en) * | 1991-12-04 | 1994-03-22 | Mazda Motor Corporation | Automatic transmission system for vehicle |
| JP2007068459A (ja) * | 2005-09-07 | 2007-03-22 | Kao Corp | ケーキ類 |
| JPWO2010140708A1 (ja) * | 2009-06-05 | 2012-11-22 | 味の素株式会社 | 畜肉加工製品改質用の酵素製剤及び畜肉加工製品の製造方法 |
| JP6473855B1 (ja) * | 2018-02-13 | 2019-02-20 | キユーピー株式会社 | 熟成卵黄、それを用いた加工食品及び熟成卵黄の製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0398666A3 (en) | 1991-01-16 |
| US5080911A (en) | 1992-01-14 |
| EP0398666B1 (en) | 1994-08-10 |
| JP2877439B2 (ja) | 1999-03-31 |
| DE69011408D1 (de) | 1994-09-15 |
| DE69011408T2 (de) | 1995-04-20 |
| EP0398666A2 (en) | 1990-11-22 |
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