JPH0491138A - ケラチンフィルムの製造方法 - Google Patents
ケラチンフィルムの製造方法Info
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- JPH0491138A JPH0491138A JP2208835A JP20883590A JPH0491138A JP H0491138 A JPH0491138 A JP H0491138A JP 2208835 A JP2208835 A JP 2208835A JP 20883590 A JP20883590 A JP 20883590A JP H0491138 A JPH0491138 A JP H0491138A
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- Japan
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- wool
- thioglycolic acid
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、羊毛からケラチンフィルムを製造する方法に
関する。
関する。
〔従来の技術及び発明が解決しようとする課題〕従来、
羊毛繊維をチオグリコール酸(塩)の水溶液で還元処理
して、そのジサルファイド結合−8−8−を開裂させる
ことは知られている。
羊毛繊維をチオグリコール酸(塩)の水溶液で還元処理
して、そのジサルファイド結合−8−8−を開裂させる
ことは知られている。
しかし、羊毛繊維をこのようにチオグリコール酸の水溶
液で還元処理すると、ジサルファイド結合のみではなく
アミド結合をも開裂させ、羊毛蛋白質の加水分解が進行
するため、被処理物がかなり低分子化し、これから得ら
れるフィルム等の強度などを損なうことが生じる。
液で還元処理すると、ジサルファイド結合のみではなく
アミド結合をも開裂させ、羊毛蛋白質の加水分解が進行
するため、被処理物がかなり低分子化し、これから得ら
れるフィルム等の強度などを損なうことが生じる。
このような点から、従来チオグリコール酸ナトリウムの
水溶液を酸化剤で処理して一部がジチオグリコール酸ナ
トリウムとなった部分酸化チオグリコール酸ナトリウム
水溶液で羽毛類を処理したり(特開昭53−11990
0号公報)、得られたケラチン膜に脂肪族多価アルコー
ルを含有させてケラチン膜を強靭かつ柔軟性にしたり(
特公昭55−33826号公報)など、種々の手法が提
案されているが、羊毛をより簡単に処理して高分子量で
強度の大きいケラチンフィルムを得る方法が要望される
。
水溶液を酸化剤で処理して一部がジチオグリコール酸ナ
トリウムとなった部分酸化チオグリコール酸ナトリウム
水溶液で羽毛類を処理したり(特開昭53−11990
0号公報)、得られたケラチン膜に脂肪族多価アルコー
ルを含有させてケラチン膜を強靭かつ柔軟性にしたり(
特公昭55−33826号公報)など、種々の手法が提
案されているが、羊毛をより簡単に処理して高分子量で
強度の大きいケラチンフィルムを得る方法が要望される
。
〔課題を解決するための手段及び作用〕本発明者らは、
上記要望に応えるため鋭意検討を行った結果、チオグリ
コール酸を水に溶解した水溶液として使用するのではな
く、チオグリコ−ル酸をそのまま100%濃度で羊毛を
溶解する溶解剤として用いた場合には、羊毛のジサルフ
ァイド結合は開裂させて羊毛繊維を溶解させるが、羊毛
蛋白質の加水分解反応は抑制され、従ってチオグリコー
ル酸が羊毛蛋白質を強く劣化させることのないマイルド
な溶媒であること、また、羊毛を溶解したチオグリコー
ル酸を成膜し、次いで乾燥することによりケラチンフィ
ルムが得られるが、このフィルム中に残存するチオグリ
コール酸を除去する場合、加熱下に水で洗浄すると洗浄
速度は速いものの羊毛蛋白質の加水分解を促進させるの
に対し、室温下、即ち非加熱下に水で洗浄すると加水分
解が抑制され、強度の大きいケラチンフィルムが得られ
ることを知見し、本発明をなすに至ったものである。
上記要望に応えるため鋭意検討を行った結果、チオグリ
コール酸を水に溶解した水溶液として使用するのではな
く、チオグリコ−ル酸をそのまま100%濃度で羊毛を
溶解する溶解剤として用いた場合には、羊毛のジサルフ
ァイド結合は開裂させて羊毛繊維を溶解させるが、羊毛
蛋白質の加水分解反応は抑制され、従ってチオグリコー
ル酸が羊毛蛋白質を強く劣化させることのないマイルド
な溶媒であること、また、羊毛を溶解したチオグリコー
ル酸を成膜し、次いで乾燥することによりケラチンフィ
ルムが得られるが、このフィルム中に残存するチオグリ
コール酸を除去する場合、加熱下に水で洗浄すると洗浄
速度は速いものの羊毛蛋白質の加水分解を促進させるの
に対し、室温下、即ち非加熱下に水で洗浄すると加水分
解が抑制され、強度の大きいケラチンフィルムが得られ
ることを知見し、本発明をなすに至ったものである。
従って、本発明は、羊毛を100%チオグリコール酸に
溶解し、これを成膜し、乾燥してチオグリコール酸を揮
散させた後、得られたフィルムを非加熱下に水で洗浄し
てフィルム中の残存チオグリコール酸を除去することを
特徴とするケラチンフィルムの製造方法を提供する。
溶解し、これを成膜し、乾燥してチオグリコール酸を揮
散させた後、得られたフィルムを非加熱下に水で洗浄し
てフィルム中の残存チオグリコール酸を除去することを
特徴とするケラチンフィルムの製造方法を提供する。
以下、本発明につき更に詳しく説明する。
本発明は出発原料として羊毛を使用するものであるが、
羊毛の種類は特に制限されず、例えばリンカーン種羊毛
、メリノ種羊毛などを用いることができる。また、原料
としてくず羊毛を用いることにより、くず羊毛の有効利
用を計ることができる。
羊毛の種類は特に制限されず、例えばリンカーン種羊毛
、メリノ種羊毛などを用いることができる。また、原料
としてくず羊毛を用いることにより、くず羊毛の有効利
用を計ることができる。
本発明においては、かかる羊毛原料をまずチオグリコー
ル酸に溶解する。
ル酸に溶解する。
ここで用いるチオグリコール酸は実質的に水を含まない
100%濃度のもので、水を含むチオグリコール酸を使
用すると羊毛蛋白質の加水分解、劣化が進むため、好ま
しくない。
100%濃度のもので、水を含むチオグリコール酸を使
用すると羊毛蛋白質の加水分解、劣化が進むため、好ま
しくない。
なお、チオグリコール酸に羊毛を溶解させる場合、チオ
グリコール酸を加熱することができるが、加熱温度は4
0〜90℃程度とすることが好ましい。また、チオグリ
コール酸中の羊毛濃度は種々選定されるが、通常0,1
〜30重量%の範囲である。
グリコール酸を加熱することができるが、加熱温度は4
0〜90℃程度とすることが好ましい。また、チオグリ
コール酸中の羊毛濃度は種々選定されるが、通常0,1
〜30重量%の範囲である。
チオグリコール酸に羊毛を溶解した後は、必要によりI
過等の手段で不溶分を除去し、次いで成膜する。成膜方
法としては公知の方法を採用でき、例えばテフロン、ポ
リエチレンテレフタレート等の基材に羊毛を溶解したチ
オグリコール酸溶液を塗布するなどの方法を採用するこ
とができる。
過等の手段で不溶分を除去し、次いで成膜する。成膜方
法としては公知の方法を採用でき、例えばテフロン、ポ
リエチレンテレフタレート等の基材に羊毛を溶解したチ
オグリコール酸溶液を塗布するなどの方法を採用するこ
とができる。
このように成膜した後、乾燥してチオグリコール酸を揮
発させ、フィルムを得る。この場合、乾燥条件は適宜選
定され、例えば若干の減圧下に40〜90℃で1〜20
時間乾燥するという条件を採用することができる。なお
、このように高温。
発させ、フィルムを得る。この場合、乾燥条件は適宜選
定され、例えば若干の減圧下に40〜90℃で1〜20
時間乾燥するという条件を採用することができる。なお
、このように高温。
長時間の乾燥を施しても、チオグリコール酸は水を含ん
でいないため、羊毛蛋白質の加水分解が避けられる。
でいないため、羊毛蛋白質の加水分解が避けられる。
次に、乾燥して得られたフィルムは、なおチオグリコー
ル酸が残存しているため、水で洗浄し、チオグリコール
酸を除去する。この場合、水の洗浄は、加熱下に行なう
と加水分解が促進され、フィルムの劣化、低分子化が進
むため、非加熱下、即ち室温下に行うものであり、これ
によって加水分解が抑制され、フィルムの劣化が可及的
に防止される。なお、室温以下の冷水による洗浄も、加
水分解が生じ難いので、勿論採用し得る。洗浄は水にフ
ィルムを浸漬することによって行ってもよく、或いは流
水下に洗浄するようにしてもよい。
ル酸が残存しているため、水で洗浄し、チオグリコール
酸を除去する。この場合、水の洗浄は、加熱下に行なう
と加水分解が促進され、フィルムの劣化、低分子化が進
むため、非加熱下、即ち室温下に行うものであり、これ
によって加水分解が抑制され、フィルムの劣化が可及的
に防止される。なお、室温以下の冷水による洗浄も、加
水分解が生じ難いので、勿論採用し得る。洗浄は水にフ
ィルムを浸漬することによって行ってもよく、或いは流
水下に洗浄するようにしてもよい。
洗浄時間は特に制限されないが、通常数分〜数時間程度
である。
である。
なお、水で洗浄したフィルムは、常法により乾燥するこ
とができる。
とができる。
本発明によれば、水を含まないチオグリコール酸を羊毛
の溶解剤として使用したことにより、羊毛の溶解時及び
成膜、乾燥時において高温、長時間の条件を採用しても
羊毛蛋白質の加水分解が抑制され、また水洗を非加熱下
に行うことにより、羊毛蛋白質がチオグリコール酸と水
との共存状態にさらされても同様に加水分解が可及的に
抑制される。従って、高分子量で劣化のない、強度の大
きい高品質のケラチンフィルムが製造される。
の溶解剤として使用したことにより、羊毛の溶解時及び
成膜、乾燥時において高温、長時間の条件を採用しても
羊毛蛋白質の加水分解が抑制され、また水洗を非加熱下
に行うことにより、羊毛蛋白質がチオグリコール酸と水
との共存状態にさらされても同様に加水分解が可及的に
抑制される。従って、高分子量で劣化のない、強度の大
きい高品質のケラチンフィルムが製造される。
以下、実施例と実験例を示し、本発明を更に具体的に説
明する。
明する。
メリノ種羊毛繊維を60℃、24時間でチオグリコール
酸に5%濃度となるように溶解した後、不溶分(最初の
羊毛量の約1%)を濾過により除去した。次いで、ガラ
ス板上に成膜し、80〜90℃で20時間乾燥し、得ら
れたフィルムを室温下の水中に一夜浸漬し、これを乾燥
して、約10μm厚さの透明のケラチンフィルムを得た
。
酸に5%濃度となるように溶解した後、不溶分(最初の
羊毛量の約1%)を濾過により除去した。次いで、ガラ
ス板上に成膜し、80〜90℃で20時間乾燥し、得ら
れたフィルムを室温下の水中に一夜浸漬し、これを乾燥
して、約10μm厚さの透明のケラチンフィルムを得た
。
得られたフィルムの25℃水中における初期弾性率は2
、5 X 10’N/ m2.引っ張り強さは7 、
3 X 10’N/m”、引っ張り歪は3.3%であっ
た。また、フィルムの架橋結合密度は0.41mmo
l/cm3であり、成膜、乾燥時にかなりの分子間架橋
結合が生じていることが認められた。
、5 X 10’N/ m2.引っ張り強さは7 、
3 X 10’N/m”、引っ張り歪は3.3%であっ
た。また、フィルムの架橋結合密度は0.41mmo
l/cm3であり、成膜、乾燥時にかなりの分子間架橋
結合が生じていることが認められた。
〔実験例1つ
羊毛蛋白質をチオグリコール酸に1.00g/dL及び
0.50g/dL濃度で80℃において約3時間で溶解
させた。
0.50g/dL濃度で80℃において約3時間で溶解
させた。
次に、得られた溶液を80℃で更に所定時間放置したと
きの粘度変化を調べた。結果を図面に示す。
きの粘度変化を調べた。結果を図面に示す。
図面の結果より、羊毛を溶解したチオグリコール酸溶液
の粘度は最初の10時間程度までは低下するが、その後
は粘度低下がなく、むしろ若干粘度上昇することが認め
られる。この場合、初期の粘度低下はジサルファイト結
合の還元であり、その後の粘度上昇は蛋白質分子の凝集
に帰因するものと考えられ、チオグリコール酸が80℃
という高温度下で長時間放置した場合でも羊毛蛋白質を
加水分解させることのないマイルドな溶解剤であること
が知見される。
の粘度は最初の10時間程度までは低下するが、その後
は粘度低下がなく、むしろ若干粘度上昇することが認め
られる。この場合、初期の粘度低下はジサルファイト結
合の還元であり、その後の粘度上昇は蛋白質分子の凝集
に帰因するものと考えられ、チオグリコール酸が80℃
という高温度下で長時間放置した場合でも羊毛蛋白質を
加水分解させることのないマイルドな溶解剤であること
が知見される。
〔実験例2〕
羊毛蛋白質をチオグリコール酸(100%濃度。
14.3モル)に10%濃度で溶解させたもの及び羊毛
蛋白質をチオグリコール酸水溶液(チオグリコール酸6
モル)に5%濃度で溶解させたもの(いずれも溶解条件
は60℃、24時間)をそれぞれテフロン板上に成膜し
、前者は80℃で1時間、後者は120℃で1時間乾燥
した。
蛋白質をチオグリコール酸水溶液(チオグリコール酸6
モル)に5%濃度で溶解させたもの(いずれも溶解条件
は60℃、24時間)をそれぞれテフロン板上に成膜し
、前者は80℃で1時間、後者は120℃で1時間乾燥
した。
その結果、100%のチオグリコール酸を使用したもの
は強度も強く、フィルムとして使用に耐えるものであっ
たが、チオグリコール酸水溶液を使用したものは、テフ
ロン板上で強度を保つほどのフィルム形成がなされなか
った。これは、チオグリコール酸水溶液を用いると、羊
毛蛋白質の溶解で加水分解反応が生じ、重合度ががなり
低下していると思われるのに対し、チオグリコール酸の
みの使用では、水が存在しないことから加水分解反応が
抑制され、羊毛自体の分子量を保持しているためと考え
る。
は強度も強く、フィルムとして使用に耐えるものであっ
たが、チオグリコール酸水溶液を使用したものは、テフ
ロン板上で強度を保つほどのフィルム形成がなされなか
った。これは、チオグリコール酸水溶液を用いると、羊
毛蛋白質の溶解で加水分解反応が生じ、重合度ががなり
低下していると思われるのに対し、チオグリコール酸の
みの使用では、水が存在しないことから加水分解反応が
抑制され、羊毛自体の分子量を保持しているためと考え
る。
図面は羊毛を溶解したチオグリコール酸溶液の経時的な
粘度変化を示すグラフである。 時間(h) 出願人 藤 森 工 業 株式会社代理人 弁
理士 小 島 隆 司
粘度変化を示すグラフである。 時間(h) 出願人 藤 森 工 業 株式会社代理人 弁
理士 小 島 隆 司
Claims (1)
- 1、羊毛を100%チオグリコール酸に溶解し、これを
成膜し、乾燥してチオグリコール酸を揮発させた後、得
られたフィルムを非加熱下に水で洗浄してフィルム中の
残存チオグリコール酸を除去することを特徴とするケラ
チンフィルムの製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2208835A JPH0491138A (ja) | 1990-08-06 | 1990-08-06 | ケラチンフィルムの製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2208835A JPH0491138A (ja) | 1990-08-06 | 1990-08-06 | ケラチンフィルムの製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0491138A true JPH0491138A (ja) | 1992-03-24 |
Family
ID=16562897
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2208835A Pending JPH0491138A (ja) | 1990-08-06 | 1990-08-06 | ケラチンフィルムの製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0491138A (ja) |
Cited By (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US6432435B1 (en) | 1997-11-26 | 2002-08-13 | Keraplast Technologies, Ltd. | Keratin-based tissue engineering scaffold |
| US6849092B2 (en) | 1999-09-13 | 2005-02-01 | Keraplast Technologies, Ltd. | Implantable prosthetic or tissue expanding device |
| US8258093B2 (en) | 2006-02-17 | 2012-09-04 | Wake Forest University Health Sciences | Wound healing compositions containing keratin biomaterials |
| US8299013B2 (en) | 2006-02-17 | 2012-10-30 | Wake Forest University Health Sciences | Clotting and healing compositions containing keratin biomaterials |
| US8324346B2 (en) | 2002-01-28 | 2012-12-04 | Keraplast Technologies, Ltd. | Bioactive keratin peptides |
| US8637231B2 (en) | 2004-08-17 | 2014-01-28 | Wake Forest University Health Sciences | Method for increasing the volume of a blood substitute with an expander comprising basic alpha keratose |
| US8920827B2 (en) | 2005-10-21 | 2014-12-30 | Wake Forest University Health Sciences | Keratin bioceramic compositions |
| US8968764B2 (en) | 2006-02-10 | 2015-03-03 | Wake Forest University Health Sciences | Nerve regeneration employing keratin biomaterials |
| US9045600B2 (en) | 2009-05-13 | 2015-06-02 | Keraplast Technologies, Ltd. | Biopolymer materials |
| US9068162B2 (en) | 2007-08-17 | 2015-06-30 | Wake Forest University Health Sciences | Keratin biomaterials for cell culture and methods of use |
| US9220754B2 (en) | 2010-11-17 | 2015-12-29 | Wake Forest University Health Sciences | Keratin compositions for treatment of bone deficiency or injury |
| US10434213B2 (en) | 2010-03-05 | 2019-10-08 | Wake Forest University Health Sciences | Controlled delivery system |
-
1990
- 1990-08-06 JP JP2208835A patent/JPH0491138A/ja active Pending
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| US11173233B2 (en) | 2005-10-21 | 2021-11-16 | Wake Forest University Health Sciences | Keratin bioceramic compositions |
| US8920827B2 (en) | 2005-10-21 | 2014-12-30 | Wake Forest University Health Sciences | Keratin bioceramic compositions |
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| US9149566B2 (en) | 2006-02-17 | 2015-10-06 | Wake Forest University Health Sciences | Coatings and biomedical implants formed from keratin biomaterials |
| US8273702B2 (en) | 2006-02-17 | 2012-09-25 | Wake Forest University Health Sciences | Wound healing compositions containing keratin biomaterials |
| US10821211B2 (en) | 2006-02-17 | 2020-11-03 | Wake Forest University Health Sciences | Coatings and biomedical implants formed from keratin biomaterials |
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