JPH05507196A - 相補性によるクローニングおよび関連方法 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 ｒ相補性によるクローニングおよび関連方法１肛−員 下記研究は、国立衛生局の国立ガン研究所の援助によるものである。 、に　する　互 本出願は、１９９０年４月２０日出願の米国特許出願第０７１５１１．７１５号 の一部継続出願である。 ！−見 本発明は、一般に新規クローニング方法、該方法により得られたＤＮＡ配列、該 ＤＮＡ配列の対応発現生成物およびそれに対する抗体、ならびにタンパク質活性 に影響を及ぼす合成物のスクリーニング方法に関する。　具体的には、本発明は 、環状ヌ°クレオチドホスホジエステラーゼポリペプチド（ＰＤＥｓ）とＲＡＳ −関連スクリーニング方法に関する。　さらに、これらＤＮＡは関連ＤＮＡに対 するハイブリダイゼーションプローブ、および適当な宿主細胞を形質転換する際 に用いるポリペプチド発現生成物を得る際に有用な価値のある物質を提供する。 本発明が関係する事項は、環状ヌクレオチドホスホジェステラーゼポリペプチド （ＰＤＥＳ）と吐関連蛋白質に関連する下記議論である。 ＲＡＳ−遺伝子は、ＨａｒｖｅｙとＫｉｒｓｔｅｎネズミ肉腫ウィルスの形質転 換因子として初めて発見された［Ｅｌｌｊｓ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｎａｔｕｔｅ。 ２９２：５０６　（１９８１）］。　１（ａｒｙｅｙとＫｉｒｓｔｅｎのネズミ 肉腫つ、イルスの腫瘍遺伝子の細胞相同物（Ｈ−ＲＡＳとに−ＲＡＳ）は、吐遺 伝子の２つの要素を構成する［Ｓｈｉｍｉｚｕ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｐｒｏｅ、　 Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ。 と且、　８０：２１１２　（１９８３）］。　第３番目の要素はＮ−ＲＡＳであ る［Ｓｈｊｍｉｚｕ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ、　 Ｓｃｉ、、　８０：２１１２　（１９８３）］。　これら遺伝子は、ＲＡＳにお ける点変異により非ガン性細胞をガン性細胞に形質転換できる遺伝子にすること から、腫瘍遺伝子として知られている［Ｔａｂｉｎ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｎａｔｕ ■、　致１４３（１９８２）；　Ｒｅｄｄｙ　ｅｔ　ａｌ、、Ｎａｔｕｒｅ、３ χυジ：１４９　（１９８２）；　Ｔａｐａｒｏｗｓｋｙｅｔ　ａｌ、、　Ｎａ ｔｕｒｅ、　３０虹７８２　（１９８２）］。　多くの腫瘍細胞が、かような変 異体と共にＲＡＳ遺伝子を含んでいる［Ｃａｐｏｎ　ｅｔ　ａｌ、。 Ｎａｔｕｒｅ、　３０２：３３　（１９８３）；　Ｃａｐｏｎ　ｅｔ　ａｌ、、 　Ｎａｔｕｒｅ、　３０虹５０７（１９８３）；　Ｓｈｊｍｊｚｕ　ｅｔ　ａｌ ６．　Ｎａｔｕｒｅ、　３０虹４９７　（１９８３）；　Ｔａｐａｒｏｗ−ｓｋ ｙ　ｅｔ　ａ且、釦旦、　３４：５８１　（１９８３）；　Ｔａｐａｒｏｗｓｋ ｙ　ｅｔ　ａｌ、。 Ｎａｔｕｒｅ、　３０叶７６２　（１９８２）；　Ｂａｒｂａｅｉｄ、　Ａｎｎ 、　Ｒｅｖ、　Ｂｊｏｃｈｅｍ、、　５６：７７９　（１９８７）　］。 我々のガンに関する理解における殿腫瘍遺伝子の重要性にンバク質（哺乳動物中 ２１，０００ダルトン）である［Ｐａｐａｇｅｏｒｇｅｅｔ　ａｌ、、　Ｊ、　 Ｖｉｒｏｌ、、４４：５０９　（１９８２）　］　、　ＲＡＳタンパク質はゆっ （りとＧＴＰを加水分解し、ある細胞タンパク質はこの作用を加速できる［Ｍｃ Ｇｒａｔｈ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｎａｔｕｒｅ、　肚６４４　（１９８４）；Ｔｒ ａｈｅｙ　ｅｔ　ａｌ、、５ｃｉｅｎｃｅ　２３紅５４２　（１９８７）］　ｏ 　ＲＡ針タンパク質はプラズマ細胞膜の内面に結合し［Ｗｉｌｌｉｎｇｈａｍ　 ｅｔ　ａｌ、。 Ｃｅ１１．１９：１００５　（１９８０）］　、そのカルボキシ末端にて複合共 有結合修飾される［Ｈａｎｃｏｃｋ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃａ旦、　５７：１１６ ７　（１９８９）］。 ２３９：８８８　（１９８８）］。 酵母Ｓａｅｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅは、哺乳動物のＲＡＳ 　！癌遺伝子と構造的および機能的相同性を有する２つの遺伝子、ＲＡＳＩとＲ ＡＳ２を構成する［　Ｐｏｗｅｒｓ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃａ旦、　３６：６０７ 　（１９８４）；Ｋａｔａｏｋａ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃａ旦、　４０：１９　（ １９８５）；　Ｄｅｆｅｏ−Ｊｏｎｅｓ　ｅｔ　ａｌ、。 ５ｃｉｅｎｃｅ、２２紅１７９　（１９８５）：　Ｄｈａｒ　ｅｔ　ａｌ、、　 Ｎｕｃｌ、　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅｓ、。 １２：３８１１　（１９８４）］。　麩針もＲＡＳ２双方共に、酵母プラスミド ライブラリーからクローンされたものであり、それらがコードする領域の完全な ヌクレオチド配列が決定されている［Ｐｏｗｅｒｓｅｔ　ａｌ、＋　Ｃａ旦、　 ３６：６０７　（１９８４）；　Ｄｅｆｅｏ−Ｊｏｎｅｓ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｎ ａｔｕｒｅ。 ３０敗７０７　（１９８３）］。　二つの遺伝子は、哺乳動物」酪タンパク質の 最初の８０個のアミノ酸の位置を９０％近くの同一性でコードし、次の８０個の アミノ酸の位置を５０％近（の同一性でコードする。　酵母肪針と■録タンパク 質は、最初の１８０個の位置が９０％近く同一性であり、互いにより相同である 。　この後、哺乳動物ＲＡＳタンパク質が互いに分岐しはじめた位置とほとんど 同一の位置で、二つの酵母ＲＡＳタンパク質は突然分岐する。　酵母■釘タンパ ク質は、哺乳動物の遺伝子によりコードされたタンパク質と同様、Ａは脂肪族ア ミノ酸およびＸが末端アミノ酸を意味する、配列ｃｙｓＡＡＸで終止する［Ｂａ ｒｂａｃｉｄ、　Ａｎｎ　Ｒｅｖ。 Ｅｉｏｃｈｅｍ、、５虹７７９　（１９８７）］。　哺乳動物監蛋白質に対する モノクローナル抗体は、酵母細胞中に監タンパク質を免疫沈降させる［　Ｐｏｗ ｅｒｓ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃｅ１１．４７：４１３　（１９８６）　］。　この ように、酵母■ト蛋白質は、哺乳動物ＲＡＳ蛋白質に見られるのと全く同じ全体 構造や相互関係を有する。 ＆騎−遺伝子はＳｃｈｉｚｏｓａｃｃｈａｒｏｍ　ｃｅｓ　ｏｍｂｅ、Ｄｉｅｔ 　ｏｓｔｅｌｉｕｍｄｉｓｃｏｊｄｊｅｍおよび叶旦釣刀辻ハ」担九ｍ」卦１虹 −を含む広範な真核性種において検出されている［Ｆｕｋｕｉ　ｅｔ　ａｌ、、 困朋、虹６８７（１９８５）；　Ｒｅｙｍｏｎｄ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃａ旦、　 ３９：１４１　（１９８４）；　５ｈｉｌｏ　ｅｔｌｌ、　Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔ ｌ、　Ａｅａｄ、　Ｓｃ５．　ＵＳＡ）、　７ｇ＋６７８９　（１９８１）；Ｎ ｅｕｍａｎ−Ｓｉｌｂｅｒｂｅｒｇ、　Ｃｅ１ｌ、　３７二１０２７　（１９８ ４）］。　進化に伴う監遺伝子の広範な分布は、単純真核生物におけるＲＡＳの 研究が、哺乳Ｓ、ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅのＲＡＳＩおよび独の広範な遺伝子解析 が実施されている。　選択可能な生化学標識によりて分裂した用独では必須遺伝 子ではないことが決定された。　しかしながら、二重へテロ接合体の二重ＲＡＳ 欠乏（ｒａｓｌ−ｒａｓ２−　）芽胞は、植物的成長を回復することができない 。　それ故、少な（ともある種の肚機能は、Ｓ、　ｅｅｒｅｖｉｓｉａｅの生育 力のためにめられる［Ｋａｔａｏｋａ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃｅ１ｌ、　８７：４ ３７　（１９８４）　］。　ＲＡＳＩは染色体ＸＶ、　ＡＤＨ２からの７ｃＭお よび、ＨＩＳ３からの６３ｃＭに位置し、■針は染色体ＸＩＶ　、　ＭＥＴ４か らの２ｃＭに位置することも決定されている［Ｋａｔａｏｋａ　ｅｔ　ａｌ、、 　Ｃｅ１ｌ、　３７：４３７　（１９８４）　］。 酵母中で発現された鴫乳動物監は、ＲＡＳＩと語録の双方の損失の結果である表 現型欠陥を訂正する機能を有する［Ｋａｔａｏｋａｅｔ　ａｌ、、　Ｃｅ１１． ４０：１９　（１９８５）］。　逆に、酵母ＲＡＳＩはを椎動物細胞の中で機能 することができる［Ｄｅ　Ｆｅｏ−Ｊｏｎｅｓ　ｅｔ　ａｌ、。 ５ｃｉｅｎｃｅ、２２影１７９　（１９８５）］。　このように、酵母とヒトＲ ＡＳタンパク質との間には、異種宿主細胞の中で互いに機能するために構造の十 分な保護がある。 １９位のアミノ酸位置でグリシンの代わりにバリンをコードするミスセンス変異 体、ＲＡＳ２””″は、哺乳動物ＲＡＳ遺伝子のある種の腫瘍変異体に見られる 類と同程度の変異体を有する［Ｔａｂｉｎ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｎａｔｕｒｅ、　 ３０虹１４８　（１９８２）；　Ｒｅｄｄｙ　ｅｔ　ａｌ、。 Ｎａｔｕｒｅ、　３０虹１４９　（１９８２，）；　Ｔａｐａｒｏｗｓｋｙ　ｅ ｔ　ａｌ、、　Ｎａｔｕｒｅ、　３０虹７６２　（１９８２）］。　この突然変 異体を含む二倍体酵母細胞は、たとえ野性型ＲＡＳ対立遺伝子を含んでいても、 胞子形成はできな［Ｋａｔａｏｋａ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃｅ１１．３７二４３７ 　（１９８４）　］。　ＲＡＳ２遺ＲＡＳ蛋白質（例えば、ＲＡＳ２”””　） が半数細胞にある時、酵母細胞はグリコーゲンを合成できず、Ｇ１において生育 ができず、栄養が欠乏次第直ちに死滅し、および熱ショックに対して急性感受性 である［　Ｔｏｄａ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃｅ１ｌ、　４０：２７　（１９８５） ：　５ａｓｓ　ｅｔ　ａｌ、。 Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ、　Ｓｃｊ、、　８３：９３０８　（１９８ ６）］。 ＲＡＳ２”””を含むＳ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ株は、酵母のｃＡＭＰ経路を 活性化するＩＡＣまたはｂｃｙｌ突然変異体と著しく類似する増殖特性と生化学 的特性を有する［Ｕｎｏ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｊ、　Ｂｊｏｌ、　Ｃｈｅｍ、、　 ２５互１４１１０　（１９８１）］。　ＩＡＣ変異体を保有する酵母株は、向上 したアデニル酸シクラーゼ活性レベルを有している。　ｂｃｙド細胞には、ｃＡ ＭＰ依存タ依存タンパク−キナーゼ要素が欠落している［Ｕｎｏ等、　ｅｔ　ａ ｌ、、　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｍ、、　匡１４１１０　（１９８２）；　Ｔ ｏｄａｅｔ　ａｌ、、　Ｍｏ１．　Ｃｅ１ｌ、　Ｂｉｏｌ、、　７：１３７１　 （１９８７）　］。　ＲＡＳ機能が不完全な酵母株は、アデニル酸シクラーゼ欠 乏酵母と類似の特性を示す［Ｔｏｄａ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃｅ１ｌ、　４０：２ ７　（１９８５）］。　ｂｃｙｌ−変異体は、ｒａｓｌ−ｒａｓ２二酵母の死亡 率を抑制する。　これら結果は、Ｓ、　ｃｅｒｅｖｊｓｊａｅ酵母において、ｃ ＡＭＰシグナル経路におけるＲＡＳタンパク質機能を示唆している。 アデニリルシクラーゼは、ＲＡＳタンパク質によって制御されることが示されて いる［Ｔｏｄａ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃａ旦、　４０：２７　（１９８５）］。 酵母またはヒトからののＲＡＳ蛋白質１よ、ｊｎ　ｖｊｔｒｏ生化学検定におい て、５０倍のレベルにまでアデニリルシクラーゼを刺激する。 ＲＡＳタンパク質は、ＧＴＰと結合した時のみ、アデニリルシクラ−ゼを刺激す るであろう［Ｆｉｅｌｄ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｍｏ１．　Ｃｅ１１．　Ｂｉｏｌ、 。 鼾２１５９　（１９８８）　］。 熱ショックや欠乏に対する感受性も含んだ敗の活性化による表現型は、主として 、アデニリルシクラーゼを介してｃＡＭＰエフェクター経路の過剰発現もしくは 非制御活性化の結果である［Ｋａｔａｏｋａ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃｅ１ｌ　ｇ７ ：４３７　（１９８４）；　Ｋａｔａｏｋａ　ｅｔ　ａｌ、。 Ｃｅ１１．４３：４９３　（１９８５）；　Ｔｏｄａ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃｅ旦 、　４０：２７　（１９８５）；Ｆｉｅｌｄ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｍｏ１．　Ｃｅ １１．　Ｂｉｏｌ、、　紅２１５９　（１９８８）　］。 低親和性および高親和性ｅＡＭＰフォスフォジエストラーゼをコード化する二つ のＳ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ酵母遺伝子、ＦＵＥｌとＰＤＥ２はそれぞれ単離 されている［　５ａｓｓ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｐｒｏｅ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ 、　Ｓｃｉ、。 ８８：９３０３　（１９８６）；　Ｎｉｋａｗａ　ｅｔ　ａｌ、、輩ｏ１．ｃｅ １１．Ｂｆｏ１．．７：３６２９（１９８７）　］。　これらの遺伝子は、活性 ＲＡＳ２””’遺伝子を保有する酵母細胞にて、それらの熱シヨツク感受性抑制 能力に応じて酵母ゲノムライブラリーからクローンされた。　ＰＤＥ遺伝子（例 えば、列前−関蝶−酵母）を欠いている細胞は、熱シヨツク感受性で、グリコー ゲンの蓄積が不完全であり、酢酸炭素源で生育せず、さらに一般的には、ｅＡＭ Ｐシグナル経路の活性化がために欠陥を有する［　Ｎｉｋａｗａ、　ｅｔ　ａｌ 、、　Ｍｏ１．Ｃｅ１１．Ｂｉｏｌ、、　互３６２９　（１９８７）　］。 遺伝子解析は、監タンパク質が、アデニリルシクラーゼを刺激するのに加えて、 Ｓ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ中では他の機能も有することを明瞭に示唆している ［　Ｔｏｄａ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｊａｐａｎ　Ｓｃｉ、　Ｓｏｃ。 Ｐｒｅｓｓ、、　Ｔｏｋｙｏ／ＶＮＵ　Ｓｃｉ、　Ｐｒｅｓｓ、　ｐｐ、２５３ 　（１９８７）；　Ｗｉｇｌｅｒ　ｅｔａｌ、、Ｃｏ１ｄ　Ｓ　ｒｉｎ　Ｈａｒ ｂｏｒ　Ｓ　ｍ　ｏｓｉｕｍ、　Ｌｌｌｌ：６４９　（１９８８）；Ｍｉｃｈａ ｅｌ　ｅｔ　ａｌ、、　ＥＭＢＯ，紅３０３９　（１９８９）　］。　これら機 能の正確な生化学的性質は不明である。　鉦匹蛙虹とに匹匹り圏肛国卵母細胞の ような他のシステムに関する実験では、アデニリルシクラーゼのＲＡＳ　ｍ激は 、進化の段階において、広範にいきわたらないことを示した［　Ｂｉｒｃｔ＋ｏ ＋ｅｉｅｒ幻二幻工、販旦、蜂：６１５（１９８５）］。　肚が、哺乳動物内の アデニリルシクラーゼを何激しそうにもない［Ｂｅｃｋｎｅｒ　ｅｔ　ａｌ、、 　Ｎａｔｕｒｅ、　３１７：１　（１９８５）］　６７ｔスフ１ジエストラーゼ （ＰＤＥｓ）は、環状ＡＭＰ（ｃＡＭＰ）からＡＭＰ　、　ｃＧＭＰからＧＭＰ への溶解に関わる酵素である。　環状ＡＭＰは細胞と、カルシトニン、絨毛性ゴ ナドトロピン、コルチコトロピン、アドレナリン、卵胞刺激性ホルモン、グルカ ゴン、ロイトナイジングホルモン、リボトロピン、メラニン細胞刺激ホルモン、 ノルアドレナリン、副甲状腺ホルモン、甲状ｍ＊激ホルモン、およびバソプレッ シンを含む、様々なホルモンや神経伝達物質への応答を介在する「第二メツセン ジャー」である。 環状アデノシンモノフ中スフニー）　（ｃＡＭＰ）の細胞濃度は、アデニリルシ クラーゼによるｃＡＭＰ産生率だけでなく、フォスフォジエストラーゼによるｃ ＡＭＰ溶解率により制御される。　ヒトにおいては、心理的心理的機能、平滑筋 弛緩、心臓の収縮性強度、ヒスタミン及びその他の免疫反応性分子の放出、リン パ球増殖、及び血小板凝固を含む多くの重要な生理学的反応が、ｃＡＭＰレベル ニヨッテ制御される［　Ｒｏｂｉｎｓｏｎ　ｅｔ　ａｌ、、　ｎ１ｋＪＰ。 Ａｃａｄｅｍｉｃ　Ｐｒｅｓｓ、　Ｎｅｗ　Ｙｏｒｋ　ａｎｄ　Ｌｏｎｄｏｎ　 （１９７１）］。　このように、ｃＡＭＰレベルの代替物である薬品や薬剤化合 物により強（影響される疾病には、炎症（例えば、間接炎、喘息）、心不全、平 滑筋空撃、高血圧、凝血、血栓症及び心身症が含まれる。 様々な代謝過程のｓｕｒにおけるｃＡＭＰの重要性に鑑み、フォスフォジエスト ラーゼの阻害、ならびにｃＡＭＰ類似体の開発や評価にむけて多くの努力が払わ れてきた。　細胞中のｃＡＭＰレベルのｌ１節方法の一つとして、ｃＡＭＰフオ スフォジエストラーゼ活性のｉＩ節による方法がある。　心不全、喘息、１病、 および血栓症の治療に有効なある種の薬剤は、ｃＡＭＰフｔスフｔジエストラー ゼ阻害作用があることが判明した。　一部で効率的な薬剤選抜手段が利用できな いため、薬品工業は、適当な特異性のある薬剤を成功裏に知見するに到っていな かった。　はとんどの組織は、フォスフｔジエストラーゼの多くの異なるイソ体 を含んでおり、粒組織抽出物の阻害を含んだ従来の方法に基づく薬剤選抜手段で は、フォスフすジエストラーゼの全般作用型阻害剤以外のものを産生ずるとは思 われない。　テオフィリンのようなｃＡＭＰフすスフォジエストラーゼの全般作 用型阻害剤は、多くの有害な副作用を有する。 上記したように、ＰＤＥ阻害剤の研究は、特異性の高いＰＤＥ阻害剤の開発をそ の目標としている。　このＦＤＰ阻害剤特異性の欠如は、実際には、特定のタイ プの組織を含む様々なタイプの細胞の中の、単一の組織タイプに存在するＰＤＥ の数種の別個の分子形態の存在に一部起因するものである。　これら様々な分子 形態は、基質特性（ｃＡＭＰ対ｃＧＭＰ）　、細胞間位置（可溶性対膜結合）、 カルモジュリンに対する反応、そして場合によっては、様々な治療薬品による選 択的阻害によって区別できる。　ＰＤＥｓに対して選択的に作用するであろう改 良薬品は、好ましくない効果、例えば、心拍数の増加あるいは脂肪分解を向上せ ずに、環状ヌクレオチドの望ましい効果、例えば、気管支膨張、心筋収縮性の増 大、抗炎症、を再生するものである。 ＰＤε阻害剤としての有用性に関する薬品選抜する手法、例えば、薬剤選抜手段 は、ＰＤＥ酵素の「動力学的純粋ＪＫＩＩ製物を必要とする。　すなわち、はと んどの組織は、細胞タイプに関しては、異成分から構成されており、その上、多 くの細胞タイプは様々なＰＤＥアイゾザイムを含んでおるため、全ホモジエネー トあるいは全抽出物の使用は、個々のＰＤＥイソ酵素に選択的な阻害剤を同定し そうにもない。 少な（とも五つの異なるＰＤＥｓの科が、基質特異性、動力学的特性、細胞のａ ｍ的制御、サイズ、場合によっては、選択的阻害剤による調整、などの特性に基 づ（ことが記されている［　Ｂｅａｖｏ、　Ａｄｖ、　ｉｎ　５ｅｃｏｎｄ　Ｍ ｅｓｓ　ａｎｄ　Ｐｒｏｔ、　ｒｈｏｓ　ｈ、　Ｒｅｓ、２２：１−３８　（１ ９８８）］。 この五つの科とは、 Ｉ　Ｃａ”／カルモジュリンー刺激 ＩＩ　ｃＧＭＰ−輯激 ＩＩＩ　ｃＧＭＰ−阻害 ＩＶ　ｃＡＭＰ−特異性 Ｖ　ｃＧＭＰ−特異性 各科には、密接に関連したＰＤＥｓの多数の形態がある。 Ｃｅｌｉｃ　Ｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅ　Ｐｈｏｓ　ｈｏｄｊｅｓｔｅｒａｓｅｓ： 　５ｔｒｕｃｔｕｒｅ、　Ｒｅ　ｕｌａ−ｔｉｏｎ　ａｎｄ　Ｄｒｕ　Ａｃｔｉ ｏｎ、Ｂｒｅｖｏ、Ｊ、ａｎｄ　Ｈｏｕｓｌａｙ、Ｍ、Ｄ、、Ｅｄｓ、　；Ｊｏ ｈｎ　Ｗｉｌｅｙ　＆　５ｏｎｓ、　Ｎｅｗ　Ｙｏｒｋ　（１９９０）の、９Ｊ ３〜１５頁にあるＢｒｅｖｏ、　”Ｍｕｌｔｉｐｌｅ　Ｐｈｏｓｐｈｏｄｉｅｓ ｔｅｒａｓｅｓ　Ｉｓｏｚｙｍｅｓ　Ｂａｃｋｇｒｏｕｎｄ。 Ｎｏｍｅｎｃｌａｔｕｒｅ　ａｎｄ　Ｉｍｐｌｊｃａｔｊｏｎｓ”を参照のこと 。Ｂｒｅｖｏ、　ＴＩＰＳ。 １１：１５０　（１９９０）も参照のこと。 現在のところ、多くの異なるＰＤＥ酵素が認識されており、ある種のＰＤＥｓ特 異性ｃＧＭＰのみが、完全なｃＤＮＡ配列情報の利用が可能である。　すべての ＰＤＥｓの完全な構造上の情報の取得に関しては、各ＰＤＥイソ酵素（の細胞性 および亜細胞性分布）を同定し、起源を特定することは可能であろうし、またこ れにより、厄介な耳介用を伴わない、特定の疾病に対する治療薬としてのイソ酵 素選択性ＰＤＥ阻害剤も設計できるであろう。　しかしながら、ＰＤＥイソ酵素 のある種に見られる、不均一性、不安定性、およびその比較的少ない発生量は、 これら酵素を精製し、特性を付与する際の大きな障害となっている。 哺乳類遺伝子のクローニングのための、数種類の方法が現在のところ利用できる 。　哺乳類遺伝子のクローニングの標準的な方法では、精製したタンパク質の取 得、精製したタンパク質の部分的アミノ酸配列の決定、変性したオリゴヌクレオ チド・プローブを作成するための部分的アミノ酸配列の使用、および該タンパク 質をコードするｅＤＮＡを得るために、これらプローブを用いたｃＤＮＡライブ ラリーのスクリーニングが必要とされる。 この標準的な方法は時間を浪費し、さらに、使用したプローブの変性のために、 関心のあるタンパク質をコードする配列とは別の配列を同定することになる。　 多くの哺乳類遺伝子、例えば、網膜で発現したｅＧＭＰホスホジェステラーゼを コードする遺伝子、がこの方法でクローニングされている［　０ｖｃｈｊｎｎｉ ｋｏｖ虹］シ、胆競、跋３：１６９　（１９８７）］。 関心のあるタンパク質をコードする遺伝子をクローニングする第二の方法として 、公知の遺伝子を相同体を探すためのプローブとして用いる方法がある。　この 方法は、遺伝子あるいは遺伝子の科の相同性が十分であれば、非常に有用である 。 例えば、ラットの相同体をクローニングするために、匠胆並Ｌｉ１ａ　ｍｅｌａ ｎｏ　ａｓｔｅｒｄｕｎｅｅホスホジエスタラーゼ遺伝子が用いられている。Ｄ ａｖｉｓ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ、　Ｓｃｉ、Ｕ Ｓ　）。 ８６：３６０４　（１９８９）：および５ｗ１ｎｎｅｎ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｐｒ ｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ。 Ｓｅｉ、　（ＵＳＡ）、廷：５３２５　（１９８９）。　ホスホジエスタラーゼ 遺伝子の一科のその他の遺伝子は、その科の遺伝子が初めてめクローニングされ た時に一旦クローニングされているものの、ホスホジエスタラーゼ遺伝子の別の 科に属する遺伝子のヌクレオチド配列が、他の科の遺伝子を同定するために、別 の科から誘導したプローブを用いて十分な相同性が認められるかどうかは、予め 知見されているはずはなかった。 相補性として知られている遺伝子をクローニングするための方法がその他にある 。　多くの研究者が、他の酵母の対応遺伝子の変異／欠損と相補する能力による 、酵母遺伝子の単離が報告されている。　例えば、ＭｃＫｎｉｇｈｔ　ｅｔ　ａ ｌ、、　ＥＭＢＯＪ、、　４：２０９３（１９８５）−ｓ　ｅｒ　１ｌｌｕｓ　 ｎ１ｄｕｌａｎｓ　ｇｅｎｅ　ｅｎｃｏｄｉｎｇ　ａｌｃｏｈｏｌ　ｄｅｈｙ− ｄｒｏｇｅｎａｓｅ　ｊｓｏｌａｔｅｄ　ｂｙ　ｉｔｓ　ａｂｉＨｔｙ　ｔｏ　 ｃｏｍｐｌｅｍｅｎｔ　ａｎ　ａｄｈｌｍｕｔａｔｉｏｎ　ｉｎ　Ｓ、　ｅｅｒ ｅｖｉｓｉａｅ：　５ａｓｓ　ｅｔ　ａｌ、、　Δ醪」胆醇、　８３：９３０３ 　（１９８６）−Ｓ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ　ＰＤＥ２　ｇｅｎｅ　１ｓｏｌ ａｔｅｄ　ｂｙ　１ｔｓａｂｉｌｉｔｙ　ｔｏ　ｃｏｍｐｌｅｍｅｎｔ　ａ　Ｒ ＡＳ””’　ａｌｌｅｌｅ　ｉｎ　Ｓ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅｓｔｒａｉｎ　 ＴＫ１６１−Ｒ２Ｖ；　Ｎｉｋａｗａ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｍｏｌ。Ｃｅ１ｔ、　 Ｂｉｏｌ、、　７：３６２９　（１９８７）−Ｓ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ　Ｐ ＤＥＩ　ｇｅｎｅ　１ｓｏｌａｔｅｄ　ｂｙ　ｔｒａｎｓ−ｆｏｒｍｉｎｇ　Ｓ 、　ｃｅｒｅｖｉｓｊａｅ　５ｔｒａｉｎ　丁に１６１−Ｒ２Ｖ；およびＷＨｓ ｏｎ。 Ｍｏ１ｅｅ、　Ｃｅ１１．　Ｂｉｏｌ、、　紅５０５　（１９８８）−Ｓ、　ｃ ｅｒｅｖｊｓｉａｅ　５ＲＡ５　ｇｅｎｅｉｓｏｌａｔｅｄ　ｂｙ　ｖｉｒｔｕ ｅ　ｏｆ　ｉｔｓ　ａｂＨｊｔｙ　ｔｏ　ｒｅｓｃｕｅ　ａ　ＲＡＳ”　５ｒａ ５−５　Ｓ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ　５ｔｒａｊｎ　ＲＷ６０−１２Ｃを参照 のこと。 酵母は、非酵母遺伝子を単離するためにも用いられてきた。 例えば、Ｈｅｎｊｋｏｆｆ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｎａｔｕｒｅ、　２８艶３３　（ １９８１）では、酵母変異体の相補性によるり、　ｍｅｌａｎｏ　ａｓｔｅｒ遺 伝子の単離が、またＬｅｅ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｎａｔｕｒｅ、　３２互３１　（ １９８７）では、鉦」四国のｃｄｅ２遺伝子の変異を相補する能力によるヒト遺 伝子の単離が報告されている。　発現ベクターには、ウィルス性（ＳＶ４０）プ ロモーターを含んだものを採用している。 つい最近では、相補性スクリーニング法が、ホスホジエストラーゼ（ＰＤＥｓ） のとあるタイプをコードする哺乳類ｃＤＮＡを検出して、単離するために、本出 願人によって用いられている。 Ｃｏ１１ｅｅｌｌｉ　ｅｔ　ａｌ、、　ハ昼Ａμｓ醇、　８６：３５９９　（１ ９８９）は、ｓａｅｃｈａｒｏ−ｍ　ｃｅｓ　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ発現ベクタ ーにおけるラット脳ｅＤＮＡライブラリーの構築と、ヒトト１Ｌ遺伝子の腫瘍形 成変異体へのＲＡＳ２遺伝子類似体の変異形態である、ＲＡＳ２　”■の表現型 効果を酵母中で抑制するＩａ能を有する遺伝子の該ライブラリーからの単離を報 告している。　クローニングされ、ＤＰＤ　（ｄｕｎｃｅ様ホスボジエストラー ゼ）と称されたラット覆ｅＤＮＡは、酵母株丁に１６１−Ｒ２Ｖに保有された活 性化ＲＡＳ２”…遺伝子と関連した増殖１ＩｊｅＪの欠如と相補する能力を有す る。　高Ｉ！和性ｃＡＭＰ特異性ホスポジェストラーゼをコードする遺伝子は、 以」態〕旦邦ａｓｔｅｒ−のｄｕｎｃｅ座によってコードされるｃＡＭＰホスホ ジェストラーゼと高い相同性を示す。 今Ｂまでに、比較的わずかなＰＤＥ遺伝子しかクローニングされていない。　ク ローニングされたもののほとんどが、ホスホジエストラーゼのｅＡＭＰ−特異性 科（ｅＡＭＰ−ＰＤＥｓ）に属している。 Ｄａｖｉｓ、　”Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ　Ｇｅｎｅｔｉｃｓ　ｏｄ　ｔｈｅ　Ｃｙ ｃｌｉｃ　ＮｕｃｌｅｏｔｊｄｅＰｈｏｓｐｈｏｄｉｅｓｔｅｒａｓｅ＝、　ｐ ｐ、　２２７−２４１　ｉｎ　Ｃｅｌｊｃ　ＮｕｃｌｅｏｔｉｄｅＰｈｏｓ　ｈ ｏｄｉｅｓｔｅｒａｓｅ：　５ｔｒｕｃｔｕｒｅ、　Ｒｅ　ｕｌａｔｉｏ　ａｎ ｄ　Ｄｒｕ　ＡｃｔｆｏｎＢｒｅｖｏ、Ｊ、ａｎｄ　Ｈｏｕｓｌａｙ、輩、Ｄ、 、Ｅｄｓ、；　Ｊｏｈｎ　Ｗｉｌｅｙ　＆　５ｏｎｓ、ＮｅｗＹｏｒｋ；　１９ ９０を参照のこと。　また、例えば、Ｆａｕｒａ　ｅｔ　ａｌ、、　ＰＮハ」耶 醇、　８５：８０７６　（１９８８）−Ｄ、　ｄｉｓｃｏｉｄｅｕｍ；　５ａｓ ｓ　ｅｔ　ａｌ、。 鉗肛Ｌ−Ｓ、　ｃｅｒｅｖｉｓｊａｅ、　ＰＤＥ　ｃｌａｓｓ　ＩＶ、　ｄｅｓ ｉｇｎａｔｅｄ　ＰＤＥ２；Ｎｉｋａｗａ　ｅｔ　ａｌ、、　」荘聾−Ｓ、　ｅ ｅｒｅｖｉｓｉａｅ、　ＰＤＥ　ｃｌａｓｓ　ＩＶ。 ｄｅｓｉｇｎａｔｅｄ　ＰＤＥＩ；　１ｒｉｌｓｏｎ　ｅｔ蛙、２懇ｌ咀−Ｓ、 　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅｄｅｓｉｇｎａｔｅｄ　５ＲＡ５；　Ｃｈｅｎ　ｅｔ　 ａｌ、、　ハ酪■竪醇、８３：９３］３　（１９８８）−Ｄ、　ｒｎｅｌａｎｏ 　ａｓｔｅｒ、　ｄｅｓｉｇｎａｔｅｄ　ｄｎｅ”　；　０ｖｃｈｊｎｎｊｋｏ ｖ、　ｅｔ虹、、　」旺Ｌ−ｂｏｖｊｎｅ　ｒｅｔｊｎａ、　ｄｅｓｊｇｎａｔ ｅｄ　ｅＧＭＰ　ＰＤＥ：　Ｄａｖｉｓ　ｅｔ蛙、、　」吐側−ｒａｔ　１ｊｖ ｅｒ、　ｄｅｓｊｇｎａｔｅｄ　ｒａｔ　ｄｎｅ−１；　Ｃｏ１１ｃｅｌＨ。 ｅｔ　ａｌ、、　！！！Ｌｉ：ｒａｔ　ｂｒａｊｎ、　ｄｅｓｉｇｎａｔｅｄ　 ＤＰＤ：　５ｗ１ｎｎｅｎ、　ｅｔ　ａｌ、。 Ｊμ）し〜）、８８：５３２５　（１９８９）　−ｒａｔ　ｔｅｓｔｓ、ｒａｔ 　ＰＤＥＩ、ＰＤＥ２゜ＰＤＥ３　ａｎｄ　ＰＤＥ４：　およびＬｉｖ’ｒ　ｅ ｔ　ａｌ、、　Ｍｏ１．　Ｃｅ１１．　Ｂｊｏｌ。、　１０：２８７８　（１９ ９０）　−ｈｕｍａｎ　ｍｏｎｏｃｙｔｅ、　ｄｅｓｊｇｎａｔｅｄ　ｈＰＤＥ ｌも参照のこと。　ウシ副腎ｃＧＭＰ刺激ＰＤＥの断片をコードするＤＮＡのク ローニングを報告したＬｅＴｒｏｎｇ　ｅｔ　ａｌ、、牡匹展鮭ｕ■、　２９： １０２８０（１９９０）、およびラット褐色細胞腫細胞からの「タイプＩＩ　Ｐ ＤＥＪのクローニングを報告したＴｈｏｍｐｓｏｎ　ｅｔ　ａｌ、、　ＦＡＳＥ ＢＪ、、　５（８）：Ａ１５９２　（Ａｂｓｔｒａｃｔ　Ｎｏ、　７０９２．１ ９９１）も参照のこと。 このように、当該技術分野においては、既知および未知の機能双方に関する遺伝 子の単離、免疫学的特異性が改善された薬剤への使用に好適で、動力学的に純粋 な発現生成物、および動力学的に純粋なタンパク質調製物を必要としない薬剤選 抜手段のために有効的な、改善されたクローニング手法が引き続き必要とされて いるのである。 主ｌ盟旦皇星象徴！ 本発明は、微生物、特に、酵母において機能でき、さらに微生物における同定可 能な形質代替および特性に関連する遺伝子欠陥を修飾、相補、および抑制できる タンパク質をコードする哺乳類遺伝子のクローニング方法に関する。　本発明に よって提供されるものは、本発明の方法によりてクローニングされた哺乳類遺伝 子、ならびに該遺伝子によつてコードされた生成物、さらには、該コードされた 生成物と免疫学的反応性を有する抗体である。 具体的には、本発明は、ｅＡＭＰが関与する生化学的経路あるいはＲＡＳタンパ ク質（例えば、桔鉦関連タンパク質）が関与する生化学的経路における遺伝子欠 陥を修飾、相補、および抑制できるタンパク質をコードする哺乳類遺伝子を検出 する方法、かようにクローニングされた遺伝子、吐タンパク質と相互作用するタ ンパク質、例えば、ｃＡＭＰホスホジエストラーゼをコードする新規の哺乳類遺 伝子を含む、クローニングされた哺乳類遺伝子によってコードされた生成物（核 酸、タンパク質）、および細胞増殖および細胞維持の上で影響を与える他のタン パク質に関する。 本発明の方法は、微生物ｊこおいて機能し、遺伝子変換あるいは遺伝子欠陥を訂 正するために、（変換微生物を）所定の方法で遺伝子的に変換され、あるいは遺 伝子的に欠陥があり、結果として、（正常もしくは非変換微生物の表現型とより 同等の表現型を生成する）遺伝子変換あるいは遺伝子欠陥に関連する同定可能な 形質変換あるいは形質特性を修飾する、関心のある哺乳類遺伝子の検出に用いる ことができる。　本発明の方法の実用において宵月な変換微生物には、Ｓ、　ｃ ｅｒｅｖｊｓｉａｅ株丁Ｋ］８ｌ−Ｒ２Ｖ　、　ｌ０ＤＡＢならびＧ：　５ＫＮ ３７、および鉦」四穎株５Ｐ６５がアル。 本発明は、（酵母変異体もしくは哺乳類宿主細胞などの）遺伝子変換微生物にお いて、遺伝子変換と関連のある形質変換を修飾できる＊３類遺伝子の新規検出方 法を提供する。　この新規方法は、（ａ）遺伝子変換された微生物において、哺 乳類ｃＤＮＡを発現することができる発現ベクター（好ましいベクターは、ｃＤ ＮＡと機能的に関連している内因性宿主細胞プロモーターＤＮＡ配列を含む）中 に哺乳類ｃＤＮＡを入れ、（ｂ）遺伝子変換された微生物に発現ベクターを導入 し、（Ｃ）適切な増殖条件下に、該発現ベクターを含む遺伝子変換された微生物 を置き、および（ｄ）微生物における遺伝子変換と関連する形質変換が修飾され ている遺伝子変換された微生物を同定する、工程を含む。　工程（ｄ）で同定さ れた微生物に挿入されたｃＤＮＡを単離する工程が、任意に含まれる。 哺乳類遺伝子をクローニングするこの方法の、ｃＡＭＰホスホジエストラーゼお よび、ＲＡＳタンパク質に相互作用を及ぼすタンパク質への使用に関しては詳細 に記載したが、遺伝変換を訂正、相補、あるいは補足するために適切に選択され た変換微生物において機能し、結果として、関連する形質変換を訂正する、他の 哺乳類遺伝子のクローニングならびに同定にも使用できる。 本発明にて記した酵母細胞の形質変換は、熱シヨツク感受性、窒素欠乏、標準量 グリコーゲン不合成、酢酸塩での成長不全、および胞子不形成、が含まれる。 目下のところ、好ましい形態はｃＤＮＡを含む新規ＤＮＡ配列であるが、ゲノミ ックＤＮＡ、ヌクレオチドから部分的あるいは全体的に化学合成により調製され たＤＮＡ、ならびに欠失あるいは変異を伴うＤＮＡなどの、他のＤＮＡ形態も本 発明の範嗜にある。 本発明により提供されたＤＮＡ配列と、相同体あるいはプロモータ、オペレータ ー、レギュレーター等の異種発現ｉｌ！ｔｒ　ＤＮＡ配列との会合は、本発明の タンパク質の生成のための転写に感受的で、そして、大量のポリ−ならびにオリ ゴ−ペプチドと関連するメツセンジャーＲＮＡを形成するためのｉｌ　ｖｉｖｏ ならびに刊およびｐＡＡＩＪＮ−ＡＴＧマある。 本発明によって特に提供されたものは、環状ヌクレオチドホスホジェストラーゼ およびその断片をコードする哺乳類ＤＮＡ配列、ならびに米国特許商標庁ならび にブダペスト条約の要件に従い、Ａｍｅｒｉｃａｎ　Ｔｙｐｅ　Ｃｕ１ｔｕｒｅ 　Ｃｏ１１ｅｃｔｉｏｎ、　１２３０１　ＰａｒｋｌａｗｎＤｒｉｖｅ、　Ｒｏ ｃｋｖｊｌｌｅ、　Ｍａｒｙｌａｎｄ　２０５８２に、１９９１年４月１５日に 寄託した細菌プラスミドに挿入した哺乳Ｉｔ　ＤＮＡとして提出された監タンパ ク質関連ＤＮＡ配列である。　寄託の対象となった哺乳類ＰＤＥ　ＤＮＡ５は： １　、　ｄｕｎｃｅ　ＩＩ　ＰＤＢをコードする、ラット脳ｃＤＮＡ挿入体を含 んだ大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８５８６）にあるプラスミド ｐＲＡＴＤＰＤ　；２、ｃＡＭＰ特異性ＰＤＥをコードする、ヒト多形性神膠細 胞ｃＤＮＡ挿入体を含んだ大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８８０ ３）にあるプラスミドｐＪｃ４４ｘ　： ３．１：ＡＭＰ特異性ＰＤＥをコードする、ヒト多形性神膠細胞ｃＤＮＡ挿入体 を含んだ大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８６００）にあるプラス ミドｌ）７Ｍ３　； ４、ｃＡＭＰ特異性ＰＤＰをコードする、ヒト多形性神膠細胞ｃＤＮＡ挿入体を 含んだ大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８６０２）にあるプラスミ ドｐＴＭ７２　； ５、ｅＡＭＰ特異性ＰＤＥをコードする、ヒト側頭皮質細胞ｃＤＮＡ挿入体を含 んだ大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８５９５）にあるプラスミド ｐＰＤＥ２１： ８、ｃＡＭＰ特異性ＰＤＥをコードする、ヒト側頭皮質細胞ｃＤＮＡ挿入体を含 んだ大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８５９６）にあるプラスミド ｐＧＢ］８ＡＲＲニ ア、ｃＡＭＰ特異性ＰＤＥをコードする、ヒト側頭皮質細胞ｃＤＮＡ挿入体を含 んだ大腸＊　（Ａ、丁、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　８８５９４）にあるプラスミド ｐＧＢ２５　：および ８、分類不可能な科のＰＤＥをコードする、ヒト多形性神膠細胞ｃＤＮＡ挿入体 を含んだ大腸菌（Ａ、丁、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８６０Ｉ）にあるプラスミ ドｐＴＭ２２　、である。 寄託の対象となった哺乳類」醪関連ＤＮＡ５は；９、ＲＡＳ５１連ポリペプチド をコードする、ヒト多形性神膠細胞ｃＤＮＡ挿入体を含んだ大腸菌（Ａ、　Ｔ、 　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８５９９）にあるプラスミドｐＪＣ９９： ｃＤＮＡ挿入体を含んだ大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８５９８ ）にあるプラスミドｐＪｃＺ８５　； １１、ＲＡＳ５［連ポリペプチドをコードする、ヒト多形性神膠細胞ｃＤＮＡ挿 入体を含んだ大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　８８５９７）にあるプ ラスミドｐＪｃ３１０； １２、ＲＡＳ関連ポリペプチドをコードする、ヒト多形性神膠細胞ｃＤＮＡ挿入 体を含んだ大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８５９３）にあるプラ スミドｐＭＬ５　； １３、ＲＡＳ関連ポリペプチドをコードする、ヒト多形性神膠細胞ｃＤＮＡ挿入 体を含んだ大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８５９２）にあるプラ スミドｐＡＴＧ１６；　および １４、ＲＡＳ５［Ｊ！！ポリペプチドをコードする、ヒト多形性神膠細胞ｃＤＮ Ａ挿入体を含んだ大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　８８５９１）にあ るプラスミドｐＡＴＧ２９、である。 本発明の関連で寄託された酵母発現プラスミドは：１５、大腸菌（Ａ、　Ｔ、　 Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８５９０）にあるプラスミドｐＡＡＵＮ　；１６、大腸 菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８５８９）にあるプラスミドｐＡＡｔ Ｗ−ＡＴＧ； 】７゜大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８５８７）にあるプラスミ ドｐＡＤＡＮＳ　；１８、大腸菌（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８５８ ８）にあるプラスミドｐＡＤＮＳである。 本発明のｌ！＋！！！で寄託の対象となった酵母宿主細胞は：ＩＬ　鉦」四的５ Ｐ５６５　（Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　７４０４７）　：る。 本発明の新規タンパク質生成物は、ホスホジェステラーゼ・タンパク質の一次構 造配座（すなわち、アミノ酸配列〕、ならびに非ホスホジェステラーゼ・タンパ ク質、そのペプチド断片、およびそのアミノ酸配列の複製を構築する合成ペプチ ドの一次構造配座を有するポリペプチドを含む。　本発明のタンパク質、タンパ ク断片、および合成ペプチドは、治療、診断、および予後への用途を含む様々な 用途を計画しており、さらにこれらタンパク質に特異的に免疫反応性を示すモノ クローナルおよびポリクローナル抗体の調製の基礎を提供するものである。　好 ましいタンパク質断片および合成ペプチドは、基質結合機能を有さないタンパク 質の複製領域であり、そして、最も好ましくは、本発明のタンパク質と少な（と も一つの抗原性エピトープを享有する領域である。 本発明のＤＮＡ５の発現のための哺乳類宿主細胞の使用は、本発明の組み換え発 現生成物に関する至適生物学的活性を参照する必要に迫られるため、翻訳的修飾 （Ｈえば、先端削除、ｍ質化、糖タンパク質化、チロシン、セリン、もしくはス レオニン燐酸化）の後になるものと考えられる。 本発明によって、タンパク質およびその断片ならびにペプチドに対して高い免疫 学的特異性で結合し、他のタンパク質とは共通しない、特に、ホスホジェステラ ーゼ独特のエピトープを認識する能力によって特徴付けられる、（ポリクローナ ルおよびモノクローナル抗体、キメラ抗体、および一本鎖抗体を含む）抗体基質 も提供される。 本発明によって、正常、不正常、あるいは変異形態のタンパク質、ならびに該タ ンパク質と関連する核酸（例えば、ＤＮＡおよびｍＲＮＡ、）の検出および７／ または定量化のための新規の手法も提供される。　例えば、本発明の抗体は、流 体および組織試料中のタンパク質の定量検出のための公知の免疫学的手法におい て採用されるであろうし、また本発明のＤＮＡは、適切に標識付けされて、これ らタンパク質をコードするＱＩＲＮＡの定量検出において用いられるであろう。 それ故、本発明の数々の態様は、（ａ）環状核酸ホスホジエストラーゼボリペプ チドおよび後述するＲＡＳ−関連タンパク質をコードする新規核酸配列、および （ｂ）下記する条件とほとんど同等あるいはそれ以上のハイブリダイゼーシコン 条件下で該配列とハイブリダイズし、本発明の特定のｃＤＮＡの最初の単離にお いて使用されるＤＮＡ配列、ならびに（Ｃ）変性コドンを少なくとも一部用いた 、同一物、あるいは対立性変異体、あるいは類似ポリペプチドをコードするＤＮ Ａ配列、を提供する。　対応して提供されるのは、該ＤＮＡ配列を組み込んだウ ィルス性ベクターあるいは環状プラスミドＤＮＡベクター、および該ＤＮＡ配列 およびベクターで形質転換あるいは形質変換された原核および真核宿主細胞、な らびに該宿主細胞の培養増殖時における該ＤＮＡ配列によってコードされたタン パク質の組み換え生成のための新規手法、および該宿主細胞あるいは培養培地か らのこれらタンパク質の単離である。 本発明は、さらに、酵母などの微生物において発現された該哺乳類遺伝子のタン パク質生成物の活性を変更または変換（すなわち、還元もしくは刺激）する要因 を同定する方法に関する。 かような要因の同定は、二種類のスクリーニング手段を用いて実行できる。　一 つは、哺乳類タンパク質の既知の酵素機能に関する生化学的分析法を基礎とした ものであり、もう一つは、タンパク質の決定済もしくは未決定機能に関する形質 分析法を基礎としたものである。　前者の場合、コードされたタンパク質がホス ホジェステラーゼであれば、例えば、ホスホジェステラーゼ活性を変換（すなわ ち、還元もしくは刺激）する化学要因に関する分析法を含む薬理学的選抜手段で ある。　後者の場合、コードされたタンパク質がＲＡＳタンパク質と相互作用す るのであれば、例えば、■鉦タンパク質と相互作用を還元もしくは刺激する要因 に関する分析法を含む薬理学的選抜手段である。 これら選抜手段は、全細胞調製物あるいは細胞抽出物のいずれを用いても使用で き、酵素精製を必要としない。 本発明の他の態様ならびに利点は、本発明の実施に関する数々の説明ならびに図 面に関する解説を含む下記の詳細な説明を考慮すれば明白になるであろう。 図１［図１（Ａ）　、１（Ｂ）　、　１（Ｃ）および１、（Ｄ）　］は、プラス ミドｐＪＣ４４ＸＳｐＴＭ３、ｐＧＢ１４、およびｐＧ８１８ＡＲＲ（Ｄヒトｃ ＤＮＡ挿入体のヌクレオチド配列の比較配列であり、図中、小文字は相同関係の 欠如を、また空所は、対応塩基位置の欠落を示している。 図２［図２　（Ａ、）　、２　（Ｂ）　、２　（Ｃ）および２（Ｄ）］は、プラ スミドｐＰＤＥ２ＲＲ，ｐＴＭ７２、ｐＰＤＥ？、およびｐＰＤＥ　１０ｘ−Ｉ ＮＶのヒトｅＤＮＡ挿入体のヌクレオチド配列の比較配列であり、図中、小文字 は相同関係の欠如を、また空所は、対応塩基位置の欠落を示している。 図３は、プラスミドｐＰＤＥ１８およびｐＧＢ２５のヒトｃＤＮＡ挿入体のヌク レオチド配列の比較配列であり、図中、小文字は相同関係の欠如を、また空所は 、対応塩基位置の欠落を示している。 図４［図４（Ａ）および４（Ｂ）コは、プラスミドｐＴＭ７２（７Ｍ７２、ｐＲ Ａ丁ＤＰＤ、　ｐＪＣ４４Ｌ　ｐＰＤＥ１８およびｐＰＤＥ２１の推定アミノ酸 配列の比較配列であり、図中、小文字は非相同残基を、また空所は、整列した位 置でのいかなる残基も欠落していることを示している。 ■織笠脱更 下記実施例は本発明の実例を例証するものである。　実施例１は、酵母における 相補性による哺乳類遺伝子のクローニングと同定に関する。　実施例２は、相補 性によりクローニングされた哺乳類遺伝子を用いたハイブリダイゼーシヨンによ る哺乳類遺伝子のクローニングと同定に関する。　実施例３は、相補性能力によ りクローニングされた遺伝子の特性に関する。　実施例４は、ヌクレオチド配列 解析による、さらなるクローニングされた遺伝子の特性に関する。　実施例５は 、ホスホジェステラーゼ酵素活性を変換する要因のスクリーニングと同定に関す る。 寒１１１１ 母での　性による啼　類　転子のクローニング最も一般的な態様での本発明の方 法は以下の通りである。 まず、哺乳類ｍＲＮＡａのｅＤＮＡライブラリーは、周知の技術で作成された。 　このライブラリーは、二本１１ｃＤＮＡを発現ベクターにクローニングするこ とによって作成できる。　ｅＤＮＡはすでにあるｅＤＮＡライブラリーから調製 でき、あるいは組織もしくは細胞系の選択から精製されたｍＲＮＡの逆転写酵素 により、標準的な手法を用いて調製できる。　’　ＷａｔＳＯｎ虹ａ１．、　Ｉ ｎ二賭Ｖ匹皿江Ｌａ　Ｐｒａｃｔｉｃａｌ　Ａ　ｒｏａｃｈ、ＩＲＬ　Ｐｒｅｓ ｓ　ｘｆｏｒｄ　（１９８４）。 このようにして得られたｅＤＮＡは、選択された宿生細胞、例えば、鉦」叩頭５ Ｐ５６５　（ｒａｓｌ：　：Ｌｅｕ２／ｒａｓｌ：　：Ｌｅｕ２）　（Ａ、Ｔ、 Ｃ，Ｃ。 ７４０４７）、　Ｓ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ　５ＫＮ３７　（ｃａｐ：　：Ｈ ＩＳ３）（Ａ、Ｔ、Ｃ，Ｃ，７４０４８）。 Ｓ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ　ｌ０ＤＡＢ　（関虹−，対蜂−）　（Ａ、Ｔ、Ｃ ，Ｃ，７４０４９）；およびＳ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ　ＴＫ１６１−Ｒ２Ｖ 　（ＲＡＳ２″””）　（Ａ、Ｔ、Ｃ，Ｃ。 ７４０５０）の様な変換酵母、にて次々にタンパク質に翻訳できるｍＲＮＡとし て哺乳類ｃＤＮＡを発現できる発現ベクターにクローニングされる。　この目的 で使用された発現ベクターは、下記実施例に記しており、ｐＡＡＩＪＮ　（Ａ、 Ｔ、Ｃ，Ｃ，６８５９０）、ｐＡＡＩＪＮ−ＡＴＧ　（Ａ、Ｔ、Ｃ。 Ｃ，６８５８９）、ｐＡＤＮＳ　（Ａ、Ｔ、Ｃ，Ｃ，６８５８７）およびｐＡＤ ＡＮＳ　（Ａ、Ｔ、Ｃ，Ｃ。 ６８５８８）が含まれる。 好ましい発現ベクターは、そのベクターが導入される宿主細胞に特異的な転写プ ロモーター、たとえば、Ｓ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅの発現に特異なプロモータ ー、を含む。　転写したｍＲＮＡは、ｃＤＮＡ挿入物のＡＴＧを「開始」コドン として利用できるし、あるいはｃＤＮＡ生成物を融合タンパク質として発現でき る。 ｃＤＮＡライブラリー（選択発現ベクターにてｃＤＮＡ挿入物として存在する） は、適切な宿主細胞に導入される。　この宿主細胞は、宿主細胞を、同定可能な 形質変換、あるいは遺伝子変換に関連する異常性を引き起こす遺伝子変換を含む 。宿主細胞は、物でもよい。 リチウム酢酸塩誘導形質転換のような周知の方法は、発現ベクターを含むｃＤＮ Ａの導入に用いられる。　以下の実施例では、酵母細胞の転写はリチウム酢酸塩 によってなされた。　酵母細胞は濃厚な培養（ＹＰＤ）　、あるいは、適切な栄 養要求補給した合成培養（ＳＣ）でも成長した。Ｍｏｒｔｉｍｅｒ虹」シ、凰二 １虹践卦に１：３８５　（１９６９）、　Ｉｔｏ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｊ、　Ｂａ ｃｔｅｒｉｏｌ、１５３：１６３　（１９８３）。 選択された宿主細胞の遺伝子変換は、例えば、ＲＡＳタンパク質により制御され た代謝経路の欠陥を導（かもしれず、また、容易に識別できる関連表現型は、熱 ショック、もしくは窒素欠乏に対する感受性、正常値のグリコーゲン合成不能、 特定に炭素源上での成長不能、胞子形成不能、交配不能、ＲＡＳタンパク質に制 御され、もしくは制御する経路における欠陥に関連するその他の特性に表れるか もしれない。　例えば、遺伝子変換は、ＲＡＳ２””’遺伝子の存在でありうる 。　このような変換を含む酵母は、哺乳類遺伝子の発現により克服されうる熱シ ヨツク感受性を示す。　以下の実施例では、５５℃を１０分間、冷却、３０℃で ２４〜４８時間に維持して、前加熱したＳＣ平板上でのレプリカ培養によって、 熱シヨツク実験を行った。 その他の遺伝子変換した宿主細胞は、Ｓ、　ｅｅｒｅｖｊｓｉａｅのＰＤＥＩお よびＰＤＥ２遺伝子の分裂、もしくは、針肌ｍｂｅのｒａｓｌの活性対立遺伝子 の分裂または存在というような選択ができる。　その他の宿主細胞での遺伝子変 換は、哺乳類ｃＤＮＡ遺伝子の異る部分集合によって訂正可能であろう。 ｃＤＮＡ挿入物保有発現ベクターの導入後、宿主細胞は宿主細胞増殖に適した条 件下に置かれた。　表現型変換に応じて訂正されたそれら宿主細胞は、選択、さ もな（ば同定され、例えば、宿主細胞から単離されたＤＮＡを用いた大腸菌の形 質転換によって、宿主細胞が発現できる、哺乳類遺伝子が再現されうる。 下記実施例での分離分析は、ＹＰＤで２〜３Ｅｒ間、酵母形質転換体を増殖させ 、ＹＰＤ平板に置き、ＹＰＤ平板でレプリカ培養、ＳＣ−ロイシン（プラスミド 選択）、およびＹＰＤ熱シコシ１ツク平板って行われた。　大腸菌株ＨＢＩＯＩ はプラスミド繁殖および単離に用い、株５Ｃ３Ｉ　（Ｓｔｒａｔａ遺伝子）はｅ ＤＮＡライブラリーの転写および維持のために用いられた。Ｍａｎｄｅｌ　ｅｔ 　ａｌ、、輩ｏ１．　Ｂｉｏｌ。。 ５３：１５９　（１９７０）；　Ｉ（ａｎａｈａｎ　Ｊ、　Ｍｏ１．　Ｂｉｏｌ 、、　１８６：５５７　（１９８３）。 もし所望ならば、哺乳類遺伝子を単離して、配列決定ができる。　あるいは、次 工程での使用のために、遺伝子によりコードされたタンパク質を同定し、培養細 胞中で発現することもできる。 下記Ａ、ＢおよびＣは、酵母での相補性による哺乳類遺伝子の単離、およびそれ らの生化学的特性について記している。 Ａ、ホスホジェステラーゼをコードするラット脳ｃＤＮＡの単離および生化学特 性ラット脳ｃＤＮＡライブラリーは作成され、酵母発現ベクター、ｐＡＤＮＳに クローニングされた。　ＲＮＡは、公開された手順によって、Ｓｐｒａｑｕｅ− Ｄａｗｌｅｙラット脳から精製された。　Ｃｈｉｒｇｗｊｎ。 ｅｔ　ａｌ、、　Ｂｉｏｃｈｅｍ。、　１８：５２９４　（１９７９）；　Ｌｉ ｘａｒｄｉ、　Ｍｅｔｈｏｄｓ陀旺観し、　９６：２４　（１９８３）；　Ｗａ ｔｓｏｎ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｉｎ：　ＤＮＡ　Ｃ１ｏｎｉｎ　。 ａ　ａｒｔｉｃａｌ　ａ　ｒｏａｅｈ、　ＩＲＬ、　Ｐｒｅｓｓ　０ｘｆｏｒｄ 　（１９８４）。ｐＡＤＮＳは、ＹＥｐ２１３からの３゜ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ 　ＬＥＵ２遺伝子を含む２．２ｋｂｌ）の）［ｐａｌ−Ｂｇｌｌｌ断片［Ｓｈｅ ｒｍａｎ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｌａｂｏｒａｔｏｒ　Ｍａｎｕａｌ　ｆｏｒ　Ｍｅ ｔｈｏｄｓｉｎ　Ｙｅａｓｔ　Ｇｅｎｅｔｊｃｓ、　Ｓｈｅｒｍａｎ、　Ｆ、、 　Ｐｉｎｋ、　Ｇ、Ｒ，およびＨｊｃｋｓ。 Ｊ、Ｂ、、　ｅｄｓ、、　Ｃｏ１ｄ　Ｓｐｒｉｎｇ　Ｈａｒｂｏｒ　Ｌａｂｏｒ ａｔｏｒｙ、　Ｃｏ１ｄ　ＳｐｒｉｎｇＨａｒｂｏｒ　ＮＹ　（１９８６）］　 、複製起源を含むＳ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ　２　ｕプラスミドの１．６ｋｌ ）ｂのＨｐａｌ−Ｈｉｎｄｌ　ＩＩ断片、およびプラスミドｐＵｃ１８からのア ンピシリン耐性遺伝子を含む２．１ｋｂｐの５ｓｐｌ−ＥＣｏＲＩ断片からなる 。　また、修飾したＳ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅアルコール脱水酵素Ｊブ０−Ｅ −一ターの１゜５ｋｂｐのＢａｍＨＩ−Ｈｉｎｄｌ　ＩＩ断片［Ｂｅｎｎｅ−ｔ ｚｅｎ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｍ、、　２５７：３０１８ 　（１９８２）；　Ａｍｍｅｒｅｒ。 恥１恒」江ヵ１１工、観し１９２　（１９８３）］　、およびυ町終止配列を含 む０．　ｅｈｂｐのＨｉｎｄｌ　ＩＩ−ＢａｍＨ１断片も含む。　ブ０％−ター と終止配列は、Ｈｉｎｄｌｌｌ　と５ａｃ１部位の間に制限エンドヌクレアーゼ 部位Ｎｏｔｌ、　５ａｃｌｌおよび５ｆｉｌを含む、ポリリンカーにより分離さ れる。 二本ｆｆ１ｅＤＮＡが調製され、Ｎｏｔ　Ｉリンカ−に連結され、Ｎｏｔｌｔ！ ＩＩＦＩ！酵素で開裂され、アルコール脱水酵素プロモーターとベクターの終止 配列の間に位置するＮｏｔ　１部位にて、ｐＡＤＮＳへクローニングされた。　 稀なＮｏｔｌ切断を用いたことにより、ｃＤＮＡクローニングにおいては、通常 用いられる制限部位メチル化酵素の必要−性を回避した。　ｃＤＮＡｓは、Ｎｏ ｔｌ　リンカ−すりゴヌクレチドに連結された。 約１．５Ｘ１０’独立ｃＤＮＡ挿入体は、ライブラリーに、１．５ｋｂｐ平均サ イズで含まれている。　ｃＤＮＡ発現ライブラリーから調製されたＤＮＡ　ハ、 ＲＡＳ２””’酵母株ＴＫ１６１−　Ｒ２ＶヲＪＨｉ転換ｔ６り２６に用いられ た。　得られた５０．０００　Ｌｅｕ＋形賀転形体転換体の後熱ショック感受性 テストに供された。　ただ一つの形質転換体のみが、発現型プラスミド保有とい う条件下で、熱シヨツク耐性を示した。　ｐＲＡＴＤＰＤで示されるプラスミド は、この形質転換体から単離され、２．１７ｋｂのＮｏｔｌ挿人体が、制限部位 地図およびヌクレオド配列により分析された。　配列番号：３および配列番号： ４は、挿入体のヌオクレチド塩基配列および対応する推定アミノ酸配列を示す。 　配列解析は、チェインターミネータ−法によって行った。Ｓａｎｇｅｒ　ｅｔ 　ａｌ、、　Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ。 ｃａｄ、　Ｓｃｉ、ＩＪＳＡ）、　７４：５４６３　（１９７７）；　Ｂｉｇｇ ｉｎ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｐｒｏｃ。 Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ、　Ｓｅｉ、ＵＳＡ）、　８０：３９６３　（１９８３） 。Ｇｅｎａｌｉｇｎは、ＤＰＤおよびｄｕｎｃｅ配列の整列させるために用いた （ＧＥＮＥＬＩＧＮはＨｕｇｏ　Ｍａｒｔｉｎｅｚ博士により開発されたＩｎｔ ｅｌｌｉＧｅｎｅｔｉｃｓ、　Ｉｎｃ。 が著作権を有するソフトウェア−である）。 ５６２コードンの読み枠が見つかった。　最初のＡＴＧは、コドン４６に表れ、 このコドンから始まるタンパク質は、約６０　ｋＤａの推定分子量を持つ。　こ のラット遺伝子は、ＲＡＴＤＰＤと称する。 コンピューター解析データバンクを用いて、同様の配列調査が行われ、匣岨吐ｈ ｉｌａ　ｍ旦坦旺組ｔｅｒ　ｄｕｎｃｅ遺伝子が見つかった。 二つの遺伝子は、空白部無しに、８０％のアミノ酸同一性にて、ラッ）ＤＰＤ　 ｃＤＮＡの中央に位置する２５２アミノ酸領域上にわたってタンパク質をコード する。　ｄｕｎｃｅ遺伝子は、高親和性ｃＡＭＰホスホジエストラーゼをコード することが示されている。 Ｃｈｅｎ　ｅｔ虹、、　Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ、　Ｓｃｊ、ＩＪＳ Ａ）、　８針９３１３　（１９８６）；Ｄａｖｉｓ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｊ、　Ｃ ｅ１ｌ　Ｂｉｏｌ、、　９虹１０１　（１９８１）；　Ｗａｌｅｔｅｒ　ｅｔａ ｌ、、　Ｊ、　ＮｅｕｒｏｓｃＬ、　４：４９４　（１９８４）。 大きな配列同一性領域の上流及び下流の配列が、ｃＤＮＡクローニング法の人工 産物ではなく、むしろ実際には、ｍＲＮＡの領域に隣接することを立証するため に、クローニングしたｃＤＮＡの構造と、別途調製されたオリゴｄＴプライマー で、全うット脳ポリ（Ａ）”　ＲＮＡを逆転写して得られた第一鎖状ｃＤＮＡ集 団に含まれるコード鎖の５゛または３゛末端の近（の配列に対するオリゴヌクレ オチドブライマーの相補性ができた。　クローニングされたｇＤＮＡあるいは鋳 型としての第−金銀ｃＤＮＡ物質のいずれを用いる場合も、四つの異なるプライ マーを用いてポリメラーゼ、！！ＩＩ反応（ＰＣＲ）が行われ、反応生成物は、 ポリアクリルアミドゲル電気泳動法により分析された。 ポリメラーゼ！１！鎖反応ｃｐｃｇｓ）は、サーモサイクラ−（ＰｅｒｋｉｎＥ ｌｍｅｒ、　Ｃｅｔｕｓ）にて、公開された手法に修正を加えた方法で行った。 　５ａｉｋｉ　ｅｔ　ａｌ、、　５ｃｉｅｎｃｅ、２３９：４８７　（１９８８ ）。　反応混合物は、ｔｅｍｐｌａｔｅ　ＤＮＡ　（クローンＤＮＡ　ｌｎｇ　 、あるいは第−金銀ｅＤＮＡ　１　ｕ　ｇ）　、オリゴヌクレチド・プライマー ２５　ｐ　ｍｏｌｅｓ、デオキシリボヌクレチド三燐酸２００ｄ　、Ｔｒｉｓ　 ＨＣＩ　（ｐＨ８，４）１０ｍＭ、　ＫＣＩ　５０ｍ５ｌ、　ＭｇＣ１＊　３！ ＩＩＭ　、および０．０１％（ｗ／ｖ）ゼラチンが含んでいた。　使用されたオ リゴヌクレチド・プライマーは、上付き数字は、ｐＲＡ’ｒＤＰＤ　１２列番号 ；３における、対応位置を示す。　プライマー〇、Ｅ、およびＦは、非コード鎖 列出ある。 ３０サイクル（９４℃で１．５分、５５℃で３分、および７２℃で７分）を実施 し、反応生成物は、ポリアクリルアミドゲル電気泳動法により分析された。 各事例において、予期できる長さの断片は、ｔｅｍｐｌａｔｅ　ＤＮＡ５のいず れかを用いて得られた。　バンドの状態は、増＠ＤＮＡ生成物中に認識部位を有 する制限エンドヌクレアーゼの開裂により確認した。　さらに、各事例において 、いずれかのｔｅｍｐｌａｔｅ源を用いて生成したプライマリ−ＰＣＲ生成物は 、予期できる大きさの開裂生成物を産生じた。　この結果は、クローニングした ｃＤＮＡの配列が、ラットｍＲＮＡの構造を忠実に反映していることを示すもの である。 ｐＲＡＴＤＰＤ遺伝子生成物の生化学的特性を分析するために、ｐＡＤＮＳもし くはｐＲＡＴＤＰＤで形質転換されたｌ０ＤＡＢ酵母細胞の１１培養液から粗細 胞抽出物を調製した。　酵母株１０ＤＡＢ細胞は、Ｘ！５０ｉ−および匡−であ って、内因性環状ヌクレオチド・ホスフジエステラーゼ活性の重要なレベルは持 っていない。 ホスフジエステラーゼ活性検定は、以下のように、ｃＡＭＰを基質として用いて 行った。　酵母細胞は、合成培養液（ＳＣ−ロイシン）１１中で、３０℃で３６ 時間培養された。　細胞は回収され、緩衝液Ｃ（２０ｍＭ　ＭＥＳ　（ｐ）１６ ．２）、　０．１ｍＭ　ＭｇＣ１＊、　０．１ｍＭ　ＥＧＴＡ、　１ｍＭβ−メ ルカプトエタノール）で洗浄され、５０μｌ　ＩＭ　ＰＭＳＦと共に３０ｍ１緩 衝液Ｃ中で再懸濁され、フレンチプレスで粉砕した。　抽出物は、１０分間、１ ．８００ｇで遠心分離され、上滑は、９０分間、１８、　ｏｏｏｇ（４℃）で回 転した。　上滑は、ホスホジェステラーゼ活性に関して、Ｃｏ１１ｉｃｅＨ１Ｌ １．　、　」吐」、により検定した。 すべての反応物は、Ｔｒｊｓ−１（ＣＩ（Ｐ）ＩＴ、　５）　（１００（ＩＩＭ ）、細胞抽出物（５０℃ｇタンパク質／ｍ１）、５゛−ヌクレオチダーゼ（Ｓｉ ｇｍａ、　２０℃ｇ／ｍｌ）および、１０ｍＭ　Ｍｇ２“　（もし特に言及して いなければ）、および指標環状ヌクレオド濃度を有していた。　ｅＧＭＰ加水分 解の検定には、１．５ｇＭ　ｃＧＭＰを用いた。　阻害試験には、５００ｇＭま での濃度で、ｃＧＭＰの量を変化させる状態で、５ｇＭ　ｃＡＭＰを用いた。 ［’ｌ（］ｃＡＭＰおよび（”Ｈ］ｃＧＭＰは、ＮＥＮ（Ｎｅｗ　Ｅｎｇｌａｎ ｄ　Ｎｕｃｌｅａｒ）から得た。　反応物は、１０分間３０℃でインキュベート し、５ｘ停止液（２５０［ＤＭ　ＥＤＴＡ、　２５ｍＭ　ＡＭＰ、　１００ｍＭ 　ｃＡＭＰ）で停止した。 対照抽出物（ｐＡＤＮＳを有するｌ０ＤＡＢ）では、ｃＡＭＰホスホジエストラ ーゼ活性は示されなかった。　対照抽出物の結果は、０℃で行われた場合も、Ｍ ｇ　Ｒ”が欠如している場合でも変化せず、抽出物が添加しない場合に匹敵する ものであった。　これら結果は、非形質転換対照株１０ＤＡＢには、検出可能な ホスホジエストラーゼ活性の背景が存在しないことを示すものである。 これに対して、ｐＲＡＴＤＰＤで形質転換したｌ０ＡＢ酵母株で、相当量のホス ホジエストラーゼ活性が見られた。　得られた形質転換体におけるｃＡＭＰ加水 分解率は、ｃＡＭｐＨ濃度の機能として測定した。　ｃＡＭＰの推定に、は３． ５μ輩であり、計算された■１．８は、１．１　ｎｍｏｌ／ｍｉｎ／ｍｇである 。 酵素の陽イオン選択性を確かめ、酵素活性を刺激するカルシウムおよびカルモジ ュリンの能力を決定するために、検定条件は変化させた。　これら検定において は、１ｇ　２＋同様、Ｍｎ’＋も利用でき、１ｍＭ最終濃度のいずれの陽イオン であっても十分使用に供せる。　カルシウム／カルモジュリンは、抽出物におい ては、測定したホスホジエストラーゼ活性を刺激することはできなかった。Ｂｅ ｅｆ　Ｈｅａｒｔホスホジエストラーゼ（ＢｏｅｒｊｎｇｅｒＭａｎｎｈｅｉｍ ）を用いた並行して行った検定では、カルシウム／カルモジュリンの添加により 、６．５倍の刺激が見られた。　最後に、これら検定においては、ｃＧＭＰホス ホホスフジエステラーゼ活性されなかった。　Ｂｅｅｆ　Ｈｅａｒｔホスホジエ ストラーゼを、優性対照として、再度用いた。　さらに、基質濃度の１００倍量 のｅＧＭＰは、ｃＡＭＰホスホジエストラーゼ活性を阻害できなかった。 酵母中で発現したｐＲＡＴＤＰＤ　ｃＤＮＡ生成物の生化学的特性は、示した。 　Ｄａｖｉｓ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｊ、　Ｃｅ１１．　Ｂｉｏｌ、、　９０：１０ １　（１９８１）；ｆａｌｔｅｒ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｊ、　Ｎｅｕｒｏｓｃｉ、 、　４　（１９８４）。　加えて、ホスホジエストラーゼ活性は、カルシウム／ カルモジュリンの存在によって刺激されなかった。　この特性は、ｄｕｎｅ虹と 共通するものであり、他のホスホジエストラーゼとは異なるものである。 Ｂｅａｖｏ、Ｉｎ　Ａｄｖａｎｃｅｓ　ｉｎ　５ｅｃｏｎｄ　ｍｅｓｓｅｎ　ｅ ｒ　ａｎｄ　ｈｏｓ　ｈｏ　ｒｏｔｅｉｎｒｅｓｅａｒｃｈ　Ｇｒｅｅｎｇａｒ ｄ　ｅｔ　ａｌ、、　ｅｄｓ、、　Ｒａｖｅｎ　Ｐｒｅｓｓ　（１９８８）。 二つのタンパク質、超に１他−とｄｕｎｅ虹には、類似した生化学的特性が見ら れる。　しかしながら、ｇは、先に記した高度保存核心領域以外に、ｄｕｎｃｅ に対して非常に僅かの相同性（３５％）しか示さないタンパク質生成物をコード することも注意すべきである。　これら非保存配列は、この哺乳類ｄｕｎｃｅ相 同物の変換あるいは精製された機能に帰するものといえる。 配列番号：３に記したｐＲＡＴＤＰＤヌクレオチド配列は、４６位でメチオニン ・コドンをコードし、推定分子量６０ｋＤａのタンパク質に対応する５６３位に まで延びる読取枠を形成する。　しかしながら、同じ読取枠は、コード鎖の５゛ 末端以外では開いております。　現在のところ、４６位のメチオニン・コドンが 、ＤＰＤタンパク質の開始コドンであるかどうかは、わからない。　このコード 配列は、三つの密接に近接する終止コドンによって中断されている。　しかしな がら、得られた読取枠は、別の終止コドン、ポリアデニリル化コンセンサス・シ グナル、およびポリアデニン領域に続く、１１６コドン部分を残している。　こ の３゜よって組み込まれる。 Ｂ、相補性によるヒト多形性神膠 ｅＤＮＡｓのクローニング ｃＤＮＡライブラリーは、Ｎｏｔｌリンカ−を用いて、λＺＡＰに構築された。 　この実施例では、ｍＲＮＡから誘導されたｅＤＮＡは、ヒト多形性神膠細胞系 ｔｌｌ１８ＭＧから精製された。　λベクターからの挿入体は、二つの酵母発現 ベクターｐＡＤＮｓおよびｐＰＡＤＡＮＳに移された。　プラスミドｐＰＡＤＡ ＮＳは、転写されたｍＲＮＡが、アルコールデヒドロゲナーゼ・タンパク質から 誘導されたＮ末端部と哺乳類ｃＤＮＡ挿入体からの残余物を含む融合タンパク質 の合成に関与するという点で、プラスミドｐＡＤＮＳと異なる。 構築された二つの哺乳類ｃＤＮＡ発現ライブラリーは、先の実施例のように、Ｓ 、　ｅｅｒｅｖｉｓｉａｅ宿主ＴＫ１６１−Ｒ２Ｖの熱シヨツク感受性を訂正で きるｃＤＮＡに関してスクリーニングされた。　い（つかのｃＤＮＡｓが単離さ れ、そして配列の解析が行われた。　挿入体として、プラスミドｐＪｃ４４ｘ、 ｐＪＣ９９、ｐＪｃ２６５、およびｐＪｃ３１０を含んだ、四つの異なるｃＤＮ Ａｓが知見され、それらＤＮＡ配列と推定アミノ酸配列を、配列番号：１１およ び１２．１３および１４．１５および１６、および１７および１８、にそれぞれ 示した。 ｐＪＣ４４の挿入体は、ラット［遺伝子と相同であること折によって、ｃＡＭＰ ホスホジエストラーゼをコードしていることが実証された。ｐＪＣ９９、ｐＪｃ ２６５、およびｐＪｃ３１０への挿入体は、先に単離した遺伝子との相同性を示 さなかった。 Ｃ１相補性によるヒト多形性神膠細胞ホスホジエストラーゼｃＤＮＡｓのクロー ニング前記したヒト多形性神膠細胞ｃＤＮＡ発現ライブラリーを、ホスホジエス トラーゼ欠陥酵母株１０ＤＡＢの熱シヨツク感受性を訂正できるｃＤＮＡｓに関 してスクリーニングを行った。　単離されたいくつかのｃＤＮＡｓは、ヌクレオ チドおよび制限エンドヌクレアーゼ配列地図によって分析された。　９７Ｍ２２ に挿入されたｃＤＮＡは、新規のヒト遺伝子をコードした。　そのヌクレオチド 配列と推定アミノ酸配列を、配列番号：１９および２０に示した。 ９７Ｍ２２のヌクレオチド配列のコンピューター解析から、挿入体は、ウシＣａ ”／カルモジュリン依存ｃＡＭＰホスホジエストラーゼおよび実施例ＩＡに記し たＤＰＤホスホジエストラーゼのような、様々なｃＡＭＰホスホジエストラーゼ とのタンパク質相同体を推定的にコードする。　生化学的分析は、単離したＤＮ Ａが、新規のｃＡＭＰホスホジエストラーゼをコードしていることを証明してい る。 ｐＴＭ２２挿入体と関連する配列が、ヒトの心臓において発現することが認めら れ、同様に、７Ｍ２２の接合変異体が、核酸／’％イブリダイゼーションブロー ブとして、ｐＴＭ２２挿入体配列を用いたヒト心臓ｃＤＮＡライブラリーから単 離された。 プラスミドｐＴＭ２２は、ＴＫ１６１−Ｒ２ＶのＲＡＳ”””酵母株の熱シヨツ ク感受性を訂正することはできなかった。　このことは、対虹一対昨−酵母株１ ０ＤＡＢが、ＲＡＳ””’酵母株よりも、哺乳類ｃＡＭＰホスホジエストラーゼ クローンによる形質後帰休に対してより感受的であることを示すものである。 ９７Ｍ３および９７Ｍ７２と称されるプラスミドへの挿入体として単離された、 いくつかの他のヒト多形性神膠細胞ｃＤＮＡは、同様に特性決定された。　これ ら二つの異なるｃＡＭＰホスホジエストラーゼｅＤＮＡｓは、ｐＲＡＴＤＰＤ　 ｃＤＮＡ挿入体およびｐＪＣ４４ｘ　ｃＤＮＡ挿入体と非常に関連するが、別異 のものであることがわかった。　これらヌクレオチド配列と推定アミノ酸配列を 、配列番号：２１および２２（９７Ｍ３）、および２３および２４（９７Ｍ７２ ）にそれぞれ示した。 細胞溶解物の生化学的分析は、９７Ｍ３．９７Ｍ７２、ｐＪｃ４４ｘおよびｐＲ ＡＴＤＰＤのｃＤＮＡａが、ロリブラム感受性ｃＡＭＰホスホジエストラーゼを コードすることを確認した。 ＣｌＰＤＥＣＤＮＡ発　の ｐＪＣ４４ｘ、　９７Ｍ３、（Ｌ２２　Ｍｅｔと称し、９７Ｍ２２由来の１．７ ｋｂ断片挿入体を含み、およびＰＤＢ活性をコードする）　９７Ｍ２２一様プラ スミド、およびｐＡＤ７２　（Ｔ輩２２一様クローン）に挿入されたヒトｃＤＮ Ａｓを発現する形質転換した約１０１１１個のＳ、　ｃｅｒｅｖｊｓｉａｅ　ｌ ０ＤＡＢ細胞を２．５ｍＭ　ＰＢＳに再懸濁し、４℃で、ガラスピーズの存在す る状態で、渦巻攪拌することにより粉砕した。　５分間、１２．０００　Ｘ　ｇ の遠心分離を経て得られた上滑両分は、この研究における酵素源とした。 ホスホジエストラーゼ活性は、Ｄａｖｉｓ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｌ−ムエエＮｕｃ 工Ｒｅｓ、、　彫６５−７４　（１９７９）にある方法に若干の修正を加えて、 決定した。　インキュベーション混合物は、４０ｍＭ　Ｔｒｉｓ　ｐｉ（８，０ ，１ｍ１ＥＧＴＡ、５ｍＭ　ＭｇＣ１＊、０．１　ｍｇ／ｍｌ　ＢＳＡ　、希釈 酵母抽出物、［”！（ドｃＡＭＰ、最終体積が０．２５ｍ１となるように変化さ せた量の非標識付環状ヌクレオチドを含む。　０．５Ｍ炭酸塩ｐ）ｔ　９．３　 、０．５Ｍ　ＮａＣ１、および０．１％ＳＤＳを含む０．２５ｍ１反応停止緩衝 液を添加することで、反応を止めた。　ヌクレオチド生成物および未反応基質は 、ボロン塩カラム（８Ｘ　３３ｍｍ）で分離した。　生成物は、ボロン塩カラム からソルビトールによって、トリチウム分析用シンチレーションガラス瓶に溶出 した。　初期速度の測定で表現されるすべての動力学的データは、適切に希釈さ れた酵素の、様々な時間間隔でのインキュベーションによりて決定される。 ミカエリス−メンテン動力学モデルのラインライ−バー−パーク変換による動力 学的データの分析は、試験を行った各酵素が単純動力学モデルであることを示す 直線二重逆数プロットを描いた。　環状ヌクレオチド濃度は、３Ｘ１０−’から Ｉ　Ｘｌ０−’［ｃＡＭＰ］に変化した。　得られた結果を、下記表１に示した 。 盈−上 Ｅ、＃母での相補性によるヒト多形性神膠虹鳳臥鉦薯ＪｃＤＮＡのクローニング この実施例では、ＰＤＥｓをコードしない四つのヒト多形性１膠細胞ｃＤＮＡが 単離された。　それらは、遺伝子的に変換されたＳ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅと 鉦」照的酵母株の相補性により得られた。 クローン３４６は、Ｓ　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ株１？３６０．１５８の相補性に より選択された。　この株は、■録、ＨＪ３２ｖａｌ１１ｍｌａｌｌの変異対立 遺伝子を含み、この細胞は、高められた温度ではＲＡＳ機能が不完全になるため 、３６℃では生育できなくなる［Ｐｏ胃ｅｒｓ　ｅｔ　ａｌ、。 Ｍｏ］。Ｃｅ１１．　Ｂｊｏｌ、、　９：３９０−３９５　（１９８９）］。　 ヒト多形性神１細胞ライブラリーからのヒトｃＤＮＡは、この欠陥を補足したも のが選択される。　このようにして見つかったものが、Ｓ４８と称するｃＤＮＡ である。　そのヌクレオチド配列と推定アミノ酸配列を配列番号：２５および２ ６に示した。　その推定アミノ酸配列は、公知のタンパクキナーゼである、Ｓ６ タンパクキナーゼをコードするＸｅｎｏ　ｕｓ　１ｅａｖｉｓ遺伝子との相同物 である。 プラスミドｐＭＬ５は、Ｓ、　ｃｅｒｅｖｊｓｊａｅ株５ＫＮ３７　！：：おけ る相補性により選択された。　この株は、ＣＡＰ、組Ｌ」益刊の粉砕した対立遺 伝子を含む。　ＣＡＰは、未決定機能のタンパク質と関連するアデニリルシクラ ーゼをコードする。［Ｆｉｅｌｄ　ｅｔ　ａｌ、。 廁旦、　６１：３１９−３２７　（１９９０）　］。　この遺伝子粉砕の結果と して、５ＫＮ３７は、富アミノ酸培地で生育しなくなる［Ｇｅｒｓｔ蛙Ｊｋ。 Ｍｏ１．　Ｃｅ１１．　Ｂｊｏｌ、、υ−：１２４８−１２５７　（１９９１） 　］。　、、（］部欠陥を補完するヒトｅＤＮＡが選択された。　このようにし て見つかったものが、ｐＭＬ５である。　そのヌクレオチド配列と推定アミノ酸 配列を配列番号；２７および２８に示した。　そのコード能力に関しては、未だ 明らかでない。 プラスミドｐＡＴＧ１ＢとｐＡＴＧ２９が、鉦」坦堕二倍体株５Ｐ５６５での相 補性によって選択された。　この株は、聾蛙（１旺：：ぽ型）の粉砕とホモ接合 する。　結果として、この株は胞子形成不能となり　［Ｆｕｋｕｊ、ｅｔ　ａｌ 、、　Ｃｅ１ｌ、旦：！１２９−３３６　（１９８６）　］　、この欠陥を補完 するヒトｃＤＮＡが選択された。　ｐＡＴＧ１６とｐＡＴＧ２９の挿入体のＤＮ Ａ配列に関する情報を、配列番号二２９および３０、および３１および３２に、 それぞれ示した。　これら遺伝子は、未知の機能を持っている。　鉦」四匡での スクリーニングに用いたベクターは、Ｓ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅでのスクリー ニングに用いたものとは異なる。　このベクターは、ｐＡＡＵＮ−ＡＴＧは、鉦 」皿型特異性プロモーター、ａｄｈ−プロモーターとして実用され、下記のよう にして構築された。　クローニングベクターｐＡＡｔＪＮは、Ｓ、　ｃｅｒｅｖ ｉｓｉａｅ　ＬＥＵ２遺伝子を鉦」西国からの１．８ｋｂｐのＩ（ｉｎｄｌｌｌ 肛１断片と置換し、Ｖｉｅｒａ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｍｅｔｈｏｄｓ　ｉｎ　Ｅｎ ｚ　ｒｎｏｌ。 川Ｌ３〜１１　（１９８７）から誘導したポリリンカー（ＰいのＳｍａ　］部位 にＮｏｔ　Ｉリンカ−を添加することにより、プラスミドｐＡＲＴ１（ＭｃＬｅ ｏｄｅｔ　ａｌ、、　ＥＮＭＯＪ、、　６：７２９−７３６　（１９８７））か ら誘導された。ｐＡＡｔｌＮは、遺伝子発現のだめの鉦」四重　閃Ｌプロモータ ー、およびＤＮＡ　１ｊ１ＭのためのＡＲ３領域を含む。　プラスミドｐＡＡＵ Ｎ−ＡＴＧは、Ｃｏ１ｄ　Ｓｐｒｉｎｇ　Ｈａｒｂｏｒ　Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ 　（７）Ｄａｖｉｄ　Ｂｅａｃｈから得たプラスミドｐＡＲＴ８およびｐＡＡ［ ］Ｎから誘導された。　ｐＡＡＵＮのＢａｍＨ−ＥｃｏＲＶ断片は、ポリリンカ ー〇Ｎｄｅ１部位によって供給されるＡＴＧ開始コドンを有するｐＡＲＴ８のＢ ａｍＨＩおよびＥｃｏＲＶ断片と置換された。 衷凰医ｌ 相補性によりクローニングされた哺乳類遺伝子ヲ用いたハイブリダイゼーション による哺乳類伝　のクローニングとｐ この実施例は、実施例１に記した遺伝子、すなわち、酵母での相補性によりクロ ーニングされた遺伝子から誘導された配列を有するプローブへのハイブリダイゼ ーションによる他の哺乳類遺伝子のクローニングならびに同定に関する。 低精度および高精度ハイブリダイゼーションを、標準濃度の６倍のクエン酸ナト リウム（ＳＳＣ）　、標準濃度の５倍のＤｅｎｈａｔｄｔ溶液、０．５％ドデシ ル硫酸ナトリウム（ＳＤＳ）　、０．０５ｍｇ／ｍｌの変性サケ精子ＤＮＡ　、 およびプローブを含む水溶液中で、６５°Ｃで、１２〜１６時間、同一条件下で 行りた。　ハイブリダイゼーション後、ニトロセルロース・フィルターを、５分 間、室温にて、２ＸＳＳＣ、０，５％ＳＤＳで、そして、２０分間、６０℃にて 、新鮮な２ＸＳＳＣ，０，５％ＳＤＳでインキュベートした。 高精度ハイブリダイゼーションのみ、２０分間、６０℃にて、０．ｌＸ５ＳＣ、 ０，１％ＳＤＳで一洗浄した。　ＳＳＣの標準濃度は、０．１５Ｍクエン酸ナト リウムおよび０．１５Ｍ塩化ナトリウムであり、Ｄｅｎｈａｔｄｔ溶液の標準濃 度は、０．２ｇ／Ｉ　Ｆｊｅｏｌｌ　、　０．２ｇ／ｌ　ポリビニル／ピロリド ン、および０．２ｇ／ｌウシ血清アルブミンである。 プラスミドｐＰＤＥ７、ｐＰＤＥｌｏＸ　ｉｎｖ　、およびｐＰＤＥ２ＲＲは、 ｐＲＡＴＤＰＤ挿入体をプローブとして用いたヒト側頭葉ｃＤＮＡライブラリー の低精度ハイブリダイゼーション・スクリーニングによって単離された。　ヌク レオチド配列（配列番号：３３．３４および３５、それぞれ）比較では、その挿 入体が、ｐＰＤＥ２ＲＲの挿入体の推定アミノ酸配列を示した配列番号；３６の ９７Ｍ７２にある挿入体と同じ遺伝子座と類似していることを示している。 プラスミドｐＧＢ１４およびｐＧＢ１８ＡＲＲも、同様の方法で得られた。 ＤＮＡ配列分析（配列番号二３７および３９、それぞれ）は、その配列が、ｐＴ Ｍ３およびｐＪｃ４４ｘにある挿入体と同じ遺伝子座と類似していることを示し ている。　挿入体の推定アミノ酸配列を配列番号：３８および４０に、それぞれ 示した。 プラスミドｐＧＢ２５も、プローブとしてｐＲＡＴＤＰＤ挿入体を用いた低精度 ハイブリダイゼーションによって得られた。　配列番号：４１および４２に示し た、ヌクレオチドと推定アミノ酸配列から判断して、それは、ＰＤＥ科ＩＶの新 規物質であることを表しｐＧＢ２５のｃＤＮＡ挿入体を、ｐＰＤＢ１８およびｐ ＰＤＢ２１を得るために、プローブとして用いた。　ｐＰＤＥ１８　（配列番号 ：４３）は、ｐＧＢ２５（配列番号：４１）と同じ遺伝子座を示し、ｐＧＢ２５ 　ｅＤＮＡよりも多くの配列情報を持っている。　ｐＰＤＥ２１挿入体は、ＰＤ Ｅ科ＩＶの四番目の物質である。　そのＤＮＡと推定アミノ酸配列を、配列番号 ：４５および４６に示した。 これらクローンの発現物質に関する生化学的データは、未だ得られていない。　 単に、配列関連性を基にして、クラスＩＶとした。 寒菖斑ｌ によりクローニングした　−　の特性 この実施例は、遺伝子をクローニングするために当初用いた酵母株以外の酵母株 の能力によつて実施例１でクローニングした遺伝子の特性に、さらに関する。 例えば、ｌ０ＤＡＢ細胞（ｐｄｅｌ−ｐｄｅ２−　）は、ＤＰＤ発現プラスミド 、ｐＲＡＴＤＰＤで形質転換され、熱シヨツク感受性に関して分析された。　ラ ットＤＰＤ遺伝子の発現は、実際のところ、宿主を熱シヨツク耐性にする。　同 様に、ｐＪｃ４４ｘは、この関虹−担ｌζ酵母株形質的欠陥を訂正できた。 これに対して、ｐＪＣ９９、ｐＪＣ２６５、およびｐＪｃ３１０は、そのように はできなかった。　このことは、後者の挿入体のｃＤＮＡｓは、ｃＡＭＰホスホ ジエストラーゼをコードしないことを示唆するものである。　むしろ、これら遺 伝子は、酵母株ＴＫ１６１−Ｒ２Ｖを補足する能力によって反映された活性化監 タンパク質を用いて、酵母の形質欠陥を訂正できると思われる、未決定機能を有 するタンパク質をコードする。 下記手順は、遺伝子的に変換された宿主で機能させるために、ｃＤＮＡｓが相補 性（あるいは、相補性によってクローニングにされたＤＮＡ５へのハイブリダイ ゼーション）によってクローニングされる必要の無いようにするための方法であ る。　換言すれば、下記手順は、相補性手段による関連ＤＮＡ５の最初の直接あ るいは間接クローニングを含む必要のない、本発明による化学薬剤スクリーニン グ法を実証するものである。 Ａ、ウシ脳ＣａＭ−ＰＤＥ！をコードするｃＤＮＡのによる酵母ノ　６ （Ａ、　Ｔ、　Ｃ，Ｃ，受託Ｎｏ、　６８５８７の大腸菌が保有する）プラスミ ドｐＣＡＭ−４０は、８１ｋＤａ　Ｃａ”／’カルモジュリン刺激環状ヌクレオ チド・ホスホジエストラーゼをコードする、ウシ脳ｃＤＮＡ挿入体を含む。 酵母発現プラスミドｐＡＤＮｓおよびｐＡＤＡＮＳの挿入に適用される２、２　 ｋｂ　ｃＤＮＡ断片は、ポリメラーゼ連鎖反応によるプラスミドｐＣＡＭ−４０ から誘導された。　要するに、下記ＰＣＲ増幅は、ベクターの中のＡＤＴ（１プ ロモーターで適切に整列させるために、ｐＣＡＭ−４０挿入体を変換するために 採用された。 ＰＣＲ反応において用いられた、あるオリゴヌクレオチドブライマー（オリゴＡ ）は、 塩基対位置１００−１１６において、ｐＣａＭ−４０ｃＤＮＡクローンにアニー ルし、關始メチオニンコドンの前のＨ５ｎｄｌ１１部位を含む。 第二オリゴヌクレオチドブライマー（オリゴＢ）は、５２０−５３８の位置にア ニールするようにデザインされており、メチオニンコドンの前の１（ｉｎｄｌ１ １部位の二つの塩基を含む。 第三オリゴヌクレオチドブライマーは、プラスミドの挿入体の３°の位置にアニ ールする。　ある反応のために、ｊｅｍｐｌａｔｅとしてのｐＣＡＭ−４０と共 に、オリゴＡとオリゴＣをプライマーとして用いた。　この反応の核酸生成物は 、全読取枠を含んでいた。　ｔｅｍｐｌａｔｅ　ｐＣＡＭ−４０に関するオリゴ ＢとオリゴＣをプライマーとして用いた第二反応では、カルモジュリン結合領域 をコードするｅＤＮＡ配列の部分が欠けた核酸生成物が産生された。　これら増 幅生成物は、Ｈ３ｎｄｌｌｌ　とＮｏｔｌで分解され、さらにＨ３ｎｄｌＴＩ／ Ｎｏｔｌで分解した酵母発現ベクターｐＡＤＮＳとｐＡ、ＤＡＮＳに連結された 。　挿入体を含むプラスミド・クローンは、選択され、リチウム酢酸塩形質転換 により、Ｓ、　ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ株１０ＤＡＢに形質転換された。 形質転換された酵母は、アミノ酸ロイシンが欠けた合成培地（ＳＣ−ロイシン寒 天）を入れた寒天プレート上の布に縞を形成し、３日間、３０℃で生長させた。 　このプレートのレプリカとして、寒天プレートの３種類を作った。　一つは、 ＳＣ−ロイシン寒天レプリカ、一つは、室温でのＹＰＤ寒天レプリカ、そして、 ５６℃に温められた三枚のＹＰＤ寒天レプリカである。　三枚のＹＰＤ寒天レプ リカは、５６℃を、１０．２０、および３０分間維持させた。 これらレプリカは室温にまで冷却され、そしてすべてのプレートが３０℃に置か れた。　ＣａＭ−ＰＤＥを発現するように構築されたプラスミドで形質転換され た酵母は、熱衝撃耐性であった。 具体的には、全読取枠を発現するようにデザインされた構築物と、末端を即■除 した（カルモジュリン結合部位ではな（、触媒部位を含む）タンパク質を発現す るようにデザインされた構築物双方共に、ｐＡＤＮＳもしくはｐＡＤＡＮＳのい ずれでも、１０ＤＡＢ宿主細胞の熱シヨツク感受性形質、すなわち、５６℃温度 衝撃耐性を補完したのである。 ３８発　生　物の生　的 ＣａＭ−ＰＤＥ発現生成物も、酵母から細胞を含まない抽出物を贋製し、抽出物 の生化学的ホスホジエストラーゼ活性を測定することにより評価された。　この 目的のために、形質転換した酵母の２００ｍ１培地は、１ｍｌ当たり約６００万 個細胞の密度の液体ＳＣ−ロイシンにて生育させた。　細胞は遠心分離によって 回収され、細胞ペレットは凍結された。　抽出物は、氷上に凍結細胞を播き、１ ｍｌのＰＢＳと等Ｉのグラスビーズと共に細胞を混合し、酵母細胞を粉砕するた めに、渦巻攪拌し、および不溶性細胞滓を取り除くために、５分間、１２．ＯＯ ＯＸｇで遠心分離することによって、調製された。　５０μｍまでの酵母細胞抽 出物は、１０１０Ｘ７５ガラス試験管の中の、５０ｍＭ　Ｔｒｉｓ　（ｐＨ８， ０）、１．０ｍｌ　ＥＧＴＡ。 ０．０１　ｍｇ／ｍｌ　（ウシ血清アルブミン）　、［”ｌ（］環状ヌクレオチ ド（４−１０，０００ｅｐｍ／ｐｍｏｌ）、および５ｍＭＭｇＣ１＊を含む、最 終体積２５０μｍにて、３０℃にて、ホスホジエストラーゼ活性に関して検定を 行った。　インキュベーションは、０．５Ｍ炭酸ナトリウム（ｐＨ９，３）、１ Ｍ塩化ナトリウム、および０．１％ＳＤＳの２５０μｌを添加することで、終了 した。　ホスホジエストラーゼ反応の生成物は、ＢｊｏＲａｄ　Ａｆｆｉ−Ｇｅ ｌ　６０１ホウ酸ゲルの８Ｘ３３ｍｍカラムでのクロマトグラフィーによって、 環状ヌクレオチドから分離された。　カラムは、０．２５Ｍジカルボン酸ナトリ ウム（ｐＨ９，３）および０．５Ｍ塩化ナトリウムで平衡化した。　反応物をカ ラムに適用した。　分析用チューブを０．２５Ｍジカルボン酸ナトリウム（ｐｉ （９，３）および０．５Ｍ塩化ナトリウムで濯ぎ、この濯ぎ液をカラムに適用し た。　ホウ酸カラムは、３．７５ｍ１の０．２５Ｍジカルボン酸ナトリウム（ｐ Ｈ９，３）および０．５Ｍ塩化ナトリウムで二面洗浄し、さらに０．５ｍｌの５ ０［０Ｍ酢酸ナトリウム（ｐＨ４，５）で洗浄した。　生成物は、０．１Ｍ　ソ ルビトールを含む２．５ｍｌの５０ｍＭ酢酸ナトリウム（ｐＨ４，５）で溶出し 、シンチレーション用ガラス瓶に回収した。　溶出物は、４．５ｍｌ　Ｅｃｏｌ ｉｔｅシンチレーション・カクテルと共に混合し、液体シンチレーシ３ン分光測 定法によって放射能測定した。 全読取枠を発現するようにデザインされた構築物と、末端を削除したタンパク質 を発現するようにデザインされた構築物双方共に、ｐＡＤＮＳもしくはｐＡＤＡ ＮＳのいずれでも、ｃＡＭＰ基質を用いた細胞抽出物の生化学的ホスホジェステ ラーゼ検定により決定されたように、活性タンパク質を発現した。 Ｃ，ウシ副腎ｃＧｓ−ＰＤＥ！をコードするｅＤＮＡの発　による　母／″ ウシｃＧＭＰＮ激環状ヌクレオチドホスポジエステラーゼ（ｃＧｓ−ＦＤＰ）を コードす６４．２ｋｂ（７）　ＤＮＡ断片を含むプラスミドｐ３ｃＧｓ−５（Ａ 、Ｔ、Ｃ，Ｃ，８８５９７）は、プラスミドへの挿入での使用に適切な認識部位 で、ｃＤＮＡの第一１４７塩基を置換することによって、ｐＡＤＮＳおよびｐＡ ＤＡＮＳへのクローニングに適用した。　オリゴヌクレオチドＢＳＩの配列は、 Ｈｉｎ６１１１部位をコードし、ｃＤＮＡ挿人体の１４８−１６５の位置ヘアニ ールする。　ＢＳ３と称するオリゴヌクレオチドは、配列番号：５１ ５’　−ＧＧＴＣＴＣＣＴＧＴ丁ＧＣＡＧＡＴＡＴＴＧ　−３゜唯一のＮ５ｉｌ 部位の３′ちょうどの８３５−８５５の位置ヘアニールする。　Ｈｉｎｄｌｌｌ およびＮ５ｉｌでの分解を経たＰＣＢ−ｔｌ１Ｍ断片は、次に、Ｈｉｎｄｌｌｌ −およびＮ５ｉｌ−分解ｐ３ＣＧＳ−５に連結され、これにょＬ　リ、ウシｃＤ ＮＡの当初の５゛末端が置換された。　この連結によって誘導されたプラスミド は、修飾ｃＤＮＡ挿入体を放出するために、）ｔｉｎｄｌｌｌおよびＮｏｔｌで 分解された。　挿入体は、そのＨｉｎｄｌｌｌおよびＮｏｔ　Ｔ部位で、ｐＡ［ ｌＮｓおよびＰＡＤＡｌ’ｌｌＳへクローニングされた。 これらプラスミドは、リチウム酢酸塩法によって、酵母株１０ＤＡＢへ形質転換 され、形質転換された細胞は増殖され、そして上記入、で述べた高められた温度 条件下に置かれた。　双方の形質転換共に、ｌ０ＤＡＢ宿主細胞の熱シヨツク感 受性形質を補完する結果となった。 ０８発　生成物の生ヒ学　析 ｃＧｓ−ＰＤＥの発現も、酵母から細胞を含まない抽出物を調製し、抽出物の生 化学的ホスホジエストラーゼ活性を測定することにより評価された。　この目的 のために、形質転換した酵母の５０ｍ１培地は、１ｍｌ当たり約１０００万個細 胞の密度の液体ＳＣ−ロイシ（ンにて生育させた。Ｓｈｅｒｍａｎ　ｅｔ　ａｌ 、、　Ｍｅｔｈｏｄｓ　ｉｎ　ＹｅａｓｔＧｅｎｅｔｉｃｓ、　Ｃｏ１ｄ　Ｓｐ ｒｉｎｇ　Ｈａｒｂｏｒ　Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ、　Ｃｏ１ｄ　ＳｐｒｉｎｇＨ ａｒｂｏｒ、　Ｎｅｗ　Ｙｏｒｋ　（１９８Ｂ）。　細胞は、遠心分離によって 回収され、細胞ベレットは一度水洗いし、そして最終細胞ベレットは凍結した。 　抽出物を調製するために、氷上に凍結細胞を播き、１ｍｌのＰＢＳと等量のグ ラスビーズと共に細胞を混合し、酵母細胞を粉砕するために、渦巻攪拌し、およ び細胞滓を取り除くために、遠心分離した。　上滑は、上記Ｂ、にて述べたよう に、ホスホジエストラーゼ活性に関して検定された。 ｐＡＤＮＳもしくはｐＡＤＡＮＳのいずれにある構築物も、ｃＧＭＰを用いた細 胞抽出物の生化学的ホスホジェステラーゼ検定により決定されたように、活性タ ンパク質を発現した。 叉菖五土 ヌクレオチド配列解析によるクローニングされた伝　の特 この実施例では、先の実施例で記した様々なヒトＰＤＥクローンの科−類縁を述 べる。　これらクローンには、相補性により得られるものと、ハイブリダイゼー シコンにより得られるものの双方を含む。 そのＤＮＡの独特性は、本明細書でＦＯＥクラスＩＶＩ　と称する座から誘導さ れるｐＰＤＥ２１　ｃＤＮＡで表される。　プラスミドｐ７輩３、ＰＪＣ４４ｘ 、　ｐＧＢ１８ＡＲＲ１およびｐＧＢ１４　ｃＤＮＡはすべて、本明細書でＰＤ ＥクラスＩＶ２と称する同じ遺伝子座から誘導される。　この関連の証拠は、実 際の配列同一性を実証した図１に示されている。 同様に、９７Ｍ２２、ｐＰＤＥ７、ｐＰＤｆ？１０Ｘｉｎｖ、　ｐＰＤＥ２ＲＲ ｃＤＮＡはすべて、本明細書でＰＤＥクラスＩＶ４と称する遺伝子座から誘導さ れる。　この関連の証拠は、実際の配列同一性を実証した図２に示されている。 ｐＧＢ２５およびｐＰＤＥ１８のｅＤＮＡｓは、本明細書でＰＤＥクラスＩＶ３ と称する別異の遺伝子座から誘導される。　この関連の証拠は、実際の配列同一 性を実証した図３に示されている。 二の関連を図示すると以下の通りである。 環状ヌクレオチド・ホスホジエストラーゼここにある座から誘導された配列は、 細部にわたって同一ではない。　これら配列のずれは、配列の誤り、ヒト個体の 多様性、クローニング産生物、接合パターンの相違を含む多数の相違点からもた らされる。　接合パターンの相違は、おそらくｐＴＭ３とｐＪＣ４４ｘ挿入体と の大きな相違によるものであろう。 ｐＪＣ４４ｘ挿入ｃＤＮＡも、クローニング産生物を保有しているであろう。　 配列の誤りは、上記したクローニングだけでなく、発行されたＰＤＥ配列につい ても言える。　自然に起こる配列の変化あるいは多様性も、観察結果によるもの であろう。　このことは、前出の座の生成物の推定アミノ酸配列を、不ｆＩＡ！ なものにする。　従って、請求したヌクレオチド配列には、請求した特定の配列 だけでなく、本明細書で開示したクローニングされた関心のあるｅＤＮＡｓと実 質的に同じＤＮＡ配列も、請求したヌクレオチド配列に包含されることを望むも のである。 ＰＤＥ科ＩＶクラス１〜４は、ラットＤＰＤと５１１連のある遺伝予科を含む。 　この根拠は、この科の代表的なコードされたアミノ酸配列の類似性を基にする ものである。 直示的には、ＦＯＥ科ＩＶのちょうど４６質がある。　つまり、用語「ヒトｄｕ ｎｃｅ　ＰＤＥｓＪは“、科１ｖのすべての物質、すなわち、Ｄｒｏｓｏ　ｈＮ ａ　ｄｕｎｃｅ　ＰＤＥへのヌクレオチド配列相同性を示す遺伝子を指すもので ある。 遺伝予科の物質の部分集合のみが、前出の組織にて発現されるであろう。　それ 故、一つもしくは二、三の組織からクローニングされたｃＤＮＡｓを研究するこ とによって、遺伝予科を正確に見積もるという試みは、科の物質の総数を過小評 価しかねる。 しかしながら、ゲノミックＤＮＡの分析は、この問題を回避する。 ヒトゲノミックＤＮＡは、並行して行われているＰＣＲ反応における基質として 用いられており、それぞれが、科ＩＶ　ＰＤＥｓの様々な領域に対応する多くの 異なるオリゴヌクレオチド対の一つを含んでいる。　選ばれた領域は、進化過程 において強く保存されていたもの、および／または、このヒト遺伝予科のすべて の公知の物質中にあるものである。　オリゴヌクレオチドは、所望のアミノ酸配 列を特定するコドンの完全な変性を果たす混合物に含まれていた。　試験した大 多数のオリゴヌクレオチド対は、長さの点においては不均一ではあるが、対応ｃ ＤＮＡから生成したオリゴヌクレオチド対と常に同等もしくは長い、という数種 の異なるＰＣＩ’！生成物を生成した。　しかしながら、生成した二つのオリゴ ヌクレオチド対のみが、ｃＤＮＡと同一長さのものを生成した。　オリゴヌクレ オチド対が長くなるほど、オリゴヌクレオチド対のブライミングの結果としての 生成物の不均一集団は、二つの分離エクソンに位置する。　二つのオリゴヌクレ オチド対は、同じエクソンから抜けた同一長さの生成物を生成する。 分離したエクソンから。実際にブライミングした不均一断片集団を確認するため に、ヒト科ＩＶ　ＰＤＢゲノミックＤＮＡクローンを対照ＰＣＲ反応の基質とし て用いた。　これら実験において、これらクローンの各々が、ゲノミックＤＮＡ から得た不均一な生成物の一つと常に同じ長さの単−ＰＣＲ生成物を生成した。 あるエクソンからプライムしたオリゴヌクレオチド対を用いた反応の一つからの 生成物をクローニングし、配列決定した。 使用したオリゴヌクレオチドは、 であり、Ｎは四つのヌクレオチドのいずれかであり、Ｙは、ＣあるいはＴであり 、および、Ｒは、ＧもしくはＡである。 これは、図４で囲んだ二つの保存領域で、四つの有力なアミノ酸配列、 配列番号：５４および５５に示した　ＰＫＬＬＱ（Ｅ／Ｇ）ＥＮ、および配列番 号：５６オよび５７ニ示した　ＤＭＶＩＤ（Ｍ／１）Ｖそれぞれを特定する完全 に変性したコドンに対応する。　これらプライマーを用いて、それぞれ公知のヒ ト科ＩＶ　ＰＤＥｓの内の一つのヌクレオチド配列に対応する四つの異なるＰＣ Ｒクローンを得た。　各カテゴリーに該当するクローンの数は、下記の通りであ る。 ！ｉ”ｊ　金−紅 ヒト遺伝子それぞれが、（利用可能なゲノミック・クローンのこの分析と一致し ている）単一コピーとして存在すると仮定すれば、四つのＰＣＢ？生成物は、理 想的には等頻度で得られるべきである。　ここで得られるわずかに歪んだ頻度分 布は、おそら＜　、ＰＣＲオリゴヌクレオチドとのずれによる、ＰＣＲ反応にお けるこれら生成物の生成での有効性の相違を反映したものであろう。　しかしな がら、四つの公知の遺伝子すべてが、最終ＰＣＲ生成物において認められ、そし て新規配列は同定されなかった。 それ故、ヒトＰＤＥ科ＩＶは、四つの物質すべてから構成されていると思われる 。　この方法がその科における新規物質を同定しておれば、ＰＣＲクローンはｃ ＤＮＡクローンを単離するためのプローブとして用いられていたであろう。　し かしながら、二〇科ＩＶには、図４の囲い部分のアミノ酸配列を特定するコドン にて分岐した他の物質を有している。 ｃＤＮＡ挿入体Ｔ）７Ｍ２２は、科ＩＶの物質ではない遺伝子座を意味する。　 その証拠として、ｐＴＭ２２挿入体の推定アミノ酸配列がｃＡＭＰホスホジェス テラーゼに期待される遺伝子的特徴を有している反面、この配列が、科ＩＶ、科 工、Ｃａ”／カルモジュリン・感受性ＰＤＥｓ、もしくは池の公知のＰＤＥ科の 物質の配列と特に密接な関連がないことが挙げられる。 大凰斑ｌ 酵　活性　する薬品のスクリーニングおよび同量も一般的な形態において、本発 明の薬理学的スクリーニング方法は、同定可能な形質変換に関連する遺伝子変換 で変換された微生物宿主細胞でのその存在あるいは発現が、形質変換の訂正に帰 する、いかなる哺乳類タンパク質の活性も還元あるいは刺激する薬剤のスクリー ニングを許容するものである。　二つの一般的なスクリーニングが可能である。 　両方法とも、生細胞、あるいは細胞組織標本、あるいは細胞抽出物に適用でき る。 Ａ、公知活　のタンパク　に　ぼす　剤の同第−タイプの薬理学的選抜は、哺乳 類遺伝子が公知の部分をコードし、生化学的機能が検定できる時に、適用できる 。　哺乳類遺伝子は、すでに記したタイプの適切な宿主発現ベクターを利用する ことにより、微生物宿主においてまず発現されるＪ全細胞あるいは宿主細胞のい ずれでも使用できる。　周知の方とによつて、抽出物が調製された。　精製哺乳 類タンパク質の粗細胞抽出物は、薬剤の存在下で、公知の生化学的機能について 検定され、そのタンパク質の効果が評価された。　このようにして、哺乳類タン パク質の活性を阻害あるいは刺激する薬剤が同定された。 この種のタイプの手順は、哺乳類ｃＡＭＰホスホジェステラーゼに関する選択さ れた薬剤の効果を分析するために実行できる。 例えば、内因性ＰＤＥＩおよびＰＤＥ２遺伝子双方を欠いた酵母株は、その中で 、哺乳ＷｉｃＡＭＰホスホジエストラーゼをコードするｃＤＮＡが適切な発現ベ クターに導入され、そして発現される、宿主細胞として使用できる。　かような 宿主細胞には、内因性（背景）ｅＡＭＰホスホジエストラーゼ活性がないので、 特に実用的である。 ［Ｃｏ１１ｃｅｌｌｉ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ、 　Ｓｃ５．　ｔｌｓＡ）、８６：３５９９（１９８９）　］。　それ故、哺乳類 酵素の活性は、粗細胞抽出物であっても、明確に検定できる。　この手順は、ラ ットＤＰＤ遺伝子生成物の酵素活性が、薬理学的薬剤ＲｏｌｉｐｒａｍおよびＲ Ｏ２０１７２４によって容易に阻害されるが、薬理学的薬剤テオフィリンによっ ては容易に阻害されない旨を実証した、以下において例示した。 先の実施例で記した遺伝子および細胞は、公知の酵素、ラッ）ＤＰＤホスホジエ ストラーゼの活性を阻害する化学薬品を同定するために用いることができる。　 公知の阻害化合物を試験するために、細胞の無い抽出物を作成した。　内因性ホ スホジエストラーゼ（ＩＯＤＡＢ）　、および先に記した発現ベクターからのラ ットＤＰＤまたは酵母ＰＤＥ２遺伝子の発現を欠く酵母細胞、が用いられた。　 １１の培養液が回収され、緩衝液Ｃ（２０ｍＭ　ＩＪＥＳ　（ｐＨ６、２）１０ ．１１ＩＩＭ　ＭｇＣ１ｔ１０．１ｍＭ　ＥＧＴＡ／１ｍＭ　２−メカブトエタ ノール）で洗浄され、１．５ｍＭフェニルメチルスルホニルフルオリドを含む緩 衝液Ｃ中で再懸濁され、フレンチプレスで４℃で粉砕された。 細胞抽出物は、１００ｇで１０分間、１８０００ｇで９０分間で、不純物の除去 が行われた。　ＰＤＥ活性は、５０℃ｇの細胞タンパク質／ｍｌ、１００ｍＭ　 Ｔｒｉｓ　（ｐＨ７，５）、ＩＱｍＭ　Ｍｇ”、５　ｄ　ｃＡＭＰ、５’−ヌク レオチダーゼ、および（”Ｈ］ｃＡＭｐを含む反応混合液中で、公開された方法 （Ｃｈａｒｂｏｎｎｅａｕ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａ ｄ、　Ｓｃｉ、υＳＡ）。 ８３：９３０８−９３１２　（１９８６）；　Ｔｅｍｐｅｌ　ｅｔ　ａｌ、、　 Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ。 Ｓｃｉ、　（１］ＳＡ）、　８０：１４８２−１４８６　（１９８３）　］　ニ よリテ検定すレタ。 ＡＭＰは、Ｂｊｏ　ＲａｄからのＡＧＩ−Ｘ８樹脂を用いて、ｃＡＭＰから分離 された。　１０分間の反応で、約１０’ｃｐｍが得られ、背景（ホスホジェステ ラーゼ欠損−酵母あるいは非抽出物）は、約ａｏｏｃｐｍであつた。　阻害化合 物の存在もしくは欠乏下における、シトツル画分が検定された。　これらの検定 では、アデノシン３゛、５−環状アデノシンモノホスフェート（ｃＡＭＰ）のホ スホジエストラーゼ触媒加水分解によって生成された、アデノシン５−モノホス フェート（ＡＭＰ）の量を測定する。　各抽出物に関して、公知阻害剤の様々な 濃度に対する阻害率を、表２に示した。　阻害率は、阻害剤の欠乏下での測定値 に関連するホスホジエストラーゼ活性の低下を示す。　Ｒｏｌｉｐｒａｍ、およ び関連化合物ＲＯ２０１７２４が、ＤＰＤ活性の最も効果的な阻害剤であった。 皇−又 ヒ学薬品によるホスホジエストラーゼのＲｏｌｊｐｒａｍ　１００　０．０ １００．０　９２゜ もちろん、この検定は、新規もしくは関連化学化合物のＰＤＥ活性阻害する能力 あるいはこの系内で発現した他のホスホジエストラーゼ活性に関する試験にも適 用することができる。　明らかに、この検定形式は、検定可能な酵素活性が存在 する、類似の方法でクローニングされ、そして発現された他の遺伝子にも適用で きる。 上記表に記しであるように、ホスホジエストラーゼ活性は、ｐＬ２２　Ｍｅｔお よびｐＪｃ４４ｘそれぞれに、０．０４　μＭと１．ＯｔｔＭ　ｃＡＭＰを用い て決定した。　これらｃＡＭＰの濃度は、各酵素のに、以下になるように、特に 選択されたものである。　このように、ＥＣｓ。 は、阻害定数あるいは各酵素のＫｌ　と極めて近似になる。　全ての動力学的デ ータは、酵素触媒作用の初期速度を示している。 ＥＣ，、’ 全形質転換宿主細胞のスクリーニングには、以下の方法が適用された。　酵母株 １０ＤＡＢは、ヒト科ＩＶホスホジエストラーゼ、つまり、ｃＡＭＰ特異性ＰＤ Ｅを発現する発現ベクターｐＡＤ７２で形質転換された。　この形質転換酵母株 は、８０℃で、３８間、ＳＣ−ロイシン培地で培養された。　これら培養液は、 １ｍｌ当たり、約５０００万の細胞密度に達した。　この培養液の一部（３００ μｍ）を採取し、４．８μｍの】Ｏ％ＤＭＳＯ，または適当な温度のホスホジエ ストラーゼ阻害剤を含む１０％ＤＭＳＯと混合した。　処理した培養液を、２時 間、３０℃で、インキュベトした後、３μｍ培養液二０を取り除かれ、ＳＣロイ シン寒天平板に移された。　その後、１００μｌの培養液を、処理済培養液から 取り除き、１２　Ｘ　７５ａ＋ｍのガラス性試験官に移し、鉱油を含んだホット ・ブロックで、５０℃で、３０分間インキュベートした。　試験官を、ホット・ ブロックから取り出し、室温下に置いた。　３μｍ培養液二０を取り除き、ＳＣ ロイシン平板に移した。　寒天平板は、３０℃でインキュベートされ、種々の時 間でのテストを行い、成長を観察した。 １０％ＤＭＳＯだけで処理された酵母は、５０℃熱処理を経た生存細胞の数に僅 かな減少が見られた。１００μＭ　Ｒｏｌｊｐｒａｍで、約１５０、０００生存 細胞の内、１０細胞以下というように、Ｒｏｌｉｐｒａｍを使用した細胞の処理 では、生存細胞数が減少した。１００μ輩までのＭｉｌｒｉｎｏｎｅでは、培養 液には、観察すべき効果はなかった。 Ｂ、未特　機　のタンパク　に　する　剤の同本実施例では、酵母で発現した、 その機能が未だ特定されていないものであっても、コードした哺乳類タンパク質 の機能に影響を与える化学化合物の同定のために用いられる遺伝子および上記し た方法の使用に関する。 ホスホジェステラーゼ欠陥であるｌ０ＤＡＢ細胞は、熱シヨツク感受性である。 　すでに議論したように、これら細胞がｐＲＡＴＤＰＤのｃＤＮＡを発現する能 力を得た場合、それら細胞は熱シヨツク耐性になる。　ｐＲＡＴＤＰＤのｃＤＮ Ａを発現するｌ０ＤＡＢ細胞は、定常期で３μ間、濃厚培地（ＹＰＤ）に置いた み　これら培地は、公知のホスホジエストラーゼ阻害剤である、最終濃度が１０ ０μＶのＲｏｌｊｐｒａｍで処理した。　対照培地は、阻害剤処理を一切行わな かった。　これた培地を、ガラス製試験管内で、５０℃で３０分間、熱ショック を与えた。　各培地の１μｍをプレートに置いた。 Ｒｏｌｉｐｒａｍ処理した培地は、酵素機能の阻害を反映して、熱ショックに対 してより感受性であった。 薬理学的第二タイプ選抜手段は、哺乳類遺伝子が未決定機能を有するタンパク質 をコー゛ドし、それ故、生化学的活性を検定できない場合でも、適用することが できる。　この方法において、試験される薬剤は、哺乳類タンパク質を発現する 遺伝子的に変換された微生物宿主に直接に適用、あるいは導入される。 哺乳類遺伝子もしくは遺伝子生成物を阻害できる薬剤は、変換した宿主での哺乳 類タンパク質の発現により当初から訂正された形質を逆転させる能力によって同 定される。 この手法は、環状ヌクレオチドホスホジェステラーゼ、および宿主株としてのＲ ＡＳ２”Ｉｌ＠を含む酵母をコードする哺乳類ｃＤＮＡｓについて用いられてき た。　ラットＤＰＤ遺伝子が熱シヨツク感受性宿主に導入されて発現した場合、 宿主株は熱シヨツク耐性になる。　現耐性細胞をＲｏｌｉｐｒａｍでインキュベ ートした場合、それらは再度、熱シヨツク感受性となり、Ｒｏｌｉｐｒａｍがラ ットＤＰＤ遺伝子生成物の活性を阻害していることを示す。　この薬理学的選抜 手段では、ＤＰＤ遺伝子生成物の機能が判明指せてお（必要はない。　これと同 様の方法が、他の遺伝子を評価するために適用できる。 加えて、ＤＰＤホスホジェステラーゼ活性に依存する他の形質は、阻害薬剤の存 在によって影響を受けると思われる。　薬剤もしくは薬品の効果は、上記したよ うに、評価することができる。　最後に、最も一般的な事例においては、酵母に て哺乳類ｃＤＮＡｓから発現した未知の機能を有するタンパク質のための阻害薬 品は、同様の方法で見つけることができる。　この方法は、タンパク質の発現の 結果生じる形質にのみ依存しており、その機能に関する短見には依存していない 。 例えば、チロシン・キナーゼは、タンパク質の非常に大きく多様な玉料を包含す る。　それらは、細胞生長の調節において重要である。　あるチロシン・キナー ゼは、細胞中に偏在して発現される。　池のチロシン・キナーゼは、組織特異性 分布を示す。　そのようなチロシン・キナーゼの真の特異的阻害剤は、不必要な 副作用を呈することなく、特異性と所望の治療効果を備えることが期待されるの である。　例えば、ＰＤＧＦ受容体チロシン・キナーゼの特異的阻害剤は、アテ ローム性動脈硬化性血小板の成長阻止、もしくは傷形成の阻止が期待でき、なら びにＣＤ４およびＣＤ８　Ｔ−細胞受容体からのシグナルを媒介するｌｅｋチロ シン・キナーゼの特異的阻害剤は、細胞毒性を呈さずに、抗炎症性に関して期待 がもてる。 酵母を、特異的チロシン・キナーゼの阻害のための薬剤を薬理学的にスクリーニ ングするために用いることも可能であろう。 Ｂｒｕｇｇｅ　ｅｔ　ａｌ、、輩ｏ１．　Ｃｅ１１．　Ｂｊｏｌ、、−ヱ：２１ ８０−２１８７　（１９８７）　は、酵母Ｓ、　ｃｅｒｅｖｉａｉａｅでの鳥類 ｖ−ｓｒ虹遺伝子の発現は、成長を阻害することを実証した。　ウィルス性遺伝 子は、哺乳類および鳥類細胞に偏在的Ｃ千発現される細胞性ｓｒｃ遺伝子と非常 に似通ったチロシン特異性タンパク質キナーゼをコードする。　もし、これが酵 母で発現された活性型哺乳類チロシン・キナーゼの一般的な特性でれば、薬理学 的スクリーニングのための下記構想は、その有効性が期待される。 特異性哺乳類チロシン・キナーゼｃＤＮＡ遺伝子は、ガラクトース存在下および グルコース欠乏下で導入できるＧＡＬＩＯプロモーターなどの導入可能な酵母プ ロモーターの制御下で、酵母シャトルベクターへ挿入することができる。　酵母 細胞へのこのベクターの導入は、かような条件下では、哺乳類チロシン・キナー ゼは細胞の損傷を発現するので、細胞の（グルコースが欠乏した状態で、ガラク トースを含む）導入培地での生長を不可能にする。　チロシン・キナーゼの阻害 剤の存在下では、かような細胞は、導入培地で生長する。　このことは、哺乳類 チロシン・キナーゼを阻害する薬理学的薬剤のための単純選抜手段を提供する。 　疑似物質としては、キナーゼの発現の誘導を妨げる薬剤を含む。　かような疑 似物質は、特異性抗体を用いた定量によって決定される、包含されるべき哺乳類 キナーゼの不足によって区別できる。 本発明は、特に例示的な方法と物質に関して記述してきたが、当業者が上記詳細 な説明を考慮すれば、本発明の修正と変更を想到するものと考えられる。　従っ て、ここに添付した請求の範囲にある限定のみが本発明に付加されるべきである 。 配　列　表 （１）［ （Ｄ出願人：ライグレー、マイケル、エイチコリセリ、ジョン、ジエイ （ｉｉ）発明の名称：相補性によるクローニングおよび間違方法（ｉｉｉ）配列 の数：５７ （ｉｖ）連絡先住所： （Ａ）名宛人：マーシャル、オドウール、ジエーステイン、マレ−アンドビック ネル （Ｂ）番地：トウー　ファースト　ナショナル　プラザ、２０サウス　クラーク ストリート （Ｃ）都市名ニジカゴ （Ｄ）州名：イリノイ （Ｅ）国名：米国 （Ｆ）郵便番号：６０６０３ （ｖ）コンピューター読取形式： （Ａ）媒体：フロッピー　ディスク ＣＢ）コンピューター：］ＥＭＰＣ互換機（Ｃ）４１作システム：　ＰＣ−ＤＯ ３／ＭＳ−ＤＯ３（Ｄ）ソフトウェア：パテント　イン　リリース扛０、バージ ョン！１．２５（ｖＤ現出願データ： （Ａ）出願番号： （Ｂ）出願Ｓ： （Ｃ）分類： （ｖｉｉ）先行出願データ： （Ａ）出願番号：　ＵＳ　ｆｆ７１５１１．７１５（Ｂ）出願日：２０−４月− １９９０ （ｖｉｉｉ）弁護士／弁理士情報： （船氏名；ボーラン、　マイケル　エフ（Ｂ）登録番号：２５４４７ （０参照／事件番号：　２７８０５／３０１９７（ｉｘ）通信情報： （ハ電話：　（３１２）　３４８−訂団（Ｂ）７ｙ　ックス：　（３１２）　９ ８４−９７４０（Ｃ）テレックス：２５−３８５６ （２）西シ４１昏４に　１σバ嘴嘩餐 く１）ＷＮ４に： （Ａ）配列の長さ１１０４１０吋 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数；−重鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｘｉ）配列：配列番号：Ｉ ＭＧＣＧＧＣＣＧＣ （２）配列番号：２の情報 （ｉ）配列特徴： （Ａ）配列の長さ：１０増ｌ騨吋 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数；−重鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｘｉ）配列：配列番号；２ ＧＣＧＧｃｃＧＣ１′Ｔ （２）配列番号；３の情報 （ｉ）配列特徴： θＯ配列の長さ：　２１５８埴ｌし吋 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）１ｍの数ニ一本鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｉｉ）配列の種類：ＣＡＡ （ｉＸ）配列の特徴： （Ａ）特徴を表す記号：　ＣＤ５ （Ｂ）存在位置：　１．．１６８８ （ｘｉ）配列：配列番号二３ ＡＧＣＴＴＧ　ＣＧＡ　ＡＴＣＧＴＡ　ＡＧＡ　ＭＣＭＴ　’ＩＴＣＡＣＣ口Ｇ 　ＣＴＧ　ＡＣＡ　ＭＣＣＴｒ　ＣＡＣ４８Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　 Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　 Ａｓｎ　Ｌｅｕ　ＨｊｓＧＧＡ　ＧＣＡ　ＣＣＧ　ＭＣＭＧ　ＡＧＧ　ＴＣＧ　 ＣＣＡ　ＧＣＧ　Ｇ（ゴＡＧＴ　ＣＡＧαゴＣＣＡ　ＧＴＣＡＣＣ９６Ｇｌｙ　 Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ａｌａ　 Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　ＴｈｒＡＧＡ　ＧＴＣＡＧＣ（ＩＴ Ｇ　ＣＭ　ＧＡＡ　ＧＡＡ　ＴＣＡ　ＴＡＴ　ＣＡＧ　ＡＡＡ　ＣＴＡ　ＧＣＡ にｍ　ＧＡＧ　ＡＣＧ　１４４Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｇｌ ｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｇｌｎ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｍｅｔ　Ｇｌ ｕ　ＴｈｒＣＴＧ　ＧＡＧ　ＧＡＡ　（’ｒＡ　ＣＡＣπＧπＣ石Ａ臥Ｃ臥Ｇσ Ａ弘ＧにＣＡＴＣＴＣＡＣＣ１９２Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　 Ｔｒｐ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　ｌｉｅ　 Ｇｉｎ　ＴｈｒＴＡＣＣＧＣＴＣＴ　ＧＴＣＡＧＣＧＡＧ　ＡＴＧ　ＧＣＴ　Ｔ ＣＡ　ＭＣＭＧ　ＴＴＣＡＡＡ　ＡＧＧ　ＡＴＧ　（ＴＧ　２４０Ｔｙｒ　Ａｒ ｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｌｙ ｓ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｍｅｔ　ＬｅｕＭＣＣＧＧ　ＧＡＧ　ＣＴＧ　Ａ ＣＡ　ＣＡＣ（ＴＣＴＣＡ　ＧＡＧ　ＡＴＧ　ＡＧＣＡＧＡ　ＴＣＡ　ＧＧＧ　 ＭＣＣＡＡ　２８８Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ 　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　ｋｔ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｇ１ｎＧ ＴＧ　ＴＯＧＭ　ＴＡＣＡＴｒ　ＴＣＧ　ＭＣＡＣＧ　ＴＴＣπＡ　ＧＡＣＭＧ 　ＣＡＧ　ＭＣＧＡＴ　ＧＴＧ　３３６Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　丁ｙｒ　Ｉｌ ｅ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｇｌｎ　Ａｓ ｎ　Ａｓｐ　Ｖａｌｌｏｏ　１０５　１１０ ＧＡＡ　ＡＴＣＣＣＡ　ＴＣＴ　ＣＣＣＡＣＣＣＡＧ　ＭＧ　ＧＡＣＡＧＧ　Ｇ ＡＧ　ＭＧ　ＭＧ　ＭＧ　ＭＧ　ＣＡＧ　３８４Ｇ１．ｕ　Ｉｌｅ　Ｐｒｏ　Ｓ ｅｒ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌ ｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇ１■ ＣＡＧ　ＣＴＣＡＴＧ　ＡＣＣＣＡＧ　ＡＴＡ　ＡＧＴ　ＧＧＡ　ＧＴＧ　ＡＡ Ｇ　ＡＡＡ　（ＴＯＡＴＧ　ＣＡＣＥ　ＥＡ　４３２Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　 Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　 Ｍｅｔ　）Ｉｊｓ　Ｓｅｒ　５ｅ■ ＡＧＣＣＴＧ　ＭＣＭＣＡＣＡ　ＡＧＣＡＴＣπＡ　ＣＧＣｍ　ＧＧＡ　ＧＴＣ ＭＣＡＣＧ　ＧＡＡ　ＭＴ　４８０Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　 Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　 Ｇｌｕ　ＡＳＴP ＧＡＧ　ＧＡＴ　ＣＡＴ　（ＴＡ　ＧＣＣＭＧ　ＣＡＧ口Ｇ賜訊ＣσＧＭＣ肌１ 菖圓Ｃ工　５部Ｇｌｕ　Ａｓｐ　）［ｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　 Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｌｅ■ ＭＣＡＴＣＴｒＣＭＣＣＴＣＧＣＴ　ＧＧＧ　ＴＡＣＴＣＣＣＡＴ　ＭＴ　ＣＧ Ｇ　ＣＣＣＣＴＣＡＣＡ　ＴＧＣ５７６Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ■ｌ　 Ａｈａ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｈｊｓ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　 Ｔｈｒ　Ｃｙｓｌ、８０　１８５　１９０ ＡＴＣＡＴＧ　ＴＡＣＧＣＣＡＴｒ　ＴＴＣＣＡＧ　ＧＡＡ　ＡＧＡ　ＧＡＣ（ ＴＴ　ＣＴＡ　ＭＧ　ＡＣＧ　Ｔｌ’Ｔ　ＡＡＡ　６２４１ｉｅ　扁ｔ　Ｔｙｒ 　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　ｋｇ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　 Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　ＬｙｓＡＴＣππＣ蝕ＣにＣπＣ石Ａ鼠ＣＴＡＣ店Ａ 冗ＣπＡ賜捏ＣいＴ　壷ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｖ ａｌ　Ｔｔｔｒ　Ｔｙｒ　Ｍｅｔ　勤ｔ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｈ ｊｓＴＡＣＣＡＴ　ＴＣＴ　ＧＡＴ　ＧＴＧ　ＧＣＧ　ＴＡＴ　ＣＡＣＭＣＡＧ Ｃ（ＴＧ　ＣＡＣＧＣＴ　ＧＣＴ　ＧＡＣＧＴＧ　７２０Ｔｙｒ　Ｈｊｓ　Ｓｅ 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（２）配列番号：１３の情報 （Ｄ配列特徴： （Ａ）配列の長さ：　１７２１塩基刻”（Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数ニー重鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｉ　Ｄ配列の種類：Ｃ開Ａ （ｉｘ）配列の特徴： （Ａ）特徴を表す記号：　ＣＤ５ （Ｂ）存在位置：　８０．、ＩＺ７４ （ｘｉ）配列；配列番号：１３ ＭＧＣＴＴＧＣＧＧ　ＣＣＧＣＡ’１ＴＧＧＧ　丁ＡＣＣＧＣσＴＧＣＣＡＧＣ ＡＧＧＣＡＧ　ＴＧＧＣＣＣＴＡＧＣＣＴｒＣＣＧＣＣＴ　T９ ＡＴＧ　ＣＣＣＴＣＣＣＴＣＣＡＡ　ＧＡＧ　ＧＴＧ　ＧＡＣＴＧＣＧＧＣπＣ αｆ　ＡＧＣＡＧＣＴＣＣＧＡＧ　１０７Ｍｅｔ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇ ｌｎ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕｌ　５　１０　１５ ＣＡＧ　ＧＡＧ　ＧＧＧ　ＧＴＧ　ＣＣＡ　ＧＧＧ　ＴＣＣＣＧＧ　ＧＧＧ　Ａ ＧＣＣＣＡ　ＧＣＧ　ＡＣＣＴＣＡ　ＣＣＣＣＡＣ１５５Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌ ｙ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｈ ａ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　）Ｉｊ■ ＣＴＧ　ＧＧＣＣＧＣＣＧＡ　ＣＧＡ　ＣＣＴ　ＣＴＧ　（’ＴＴ　ＣＧＧ　Ｔ ＣＣＡＴＧ　ＡＧＣＧＣＣＧＣＣＴｒＣＴＧＣ２０３Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　 Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　 Ａｌａ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　ＣｙｓＴＣＣＣＴＡ　ＣＴＧ　ＧＣＡ　ＣＣＧ　ＧＡ Ｇ　ＣＧＧ　ＣＡＧ　ＧＴＧ　ＧＧＣＣＧＧ　Ｇ（ゴＧＣＧ　ＧＣＡ　ＧＣＡ　 ＣＴＧ　２５P Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　ｔａｕ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　 Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ａｈａ　Ａｌａ　Ａｌａ　ＬｅｕＡＴＧ　ＣＡＧ　Ｇ ＡＣＣＧＡ　ＣＡＣＡＣＡ　ＧＣＣＧＣＧ　ＧＧＣＣＡＧ　（ＩＴＧ　ＧＴＧ　 ＣＡＧ　ＣＡＣＣＴＡ　ＣＴＧ　２９９Ｍｅｔ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｈｉ ｓ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ａｓ ｐ　Ｌｅｕ　ＬｅｕＡＣＣＣＡＧ　ＧＴＧ　ＣＧＧ　ＧＡＴ　ＧＧＧ　ＣＡＧ　 ＡＧＧ　ＣＣＣＣＡＧ　ＧＡＧ　ＣＴＣＧＡＧ　ＧＧＣＡＴＣＣＧＴ　３４７Ｔ ｈｒ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　ｋｇ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｇｌ 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ｓｎ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ｈｉｓ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｓ ｅｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　ＬｅｕＶａ、Ｉ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　Ｓ ｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｓ ｅｒ　Ｌｅｕ　Ｐｈ■ Ｖａｌ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｈｉｓ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　 Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　ＡｓｎＴｈｒ　Ｌｙｓ　Ｖ ａｌ　Ｔｈｒ　扁ｔ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｌ ａ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　ＡｒｇＬｙｓ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｌｙｓ 　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ 　Ｌｙｓ　Ｇ１ｎＳｅｒ　Ｇｌｕ　’Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｖａｌ 　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇ１■ Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　 Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ａｓｐ洞　２８０　２８５ Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｉｌｅ　 Ａｓｐ　１１ｅ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　ＡｓｐＭｅｔ　Ｌｅｕ　Ｓ ｅｒ　Ｓｅｒ　Ｈｊｓ　Ｈｉｓ　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｖ ａｌ　Ｓｅｒ　Ｉ！ｅｔ　Ｉｌｅ　］（奄■ Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　 Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　ｌｌｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ３２５　３３０　よ う Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｇｉｎ　 Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｔｒｐ１１ｅ　Ｌｙｓ　Ｇ ｌｎ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌ ｅｕ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　ＣｙｓＡｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｇｌ ｕ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｌｙ ｓ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ３７０　ｚ　３８０ Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｋｉｓ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　１（ｉｓ 　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｌ■ ３８５　３９０　あ５４００ Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　 Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　５ｅｒＡｒｇ　Ａｌａ　Ｓ ｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ａｌａ　ＡＳｐＴｙｒ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｇｌ ｎ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙｒｇ （２）配列番号＝１９の情報 （Ｄ配列特徴： （Ａ）配列の長さ：　３９８７塩基刻”（Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数ニ一本鎖 （ｉ　Ｄ配列の種類二〇県 （ｊ幻配列の特徴： （：ｊｌに：）ｆｌ；１１歎ｌｌｌ１１：；；ｊ：；；；１１；：□二　Ｃ圏（ Ｂ）存在位置：　３．．１４９８ （ｘｉ）１；１１！！１）ｉｊ！：　□　二１９ＴＡｍＡＣＡＧＡ　ＡＴＧＧＧ ＣＣＡＧＧ　ＴＴＴＴＣＣＭ丁Ａ　ＣＭＧＧＣＴＡＴＣＣＣＡＧＡＣＭＴＧ　Ｃ ’１ＴＧＧＡＣＡＣＧ　１３W０ −−Ｔ鵬肛寵１感に蒐Ｘ紬−ににπａ印層ｍｌα　１４菊ＧＧ工島ＧＣ１に酊晶 届印釘■石肪Ｗ「肩囲ひＴＡＣＴ頌ηπ品ＴＡＴＧ　（９）■Ｔｌｌ：ＣＣ貫π 圓ππ品σ■πＡπＡＡＴＡＡ航偵１爾ππＡワＷｒσご口Ａ　３１笈（２）配 列番号＝２０の情報 （ｉ）配列特徴： （Ｍ配列の長さ：４９８アミノ酸 （Ｂ）配列の型二アミノ酸 （Ｃ）鎖の数；−重鎖 （Ｄ）トポロジー；論ｌ刹犬 （ｘｉ）配列：翫ツ羽）号：加 Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ａｌａ　 Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　５ｅｒ１！ｅｔ　Ｇｌｕ　 Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　 Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　ＶａP Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　）ｌｊｓ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　ｋｇ　Ｇｌｙ　 Ａｈａ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　５ｅｒＳｅｒ　Ａｈａ　Ｌ ｅｕ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　Ｌ ｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　ｋｇＧｌｙ　Ａｌａ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ 　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ 　Ｉｌｅ　Ａｒｇ８５　Ｔｏ　７５　８０ Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　 Ａｒｇ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　ＧｌｕＡｒｇ　Ａｒｇ　Ｇ ｌｙ　Ｓｅｒ　Ｈｊｓ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　ｌ ｉｅ　Ｐｈｅ　）Ｉｉｓ　Ｓｅｒ　Ｇ１■ 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（Ｂ）勇珀１；険籐断（１，，１５３９，，１あり０．淡３）（ｘＤ配列：配列 番号二部 ＧＣＧ　ＧＣＣＧＣＡ　ＴｒＣＧＧＧ　ＧＡＣＡＧＣＧＧＣＧＧＧ　ＣＧＧ　Ｃ ＴＧ　ＧＧＡ　ＣＧＧ　ＣＧＧ　ＧＴＧ　ＣＧＧ　４８Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｌａ 　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ 　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ａｒｇｌ　５　１０　１５ ＧＧＧ世α諺印ＣＱＣＡＣＧ　ＡＴＧ工Ｔ臥ＣπＣにＣ訂Ｇロ℃印Ａロ℃弘Ｃ９ ６Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　勤ｔ　Ｐｒｏ　Ｈｊｓ　 Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　ＡｓｐＧＧＧ　ＣＣＧ　Ａ ＧＧ　ＣＧＣＧＧＣＧＡＣＴＡＴ　ＧＡＣＭＣ（ＴＣＧＡＧ　ＧＧＧ　（’ｒｅ 　ＡＧＴ　ｇ　ＧＴＧ　１４４Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ａｓ ｐ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｔｒ ｐ　Ｖａ１ＧＡＣＴＡＣＧＧＧ　ＣＡＧ　ＣＧＣＧＣＣＧＡＧ　ＣＴＧ　ＧＡＴ 　ＧＡＣＴＣＧ　ＧＡＣＧＧＡ　ＣＡＴ　ＧＧＣＭＣ１９２Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇ ｌｙ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａ ｓｐ　Ｇｌｙ　）Ｕｓ　Ｇｌｙ　ＡｓｎＣＡＣＡＧＡ　ＧＡＧ　ＡＧＯＡＧＣＣ ＣＴπｒ　（Ｔｒ　ＴＣＣＣＣＣＴＴＧ　ＧＡＧ　ＧＣＴ　ＴＣＣＡＧＡ　ＧＩ Ｊ　２４０）Ｉｉｓ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｌｅ ｕ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｇｌ■ ＡＴｒ　ＧＡＣＴＡＣＴＡＴ　ＧＡＣＡＧＧ　ＡＡＣ［ｌＴＧ　ＧＣＡ　ＣＴＧ 　ＴＩＴ　ＧＡＧ　ＣＡＡ　ＧＡＧ　ＣＴＧ　ＧＡＣ２８８１１ｅ　Ａｓｐ　Ｔ ｙｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｇ ｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　ＡｓｐＡＴＣＣＧＣＣＣＡ　ＭＧ　ＧＴＡ　’ ｆｃＧ　ＴＵＴ　ＣＴＴ　ＣＴＧ　ＧＧＡ　ＭＧ　（ＩＴｃ　ＧＴＣＡＧＣＴＡ ＣＡＣＣ３３８１ｉｅ　ｋｇ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅ ｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒｌｏｏ 　１０５　１１０ Ｍｅ　ＣＴＣＡＣＣＣＡＧ　ＧＧＣＧＣＣＭＡ　ＧＡＧ　ＣＡＴ　ＧＡＧ　ＧＡ Ｇ　ＧＣＣＧＡＧ　ＡＧＴ　ＧＧＧ　ＧＡＧ　３８４・Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ 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　ＧＡＡ　ＣＡＣＡＧＴ　（ＡＴ　ＣＡＣ９１４Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｓｅ ｒ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓ ｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　ＡｓｎＧＴＡ　ＣＣＣＣＧＡ　ＭＡ　ＡＧＧ　ＡＡＡ　Ｃ ＴＧ　ＧＴｒ　ＣＣＣＴｒＧ　ＧＡＴ　ＴＡＴα汀ＧＡＡ　ＧＡＴ　ＧＡＴ　９ ６２Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｐｒ ｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　ＡｓｎＭＡ　ＭＴ　Ｇ ＣＡ　ＡＣＣＡＡＡ　ＧＧＣＡＣＴ　ＧＴＡ　ＭＣＡＣＴ　ＧＡＡ　ＧＡＡ　Ｍ Ｇ　ＣＧＴ　ＡＭ　ＣＡＣ１０１０Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　 Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　 Ｌｙｓ　Ｉ（ｉ■ ＡＴｒ　ＭＧ　ＡＧＴ　ＣＴＣＡＴＴ　ＧＡＧ　ＡＡＡ　ＡＴＣＣＣＴ　ＡＣＡ 　ＧＣＣＡＡＡ　ＣＣＴ　ＧＡＧ　（ＴＣＴｒＣ１０５８１ｉｅ　Ｌｙｓ　Ｓｅ ｒ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｙ ｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　ＰｈｅＧＣＴ　ＴＡＴ　ＣＣＣ（’ｒＧ　ＧＡＴ 　Ｔｌ１ｌＩＧＵ　Ａ’ＴＴ　（ｎ　ＧＡＴ　Ｔｆｆｌ　ＡＴＡ　ＣＴＧ　ＡＴ Ｇ　ＧＡＡ　ＣＧs　１１０６ Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ｊｌｅ　Ｖａｌ　 Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｊｌｅ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　ＡｒｇＣＧＡ　ＡＩＴＡＧ Ａ　ＣＣＡ　ＴＧＧＡ’ＴＴ　ＭＴ　ＭＧ　ＭＡ　ＡＴＣＡＴＡ　ＧＡＡ　’Ｆ ＡＴ　ＡＴＡ　ＧＧＴ　ＧＡＡ　１１５S Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｔｒｐ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　 ｌｉｅ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　ＧｌｕＧＭ　ＧＡＡ　ＧＣ Ｔ　ＡＣＡ　７丁Ａ　ＧＴＴ　ＧＡＴ　ｍ　ＧＴＴ　ＴＧＴ　ＴＣＴ　Ａ＾Ｇ　 ＧＴＴ　ＡＴＧ　ＧＣＴ　ＣＡＴ　１２O２ Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｍａｌ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　 Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｍａｌ　Ｍｅｔ　Ａｌａ　Ｈ３ｓＡＧＴ　ＴＣＡ　Ｃ ＣＣＣＡＧ　ＡＧＣＡＴｒ　ＴＴＡ　ＣＡＴ　ＧＡＴ　ＧＴＴ　ＧＣＣＡＴＧ　 ＧＴＡ　ＣＴｒ　ＣＡＴ　ＣＭ　１２５O Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　 Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｍｅｔ　Ｍａｌ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　ＧｌｕＧＡＡ　ＧＣＡ　Ｇ Ｍ　ＧＴｒ　ｍ　ＡＴＡ　ＧＴＣＡＡＡ　ＡＴＧ　ＴＧＧ　ＡＧＡ　ＩＴＡ　Ｔ ｒＧ　ＡＴＡ　ＴＡＴ　ＧＡＡ　１２９a Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　’Ｉｃｅ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｍｅｔ 　Ｔｒｐ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　丁ｙｒ　Ｇｌ■ ２５５　’　２６０　２８５ ＡＣＡ　ＣＡＡ　ＧＣＣＭＧ　ＭＡ　ＡＴＴ　ＧＧＴ　（ＴＴ　ＧＴＧ　ＭＧ　 ＴＡ　ＡＡＡ（ＴＴＴＩＴＡ　ＴＡｍＡＧＡＧＴ　１３５０Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ａ ｌａ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｊｌｅ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ２７０　７′ ｌ５ （２）配列番号：３０の情報 （′１）配列特徴 ■配列の長さ；　７円アミノ酸 ＣＢ）配列の長さ二アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｉｉ）配列の種類：タンパク質 （ｘＤ配列；配列番号：３０ Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　 Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ　ＧｌｕＰｒｏ　Ｇｌｕ　Ｓ ｅｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｎ　Ｇ ｌｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　ＬｙｓＡｒｇ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｍｅ ｔ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ｌｙ ｓ　Ｐｒｏ　ＣｙｓＬｅｕ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ 　Ｊｌｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｐｒｏシｒ　Ｖａｌ　５ｅｒＳｅｒＡｌａ 　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ 　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　ＣｙｓＧｌｙ　Ｉｌｅ　ｌｉｅ　 ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌｎ　 Ｇｉｎ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　ＧｌｕＧｌｕ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｉ ｌｅ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｓ ｅｒ　ＡｓｎＳｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｖａ ｌ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙａ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　ＡｓｎＳｅｒ 　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ 　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　ＡｒｇＬｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　 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ＡＡ　ＭＧ　ＧＧＴ　ＧＣＧ　ＧＡＧ　ＧＣＡ　ＧＣＡ　ＭＴ　ＧＴＴ　ＡＣＡ 　ＧＧＴ　ＣＣＴ　ＧＧＴ　ＧＧＴ　５Q７ Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　 Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　ＧｌｙＶａｌ　Ｐｒｏ　Ｖ ａｌ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａ ｒｇ　Ａｓｎ　）［ｉｓ　Ｔｙｒ　Ａｒ■ ＣＧＣＴＡＴ　ＣＣＡ　ＣＧＴ　ＣＧＴ　ＡＧＧ　ＧＧＴ　ＣＣＴ　ＣＣＡ　Ｃ ＧＣＭＴ　ＴＡＣＣＡＧ　ＣＭ　ＭＴ　ＴＡＣ６２３Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　 Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　ＡｒｇＡｓｎ　Ｔｙｒ　Ｇ ｌｎ　Ｇｉｎ　Ａｓｎ　ＴｙｒＣＡＧ　ＭＴ　ＡＧＴ　ＣＡＧ　ＡＧＴ　ＧＧＧ 　ＧＡＡ　ＭＧ　ＭＣＧＡＧ　ＧＧＡ　ＴＣＧ　ＧＡＧ　ＡＧ丁ＧＣＴ　ＣＣＣ ６７１Ｇｌｎ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ａ ｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｐｒ。 ＧＡＡ　ＧＧＣＣＡＧ　ＧＣＣＣＡＡ　ＣＡＡ　ＣＧＣＣＧＧ　ＣＣＣＴＡＣＣ ＧＣＡＧＧ　ＣＧＡ　ＡＧＧ　ＴＴＣＣＣＡ　７１９Ｇｌｕ　Ｇ１．ｙ　Ｇｉｎ 　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ｇｉｎ　、Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ａｒ ｇ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｐ秩B ＣＣＴ　ＴＡＣＴＡＣＡＴＧ　ＣＧＧ　ＡＧＡ　ＣＣＣＴＡＴ　ＧＧＧ　ＣＧＴ 　ＣＧＡ　ＣＣＡ　ＣＡＧ　ＴＡＴ　ＴＣＣＭＣ７６７Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ 　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ 　Ｇｉｎ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　ＡｓｎＣＣＴ　ＣＣＴ　ＧＴＧ　ＣＡＧ　ＧＧＡ　 ＧＡＡ　ＣＴＣＡＴＧ　ＧＡＧ　ＧＧＧＣＣＴ　ＧＡＣＭＣＣＡＧ　ＧＧＴ　Ｇ ＣＡ　８１５Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　ｉｔ 　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ａｌａ圓Ａ　Ｇ ＡＡ　ＣＡＡ　ＧＧＴ　ＡＧＡ匡Ａ訂ＧＭＧ彬Ｇ　ＭＴ　ＡＴＧ　ＴＡＴ部Ｇ印 Ａ　ＴＡＴ石Ａ８関Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ 　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ ＣＣＡ　ＣＧＡ　ＴＴＣＣＧＣＡＧＧ　ＧＧＣＣＣＴ　ＣＣＴ　ＣＧＣＣＡＡ　 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ｌａ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｐ ｒｏ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｐｒ。 Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　 ｌｌｅ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　５ｅｒＧｌｕ　Ａｌａ　Ｇ ｌｕ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｐ ｒｏ　Ａｈａ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　ＡｌａＬｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ａｈａ　Ａｓ ｐ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｌ ｙ　Ａｌａ　ＧｌｙＳｅｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ 　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ａｈａ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｇａｙ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ Ｌｙｓ　ＬｙｓＶａｌ　Ｉｌｅ　Ａｈａ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇ ａｙ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｔｒｐ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ１Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ａ ｓｎ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ａ ｓｐ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓ■ Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｔｉｅ　Ｌｙｓ　 Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　ＴｙｒＬｅｕ　Ａｒｇ　Ｓ ｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　ＶａＩＧｌｕ　Ｐｈ ｅ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　ＧｌｕＧｌｙ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ａｌａ 　Ｇｌｕ　Ａｌａ　ＡＪａ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｇａｙ　Ｐｒｏ　Ｇａｙ 　Ｇａｙ　Ｍａｌ１面　１７０　１７５ Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ　Ｇａｙ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ａｈａ　 Ａｓｐ　ＡｒＢ　Ａｓｎ　Ｈｊｓ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　ＡｒｇＴｙｒ　Ｐｒｏ　Ａ ｒｇ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｇ ｌｎ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｇ１ｎＡｓｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌ ｙ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｌ ａ　Ｐｒｏ　ＧｌｕＧｌｙ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ａｒｇ 　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｐｒ。 Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　 Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒ。 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ｒｏ　Ｍｅｔ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　ＬｙｓＩｓ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ 　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ 　Ｔｙｒ　１ｉｅＶａｌ　Ｈｊｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　 Ｔｒｐ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　）ｔｉｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｌ■ Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　 Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　５ｅｒ８５　、９０　９５ Ａ］、ａ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ 　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　ｋｇ　Ｇｌｙｌｏｏ　１０５　１ １０ Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　 獅ｔ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　ＴｈｒＡｌａ　ＧＩＴＩ　Ｇ ｌｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇ ｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｌ■ １４５　’　１５０　１５５　１６０ Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　 Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕｌｌ）　１７０　１ ７５ Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｍｅｔ　Ａｄａ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　 Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｖａ１Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｔ ｈｒ　Ｇｉｎ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａ ｌａ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｐｒ。 Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　 Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　）Ｉｊｓ　５ｅ■ Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　 Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　ＡｒｇＴｈｒ　Ｌｅｕ　Ｓ ｅｒ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｈｊｓ　Ａｈａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｐ ｒｏ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｐｒ。 Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｔｒｐ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　 Ａｒｇ　Ｌａｕ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　ＡｌａＶａｌ　Ｐｒｏ　Ａ ｌａ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｉｓ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　］（ｆｉｓＰ ｒｏ　Ｋｉｓ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　ＬｅｕＬｅｕ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｇｌ ｙ　Ｇｌｎ　Ｍａｌ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｇｉ ｎ　Ｔｈｒ　５ｅｒＶａｌ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｉｓ　Ｓｅｒ　 Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｈｊｓ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　ＴｈｒＴ ｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｖ ａｌ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｕ１ｌ　Ａｒ■ ３２５　３３０　羽５ Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　 Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｐｒ。 Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　損ｓ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｐ ｈｅ　Ｐｈｅ　Ｔｒｐ　Ａｒｇ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ３５５　３Ｂ０　３６ ５ Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　 Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ（２）配列番号＝４ １の情報 （Ｄ配列特徴 （Ａ）配列の長さ：　７郭４１に吋 （Ｂ）配列の長さ：核酸 （Ｃ）　Ｈ１Ｏ数ニ一本鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 ＱＤ配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｉｘ）配列の特徴： ■特徴を表す記号：　ＣＤ５ ＣＢ）存在位置：　３．．７９８ （ｘｉ）配列；配列番号＝４１ ＧＡ　ＡＣＴ　ＣＣＴ　ｃ′ｒＧＡ（Ｔ　ＭＴ　ＴＣＡ　ＡＧＴ　ＡπＣＣＡ　 ＡＧＧ　ｍ　ＧＧＡ　ＧＴＴ　ＡＡＡ　ＡＣＴ　４７１１ｅ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　 Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　 Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒｌ　５　１０　１５ ＧＡＡ　ＣＡＡ　ＣＡＡ　ＧＡＴ　ＧＴＣＣＴＴ　ＧＣＣＭＧ　（、ＡＡ　ＣＴ Ａ　ｆＪ　ＧＡＴ　ＧＴＧ　ＡＡＣＡＡＡ　ＴＵＧ　９５Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ｇｌ ｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓ ｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　ＴｒｐＧＧＴ　ＣＴｒ　ＣＡＴ　ＧＴＴ　ＴｒＣ ＡＧＡ　ＡＴＡ　ＧＣＡ　ＧＡＧ　ＴＴＧπゴＧＧＴ　ＭＣＣＧＧ　ＣＣＣＴＴ Ｇ　１４３Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ａｌａ 　Ｇ勇Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　ＬｅｕＡＣＴ酊ＡＴ ＣＡＴＧ　ＣＡＣにＣＡＴＴ　Ｔゴ弘Ｇ０鴇ωＧ弘ＴπＡＩＴＡ思ＡＣＡ　１９ 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ｏ　Ｌｅｕ　ＴｈｒＶａｌ　ｌｉｅ　Ｍｅｔ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ 　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　 Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ６５　’　７０　７ ５　８０ （２）配列番号；招の情報 ）［ｉｓ　Ｔｙｒ　）Ｉｉｓ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　）ｔ ｉｓ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　）ｔｉｓ　Ａｌａ　Ａｌａ@Ａｓｐ Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　）［ｉｓ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ 　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｌ■ ｌｏｏ　１０５　１１０ Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　 Ａｌａ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　１ｉｅ）［ｊｓ　Ａｓｐ　 Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　 Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ｔｔ狽■ Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　 Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　ＡｓｎＨｊｓ　）［ｉｓ　 Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　 Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　ｆｉｓｎ　Ｃｙｓ　Ａ唐■ １ｉｅ　Ｐｈｅ　Ｇｉｎ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ　 Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　ＭｅｔＶａｌ　ｌｉｅ　Ａ ｓｐ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｌ ｙｓ　）ｆｊｓ　Ｍｅｔ　Ａｓｎ　Ｌｅ■ Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　 Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　５ｅｒＧｌｙ　Ｖａｌ　Ｌ ｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　ｌ ｉｅ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇ１ｎＡｓｎ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ｃｙ ｓ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒ ｏ　Ｌｅｕ　Ｇ１ｎＬｅｕ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ｔｒｐ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ 　Ｇｌｙ　１ｉｅＧＣＡ　ＧＣＡ　ＡＴＴ　ｍ　ＧＣＣＡＧ丁ＧＣＡ　ＡＴＡ　 ＣＡＴ　ＧＡＴ　ＧＴＡ　ＧＡＴ　ＣＡＴ　ＣＣＴ　ＧＧＴ　ＧＴＧ　３５４（ ｉ）配列特徴 （Ａ、）配列の長さ：　１頒２趨１（吋（Ｂ）配列の長さ；核酸 （Ｃ）鎖の数ニー重鎖 Ａｌａ　Ａｈａ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　ｌｉｅ　Ｈｊｓ　 Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａ１ＴＣＣＭＴ　ＣＡＡ 　ｍ　（ＴＧ　ＡＴＣＭＴ　ＡＣＡ　ＭＣπ：Ｔ　ＧＡＡ　ＣＴｒ　ＧＣＣＴｒ Ｇ　ＡＴＧ　ＴＡＣ４０２Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｔｌｅ　 Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　 ＴｙｒＡＴＡ　ＡＴＧ　ＧＡＧ　ＣＡＧ　′ＩＴＣＴＴＣＣＧＣＣＡＡ　ＧＣＡ 　ＧＡＣＣＣＡ　ＧＡＧ　ＡＧＧ　ＧＡＡ　ＣＧＴ　ＧＧＣ７８６１ｉｅ　Ｍｅ ｔ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　ｋｇ　Ｇｌｎ　Ｇｕｙ　Ａｓｐ　Ａｒｇ 　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　ＧｌｙＡＴ’［ｌ：　ＩＪ　ＡＴＡ　ＡＧ ＣＣＣＣＡ７’Ｇ　ＴＯＣＣＣＭＧ　ＣＡＣＭＴＧＣＴ　ＴＣＣＣ＄　ＧＭ　Ａ ＡＡ　８３４Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｃｙｓ　Ａｓ ｐ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　ＬｙｓＴＣＡ 　ｌ：ＡＧ　ＧＴＧ　ＧＧＣＴｒＣＡＴＡ　ＧＡＣＴＡＴ　ＡＴｒ　ＧＴＴ　Ｃ ＡＴ　ＣＣＣＣＴＣＥ　ＧＡＧ　ＡＣＡ　８８２Ｓｅｒ　Ｇｕｎ　Ｖａｌ　Ｇｕ ｙ　Ｆｈｅ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　）［ｉｓ　Ｐｒｏ　Ｌ ｅｕ　Ｔｒｐ　Ｇｌｕ　Ｔｈ■ ２５０　２万　２６０ ＴＧＧ　ＧＣＡ　ＧＡＣＣＴＣＧＴＣＣＡＣＣＣＴ　ＣＡＣＧＣＣＣＡＧ　ＧＡ Ｔ　ＡＴＴ　ｍ　ＧＡＣＡＣＴ　ＩＴＧ　９３０丁？ｐ　Ａ、ｌａ　ｈｐ　Ｌｅ ｕ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｇｆｆｎ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｌ ｅｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｌｅ■ ＧＡＧ　ＧＡＣＭＴ　ＣＧＴ　ＧＡＡ　ＴＧＧ　ＴＡＣＣＡＧ　ＡＧＣＡＣＡ　 ＡＴＣＣＣＴ　ＣＡＧ　ＡＧＯＣＣＣＴＣＴ　９７８Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　 Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｔｒｐ　Ｔｙｒ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｐｒｏ　 Ｇｌｎ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　５ｅｒＣＣＴ　ＧＣＡ　ＣＣＴ　ＧＡＴ　ＣＡＣＣＣ Ａ　ＧＡＧ　ＧＡＧ　ＧＧＣＣＧＧ　ＣＡＧ　ＧＧＴ　ＣＡＡ　ＡＣＴ　ＧＡＧ 　ＡＡＡ　１O２６ Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｕｙ　 Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　ＬｙｓＴＴＣＧＡＧ　ｍ　 ＧＭ　（ＩＴＡ　ＡＣＴ　ＴｒＡ　ＧＡＧ　ＧＡＡ　ＧＡＴ　ＧＧＴ　ＧＡＧ　 ＴＣＡ　ＧＡＣＡＣＧ　ＧＡＡ　１０７S Ｐｈｅ　Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　 Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　ＧｌｕＬｙｓ　Ａｓｐ　Ｓ ｅｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｓ ｅｒ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　５ｅｒＭＧ　ＡＣＴ　ＣＴｒ　′ＴＧＴＡＣＴ 　ＣＡＡ　ＧＡＣＴＣＡ　ＧＡＧπ７　ＡＣＴ　ＧＡＡ　Ａ’ｌＴ　ＣＣＣＣＴ Ｔ　ＧＡＴ　１１７O Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　 Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　ＡｓｐＧＡＡＣＡＧ　Ｇ’ ｒＴ　ＧＡＡ　ＧＡＧ　ＧＡＧ　ＧＣＡ　ＧＴＡ　ＧＧＧ　１１４　ＧＡＡ　Ｋ 　ＧＡＡ　ＡＧＣＣＡＧ　ＣＣＴ　１２P８ Ｇｌｕ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　 Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｐｒ。 ＧＡＡ　ＧＣＣＴＧＴ　ＧＴＣＡＴＡ　ＧＡＴ　ＧＡＴ　ＣＧＴ　ＴＣＴＣＣＴ 　ＧＡＣＡＣＧ　ＴＡ　ＡｎＭＡ　１２６６Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　 Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　ｋｇ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ田５　（３） 　３８５ （２）　ｗｍンｑ　二ｕｍ （ｉ）配列特徴 Ｏ）配列の長さ：３８６アミノ酸 （Ｂ）配列の長さ二アミノ酸 （Ｄ）トポロジー１１昨伏 （ｊ　Ｄ配列の哨を一二タンパク質 （ｘＤ配列：配列番号：４４ Ｍｅｔ　Ｈｊｓ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　 Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　１ｉｅ１’５　１０　１５ Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　ｔｅｕ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　丁ｙｒ　Ｌｅｕ　 Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｈｊｓ　Ｔｙｒ）Ｕｓ　Ａｌａ　Ａ ｓｐ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｈｉｓ　Ａ ｌａ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｖａ１Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　Ｖａ ｌ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｌ ａ　Ｍａｌ　ＰｈｅＴｈｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ａｌａ 　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｉｃｅ　）Ｉｊｓ　Ａｓ ■ め　７０　７５　８０ Ｖａｌ　Ａｓｐ　損ｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ｐ ｈｅ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　５ｅｒＧｌｕ　Ｌｅｕ　Ａｌ ａ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｌｅ ｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｈｊｓ　］（ｊ■ Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　 Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｐｔ＋■ Ｇｕｎ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｌｎ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　 Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　ｋｇ　Ｌｙｓ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　１ｌｅＡｓｐ　ｌｉｅ　Ｖａ ｌ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｈｊｓ　ｈｋ ＋ｔ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｌ■ １４５　１５０　１５５　１８Ｃ Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　 Ｌｙｓ　Ｖａｌ　’Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　ＶａP Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　 Ｉｌｅ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ａｓｎ　扁ｔＶａｌ　損ｓ　Ｃｙｓ 　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ 　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　ＴｙｒＡｒｇ　Ｇｉｎ　Ｔｒｐ　ｋ　Ａｓｐ　Ａｒ ｇ　Ｉｌｅ　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　Ｇａ ｙ　ＡｓｐＡｒｇ　Ｇｌｕ　’Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　Ｇｌ ｕ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｈｉ■ ２２５　２３０　器５２４０ Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇ１Ｔｌ　Ｖａｌ 　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　ｌｅｅ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　］ＩｃｅＶａP Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｒｐ　Ａｌａ　Ａｓｐ　 Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｇ１ｎＡｓｐ　Ｉｌｅ　Ｌ ｅｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｔ ｒｐ　ｂｒ　Ｇｌｎ　Ｓｅｒ　ＴｈｒＺ７’５　２８０　２８５ １１ｅ　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　 Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ２９０　２９５　ａ ｏ。 Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　 Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　ＡｓｐＧａｙ　Ｇｌｕ　Ｓ ｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇ ｌｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　ＡｓｐＴｈｒ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ａｓ ｐ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｓｅ ｒ　Ｇｌｕ　５ｅｒＴｈｒ　Ｇｌｕ　ｌｌｅ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ 　Ｇｉｎ　Ｍａｌ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｍａｌ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　 Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｐｒ。 ５ｐＴｈｒ （２）配列番号：４５の情報 （Ｄ配列特徴 （Ａ）配列の長さ：　１１５５塩基対 （Ｂ）配列の長さ；核酸 （Ｃ）　Ｈ＆の数ニー重鎖 ■）トポロジー；直鎖状 （ｊ　ｉ）配列の種類二〇併消 （ｉｘ）轟り勺σメ袖噌に （Ａ）特徴を表す記号：　ＣＤ５ ＣＢ）存在位置：　ＩＡ、７ａ２ （ｘＤ配列：配列番号＝４５ ＧＡＡＴｒｃ■πＧロ舅豆ηゴ冗Ｍ圏πロαＮηス訊Ｇ航σＸスＴＡＴστいａ μ　母戊π届国印パ鎮圓訊０１石π１田Ｃに℃Ｍ’Ｇ　ＧＴＣＡｔ了訊ＣＡπＧ ＴＧ　１１２ｋｔ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　ｋｔ　Ｖａ１ＣＴＧ　ＧＣＣＡＣ Ａ　ＧＡＣＡＴＧ　ＥＣＡＡＡ　ＣＡＣＡＴＧ　ＭＣＣＴＣＣＴＧ　ＧＣＣＧＡ ＣＣ’ｒＣＡＡＧ　１８０Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　 Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　ｋｔ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｈａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌ ｙｓｌｏ　１５　２０ ＡＣＣＡ７’Ｇ　ＧＴＧ　ＧＡＧ　ＡＣＣＭＧ　ＭＣ真にＡ　ＡＧＣＣＴＣＧＧ ＴロＣロＣ口Ｃ山　２銘Ｔｈｒ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｌ ｙｓ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌ ｅｕ２５３０　お ＣＡＣＭＣＴＡ丁ＴＣＣＧＡＣＣＧＡ　ＡＴＣＣＡＧ　ＧＴＣＴＴＧ　ＣＡＧ　 ＭＣ（ＴＧ　ＧＴＧ　ＣＡＣＴＧＴ　２５６Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　 Ａｓｐ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　 Ｖａｌ　１（ｉｓ　Ｃｙ■ ＧＣ’ｒ　ＧＡＴ　ＣＴＧ　ＡＧＣＭＣＣＣＣＡＣＣＭＧ　ＣＣＧ　ＣＴＧ　Ｃ ＣＣ（”ｒＧ　ＴＡＣＣＧＣＣＡＧ　ＴＧＧ　３０４Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　 Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　 Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　ＴｒｐＡＣＧ　ＣＡＣＣＧＣＡＴＣＡＴＧ　ＧＣＣＧ ＡＧ　ＴＴＣ１ＴＣＣＡＧ　ＣＡＧ　ＧＧＡ　ＧＡＣＣＧＣＧＡＧ　ＣＧＴ　３ ５２Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ｍｅｔ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｐｈ ｅ　Ｇｉｎ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　ＡｒｇＧＡＧ　ＴＣＧ 　ＧＧＣＣＴＧ　ＧＡＣＡＴＣＡＧ１’　ＣＣＣＡＴＧ　ＴＧＴ　ＧＡＣＭＧ　 ＣＡＴ　ＡＣＧ　ＧＣＣＴＣＡ　４ＣＫ）Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａ ｓｐ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｉｓ　Ｔｈ ｒ　Ａｌａ　５ｅｒ９０　９５　Ｉ００ 光ＧＡＧ　ＭＧπいＧ訊頁ｊπＣＡ宵弘ＣＴＡＣ膚τＣＡＣ漁工　祁Ｖａｌ　Ｇ ｌｕ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｔ ｙｒ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　ＬｅｕＴＧＧ　ＧＡＧ　ＡＣＴ　’ｆ Ｅ　ＧＣＴ　（ＡＣＣＴＧ　ＧＴＣＣＡＣＣＣＡ　ＧＡＴ　ＧＣＡ　ＣＡＧ　Ｃ ＡＣＣＴＧ　ＣＴＧ　４９６Ｔｒｐ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｒｐ　Ａｌａ　Ａｓｐ 　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｈｊｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ 　ＬｅｕＧＡＣＡＣＧ　ＣＴＧ　ＧＡＧ　ＱＡＣＭＴ　ＣＧＡ　ＣＡＧ　＄Ｇ　 ＴＡＣＣＡＧ　Ａｌ３ＣＭＧ　ＡＴＣＣＣＣＣＧＡ　５４４Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｌ ｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｔｒｐ　Ｔｙｒ　Ｇｉｎ　Ｓ ｅｒ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｐｒｏ　ＡｒｇＡＧＴ　ＣＣＣＴＣＡ　ＧＡＣＣＴＣＡ ＣＣＭＣＣＣＣＧＡＧ　ＣＧＧ　ＧＡＣＧＧＧ　ＣＣＴ　ＧＡＣＡＧＡ　ＴｒＣ ５ｆｆｉＳｅｒ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　 Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ１５５　１ ６０　１ｆ；５ ＣＡＧ　ｍ　ＧＡＡ　（’ｒＧ　ＡＣＴ　ＣＴＧ　ＧＡＧ　ＧＡＧ　ＧＣＡ　Ｇ ＡＧ　ＧＡＡ　ＧＡＧ　ＧＡＴ　ＧＡＧ　ＧＡＧ　ＧＡＡ　W４０ Ｇ１ｎ　Ｆ’ｈｅ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ａｌａ 　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌ■ ＧＡＡ　ＧＡＧ　ＧＡＧ■Ｇ賜鵬ＧにＡ叩ＴπＡ煎思鴎Ｇ（８）１品πＧ６羽Ｇ ｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａ ｌａ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　ＬｅｕＣＣＴ　ＧＡＣＡＣＴ 　ＧＡＡＣＴＣＣＴＧ　ＴＣＣＣＣＴ　ＣＡＡ　ＧＣＣＧＧＣＣＣＡ　ＧＡＣＣ ＣＴ　ＧＧＧ　ＣＡＣ７３６Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ 　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ 　ＡｓｐＴｒＡ　ＣＣＣＣＴＣＧＡＣＭＣＣＡＧ　ＡＧＧ　ＡＣＴ　ＴＡ　ＧＧ ＧＣＣＡＧＣｅＣＴＧＣＧＴＧＭ（’ｒ　７８２Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓ ｐ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ａｒｇ　ＴｈｒＴＴＧＣＣＴＡＡＭ　ＧＡＧＣＴＣＴＣＴ Ａ　ＡＧＧＧＧＣＡＧ工ＴｃｎＡｃｃＡＴｃ　ＣＣＣＴＧＧＴＧＴＣｍｃｒｃｃ ｘｃ　１０２２ＧＣＴｒＣＴＡＴＣＣＣＴＧＴＧＡＧＧＡＧ　ＡＧｔ？ＴＧＣＴ ｉ　丁ＧＣＴＧＧＡＧＣＣＴＣＴＡＧＴＣＣＡＣＣＣＴＣＴＣＣＡＧＴ　１O８ ２ （２）配列番号：４６の情報 ０）配列特徴 （Ａ）配列の長さ＝２２２アミノ酸 （Ｂ）配列の長さ二アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｉ　ｉ）配列の種類；タンパク質 （ｘｉ）配列；配列番号：４６ Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　 Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　出ｓ　Ｍｅｔ　ＡｓｎＬｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｌ ａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｙ ｓ　Ｌｙｓ　Ｍａｌ　Ｔｈｒ　５ｅｒＬｅｕ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ 　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ｇｉｎ 　Ｖａｌ　ＬｅｕＧｌｎ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　 Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　ＬｅｕＰ ｒｏ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　ＧＩＴＩ　Ｔｒｐ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　 Ｉｌｅ　Ｍｅｔ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｇ１■ Ｇｌｎ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇａｙ　 Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｊ）ｅ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　ＣｙｓＡｓｐ　Ｌｙｓ　Ｉ （ｊｓ　Ｔｈｒ　Ａｈａ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　 Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　ｌｉｅ　Ａｓ■ ｌｏｏ　１０５　１１０ Ｔｙｒ　Ｉｃｅ　Ａｌａ　１（ｊｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ 　Ｔｒｐ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　ＰｒB Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　 Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｔｒｐ　Ｔｙｒ１３０　１’１５　 １４０ Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　 Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　ｋｇＡｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒ ｏ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅ ｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　ＧｌｕＧｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ 　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇａｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ａｌａ 　Ｌｅｕ　Ａｌａｊｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　 Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　ＡｌａＧ ｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａ ｓｐ　Ａｓｎ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ（２）配列番号；４７の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ：２９植ｌ（吋 （Ｂ）配列の長さ：核酸 （の鎖の数ニー重鎖 （の　トポロジー：直鎖状 （ｘＤ配列；配列番号：４７ ＴＡＣＧＭＧＣＴＴ　丁ＣＡＴＧＧＧＧＴＣ丁ＡＣＴＧＣＴＡＣ２９（２）　Ｗ ＪＡＲ’ｉ’ｒ　二４８（Ｄｍｉ（ｉ）配列特徴 Ｃ）配列の長さ：３１埴ｌ（け （Ｂ）配列の長さ：核酸 （Ｃ）　＊の数ニー重鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｘＤ配列；配列番号：４８ ＴＡＣＧＭＧＣＴＩπａＴＧｎＧ　（ＴＴＧＧＣＡＴＡＴ　Ｃ（２）配列番号： ４９の情報 （５）配列特徴 （Ａ）配列の長さ１１６４１１吋 （Ｂ）配列の長さ：核酸 （Ｃ）鎖の数ニー重鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 Ｏｖ）アンチセンス；　Ｙｅｓ （ｘｉ）配列：配列番号：４９ ＭゴＡＡＣＣＣＴＣＡＴＡＡＡＧ （２）配列番号：５０の情報 （ｉ）配列特徴 ａ）配列の長さ：　２９埴口（吋 （Ｂ）配列の長さ：核酸 （Ｃ）鎖の数：〜本鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｘＤ配列：配列番号；父 ＴＡ朗ＭＧＣＴｒ　ＴＧＡＴＧ部印ＧＡＣＡＧ印πＣ（２）配列番号：５１の情 報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ：２１趨１（吋 （Ｂ）配列の長さ；核酸 （Ｃ）鎖の数ニー重鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｘｉ）配列：配列番号：５１ ３１　叩ππＣ石πＣＡＧ、酊にゴＧ２（２）配列番号：５２の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ：２１瑞口（吋 （Ｂ）配列の長さ：核酸 （Ｃ）鎖の数ニー重鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｘｊ）配列；配列番号：５２ ■発心π−Ｙ耐ばＷＧＡ　２ （２）配列番号：５３の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ：２１均１（吋 （Ｂ）配列の長さ：核酸 （Ｃ）鎖の数；−重鎖 （Ｄ）トポロジー；直鎖状 ＡＣＮＡ１１？ＴＣＴＲＡＴＮＡＣＣＡｍ　Ｔ　２］（ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ：　８アミノ酸 （Ｂ）配列の長さ二アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｉ　ｉ）配列の種類：ペプチド （ｘＤ配列：配列番号：５４ Ｆｌｇ、　１（Ｃ） Ｆｌｇ、ｌ（Ｄ） 要　約　書 開示したものは、同定可能な形質変換あるいは微生物における特性に関連する遺 伝子欠陥を修飾し、相補し、あるいは抑制するために、微生物、特に酵母で機能 できるタンパク質をコードする哺乳類遺伝子を検出する方法である。　さらに開 示したものは、上記方法によりてクローニングされた哺乳類ＤＮＡ　、ならびに 原核宿主細胞あるいは真核宿主細胞での該ＤＮＡの発現によるポリペプチド生成 物、および前記発現生成物と特異的免疫反応性を有する抗体物質である。　具体 的には、本発明は殿関連タンパク質によって、直接あるいは間接に、制御された 生化学的経路、あるいはｃＡＭＰが関与する生化学的経路における遺伝子欠陥を 修飾し、相補し、あるいは抑制する生成物をコードする哺乳類遺伝子をクローニ ングする方法、この方法によりクローニングされた哺乳類遺伝子によってコード された生成物（１１ｉＮＡ、タンパク質）、およびコードしたタンパク質に結合 できる抗体に関する。 国際調査報告 ＩＩＩＩＰｌｕ１４１Ｉ＆−＾−−ｃＪ＋、−＝ＮＩ１．ＰＣＴ／ＵＳ９１１０ ２７１４

Claims (22)

【特許請求の範囲】
1. １．遺伝子的に変換された微生物において、微生物での遺伝子変換に関連する形 質を修飾することができる哺乳類遺伝子を検出する方法であって、下記工程を含 む：（ａ）遺伝子的に変換された微生物において、哺乳類ｃＤＮＡを発現するこ とができる発現ベクターに哺乳類ｃＤＮＡを備え、（ｂ）遺伝子的に変換された 微生物に発現ベクターを導入し、これにより、発現ベクターを含む遺伝子的に変 換された微生物を生成し、 （ｃ）発現ベクターを含む遺伝子的に変換された微生物を、前記微生物の生育に 適切な条件下に維持し、および（ｄ）微生物の遺伝子変換に換連のある形質変換 が修飾された遺伝子的に変換された微生物を同定する。
2. ２．前記発現ベクターが、前記哺乳類ｃＤＮＡと操作的に関連があるプロモータ ーＤＮＡ配列を含み、前記プロモーターＤＮＡ配列が、前記微生物に内因性であ る、請求の範囲第１項に記載の方法。
3. ３．前記発現ベクターが、ｐＡＤＮＳ、ＰＡＤＡＮＳ、ＰＡＡＵＮおよびｐＡＡ ＵＮ−ＡＴＧからなるグループから選択される、請求の範囲第２項に記載の方法 。
4. ４．前記微生物が、酵母および哺乳類細胞からなるグループから選択される、請 求の範囲第１項に記載の方法。
5. ５．前記微生物が、Ｓ．ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅおよびＳ．ｐｏｍｂｅからなるグ ループから選択される酵母微生物である、請求の範囲第４項に記載の方法。
6. ６．前記微生物が，Ｓ．ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ株ＴＫ１６１−Ｒ２Ｖ、Ｓ．ｃｅ ｒｅｖｉｓｉａｅ株１０ＤＡＢ、Ｓ．ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ株ＳＫＮ３７および Ｓ．ｐｏｍｂｅ株ＳＰ６５からなるグループから選択される、請求の範囲第５項 に記載の方法。
7. ７．前記微生物が、酵母微生物であり、前記形質変換が、熱ショック感受性、窒 素欠乏、標準量グリコーゲン合成不能、酢酸塩での生育不能、および胞子形成不 能からなるグループから選択される、請求の範囲第１項に記載の方法。
8. ８．前記微生物での遺伝子変換が、活性化、阻害、あるいは環状ヌクレオチド・ ホスホジエステラーゼが関与する細胞反応の転写減衰の結果に帰するものである 請求の範囲第１項に記載の方法。
9. ９．前記遺伝子変換が、ＲＡＳ−関連タンパク質をコードする遺伝子の変換であ る請求の範囲第１項に記載の方法。
10. １０．工程（ｄ）で同定された微生物から前記哺乳類ｃＤＮＡを単離することを さらに含む、請求の範囲第１項に記載の方法。
11. １１．哺乳類ＲＡＳ−関連タンパク質ポリペプチドをコードし、プラスミドｐＪ Ｃ９９（Ａ．Ｔ．Ｃ．Ｃ．６８５９９）、ｐＪＣ２６５（Ａ．Ｔ．Ｃ．Ｃ．６８ ５９８）、ｐＪＣ３１０（Ａ．Ｔ．Ｃ．Ｃ．６８５９７）、ＰＭＬ５（Ａ．Ｔ． Ｃ．Ｃ．６８５９３）、ｐＡＴＣ１６（Ａ．Ｔ．Ｃ．Ｃ．６８５９９）、および ｐＡＴＧ２９（Ａ．Ｔ．Ｃ．Ｃ．６８５９１）にある哺乳類ｃＤＮＡ挿入体から なるグループから選択されるＤＮＡ配列から本質的に成る、精製され、単離され たＤＮＡ配列。
12. １２．哺乳類ＲＡＳ−関連タンパク質ポリペプチドをコードし、請求の範囲第１ １項に記載のＤＮＡ配列と正確なハイブリダイゼーション条件下でハイプリダイ ズする、ＤＮＡ配列から本質的に成る、精製され、単離されたＤＮＡ配列。
13. １３．変性コドンの手段により、請求の範囲第１１項もしくは第１２項に記載の ＤＮＡ配列によりコードされたポリペプチドをコードするＤＮＡ配列から本質的 に成る、精製され、単離されたＤＮＡ配列。
14. １４．請求の範囲第１１項、第１２項、もしくは第１３項に記載のＤＮＡ配列の 、原核細胞あるいは真核細胞での発現のポリペプチド生成物。
15. １５．哺乳類環状ヌクレオチド・ホスホジエステラーゼをコードし、プラスミド ｐＲＡＴＤＰＤ（Ａ．Ｔ．Ｃ．Ｃ．６８５８６）、ｐＪＣ４４ｃ（Ａ．Ｔ．Ｃ． Ｃ．６８６０３）、ＰＴＭ３（Ａ．Ｔ．Ｃ．Ｃ．６８６００）、ＰＴＭ７２（Ａ ．Ｔ．Ｃ．Ｃ．６８６０２）、ｐＰＤＥ２１（Ａ．Ｔ．Ｃ．Ｃ．６８５９５）、 ｐＧＢ１８ＡＲＲ（Ａ．Ｔ．Ｃ．Ｃ．６８５９６）、ｐＧＢ２５（Ａ．Ｔ．Ｃ． Ｃ．６８５９４）、およびｐＴＭ２２（Ａ．Ｔ．Ｃ．Ｃ．６８６０１）にある哺 乳類ｃＤＮＡ挿入体からなるグループから選択されるＤＮＡ配列から本質的に成 る、精製され、単離されたＤＮＡ配列。
16. １６．哺乳類環状ヌクレオチド・ホスホジエステラーゼをコードし、請求の範囲 第１５項、および配列番号；３３，３４，３５，３７および４１に記載のＤＮＡ 配列から選択されたＤＮＡ配列と正確なハイブリダイゼーション条件下でハイプ リダイズするＤＮＡ配列から本質的に成る、精製され、単離されたＤＮＡ配列。
17. １７．変性コドンの手段により、請求の範囲第１５項もしくは第１６項に記載の ＤＮＡ配列によりコードされたポリペプチドをコードするＤＮＡ配列から本質的 に成る、精製され、単離されたＤＮＡ配列。
18. １８．請求の範囲第１５項、第１６項、もしくは第１７項に記載のＤＮＡ配列の 、原核細胞あるいは真核細胞での発現のポリペプチド生成物。
19. １９．遺伝子的に変換された微生物において発現する際に、微生物における遺伝 子変換と関連する形質変換を修飾する、哺乳類遺伝子の発現生成物の活性を変換 する化学薬品の同定の方法であって、下記工程を含む： （ａ）遺伝子的に変換された微生物において、哺乳類遺伝子を発現し、これによ り、遺伝子変換と関連する形質変換を修飾し、（ｂ）工程（ａ）の遺伝子的に変 換された微生物と、形質検定に適切な条件下で、検定される化学薬品を接触させ 、および（ｃ）工程（ａ）で修飾された遺伝子変換と関連する形質変換が逆転を したか否かを決定するものであり、前記形質変換の逆転は、哺乳類遺伝子の生成 物を阻害する化学薬品で表示する。
20. ２０．前記微生物が、酵母微生物である、請求の範囲第１９項に記載の方法。
21. ２１．環状ヌクレオチド・ホスホジエステラーゼの酵素活性を修節する、化学薬 品の同定の方法であって、下記工程を含む：（ａ）配列番号；１５もしくは１６ に記載のＤＮＡ配列で、前記ＤＮＡ配列を発現次第、感受性に変換する形質を有 する、原核宿主細胞あるいは真核宿主細胞を、安定裏に形質転換し、（ｂ）工程 （ａ）で形成した宿主細胞を、栄養培地で、宿主細胞形質に対応する変換を伴っ て、前記宿主細胞中で前記ＤＮＡ配列の発現を許容する条件下で生育し、 （ｃ）変換された形質を有する前記宿主細胞を同定し、（ｄ）前記宿主細胞を粉 砕し、 （ｅ）前記粉砕した宿主細胞からサイトソルを単離し、（ｆ）前記サイトソルと 前記化学薬品を接触させ、および（ｇ）前記ＤＮＡの発現物質の酵素活性が、変 換されたか否かを決定する。
22. ２２．前記宿主細胞が、酵母宿主細胞である、請求の範囲第２１項に記載の方法 。