JPH0644879B2 - ヒト血清中のグルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナ−ゼアイソザイムの測定法 - Google Patents
ヒト血清中のグルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナ−ゼアイソザイムの測定法Info
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- JPH0644879B2 JPH0644879B2 JP20690886A JP20690886A JPH0644879B2 JP H0644879 B2 JPH0644879 B2 JP H0644879B2 JP 20690886 A JP20690886 A JP 20690886A JP 20690886 A JP20690886 A JP 20690886A JP H0644879 B2 JPH0644879 B2 JP H0644879B2
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Description
【発明の詳細な説明】 〈産業上の利用分野〉 本発明は、ヒト血清中のグルタミン酸オキザロ酢酸トラ
ンスアミナーゼ（以下、ＧＯＴという）アイソザイム、
即ち細胞質性のＧＯＴ（以下、ｓ−ＧＯＴという）並び
にミトコンドリアに局在するＧＯＴ（以下、ｍ−ＧＯＴ
という）活性の簡易な分別測定方法に関するものであ
る。
ンスアミナーゼ（以下、ＧＯＴという）アイソザイム、
即ち細胞質性のＧＯＴ（以下、ｓ−ＧＯＴという）並び
にミトコンドリアに局在するＧＯＴ（以下、ｍ−ＧＯＴ
という）活性の簡易な分別測定方法に関するものであ
る。
従来より、血中トランスアミナーゼ（ＧＯＴ、ＧＰＴ）
の測定は肝臓や心臓の疾患の早期発見や治癒経過の追跡
及び予後の判定の目的で繁用されている。殊に、ライト
マンフランケル法が標準操作法とされており、その後い
くつかの改良法が出されている。これら総ＧＯＴ（総Ｇ
ＰＴ）の測定は、自動分析機器での自動化測定へも適用
されている。
の測定は肝臓や心臓の疾患の早期発見や治癒経過の追跡
及び予後の判定の目的で繁用されている。殊に、ライト
マンフランケル法が標準操作法とされており、その後い
くつかの改良法が出されている。これら総ＧＯＴ（総Ｇ
ＰＴ）の測定は、自動分析機器での自動化測定へも適用
されている。
近年、ＧＯＴのアイソザイムの分別定量の必要性が高ま
っている。ヒト血清中のＧＯＴアイソザイムの分別定
量、特にヒト血清中のｍ−ＧＯＴ活性の測定は、アルコ
ール性肝障害、急性肝炎等の疾患の診断、並びに肝細胞
障害の程度を知る上で重要な指標となっており、臨床
的、診断的意義は極めて高く、術前術後の病態把持を可
能ならしめることからルーチン検査として繁用されつつ
ある。
っている。ヒト血清中のＧＯＴアイソザイムの分別定
量、特にヒト血清中のｍ−ＧＯＴ活性の測定は、アルコ
ール性肝障害、急性肝炎等の疾患の診断、並びに肝細胞
障害の程度を知る上で重要な指標となっており、臨床
的、診断的意義は極めて高く、術前術後の病態把持を可
能ならしめることからルーチン検査として繁用されつつ
ある。
〈従来の技術〉 従来、ＧＯＴアイソザイムの分別手段として、陰イオン
交換体を用いるクロマトグラフィー法や各種の電気泳動
法等が知られているが、これらの方法は前処理が必要で
ある等、煩雑な操作が必要であった。
交換体を用いるクロマトグラフィー法や各種の電気泳動
法等が知られているが、これらの方法は前処理が必要で
ある等、煩雑な操作が必要であった。
又、これらの方法により得られる測定結果は、ルーチン
検査へ適用するには満足のいく再現性を有しておらず、
普及するには至らなかった。
検査へ適用するには満足のいく再現性を有しておらず、
普及するには至らなかった。
その後、操作の簡易性、分別の特異性及び再現性に比較
的優れた免疫学的方法が開発され、今日広く繁用されて
いる。
的優れた免疫学的方法が開発され、今日広く繁用されて
いる。
本発明者等においても種々の免疫学的分別定量法を開発
した（例えば、特公昭56-17920号、特公昭58-30543号
等）。
した（例えば、特公昭56-17920号、特公昭58-30543号
等）。
〈発明が解決しようとする問題点〉 しかしながら、これら免疫学的方法は、その操作過程に
おいて、ｍ−ＧＯＴとｓ−ＧＯＴとを分別するための遠
心分離操作が必要となる為、被検試料の処理件数が限定
される。
おいて、ｍ−ＧＯＴとｓ−ＧＯＴとを分別するための遠
心分離操作が必要となる為、被検試料の処理件数が限定
される。
すなわち、これら遠心分操作を必須とする従来の免疫学
的方法は、近年各種の臨床検査項目に対して実施されて
いる自動分析機器での自動化測定への適用に大きな障害
となっている。
的方法は、近年各種の臨床検査項目に対して実施されて
いる自動分析機器での自動化測定への適用に大きな障害
となっている。
従って上記問題点を解消した、遠心操作の必要の無い、
自動分析機器による自動化測定をも可能にする手段が要
望されている。
自動分析機器による自動化測定をも可能にする手段が要
望されている。
近年、ストレプトミセス属に属する菌種から得られるｓ
−ＧＯＴを阻害するがｍ−ＧＯＴを阻害しないプロテア
ーゼ活性を有する酵素により、ＧＯＴアイソザイムの感
受性の差異を利用した分別方法が報告された（特開昭60
-149399 号）。
−ＧＯＴを阻害するがｍ−ＧＯＴを阻害しないプロテア
ーゼ活性を有する酵素により、ＧＯＴアイソザイムの感
受性の差異を利用した分別方法が報告された（特開昭60
-149399 号）。
該報告中での各種プロテアーゼの比較によるとｓ−ＧＯ
Ｔに対する阻害作用は微生物起源のセリンプロテアー
ゼ、特にストレプトミセス属に属する菌種から得られる
セリンプロテアーゼが強く、動物起源のトリプシン並び
にα−キモトリプシンは阻害作用が弱いと報告されお
り、これらによるＧＯＴアイソザイム分別の可能性は無
いことを示唆している。
Ｔに対する阻害作用は微生物起源のセリンプロテアー
ゼ、特にストレプトミセス属に属する菌種から得られる
セリンプロテアーゼが強く、動物起源のトリプシン並び
にα−キモトリプシンは阻害作用が弱いと報告されお
り、これらによるＧＯＴアイソザイム分別の可能性は無
いことを示唆している。
すなわち、ｓ−ＧＯＴを特異的に阻害するプロテアーゼ
としては、微生物起源のものが有効であり、これを用い
たＧＯＴアイソザイムの分別法が開示されている。
としては、微生物起源のものが有効であり、これを用い
たＧＯＴアイソザイムの分別法が開示されている。
本発明者は、種々の公知プロテアーゼによるヒト血清中
のｓ−ＧＯＴ活性に対する阻害作用を検討した結果、意
外にも先の報告の結果とは一致しなかった。
のｓ−ＧＯＴ活性に対する阻害作用を検討した結果、意
外にも先の報告の結果とは一致しなかった。
そこで、先の報告を詳細に検討したところ、該報告中で
の各種プロテアーゼのｓ−ＧＯＴ活性に対する阻害作用
の比較に際して使用された被検体は、ヒト血清ではな
く、ブタ心臓起源のｓ−ＧＯＴ又はｍ−ＧＯＴを溶解し
た溶液である旨の記載が認められた。
の各種プロテアーゼのｓ−ＧＯＴ活性に対する阻害作用
の比較に際して使用された被検体は、ヒト血清ではな
く、ブタ心臓起源のｓ−ＧＯＴ又はｍ−ＧＯＴを溶解し
た溶液である旨の記載が認められた。
すなわち、今日までヒト血清を対象としたＧＯＴアイソ
ザイムの分別定量のための簡易測定を可能ならしめるプ
ロテアーゼに関する検討は、内外を問わずされていない
のが現状である。
ザイムの分別定量のための簡易測定を可能ならしめるプ
ロテアーゼに関する検討は、内外を問わずされていない
のが現状である。
〈問題点を解決するための手段〉 本発明者は、上記報告に基づく事実は、ＧＯＴアイソザ
イムが各種動物間で明らかに構造を異にする蛋白であ
り、特にヒト血清のＧＯＴアイソザイムと動物血清中の
ＧＯＴアイソザイムとは、相当するアイソザイム間（ｓ
−ＧＯＴ間、あるいはｍ−ＧＯＴ間）で蛋白構造上の明
らかな違いが認められることに起因するものと考えた
〔Ｈ．テラニシら：ジャーナル・オブ・バイオロジカル
・ケミストリー（ H．Teranishi et al.,：J.Biol.Che
m.）第２５３巻、第２４号、８８４２頁〜８８４７頁、
１９７８年〕。
イムが各種動物間で明らかに構造を異にする蛋白であ
り、特にヒト血清のＧＯＴアイソザイムと動物血清中の
ＧＯＴアイソザイムとは、相当するアイソザイム間（ｓ
−ＧＯＴ間、あるいはｍ−ＧＯＴ間）で蛋白構造上の明
らかな違いが認められることに起因するものと考えた
〔Ｈ．テラニシら：ジャーナル・オブ・バイオロジカル
・ケミストリー（ H．Teranishi et al.,：J.Biol.Che
m.）第２５３巻、第２４号、８８４２頁〜８８４７頁、
１９７８年〕。
各種のプロテアーゼの作用は、その基質である酵素蛋白
のアミノ酸配列に対して、概ね、限定分解するものであ
るとは周知の事実である。
のアミノ酸配列に対して、概ね、限定分解するものであ
るとは周知の事実である。
この事実から、ある種の酵素蛋白に対して、ある種のプ
ロテアーゼが限定分解した結果、完全にその酵素活性が
失われる場合もあり得る。
ロテアーゼが限定分解した結果、完全にその酵素活性が
失われる場合もあり得る。
あるいは逆に限定分解されても、その酵素活性を有して
いる場合も考えられる。
いる場合も考えられる。
従って、その作用の特異性は実験的に証明されてのみ新
規性としての価値を有するものでる。
規性としての価値を有するものでる。
即ち、ヒト血清中におけるＧＯＴアイソザイムの分別定
量を目的とする、ｓ−ＧＯＴ活性阻害剤の検討に際して
は、ヒトのＧＯＴアイソザイムを対象とすることは必須
の条件である。
量を目的とする、ｓ−ＧＯＴ活性阻害剤の検討に際して
は、ヒトのＧＯＴアイソザイムを対象とすることは必須
の条件である。
本発明は、ヒト血清中のＧＯＴアイソザイムの簡易な測
定を可能ならしめることを目的としている。
定を可能ならしめることを目的としている。
本発明者は、ヒト血清検体あるいはヒト血清にヒトＧＯ
Ｔアイソザイムを添加したものを対象として、ヒト血清
中のＧＯＴアイソザイムの分別を可能にするｓ−ＧＯＴ
の特異的阻害剤について鋭意研究した。
Ｔアイソザイムを添加したものを対象として、ヒト血清
中のＧＯＴアイソザイムの分別を可能にするｓ−ＧＯＴ
の特異的阻害剤について鋭意研究した。
その結果、意外にも市販のプロテアーゼの中にヒトｓ−
ＧＯＴを特異的に失活せしめ、かつヒトｍ−ＧＯＴ活性
にほとんど影響を与えない物質として、動物臓器より抽
出精製されたキモトリプシンが有効であることを見出し
た。
ＧＯＴを特異的に失活せしめ、かつヒトｍ−ＧＯＴ活性
にほとんど影響を与えない物質として、動物臓器より抽
出精製されたキモトリプシンが有効であることを見出し
た。
すなわち本発明は、動物起源のキモトリプシンによりヒ
ト血清検体中のｓ−ＧＯＴを特異的に失活せしめた後、
残存するｍ−ＧＯＴを公知の生化学的方法により測定す
ることにより、ヒト血清中のＧＯＴアイソザイムの簡易
な分別定量ができ、更にこれら一連の測定操作の自動分
析機器による自動化測定をも可能にしたものである。本
発明で使用するキモトリプシンは、微生物から得られる
プロテアーゼと区別する意味で、動物起源のものと規定
した。キモトリプシンはα−体、β−体、γ−体等種々
あるがいずれのものも使用できる。キモトリプシンはキ
モトリプシノーゲンにトリプシンを作用させることによ
って得られることは知られている。
ト血清検体中のｓ−ＧＯＴを特異的に失活せしめた後、
残存するｍ−ＧＯＴを公知の生化学的方法により測定す
ることにより、ヒト血清中のＧＯＴアイソザイムの簡易
な分別定量ができ、更にこれら一連の測定操作の自動分
析機器による自動化測定をも可能にしたものである。本
発明で使用するキモトリプシンは、微生物から得られる
プロテアーゼと区別する意味で、動物起源のものと規定
した。キモトリプシンはα−体、β−体、γ−体等種々
あるがいずれのものも使用できる。キモトリプシンはキ
モトリプシノーゲンにトリプシンを作用させることによ
って得られることは知られている。
本発明は、キモトリプシノーゲンをトリプシンにてキモ
トリプシンとして用いることを含む。キモトリプシノー
ゲンを使用するときは、常法にしたがって、トリプシン
を併用してキモトリプシンを生じさせるようにする。
トリプシンとして用いることを含む。キモトリプシノー
ゲンを使用するときは、常法にしたがって、トリプシン
を併用してキモトリプシンを生じさせるようにする。
以下の実施例、並びに比較例において、本発明を更に詳
細に説明する。
細に説明する。
尚、本発明は下記の実施例に限定されるものではない。
〈実施例〉 本発明の方法と対象として従来の免疫法とによりヒト血
清中のｍ−ＧＯＴ活性の測定をした。
清中のｍ−ＧＯＴ活性の測定をした。
被検体として２０例のヒト総ＧＯＴ陽性血清を用いて測
定した結果を第１表に、２０例のヒト総ＧＯＴ正常血清
を用いて測定した結果を第２表に示す。尚、試薬の調製
並びに測定方法は以下の通りである。
定した結果を第１表に、２０例のヒト総ＧＯＴ正常血清
を用いて測定した結果を第２表に示す。尚、試薬の調製
並びに測定方法は以下の通りである。
［試薬の調製］ 第１試薬：α−キモトリプシン（シグマ社製：タイプI
I）２０mgを０．１Ｍのトリス−塩酸緩衝液（ｐＨ８．
０）２０mlに溶解する。
I）２０mgを０．１Ｍのトリス−塩酸緩衝液（ｐＨ８．
０）２０mlに溶解する。
第２試薬：下記の組成のものを使用する。
Ｌ−アスパラギン酸 200 mＭ α−ケトグルタール酸 12 mＭ リンゴ酸脱水素酵素 1,600 U／ 乳酸脱水素酵素 1,000 U／ ＮＡＤＨ２ 0.16 mＭ トリス緩衝液 80 mＭ 尚、第２試薬のｐＨは７．８である。
［測定方法］ 本発明方法は、ヒト被検体血清１０μに対して第１試
薬２００μ、第２試薬５００μが適用される、日立
７０５型自動分析装置（日立製作所製）を用いて測定し
た。
薬２００μ、第２試薬５００μが適用される、日立
７０５型自動分析装置（日立製作所製）を用いて測定し
た。
従来法（免疫法）は、従来の手法に従って抗ｓ−ＧＯＴ
抗体と羊赤血球に感作せしめた抗ｓ−ＧＯＴ抗体とを被
検体血清に加え、遠心分離後、上記第２試薬を加えｍ−
ＧＯＴ活性を測定した。
抗体と羊赤血球に感作せしめた抗ｓ−ＧＯＴ抗体とを被
検体血清に加え、遠心分離後、上記第２試薬を加えｍ−
ＧＯＴ活性を測定した。
測定法は、アスパラギン酸とα−ケトグルタール酸を基
質とし、ＧＯＴによってオキザロ酢酸とグルタミン酸が
生じ、生成したオキザロ酢酸がＭＤＨの存在下でリンゴ
酸に変化する際に、ＮＡＤＨ２はＮＡＤとなるが、この
時のＮＡＤＨ２の１分間当りの波長３４０nmにおける吸
光度の減少を測定してｍ−ＧＯＴ活性を求めた。
質とし、ＧＯＴによってオキザロ酢酸とグルタミン酸が
生じ、生成したオキザロ酢酸がＭＤＨの存在下でリンゴ
酸に変化する際に、ＮＡＤＨ２はＮＡＤとなるが、この
時のＮＡＤＨ２の１分間当りの波長３４０nmにおける吸
光度の減少を測定してｍ−ＧＯＴ活性を求めた。
表中の活性値は全てインターナショナル単位を示す。
〈比較例〉 実施例と同様の方法により、本発明の方法に用いるキモ
トリプシンのヒトとブタのＧＯＴアイソザイムに対する
プロテアーゼ作用の相違を確認する為に、ヒトとブタの
ＧＯＴアイソザイムを被検体として、その各々のＧＯＴ
アイソザイムに対しプロテアーゼを反応させた後のＧＯ
Ｔ活性を測定した結果を、反応前のＧＯＴ活性値を１０
０％としたときの変化率（％）で表わした結果を第３表
に示す。
トリプシンのヒトとブタのＧＯＴアイソザイムに対する
プロテアーゼ作用の相違を確認する為に、ヒトとブタの
ＧＯＴアイソザイムを被検体として、その各々のＧＯＴ
アイソザイムに対しプロテアーゼを反応させた後のＧＯ
Ｔ活性を測定した結果を、反応前のＧＯＴ活性値を１０
０％としたときの変化率（％）で表わした結果を第３表
に示す。
尚、プロテアーゼはα−キモトリプシンを使用した。
〈発明の効果〉 本発明は、分別過程に於て、遠心分離操作を必要としな
いため、自動分析用試薬として直接使用可能である。即
ち、操作が容易で短時間で大量検体の処理を可能とする
効果を奏するものである。
いため、自動分析用試薬として直接使用可能である。即
ち、操作が容易で短時間で大量検体の処理を可能とする
効果を奏するものである。
Claims (1)
- 【請求項１】ヒト血清中に存在するグルタミン酸オキザ
ロ酢酸トランスアミナーゼアイソザイムの内の細胞質性
グルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナーゼを特異的
に失活せしめ、ミトコンドリアグルタミン酸オキザロ酢
酸トランスアミナーゼのみを分別定量する、ヒト血清中
のグルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナーゼアイソ
ザイムの活性測定において、細胞質性グルタミン酸オキ
ザロ酢酸トランスアミナーゼ活性阻害剤として、動物起
源のキモトリプシンを用いることを特徴とするヒト血清
中のグルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナーゼアイ
ソザイムの測定法。
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP20690886A JPH0644879B2 (ja) | 1986-09-04 | 1986-09-04 | ヒト血清中のグルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナ−ゼアイソザイムの測定法 |
| DE19873729524 DE3729524A1 (de) | 1986-09-04 | 1987-09-03 | Verfahren zur bestimmung von glutamat-oxalacetat-transaminase-isoenzymen im menschlichen serum |
| FR8712287A FR2603702B1 (fr) | 1986-09-04 | 1987-09-04 | Methode de titrage des isoenzymes de transaminase glutamique oxalacetique dans un serum humain |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP20690886A JPH0644879B2 (ja) | 1986-09-04 | 1986-09-04 | ヒト血清中のグルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナ−ゼアイソザイムの測定法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS63119696A JPS63119696A (ja) | 1988-05-24 |
| JPH0644879B2 true JPH0644879B2 (ja) | 1994-06-15 |
Family
ID=16531063
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP20690886A Expired - Lifetime JPH0644879B2 (ja) | 1986-09-04 | 1986-09-04 | ヒト血清中のグルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナ−ゼアイソザイムの測定法 |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0644879B2 (ja) |
| DE (1) | DE3729524A1 (ja) |
| FR (1) | FR2603702B1 (ja) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0775556B2 (ja) * | 1988-07-15 | 1995-08-16 | 国際試薬株式会社 | Ｌｄｈアイソザイムのｌｄｈ▲下１▼の分別定量法 |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| IT1171257B (it) * | 1981-05-28 | 1987-06-10 | Biodata Spa | Metodo per la determinazione della attivita' degli isoenzimi citoplasmatico e mitocondriale della glutammico ossalacetico transaminasi nel siero o plasma umano |
-
1986
- 1986-09-04 JP JP20690886A patent/JPH0644879B2/ja not_active Expired - Lifetime
-
1987
- 1987-09-03 DE DE19873729524 patent/DE3729524A1/de not_active Withdrawn
- 1987-09-04 FR FR8712287A patent/FR2603702B1/fr not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DE3729524A1 (de) | 1988-03-24 |
| FR2603702B1 (fr) | 1992-08-14 |
| JPS63119696A (ja) | 1988-05-24 |
| FR2603702A1 (fr) | 1988-03-11 |
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