JPH0677019B2 - 酵素標識抗体の安定化法 - Google Patents
酵素標識抗体の安定化法Info
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- JPH0677019B2 JPH0677019B2 JP59004855A JP485584A JPH0677019B2 JP H0677019 B2 JPH0677019 B2 JP H0677019B2 JP 59004855 A JP59004855 A JP 59004855A JP 485584 A JP485584 A JP 485584A JP H0677019 B2 JPH0677019 B2 JP H0677019B2
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- Japan
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- antibody
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- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/531—Production of immunochemical test materials
- G01N33/532—Production of labelled immunochemicals
- G01N33/535—Production of labelled immunochemicals with enzyme label or co-enzymes, co-factors, enzyme inhibitors or enzyme substrates
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- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 本発明は酵素標識抗体の安定化法に関し、更に詳しくは
酵素標識抗体を凍結乾燥品などの製剤状態で、長期間に
亘って安定化することができる方法に関する。
酵素標識抗体を凍結乾燥品などの製剤状態で、長期間に
亘って安定化することができる方法に関する。
従来より免疫学的手法を用いて抗原抗体反応によって生
体液中の様々な物質を測定することが行なわれてきた。
この様な手法には、例えば毛細管沈降法、免疫比濁法、
ネフェロメリックイムノアッセイ、ラテックス凝集法、
ラジオイムノアッセイ等の測定法が利用されている。と
ころが、これらの測定法は、測定感度が適当でなかった
り、操作が煩雑であったり、放射性物質の処理等に問題
があるなど、通常の臨床検査において不都合を来してい
る。そこで、近年になってエンザイムイムノアッセイの
如く抗原又は抗体に酵素を標識し、これによって微量成
分を正確に測定する方法が開発され盛んに利用されてい
る。また、特願昭57−3314号明細書には、酵素を標識し
た抗原あるいは抗体を用いて抗原抗体反応を行なわせ、
会合の結果生ずる酵素活性の変化を光学的に測定し、目
的の抗原あるいは抗体を定量する均一系の分析方法が記
載されており、非常に簡便且つ正確な方法であるため、
日常的な臨床検査への利用が期待されている。ところ
が、酵素を標識した抗体は、粉末及び凍結乾燥品などの
製剤としての長期の安定性に問題があり、実用の妨げと
なっていることから、長期保存状態においても酵素活性
が低下する様なことのない酵素標識抗体を開発すること
が強く望まれていた。
体液中の様々な物質を測定することが行なわれてきた。
この様な手法には、例えば毛細管沈降法、免疫比濁法、
ネフェロメリックイムノアッセイ、ラテックス凝集法、
ラジオイムノアッセイ等の測定法が利用されている。と
ころが、これらの測定法は、測定感度が適当でなかった
り、操作が煩雑であったり、放射性物質の処理等に問題
があるなど、通常の臨床検査において不都合を来してい
る。そこで、近年になってエンザイムイムノアッセイの
如く抗原又は抗体に酵素を標識し、これによって微量成
分を正確に測定する方法が開発され盛んに利用されてい
る。また、特願昭57−3314号明細書には、酵素を標識し
た抗原あるいは抗体を用いて抗原抗体反応を行なわせ、
会合の結果生ずる酵素活性の変化を光学的に測定し、目
的の抗原あるいは抗体を定量する均一系の分析方法が記
載されており、非常に簡便且つ正確な方法であるため、
日常的な臨床検査への利用が期待されている。ところ
が、酵素を標識した抗体は、粉末及び凍結乾燥品などの
製剤としての長期の安定性に問題があり、実用の妨げと
なっていることから、長期保存状態においても酵素活性
が低下する様なことのない酵素標識抗体を開発すること
が強く望まれていた。
本発明は、この様な実情に鑑みてなされたものであり、
その目的とするところは、製造時から使用時に亘る長期
保存状態においても酵素活性の低下が極めて少ないもの
となる、酵素標識抗体の安定化法を提供することにあ
る。
その目的とするところは、製造時から使用時に亘る長期
保存状態においても酵素活性の低下が極めて少ないもの
となる、酵素標識抗体の安定化法を提供することにあ
る。
即ち、本発明はペルオキシダーゼ標識抗体を含む凍結乾
燥品において、該ペルオキシダーゼ標識抗体を安定化す
るために、シュークロースおよびEDTAを含有させること
を特徴とするものである。又、本発明はペルオキシダー
ゼ標識抗体を含む凍結乾燥品において、該ペルオキシダ
ーゼ標識抗体を安定化するために、シュークロースおよ
びフィコール400（商品名、ファルマシア・ファインケ
ミカル社製）を含有させることを特徴とするものでもあ
る。
燥品において、該ペルオキシダーゼ標識抗体を安定化す
るために、シュークロースおよびEDTAを含有させること
を特徴とするものである。又、本発明はペルオキシダー
ゼ標識抗体を含む凍結乾燥品において、該ペルオキシダ
ーゼ標識抗体を安定化するために、シュークロースおよ
びフィコール400（商品名、ファルマシア・ファインケ
ミカル社製）を含有させることを特徴とするものでもあ
る。
本発明に使用する酵素標識抗体は、抗α−フェトプロテ
イン（AFP）、抗IgE、抗Ｄ−フルクトース−1,6−二燐
酸（抗FDP）、抗フェリチン、抗カ−シノ−マエムブリ
オニックアンチゲン、抗β２マイクログロブリン等の抗
体をペルオキシダーゼ、アルカリ性フォスファターゼ、
β−ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、アセチルコ
リンエステラーゼ、マラテデヒドロゲナーゼ等の酵素で
標識したものである。
イン（AFP）、抗IgE、抗Ｄ−フルクトース−1,6−二燐
酸（抗FDP）、抗フェリチン、抗カ−シノ−マエムブリ
オニックアンチゲン、抗β２マイクログロブリン等の抗
体をペルオキシダーゼ、アルカリ性フォスファターゼ、
β−ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、アセチルコ
リンエステラーゼ、マラテデヒドロゲナーゼ等の酵素で
標識したものである。
酵素標識抗体の調製には公知の試薬が使用できる。たと
えば、グルタルアルデヒド、カルボジイミド、ビスマレ
イミド、２個の異なる官能基を有する試薬等があり、ま
た、ペルオキシダーゼの糖鎖を過沃素酸で酸化してアル
デヒド基にする方法も有効である。これらの試薬を用い
抗体の反応性を保った状態で酵素を標識する。
えば、グルタルアルデヒド、カルボジイミド、ビスマレ
イミド、２個の異なる官能基を有する試薬等があり、ま
た、ペルオキシダーゼの糖鎖を過沃素酸で酸化してアル
デヒド基にする方法も有効である。これらの試薬を用い
抗体の反応性を保った状態で酵素を標識する。
本発明で使用する酵素標識抗体として特に好ましくは、
マレイミド導入ペルオキシダーゼとＦ（ab′）２とが結
合した酵素標識抗体である。抗体Ｆ（ab′）２画分の調
製は、公知の方法により、例えば抗FDP、抗IgE等をペプ
シン消化するなどして得られる。
マレイミド導入ペルオキシダーゼとＦ（ab′）２とが結
合した酵素標識抗体である。抗体Ｆ（ab′）２画分の調
製は、公知の方法により、例えば抗FDP、抗IgE等をペプ
シン消化するなどして得られる。
酵素標識抗体は、通常、リン酸緩衝液、トリス緩衝液等
のpH6.5〜8.0の適宜の緩衝液と混合され液状（以下、製
剤原液という）にした後、常法に従って、凍結乾燥、噴
霧乾燥などにより粉粒状製剤とされる。この場合、本発
明で使用するシュークロースおよびEDTAあるいはシュー
クロースおよびフィコール400（商品名、ファルマシア
・ファインケミカル社製）は、前記緩衝液との混合時に
酵素標識抗体に添加されるのが好適である。なお、使用
する前記緩衝液はリン酸緩衝液又はトリス緩衝液である
ことが好ましいが、これらに限定されない。
のpH6.5〜8.0の適宜の緩衝液と混合され液状（以下、製
剤原液という）にした後、常法に従って、凍結乾燥、噴
霧乾燥などにより粉粒状製剤とされる。この場合、本発
明で使用するシュークロースおよびEDTAあるいはシュー
クロースおよびフィコール400（商品名、ファルマシア
・ファインケミカル社製）は、前記緩衝液との混合時に
酵素標識抗体に添加されるのが好適である。なお、使用
する前記緩衝液はリン酸緩衝液又はトリス緩衝液である
ことが好ましいが、これらに限定されない。
本発明で使用する二糖類以上の非還元糖類及び糖アルコ
ールとしては、シュークロース、トレハロース、ツラノ
ース、ラフィノース、メチレトース等の少糖類、デキス
トラン等の多糖類などの糖類、フィコール400（商品
名、ファルマシア・ファインケミカル社製；シュクロー
スと、エピクロルヒドリンとの分岐を有する反応生成
物；分子量40万）糖の等誘導体、及びイノシトール、マ
ンニトール、ソルビトール等の糖アルコールが挙げられ
る。これらの糖類及び糖アルコールの使用量は、製剤原
液に対して、一般に、１重量％以上で十分な効果が得ら
れる。また、シュクロースを例にとれば、2.5重量％以
上の添加で更に良好な結果が得られる。
ールとしては、シュークロース、トレハロース、ツラノ
ース、ラフィノース、メチレトース等の少糖類、デキス
トラン等の多糖類などの糖類、フィコール400（商品
名、ファルマシア・ファインケミカル社製；シュクロー
スと、エピクロルヒドリンとの分岐を有する反応生成
物；分子量40万）糖の等誘導体、及びイノシトール、マ
ンニトール、ソルビトール等の糖アルコールが挙げられ
る。これらの糖類及び糖アルコールの使用量は、製剤原
液に対して、一般に、１重量％以上で十分な効果が得ら
れる。また、シュクロースを例にとれば、2.5重量％以
上の添加で更に良好な結果が得られる。
本発明によれば、酵素標識抗体製剤の安定化に極めて甚
大な効果が奏されるが、とりわけ凍結乾燥品を得るなど
製剤時の安定化、ならびに、凍結乾燥品などの製剤とし
ての長期に亘る安定化に良好なる結果をもたらす。
大な効果が奏されるが、とりわけ凍結乾燥品を得るなど
製剤時の安定化、ならびに、凍結乾燥品などの製剤とし
ての長期に亘る安定化に良好なる結果をもたらす。
以下に示す試験例により、本発明を更に詳しく説明す
る。
る。
試験例１ α−フェトプロテイン（AFP）の測定におけ
る各種安定化剤の効果 特願昭57−3314号明細書に記載された方法に基き、酵素
標識抗体の調製、並びにAFPの測定を行なった。
る各種安定化剤の効果 特願昭57−3314号明細書に記載された方法に基き、酵素
標識抗体の調製、並びにAFPの測定を行なった。
ａ）抗AFP抗体Ｆ（ab′）２画分の調製： 西等の方法（Cancer Res.,30,2507〜2513,1970）により
臍帯血清より抽出し精製したAFPをフロイントの完全ア
ジュバントと等量混合し、ウサギに免疫して抗AFPウサ
ギ血清を得た。この抗血清よりエベレイ等の方法（J.So
lidphase Biochem.,2,45〜78,1977）によって抗体を精
製した。0.1M酢酸緩衝液（pH4.5）に対して透析した抗
体に２％重量のペプシン（ベーリンガー社製品）を加え
37℃において48時間消化した後、セファデックスＧ−20
0カラムを用いて抗AFP抗体Ｆ（ab′）２画分を得た。
臍帯血清より抽出し精製したAFPをフロイントの完全ア
ジュバントと等量混合し、ウサギに免疫して抗AFPウサ
ギ血清を得た。この抗血清よりエベレイ等の方法（J.So
lidphase Biochem.,2,45〜78,1977）によって抗体を精
製した。0.1M酢酸緩衝液（pH4.5）に対して透析した抗
体に２％重量のペプシン（ベーリンガー社製品）を加え
37℃において48時間消化した後、セファデックスＧ−20
0カラムを用いて抗AFP抗体Ｆ（ab′）２画分を得た。
ｂ）マレイミド基導入HRPの調製： ナカネ等の方法（The J. of Histochem.＆ Cytochem.,2
2−12,1084〜1091,1974）に準じ、西洋ワサビペルオキ
シダーゼ（HRP）9mgとテトラメチレンジアミン15mgを結
合させ、アミノ基を導入したHRPを得た。このアミノ基
導入HRP2.3mgに北川らの方法（臨床化学,6巻,3号,178−
186,1978）によりメタ−マレイミドベンゾイル−Ｎ−ヒ
ドロキシスクシンイミドエステル（ピアスケミカル社製
品）1.8mgを加え30℃において30分間反応させた後、セ
ファデックスＧ−25カラムを用いて分画しマレイミド基
を導入したHRPを得た。
2−12,1084〜1091,1974）に準じ、西洋ワサビペルオキ
シダーゼ（HRP）9mgとテトラメチレンジアミン15mgを結
合させ、アミノ基を導入したHRPを得た。このアミノ基
導入HRP2.3mgに北川らの方法（臨床化学,6巻,3号,178−
186,1978）によりメタ−マレイミドベンゾイル−Ｎ−ヒ
ドロキシスクシンイミドエステル（ピアスケミカル社製
品）1.8mgを加え30℃において30分間反応させた後、セ
ファデックスＧ−25カラムを用いて分画しマレイミド基
を導入したHRPを得た。
ｃ）酵素標識抗体の調製： ａ）で調製した抗体Ｆ（ab′）２に最終濃度12.5mMの２
−メルカプトエチルアミンを加え90分間反応後セファデ
ックスＧ−25カラムを用いて分画して得られた抗体Fa
b′6mgに実施例２−ｂ）で調製したマレイミド基導入HR
P1.5mgを加え37℃において30分間反応後、室温で一夜静
置した。これをセファデックスＧ−200カラムを用いて
分画し酵素標識抗体を得た。
−メルカプトエチルアミンを加え90分間反応後セファデ
ックスＧ−25カラムを用いて分画して得られた抗体Fa
b′6mgに実施例２−ｂ）で調製したマレイミド基導入HR
P1.5mgを加え37℃において30分間反応後、室温で一夜静
置した。これをセファデックスＧ−200カラムを用いて
分画し酵素標識抗体を得た。
ｄ）AFPの測定： リン酸緩衝液（pH7.0）で調製したAFP希釈系列より0.05
ml、６％ポリエチレングリコール＃6000のリン酸緩衝溶
液より0.05ml、並びにｃ）の酵素標識抗体0.05mlをそれ
ぞれ試験管にとり、37℃において20分間反応させた後、
0.75mM4−アミノアンチピリン、25mMフェノール10mM過
酸化水素からなる基質呈色液0.5mlを加え37℃10分間反
応後、反応停止液2.0mlを加え反応を停止した後、波長5
00nmにおける吸光度を測定する。
ml、６％ポリエチレングリコール＃6000のリン酸緩衝溶
液より0.05ml、並びにｃ）の酵素標識抗体0.05mlをそれ
ぞれ試験管にとり、37℃において20分間反応させた後、
0.75mM4−アミノアンチピリン、25mMフェノール10mM過
酸化水素からなる基質呈色液0.5mlを加え37℃10分間反
応後、反応停止液2.0mlを加え反応を停止した後、波長5
00nmにおける吸光度を測定する。
上記測定法を用いて以下の如く調製した凍結乾燥品の安
定性を調べた。
定性を調べた。
403nmの吸光度0.025となるAFP.酵素標識抗体に表−１に
示した0.5〜５％の各種安定化剤と2.5％牛血清アルブミ
ンと20mMの各種緩衝液を含有する原液を調製しその1ml
を10mlバイアル瓶に分注し凍結乾燥を行った。
示した0.5〜５％の各種安定化剤と2.5％牛血清アルブミ
ンと20mMの各種緩衝液を含有する原液を調製しその1ml
を10mlバイアル瓶に分注し凍結乾燥を行った。
AFP測定時には生理食塩水2.5mlにて１バイアルを溶解し
その0.02mlを上記測定時に用いた。
その0.02mlを上記測定時に用いた。
表−１に各種条件での凍結乾燥直後と37℃にて１ケ月間
保存した酵素標識抗体のAFP測定時のAFP希釈系列の吸光
度を各々、原液、凍結乾燥直後を100％として残存活性
（％）であらわした。
保存した酵素標識抗体のAFP測定時のAFP希釈系列の吸光
度を各々、原液、凍結乾燥直後を100％として残存活性
（％）であらわした。
安定剤を添加した場合においては凍結乾燥時の低下及び
長期保存に対して著明な効果が見受けられた。
長期保存に対して著明な効果が見受けられた。
一般的に安定剤としてよく用いられる牛血清アルブミン
による安定化（No.2とNo.9を対比）は弱く本発明の安定
化方法では極めて良好に安定化されている。またトリス
緩衝液とリン酸緩衝液とによる差は見られない。
による安定化（No.2とNo.9を対比）は弱く本発明の安定
化方法では極めて良好に安定化されている。またトリス
緩衝液とリン酸緩衝液とによる差は見られない。
試験例2.pH及び二種混合による影響 試験例１の酵素標識抗体を用い各種化合物、及び安定剤
を添加し、20mMの各種緩衝液にてpHを変化させた原液を
調製しその1mを10mlバイアル瓶に分注し凍結乾燥を行っ
た。
を添加し、20mMの各種緩衝液にてpHを変化させた原液を
調製しその1mを10mlバイアル瓶に分注し凍結乾燥を行っ
た。
37℃１ケ月間の保存安定性を試験例1.と同様にAFP測定
時のAFP希釈系列の吸光度を凍結乾燥直後を100％として
残存活性（％）で表−２に示した。
時のAFP希釈系列の吸光度を凍結乾燥直後を100％として
残存活性（％）で表−２に示した。
pH変化による影響は極めて少く、安定化剤の二種混合に
おいても極めて良好な保存性が得られた。還元糖との組
合せでは還元糖の影響を受け若干安定性が不良であっ
た。安定化剤無添加の場合では残存活性は殆ど無くなっ
ている。
おいても極めて良好な保存性が得られた。還元糖との組
合せでは還元糖の影響を受け若干安定性が不良であっ
た。安定化剤無添加の場合では残存活性は殆ど無くなっ
ている。
試験例3.安定化剤の濃度と安定性 試験例１の酵素標識抗体を用い安定化剤の濃度を変化さ
せた20mMトリス緩衝液pH7.5を含む原液を調製しその1ml
を10mlバイアル瓶に分注し凍結乾燥を行った。
せた20mMトリス緩衝液pH7.5を含む原液を調製しその1ml
を10mlバイアル瓶に分注し凍結乾燥を行った。
図−１に37℃１ケ月間の残存活性（％）（AFP濃度800ng
/mlで曲線１、100ng/mlで曲線２）を試験例１と同様にA
FP測定時のAFP希釈系列の吸光度を凍結乾燥直後の吸光
度を100％として表した。安定化剤として好ましくは2.5
％以上あれば良いことが判る。
/mlで曲線１、100ng/mlで曲線２）を試験例１と同様にA
FP測定時のAFP希釈系列の吸光度を凍結乾燥直後の吸光
度を100％として表した。安定化剤として好ましくは2.5
％以上あれば良いことが判る。
図面は、本発明方法により安定化した酵素標識抗体の安
定化剤濃度による活性安定化の変化を示した図である。 曲線１……AFP濃度800ng/ml 曲線２……AFP濃度100ng/ml
定化剤濃度による活性安定化の変化を示した図である。 曲線１……AFP濃度800ng/ml 曲線２……AFP濃度100ng/ml
Claims (2)
- 【請求項１】ペルオキシダーゼ標識抗体を含む凍結乾燥
品において、シュークロースおよびEDTAを含有させるこ
とを特徴とするペルオキシダーゼ標識抗体の安定化法。 - 【請求項２】ペルオキシダーゼ標識抗体を含む凍結乾燥
品において、シュークロースおよびフィコール400（商
品名、ファルマシア・ファインケミカル社製）を含有さ
せることを特徴とするペルオキシダーゼ標識抗体の安定
化法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59004855A JPH0677019B2 (ja) | 1984-01-17 | 1984-01-17 | 酵素標識抗体の安定化法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59004855A JPH0677019B2 (ja) | 1984-01-17 | 1984-01-17 | 酵素標識抗体の安定化法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60149972A JPS60149972A (ja) | 1985-08-07 |
| JPH0677019B2 true JPH0677019B2 (ja) | 1994-09-28 |
Family
ID=11595290
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59004855A Expired - Lifetime JPH0677019B2 (ja) | 1984-01-17 | 1984-01-17 | 酵素標識抗体の安定化法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0677019B2 (ja) |
Families Citing this family (11)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0779694B2 (ja) * | 1985-07-09 | 1995-08-30 | カドラント バイオリソ−シズ リミテツド | 蛋白質および同類品の保護 |
| JPS63131065A (ja) * | 1986-11-20 | 1988-06-03 | Yatoron:Kk | 抗体の精製法とアイソザイムの測定法及び試薬 |
| GB8716826D0 (en) * | 1987-07-16 | 1987-08-19 | Tills D | Protection of proteinaceous reagents |
| DE68920693T2 (de) * | 1988-03-30 | 1995-05-24 | Toray Industries | Gefriergetrocknete Zusammensetzung, die ein mit Meerrettichperoxydase markiertes Fab'-Fragment eines gegen menschliches Beta-Interferon gerichteten Antikörpers und Trehalose enthält; EIA Kit, der diese Zusammensetzung enthält. |
| JP3659985B2 (ja) * | 1993-12-28 | 2005-06-15 | 三栄源エフ・エフ・アイ株式会社 | トレハラーゼ及び該酵素を用いた糖類の製法 |
| TW426737B (en) * | 1994-06-27 | 2001-03-21 | Hayashibara Biochem Lab | Saccharide composition with reduced reducibility, and preparation and uses thereof |
| TW466116B (en) * | 1997-03-04 | 2001-12-01 | Hayashibara Biochem Lab | Reduction inhibitory agent for active-oxygen eliminating activity, method for inhibiting the reduction of said activity, and composition containing said agent |
| WO2003068260A1 (fr) | 2002-02-14 | 2003-08-21 | Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha | Produits pharmaceutiques en solution contenant des anticorps |
| JP7269906B2 (ja) * | 2019-10-29 | 2023-05-09 | 三洋化成工業株式会社 | 免疫測定用試薬、免疫測定用キット及び免疫測定方法 |
| CN116298317A (zh) * | 2023-03-14 | 2023-06-23 | 浙江夸克生物科技有限公司 | 基于胶乳免疫比浊法的甲胎蛋白测定试剂盒 |
| CN116466092B (zh) * | 2023-03-21 | 2024-07-23 | 浙江夸克生物科技有限公司 | 定量测定尿视黄醇结合蛋白的试剂盒 |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS57118790A (en) * | 1981-01-14 | 1982-07-23 | Takeda Chem Ind Ltd | Freeze-dried substance containing beta-d-galactosidase |
| JPS58149700A (ja) * | 1982-03-02 | 1983-09-06 | Takeda Chem Ind Ltd | ペルオキシダ−ゼ含有複合体，その製造法および試薬 |
-
1984
- 1984-01-17 JP JP59004855A patent/JPH0677019B2/ja not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS60149972A (ja) | 1985-08-07 |
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