JPH07502647A - ユビキチン特異的プロテアーゼ - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 ユビキチン特異的プロテアーゼ 発明の背景 ユビキチン（Ｕｂ）は高度に保存された７６残基の蛋白質であり、真核細胞にお いて、非常に様々な蛋白質と共有的に結合しているか、又は、フリーの状態で存 在している。ユビキチンと他の蛋白質との、翻訳後の結合は、Ｕｂ結合（Ｅ２） 酵素のファミリーにより触媒され、受容蛋白質のＬｙｓ残基のεアミノ基とユビ キチンのＣ端側のＧｌｙ残基の間のイソペプチド結合の形成を含む。ユビキチン の機能の一つは、選択的に分解される蛋白質をマークすることである。ユビキチ ンはまた、一時的に（翻訳と同時に）特定のリボソーム蛋白質と共有結合するこ とによりリボゾームサブユニットの会合を促進するという意味において、シャペ ロン機能を持つことが示されている。

翻訳後に形成される枝別れしたＵｂ蛋白質結合体と違い、直鎖状のｕｂ蛋白質誘 導体は、天然のまたは遺伝子工学で設計された融合遺伝子の翻訳産物として形成 される。よって、例えばパン酵母（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ　ｃｅｒｅｖｉ ｓｉａｅ）において、ユビキチンは、直鎖状ポリユビキチン蛋白質　Ｕｂｉ４の ようにユビキチン自身に結合しているか、ハイブリッド蛋白質　Ｕｂｉ１−Ｕｂ ｉ３のように関係ないアミノ酸配列と結合している前駆体かタンパクブロセッシ ングを受けることによってもっぱら生成される。増殖中の酵母細胞において、ユ ビキチンは、ほとんど、その”ｔａｉｌｓ（尾）”が特異的リボゾーム蛋白質で あるＵｂｉ１−Ｕｂｉ３前駆体から産生される。ポリユビキチン（ＵＢＩ４）遺 伝子は増殖している細胞ではなくてもすむが、ストレスのあいだは（ユビキチン の主な供給源として）不可欠になる。成熟ユビキチンをコードしている遺伝子の 欠如と、酵母のユビキチン前駆体の融合構成物は他の真核生物においても同様に 同定されている。

ユビキチンを、その直鎖状、または分枝状の結合物から分離できる、Ｕｂ特異的 、ＡＴＰ非依存的プロテアーゼは、調べた限り全ての真核細胞で検出されたが、 大腸菌（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ　ｃｏｌｉ）のような、ユビキチンとユビキチ ン特異的な酵素のないバクテリアでは検出されない。ミラー（Ｍｉｌｌｅｒ）ら 、Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙｌ、：６９８−７０４　（１９８９）は、ＹＵＨ ｌと名付けられた、ユビキチンをその比較的短いＣ端側の配列がらは分離するが 、Ｕｂ−β−ガラクトシダーゼ（Ｕｂβｇａｌ）のような大きな融合体には事実 上不活性な、ｕｂ特異的なプロテアーゼをコードするパン酵母（Ｓ、ｃｅｒｅｖ ｉｓｉａｅ）遺伝子をクローニングした。ウィルキンソン（Ｗｉｌｋｉｎｓｏｎ ）ら、５ｃｉｅｎｃｅ　２４６：６７０−６７３　（１９８９）は、また、酵母 Ｙｕｈｌプロテアーゼの哺乳類ホモログをコードするｃＤＮＡをクローニングし た。トビアスとファルシャフスキ−（Ｔｏｂｉａｓ　ａｎｄ　Ｖａｒｓｈａｖｓ ｋｙ）、Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、　２６６＋　１２０２１−１２０２８　（１ ９９１）は、ＵＢＰＩと名付けられた、Ｙｕｈｌプロテアーゼやその他の知られ ている蛋白質に似ていないアミノ酸配列を有するＵｂ特異的プロセッシングプロ テアーゼをコードする、他の酵母遺伝子をクローニングし、その機能を解析して 報告した。ＹＵＨＩとその他の種で知られているホモログと違って、Ｕｂｐｌは 、大きさやＮ端側ユビキチン伸長物には関係なく融合蛋白質がらユビキチンを分 離する。

発朋９概！ 本発明は、ユビキチン融合蛋白質の大きさに関係なく、ユビキチン融合蛋白質の Ｃ端側のユビキチン部位を特異的に開裂するユビキチン特異的プロテアーゼの属 の種類に関する。より具体的には、本発明は細胞から単離されたこの種類のユビ キチン特異的プロテアーゼに関する。本発明は、また、この種類のプロテアーゼ をコートする単離されたＤＮＡ配列に関する。

ユビキチン特異的プロテアーゼの有用な特性の一つは、それらが、ユビキチン分 離位置に隣接している、Ｃ端側伸長物の残基に関係なく、その伸長物から、ユビ キチンを分離することにある。Ｕｂｐプロテアーゼのこの特性は、ｉｎ　ｖｉｖ ｏ、またはｉｎ　ｖｉｔｒｏで、予め定められたＮ端側の残基を有する蛋白質や ペプチドを発生させる、バイオテクノロジーと基礎研究の両方に応用できる方法 を可能にする。

２面９餅里望説肌 図１は、プラスミドｐＪＴ６０を示した図である。

図２は、プラスミドｐＪＴＵＰを示した図である。

図３は、ＵＢＰ２の制限酵素地図を示した図である。

図４は、ＵＢＰ３の制限酵素地図を示した図である。

兄朋ｍ詳担在説労 本明細書中で使用する、ユビキチン融合蛋白質とは、ユビキチンや、ユビキチン の機能的ホモログが、そのＣ末端アミノ酸残基でユビキチン以外の蛋白質やペプ チドのＮ末端アミノ酸残基と融合したものからなる融合蛋白質として定義される 。後述する実施例で述べるように、ユビキチン融合蛋白質は、天然に見い出され る融合蛋白質、または組換えＤＮＡ技術によって産生された融合蛋白質である可 能性もある。その特異的な分離は、ｉｎ　ｖｉｖｏ、またはｉｎ　ｖｉｔｒ。

のどちらでも、ユビキチンのＣ末端残基と、蛋白質やペプチドのＮ末端残基の間 に位置する。

本明細書中に開示されているユビキチン特異的プロテアーゼの種類と比較して、 先に単離されたＹｔＪＨ１酵素は、融合物の非ユビキチン蛋白質が比較的短かい 場合（約６０残基より短かい場合）にのみ、ユビキチン融合蛋白質からユビキチ ンを解離させる。このことから、例えば、薬学的に重要な蛋白質の多くは６ｏ残 基よりはるかに長いため、ＹＵＨＩプロテアーゼは、ユビキチンとこれらの蛋白 質のユビキチン融合物からのユビキチンの解離に使うことはできない。しがしな から、本明細書中に開示されている種類のプロテアーゼは、この目的のために使 うことかでき、そのために、大きな、または小さな、そして蛋白質やポリペプチ ドやペプチド（蛋白質やポリペプチドやペプチドという用語は、当技術分野にお いて、しばしば互換的に用いられる）のＮ末端においても要求される残基を産生 できる。

本発明に関係するユビキチン特異的プロテアーゼの種類のメンバーである、３つ のプロテアーゼをコードするＤＮＡ配列を、後の実施例において示した。これら のプロテアーゼはＵＢＰＩとｔＪＢＰ２とＵＢＰ３に分類された。これらのプロ テアーゼをコードするＤＮＡ配列と、これらから推定したアミノ酸配列は、それ ぞれ、配列番号　Ｎｏ３−４、配列番号　Ｎｏ５−６、配列番号　Ｎｏ７−８に 示した。本明細書中に開示されている、これらのプロテアーゼをコードするＤＮ Ａ配列は、後に示す方法によって単離され、またポリメラーゼチェーン反応増幅 法（ＰＣＲ）を利用することによって、先にあげたＤＮＡ配列を決定した。

プロテアーゼＵＢＰＩとＵＢＰ２は、ｉｎ　ｖｉｖｏ、ｉｎ　ｖｉｔｒｏのどち らでも活性を示すが、ｔＪＢＰ３プロテアーゼはｉｎ　ｖｉｖｏでのみ、活性を 示す。これらのプロテア−ぜはそれぞれ約１２０キロダを叶ンの分子量を持つユ ビキチン融合蛋白質を特異的に解離することが示されている（ユビキチンーメチ オニンーβ−ガラクトンダーゼ）。対して、ＹＵＨＩユビキチン特異的酵素は、 ｉｎ　ｖｉｖｏ、ｉｎ　ｖｉｔｒｏのどちらでも、このユビキチン融合物に対し ては、事実上、不活性である。この１２０キロダルトンの融合蛋白質をコードす るＤＮＡ配列は、配列番号　Ｎｏｔに示されている。そのアミノ酸配列は、配列 番号　Ｎｏ１−２に示されている。

本発明の範囲は、ユビキチン特異的プロテアーゼをコードしている単離されたＤ ＮＡ配列またはその生物学的に活性な部分を含み、それは厳密な（ストリンジェ ントな）ハイブリダイゼーションの条件下で、配列番号　Ｎ０３、配列番号Ｎｏ ５、配列番号　Ｎｏ７に示されているＤＮＡ配列と特異的にハイブリダイズでき ることを特徴とする。列挙された配列と厳密なノ＼イブリダイゼーンヨンの条件 下でハイブリダイズするＤＮＡ配列は、列挙された配列と完全に相補するか、相 同性が高いかのどちらかである。本明細書中で使用される相同性とは、列挙され た配列とは違うか、その相違が、コードしているプロテアーゼの生物学的な活性 （即ち、開裂の性質）には実質的には影響しないＤＮＡ配列を意味している。

厳密なハイブリダイゼーションの条件となる組み合わせの一つは、４５℃で、５ ０％ホルムアミド、５ＸＳＳＰＥ　（ＩＸＳＳＰＥは、０．１５ｍＭ　ＮａＣｌ 。

１ｍＭ　Ｎａ−ＥＤＴＡ、１０ｍＭ　リン酸ナトリウム、ｐｈ７．Ｏ）　、５ｘ デンハルト溶液（０，１％ポリビニルピロリドン、０１％フィコール）である。

本発明の範囲に入る、単離されたＤＮＡ配列は、真核細胞、または原核細胞どち らの宿主細胞においても大量のコードされているプロテアーゼの発現に使用でき る。この目的のために、ＤＮＡは、適当な制御信号とともに、真核細胞または原 核細胞の発現ベクターに組み込まれ、細胞のトランスフオームに使用される。

様々なベクターと制御信号がこの目的のために先に開発されており、当業者には よく知られている。

後の例で述べられるように、本発明のプロテアーゼは、全細胞蛋白質の実質的比 率に相当する程度まで大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）で高発現された。そのような大き な割合を占めるレベルまで発現された蛋白質の精製およびそのための簡単なアッ セイ系の確立は、当業者にとって、簡単なことである。

単離されたＵＢＰＩやＵＢＰ２や、組み替えＤＮＡ発現ベクターから産生された ＵＢＰＩやＵＢＰ２を含む細胞抽出液は、ｉｎｖ＋ｔｒｏでユビキチンをユビキ チン融合蛋白質から分離するために使用することができる。細胞抽出液は、培養 細胞を単に遠心して、溶解することで組み替えＤＮＡ発現ベクターを発現してい る宿主細胞の培養物から調製できる。細胞溶解液を、ひきつづいて上記に記載さ れたようにさまざまな程度の精製により処理することができる。ｉｎ　ｖｉｔｒ ｏでの開裂のために適当な条件は、日常的実験を越える実験をしなくても、後述 の実施例で提供される情報から、当業者により経験的に決定できる。

加えて、ＵＢＰＩやＵＢＰ２やＵＢＰ３プロテアーゼは、ｉｎ　ｖｉｖｏで融合 蛋白質を脱ユビキチンするためにも使用できる。例えば、これらのプロテアーゼ をコードしている発現ベクターを保持する原核細胞はユビキチン融合蛋白質をコ ードしている発現ベクターで形質転換が可能である。そのような細胞は、予め定 めたＮ−末端アミノ酸残基を有する脱ユビキチンされた産生物を産生ずるだろう 。大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）のような原核細胞有機体において組み替え蛋白質を産 生ずることにはよく知られている有利な点がたくさんある。

ユビキチンではない蛋白質やペプチドとユビキチンのいくつかの融合物において 、ユビキチン部分の存在は、ユビキチンではない蛋白質やペプチドの機能的活性 を、修飾したり阻害したりする。この場合、ユビキチン部分を解離するユビキチ ン特異的プロテアーゼと、対応するユビキチン融合物とを接触させることにより 、ｉｎ　ｖｉｖｏまたはｉｎ　ｖｉｔｒｏで、いつでも要求される時に本来の機 能を回復させうる、非ユビキチン蛋白質やペプチドの機能的な活性の暫定的阻害 物（または修飾物）としてユビキチンを使用できる。

本発明は以下の実施例によりさらに例示される。

実施例Ｉ　ＵＢＰＩのクローニングと スクリーニングのための　ゲノムｃＤＮＡライブラリーとライセードの調製 酵母（Ｓ、ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）のゲノムライブラリーで形質転換された大腸 菌（８８１０１株）をｓｉｂ選択法に使用したＲＢ２３７ライブラリーは、酵母 ゲノムＤＮＡをＳａｕ　Ｉ　Ｉ　ＩＡで部分消化し、酵母／大腸菌シャトルベク ターＹＣｐ５０のテトラサイクリン耐性遺伝子（Ｔｅｔ”）中のＢａｍＨ１部位 に接続して作成した。初期分析では、このライブラリーは平均的１９ｋｂのイン サートをもっていた。

上記のライブラリーで形質転換された大腸菌は、ルリア培地（Ｌ　Ｂ）とアンビ ンリン（Ａｍｐ）（１００μｇ／ｍｌ）を含む寒天上に、１プレートにつき約生 存細胞４０の密度で播いた。プレートは３６℃で１６時間インキュベートした。

そして、コロニーはＬＢ／Ａｍｐプレート何枚かに複製した。もとのプレートは ４℃で保存しレプリカは３６℃で２４時間培養した。それぞれの複製プレートは 、すべてのコロニーが液中に移りなくなるまで繰り返し洗浄して、１ｍｌのＬＢ ／Ａｍｐ　（５０μｍ　／ｍｌ）に溶出させた。溶出液全量を４ｍｌのＬＢ／Ａ ｍｐに加え、ローラードラム上で３６８Ｃで一晩インキユベートした。

これらのオーバーナイト培養液中の大腸菌（静止期）を溶菌させた。それぞれの 培養液を１．　７ｍｌずつ水上のマイクロ遠心チューブに入れ、４℃で１２，０ ００Ｘｇで１分間遠心した。沈殿した細胞に２５％スクロース（Ｗ／Ｖ）　、２ ５０ｍＭ　）リス−塩酸（ｐＨ８，０）を５０μｍ加え、高速ポルテックスをか け再懸濁した。１０μｌの新たなリゾチーム液（０，２５Ｍ　トリス−塩酸（ｐ Ｈ８，Ｏ）中、１０μｇ／　ｍｌに調製したニワトリ卵白リゾチーム（シグマ） ）を加え、軽くポルテックスして撹拌した。この懸濁液を５分間水冷し、１５０ μｍの７５ｍＭ　ＥＤＴＡ、０．３３Ｍトリス−塩酸（ｐ＋＋ｓ、Ｏ）を加え、 軽くポルテックスして混合し、そしてチューブをときとき混ぜなから５分間水冷 した。１μｌの１０％ｌ・リドンＸ−１００（ビアーズ）をそれぞれのチューブ に加え、ピペットで混合した。細胞ライセードは１２．ＯＯＯＸｇ、４℃で１５ 分間遠心した。上清を取って氷上に置き、沈殿は除去した。

橿阜故箆９票製 細胞ライセードは”３５Ｓで標識した基質を用いてＵｂ特異的タンパク分解酵素 活性を測定した。３５Ｓで標識されたユビキチンメチオニンジヒドロ葉酸還元酵 素（Ｕｂ−Ｍｅ　ｔ−ＤＨＦＲ）は次のように調製した：　５０８ｇ　／ａｌｌ アンピシリンを加えたＬＢ　（５０ｍｌ）に、Ｉ　ＰＴＧで誘導でき、高い活性 をもっｌａｃプロモーター誘導体でＵｂ−Ｍｅ　ｔ−ＤＨＦＲ融合タンパク質を 発現するプラスミドを含む大腸菌ＪＭＩＯＩの一晩培養して飽和したものｌｌｌ １ｌを接種した。細胞はＡｓｏｏが約０．９になるまで３７℃で振とうしながら 増殖させた。培養物を氷上で１５分冷し、３０００Ｘｇで５分遠心し、０℃でＭ ｅ塩で２回洗った。最後の洗浄の後、０．２％グルコース、１．８４ｇ／ｍｌチ アミン、４０Ｍｇ／ｍｌアンピシリン、１ｍＭ　ＩＰＴＧ、０．０６２５％（Ｗ ／Ｖ）メチオニンアッセイ培地（Ｄｉｒｃｏ）を添加した２５ｍ１のＭｅ塩に細 胞を再懸濁した。懸濁物は、３７℃で１時間振とうし、１ｍＣ１の３５ｓ−トラ ンスラベル（ＩＣＮ）を加え、振とうしながら５分間インキュベートして標識し た。標識なしのし一メチオニンを最終濃度０．００３２％（Ｗ／Ｖ）加え、細胞 をさらに１０分間振とうした細胞を収穫しく３０００ｘｇ、５分）、冷却したＭ ｅ塩で一度洗った。Ｍｅで洗浄した後、沈殿細胞を０．　５ｍｌの２５％スクロ ース、５０ｎ＋Ｍｈリスー塩酸（ｐＨ８，０）に再懸濁し、５分間水冷した。こ の間に、ニワトリ卵白リゾチーム（Ｓｉｇｍａ）を２５０ｍＭ）リス−塩酸（ｐ Ｈ８，０）に１０ｍｇ／ｍｌの濃度で新たに溶解した。１０μｍのリゾチーム液 を細胞懸濁液に加え、混合し、０℃で５分間室いた。５μｍの０．５Ｍ　ＥＤＴ Ａ　（ｐＨ８，０）を加え、ときどき混ぜなから懸濁液を０℃で５分間室いた。

細胞懸濁液を、０．９７５ｍ１の６５ｍ）Ｊ　ＥＤＴＡ　（ｐＨ８，Ｏ）、５０ 關トリス−塩酸（ｐ）１８．　０）　、それぞれ２５μｌ／ｍｌのプロテアーゼ 阻害剤、アンチパイン、キモスタチン、ロイペプチン、アプロチニン、ベブスク チンの入った遠心チューブに加えた。１０ｍ１の１０％トリトン　Ｘ−１００（ Ｐ　ｉ　ｅ　ｒｃｅ）を加え、ピペットで分散させた。このライセードを３９． ＯＯＯＸｇで３０分遠心した。上清を取り、液体窒素で急速に凍結し、−８５℃ で保存した。

３５標識Ｕｂ−Ｍｅ　ｔ−ＤＨＦＨのアフィニティー精製のために、メトトレキ セート（ＭＴＸ）アカロースアフィニティーマトリックスをカウフマンの方法（ Ｍｅｔ、Ｅｎｚｙｍｏｌ、３４，２７２−２８１　（１９７４）で調製した。ベ ッド容積０．　５ｍｌのカラムにＭＴＸ−アガロースをつめ、１０ｍ１のＭＴＸ カラム緩衝液（２０ｍＭへベス、　ｐＨ７，５，１ｍＭ　ＥＤＴＡ、２００ｍＭ 　ＮａＣｌ、０．　２ｍＭジチオスレイトール（ＤＴＴ））で洗った。前述の８ ６８標識上清を解かし、ＭＴＸ−アガロースカラムに通した。カラムは２Ｍの尿 素を含む５０ｍ１のＭＴＸカラム緩衝液で洗浄し、再度５０ｍ１のＭＴＸカラム 緩衝液で洗浄した。標識したＵｂ−Ｍｅ　ｔ−ＤＨＦＲは葉酸溶出緩衝液（０２ Ｍはう酸カリウムｐＨ９，０，ＩＭ　ＫＣＩ、１ｍＭ　ＤＴＴ、１ｌＴｌ）Ｊ　 ＥＤＴＡ、１０＋ｒＭ葉酸）で次のように溶出した。溶出緩衝液を１ｍｌづつカ ラムに通し、１ｍｌずつの分画をあつめた。溶出液分画の３５３放射活性を即死 、大きな放射活性のピークを含む分画を分離した。プールした書く分画は、４０ 關トリス−塩酸（非明らか７．　５）　、ｉｍ！ｊ　ＭｇＣＩ２．０．１ｍＭ　 ＥＤＴＡ、５０％グリセロールを含む保存緩衝液を２回交換して、約２０時間透 析した。精製したｓｓ３表Ｕｂ−Ｍｅ　ｔ−ＤＨＦＲを５ＤＳ−ＰＡＧＥで分析 し、フルオログラフィーを行って、９５％を越える純度であることを見いｔこし ｔこ。

几量、三しコ≦二づ云ニッヒ匹ビて７二−７（てニゴ：細胞ライセードのＵｂ特 異的なプロテアーゼ活性を測定するため、９μｍの細胞ライセード上清を１μｍ のアフィニティー精製したｓｓＳ標識Ｕｂ−Ｍｅｔ−ＤＨＦ　Ｒ融合タンパク質 と、０．　５ｍｌのマイクロ遠心チューブの中で混合し、３６℃で３時間インキ ュベートした。次に３倍ａ度の電気泳動サンプル緩衝液（３０％グリセロール、 ３％ＳＤＳ　（Ｗ／Ｖ）　、１５ｍＭ　ＥＤＴＡ、０．２Ｍ　２−メルカプトエ タノール、０３μｇ／ｍｌブロムフェノールブルー、３７５ｍＮトリス−塩酸（ ｐＨ６，８）を加え、それぞれのチューブを浴中で３分間煮沸した。サンプルを １０％ポリアクリルアミド−３ＤＳゲルにのせ、ブロムフェノールブルーの色素 かゲルの下端にととくまで５０Ｖで電気泳動した。ゲル中の標識丹野放射活性の 位置をフルオログラフィーで視覚化した。ゲルを１０％酢酸、２５％メタノール で１５分間洗浄し、水中で１５分間すすぎ、オートフルオール（Ｎａｔｉｏｎａ ｌ　Ｄｉａｇｎｏｓｔｉｃｓ）で１時間インキュベートした。次にゲルを真空下 ８０℃で乾燥させ、遮光カセット中でコダノクＸＡＲ−５フィルムにあて、−８ ５℃に一晩放置した。

上記ので脱ユビキチンアノセイを、ゲル分析でライセードかユビキチンーＤＨＦ Ｒ結合部でプロテアーゼ活性か働くことを示すまで、異なった形質転換大腸菌か らのライセードで繰り返した。このアッセイはもとのＬＢ／Ａｍｐプレート（ラ イセードはここから由来している）上の約４０コロニーのうち少なくとも一つが Ｕｂ特異的なプロテアーゼ活性を与える酵母ＤＮＡインサートをもつＹＣｐ５０ に基づくプラスミドを含むことを示していた。

ＲＢＰＩ遺伝子をクローニングするためのこのｓｉｂセレクション法の次の段階 は、ポジティブブールの約４０コロニーのうちどれが希望のプラスミドを含むか 決定するため、同様なＵｂ−Ｍｅ　ｔ−ＤＨＦＲ開裂アッセイを行うことであっ た。そのため、プレート上の目体のコロニーをＬＢ／Ａｍｐに接種し、−晩培養 した。Ｕｂ−Ｍｅ　ｔ−ＤＨＦＲ開裂アッセイは、正確に上記のように繰り返し たが、今回のそれぞれのライセードサンプルは約４０個の形質転換大腸菌の混合 物ではなく、単一クローンの形質転換大腸菌の代表である。この分析によりＵｂ −ＤＨＦＲ結合部を特異的に開裂する活性を与えるプラスミドを含む単一コロニ ーがつきとめられた。

ＵＢＰ−１のクローニングと塩　配置の　（はじめに分離されたプラスミド（ｐ ＪＴ５５）の分析は、Ｙｃｐ５ｏベクター中の約１５ｋｂの酵母ゲノムＤＮＡを 示していた。このプラスミドを５ｐｈｌ分解して得られた、約１４ｋｂの断片を ベクターｐＵｃ１９にサブクローニングすると、同様のプロテアーゼ活性を示し た。このプラスミドをｐＪＴ５７とした。この約１４ｋｂの断片をｓｐｈ　Ｉと Ｘｈｏｌで切断して、約５．　５ｋｂのインサートＤＮＡを分離し、それを５ｐ ｈｌと５ａｌｌで予め切断したｐＵＣベクターにサブクローニングした。これに より、もとのプラスミドと同様のｕｂ特異的プロテアーゼ活性を与える約５．　 ５ｋｂの酵母ＤＮＡインサートをもつ約８．　ｌｋｂのプラスミドｐＪＴ６０か 得られた。

プラスミドｐＪＴ６０中の制限酵素認識部位を示す地図を図１に示す。地図上で 、認識部位の後に示したカッコつきの数字により塩基対の位置が示されている。

ｐＪＴ６０中の酵母ＤＮＡインサートは、インサートをより小さなＡＳＢ二つの 断片（４２３塩基と５８３０塩基）に分けるＫｐｎｌサイトを中央部分に含んで いた。この断片の中で白矢印はＵＢＰＩのオープンリーディングフレーム（ＯＲ Ｆ）を示す。○ＲＦ全体と、それを囲む薄い線は配列番号３中に示された塩基配 列が決定されたＤＮＡの範囲を示す。どちらの断片も、ｐＵｃ１９にサブクロ− ニングし、ｐＪＴ６０ＡとｐＪ７６０Ｂを得た。断片ＡはｐＪＴ５７をＫｐｎｌ とＰは出切断した後に分離した。その断片を同じ制限酵素で切断したｐＵｃ１９ にサブクローニングした。断片ＢはＫｐｎｌとＸｈｏｌで切断したｐＪＴ５７か ら分子量、Ｋｐｎｌと５ａｉｌで切断したｐＵｃ１９にサブクローニングした。

ｐＪＴ６０ＡもｐＪＴ６０ＢもｔＪＢＰ１特異的なプロテアーゼ活性を与えなか った。この結果は、目的の遺伝子はｐＪＴ６０の約５．　５ｋｂインサートのＫ ｐｎＩサイトに跨がっていることを示していた。

クローニングされた遺伝子の配列を決定するため、ｐＪＴ６０ＡとｐＪＴ６０Ｂ をＭ１３ｍｐ１９ファージベクターにサブクローニングした。塩基配列は（チェ ーンターミネータ−法）で、ｐＪＴ６０の内部のＫｐｎｌサイトから両方向に配 列決定した。このＫｐｎｌサイトはそこから両方向にのびるオーブンリーディン グフレーム中に存在していることが判明した。ゾールら（Ｄａｔｅ　ｅｔ　ａｌ 、、Ｐｌａｓｍｉｄ　１３：３１−４０　（１９８９）の方法により、シーフェ ンス用テンプレートに一方向の削除を行い、完全なオーブンリーディングフレー ムを決定した。ＯＲＦの５°末端はＢ断片中にあり、終止コドンはＡ断片中にあ た。ＯＲＦは２４２７塩基の長さであり、分子量９３ｋＤａの８０９アミノ酸の タンパク質をコードしていた。決定されたＯＲＦはｐＪＴ６０をＡｃｅ　＋で切 断して、５°末端の突出をＫｌｅｎｏｗ　ｐｏｌｌで埋め、５ａｌｌリンカ−を 平滑末端にライゲージジンして２．　８ｋｂの断片上に分離した。この構築物を ５ａｌＩとＢａｍＨＩで消化し、２．　８ｋｂの断片を電気泳動で精製し、５ａ ｌｌとＢａｍＨＩで消化したｐｔＪｃ１９にライゲーションした。この結果得ら れたプラスミドをｐＪＴ７０とした。このプラスミドは、大腸菌を形質転換させ たときには、ＹＣｐ５０中のもとの約１５ｋｂのインサート、またはｐＪＴ７０ の約２．　８ｋｂの断片を含むｐＪＴ６０プラスミドの約５．　５ｋｂインサー トと同程度のＵｂ特異的プロテアーゼ活性を与えることができた。プラスミドｐ ＪＴ６０は、ＡＴＣＣ（Ｒｏｃｋｖｉｌｌｅ　ＭＤ）に寄託され、ＡＴＣＣ番号 ６８２１１を付与された。２．　８ｋｂの断片は、有意な長さの他のオーブンリ ーディングフレームを含まず、配列番号３中のＯＲＦは、Ｕｂ特異的プロテアー ゼをコードしていた。この新しい遺伝子をＵｂｉｑｕｉｔｉｎ−ｓｐｅｃｉｆｉ ｃ　ｐｒｏｔｅａｓｅから、ＵＢＰＩと名付けた。

見Ｗ巴狂１ｔコ累性 ｔＪＢＰｌがコートする生産物の試験管中での基質特異性は、様々な基質を用い て分離を調べることによって、検討された。これらの実験では、［”Ｓ］　Ｕｂ −Ｍｅ　ｔ−ＤＨＦＲと［３５Ｓ］ユビキチンーメチオニンーβガラクトシダー ゼ（［”ＳコＩＪｂ−Ｍｅｔ−βｇａ　ｌ）に対する、Ｕｂｐｌの脱ユビキチン 化活性が示された。［”　Ｓ　］ユユビキノン−メチオニン−βガラクトシダー ゼ合蛋白質の作成は既に文献に記載されている　バッハマイヤー（Ｂａｃｈｍａ ｉｒ　ｅｔａｌ、）Ｓｃｉｅｎｃｅ　２３４：１７９−１８６（１９８６））。

これらの標識された基質は、上記のようにして脱ユビキチンアッセイに用いられ た。どちらの融合蛋白質も特異的に脱ユビキチン化された。これらの脱ユビキチ ン実験の電気泳動のパターンのフルオログラムにより、予想どうりの分子量の脱 ユビキチン反応生成物が示された。

ｔＪｂｐｌプロテアーゼは、ｉｎ　ｖｉｔｒｏで酵母のりボゾーム蛋白質に融合 した天然ユビキチン（ＩＪｂｉ２およびＬ）ｂｉ３）の脱ユビキチンも示した。

酵母（Ｓ、ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）の天然ユビキチンーリボゾーム蛋白質である ｕｂｉ２をコードする発現コンストラクトを大腸菌の形質転換に使用した。形質 転換された細胞の培養物の細胞抽出液をＵｂｐｌを発現している大腸菌抽出液で 処理し、ポリアクリルアミド−３ＤＳ−ゲルで電気泳動し、ポリビニリデンジフ ルオリド膜上にブロッティングし、アルカリフォスファターゼを結合させたヤギ 抗ウサギ二次抗体およびアルカリフォスファターゼの発色基質を適用して、ウサ ギ抗ユビキチン抗体を使用して検出した。これらの実験がらｔＪｂｐｌ遺伝子産 物を発現している大腸菌の抽出液は効果的に天然のユビキチン蛋白質Ｕｂｉ２お よびＵｂｉ３を脱ユビキチン化することが示された。

Ｎ末端に伸長物を有するユビキチン部分をもつサンドイッチタイプのユビキチン 融合蛋白質がｔＪｂｐｌの基質かどうが決定するため、Ｎ端部分のジヒドロ葉酸 還元酵素（ＤＨＦＲ）およびグリシン残基３つおよびセリンからなる適応性のあ るリンカ−領域に続いてユビキチンとＭｅｔ−βｇａ１部分を有する三重融合蛋 白質をコードするプラスミドを構築した。マウスＤＨＦＲ遺伝子はＵｂ−Ｍｅｔ −ＤＨＦＲ（Ｂａｃｈｍａｉｒ　ａｎｄ　Ｖａｒｓｈａｖｓｋｙ）Ｃｅｌｌ　５ ６　：１０１９−１０３２　（１９８９）をコードするプラスミドからＢａｍＨ Ｉ／Ｈｉｎｄｌｌｌ断片として単離した。この断片は、クレノウポリメレースＩ で末端を埋め、Ｋｐｎｌリンカ−をつないだ。その断片をＫｐｎ　Ｉで切断して ６７８ｂｐの断片をつくり、これをユビキチン部分の２番目のコドンがＫｐｎｌ サイトをコードするように変えられている、修正Ｕｂ−Ｍｅｔ−βｇａ１発現ベ クター（Ｇｏｎｄａ　ｅｔ　ａｌ、、Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ　２６４：１６７ ００−１６７１２　（１９８９）のＫｐｎ　Ｉサイトにクローニングした。その 結果得られたプラスミドはＤ）（ＦＲと開始コドンＭｅｔのないユビキチンとＭ ｅｔ−βｇａ１をコードするが、それぞれの蛋白質の部分のオーブンリーディン グフレームが、単一のオーブンリーディングフレーム中に並べられていない。オ ーブンリーディングフレームの通った配列にし、ベクター中のＧＡＬプロモータ ーに対して正しい位置にてＤＨＦＨの開始コドンを存在させるため、プラスミド の中の２カ所で部位特異的突然変異誘発を行った。

即ち、プラスミドをＢａｍＨＩとＨｎｄＴＩ＋で切断し、ＤＨＦＲ，ユビキチン およびＭｅｔ−βｇａｌの最初の敗残基をコードする約２．７６ｋｂの断片を同 し酵素で切断したＭ１３ｍｐ１９にクローニングした。オリゴヌクレオチドを使 った部位特異的突然変異誘発は、１本鎖Ｍ１３誘導体を用い標準的な方法で行っ た。１つ目のオリゴヌクレオチドはベクターのＧＡＬ５プロモーターに関連して 適切な位置に、Ｄ）（ＦＲの開始コドンを入れるために、２ｏｂｐの欠失を作る ように作成された。２つめのオリゴヌクレオチドはＤＨＦＲとユビキチンにリー ディングフレームを与えＤＨＦＲとユビキチンの間に４残基のスペーサー（ＧＩ Ｖ−Ｇ　Ｉ　ｙ　−Ｇ　Ｉ　ｙ−Ｓｅ　ｒ−）を導入するように作成された。変 異形成の後、ＤＮＡクローンはチェーンターミネータ−法を使用した直接的ヌク レオチドシーフェンスによって、２つの変異を確認した。

目的のＭ１３クローンの二本鎖複製型分子（ＲＦ）を単離して、ＢａｍＨＩ。

Ｘｈｏ　ｌで切断した。その結果得られた約１．２ｋｂの断片は、同し酵素で切 断した、Ｕｂ−Ｍｅｔ−βｇａ１発現ヘクターの約９．８７ｋｂ断片中にクロー ニングし、ＵｂＭｅｔコーディング断片を部位特異的突然変異誘発によって作成 したＤＨＦＲ−Ｕｂ−Ｍｅ　を断片と組み替えた。この最後の工程により、三重 融合体ＤＨＰＲ−ＩＪｂ−Ｍｅ　を−βｇａｌをコードする発現ベクターが生し た。このベクターをｐＪＴＵＰ（図２）と名づけた。

ｐＪＴＰは、２つの非ユビキチン部分の間に位置するユビキチン融合蛋白質がＵ ｂｐｌによる開裂の基質となるかどうか検討するために使用された。［”Ｓ］メ チオニンで代謝的に標識された大腸菌で発現されたＤＨＦＲ−Ｕｂ−Ｍｅ　ｔ− βｇａｌの運命は、β−ガラクトシダーゼに対するモノクローナル抗体での免疫 沈降、引き続くポリアクリルアミド−３ＤＳゲル電気泳動およびフルオログラフ ィーを用いて、Ｕｂｐｌの存在下、非存在下で決定された。これらの実験により 、ｔＪＢＰｌが効率的にそのような３重数合蛋白質を開裂することを立証した。

そのようなサンドインチ構造物を開裂する特性は、はじめの非ユビキチン部分が 何らかの望ましい特徴をサンドイッチュビキチン融合蛋白質に与える状況では特 に有用である。例えば、はじめの非ユビキチン部分は、ユビキチン融合蛋白質の アフィニティー精製に役立つ可能性がある。そのような場合には、融合蛋白質を ユビキチン特異的プロテアーゼをもたない細胞（例えば大腸菌）で発現させて、 細胞ライセードをもとの非ユビキチン部分に特異的なアフィニティーカラムを通 過させることができる。アフィニティー精製に有用な蛋白質の一つの例はストレ プトアビジンである。融合蛋白質をアフィニティー精製の次に、ユビキチン特異 的プロテアーゼと接触させる。それにより、二番目の非ユビキチン部分はサンド イソチュビキチン融合蛋白質から遊離される。

実施例２　ＵＢＰ２とＵ　Ｂ　Ｐ　３　（７）　クロー　＝　ン　と　ｒ之９二 壬２ダ方法 ＵｂｐｌとＹｕｈｌ以外の酵母（Ｓ、　Ｃｅ　ｒｅｖ　ｉ　ｓ　ｉ　ａｅ）のＵ ｂ特異的プロテアーゼをコードする遺伝子をクローニングするために行った方法 は、大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）のようなバクテリアはＵｂ特異的プロテアーゼとユ ビキチンを欠失していることを利用し、また、ｉｎ　ｖｉｖｏでの蛋白質の半減 期とそのＮ−末端の残基の間の関係、Ｎ−末端法則は、真核細胞のみならず大腸 菌（Ｅ、ｃｏｌｌ）でも同様に適用されるという最近の証明に基いている。真核 細胞において、β−ガラクトシダーゼのようなテスト蛋白質とのユビキチン融合 物は、Ｕｂ−βｇａｌ結合部の残基の種類に関係なくＵｂ特異的分解プロテアー ゼにより脱ユビキチンされるので、その他の点で同等のテスト蛋白質のＮ−末端 の種々の残基をｉｎ　ｖｉｖｏで露出することが可能になる。真核細胞における Ｎ−末端法則の噴出と分析が要求されるこの技術は、ｔＪＢＰｌで形質転換され た大腸菌（Ｅｃｏｌｉ）はユビキチン融合物を脱ユビキチンする能力を要求する ことから、酵母のＩＪＢＰＩ遺伝子（例１参照）の単離のためにバクテリアでも 適用できるようになった。Ａｒｇ−βｇａｌのようなＸ−βｇａｌテスト蛋白質 は大腸菌（Ｅｃｏ　Ｉ　ｉ）で短命であるのに、Ｕｂ−Δｒｇ−βｇａｌは長命 であるという発見は、ｕｂ特異的プロテアーゼを大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）により ｉｎ　ｖｉｖ。

でスクリーニングする新しい方法を可能にした。βｇａｌのクロモジェニックな 基質であるＸ−Ｇａ１を含むプレート上では、（長命の）Ｕｂ−Ａｒｇβｇａｌ 融合蛋白質を発現する大腸菌はブルーコロニーを形成する。しカルながら、もし 細胞内に脱ユビキチン活性も存在するなら、Ｌｌｂ−Ａｒｇβｇａｌは、短命な Ａｒｇ−βｇａｌに変換され、その低い定常レベルのためＸ−Ｇａ１を含むプレ ート上で白い大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）コロニーをつくる。

慣用的な酵母のゲノミックＤＮＡライブラリーを使用してこの技法によるクロー ニングを可能にするため、酵母遺伝子は、大腸菌（臥　ｃｏｌｉ）で機能するプ ロモーター（酵母のプロモーターの少数はそのように機能できる）を有しなけれ ばならず、そのコーディング領域のイントロンを欠失していて（はとんどの酵母 遺伝子はイントロンを欠失している）、モノマーまたはホモオリゴマーとして機 能するＵｂ特異的プロテアーゼをコートしていなければならない。前に使用した ＵＢＰＩをもたらしたｉｎ　ｖｉｔｒｏスクリーンに優る、このｉｎ　ｖｉｖ○ スクリーンの有用性の一つは、これが、関連プロテアーゼがｉｎ　ｖｉｖｏで活 性であることを要求するか、必ずしもｉｎ　ｖｉｔｒｏで（大腸菌（Ｅ、ｃ。

１ｉ）抽出液で）活性であることを要求しないことである。

ユビキチン　−テスト　−の　プラスミドＵｂ−Ａｒｇ−βｇａｌを発現するｐ ＡｃｔＪｂ−Ｒ−βｇａｌプラスミドを構築するため、ＧＡＬＩＯプロモーター の下流のＵｂ−Ａｒｇ−βｇａｌ：Ｉ−ディング領域を含むｐＵＢ２３−Ｒ（バ ノノ＼マイヤーら（Ｂａｃｈｍａｉｒ　ｅｔａｌ、）Ｓｃｉｅｎｃｅ　２３４： １７９−１８６（１９８６））の〜５ｋｂのＳｃａ　ｌフラグメントを、Ｈｉ　 ｎ　ｃ　ｌ　ｌで切ったｐＡｃＹｃ１８４　（Ｐ１５Ａ複製オリジンがあるため 、ｐＭＢｌ　（ＣｏｌＥｌ−）に基づいたｐＵｃ１９やｐＢＲ３２２のような大 腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）ベクターと相容性である）にサブクローニングした。ｐＡ ｃＵｂ−Ｒ−βｇａｌは、大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）中で、弱い構成的なプロモー ターとして働くガラクトース誘導性酵母ＧＡＬＩＯプロモーターから、Ｕｂ−Ａ ｒｇ−βｇａｌを発現した。Ｕｂ−Ｍｅｔ−βｇａｌを発現する、ｐＡｃＵｂ− Ｍ−βｇａｌプラスミドは、ｐＵＢ２３−ＨのかわりにｐｕＢ２３−Ｍが使用さ れた以外は、ｐＡｃＵｂ−Ｒ−βｇａｌと同様に構築された。ｐＫＫＵＢ−１２ とｐＫＫＵＢ＋　３とｐＵＢ１７は、大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）中で、ベクターｐ ＫＫ２２３−３のイソプロピルチオガラクトシド（ＩＰＴＧ）で誘導されるプロ モーター（アスベル（Ａｕｓｕｂｅｌ　ｅｙ　ａｌ、）Ｃｕｒｒｅｎｔ　Ｐｒｏ ｔｏｃｏｌｓ　ｉｎ　Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ　Ｂｉｏｌｏｇｙ。

Ｊ、Ｗｉ　ｌｅｙ＆　５ｏｎｓ、Ｎ、Ｙ、（１９８９））を利用して、天然の酵 母ユビキチン融合物（ユビキチン前駆体）Ｕｂｉ２．Ｕｂｉ３．Ｕｂｉ４　（ポ リュビキチン）をそれぞれ発現する（Ｏｚｋａｙｎａｋ　ｅｔ　ａｌ、ＥＭＢＯ Ｊ、６：１４２９−１４３９　（１９８７））。それぞれにヒトのジュビキチン とトリュビキチン（そのどちらも天然にンステインの１残基Ｃ−末端付加がおき ている）を発現する、ｐＫＫＨＵｂ２とｐＫＫＨＵｂ３プラスミドは、以下のよ うに構築された。プラスミル８８．３由来のヒトＵｂＢ　（トリュビキチン）遺 伝子を含む１．７７ｋｂＢａｍＨ＋フラグメントを、ｐＵｃ１９のポリリンカー のＳｍａｌサイトにＵｂＢの３°末端か隣接しているような向きで、ＢａｍＨＩ 切断したｐＵｃ１９にライゲートしてｐＵｂＢとした。ＵｂＢをコードしている 領域と、その３゛側領域を含むｐＵｂＢの１．０４ｋｂのＤｒａｌ／Ｓｍａｌフ ラグメント（Ｄ　ｒ　ａ　＋サイトはＵｂＢスタートコドンの１０ｂｐ上流に位 置する）を、Ｓｍａｌ／ＨｉｎｃｌＴ切断したｐＵｃ１９に、ＵｂＢスタートコ ドンがポリリンカーのＥｃｏＲ１サイト側に隣接しているような向きで、サブク ローニングし、ｐＨＵｂ３とした。このプラスミドを５ａｌｌで部分消化し、こ れにより各Ｕｂコーディングリピート内の一箇所を切断した（ポリリンカーサイ トの５ａｌｌサイトは、ｐＨＩＪｂ３を構築する際に除去された）。二つのｔＪ ｂコーディングリピートを保持しているフラグメントを有するベクターを単離し 、セルフライゲーションして、ｐＨＵｂ２を得た。ｐＨＵｂ２とｐＨＵｂ３のイ ンサートを、ＥｃｏＲｌとＰｓｔｌで切り出し、ＥｃｏＲＩ／Ｐｓｔｌて切断さ れたｐＫＫ２２３−３にサブクローニングして、それぞれｐＫＫＨＵｂ２とｐＫ ＫＨＵｂ３を得た。これらのプラスミドのＵｂココ−ィング領域の開始コドンは 、ｐＫＫ２２３−３のンヤインダルンヤーノ配列の３６ｂｐ下流にある。

スクリーニングの結果 Ｕｂ−Ａｒｇ−βｇａｌを発現するプラスミドを有する大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ） を、ＹＣｐ５０プラスミドに組込まれているＳ、ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅのケノミ ノクＤＮΔライブラリーＲＢ２３７で形質転換させ、両方のプラスミドが存在す るかを選択する抗生物質を含んだＸ−Ｇａ１プレートにまいて、３７℃で一晩イ ンキユベートした。約８００コロニーかスクリーニングされ、そのうち６つ（ｐ ＲＢ〜Ｖｌ−ｐＲＢＷ６）か白、または淡いブルーで、その他のコロニーはダー クブルー（ＹＣｐ５０ヘクターのみて形質転換された大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）の コントロールコロニーに相当する）であった。６つの候補のうち３つは偽陽性で あることかわかり、プラスミドを１７侍していた２つは（ｐＲＢＷｌとｐＲＢＷ ６と名付けられた）酵ＥｕＤＮＡのオーバーラツプしたインサートを有し、プラ スミドを保持していた残りの１つは（ｐＲＢＷ２と名付けられた）別の酵母ＤＮ Ａインサートを有していた。プラスミドｐＲＢＷ１とｐＲＢＷ２を単離し、Ｕｂ −Ａｒｇ−βｇａｌやＵｂ−Ｎｉｅｔ−βｇａｌどちらを発現している大腸菌（ Ｅ、ｃ。

１１）に再形質転換した。ｔＪｂ−Ａｒｇ−βｇａｌを発現する形質転換株は、 Ｘ−Ｇａ１プレート上で白いコロニーを形成して最初の結果を確認したか、Ｕｂ −Ｍｅｔ−βｇａｌを発現している形質転換株は、これらのプレート上で青いコ ロニーを形成して、ｐＲＢＪとｐ　Ｒｌ３Ｗ２挿入によるＵｂ−Δｒｇ−βｇａ ｌの代謝による脱安走化はＮ末端法則特異的であることを示してた（ＡｒｇとＭ ｅｔは、それぞれ大腸菌（Ｅ、ｃｏ　ｌ　ｉ）　Ｎ末端法則において、それぞれ 、不安定化と安定化の残基である）。

おどろくへきことに、ｐＲＢＷｌまたはｐＲＢＷ２を保持している大腸菌（Ｅｃ ｏｌｉ）の抽出液は、Ｕｂ　Ｍｅｔ　ＤＨＦＲのｉｎ　ｖｉｔｒｏ脱ユビキチン アノセイでは不活性であり、これは、ｐＲＢＷｌとｐＲＢＷ２にコードされてい るｕｂ特異的プロテアーゼは細胞抽出液中で不活性化されるか、あるいは、翻訳 後ではなく翻訳と同時にユビキチン融合物を脱ユビキチンするかのどちらかのた めであることを示唆している。そこで、ｐＲＢＷｌとｐＲＢＷ２が大腸菌（Ｅ、 ｃｏｌｉ）に与えるＵｂ特異的プロテアーゼの活性を、βｇａｌに対するモノク ローナル抗体を用いた、［Ｊｂ−Ｍｅｔ−βｇａｌのパルス追跡アッセイにより ｉｎ　ｖｉｖｏでさらに分析した。その結果、ｐＲＢＷｌとｐＲＢＷ２は（ＹＣ ｐ５０ベクターのみではためてあったが）大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）に脱ユビキチ ン活性を与えることが確認された。続いて、ｐＲＢＷｌとｐＲＢＷ２がコードす るｕｂ特異的プロテアーゼを過剰発現させると、大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）抽出液 でも同様にそれらの検出か可能性であった。

ｐＲＢＷ２の脱ユビキチン活性をコートしているＯＲＦは、サブクローニング実 験と塩基のンークエンスにより同定されて、ＵＢＰ２遺伝子と命名された（図３ と配列番号　Ｎｏ５）。ＵＢＰ２中の開始コドン（ＡＴＧ）の位置は、酸性（計 算上ｐＩ４．９５）て、１２６４残基（１４５ｋＤａ）のタンパク質をコードす る、一番長い（３７１５ｂｐ）のＯＲＦを生しるように推定された。

ｐＲＢＷｌの悦ユビキチンブロテアーゼをコードしているＯ　ＲＦは、サブクロ ーニング実験と塩基のンークエンスにより同定されて、ＵＩ３Ｐ３遺伝子と命名 された（図４と配列番号　Ｎｏ７）。ＵＢＰ３中の開始コドン（ＡＴＧ）の位置 は、やや塩基性（計算上ｐ１７．９２）で、９１２残基（１０２ｋＤａ）のタン パク質をコートする、一番長い（２７３６ｂｐ）のＯＲＦを生しるように推定さ れた。大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）プロモーターの下流にこのＯＲＦを含むプラスミ ド（ｐＲＢ１４３）は、大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）に脱ユビキチン活性を与えた。

大、Ｆ″菌　Ｅ、ｃｏｌｉ　でのＵ１３ＰＩ　ＵＢＰ２　ＵＢＰ３の１先に構築 されたプラスミドｐＪＴ７０　（ｐＵｃ１９由来）とｐＪＴ１８４　（ｐＡＣＹ Ｃ１８４由来）は、大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）中で弱い活性を有する酵母ＵＢＰＩ プロモーターにより、大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）て酵母ＵＢＰＩを発現した、ｐＲ ＢＷ２の１．９ｋｂのＨｉｎｄｌｌｌサブクローンは大腸菌（Ｅ、Ｃｏｔｉ）に ユビキチン活性を与えたか、それはＵＢＰ２ｂＯＲＦの３°半分のみを含んでい た。予備実験で、端から削っていったＵｂｐ２蛋白質は、大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｌ ）抽出液に様々なレベルの脱ユビキチン活性を生した。大ｍ菌（Ｅ、ｃ。

１ｉ）で全長のＵｂｐ２を発現するプラスミドを構築するため、ｐＲ８６から１ ５６ｋｂＨｉｎｄｌｌｌ／Ｘｂａｌフラグメント（図３参照）として単離された ＵＢＰ２の５′端部を、ＵＩ３Ｐ２のＨｉｎｄｒｌｌサイトにの近くにＥｃｏＲ Ｉサイトが存在するように、ポリリンカーを含むｐＲ３３１６にサブクローニン グした（Ｓｉｋｏｒｓｋｉ　ａｎｄ　Ｈｉｎｔｔｅｒ、Ｇｅｎｅｔｉｃｓ　１２ ２・１９−２７　（１９８９）　）。生したインサートは、１．５７ｋｂＥｃｏ ＲＩ／ｘｂａ１フラグメントとして切り出した。ＵＢＰ２の３゛端部は、ｐＲＢ ｌｌから〜３，４ｋｂＸｂａｌ／ＢａｍＨＩフラグメントとして単離され（図３ 参照）、ｔＪＢＰ２のＢａｍＨｌサイトにの近くにＰｓｔ（サイトが存在するよ うに、ｐＲ３３１６にサブクローニングした。生したインサートは、続いて〜３ ．４ｋｂＸｂａｌ／Ｐｓｔｌフラグメントとして切り出された。このフラグメン トと上記の１．５７ｋｂＥｃｏＲＩ／Ｘｂａｌフラグメントを、ＥｃｏＲＩ／Ｘ ｂａｌで切ったｐＫＫ２２３−３につないで、ｐＫＫ２２３−３のシャインダル ジャーノ配列から５０ｂｐ下流に、正確な方向でつながったＵＢＰ２を含む、ｐ ＲＢ１ｏ５プラスミドを（他の生成物の中から）（４た。大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ ）で２つの違うプラスミドか同時に存在する必要のある実験のために、ｐＲ８１ ０５のＵＢｒ’２／ｒｒｎｔ３ターミネータ−領域を、−６，４ｋｂＳｐｈ［／ ５ｃａｌフラグメントとして切り出し、５ｐｈｌ／ＥｃｏＲＶで切ったｐＡＣＹ ０１８４にサブクローニングし、ｐＲＢ１７３を得た。

最初の実験において、ＵｂｐａのＵｂ特異的プロテアーゼの活性は、ｉｎ　ｖｉ ｖｏで検出されたが、大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）抽出液では検出されなかったため 、ＬＪＢＰ３過利発現プラスミドを構築した。Ｕ１３Ｐ３の完全な遺伝子を含む ｐＲＢ２７の−２，９ｋｂ　Ｋｐｎｌ／Ｄｒａ＋７ラグメントを、Ｋｐｎｌ／Ｈ ｉｎｃｌｌ切断ｐＵｃ１９に、プラスミド側のＥｃｏＲＩとＰｓｔｌサイトを、 それぞれ、導入されたインサートのＫｐｎｌとＤｒａｌサイトの近傍になるよう サブクローンした。インサートは、その後、ＥｃｏＲＩ／Ｐｓｔｌで切り出して 、ＥｃｏＲＩ／Ｐｓｔｌ切断ｐＫＫ２２３−３にサブクローンし、ｐＫＫ２２３ −３のシャインダルンヤーノ配列から５０ｂｐＴ流に、正確な方向でつながった ＵＢＰ３を含む、ｐＲＢ１４３を得た。大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）中で２つの違う プラスミドが同時に存在する必要のある実験のために、ｐＲＢ１４３のｔＪＢＰ ３／ｒ　ｒｎＢターミネータ−領域を、〜４．２ｋｂＳｐｈＩ／５ｅａｌフラグ メントとして切り出し、５ｐｈＩ／ＥｃｏＲＶで切ったｐＡｃＹｃ１８４にサブ クローニングし、ｐＲ８１７５を得た。

さらに最近の実験において、ＵＢＰＩ、ＵＢＰ２、ＵＢＰ３は、ｐＫＫ由来の発 現ベクターから、大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）で過剰発現された（Ａｕｓｕｂｅｌｅ ｔ　ａｔ、）Ｃｕｒｒｅｎｔ　Ｐｒｏｔｏｃｏｌｓ　ｉｎ　Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ 　Ｂｉｏｌｏｇｙ、　Ｊ、　Ｗｉ　Ｉｅｙ＆５ｏｎｓ、　Ｎ、　Ｙ、　（１９８ ９）。それぞれのＵＢＰ蛋白質は、全細胞蛋白質の実質比率（１−５％）からな るレベルで発現した。

ｕｂ、・プロテアーゼの配夕１の比 ８０９−残基のＵｂｐｌと、１２６４−残基のＵｂｐ２と、９１２−残基のＵｂ ｐａの配列アラインメントから、それぞれのＵｂｐ蛋白質において、数百残基離 れて位置している統計上有意な類似性を有する、２つの短い領域は存在するが、 これらの蛋白質の間には全体的な配列類似性はないことが示された。類似してい る２つの領域は、システィンと２つのヒスチジン残基の周りに集まっている。

Ｕｂｐｌでみられるように、Ｕｂｐ２もＵｂｐａもどちらも、第４の即ち酵母の Ｕｂ−特異的プロテアーゼ、Ｙｕｈｌやその哺乳類のホモログに、厳密な配列類 似性を持たない。Ｙｕｈｌやその哺乳類のホモログの推測上の活性部位であるシ スティン残基を含む領域は、Ｕｂｐｌ−Ｕｂｐａの保存されたシスティン領域と 似ていない。システィン残基を別にすれば、もう一つの残基だけが６つ全ての蛋 白質で相同な領１ｉＪ（Ａｓｎ）である。Ｙｕｈｌ様プロテアーゼ類の保存され た２つのヒスチジン残基の相同的なアライメントと、Ｕｂｐｌ−Ｕｂｐａの保存 されたヒスチジン残基とには、そのような相同性は見られない。

Ｕｂ　・プロテアーゼのｉｎ　ｖｉｔｒｏの前に同定されたＵｂｐｌプロテアー ゼは、ｉｎ　ｖｉｔｒｏで、天然のユビキチン前駆体Ｕｂｉｌ−Ｕｂｉ３や、Ｕ 　ｂ　−Ｘ−βｇａｌとＵｂ−Ｘ−ＤＨＦＲのような遺伝子操作で作られた融合 物を含む、様々な直鎖ユビキチン融合蛋白質を、有効に脱ユビキチンできる。Ｕ ｂｐ２　（ｐＲＢ１０５）やＵｂｐａ　（ｐＲＢ１４３）やＹｕｈｌ　（ｐＫＫ ＹＵＨｌ）のいずれかを発現する高発現ベクター由来のプラスミドを保持する大 腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）の抽出液を、Ｕｂ含有テスト蛋白質と一緒にインキュベー トする、類似のアッセイを、これらのプロテアーゼのｉｒｅ　ｖｉｔｒｏでの基 質特異性を解析するため用いた。ｔＪＢＰ１発現プラスミドｐＪＴ７０やベクタ ーのみを保持している大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）の抽出液も、また、これらのアッ セイに使用された。その分解産物は、５ＤＳ−ＰＡＧＥにより分画され、抗Ｕｂ 抗体を用いたイムノブロッティングにより、またはｓｓ３ラベルしたテスト蛋白 質を用いた直接フルオログラフィーで検出された。

これらのｉｎ　ｖｉｔｒｏでのアッセイにおいて、Ｕｂｐ２プロテアーゼは、特 異的なりボゾーム蛋白質と融合している天然のユビキチン前駆体である、Ｕｂ１ ２とＵｂｉ３と同様に、Ｕｂ−Ｍｅｔ−βｇａｌとＵｂ−Ｍｅ　ｔ−ＤＨＦＲを 、有効に脱ユビキチンした。ｕｂｐｉとＵｂｐ２のどちらも、Ｕｂ−Ｕｂ−Ｃｙ ｓ　（Ｃ末端仲艮物の一残基に連結しているンユビキチン）からＣｙｓ残基を遊 離したか、Ｕｂ−Ｕｂ−ＣｙｓのＵｂ−Ｕｂ連結部は開裂できなかった。Ｕｂｐ ｌとＵｂｐ２は、先にＵｂｐｌで報告されたような５つの直鎖型ユビキチンリピ ートを含む天然のユビキチン前駆体である、酵母のポリュビキチンのｔＪｂ−Ｕ ｂ連結部もまた開裂できなかった。このように、ＵｂｐｌとＵｂｐ２は、全ての 試されたユビキチン融合体のユビキチンの最後の（Ｇ　Ｉ　ｙ７６）残基の後で ｉｎ　ｖｉｔｒｏて効果的に開裂し、ポリュビキチンのｕｂ−ｕｂ連結部が唯一 の例外である。しかしながら、先に示したように、これらのプロテアーゼは大腸 菌（Ｅ、ｃＯｌｌ）で同時発現したとき、ポリュビキチンを開裂できる。

ｐＫＫ高発高発現ダクター由来ラスミドｐＢＲ１４３により大腸菌（Ｅ、ｃ。

１１）でＵｂｐａを発現させると、期待される分子量の蛋白質が実質的に過剰発 現しているか、Ｕｂｐａを発現している大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）の抽出液は、脱 ユビキチン活性を欠失していた。Ｕｂｐａは大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）でｉｎ　ｖ ｉｖｏで確かに活性なので、細胞抽出液で不活性になるか、それらのりボゾーム 介在される合成の間か直後にのみユビキチン融合体を分離できるのか、どちらか である。

従来報告された結果に一致して、Ｙｕｈｌを発現している大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ ）の抽出液は、ＬＪｂｉ２とＵｂｉ３のような短いユビキチン融合物を効果的に 脱ユビキチンした。しかしながら、Ｙｕｈｌは、より長いＵｂ−Ｍｅ　ｔ　−Ｄ ＨＦＲ（ユビキチンの２２９残基Ｃ末端伸長物）に対して、長時間のインキュベ ートの後でも融合物を最高でも〜５ｏ％しか脱ユビキチンせず、より弱い活性を 有し、Ｕｂ−Ｍｅｔ−βｇａｌ（配列番号Ｎ０１）に対してはほとんど不活性で あった。

Ｌ！　・プロテアーゼのｉｎ　ｖｉｖｏでの。

大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）の抽出液におけるそれらの活性から期待されるように、 ＵｂｐｌとＵｂｐ２とＹｕｈｌは、天然のユビキチン融合物Ｕｂｉ２とＵｂｉ３ に対してｉｎ　ｖｉｖｏでは活性があった。Ｕｂｐａは大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ） の抽出液中においては不活性だが、ＩＪ’ｂ　ｉ　２とＵｂｉ３と共に大腸菌（ Ｅ、ｃｏｌｉ）で発現させた時は、それらを効果的に脱ユビチキンした。Ｕｂｐ ｌとＵｂｐ２はｉｎ　ｖｉｔｒｏてポリュビキチンのＵｂ−Ｕｂ連結部は開裂で きなかったが、それらの両方とも、大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）で同時発現させた時 は、酵母のポリュビキチンに対して活性かあった。対照的に、Ｕｂｐ３プロテア ーゼはＵｂｉ２とＵｂｉ３のようなユビキチン融合物に対してｉｎ　ｖｉｖｏで は活性があるが、同し条件下で、ポリュビキチンに対しては不活性であった。Ｕ ｂ特異的分解プロテアーゼの間でのこれらの相違は、それらが要求する、Ｕｂ− Ｘペプチド結合の付近の蛋白質領域の構造が微妙に違うことを示している。Ｕｂ ｐ２とＵｂｐａによるＵｂ−Ｍｅｔ−βｇａｌのようなユビキチン融合物のｉｎ 　ｖｉｖＯでの脱ユビキチン反応は、最初のｘ−ｇａｌスクリーンの結果を確か めるためにパルス追跡分析によっても追跡した。期待したように、それらの両方 とも、パルス後１５分パルスラベルしたＵｂ−Ｍｅｔ−βｇａｌのかなりの割合 がそのまま残ったことと、ｕｂｐａによる分割が不完全であったことを除いては 、１ｎｖｉｖｏでＵｂＭｅｔ−βｇａｌを脱ユビキチンした。これらの結果は、 Ｕｂｐａは、Ｕｂｐ２よりも翻訳と同時的な脱ユビキチン化が厳密であるという パターンと一致する。類似のパルス追跡アッセイにおいて、Ｙｕｈｌは、ｉｎ　 ｖｉｖｏでＵｂ−Ｍｅｔ−βｇａｌの脱ユビキチン反応はできなかったが、これ は、発生途中（成熟型と異なり）のＵｂ−Ｍｅｔ−βｇａｌ中のＵｂ−Ｍｅｔペ プチド結合はあきらかに感受性力吠きいが、Ｙｕｈｌによる脱ユビキチン化を許 すには不十分であることを示している。対照的に、この違いはｕｂｐａによるＵ ｂ−Ｍｅｔ−βｇａｌの翻訳同時的な（しかしあきらかに駐訳後ではな％、ｓ） 脱ユビキチン反応をゆるすのに十分である。

抱五範皿 当業者であれば日常の実験方法により、本明細書中に記載された発明の具体的な ０様の多数の均等物を確認できるであろう。

これらの均等物は以下の配列表の後に続く請求の範囲により包含されるよう意図 される。

（２）配列情報ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１（１）配列の特性 （八）配列の長さ　３３６５塩基対 （Ｂ）型　核酸 （Ｃ）鎖の数　二本鎖 （Ｄ）トポロジー　直線状 （Ｌｘ）特徴 （Ａ）　ＮＡＩＪＥ／ＫＥＹ：　ＣＤ５（Ｂ）存在位置　１．．３３６３ （ｘｉ）配列　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：ＩＡＴＧ　ＣＡＧ　ＡＴＴ　ＴＴＣＧＴＣ ＡＡＧ　ＡＣＴ　ＴＴＧ　ＡＣＣＧＧＴ　ＡＡＡ　ＡＣＣＡＴＡ　ＡＣＡ　ＴＴ Ｇ　ＧＡＡ　４８ＭｅｔＧｉｎｌｉｅＰｈｅＶａｌＬｙｓＴｈｒＬｅｕＴｈｒＧ ｌｙＬｙｓＴｈｒＩｌｅＴｈｒＬ、ｅｕＧｌｕｌ　５　１０　１５ ＧＴＴ　ＧＡＡ　ＴＣＴ　ＴＣＣＧＡＴ　ＡＣＣＡＴＣＧＡＣＡＡＣＧＴＴ　Ａ ＡＧ　ＴＣＧ　ＡＡＡ　ＡＴＴ　ＣＡＡ　ＧＡＣ９６Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　 Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｖａｔ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　 Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ｇｉｎ　ＡｓｐＡＡＧＧＡＡＧＧＴＡＴＣＣＣＴＣＣＡＧＡＴ ＣＡＡＣＡＡＡＧＡＴ丁ＧＡＴＣ丁ＴＴＧＣＣＧＧＴＡＡＧ１４４Ｌｙｓ　Ｇｌ ｕ　Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｉｎ　Ｇｌｎ　Ａｒｇ　Ｌｅ ｕ　ｌｉｅ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　ＬｙｓＣＡＧ　ＣＴＡ　ＧＡＡ　ＧＡＣ ＧＧＴ　ＡＧＡ　ＡＣＧ　ＣＴＧ　ＴＣＴ　ＧＡＴ　ＴＡＣＡＡＣＡＴＴ　ＣＡ Ｇ　ＡＡＧ　ＧＡＧ　１９Q Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　 Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｇｉｎ　Ｌｙｓ　ＧｌｕＴＣＣＡＣＣＴＴＡ 　ＣＡＴ　ＣＴＴ　ＧＴＧ　ＣＴＡ　ＡＧＧ　ＣＴＡ　ＡＧＡ　ＧＧＴ　ＧＧＴ 　ＡＴＧ　ＣＡＣＧＧＡ　ＴＣＣ２４０Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　）ｌｉｓ　Ｌ ｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　Ｈ ｉｓ　Ｇｌｙ　５ｅ■ ＧＧＡ　ＧＣＴ　ＴＧＧ　ＣＴＧ　ＴＴＧ　ＣＣＣＧＴＣＴＣＡ　ＣＴＧ　ＧＴ Ｇ　ＡＡＡ　ＡＧＡ　ＡＡＡ　ＡＣＣＡＣＣＣＴＧ　２８８Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｔ ｒｐ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ａ ｒｇ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　ＬｅｕＧＣＧ　ＣＣＣＡＡＴ　ＡＣＧ　ＣＡＡ 　ＡＣＣＧＣＣＴＣＴ　ＣＣＣＣＧＣＧＣＧ　ＴＴＧ　ＧＣＣＧＡＴ　ＴＣＡ　 ＴＴＡ　３３６Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｓ ｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕｔｏ ｏ　１０５　１１０ ＡＴＧ　ＣＡＧ　ＣＴＧ　ＧＣＡ　ＣＧＡ　ＣＡＧ　ＧＴＴ　ＴＣＣＣＧＡ　Ｃ ＴＴ　ＡＡＴ　ＣＧＣＣＴＴ　ＧＣＡ　ＧＣＡ　ＣＡＴ　３W４ Ｍｅｔ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　 Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　ＨｉｓＣＣＣＣＣＴ　ＴＴ ＣＧＣＣＡＧＣＴＧＧ　ＣＧＴ　ＡＡＴ　ＡＧＣＧＡＡ　ＧＡＧ　ＧＣＣＣＧＣ ＡＣＣＧＡＴ　ＣＧＣ４３２Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ 　ＡｒｇＡｓｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　ＡｒｇＴｈｒ　Ａｓｐ　Ａ ｒｇＣＣＴ　ＴＣＣＣＡＡ　ＣＡＧ　ＴＴＧ　ＣＧＣＡＧＣＣＴＧ　ＡＡＴ　Ｇ ＧＣＧＡＡ　ＴＧＧ　ＣＧＣＴＴＴ　ＧＣＣＴＧＧ　４８０Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇ ｉｎ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔ ｒｐ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　ＴｒｐＴＴＴ　ＣＣＧ　ＧＣＡ　ＣＣＡ　ＧＡ Ａ　ＧＣＧ　ＧＴＧ　ＣＣＧ　ＧＡＡ　ＡＧＣＴＧＧ　ＣＴＧ　ＧＡＧ　ＴＧＣ ＧＡＴ　ＣＴＴ　５Q８ Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａ１．ａ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ 　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｌｅ■ ＣＣＴ　ＧＡＧ　ＧＣＣＧＡＴ　ＡＣＴ　ＧＴＣＧＴＣＧＴＣＣＣＣＴＣＡ　Ａ ＡＣＴＧＧ　ＣＡＧ　ＡＴＧ　ＣＡＣ００丁　５７６Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　 Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　ｔ’ｒｏ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｔｒｐ 　Ｇｉｎ　Ｍｅｔ　Ｈｉｓ　Ｇｌ■ ＋８０　１８５　１９０ ＴＡＣＧＡＴ　ＧＣＧ　ＣＣＣＡＴＣＴＡＣＡＣＣＡＡＣＧＴＡ　ＡＣＣＴＡＴ 　ＣＣＣＡＴＴ　ＡＣＧ　ＧＴＣＡＡＴ　６２４Ｔｙｒ　Ａｓｐ　ＡＬａ　Ｐｒ ｏ　ｌｉｅτｙｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　ＶａＬ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ 　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　ＡｓｎＣＣＧ　ＣＣＧ　ＴＴＴ　ＧＴＴ　ＣＣＣＡＣＧ　Ｇ ＡＧ　ＡＡＴ　ＣＣＧ　ＡＣＧ　ＧＧＴ　ＴＧＴ　ＴＡＣＴＣＧ　ＣＴＣＡＣＡ 　６７Q Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｖａｔ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　 Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ２１０　２＋５　２ ２０ ＴＴＴ　ＡＡＴ　ＧＴＴ　ＧＡＴ　ＧＡＡ　ＡＧＣＴＧＧ　ＣＴＡ　ＣＡＧ　Ｇ ＡＡ　ＧＧＣＣＡＧ　ＡＣＧ　ＣＧＡ　ＡＴＴ　ＡＴＴ　７Q０ Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　 Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　１ｉｅＴＴＴ　ＧＡＴ　Ｇ ＧＣＧＴＴ　ＡＡＣＴＣＧ　ＧＣＧ　ＴＴＴ　ＣＡＴ　ＣＴＧ　ＴＧＧ　ＴＧＣ ＡＡＣＧＧＧ　ＣＧＣＴＧＧ　７６８Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ａｓｎ 　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｃｙｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ 　ＡｒｇＴｒｐＧＴＣＧＧＴ　ＴＡＣＧＧＣＣＡＧ　ＧＡＣＡＧＴ　ＣＧＴ　Ｔ ＴＧ　ＣＣＧ　ＴＣＴ　ＧＡＡ　ＴＴＴ　ＧＡＣＣＴＧ　ＡＧＣ８１６Ｖａｌ　 Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　 Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　５ｅｒＧＣＡ　ＴＴＴ　ＴＴＡ　Ｃ ＧＣＧＣＣＧＧＡ　ＧＡＡ　ＡＡＣＣＧＣＣＴＣＧＣＧ　ＧＴＧ　ＡＴＧ　ＧＴ Ｇ　ＣＴＧ　ＣＧＴ　８６４Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ｇｌｙ 　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ 　ＡｒｇＴＧＧ　ＡＧＴ　ＧＡＣＧＧＣＡＧＴ　ＴＡＴ　ＣＴＧ　ＧＡＡ　ＧＡ Ｔ　ＣＡＧ　ＧＡＴ　ＡＴＧ　ＴＧＧ　ＣＧＧ　ＡＴＧ　ＡＧＣ９１Q Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　ＧＬｕ　Ａｓｐ　 Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｔｒｐ　Ａｒｇ　Ｍｅｔ　５ｅｒ２’ＪＯ２９５３０ ０ ＧＧＣＡＴＴ　ＴＴＣＣＧＴ　ＧＡＣＧＴＣＴＣＧτＴＧ　ＣＴＧ　ＣＡＴ　Ａ ＡＡ　ＣＣＧ　ＡＣＴ　ＡＣＡ　ＣＡＡ　ＡＴＣ９６０Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ｐｈｅ 　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ 　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　ｌ１ｅＡＧＣＧＡＴ　ＴＴＣＣＡＴ　ＧＴＴ　ＧＣ ＣＡＣＴ　ＣＧＣＴＴＴ　ＡＡＴ　ＧＡＴ　ＧＡＴ　ＴＴＣＡＧＣＣＧＣＧＣＴ 　！００８Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　）Ｉｉｓ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｒ ｇ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ａｌ■ ＧＴＡＣＴＧＧＡＧＧＣＴＧＡＡＧＴＴＣＡＧＡＴＧ丁ＧＣＧＧＣＧＡＧＴＴＧ ＣＧＴＧＡＣＴＡＣＣＴＡ１０５６Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　 Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ｍｅｔ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　［、ｅｕ　Ａｒｇ　Ａｓｐ 　Ｔｙｒ　Ｌｅ■ ＣＧＧ　ＧＴＡ　ＡＣＡ　ＧＴＴ　ＴＣＴ　ＴＴＡ　ＴＧＧ　ＣＡＧ　ＧＧＴ　 ＧＡＡ　ＡＣＧ　ＣＡＧ　ＧＴＣＧＣＣＡＧＣＧＧＣ１ｌ１O ４Ａｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　 Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　ＧｌｙＡＣＣＧＣＧＣＣＴ ＴＴＣＧＧＣＧＧＴＧＡＡＡＴＴ八ＴＣＧＡＴＧＡＧＣＧＴＧＧＴＧＧＴＴＡＴ ＧＣＣ１１５２Ｔｈｒ　八ｌａ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　ｌ ｉｅ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　ＡｌａＧＡ Ｔ　ＣＧＣＧＴＣＡＣＡ　ＣＴＡ　ＣＧＴ　ＣＴＧ　ＡＡＣＧＴＣＧＡＡ　ＡＡ ＣＣＣＧ　ＡＡＡ　ＣＴＧ　ＴＧＧ　ＡＧＣ１２００Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　 Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　 Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　５ｅｒＧＣＣＧＡＡ　ＡＴＣＣＣＧ　ＡＡＴ　ＣＴＣ ＴＡＴ　ＣＧＴ　ＧＣＧ　ＧＴＧ　ＧＴＴ　ＧＡＡ　ＣＴＧ　ＣＡＣＡＣＣＧＣ Ｃ１２４８Ａｌａ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ 　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　ＡＬａＧＡＣＧ ＧＣＡＣＧ　ＣＴＧ　ＡＴＴ　ＧＡＡ　ＧＣＡ　ＧＡＡ　ＧＣＣＴＧＣＧＡＴ　 ＧＴＣＧＧＴ　ＴＴＣＣＧＣＧＡＧ　１２９６Ａｓｐ　Ｇｌｙ　ＴｈｒＬｅｕ　 ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　 Ｐｈｅ　Ａｒｇ　ＧｌｕＧＴＧ　ＣＧＧ　ＡＴＴ　ＧＡＡ　ＡＡＴ　ＧＧＴ　Ｃ ＴＧ　ＣＴＧ　ＣＴＧＣＴＧ　ＡＡＣＧＧＣＡＡＧ　ＣＣＧ　ＴＴＧＣＴＧ　１ ３４S Ｖａｌ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　 Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　ＬｅｕＡＴＴ　ＣＧＡ　Ｇ ＧＣＧＴＴ　ＡＡＣＣＧＴ　ＣＡＣＧＡＧ　ＣＡＴ　ＣＡＴ　ＣＣＴ　ＣＴＧ　 ＣＡＴ　ＧＧＴ　ＣＡＧ　ＧＴＣ１３９Q １ｉｅ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　）Ｉｉｓ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ 　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　ＶａP ＡＴＧＧＡＴＧＡＧＣＡＧＡＣＧＡＴＧＧＴＧＣＡＧＧＡＴＡＴＣＣＴＧＣＴＧ ＡＴＧＡＡＧＣＡＧＡＡＣ１４４０Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　 Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　Ｌｙｓ　 Ｇｉｎ　ＡｓｎＡＡＣＴＴＴ　ＡＡＣＧＣＣＧＴＧ　ＣＧＣＴＧＴ　ＴＣＧ　Ｃ ＡＴ　ＴＡＴ　ＣＣＧ　ＡＡＣＣＡＴ　ＣＣＧ　ＣＴＧ　ＴＧＧ　１４８８Ａｓ ｎ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ｈｉｓ　Ｔｙ ｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　ＴｒｐＴＡＣＡＣＧ　ＣＴＧ　 ＴＧＣＧＡＣＣＧＣＴＡＣＧＧＣＣＴＧ　ＴＡＴ　ＧＴＧ　ＧＴＧ　ＧＡＴ　Ｇ ＡＡ　ＧＣＣＡＡＴ　１５３６Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ａｒ ｇ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｌ ａ　ＡｓｎＡＴＴ　ＧＡＡ　ＡＣＣＣＡＣＧＧＣＡＴＣＧＴＧ　ＣＣＡ　ＡＴＧ 　ＡＡＴ　ＣＧＴ　ＣＴＧ　ＡＣＣＧＡＴ　ＧＡＴ　ＣＣＧ　１５８４１ｉｅ　 Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ａｓｎ　 Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｒ。

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ＣＡＧ　ＣＣＧ　ＧＡＧ　ＡＧＣＧＣＣＧＧＧ　ＣＡＡ　ＣＴＣＴＧＧ　ＣＴＣ ＡＣＡ　ＧＴＡ　ＣＧＣＧＴＡ　ＧＴＧ　ＣＡＡ　２４００Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ｇ ｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｖ ａｌ　Ａｒｇ　Ｖａｔ　Ｖａｌ　Ｇ１ｎＣＣＧ　ＡＡＣ［、ＣＧ　ＡＣＣＧＣＡ 　ＴＧＧ　ＴＣＡ　ＧＡＡ　ＧＣＣＧＧＧ　ＣＡＣＡＴＣＡＧＣＧＣＣＴＧＧ　 ＣＡＧ　２４４８Ｐｒｏ＾ｓｎ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　ＡＬａ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ｇ ｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　）Ｉｉｓ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　Ｇ１ｎＣ ＡＧ　ＴＧＧＣＧＴ　ＣＴＧ　ＧＣＧ　ＧＡＡ　ＡＡＣＣＴＣＡＧＴ　ＧＴＧ　 ＡＣＧ　ＣＴＣＣＣＣＧＣＣＧＣＧ　ＴＣＣ２４９６Ｇｉｎ　Ｔｒｐ　Ａｒｇ　 Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　 Ｐｒｏ＾ｌａ　Ａｌａ　５ｅｒＣＡＣＧＣＣＡＴＣＣＣＧ　ＣＡＴ　ＣＴＣＡＣ ＣＡＣＣＡＧＣＧＡＡ　ＡＴＧ　ＧＡＴ　ＴＴＴ　ＴＧＣＡＴＣＧＡＧ　２５４ ４Ｈｉｓ　Ａｌａ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ 　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　ｌｉｅ　ＧｌｕＣＴＧ　ＧＧＴ　 ＡＡＴ　ＡＡＧ　ＣＧＴ　ＴＧＧ　ＣＡＡ　ＴＴＴ　ＡＡＣＣＧＣＣＡＧ　ＴＣ Ａ　ＧＧＣＴＴＴ　ＣＴＴ　ＴＣＡ　２５X２ Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｔｒｐ　Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　 ＡｒｇＧｉｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　５ｅｒＣＡＧ　ＡＴＧ　ＴＧ Ｇ　ＡＴＴ　ＧＧＣＧＡＴ　ＡＡＡ　ＡＡＡ　ＣＡＡ　ＣＴＧ　ＣＴＧ　ＡＣＧ 　ＣＣＧ　ＣＴＧ　ＣＧＣＧＡＴ　２U４０ Ｇｉｎ　Ｍｅｔ　Ｔｒｐ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ　 Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　ＡｓｎＣＡＧ　ＴＴＣＡＣ ＣＣＧＴ　ＧＣＡ　ＣＣＧ　ＣＴＧ　ＧＡＴ　ＡＡＣＧＡＣＡＴＴ　ＧＧＣＧＴ Ａ　ＡＧＴ　ＧＡＡ　ＧＣＧ　２６８８Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ａｌ ａ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｓｅ ｒ　Ｇｌｕ　ＡｌａＡＣＣＣＧＣＡＴＴ　ＧＡＣＣＣＴ　ＡＡＣＧＣＣＴＧＧ　 ＧＴＣＧＡＡ　ＣＧＣＴＧＧ　ＡＡＧ　ＧＣＧ　ＧＣＧ　ＧＧＣ２７３６Ｔｈｒ 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（ｘｉ）配列　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２Ｍｅｔ　Ｇｉｎ　ｌｉｅ　Ｐｈｅ　Ｖａ ｌ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　ｌｉｅ　Ｔｈ ｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕｌ　５　１０　１５ Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　 Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ｇｉｎ　ＡｓｐＬｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇ ｌｙ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｉｎ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　ｌ ｉｅ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　ＬｙｓＧｉｎ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　ＧＬ ｙ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　ＧＬ ｎ　Ｌｙｓ　ＧｌｕＳｅｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ 　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　Ｈｉｓ　Ｇｌｙ　５ｅｒ Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　 Ｖａｌ　Ｌ、ｙｓ　Ａｒｇ　Ｌ、ｙｓ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｌ■■ Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　 Ａｒｇ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕｌｏｏ　＋０５　１ １０ Ｍｅｔ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　 Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｈｉｓ＋１５　１２０　１ ２５ Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　 Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｒｇ１３０　１３５　’ 　１４０ Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　 ＧＬｙ　Ｇｌｕ　Ｔｒｐ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　ＴｒｐＰｈｅ　Ｐｒｏ　Ａ ｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ　Ｌ ｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　ＬｅｕＰｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｔｈ ｒ　Ｖａｔ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｔｒｐ　Ｇｉｎ　Ｍｅ ｔ　）Ｉｉｓ　Ｇｌ■ Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｖａｔ　 Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　ＡｓｎＰｒｏ　Ｐｒｏ　Ｐ ｈｅ　Ｖａｔ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｃ ｙｓ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ２１０　２＋５　２２０ Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　 Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　ｌ１ｅＰｈｅ　Ａｓｐ　Ｇ ｌｙ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　）Ｉｉｓ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　 Ｃｙｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｔｒ■ Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　 Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　５ｅｒ２Ｆ＋０　２６５　 ２７０ Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｈａ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　 Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｖａｌ　）Ｊｅｔ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｒ■ Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅａ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　 Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｔｒｐ　Ａｒｇ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ@’ Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　 Ｈｉｓ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　１ｉｅ３０５　３１０　３ ＋５　３２０ Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　１（ｉｓ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ 　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ａｌ■ Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ｍｅｔ　Ｃｙｓ　 Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　ＬｅｕＡｒｇ　ＶａｌＴｈ ｒ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｇｌｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｇｉ ｎ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　ＧｌｙＴｈｒ　Ａｈａ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ 　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　ＡｒｇＧｌｙ　Ｇｌｙ　 Ｔｙｒ　ＡｌａＡｓｐ　Ａｒｇ　ＶａｌＴｈｒ　Ｌｅｕ　ＡｒｇＬｅｕ　Ａｓｎ 　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　５ｅｒＡｌａ　 Ｇｌｕ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ｖａｌ　 Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　ＡｌａＡｓｐ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｌ ｅｕ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｇ ｌｙ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　ＧｌｕＶａｌ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌ ｙ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅ ｕ　Ｌｅｕ１ｉｅ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　〜’ａｌ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　Ｇｌ 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Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　 Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ｇ１ｎＰｒｏ　Ａｓｎ　Ａ ｌａ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　）ｌｉｓ　 Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　Ｇ１■ Ｇｉｎ　Ｔｒｐ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　 Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ａｌａ　５ｅｒＨｉｓ　Ａｌａ　ｌ ｉｅ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ａ ｓｐ　Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　ｌｉｅ　ＧｌｕＬｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ａｒ ｇ　Ｔｒｐ　Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｐｈ ｅ　Ｌｅｕ　５ｅｒＧｉｎ　Ｍｅｔ　Ｔｒｐ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ 　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｓｐ Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　 Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　ＡｌａＴｈｒ　Ａｒｇ　ｌ Ｘｅ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｔ ｒｐ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ａｌａ　ＧｌｙＨｉｓ　Ｔｙｒ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ｇｌ ｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｓ ｐ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ９＋５　９２０　９２５ Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　 Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　Ｇｉｎ　Ｈｉｓ　Ｇｉｎ　ＧｌｙＬｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌ ｅｕ　Ｐｈｅ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　ｌ ｉｅ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　ＧｌｙＧｉｎ　Ｍｅｔ　Ａｌａ　ｌｉｅ　Ｔｈ ｒ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｖａｔ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｈ ｒ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ！１６５　９７（１９７５ Ｐｒｏ　八ｌａ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ｇｉｎ　 Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　ＡｒｇＶａｌ　Ａｓｎ　Ｔ ｒｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｔ ｙｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　ＬｅｕＴｈｒ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｈ ｅ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｔｒｐ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓ ｐ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒｌｏｌｏ　１０１５　１０２０ Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　 Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ１０２５　１Ｑ３Ｑ 　１０３５　１０４０ＧｌｕＬｅｕＡｓｎＴｙｒＧｌｙＰ１０４０ＧｌｕＬｅｕ ＡｓｎＴｙｒＧｌｙＰｒｏ）ＩｔｓＧｉｎＴｒｐＡｒ［１４５１０５０１０５５ １１ｅ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｇｉｎ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　 Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ＋０６０　１０６５ 　１０７０ Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｒｐ　 Ｌｅｕ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　ＨｉｓＭｅｔ　Ｇｌｙ　Ｔ ｉｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｓ ｅｒ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｇｌｕ１０９０　＋０９５　１１００ Ｐｈｅ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　 Ｔｙｒ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｔｒｐ　Ｃｙｓ　Ｇ１ｎｙｓ （２）配列情報ＳＥＱ　ＩＴ）　ＮＯ：３（ｉ）配列の特性 （Ａ）配列の長さ　２８４５塩基対 （Ｂ）型　核酸 （Ｃ）鎖の数　二本鎖 （Ｄ）トポロジー　直線状 （ｉｘ）特徴 （Ａ）　ＮＡＭＥ／ＫＥＹ：　ＣＤ５ （Ｂ）存在位置：　１９３．．２６１９（ｘｉ）配列　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３ ＡＣＡＡＡＡＴＴＴＴ　ＧＴ　ＡＴＧ　ＧＡＴ　ＴＴＧ　ＴＴＴ　ＡＴＴ　ＧＡ Ａ　ＡＧＣＡＡＧ　ＡＴＡ　ＡＡＣＡＧＴ　ＴＴＡ　２２８Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ｌ ｅｕ　Ｐｈｅ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｌ ｅｕｌ　５　１０ ＴＴＡ　ＣＡＡ　ＴＴＴ　ＴＴＡ　ＴＴＴ　ＧＧＴ　丁ＣＣＣＧＡ　ＣＡＧ　Ｇ ＡＴ　ＴＴＴ　ＴＴＧ　ＡＧＡ　ＡＡＴ　ＴＴＴ　ＡＡＡ　Q７６ Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　 Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ＋５　２０　’　２ ５ ＡＣＴ　ＴＧＧ　ＡＧＴ　ＡＡＣＡＡＣＡＡＴ　ＡＡＣＡＡＴ　ＣＴＡ　ＴＣＧ 　ＡＴＴ　ＴＡＴ　ＴＴＡ　ＴＴＡ　ＡＴＴ　ＴＴＴ　３２S Ｔｈｒ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　 Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　ＰｈｅＧＧＣＡＴＡ　ＧＴ Ａ　ＧＴＡ　ＴＴＴ　ＴＴＴ　ＴＡＴ　ＡＡＡ　ＡＡＡ　ＣＣＡ　ＧＡＣＣＡＴ 　ＣＴＡ　ＡＡＣＴＡＣＡＴＴ　３７２Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｈ ｅ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓ ｎ　Ｔｙｒ　１ｉｅＧＴＴ　ＧＡＧ　ＡＧＣＧＴＴ　ＡＧＴ　ＧＡＡ　ＡＴＧ　 ＡＣＡ　ＡＣＡ　ＡＡＣＴＴＣＡＧＡ　ＡＡＴ　ＡＡＴ　ＡＡＴ　ＡＧＣ４２０ Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　 Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　５ｅｒＣＴＴ　ＡＧＣＣＧ Ｔ　ＴＧＧ　ＴＴＧ　ＣＣＣＡＧＡ　ＡＧＴ　ＡＡＧ　ＴＴＴ　ＡＣＣＣＡＣＴ ＴＡ　ＧＡＣＧＡＡ　ＧＡＧ　４６８Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｔｒｐ　Ｌｅｕ 　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　）Ｉｔｓ　Ｌｅｕ　Ａｓ ｐ　Ｇｌｕ　Ｇｌ■ ＡＴＣＴＴＧ　ＡＡＡ　ＡＧＡ　ＧＧＴ　ＧＧＴ　ＴＴＣＡＴＴ　ＧＣＴ　ＧＧ Ｔ　ＴＴＡ　ＧＴＴ　ＡＡＴ　ＣＡＴＧＧＴ　ＡＡＣ５１６１ｉｅ　Ｌｅｕ　Ｌ ｙｓ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖ ａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ９５　１ＣＩＯ１０５ ＡＣＴ　ＴＧＴ　ＴＴＴ　ＡＴＧ　ＡＡＣＴＣＴ　ＧＴＴ　ＴＴＧ　ＣＡＡ　Ｔ ＣＡ　ＴＴＧ　ＧＣＡ　ＴＣＡ　ＴＣＣＡＧＡ　ＧＡＡ　５U４ Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｍｅｔ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　 Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｇｌｕｌｌｏ　１１５　１ ２０ ＴＴＡ　ＡＴＧ　ＧＡＧ　ＴＴＣＴＴＧ　ＧＡＣＡＡＴ　ＡＡＴ　ＧＴＣＡＴＡ 　ＡＧＧ　ＡＣＣＴＡＴ　ＧＡＧ　ＧＡＧ　ＡＴＡ　６１２Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　Ｇ ｌｕ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ｔ ｈｒ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ＋２５　１３０　１３５　１４０ ＧＡＡ　ＣＡＡ　ＡＡＴ　ＧＡＡ　ＣＡＣＡＡＴ　ＧＡＡ　ＧＡＡ　ＧＧＡ　Ａ ＡＣＧＧＧ　ＣＡＡ　ＧＡＡ　ＴＣＴ　ＧＣＴ　ＣＡＡ　６U０ Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｇ１ｎ１．４５　１５０　 １５５ ＧＡＴ　ＧＡＡ　ＧＣＣＡＣＴ　ＣＡＴ　ＡＡＧ　ＡＡＡ　ＡＡＣＡＣＴ　ＣＧ Ｔ　ＡＡＧ　ＧＧＴ　ＧＧＣＡＡＡ　ＧＴＴ　ＴＡＴ　７０W Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　）ｌｉｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ 　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　丁ｙ■ ＧＧＴ　ＡＡＧ　ＣＡＴ　ＡＡＧ　ＡＡＧ　ＡＡＡ　ＴＴＧ　ＡＡＴ　ＡＧＧ　 ＡＡＧ　ＴＣＡ　ＡＧＴ　ＴＣＧ　ＡＡＡ　ＧＡＡ　ＧＡＣV５６ Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　 Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　ＡｓｐＧＡＡ　ＧＡＡ　Ａ ＡＧ　ＡＧＣＣＡＧ　ＧＡＧ　ＣＣＡ　ＧＡＴ　ＡＴＣＡＣＴ　ＴＴＣＡＧＴ　 ＧＴＣＧＣＣＴＴＡ　ＡＧＧ　８０４Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ 　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　ＶａＬ　Ａｌａ 　Ｌｅｕ　ＡｒｇＧＡＴ　ＣＴＡ　ＣＴＴ　ＴＣＴ　ＧＣＣＴＴＡ　ＡＡＴ　Ｇ ＣＧ　ＡＡＧ　ＴＡＴ　ＴＡＴ　ＣＧＧ　ＧＡＴ　ＡＡＡ　ＣＣＣＴＡＴ　８r ２ Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　 Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　ＴｙｒＴＴＣＡＡＡ　ＡＣ ＣＡＡＴ　ＡＧＴ　ＴＴＡ　ＴＴＧ　ＡＡＡ　ＧＣＡ　ＡＴＧ　ＴＣＣＡＡＡ　 ＴＣＴ　ＣＣＡ　ＡＧＡ　ＡＡＡ　９０O Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　 Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　ＬｙｓＡＡＴ　ＡＴＴ　Ｃ ＴＴ　ＣＴＴ　ＧＧＣＴＡＣＧＡＣＣＡＡ　ＧＡＧ　ＧＡＣＧＣＧ　ＣＡＡ　Ｇ ＡＡ　ＴＴＣＴＴＣＣＡＧ　９４８＾ｓｎ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　 Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　 Ｐｈｅ　Ｇ１ｎＡＡＣＡＴＡ　ＣＴＡ　ＧＣＣＧＡＧ　ＴＴＧ　ＧＡＡ　ＡＧＴ 　ＡＡＣＧＴＴ　ＡＡＡ　丁ＣＡ　ＴＴＧ　ＡＡＴ　ＡＣＴ　ＧＡＡ　９９U Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｔ　Ａｓｎ　 Ｖａｔ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　ＧＬｕＡＡＡ　ＣＴＡ　Ｇ ＡＴ　ＡＣＣＡｃｉ　ＣＣＡ　ＧＴＴ　ＧＣＧ　ＡＡＡ　ＴＣＡ　ＧＡＡ　ＴＴ Ａ　ＣＣＣＧＡＴ　ＧＡＴ　ＧＣＴ　１O４４ Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　 Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　ＡｌａＴＴＡ　ＧＴＡ　Ｇ ＧＴ　ＣＡＡ　ＣＴＴ　ＡＡＣＣＴＴ　ＧＣＴ　ＧＡＡ　ＣＴＴ　ＧＧＣＡＣＴ 　ＧＴＴ　ＴＡＣＡＴＴ　ＣＣＡ　１０X２ Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　 Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ｐｒ。

ＡＣＴ　ＧＡＡ　ＣＡＧ　ＡＴＴ　ＧＡＴ　ＣＣＴ　ＡＡＣＴＣＴ　ＡＴＡ　Ｃ ＴＡ　ＣＡＴ　ＧＡＣＡＡＧ　ＴＣＣＡＴＴ　ＣＡＡ　１１S０ Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　 Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｇ１ｎＡＡＴ　ＴＴＣＡＣ Ａ　ＣＣＴ　ＴＴＣＡＡＡ　ＣＴＡ　ＡＴＧ　ＡＣＴ　ＣＣＴ　ＴＴＡ　ＧＡＴ 　ＧＧＴ　ＡＴＣＡＣＧ　ＧＣＡ　１１W８ Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　 Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　ＡｌａＧＡＡ　ＡＧＡ　Ａ ＴＴ　ＧＧＴ　ＴＧＴ　ＴＴＡ　ＣＡＧ　ＴＧＴ　ＧＧＴ　ＧＡＧ　ＡＡＣＧＧ Ｔ　ＧＧＣＡＴＡ　ＡＧＡ　ＴＡＴ　１Q３６ Ｇ］、ｕ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ 　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ｔｙ■ ＴＣＣＧＴＡ　ＴＴＴ　ＴＣＧ　ＧＧＡ　ＴＴＡ　ＡＧＣＴＴＡ　ＡＡＴ　ＴＴ Ａ　ＣＣＧ　ＡＡＣＧＡＧ　ＡＡＴ　ＡＴＴ　ＧＧＴ　１２W４ Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　 Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　ＧｌｙＴＣＣＡＣＴ　ＴＴ Ａ　ＡＡＡ　ＴＴＡ　ＴＣＴ　ＣＡＧ　ＴＴＡ　ＴＴＡ　ＡＧＣＧＡＣＴＧＧ　 ＡＧＴ　ＡＡＡ　ＣＣＴ　ＣＡＡ　１３R２ ＳｅｒＴｈｒＬｅｕＬｙｓＬｅｕＳｅｒＧｉｎしｅｕＬｅｕＳｅｒＡｓｐＴｒｐ ＳｅｒＬｙｓＰｒｏＧｌｕＡＴＣＡＴＣＧＡＡ　ＧＧＣＧＴＡ　ＧＡＡ　ＴＧＴ 　ＡＡＣＣＧＴ　ＴＧＴ　ＧＣＣＣＴＣＡＣＡ　ＧＣＡ　ＧＣＧ　ＣＡＣ１３８ ０１ｉｅ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｎ　Ａｒｇ 　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｌａ　ＨｉｓＴＣＴ　ＣＡＴ　 ＴＴＡ　ＴＴＴ　ＧＧＴ　ＣＡＧ　ＴＴＧ　ＡＡＡ　ＧＡＡ　ＴＴＴ　ＧＡＡ　 ＡＡＡ　ＡＡＡ　ＣＣＴ　ＧＡＧ　ＧＧＴ@１４２８ Ｓｅｒ　１（ｉｓ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ 　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｇｌ■ ＴＣＧ　ＡＴＣＣＣＡ　ＧＡＡ　ＡＡＧ　（ｆＡ　ＡＴＴ　ＡＡＣＧＣＴ　ＧＴ Ａ　ＡＡＡ　ＧＡＴ　ＡＧＧ　ＧＴＣＣＡＴ　ＣＡＡ　１４V６ 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Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　ＧｌｙＧＡＡ　ＧＧＴ　Ｇ ＡＡ　ＧＡＧ　ＣＡＡ　ＧＡＧ　ＧＡＡ　ＧＧＴ　ＣＡＡ　ＧＡＧ　ＣＡＧ　Ａ ＴＧ　ＡＡＧ　ＴＴＣＧＡＧ　ＡＧＡ　Q５８０ Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌ＋　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　 Ｇｌｕ　Ｇｌｎ　Ｍｅｔ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　ＡｒｇＡＣＡ　ＧＡＡ　Ｇ ＡＣＣＡＴ　ＡＧＡ　ＧＡＴ　ＡＴＴ　ＴＣＴ　ＧＧＴ　ＡＡＡ　ＧＡＴ　ＧＴ Ａ　ＡＡＣＴＡＡＧＴＴＡＴＡＡ　２６Q９ τｈｒ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　）Ｉｉｓ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ 　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　ＡｓｎＢｏｏ　８（１５ ＡＴＡＣＧＡＴＡＴＣＣＧＴＡＡＴＴＧＴＧ　ＴＡＡＡＴＡＡＣＡＡ　ＴＡＡＣ ＴＡ丁ＡＡＴ　ＴＡＡＡＴＴＧＡＡＴ　ＡＡＴＴＡＡＡＡＧs　２６８９ （ＴＡＣＧ丁ＴＡＴＴ　ＣＧＴＴＡＡＡＴＣＡ　ＡＴＴＧＴＴＴＡＧＣＴＡＧＴ ＴＡＣＧＡＡ　ＴＧＴＣＴＡＡＡＧＴ　ＴＴＴＴＧＴＡＧＧ`　２７４９ ＣＡＡＴＴＧＣＡＡＡ　ＡＡＴＣＡＣＴＴＣＣＡＴＴＡＴＴＡＴＡＣＡＡＡＴＣ ＣＴＴＣＴ　ＡＡＧＣＴＴＣＡＴＴ　ＴＴＴＣＴＴＡＣＣＡ@２８０９ ＴＴＧＴＡＣＴＴＣＴ　ＴＣＡＡＣＴＴＴＴＴ　ＣＴＣＴＴＣＴＣＴＴ　ＣＴＣ ＴＣＣ２８４５（２）配列情報ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：４（ｉ）配列の特性 （Ａ）配列の長さ　８０９アミノ酸 （Ｂ）型　アミノ酸 （Ｄ）トポロン−直線状 （ｉｉ）配列の種類　タンパク質 （ｘｉ）配列　ＳＥＱ　１０　ＮＯ：４Ｍｅｔ　Ａｓｐ　ｌ、ｅｕ　Ｐｈｅ　ｌ ｉｅ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｉ−ｅｕ　 Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　Ｌ■■ ｔ　ｓ　ｔｏ　ｔｓ Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　 Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　ＡｓｎＡｓｎ　Ａｓｎ　Ａ ｓｎ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｐ ｈｅ　Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　ＶａＬＰｈｅ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙ ｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｇｌ ｕ　Ｓｅｒ　Ｖａ１Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　丁ｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ 　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｔｒｐ Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　 Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　ＡｒｇＧｌｙ　Ｇｌｙ　Ｐ ｈｅ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａ ｓｎ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　ＭｅｔＡｓｎ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｌ ｎ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｍｅ ｔ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ１１５　Ｘ２０　＋２５ Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　 Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　ＧＬｕ　Ｇｉｎ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ＋３０　１３５　１ ４０ Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　 Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ＋４５　１５０　１ ５５　１６０ Ｈｉｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　ＧＬｙ　Ｇｌｙ　 Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　１（ｉｓ　Ｌｙ■ Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　 Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　５ｅｒＧｉｎ　Ｇｌｕ　Ｐ ｒｏ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａ ｒｇ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　５ｅｒ＾１ａ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｌｙ ｓ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｌｙ ｓ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ２＋０　２１５　２２０ Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　 Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　ＬｅｕＧｌｙ　Ｔｙｒ　Ａ ｓｐ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｇ ｉｎ　Ａｓｎ　ｔｉｅ　Ｌｅｕ　ＡｌａＧＬｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｓ ｎ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｅ ｕ　Ａｓｐ　ＴｈｒＴｈｒ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ 　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｇ１ｎ Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｖａｔ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　 Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｎ　１ｉｅＡｓｐ　Ｐｒｏ　Ａ ｓｎ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｇ ｉｎ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｐｒ。

Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　 ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　ＧＬｙＣｙｓ　Ｌｅｕ　Ｇ ｉｎ　Ｃｙｓ　Ｇｋｙ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ｔ ｙｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　５ｅｒＧｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｓ ｎ　Ｌ、ｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｔ ｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｙ■ Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　 Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　ＧｌｙＶａｌ　Ｇｌｕ　Ｃ ｙｓ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　Ａｈａ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｌａ　） ｌｉｓ　Ｓｅｒ　）ｌｉｓ　Ｌｅｕ　Ｐ■■ Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　 Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　ＧｌｕＬｙｓ　Ｐｒｏ　ｌ ｉｅ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ｇ ｉｎ　Ｉｌｅ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｖａ１Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ 　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ 　Ｈｉｓ　ＴｈｒＡｌａ　Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｃｙｓ　 Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　５ｅｒＰ ｒｏ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｍｅｔ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ａ ｓｎ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　ＬｙｓＳｅｒ　Ａｒｇ　Ｌｅ ｕ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｔｒｐ　Ｃｙｓ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｉｌ ｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　ＡｓｎＬｅｕ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ 　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ａｌａ 　Ｇｉｎ　ＧｉｎＴｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　 Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｈｉｓ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　ＬｙｓＡ ｓｐ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｇ ｌｙ　Ｇｌｕ　Ｖａｔ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　ＴｈｒＳｅｒ　Ａｓｐ　Ａｓ ｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ａｓ ｐ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　ＡｓｎＴｈｒ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ 　ｌｉｅ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ 　Ｇｌｕ　Ａｓｎ６１０　、　６１５　６２０ Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　 ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　ＡｓｎＧｌｕ　Ｐｒｏ　Ｌ ｙｓ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｔ ｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　ＧｌｕＧｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｔ　ｌｉｅ　Ｐｒ ｏ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｓｅ ｒ　Ｐｈｅ　５ｅｒＴｈｒ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ 　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ｖａｔ １（ｉｓ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　ＧＬｙ　ｔ（ｉ ｓ　Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｔ凾■ 八ｒｇ　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ　Ｔｒｐ　Ｔｒｐ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　 Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　ＶａＩ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　ＡｓｐＧｌｕ　Ａｌａ　Ｇ ｌｕ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｍ ｅｔ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　ＧｌｕＴｙｒ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ｇｌ ｕ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｍｅｔ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｌｅ ｕ　Ｇｌｕ　Ａｌａ１ｉｅ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ 　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ｌｙｓ Ｇｌｙ　Ｖａｔ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　 Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　ＧｌｕＧｉｎ　Ｇｌｕ　Ｇ ｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ｍｅｔ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ａ ｒｇ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　ｔ（ｉ■ 八ｒｇ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ（ ２）配列情報ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：５（ｉ）配列の特性 （Ａ）配列の長さ　６００８塩基対 （Ｂ）型　核酸 （Ｃ）鎖の数　二本鎖 （Ｄ）トポロジー　直線状 （ｉｘ）特徴 （Ａ）　ＮＡ）ＪＥ／ＫＥＹ：　ＣＤ５（Ｂ）存在位置　９８３．．４７７４ （ｘｉ）配列　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：５にＣＡＴＧＣＴＣＣＣＡＡＧＴＧＴＣＡ 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Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　 Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｖａ１Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｇ ｌｕ　Ｖａｔ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ａｓｐ　Ｇ ｉｎ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　ＬｅｕＳｅｒ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙ ｓ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｔｈ ｒ　Ｌｙｓ　１ｉｅＬｙｓ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ａｓｐ 　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ ８６５　８７０　・　８７５　８８０ Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　 Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　ＡｌａＧｌｕ　Ｖａｌ　Ｓ ｅｒ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｔ ｈｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　ＡｒｇＶａｔ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ｓｅ ｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｌ ｕ　Ｍｅｔ　ＧｌｙＡｒｇ　Ｇｉｎ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ 　Ｃｙｓ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｇｌｎ　１ｉｅ Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　 Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　ＴｙｒＡｓｐ　Ｌｅｕ　Ｖ ａｔ　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｌ ｙｓ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　ＶａｔＰｒｏ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｔｈ ｒ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｒ ｇ　Ｐｈｅ　ＬｅｕＳｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕｌｉｅ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　 Ａｓｐ　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｌａ９ ９５　＋０００　１００５ Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　 Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ＋０１０　１０１５ 　１０２０ Ａｓｐ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　 Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｇ１ｎＶａｌ　Ｇｉｎ　ｌ ｉｅ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａ 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（Ｂ）存在位置　１２７ｇ、、４０１３（ｘｌ）配列　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：Ｉ ＧＣＡＴＧＣＴＧＡＡ　ＣＡＴＣＣＴＴＣＴＧ　ＣＡＡＡＣＡＡＣＣＴ　ＴＧＣ ＣＡＣＡＴＡＡ　ＣＧＧＧＴＡＴＡＣＣＡＧＧＣＡＧＧＣＧs　６０ ＣＴＧＣＣＣＴＴＧＡ　ＧＣＡＧＣＡＣＧＡＧ　ＧＣＧＧＡＧＣＣＧＣＡＧＣＣ ＣＣＡＴＡＧ　ＴＡＣＣＡＣＡＧＡＧ　ＡＴＧＡＴＴＣＡＧf　２４０ ＧＧＣＣＡＡＡＧＴＴ　ＧＡＣＣＡＡＧＡＡＧ　ＧＴＣＴＡＣＡＧＧＴ　ＡＣＧ ＴＴＡＴＧＴＡ　ＣＴＧＣＡＴＣＣＣＧ　ＡＣＧＴＴＴＧＣ`Ａ　３００ ＡＣＣＣＡＴＣＧＧＧ　ＡＡＡＣＡＣＡＴＡＣＴＣＧＣＴＴＧＡＧＡ　ＣＣＡＧ ＡＣＧＣＡＧ　ＡＣＴＴＡＴＣＧＡＣＡＴＣＧＣＴＣＧＧＡ@３６０ ＡＧＴＡＣＧＡＣＡＴ　ＧＣＴＧＡＴＡＡＴＣＡＣＴＧＡＴＧＡＣＧ　ＴＧＴＡ ＣＧＡＴＡＴ　ＴＣＴＡＧＡＴＴＡＣＡＣＧＡＣＧＣＣＣＴ@４２０ ＣＡＧＡＴＧＡＧＣＴ　ＧＣＣＣＴＣＴＣＣＧ　ＣＣＣＣＴＡＡＧＧＡ　ＴＧＧ ＴＧＣＡＣＡＴ　ＡＧＡＣＡＧＡＡＧＴ　ＡＣＡＧＣＧＣＣbＴ　４８（Ｉ ＣＣＧＧＴＧＡＧＧＡ　ＣＴＣＧＴＴＣＧＧＧ　ＡＡＴＡＣＡＧＴＧＴ　ＣＣＡ ＡＣＧＣＡＡＣＴＴＴＣＴＣＣＡＡＧ　ＣＴＧＡＴＣＧＣＣb５４０ ＣＴＧＧＧＣＴＣＡＧ　ＡＴＴＴＧＧＡＴＡＣＣＡＴＧＡＧＴＣＡＡ　ＴＣＡＡ ＣＧＣＧＡＡ　ＴＣＴＣＧＣＣＡＧＡ　ＣＡＧＣＴＡＴＣＴ`　６００ ＡＡＧＧＴＧＧＴＧＣＡＡＡＣＧＴＣＴＣＴ　ＧＧＣＧＧＡＡＣＴＣＣＣＴＣＡ ＣＡＡＣＴ　ＧＡＡＣＴＣＣＡＴＧ　ＡＴＣＧＴＧＧＧＴＧ@６６０ ＡＧＡＴＧＣＴＧＣＧ　ＴＡＧＴＧＧＴＧＣＣＧＣＣＣＡＧＡＧＡＴ　ＧＣＡＴ ＴＧＣＡＣＡ　ＴＣＴＧＡＧＡＴＣＣＧＴＡＴＡＣＴＣＣＧ@７２０ ＡＧＡＧＧＧＣＣＡＣＴＧＴＣＴＴＧＡＣＣＴＣＧＧＣＧＣＴＴＡ　ＡＧＡＡＡ ＴＡＣＡＴ　ＧＣＣＣＣＡＴＧＧＡ　ＡＣＣＧＡＧＡＴＴＡ@７８０ ＴＧＣＣＡＴＴＧＡＡ　ＧＧＧＣＧＧＣＴＡＴ　ＴＴＴＡＣＴＴＧＧＡ　ＴＣＡ ＣＴＣＴＣＣＣＡＣＣＡＧＣＧＴＡＣＡＡＴＧＣＣＡＴＧＧ@８４０ ＡＧＡＴＡＴＣＣＡＣＴＡＴＴＣＴＴＧＣＣＡＡＧＡＡＡＴ丁ＴＡ　ＡＴＧＴＣ ＡＴＣＣＴ　丁ＧＣＣＧＡＣＧＧＣＴＣＣＡＡＴＴＴＣＧ　X００ ＡＧＧＴＣＡＴＣＧＧ　ＣＧＡＴＧＡＧＡＡＡ　ＡＡＣＴＧＧＧＧＴＣＡＧＴＣ ＡＴＧＣＴＴ　ＴＡＧＧＣＴＴＴＣＴ　ＡＴＴＡＧＴＴＴＣs　９６０ ＴＡＧＡＡＧ丁ＴＧＡ　ＴＧＡＴＡＴＣＧＡＣＡＧＧＧＧＣＡＴＴＧ　ＡＧＣＴ ＧＴＴＴＧＧ　ＡＧＣＴＧＴＴＴＧＣＡＡＡＴＣＴＣＡＴＧ@１０２０ ＣＧＡＴＣＡＣＣＡＡ　ＴＡＡＣＡＴＡＡＣＴ　ＡＴＧＴＡＧＡＡＧＧ　ＡＡＴ ＡＣＧＴＡＴＡ　ＴＡＧＧＴＧＡＡＣＧ　ＧＴＡＡＴＡＡＧ`Ｇ　１０８０ ＧＧＴＡＡＴＴＴＴＴ　ＣＴＡＣＧＧＧＣＡＡ　ＡＧＧＣＡＡＧＧＡＡ　ＧＡＡ ＡＡＡＧＡＡＡ　ＡＡＧＡＡＧＧＡＡＡ　ＡＡＡＡＴＡＴＡ`Ｔ　１１４０ ＧＴＧＡＴＡＡＡＡＣＡＡＡＣＡＡＧＣＡＧ　ＣＧＡＡＡＡＡＧＣＧ　ＡＡＡＧ ＧＧＡＡＧＡ　ＧＡＡＧＴＧＴＴＣＴ　ＡＧＡＧＡＡＧＡＡ`　１２００ ＧＴＣＡＴＴＴＴＡＡ　ＴＡＧＴＡＡＧＴＣＡ　ＧＡＣＴＣＧＴＣＴＧ　ＣＴＡ ＣＣＡＴＣＡＴ　ＣＣＡＧＧＴＡＣＣＧ　ＣＴＴＴＣＣＴＴsＣ１２６０ ＣＡＴＣＡＴＣＡＴＴ　ＡＡＡＡＡＡＡ　ＡＴＧ　ＡＡＣＡＴＧ　ＣＡＡ　ＧＡ ＣＧＣＴ　ＡＡＣＡＡＡ　ＧＡＡ　ＧＡＧ　ＴＣＧ　１３１O Ｍｅｔ　Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　 Ｇｌｕ　５ｅｒＴＡＣＴＣＧ　ＡＴＧ　ＴＡＣＣＣＧ　ＡＡＡ　ＡＣＣＴＣＴ　 ＴＣＴ　ＣＣＡ　ＣＣＡ　ＣＣＡ　ＣＣＴ　ＡＣＧ　ＣＣＡ　ＡＣＣ１３５W Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　丁ｙｒ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　 Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　ＴｈｒＡＡＴ　ＡＴＧ　Ｃ ＡＧ　ＡＴＴ　ＣＣＴ　ＡＴＴ　ＴＡＴ　ＣＡＡ　ＧＣＧ　ＣＣＴ　ＴＴＧ　Ｃ ＡＧ　ＡＴＧ　ＴＡＣＧＧＣＴＡＣ１４O６ Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ｇｉｎ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　 Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　ＴｙｒＡＣＴ　ＣＡＧ　Ｇ ＣＣＣＣＡ　ＴＡＴ　ＣＴＡ　ＴＡＣＣＣＣＡＣＡ　ＣＡＡ　ＡＴＡ　ＣＣＴ　 ＧＣＣＴＡＴ　ＴＣＧ　ＴＴＴ　１４５S Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　 Ｇｉｎ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　ＰｈｅＡＡＴ　ＡＴＧ　Ｇ ＴＣＡＡＣＣＡＡ　ＡＡＣＣＡＧ　ＣＣＡ　ＡＴＣＴＡＣＣＡＴ　ＣＡＡ　ＡＧ Ｔ　ＧＧＣＡＧＣＣＣＡ　１５０２Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ｖａｔ　Ａｓｎ　Ｇｉｎ　 Ａｓｎ　Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ　）Ｉｉｓ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ 　Ｓｅｒ　ＰｒB ＣＡＴ　ＣＡＣＴＴＧ　ＣＣＴ　ＣＣＧ　ＣＡＡ　ＡＡＣＡＡτＡτＴ　ＡＡＣ ＧＧＣＧＧＡ　ＡＧＣＡＣＴ　ＡＣＣＡＡＴ　１５５０Ｈｉｓ　）ｌｉｓ　Ｌｅ ｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ　ｋｓｎ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌ ｙ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｓ■ ８Ｇ　８５９０ ＡＡＣＡＡＣＡＡＣＡＴＴ　ＡＡＣＡＡＧ　ＡＡＧ　ＡＡＧ　ＴＧＧ　ＣＡＣＴ ＣＴ　ＡＡＴ　ＧＧＣＡＴＴ　ＡＣＣＡＡＴ　１５９８Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ａｓｎ 　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｔｒｐ　Ｈｉｓ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ 　Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ９５　１ＯＧ　１０５ ＡＡＣＡＡＴ　ＧＧＡ　ＡＧＣＡＧＣＧＧＴ　ＡＡＴ　ＣＡＡ　ＧＧＣＧＣＣＡ ＡＣＴＣＴ　ＡＧＣＧＧＴ　ＡＧＣＧＧＣ１６４６Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｓ ｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙｌｌｏ　１１５　１／！０ ＡＴＧ　ＡＧＣＴＡＣＡＡＣＡＡＡ　ＴＣＣＣＡＣＡＣＣＴＡＣＣＡＴ　ＣＡＣ ＡＡＴ　ＴＡＣＴＣＴ　ＡＡＣＡＡＴ　１６’１４Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ａ ｓｎ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ｔ ｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ａｓｎ＋２５　１３０　１３５ ＣＡＴ　ＡＴＣＣＣＣＡＴＧ　ＡＴＧ　ＧＣＣＴＣＴ　ＣＣＡ　ＡＡＣＡＧＴ　 ＧＧＣＡＧＣＡＡＴ　ＧＣＧ　ＧＧＣＡＴＧ　１７４２Ｈｉｓ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ 　Ｍｅｔ　Ｍｅｔ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　ＧＬｙ　Ｓｅｒ 　Ａｓｎ　ＡＬａ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ１４０　１４５　’１５０　１５５ ＡＡＡ＾＾Ａ　ＣＡＧ　ＡＣＣＡＡＣＴＣＴ　ＴＣＣＡＡＣＧＧＣＡＡＣＧＧＴ 　ＴＣＴ　ＴＣＧ　ＧＣＴ　ＡＣＴ　ＴＣＡ　１７９０Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ 　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ 　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　５ｅｒＣＣＡ　ＴＣＧ　ＴＡＣＴＣＴ　ＴＣＣＴＡ ＣＡＡＣＴＣＴ　ＴＣＴ　ＴＣＡ　ＣＡＧ　ＴＡＴ　ＧＡＴ　ＴＴＡ　ＴＡＣＡ ＡＧ　１８３８Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｓ ｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　ＬｙｓＴＴ 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（ｉｉ）配列の種類　タンパク質 （ｘｉ）配列　ＳＥＱ　ｌ［）　ＮＯ：８Ｍｅｔ　Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ｇｉｎ　Ａ ｓｐ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｍ ｅｔ　Ｔｙｒ　Ｐｒ。

Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　 Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ｇｉｎ　ｌｉｅ　Ｐｒ。

１ｉｅ　Ｔｙｒ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　 Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　ＴｙｒＬｅｕ　Ｔｙｒ　Ｐ ｒｏ　Ｔｈｒ　Ｇｌｎ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ａ ｓｎ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｇ１ｎＡｓｎ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ｔｙ ｒ　Ｈｉｓ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｈｉｓ　Ｌｅ ｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒ。

Ｇｉｎ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　 Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　ＡｓｎＬｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌ ｙｓ　Ｔｒｐ　Ｈｉｓ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ａ ｓｎ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ＋００　１０５　１１０ Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　 Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ１＋５　１２０　１ ２５ Ｓｅｒ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　 Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｈｉｓ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　ＭｅｔＡｌａ　Ｓｅｒ　Ｐ ｒｏ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　Ｌ ｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ＋４５　１５０　１５５　１６０ Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　 Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　５ｅｒＴｙｒ　Ａｓｎ　Ｓ ｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｐ ｈｅ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　ＬｙｓＬｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｌｙ ｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｇｉｎ　Ｌｅ ｕ　Ｐｒｏ　ＬｅｕＰｈｅ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ａｌａ 　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ ２１０　２＋５　２２０ Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　 Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　ＧｌｕＡｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｈｉｓ　）Ｉｔｓ　 Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｈｉ■ Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　ＧＬｕ　Ｖａｌ　 Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　Ｇｌｙ　Ｇ１ｕＧｌｕ　Ｇｌｕ　Ａ ｓｐ　Ａｌａ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｓ ｅｒ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａｌａ　ＨｉｓＧｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙ ｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｖａｔ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｌｙ ｓ　Ｇｉｎ　ＡｓｐＡｒｇ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ｇｉｎ 　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｖａ１ Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　 Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　ＬｙｓＴｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌ ｙｓ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ａｌａ＋１ｅ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｌ ａ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｌｙ ｓ　Ｔｈｒ　Ｖａ１Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ 　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｌｙ Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　ｌ！ｅｔ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｌａ 　Ｔｈｒ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　５ｅ■ Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ　Ｌｙｓ　 Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｐｒ。

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Claims (18)

【特許請求の範囲】
1. １．ユビキチンのＣ末端残基と蛋白質またはペプチドのＮ末端残基の間をｉｎｖ ｉｔｒｏで特異的に開裂して、ユビキチン融合蛋白質の大きさに関係なくユビキ チン融合蛋白質をユビキチン部分のＣ末端で特異的に開裂する、単離されたユビ キチン特異的プロテアーゼ。
2. ２．配列番号１に示されたＤＮＡ配列によりコードされる融合蛋白質である、約 １２０キロダルトンの分子量のユビキチン融合蛋白質を特異的に開裂する請求項 １の単離されたユビキチン特異的プロテアーゼ。
3. ３．ユビキチンのＣ末端残基と蛋白質またはペプチドのＮ末端残基の間をｉｎｖ ｉｔｒｏで特異的に開裂して、ユビキチン融合蛋白質の大きさに関係なくユビキ チン融合蛋白質をユビキチン部分のＣ末端で特異的に開製する、ユビキチン特異 的プロテアーゼをコードする単離されたＤＮＡ配列またはその生物学的活性部分 。
4. ４．配列番号Ｎｏ１に示されたＤＮＡ配列によりコードされる融合蛋白質である 、約１２０キロダルトンの分子量のユビキチン融合蛋白質を特異的に開裂する、 ユビキチン特異的プロテアーゼをコードする、請求項３の単離されたＤＮＡ配列 。
5. ５．厳密（ストリンジェント）なハイブリダイゼーションの条件下で、配列番号 Ｎｏ３に示されたＤＮＡ配列と、特異的にハイブリダイズする能力を特徴とする 、請求項４の単離されたＤＮＡ配列。
6. ６．厳密なハイブリダイゼーションの条件下で、配列番号Ｎｏ５に示されたＤＮ Ａ配列と、特異的にハイブリダイズする能力を特徴とする、請求項４の単離され たＤＮＡ配列。
7. ７．ユビキチンのＣ末端残基と蛋白質やペプチドのＮ末端残基の間をＩｎｖｉＶ ｏで特異的に開裂して、ユビキチン融合蛋白質の大きさに関係なくユビキチン融 合蛋白質をユビキチン部分のＣ末端で特異的に分離する、単離されたユビキチン 特異的プロテアーゼ。
8. ８．配列番号Ｎｏ１に示されたＤＮＡ配列によりコードされる、約１２０キロダ ルトンの分子量のユビキチン融合蛋白質を特異的に開裂する、請求項７の単離さ れたユビキチン特異的プロテアーゼ。
9. ９．ユビキチンのＣ末端残基と蛋白質やペプチドのＮ末端残基の間をｉｎｖｉＶ Ｏで特異的に開裂して、ユビキチン融合蛋白質の大きさに関係なくユビキチン融 合蛋白質をユビキチン部分のＣ末端で特異的に分離するユビキチン特異的プロテ アーゼをコードする単離されたＤＮＡ配列またはその生物学的活性部分。
10. １０．配列番号Ｎｏ１に示されたＤＮＡ配列によりコードされる融合蛋白質であ る、約１２０キロダルトンの分子置のユビキチン融合蛋白質を特異的に開裂する ユビキチン特異的プロテアーゼをコードする、請求項９の単離されたＤＮＡ配列 。
11. １１．厳密なハイブリダイゼーションの条件下で、配列番号Ｎｏ３に示されたＤ ＮＡ配列と、特異的にハイブリダイズする能力を特徴とする、請求項１０の単離 されたＤＮＡ配列。
12. １２．厳密なハイブリダイゼーションの条件下で、配列番号Ｎｏ５に示されたＤ ＮＡ配列と、特異的にハイブリダイズする能力を特徴とする、請求項１０の単離 されたＤＮＡ配列。
13. １３．厳密なハイブリダイゼーションの条件下で、配列番号Ｎｏ７に示されたＤ ＮＡ配列と、特異的にハイブリダイズする能力を特徴とする、請求項１０の単離 されたＤＮＡ配列。
14. １４．興味のある非ユビキチン蛋白質またはペプチドのＮ末端アミノ酸残基と融 合したＣ末端アミノ酸残基を有するユビキチンからなる、ユビキチン融合蛋白質 を脱ユビキチン化するための方法であって、ａ）ユビキチン融合蛋白質を単離し 、 ｂ）配列番号Ｎｏ３および配列番号Ｎｏ５からなるグルーブから選択されたＤＮ Ａ配列に対して、厳密なハイブリダイゼーションの条件下でハイブリダイズする 能力を有するＤＮＡ配列によりコードされる、ユビキチン特異的プロテアーゼと 、ユビキチン融合蛋白質を接触させる、ことからなる方法。
15. １５．配列番号Ｎｏ３、配列番号Ｎｏ５および配列番号Ｎｏ７からなるグルーブ から選択されたＤＮＡ配列またはその配列の一部を発現可能な形態で含んでなる 、生物学的に活性なユビキチン特異的プロテアーゼをコードするＤＮＡ発現構築 物。
16. １６．請求項１５に記載の発現構成物により形質転換された細胞。
17. １７．原核細胞である、請求項１６に記載の細胞。
18. １８．大腸菌（Ｅ．ｃｏｉｉ）である、請求項１７に記載の細胞。