JPH0761273B2 - リン脂質の改質方法 - Google Patents
リン脂質の改質方法Info
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- JPH0761273B2 JPH0761273B2 JP18429286A JP18429286A JPH0761273B2 JP H0761273 B2 JPH0761273 B2 JP H0761273B2 JP 18429286 A JP18429286 A JP 18429286A JP 18429286 A JP18429286 A JP 18429286A JP H0761273 B2 JPH0761273 B2 JP H0761273B2
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- Japan
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- phospholipid
- lipase
- lyso
- phospholipids
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明は、リン脂質にリパーゼを作用させ、その少なく
とも一部をリゾ型リン脂質とすることからなるリン脂質
の改質法に関する。
とも一部をリゾ型リン脂質とすることからなるリン脂質
の改質法に関する。
（従来の技術） リゾ型リン脂質とはリン脂質のグリセリン残基に結合し
た脂肪酸の一部を加水分解して得られる部分分解リン脂
質である。かかるリゾ型リン脂質は、水溶性が増加して
O/W型の乳化性が強くなり、また、カルシウムやマグネ
シウム等のイオンが高濃度に共存しても乳化力が低下し
ない等、優れた特性が付与されることが報告されており
（J.Amer.Oil Chem.Soc.53,425.1976）、このものの応
用例としてはミルクリプレーサー（文献上記）、マヨネ
ーズの熱安定性の改良（J.Sci.Food Agric.32,451.198
1）、製パン改良剤（特開昭60−30644）などが知られて
いる。
た脂肪酸の一部を加水分解して得られる部分分解リン脂
質である。かかるリゾ型リン脂質は、水溶性が増加して
O/W型の乳化性が強くなり、また、カルシウムやマグネ
シウム等のイオンが高濃度に共存しても乳化力が低下し
ない等、優れた特性が付与されることが報告されており
（J.Amer.Oil Chem.Soc.53,425.1976）、このものの応
用例としてはミルクリプレーサー（文献上記）、マヨネ
ーズの熱安定性の改良（J.Sci.Food Agric.32,451.198
1）、製パン改良剤（特開昭60−30644）などが知られて
いる。
リン脂質をリゾ型リン脂質に変えるための加水分解の手
段には酸、アルカリ等を用いる科学的方法と酵素を用い
る方法とがあるが、化学的方法は分解反応に特異性がな
いためリゾ型リン脂質の収率が低く、また、反応には高
温を必要とし分解生成物が着色する等の不都合があり、
現在では殆ど顧みられていない。
段には酸、アルカリ等を用いる科学的方法と酵素を用い
る方法とがあるが、化学的方法は分解反応に特異性がな
いためリゾ型リン脂質の収率が低く、また、反応には高
温を必要とし分解生成物が着色する等の不都合があり、
現在では殆ど顧みられていない。
リン脂質を分解する酵素としてホスホリパーゼが知られ
ている。該酵素はその作用部位によって更に細分類さ
れ、このうちリン脂質をリゾ型リン脂質に分解するには
グリセロール残基の１位および２位に結合した脂肪酸を
それぞれ選択的に加水分解する、ホスホリパーゼA1、ま
たはA2、もしくは１位および２位の両方を加水分解する
ホスホリパーゼＢ活性を有するもののうち、いずれかが
必要とされる。
ている。該酵素はその作用部位によって更に細分類さ
れ、このうちリン脂質をリゾ型リン脂質に分解するには
グリセロール残基の１位および２位に結合した脂肪酸を
それぞれ選択的に加水分解する、ホスホリパーゼA1、ま
たはA2、もしくは１位および２位の両方を加水分解する
ホスホリパーゼＢ活性を有するもののうち、いずれかが
必要とされる。
ホスホリパーゼＡあるいはＢ活性を有する酵素は、蛇毒
や蜂毒中に存在することが古くから知られているが、こ
の他にはすい臓リパーゼ、リゾプス・デレマー（Rhizop
us delemar）・リゾプス・アルヒズス（R.arrhizus）や
ムコール・ジャバニカス（Mucor javanicus）等の少数
の微生物起源のリパーゼに、その活性の存在が報告され
ているのに過ぎない。現在、酵素を利用してリン脂質を
分解したリゾ型リン脂質も一部市販されているが、これ
は豚すい臓ホスホリパーゼA2を用いたものであり、微生
物起源のリパーゼを用いるリン脂質の改質は未だ工業的
に行われていない。
や蜂毒中に存在することが古くから知られているが、こ
の他にはすい臓リパーゼ、リゾプス・デレマー（Rhizop
us delemar）・リゾプス・アルヒズス（R.arrhizus）や
ムコール・ジャバニカス（Mucor javanicus）等の少数
の微生物起源のリパーゼに、その活性の存在が報告され
ているのに過ぎない。現在、酵素を利用してリン脂質を
分解したリゾ型リン脂質も一部市販されているが、これ
は豚すい臓ホスホリパーゼA2を用いたものであり、微生
物起源のリパーゼを用いるリン脂質の改質は未だ工業的
に行われていない。
（発明が解決しようとする問題点） 本発明は、工業的に入手可能な微生物起源のリパーゼに
つき広く検索を行って、リン脂質をリゾ型リン脂質に分
解することができる、強いホリホリパーゼＡあるいはＢ
活性を有するリパーゼ剤を見出し、もって酵素を用いた
リン脂質のリゾ型リン脂質への改変による改質に実用化
の道を開こうとするものである。
つき広く検索を行って、リン脂質をリゾ型リン脂質に分
解することができる、強いホリホリパーゼＡあるいはＢ
活性を有するリパーゼ剤を見出し、もって酵素を用いた
リン脂質のリゾ型リン脂質への改変による改質に実用化
の道を開こうとするものである。
（発明の構成） 本発明は、リン脂質にアスペルギルス属またはシュード
モナス属に属する微生物、リゾプス・ジャバニカス（Rh
izopus javanicus）リゾプス・ベニウス（Rhizopus niv
eus）およびムコール・ミーハイのうちの一つが生産す
るリパーゼを作用させ、その少なくとも一部をリゾ型リ
ン脂質とすることを特徴とするリン脂質の改質方法であ
る。アルペルギルス属に属する微生物としてはアルペル
ギルス・ニガー（Aspergillus niger）またはアスペル
ギルス・ウエンチ（Aspergillus wenti）が、シュード
モナス属に属する微生物としてはシュードモナス・フル
オレッセンス（Pseudomonus fluorescence）またはシュ
モードナス・フレイジ（Pseudomonus fragi）の生産す
るリパーゼが、高いホスホリパーゼ活性を有するので特
に有利である。これらの微生物の生産する酵素は市販さ
れているものも多く、本発明においてもこれらを利用す
ることができる。
モナス属に属する微生物、リゾプス・ジャバニカス（Rh
izopus javanicus）リゾプス・ベニウス（Rhizopus niv
eus）およびムコール・ミーハイのうちの一つが生産す
るリパーゼを作用させ、その少なくとも一部をリゾ型リ
ン脂質とすることを特徴とするリン脂質の改質方法であ
る。アルペルギルス属に属する微生物としてはアルペル
ギルス・ニガー（Aspergillus niger）またはアスペル
ギルス・ウエンチ（Aspergillus wenti）が、シュード
モナス属に属する微生物としてはシュードモナス・フル
オレッセンス（Pseudomonus fluorescence）またはシュ
モードナス・フレイジ（Pseudomonus fragi）の生産す
るリパーゼが、高いホスホリパーゼ活性を有するので特
に有利である。これらの微生物の生産する酵素は市販さ
れているものも多く、本発明においてもこれらを利用す
ることができる。
これら微生物から取得したリパーゼ剤のホスホリパーゼ
活性は、その起源によりリン脂質の１位脂肪酸を優先的
に加水分解するものと、１および２位脂肪酸の両方をほ
ぼ均一に加水分解するものとがあり、前者の例としては
アスペルギルス・ニガー、リゾプス・ジャパニカス、同
ニベウスの生産するリパーゼがあり、後者の例としては
シュードモナス・フルオレッセンス、同フレイジがあ
る。リゾ型リン脂質のみを多量に生成させるためには、
前者タイプのリパーゼを使用するのが有利である。
活性は、その起源によりリン脂質の１位脂肪酸を優先的
に加水分解するものと、１および２位脂肪酸の両方をほ
ぼ均一に加水分解するものとがあり、前者の例としては
アスペルギルス・ニガー、リゾプス・ジャパニカス、同
ニベウスの生産するリパーゼがあり、後者の例としては
シュードモナス・フルオレッセンス、同フレイジがあ
る。リゾ型リン脂質のみを多量に生成させるためには、
前者タイプのリパーゼを使用するのが有利である。
かかる酵素を作用させてリゾ型リン脂質を得るためのリ
ン脂質原料としては、例ば大豆レシチン、卵黄レシチン
等の動植物起源の市販レシチンの他、植物油の精製工程
の一つである脱ガム工程で得られる、所謂抽出油滓をも
用いることができる。反応は、水、または酵素に至適な
PHの緩衝液にリン脂質１〜50重量％の濃度に分散し、こ
の分散液にリン脂質1g当たり、山田らの方法［日本農芸
化学会誌36,860.1962］により測定したリパーゼ活用が
１〜10000ユニットに相当する量のリパーゼを加え、反
応液を揺動させつつ20〜60℃、より好ましくは25〜40℃
で３〜24時間反応させるのがよい。
ン脂質原料としては、例ば大豆レシチン、卵黄レシチン
等の動植物起源の市販レシチンの他、植物油の精製工程
の一つである脱ガム工程で得られる、所謂抽出油滓をも
用いることができる。反応は、水、または酵素に至適な
PHの緩衝液にリン脂質１〜50重量％の濃度に分散し、こ
の分散液にリン脂質1g当たり、山田らの方法［日本農芸
化学会誌36,860.1962］により測定したリパーゼ活用が
１〜10000ユニットに相当する量のリパーゼを加え、反
応液を揺動させつつ20〜60℃、より好ましくは25〜40℃
で３〜24時間反応させるのがよい。
所定時間経過した反応液は、例えば製パンへの利用では
これをそのまま生地の混捏水として使用することもでき
るが、一般的には必要に応じ加熱等によりリパーゼを失
活せしめ、更に必要に応じ薄層濃縮等の適宜の濃縮機に
よる濃縮、更には噴霧乾燥、凍結乾燥等の適宜の乾燥手
段を施して、濃縮もしくは乾燥製品とすることもでき
る。
これをそのまま生地の混捏水として使用することもでき
るが、一般的には必要に応じ加熱等によりリパーゼを失
活せしめ、更に必要に応じ薄層濃縮等の適宜の濃縮機に
よる濃縮、更には噴霧乾燥、凍結乾燥等の適宜の乾燥手
段を施して、濃縮もしくは乾燥製品とすることもでき
る。
以下実施例により具体的に説明する。
（実施例） 実施例１ リン脂質１−パルミトイル２−オレイルホスファチジル
コリン10mgおよび表１に挙げた各微生物起源の市販リパ
ーゼ剤400ユニットを、0.1Mリン酸緩衝液（PH7.0）1ml
に分散し、37℃恒温槽中で攪はんしつつ３時間反応させ
た。経時後反応液を凍結乾燥し、このもののクロロホル
ム−メタノール（2:1）抽出液に内部標準物質としてス
テアリン酸2mgを加え、シリカゲル薄層板にスポットし
て、クロロホルム：メタノール：水（60:30:3）を展開
溶媒として薄層クロマトグラフィーを行った。展開後、
遊離脂肪酸区分およびリゾホスファチジルコリン区分を
それぞれ掻き取り、前者については三フッ化メタノール
法で脂肪酸をメチルエステル化後、ガスクロマトグラフ
ィーによりパルミチン酸とオレイン酸の定量を行い、後
者についてはこれを過塩素酸分解後リンの定量を行って
リゾホスファチジルコリンの生成量を算出した。結果を
表１にまとめる。
コリン10mgおよび表１に挙げた各微生物起源の市販リパ
ーゼ剤400ユニットを、0.1Mリン酸緩衝液（PH7.0）1ml
に分散し、37℃恒温槽中で攪はんしつつ３時間反応させ
た。経時後反応液を凍結乾燥し、このもののクロロホル
ム−メタノール（2:1）抽出液に内部標準物質としてス
テアリン酸2mgを加え、シリカゲル薄層板にスポットし
て、クロロホルム：メタノール：水（60:30:3）を展開
溶媒として薄層クロマトグラフィーを行った。展開後、
遊離脂肪酸区分およびリゾホスファチジルコリン区分を
それぞれ掻き取り、前者については三フッ化メタノール
法で脂肪酸をメチルエステル化後、ガスクロマトグラフ
ィーによりパルミチン酸とオレイン酸の定量を行い、後
者についてはこれを過塩素酸分解後リンの定量を行って
リゾホスファチジルコリンの生成量を算出した。結果を
表１にまとめる。
表１に見られるように、本発明に係るアスペルギルス属
およびシュードモナス属に属する微生物、リゾプス・ジ
ャバニカス、同ニベウス、ムコール・ミーハイから取得
したリパーゼ剤は、いずれもホスホリパーゼ活性を有
し、リン脂質１−パルミトイル２−オレイルホスファチ
ジルコリンに作用してリゾ型リン脂質であるリゾホスフ
ァチジルコリン（表中リゾPCと略記）を生成した。
およびシュードモナス属に属する微生物、リゾプス・ジ
ャバニカス、同ニベウス、ムコール・ミーハイから取得
したリパーゼ剤は、いずれもホスホリパーゼ活性を有
し、リン脂質１−パルミトイル２−オレイルホスファチ
ジルコリンに作用してリゾ型リン脂質であるリゾホスフ
ァチジルコリン（表中リゾPCと略記）を生成した。
一方、キャンディダ・シリンドラセア、クロモバクテリ
ウム・ビスコサム、アースロバクター・ユーリアファシ
エンス等の生産するリパーゼにはホスホリパーゼ活性が
殆どないか、あるいは極めて微弱なものであり実用化の
可能性はなかった。
ウム・ビスコサム、アースロバクター・ユーリアファシ
エンス等の生産するリパーゼにはホスホリパーゼ活性が
殆どないか、あるいは極めて微弱なものであり実用化の
可能性はなかった。
また、ホスホリパーゼ活性を有するリパーゼ剤において
も、その作用機作によってリゾホスファチジルコリン生
成能にかなりの差があり、リゾ型リン脂質を多量に生成
させるには、特にリン脂質の１位脂肪酸を優先的に分解
するタイプ（表１中の遊離脂肪酸組成の欄でパルミチン
酸（１位脂肪酸）がオレイン酸（２位脂肪酸）より多い
もの）のリパーゼ剤の使用が好ましいことが示唆され
た。
も、その作用機作によってリゾホスファチジルコリン生
成能にかなりの差があり、リゾ型リン脂質を多量に生成
させるには、特にリン脂質の１位脂肪酸を優先的に分解
するタイプ（表１中の遊離脂肪酸組成の欄でパルミチン
酸（１位脂肪酸）がオレイン酸（２位脂肪酸）より多い
もの）のリパーゼ剤の使用が好ましいことが示唆され
た。
実施例２ 大豆リン脂質（独スターンケミー社製スターンパーPM）
の10％（W/W）緩衝液＊分散液50gに表２収載の微生物起
源のリパーゼ各1000ユニットを加え、ロータリーシェー
カー中37℃で24時間反応させた。
の10％（W/W）緩衝液＊分散液50gに表２収載の微生物起
源のリパーゼ各1000ユニットを加え、ロータリーシェー
カー中37℃で24時間反応させた。
＊緩衝液 シュードモナス・フルオレッセンス、同フレイジ、リゾ
プス・ジャバニカス、同ニベウス生産の酵素剤について
は0.1Mリン酸緩衝液（PH7.0）、アスペルギルス・ニガ
ー生産の酵素剤については0.1M酢酸緩衝液（PH5.6）を
使用。
プス・ジャバニカス、同ニベウス生産の酵素剤について
は0.1Mリン酸緩衝液（PH7.0）、アスペルギルス・ニガ
ー生産の酵素剤については0.1M酢酸緩衝液（PH5.6）を
使用。
経時後、凍結乾燥を行い、そのクロロホルム−メタノー
ル抽出物につき、クロロホルム−メタノール−水（65:2
5:4）およびブタノール−酢酸−水（60:20:20）の２種
の展開溶媒を用いた二次元薄層クロマトグラフィーを行
った。ホスファチジルコン（PC）、ホスファチジルエタ
ノールアミン（PE）、リゾホスファチジルコリン（リゾ
PC）およびリゾホスファチジルエタノールアミン（リゾ
PE）の各区分を掻き取り、それぞれにつき過塩素酸分解
後リンの定量を行ってこれらの組成比を求めた。結果を
表２に示す。
ル抽出物につき、クロロホルム−メタノール−水（65:2
5:4）およびブタノール−酢酸−水（60:20:20）の２種
の展開溶媒を用いた二次元薄層クロマトグラフィーを行
った。ホスファチジルコン（PC）、ホスファチジルエタ
ノールアミン（PE）、リゾホスファチジルコリン（リゾ
PC）およびリゾホスファチジルエタノールアミン（リゾ
PE）の各区分を掻き取り、それぞれにつき過塩素酸分解
後リンの定量を行ってこれらの組成比を求めた。結果を
表２に示す。
表２に見るように、基質に大豆リン脂質を用いた場合に
も、本発明に係る微生物起源のリパーゼはいずれもリゾ
型リン脂質を生成するが、 （リゾPC＋リゾPE）／（PC＋PE＋リゾPC＋リゾPE） で算出した「リゾ化率」は、アスペルギルス・ニガーが
最も大きく、以下リゾプス・ジャバニカス、ムコール・
ミーハイ、リゾプス・ニベウス、シュードモナス・フル
オレッセンスおよび同フレイジの順で、リゾ型リン脂質
を得るには１位脂肪酸に優先的に作用するタイプのリパ
ーゼの使用が望ましいという先の実施例１の結果を裏付
けるものであった。
も、本発明に係る微生物起源のリパーゼはいずれもリゾ
型リン脂質を生成するが、 （リゾPC＋リゾPE）／（PC＋PE＋リゾPC＋リゾPE） で算出した「リゾ化率」は、アスペルギルス・ニガーが
最も大きく、以下リゾプス・ジャバニカス、ムコール・
ミーハイ、リゾプス・ニベウス、シュードモナス・フル
オレッセンスおよび同フレイジの順で、リゾ型リン脂質
を得るには１位脂肪酸に優先的に作用するタイプのリパ
ーゼの使用が望ましいという先の実施例１の結果を裏付
けるものであった。
実施例３ 実施例２の大豆リン脂質を卵黄リン脂質（和光純薬工業
製 卵製レシチン、生化学用）に、リパーゼ使用量を30
00ユニットに、それぞれ代えた以外は実施例２と同様に
操作して、表３の結果を得た。本発明に係る微生物起源
のリパーゼは卵黄リン脂質にも作用してリゾ型リン脂質
を生成することが確認された。反応の傾向は大豆リン脂
質のそれと略同様であった。
製 卵製レシチン、生化学用）に、リパーゼ使用量を30
00ユニットに、それぞれ代えた以外は実施例２と同様に
操作して、表３の結果を得た。本発明に係る微生物起源
のリパーゼは卵黄リン脂質にも作用してリゾ型リン脂質
を生成することが確認された。反応の傾向は大豆リン脂
質のそれと略同様であった。
実施例４ 実施例２で使用したのと同一の大豆リン脂質の20％（W/
W）水分散液50gにアスペルギルス・ニガー起源のリパー
ゼ剤（天野製薬リパーゼＡ）2000ユニットを加え、ロー
タリーシェーカー中37℃で24時間反応させた。
W）水分散液50gにアスペルギルス・ニガー起源のリパー
ゼ剤（天野製薬リパーゼＡ）2000ユニットを加え、ロー
タリーシェーカー中37℃で24時間反応させた。
反応液を実施例２に準じて分析した結果は、表４に示す
とおりであり、高濃度水分散液においてもリパーゼによ
る分解反応が正常に行われることが分かった。
とおりであり、高濃度水分散液においてもリパーゼによ
る分解反応が正常に行われることが分かった。
実施例５ 本発明の方法で得た分解物の乳化力を次のとおり試験し
た。
た。
本発明の方法によるリン脂質として実施例４で得た酵素
分解物の凍結乾燥品を、対照区として未分解大豆レシチ
ンを、各々試料とし、試料各0.5gと表５に記載の各濃度
の塩化カルシウム水溶液5mlを試験管にとり、日音医理
科器械製作所製ホモジナイザー「ヒスコトロン」で4.5m
mφシャフトを用い10.000rpm.2分間分散させ、乳化状態
を観察した。。
分解物の凍結乾燥品を、対照区として未分解大豆レシチ
ンを、各々試料とし、試料各0.5gと表５に記載の各濃度
の塩化カルシウム水溶液5mlを試験管にとり、日音医理
科器械製作所製ホモジナイザー「ヒスコトロン」で4.5m
mφシャフトを用い10.000rpm.2分間分散させ、乳化状態
を観察した。。
以上のように、本発明による酵素処置レシチンは、未処
理レシチンでは乳化力が殆どないイオン強度の高い系に
おいても優れた乳化力を発現することが示された。
理レシチンでは乳化力が殆どないイオン強度の高い系に
おいても優れた乳化力を発現することが示された。
（発明の効果） 本発明によれば、工業的に入手が可能な市販の微生物起
源のリパーゼ剤を用い、広範な原料リン脂質をリゾ型リ
ン脂質に改質することができる。該リゾ型リン脂質は特
に水系分散媒における乳化性に優れた物質であり、この
ものを安価に提供することを可能とした本発明は、特に
食品工業を中心に産業面に多大の貢献を果たすものであ
る。
源のリパーゼ剤を用い、広範な原料リン脂質をリゾ型リ
ン脂質に改質することができる。該リゾ型リン脂質は特
に水系分散媒における乳化性に優れた物質であり、この
ものを安価に提供することを可能とした本発明は、特に
食品工業を中心に産業面に多大の貢献を果たすものであ
る。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ｃ１２Ｒ 1:38） (Ｃ１２Ｐ 13/00 Ｃ１２Ｒ 1:845） (Ｃ１２Ｐ 13/00 Ｃ１２Ｒ 1:785）
Claims (3)
- 【請求項１】リン脂質にアスペルギルス属またはシュー
ドモナス属に属する微生物、リゾプス・ジャバニカス、
リゾプス・ニベウスおよびムコール・ミーハイのうちの
一つが生産するリパーゼを作用させ、その少なくとも一
部をリゾ型リン脂質とすることを特徴とするリン脂質の
改質方法。 - 【請求項２】アスペルギルス属に属する微生物がアスペ
ルギルス・ニガーまたはアスペルギルス・ウェンチであ
る特許請求の範囲第（１）項記載のリン脂質の改質方
法。 - 【請求項３】シュードモナス属に属する微生物がシュー
ドモナス・フルオレッセンスまたはシュードモナス・フ
レイジである特許請求の範囲第（１）項記載のリン脂質
の改質方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP18429286A JPH0761273B2 (ja) | 1986-08-07 | 1986-08-07 | リン脂質の改質方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP18429286A JPH0761273B2 (ja) | 1986-08-07 | 1986-08-07 | リン脂質の改質方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6342691A JPS6342691A (ja) | 1988-02-23 |
| JPH0761273B2 true JPH0761273B2 (ja) | 1995-07-05 |
Family
ID=16150775
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP18429286A Expired - Fee Related JPH0761273B2 (ja) | 1986-08-07 | 1986-08-07 | リン脂質の改質方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0761273B2 (ja) |
Families Citing this family (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH02273536A (ja) * | 1989-04-13 | 1990-11-08 | Yakult Honsha Co Ltd | 界面活性剤およびその製造法 |
| DK0575133T4 (da) * | 1992-06-16 | 2008-10-20 | Sankyo Lifetech Company Ltd | Hidtil ukendt Phospholipase A1, fremgangsmåde til fremstilling deraf og anvendelsen deraf |
| JP3478239B2 (ja) | 2000-05-11 | 2003-12-15 | コベルコ建機株式会社 | クローラクレーン |
| DE10340739A1 (de) * | 2003-09-04 | 2005-04-07 | Satia Gmbh | Verfahren zur enzymatischen Herstellung von Mono- und Diacylglycerid-haltigen Emulgatoren |
-
1986
- 1986-08-07 JP JP18429286A patent/JPH0761273B2/ja not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS6342691A (ja) | 1988-02-23 |
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