JPH08176015A - 免疫グロブリン含有組成物 - Google Patents
免疫グロブリン含有組成物Info
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- JPH08176015A JPH08176015A JP19561295A JP19561295A JPH08176015A JP H08176015 A JPH08176015 A JP H08176015A JP 19561295 A JP19561295 A JP 19561295A JP 19561295 A JP19561295 A JP 19561295A JP H08176015 A JPH08176015 A JP H08176015A
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 プレカリクレイン、カリクレインが十分に除
去され、または抗補体価の十分に低下された免疫グロブ
リン組成物を提供することであり、かくして従来品に比
べてさらに安全性が保証されており、静脈投与用として
充分に適用できるものが提供される。 【解決手段】 カリクレイン値が多くとも０．０２であ
る免疫グロブリン含有組成物。該組成物は、好適には粗
製γ−グロブリン画分を、アミノベンズアミジン、アミ
ノフェニルグアニジンおよび塩基性アミノ酸から選ばれ
る化合物を水不溶性担体に共有結合した固定化担体で処
理することによって得られるものである。
去され、または抗補体価の十分に低下された免疫グロブ
リン組成物を提供することであり、かくして従来品に比
べてさらに安全性が保証されており、静脈投与用として
充分に適用できるものが提供される。 【解決手段】 カリクレイン値が多くとも０．０２であ
る免疫グロブリン含有組成物。該組成物は、好適には粗
製γ−グロブリン画分を、アミノベンズアミジン、アミ
ノフェニルグアニジンおよび塩基性アミノ酸から選ばれ
る化合物を水不溶性担体に共有結合した固定化担体で処
理することによって得られるものである。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は免疫グロブリン組成物に
関する。詳細にはカリクレイン値が多くとも０．０２で
ある免疫グロブリン組成物、特にアミノベンズアミジ
ン、アミノフェニルグアニジンおよび塩基性アミノ酸か
ら選ばれる化合物を水不溶性担体に共有結合した固定化
担体で粗製γ−グロブリン画分を処理することにより、
グロブリン画分からプレカリクレインまたはカリクレイ
ンが除去され、またグロブリン画分中の抗補体価が低下
させられた免疫グロブリン組成物に関する。
関する。詳細にはカリクレイン値が多くとも０．０２で
ある免疫グロブリン組成物、特にアミノベンズアミジ
ン、アミノフェニルグアニジンおよび塩基性アミノ酸か
ら選ばれる化合物を水不溶性担体に共有結合した固定化
担体で粗製γ−グロブリン画分を処理することにより、
グロブリン画分からプレカリクレインまたはカリクレイ
ンが除去され、またグロブリン画分中の抗補体価が低下
させられた免疫グロブリン組成物に関する。
【０００２】
【従来の技術・発明が解決しようとする課題】血漿由来
の粗製γ−グロブリン画分中には、プレカリクレイン、
カリクレインが含まれ、また抗補体価も高いことが問題
とされている。
の粗製γ−グロブリン画分中には、プレカリクレイン、
カリクレインが含まれ、また抗補体価も高いことが問題
とされている。
【０００３】すなわち、従来からの分画法、例えば、エ
タノール分画法、ポリエチレングリコール法あるいは硫
安分画法等によっても上記の問題点を克服するまでには
至っていない。
タノール分画法、ポリエチレングリコール法あるいは硫
安分画法等によっても上記の問題点を克服するまでには
至っていない。
【０００４】そこで、各種の解決手段が考えられてい
る。たとえば、プレカリクレインを除く方法としてＤＥ
ＡＥ−あるいはＱＡＥ−セファデックスによる処理（特
開昭５６−１６４１６号）、カリクレインを除く方法と
してポリエチレングリコールによる処理（特開昭５９−
１８４１３３号）、そして抗補体価を下げる方法として
固定化プラスミンによる処理（特開昭５６−７７２１
号）、酸処理（特開昭５７−３２２２８号）、ＣＭ−セ
ルロースによる処理（特開昭５９−２２５１２４号）、
アルミナ、珪酸等による処理（特開昭６０−６６２２
号）などが挙げられる。
る。たとえば、プレカリクレインを除く方法としてＤＥ
ＡＥ−あるいはＱＡＥ−セファデックスによる処理（特
開昭５６−１６４１６号）、カリクレインを除く方法と
してポリエチレングリコールによる処理（特開昭５９−
１８４１３３号）、そして抗補体価を下げる方法として
固定化プラスミンによる処理（特開昭５６−７７２１
号）、酸処理（特開昭５７−３２２２８号）、ＣＭ−セ
ルロースによる処理（特開昭５９−２２５１２４号）、
アルミナ、珪酸等による処理（特開昭６０−６６２２
号）などが挙げられる。
【０００５】しかし、これらの方法によっても上記問題
点を十分に解決された免疫グロブリン画分は得られてい
ない。
点を十分に解決された免疫グロブリン画分は得られてい
ない。
【０００６】従って、本発明はプレカリクレイン、カリ
クレインが十分に除去され、または抗補体価の十分に低
下された免疫グロブリン組成物を提供することを目的と
する。
クレインが十分に除去され、または抗補体価の十分に低
下された免疫グロブリン組成物を提供することを目的と
する。
【０００７】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、上記目的
を達成するために種々研究を重ねて来たところ、粗製γ
−グロブリン画分をアミノベンズアミジン、アミノフェ
ニルグアニジンおよび塩基性アミノ酸から選ばれる化合
物を水不溶性担体に共有結合させた固定化担体で処理す
ることにより、上記目的が達成され、カリクレイン値が
多くとも０．０２である免疫グロブリン含有組成物が得
られることを見出した。
を達成するために種々研究を重ねて来たところ、粗製γ
−グロブリン画分をアミノベンズアミジン、アミノフェ
ニルグアニジンおよび塩基性アミノ酸から選ばれる化合
物を水不溶性担体に共有結合させた固定化担体で処理す
ることにより、上記目的が達成され、カリクレイン値が
多くとも０．０２である免疫グロブリン含有組成物が得
られることを見出した。
【０００８】即ち、本発明は下記の免疫グロブリン含有
組成物に関する。 (1) カリクレイン値が多くも０．０２である免疫グロブ
リン含有組成物。 (2) 粗製γ−グロブリン画分を、アミノベンズアミジ
ン、アミノフェニルグアニジンおよび塩基性アミノ酸か
ら選ばれる化合物を水不溶性担体に共有結合した固定化
担体で処理することによって得られる上記(1) の免疫グ
ロブリン含有組成物。 (3) 処理条件が、pH６〜８である上記(2) 項記載の免疫
グロブリン含有組成物。 (4) 処理条件が、塩濃度0.０１〜0.２Ｍである上記(2)
または(3) 記載の免疫グロブリン含有組成物。
組成物に関する。 (1) カリクレイン値が多くも０．０２である免疫グロブ
リン含有組成物。 (2) 粗製γ−グロブリン画分を、アミノベンズアミジ
ン、アミノフェニルグアニジンおよび塩基性アミノ酸か
ら選ばれる化合物を水不溶性担体に共有結合した固定化
担体で処理することによって得られる上記(1) の免疫グ
ロブリン含有組成物。 (3) 処理条件が、pH６〜８である上記(2) 項記載の免疫
グロブリン含有組成物。 (4) 処理条件が、塩濃度0.０１〜0.２Ｍである上記(2)
または(3) 記載の免疫グロブリン含有組成物。
【０００９】本発明の免疫グロブリン含有組成物は、カ
リクレイン値が多くとも０．０２であり、好ましくは多
くとも０．０１（特に多くとも０．０１３）、より好ま
しくは多くとも０．００７である。
リクレイン値が多くとも０．０２であり、好ましくは多
くとも０．０１（特に多くとも０．０１３）、より好ま
しくは多くとも０．００７である。
【００１０】また、本発明の免疫グロブリン含有組成物
は、その抗補体価が２０ＣＨ50単位／ml以下、好ましく
は１５ＣＨ50単位／ml以下である。
は、その抗補体価が２０ＣＨ50単位／ml以下、好ましく
は１５ＣＨ50単位／ml以下である。
【００１１】かかる免疫グロブリン含有組成物は、好適
には例えば次のようにして調製される。本発明の免疫グ
ロブリン含有組成物調製用として用いられる粗製γ−グ
ロブリン画分としては、プレカリクレインまたはカリク
レインを夾雑するもの、あるいは抗補体価が高いもの
（特に、抗補体価が２０ＣＨ50単位／ml以上のもの）で
あれば特に限定されない。例えば、エタノール分画法
〔ジヤーナル・オブ・アメリカン・ケミカル・ソサイア
ティ（Ｊ. Am. Chem. Soc.) 68, 459(1946) 〕、ポリエ
チレングリコール分画法（特開昭４８−１０１５１６
号）、硫安分画法〔ジヤーナル・オブ・アメリカン・ケ
ミカル・ソサイアティ(J. Am. Chem. Soc.) 62, 3386(1
940)〕等、あるいはこれらの任意の２種以上の方法を組
み合わせて、γ−グロブリン含有物（たとえば、血漿）
を処理して得られたもの、筋注用に調製された従来既知
のγ−グロブリン、静注用に調製されたγ−グロブリン
も粗製γ−グロブリン画分に含まれる。
には例えば次のようにして調製される。本発明の免疫グ
ロブリン含有組成物調製用として用いられる粗製γ−グ
ロブリン画分としては、プレカリクレインまたはカリク
レインを夾雑するもの、あるいは抗補体価が高いもの
（特に、抗補体価が２０ＣＨ50単位／ml以上のもの）で
あれば特に限定されない。例えば、エタノール分画法
〔ジヤーナル・オブ・アメリカン・ケミカル・ソサイア
ティ（Ｊ. Am. Chem. Soc.) 68, 459(1946) 〕、ポリエ
チレングリコール分画法（特開昭４８−１０１５１６
号）、硫安分画法〔ジヤーナル・オブ・アメリカン・ケ
ミカル・ソサイアティ(J. Am. Chem. Soc.) 62, 3386(1
940)〕等、あるいはこれらの任意の２種以上の方法を組
み合わせて、γ−グロブリン含有物（たとえば、血漿）
を処理して得られたもの、筋注用に調製された従来既知
のγ−グロブリン、静注用に調製されたγ−グロブリン
も粗製γ−グロブリン画分に含まれる。
【００１２】固定化担体は、アミノベンズアミジン、ア
ミノフェニルグアニジンあるいは塩基性アミノ酸（たと
えば、リジン、アルギニンなど）から選ばれる化合物を
水不溶性担体に共有結合させたものである。水不溶性担
体としてはセルロース、アガロース、デキストラン、ポ
リアクリルアミド、アミノ酸共重合体等が挙げられる。
固定化は、公知の方法に準じて行えばよい。例えば、特
公昭５７−１３２６６号に開示の方法等が例示される。
ミノフェニルグアニジンあるいは塩基性アミノ酸（たと
えば、リジン、アルギニンなど）から選ばれる化合物を
水不溶性担体に共有結合させたものである。水不溶性担
体としてはセルロース、アガロース、デキストラン、ポ
リアクリルアミド、アミノ酸共重合体等が挙げられる。
固定化は、公知の方法に準じて行えばよい。例えば、特
公昭５７−１３２６６号に開示の方法等が例示される。
【００１３】また、共有結合を形成させるために、架橋
剤および縮合剤を用いることも可能である。一例を挙げ
ると、シアン化ブロムで活性化したアガロースをε−ア
ミノカプロン酸（架橋剤）と結合させた後、１−エチル
−３−（３−ジメチルアミノプロピル）カルボジイミド
（縮合剤）の存在下、アミノベンズアミジンと結合させ
て、固定化担体を得る。当該担体の市販品として、ベン
ズアミジン−セファロース６Ｂ（登録商標、ファルマシ
ア社製）などがある。
剤および縮合剤を用いることも可能である。一例を挙げ
ると、シアン化ブロムで活性化したアガロースをε−ア
ミノカプロン酸（架橋剤）と結合させた後、１−エチル
−３−（３−ジメチルアミノプロピル）カルボジイミド
（縮合剤）の存在下、アミノベンズアミジンと結合させ
て、固定化担体を得る。当該担体の市販品として、ベン
ズアミジン−セファロース６Ｂ（登録商標、ファルマシ
ア社製）などがある。
【００１４】処理方法としては、カラム法、バッチ法の
どちらを用いてもよい。その際の条件としては、好まし
くは次のとおりである。即ち、いずれの方法において
も、処理条件はpH６〜８、塩濃度0.０１〜0.２Ｍである
ことが好ましい。
どちらを用いてもよい。その際の条件としては、好まし
くは次のとおりである。即ち、いずれの方法において
も、処理条件はpH６〜８、塩濃度0.０１〜0.２Ｍである
ことが好ましい。
【００１５】具体的にはバッチ法の場合、pH６〜８、塩
濃度0・０１〜0.２Ｍの溶液（たとえば、生理食塩液、0.
０５Ｍリン酸緩衝液など）に溶解した粗製γ−グロブリ
ン画分（蛋白濃度としては、１〜１０ｗ／ｖ％であるこ
とが好ましい）を同じ溶液で平衡化した固定化担体と接
触させる。その条件としては、固定化担体１mlに対して
粗製γ−グロブリン画分溶液１〜１００ml程度と混合さ
せ、４±２℃で３０分〜２時間程度であることが好まし
い。その後、遠心分離して上清のみを回収する。
濃度0・０１〜0.２Ｍの溶液（たとえば、生理食塩液、0.
０５Ｍリン酸緩衝液など）に溶解した粗製γ−グロブリ
ン画分（蛋白濃度としては、１〜１０ｗ／ｖ％であるこ
とが好ましい）を同じ溶液で平衡化した固定化担体と接
触させる。その条件としては、固定化担体１mlに対して
粗製γ−グロブリン画分溶液１〜１００ml程度と混合さ
せ、４±２℃で３０分〜２時間程度であることが好まし
い。その後、遠心分離して上清のみを回収する。
【００１６】カラム法の場合、pH６〜８、塩濃度0.０１
〜0.２Ｍの溶液（たとえば、生理食塩液、0.０５Ｍリン
酸緩衝液など）に溶解した粗製γ−グロブリン画分（蛋
白濃度としては、１〜１０ｗ／ｖ％であることが好まし
い）を同じ溶液で平衡化した固定化担体（カラム）にお
いて接触、展開させる。その条件としては、固定化担体
１mlに対して粗製γ−グロブリン画分溶液１〜１００ml
程度と接触させ、流速１〜１０ml／分程度で展開するこ
とが好ましい。その後、非吸着の透過画分のみを回収す
る。
〜0.２Ｍの溶液（たとえば、生理食塩液、0.０５Ｍリン
酸緩衝液など）に溶解した粗製γ−グロブリン画分（蛋
白濃度としては、１〜１０ｗ／ｖ％であることが好まし
い）を同じ溶液で平衡化した固定化担体（カラム）にお
いて接触、展開させる。その条件としては、固定化担体
１mlに対して粗製γ−グロブリン画分溶液１〜１００ml
程度と接触させ、流速１〜１０ml／分程度で展開するこ
とが好ましい。その後、非吸着の透過画分のみを回収す
る。
【００１７】こうして得られたγ−グロブリン画分は、
公知の手段により精製、例えば透析、イオン交換クロマ
トグラフィーを施した後、本発明の免疫グロブリンとし
て調製される。
公知の手段により精製、例えば透析、イオン交換クロマ
トグラフィーを施した後、本発明の免疫グロブリンとし
て調製される。
【００１８】
【実施例・参考例・実験例】本発明を詳細に説明するた
めに、実施例、参考例、実験例を挙げて説明するが、本
発明はこれらに限定されるものではない。
めに、実施例、参考例、実験例を挙げて説明するが、本
発明はこれらに限定されるものではない。
【００１９】なお、以下の実施例および実験例におい
て、γ−グロブリン量は２８０nmの吸光度として、カリ
クレイン量はPro-Phe-Arg-パラニトロソアニリドを用い
た発色法により４０５nmの吸光度として測定したもので
あり、また抗補体価はカバットとマイヤーの方法〔エク
スペリメンタル・イムノケミストリー，２２５（１９６
１）〕および西岡・岡田の方法〔免疫の生化学，１０
３，昭和４６年（共市出版）〕により測定したものであ
る。さらに、凝集度は高速ゲル濾過法（カラムは東洋曹
逹社製ＳＷ3000、検出器はウォーターズ社製モデル440
を用いた) により測定したものである。
て、γ−グロブリン量は２８０nmの吸光度として、カリ
クレイン量はPro-Phe-Arg-パラニトロソアニリドを用い
た発色法により４０５nmの吸光度として測定したもので
あり、また抗補体価はカバットとマイヤーの方法〔エク
スペリメンタル・イムノケミストリー，２２５（１９６
１）〕および西岡・岡田の方法〔免疫の生化学，１０
３，昭和４６年（共市出版）〕により測定したものであ
る。さらに、凝集度は高速ゲル濾過法（カラムは東洋曹
逹社製ＳＷ3000、検出器はウォーターズ社製モデル440
を用いた) により測定したものである。
【００２０】実施例１ エタノール分画法により得られた粗製γ−グロブリン画
分を生理食塩液で５ｗ／ｖ％に調整した（カリクレイン
値 0.816、抗補体価 53)。一方、ベンズアミジン−セフ
ァロース６Ｂ（ファルマシア社製）を生理食塩液で平衡
化した。このカラム５mlにγ−グロブリン溶液２０mlを
チャージし、透過画分を採取した。こうして得られたγ
−グロブリンはカリクレイン値0.02、抗補体価１５であ
り、良好なものであった。
分を生理食塩液で５ｗ／ｖ％に調整した（カリクレイン
値 0.816、抗補体価 53)。一方、ベンズアミジン−セフ
ァロース６Ｂ（ファルマシア社製）を生理食塩液で平衡
化した。このカラム５mlにγ−グロブリン溶液２０mlを
チャージし、透過画分を採取した。こうして得られたγ
−グロブリンはカリクレイン値0.02、抗補体価１５であ
り、良好なものであった。
【００２１】実施例２ ポリエチレングリコール分画法により得られた粗製γ−
グロブリン画分を生理食塩液で５ｗ／ｖ％に調整した
（カリクレイン値 0.027) 。このグロブリン溶液５０ml
を用いる以外は実施例１に準じて行い、同様にカリクレ
イン含量の少ないγ−グロブリン（カリクレイン値 0.0
07) を得た。
グロブリン画分を生理食塩液で５ｗ／ｖ％に調整した
（カリクレイン値 0.027) 。このグロブリン溶液５０ml
を用いる以外は実施例１に準じて行い、同様にカリクレ
イン含量の少ないγ−グロブリン（カリクレイン値 0.0
07) を得た。
【００２２】実施例３ 参考例１（後述）で調製したｐ−アミノベンズアミジン
結合アガロースを用いて、実施例１に準じて操作し、同
様にカリクレイン値（０．０１８）、抗補体価（１４）
が共に低いγ−グロブリンを得た。
結合アガロースを用いて、実施例１に準じて操作し、同
様にカリクレイン値（０．０１８）、抗補体価（１４）
が共に低いγ−グロブリンを得た。
【００２３】実施例４ 参考例２（後述）で調製したｐ−アミノベンズアミジン
結合アガロースを用いて、実施例２に準じて操作し、同
様にカリクレイン値（０．００８）が低いγ−グロブリ
ンを得た。
結合アガロースを用いて、実施例２に準じて操作し、同
様にカリクレイン値（０．００８）が低いγ−グロブリ
ンを得た。
【００２４】参考例１ アガロースを室温下、pH１１においてシアン化ブロムで
活性化させた後、ε−アミノカプロン酸を添加し、pH9.
５で２４時間反応させ、結合させた。十分洗浄後、pH５
に調整し、ｐ−アミノベンズアミジン及び１−エチル−
３−（３−ジメチルアミノプロピル）カルボジイミドを
添加して２４時間反応させ、ｐ−アミノベンズアミジン
結合アガロースを得た。
活性化させた後、ε−アミノカプロン酸を添加し、pH9.
５で２４時間反応させ、結合させた。十分洗浄後、pH５
に調整し、ｐ−アミノベンズアミジン及び１−エチル−
３−（３−ジメチルアミノプロピル）カルボジイミドを
添加して２４時間反応させ、ｐ−アミノベンズアミジン
結合アガロースを得た。
【００２５】参考例２ ｐ−アミノベンズアミジンの代わりに、ｐ−アミノベン
ズグアニジンを用いて、参考例１と同様に操作し、ｐ−
アミノベンズグアニジン結合アガロースを得た。
ズグアニジンを用いて、参考例１と同様に操作し、ｐ−
アミノベンズグアニジン結合アガロースを得た。
【００２６】実験例１ ｐ−アミノベンズアミジン結合セファロース６Ｂカラム
（５ml）を生理食塩液で平衡化した後、各出発原料を生
理食塩液で５ｗ／ｖ％に調整したものをチャージし、透
過画分を５mlずつ分取した。かくして各分についてのγ
−グロブリン量およびカリクレイン量を前述の方法によ
って測定し、その結果を表１に示した。出発原料として
は、血漿をエタノール分画法に付して得られた粗製γ−
グロブリン画分（筋注製剤用）、これをさらにポリエチ
レングリコール（ＰＥＧ）分画法により処理して得られ
た粗製γ−グロブリン画分（静注製剤用）を用いた。
（物性を下記表１に示す）
（５ml）を生理食塩液で平衡化した後、各出発原料を生
理食塩液で５ｗ／ｖ％に調整したものをチャージし、透
過画分を５mlずつ分取した。かくして各分についてのγ
−グロブリン量およびカリクレイン量を前述の方法によ
って測定し、その結果を表１に示した。出発原料として
は、血漿をエタノール分画法に付して得られた粗製γ−
グロブリン画分（筋注製剤用）、これをさらにポリエチ
レングリコール（ＰＥＧ）分画法により処理して得られ
た粗製γ−グロブリン画分（静注製剤用）を用いた。
（物性を下記表１に示す）
【００２７】
【表１】
【００２８】実験例２ 本発明処理後の抗補体価、凝集度の変化を調べた。カラ
ムとしてはｐ−アミノベンズアミジン結合セファロース
６Ｂ（１０ml）を、出発原料としては血漿をエタノール
分画法により処理して得た粗製γ−グロブリン画分の生
理食塩溶液（５ｗ／ｖ％）２０mlを用いて本発明方法を
実施した。かくして得られた免疫グロブリンについて、
その抗補体価、凝集度を前述の方法にて測定し、原料物
質のそれと比較した。その結果は表２に示した通りであ
る。
ムとしてはｐ−アミノベンズアミジン結合セファロース
６Ｂ（１０ml）を、出発原料としては血漿をエタノール
分画法により処理して得た粗製γ−グロブリン画分の生
理食塩溶液（５ｗ／ｖ％）２０mlを用いて本発明方法を
実施した。かくして得られた免疫グロブリンについて、
その抗補体価、凝集度を前述の方法にて測定し、原料物
質のそれと比較した。その結果は表２に示した通りであ
る。
【００２９】
【表２】
【００３０】実験例３ 使用する担体の違いによる効果を比較した。カラムは１
０mlとし、出発原料としては血漿をエタノール分画法に
付して得られた粗製γ−グロブリン画分を、さらにポリ
エチレングリコール分画法で処理して得られた粗製γ−
グロブリン画分の生理食塩溶液（５ｗ／ｖ％）２０mlを
用い、担体としては表３の処理方法の欄に記載のものを
用いた。その結果を表３に示した。
０mlとし、出発原料としては血漿をエタノール分画法に
付して得られた粗製γ−グロブリン画分を、さらにポリ
エチレングリコール分画法で処理して得られた粗製γ−
グロブリン画分の生理食塩溶液（５ｗ／ｖ％）２０mlを
用い、担体としては表３の処理方法の欄に記載のものを
用いた。その結果を表３に示した。
【００３１】
【表３】
【００３２】
【発明の効果】本発明の免疫グロブリン含有組成物は、
カリクレイン値が多くとも０．０２であり、また抗補体
価の低いものであるため従来品に比べてさらに安全性が
保証されており、静脈投与用として充分に適用できるも
のである。
カリクレイン値が多くとも０．０２であり、また抗補体
価の低いものであるため従来品に比べてさらに安全性が
保証されており、静脈投与用として充分に適用できるも
のである。
Claims (4)
- 【請求項１】 カリクレイン値が多くとも０．０２であ
ることを特徴とする免疫グロブリン含有組成物。 - 【請求項２】 粗製γ−グロブリン画分を、アミノベン
ズアミジン、アミノフェニルグアニジンおよび塩基性ア
ミノ酸から選ばれる化合物を水不溶性担体に共有結合し
た固定化担体で処理することによって得られる請求項１
記載の免疫グロブリン含有組成物。 - 【請求項３】 処理条件が、pH６〜８であることを特徴
とする請求項２記載の免疫グロブリン含有組成物。 - 【請求項４】 処理条件が、塩濃度0.０１〜0.２Ｍであ
ることを特徴とする請求項２または３記載の免疫グロブ
リン含有組成物。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7195612A JP2775093B2 (ja) | 1995-07-31 | 1995-07-31 | 免疫グロブリン含有組成物 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7195612A JP2775093B2 (ja) | 1995-07-31 | 1995-07-31 | 免疫グロブリン含有組成物 |
Related Parent Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP61044943A Division JPH0662435B2 (ja) | 1986-02-28 | 1986-02-28 | 免疫グロブリンの製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH08176015A true JPH08176015A (ja) | 1996-07-09 |
| JP2775093B2 JP2775093B2 (ja) | 1998-07-09 |
Family
ID=16344065
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP7195612A Expired - Lifetime JP2775093B2 (ja) | 1995-07-31 | 1995-07-31 | 免疫グロブリン含有組成物 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2775093B2 (ja) |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS59184133A (ja) * | 1983-04-01 | 1984-10-19 | Teijin Ltd | ＩｇＭの調製法 |
| JPH0662435A (ja) * | 1992-08-04 | 1994-03-04 | Fujita Corp | 立体視画像表示装置 |
-
1995
- 1995-07-31 JP JP7195612A patent/JP2775093B2/ja not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS59184133A (ja) * | 1983-04-01 | 1984-10-19 | Teijin Ltd | ＩｇＭの調製法 |
| JPH0662435A (ja) * | 1992-08-04 | 1994-03-04 | Fujita Corp | 立体視画像表示装置 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2775093B2 (ja) | 1998-07-09 |
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