JPS5840046A - 大豆蛋白素材の製造法 - Google Patents
大豆蛋白素材の製造法Info
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- JPS5840046A JPS5840046A JP13749181A JP13749181A JPS5840046A JP S5840046 A JPS5840046 A JP S5840046A JP 13749181 A JP13749181 A JP 13749181A JP 13749181 A JP13749181 A JP 13749181A JP S5840046 A JPS5840046 A JP S5840046A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は大豆蛋白素材の製造法eこ関する。
蛋白質製品の製造法として特開昭53−’44654号
が知らJlている。この方法はアルカリや酸あるいは熱
を用いるものではなく、中性p T(付近で塩を用いて
蛋白質な塩溶し集合蛋白質ミセル塊(PMM)の形で回
収するものである。即ち、アルカリや酸あるいは熱を用
いる従来法では蛋白質の構浩が変化l−てしまい、天然
の蛋白質の!l’!+’ PIが/1せないとし、1j
jXのみを用いて蛋白質なミセルの形て四るものである
。しかLlこの方法では、蛋白質の収率が悪いこと、工
程の初期の段階で塩を多情に使用するので不溶区分に存
在する塩の量が多くなり、不溶区分(即ち1オカラ1)
を有効利用てきないこと、また、そのため勃殊な設備が
必要となることなどの改良の余地があった本発明者らは
これらの改良点Vこついて@/緯””、検旧した結果、
−担酸やアルカ’J Ic 、1:つて処理したもので
あっても集合蛋白質ミセル塊と同作の1/l: rtを
もつものが得られ、更に、−(記従来法、1−リイ1(
白質の収率を向上せしめることができること、更に不溶
区分(オカラ)eこ塩を含イJぜ1〜めすに分1埋1す
ることがてぎることなどを発見し本発明を完成するtこ
至った。即ち、本発明は、未変性脱脂大豆のpi(6な
いし8の水性スラリーより水不溶区分を分離除去し抽出
液を得る第1工稈、該抽出液に酸を加えてp Hを4.
1ないし4.71こし酸沈澱大豆蛋白を採取する第2工
程、該酸沈澱大豆化1′目こ、水、アルカリ剤、及び塩
を加えpTI5.5ないし8.0、イオン強度0.2以
−にの蛋白質溶解液をイ(する第3−[稈、該蛋白質溶
fi’1’、 llkに水を加えてイオン強度な0、+
15ない1〜()Jlに調整し蛋白質を沈澱せしめた後
、沈澱物を採+1y +〜、これを);シ燥または凍結
する第4工稈を含むことを特徴とする大豆蛋白素4′:
Aの製造法である。
が知らJlている。この方法はアルカリや酸あるいは熱
を用いるものではなく、中性p T(付近で塩を用いて
蛋白質な塩溶し集合蛋白質ミセル塊(PMM)の形で回
収するものである。即ち、アルカリや酸あるいは熱を用
いる従来法では蛋白質の構浩が変化l−てしまい、天然
の蛋白質の!l’!+’ PIが/1せないとし、1j
jXのみを用いて蛋白質なミセルの形て四るものである
。しかLlこの方法では、蛋白質の収率が悪いこと、工
程の初期の段階で塩を多情に使用するので不溶区分に存
在する塩の量が多くなり、不溶区分(即ち1オカラ1)
を有効利用てきないこと、また、そのため勃殊な設備が
必要となることなどの改良の余地があった本発明者らは
これらの改良点Vこついて@/緯””、検旧した結果、
−担酸やアルカ’J Ic 、1:つて処理したもので
あっても集合蛋白質ミセル塊と同作の1/l: rtを
もつものが得られ、更に、−(記従来法、1−リイ1(
白質の収率を向上せしめることができること、更に不溶
区分(オカラ)eこ塩を含イJぜ1〜めすに分1埋1す
ることがてぎることなどを発見し本発明を完成するtこ
至った。即ち、本発明は、未変性脱脂大豆のpi(6な
いし8の水性スラリーより水不溶区分を分離除去し抽出
液を得る第1工稈、該抽出液に酸を加えてp Hを4.
1ないし4.71こし酸沈澱大豆蛋白を採取する第2工
程、該酸沈澱大豆化1′目こ、水、アルカリ剤、及び塩
を加えpTI5.5ないし8.0、イオン強度0.2以
−にの蛋白質溶解液をイ(する第3−[稈、該蛋白質溶
fi’1’、 llkに水を加えてイオン強度な0、+
15ない1〜()Jlに調整し蛋白質を沈澱せしめた後
、沈澱物を採+1y +〜、これを);シ燥または凍結
する第4工稈を含むことを特徴とする大豆蛋白素4′:
Aの製造法である。
本発明tこおける未変性脱脂大豆の水性スラリー^け、
低n1、)抽出υ、?こ、l:つて得られる脱脂大豆な
どの水性スラリーイぐν↑う。これらの脱脂大豆は一般
(こNSIが85以1−てあり、いわゆる未変性脱脂大
1、メと11′fばれている。
低n1、)抽出υ、?こ、l:つて得られる脱脂大豆な
どの水性スラリーイぐν↑う。これらの脱脂大豆は一般
(こNSIが85以1−てあり、いわゆる未変性脱脂大
1、メと11′fばれている。
この未変性脱脂大豆eこ%t L 5〜20倍量、好ま
しくは7〜15倍111となるようeこ水を加えて水性
スラリーとする。この操f′口こまって未変性脱脂大豆
中に含有される水溶性蛋白質はほとんどすべてが溶解す
る。
しくは7〜15倍111となるようeこ水を加えて水性
スラリーとする。この操f′口こまって未変性脱脂大豆
中に含有される水溶性蛋白質はほとんどすべてが溶解す
る。
4−ず、第11゛稈として、上記未変性脱脂大豆の水F
lスラリ’l pTI Gないし8?こ調節し、必要に
、19水不溶区分を分前除去し、大豆蛋白の抽出液をi
[jる。すなわち、未変性脱脂大豆の水性スラリー(こ
、水酸化すトリウムなどのアルカリを加えてp Hを6
ないし81こ調節し、IO分以ト浸漬I−て水可溶物を
溶解させた後、f!7られたスラリー、1、り必要によ
りスーパーデカンクー等の分1)ill、 INを用い
て水不溶区分を分離除去し抽出液をt[する。
lスラリ’l pTI Gないし8?こ調節し、必要に
、19水不溶区分を分前除去し、大豆蛋白の抽出液をi
[jる。すなわち、未変性脱脂大豆の水性スラリー(こ
、水酸化すトリウムなどのアルカリを加えてp Hを6
ないし81こ調節し、IO分以ト浸漬I−て水可溶物を
溶解させた後、f!7られたスラリー、1、り必要によ
りスーパーデカンクー等の分1)ill、 INを用い
て水不溶区分を分離除去し抽出液をt[する。
次に第2工程として、該抽出液をpHCI 7.Cいし
4.7に調節して、酸沈澱大豆蛋白を採11’7する。
4.7に調節して、酸沈澱大豆蛋白を採11’7する。
ここで使用する酸は、食品添加物と]−てシ′1されて
いるものであればどのようなものであってもよく、具体
的eこは硫酸、塩酸、リン酸、酢酸などが使い易い。こ
のような酸を用いて該抽出液のpT+全41ないし47
に調節する。このpi範囲で蛋白質の溶解度は最低とな
り、イ)T1′1′etは酸沈澱し、これを採取するこ
とができる。採取の方法は、スーパーデカンタ−等の分
離機を用いて、沈澱区分と上澄区分とを分離する方法な
ど一般的1こtlなわわている分離方法を用いることが
てきる。
いるものであればどのようなものであってもよく、具体
的eこは硫酸、塩酸、リン酸、酢酸などが使い易い。こ
のような酸を用いて該抽出液のpT+全41ないし47
に調節する。このpi範囲で蛋白質の溶解度は最低とな
り、イ)T1′1′etは酸沈澱し、これを採取するこ
とができる。採取の方法は、スーパーデカンタ−等の分
離機を用いて、沈澱区分と上澄区分とを分離する方法な
ど一般的1こtlなわわている分離方法を用いることが
てきる。
次しこ第3]二程として、該酸沈澱大豆蛋白1こ水、ア
ルカリ剤、及び塩を加えてpH5,5ないし8.0イオ
ン強度0.2以上の蛋白質溶解液を1−1する。ここで
用いるアルカリ剤としては、水酸化ナトリウム、 5− 水酸化カリウノ・、水酸化カルシウム、水酸化マグキン
1ンムなと゛ないい、土lこ”Af+とじては、それら
の塩酸塩、硫酸塩などをいい、酸沈澱大豆蛋白の大部分
が塩溶するまて混合する。本発明においては上記のpT
I、イオン強度の範囲である必要があり、pH5,4i
本’d:l’1jでは、酸沈澱大豆蛋白が充分に溶解し
7ない、pTIが8.()より大きい場合には、食品の
味か悪くなり、累月と[−で好ましくない。またイオン
強度eこついても0.2未満では、塩tこス・jする溶
解性がjバ、く塩処理の効用が充分Vこ発揮されない。
ルカリ剤、及び塩を加えてpH5,5ないし8.0イオ
ン強度0.2以上の蛋白質溶解液を1−1する。ここで
用いるアルカリ剤としては、水酸化ナトリウム、 5− 水酸化カリウノ・、水酸化カルシウム、水酸化マグキン
1ンムなと゛ないい、土lこ”Af+とじては、それら
の塩酸塩、硫酸塩などをいい、酸沈澱大豆蛋白の大部分
が塩溶するまて混合する。本発明においては上記のpT
I、イオン強度の範囲である必要があり、pH5,4i
本’d:l’1jでは、酸沈澱大豆蛋白が充分に溶解し
7ない、pTIが8.()より大きい場合には、食品の
味か悪くなり、累月と[−で好ましくない。またイオン
強度eこついても0.2未満では、塩tこス・jする溶
解性がjバ、く塩処理の効用が充分Vこ発揮されない。
またイオン強度のト限(こついては特tこ限定されない
が、イー4−ン強1it1.7もあJlば充分てあり、
これ以1−6塩を添加してもその効果が満足できる程発
揮されない。
が、イー4−ン強1it1.7もあJlば充分てあり、
これ以1−6塩を添加してもその効果が満足できる程発
揮されない。
このときに塩溶しない不溶物が多量に残った場合eこけ
、これを分前除去したほうが好ましい。分画方法は!I
I+ニ限定されるものではなく、不溶物のlIγ径によ
って適当な分l!11方法eこよって分離すればよい。
、これを分前除去したほうが好ましい。分画方法は!I
I+ニ限定されるものではなく、不溶物のlIγ径によ
って適当な分l!11方法eこよって分離すればよい。
また、分ば1する工程は、水、アルカリ剤、及び塩を加
えた後であってもよいし、水及びアル 6 − カリ剤を加えた後不溶物を除去12塩へ・加えて蛋白質
を塩溶用してもよい。この、にうeこl〜て不を合物を
除去することに」、って、後で製品と1〜だ場合eこ塩
Vこ対する溶解する割f↑を向1−ぜ17めろことがで
きる。
えた後であってもよいし、水及びアル 6 − カリ剤を加えた後不溶物を除去12塩へ・加えて蛋白質
を塩溶用してもよい。この、にうeこl〜て不を合物を
除去することに」、って、後で製品と1〜だ場合eこ塩
Vこ対する溶解する割f↑を向1−ぜ17めろことがで
きる。
更に第4工程として、該蛋白質溶解液eこ水イぐ加えて
イオン強度な(1,tl 5t(いし0.+5しこ調1
11kL1蛋白質を沈澱せしめた後、沈(殿物夕抹11
V、12、こ41を乾燥または凍結せしめる。加える水
の湿度(、Y低いほうが好ましく、Xl f −15C
の範囲て蛋白′t′1を沈澱させることがてきる。’)
8!l lrcの水を加えてイオン強度を0.05ない
し0.15とすることPこよって、蛋白質は凝集し沈澱
物として分間1することがえれば凝集ずろ沈澱物なより
高い収率で得ら」lることができる。沈澱物を公理(す
る方法はII’jUこ限定されないか、ディスランジー
・デカツク−などeこよる遠心分離法が好ましい。この
、1−うeこしてず(また沈澱物を乾燥または凍結せし
めて製品どする、3沈澱物イヒ乾1:V:せ1.める方
θ、け噴霧乾燥、凍結乾燥などの方法て、しく、過度の
熱を加える方法(具体的eこ):i !+ 11 r
IJ、l−rこする方法)は蛋白質が加熱変性して12
寸いtlrjI−、< lICい。凍結させて)場合に
は、固J)11分30係t「いし40係の沈澱物を一3
0t?また(rそわ以十の低?!lltに瞬間的に凍結
すれば、蛋白′7′【のt中結変性を起こさずに凍結さ
ぜろことがてきる。この場合、解〆中させるだげて蛋白
ペーストと1〜て利用することがてき、新しい形態の蛋
白累月としてΔり川するこ七ができる。
イオン強度な(1,tl 5t(いし0.+5しこ調1
11kL1蛋白質を沈澱せしめた後、沈(殿物夕抹11
V、12、こ41を乾燥または凍結せしめる。加える水
の湿度(、Y低いほうが好ましく、Xl f −15C
の範囲て蛋白′t′1を沈澱させることがてきる。’)
8!l lrcの水を加えてイオン強度を0.05ない
し0.15とすることPこよって、蛋白質は凝集し沈澱
物として分間1することがえれば凝集ずろ沈澱物なより
高い収率で得ら」lることができる。沈澱物を公理(す
る方法はII’jUこ限定されないか、ディスランジー
・デカツク−などeこよる遠心分離法が好ましい。この
、1−うeこしてず(また沈澱物を乾燥または凍結せし
めて製品どする、3沈澱物イヒ乾1:V:せ1.める方
θ、け噴霧乾燥、凍結乾燥などの方法て、しく、過度の
熱を加える方法(具体的eこ):i !+ 11 r
IJ、l−rこする方法)は蛋白質が加熱変性して12
寸いtlrjI−、< lICい。凍結させて)場合に
は、固J)11分30係t「いし40係の沈澱物を一3
0t?また(rそわ以十の低?!lltに瞬間的に凍結
すれば、蛋白′7′【のt中結変性を起こさずに凍結さ
ぜろことがてきる。この場合、解〆中させるだげて蛋白
ペーストと1〜て利用することがてき、新しい形態の蛋
白累月としてΔり川するこ七ができる。
この第4−1−程て分l!1Ill〜た塩含有水溶液は
、第3r: II’、jの酸沈、I、IQ人’i;7:
蛋1′目こ加える水及び塩として循1:f;u +−て
使用することがてきる。
、第3r: II’、jの酸沈、I、IQ人’i;7:
蛋1′目こ加える水及び塩として循1:f;u +−て
使用することがてきる。
このようU L=て(iIられた本発明の大豆蛋白累月
の1讐造θ、F、t、従来θ、(!I’、’l開昭53
−44654号)に1し較1〜、蛋白質の収率か大幅に
向−1−させることができること、水牛溶区分(オカラ
)中のすトリウノ、IV、’Aの残存用が少ないこと、
製造設備中の塩をIJ4川する[二枚が一部であるのて
塩eこよる腐蝕が一部分tこ減少さぜろことが可能であ
ることなどの411点がある。
の1讐造θ、F、t、従来θ、(!I’、’l開昭53
−44654号)に1し較1〜、蛋白質の収率か大幅に
向−1−させることができること、水牛溶区分(オカラ
)中のすトリウノ、IV、’Aの残存用が少ないこと、
製造設備中の塩をIJ4川する[二枚が一部であるのて
塩eこよる腐蝕が一部分tこ減少さぜろことが可能であ
ることなどの411点がある。
また、酸沈澱大【ぴ蛋白を、中和、乾燥1〜てイ114
)分画大豆蛋白と比較しても、本発明の大入ノ蛋白累月
は、塩eこり・1する溶解度が高いこと、広いpH領域
(p H2ないしり)で乳化+’lが優J1ていること
、低p H領域eこおいても優れたゲル形成能イどもつ
ことなどの新しい(幾能をもつ素Eであり、各種のイ1
4白含有食品の累月、特tこ乳化食品、練製品l【どじ
利用できるものである。
)分画大豆蛋白と比較しても、本発明の大入ノ蛋白累月
は、塩eこり・1する溶解度が高いこと、広いpH領域
(p H2ないしり)で乳化+’lが優J1ていること
、低p H領域eこおいても優れたゲル形成能イどもつ
ことなどの新しい(幾能をもつ素Eであり、各種のイ1
4白含有食品の累月、特tこ乳化食品、練製品l【どじ
利用できるものである。
実施例1
低温抽出法Vこよって得らλまた未変+’l脱脂大豆1
0に9にこ150 kgの水を加え懸0るlまた後、水
酸化fl−9’yム45yfx加え、p H7,2fコ
I−タ。al、1度25Cて30分混合攪拌した後、ス
ーパーデカンタ−Pこて水不溶区分(オカラ)を分闇(
除去し抽出液を得た。得られた抽出液eこ硫酸を加え、
plr4.5とした後、再びスーパーデカンタ−にて、
0ニ溶部分(ホエー)を公理1除去して、酸沈澱大豆蛋
白カード12kgを得た。該酸沈澱大豆蛋白カーI゛
9− を水tこ懸?1tul−て全固形分13係とした後、1
0係水酸化すI・リウムな加え、pH6,0にし、更に
塩化すトリウム5 !+ 59を加え、イオン強度0.
4に調整し、30分間放置した。しかる後1’1lFL
度7Cの冷水を加え、イオン強度0.1ニし、蛋白質を
凝集させた。))5f、 !J、した蛋白T1を遠心分
離し、塩水溶液から分1凍1−だ後、21.5kgの水
を加え、スプレー1゛ライヤーeこて噴霧乾燥し3.2
1ηの乾燥粉末を得た。
0に9にこ150 kgの水を加え懸0るlまた後、水
酸化fl−9’yム45yfx加え、p H7,2fコ
I−タ。al、1度25Cて30分混合攪拌した後、ス
ーパーデカンタ−Pこて水不溶区分(オカラ)を分闇(
除去し抽出液を得た。得られた抽出液eこ硫酸を加え、
plr4.5とした後、再びスーパーデカンタ−にて、
0ニ溶部分(ホエー)を公理1除去して、酸沈澱大豆蛋
白カード12kgを得た。該酸沈澱大豆蛋白カーI゛
9− を水tこ懸?1tul−て全固形分13係とした後、1
0係水酸化すI・リウムな加え、pH6,0にし、更に
塩化すトリウム5 !+ 59を加え、イオン強度0.
4に調整し、30分間放置した。しかる後1’1lFL
度7Cの冷水を加え、イオン強度0.1ニし、蛋白質を
凝集させた。))5f、 !J、した蛋白T1を遠心分
離し、塩水溶液から分1凍1−だ後、21.5kgの水
を加え、スプレー1゛ライヤーeこて噴霧乾燥し3.2
1ηの乾燥粉末を得た。
実施例2
低nll’l抽出法tこ、1:つて得られた未変性脱脂
大豆5kq Ic 60 kgの水を加え、懸濁した後
、水酸化すトリウム227を加えp TT 7.1 t
コL、nllL度50c130分攪拌抽出i〜だ後、水
不溶区分を遠心分離し、除去し抽11旨fk ’x ?
!jた。+7らJまた抽出液tこ硫酸を加えてpH71
,2とした後、スーパーデカンタ−にごて11丁活部分
を除去L 5.!’i kgの酸沈澱大豆蛋白カードを
(1)だ。該酸沈澱大豆蛋白カードを水に懸濁して実施
例1と同様の方法で処理I〜だ後、凍結乾燥し1= 1
.7 k7の乾燥粉末をイ1、Iた。
大豆5kq Ic 60 kgの水を加え、懸濁した後
、水酸化すトリウム227を加えp TT 7.1 t
コL、nllL度50c130分攪拌抽出i〜だ後、水
不溶区分を遠心分離し、除去し抽11旨fk ’x ?
!jた。+7らJまた抽出液tこ硫酸を加えてpH71
,2とした後、スーパーデカンタ−にごて11丁活部分
を除去L 5.!’i kgの酸沈澱大豆蛋白カードを
(1)だ。該酸沈澱大豆蛋白カードを水に懸濁して実施
例1と同様の方法で処理I〜だ後、凍結乾燥し1= 1
.7 k7の乾燥粉末をイ1、Iた。
−1〇 −
実施例3
1
実施例−と同様eこしてtryられた酸沈耐大IJ蛋白
10に9を水に懸濁して5係固形分とした後、+ +1
係水酸化ナトリウムを加え、pTl 5.8にした後、
塩化すトリウム1.3に9を加え、イオ/強110.4
)こ30分間放置した。この液を分子量!i 0.0
+’l Oカットの限外濾過膜eこ通して濃れ;1し、
l!+、filζ7の直縮液な得た。該jC1↓縮液t
こ冷水を加え、イオン強度0.07 )こし、蛋白質を
凝集させた。蛋白質と水とを遠心労1Ii11シ、得ら
れた沈澱物tこ] 8.2 kgの水な>nえ、スプレ
ードライヤーtこて噴霧乾燥し、2.7に9の乾燥粉末
を得た。
10に9を水に懸濁して5係固形分とした後、+ +1
係水酸化ナトリウムを加え、pTl 5.8にした後、
塩化すトリウム1.3に9を加え、イオ/強110.4
)こ30分間放置した。この液を分子量!i 0.0
+’l Oカットの限外濾過膜eこ通して濃れ;1し、
l!+、filζ7の直縮液な得た。該jC1↓縮液t
こ冷水を加え、イオン強度0.07 )こし、蛋白質を
凝集させた。蛋白質と水とを遠心労1Ii11シ、得ら
れた沈澱物tこ] 8.2 kgの水な>nえ、スプレ
ードライヤーtこて噴霧乾燥し、2.7に9の乾燥粉末
を得た。
比較例1
低温抽出した未変性脱脂大Iζ7. l tl kgな
水7(1,(iky v: 懸濁し、水酸化すトリウム
1.5)il−ハ飽和リン酸水素すトリウム水溶液1.
07に9を加え、25Cで30分攪拌し、蛋白質を溶解
抽出した。l〜かる後デカンタ−1こて不溶部を分1イ
[除去し、63にりの抽出液をt(また。該抽出液を重
度ディスラッシャ−にiil 1− 、細かい不溶部を
分離除去し55に7の抽11旨1kをtIIだ3、該抽
出液を分子iii: 50.000カットの限外θ・X
i過膜を通し、濃縮し12.3にりの濃縮液をrtIた
。IIK llu a’l・1液に2.4 N NaC
1] 80 V、冷水21に7を加え、材1釈1〜、蛋
白質を析出させ、該析出物を14(心労1埋1tこて上
澄液を分離除去して凍結乾燥し、]JilI9の乾燥粉
末を得た。
水7(1,(iky v: 懸濁し、水酸化すトリウム
1.5)il−ハ飽和リン酸水素すトリウム水溶液1.
07に9を加え、25Cで30分攪拌し、蛋白質を溶解
抽出した。l〜かる後デカンタ−1こて不溶部を分1イ
[除去し、63にりの抽出液をt(また。該抽出液を重
度ディスラッシャ−にiil 1− 、細かい不溶部を
分離除去し55に7の抽11旨1kをtIIだ3、該抽
出液を分子iii: 50.000カットの限外θ・X
i過膜を通し、濃縮し12.3にりの濃縮液をrtIた
。IIK llu a’l・1液に2.4 N NaC
1] 80 V、冷水21に7を加え、材1釈1〜、蛋
白質を析出させ、該析出物を14(心労1埋1tこて上
澄液を分離除去して凍結乾燥し、]JilI9の乾燥粉
末を得た。
実施例コの乾燥粉末(A)と比較例の乾燥粉末(B)の
4勿性な比較すると第1図ないし第3図及O・表11こ
坐 強度it、試料87を純水42fに溶解させ、100に
て3()分間加熱したものをレオメータ−(富士理(1
−1−業(PIJ製)Qこで測定した。pT(は、10
%水酸化り一1リウト水溶液及び10%塩酸水溶液で調
整lまた。
4勿性な比較すると第1図ないし第3図及O・表11こ
坐 強度it、試料87を純水42fに溶解させ、100に
て3()分間加熱したものをレオメータ−(富士理(1
−1−業(PIJ製)Qこで測定した。pT(は、10
%水酸化り一1リウト水溶液及び10%塩酸水溶液で調
整lまた。
表 1
実施例4
実施例1と同様の方法eこよって再だ酸沈澱大豆蛋白t
こ水及び水酸化すトリウム、塩化すトリウノ、を加え、
イオン強度1.0の懸濁液20 l+yを?!11スー
パーデカンクーtこかけて不溶部を除去した。
こ水及び水酸化すトリウム、塩化すトリウノ、を加え、
イオン強度1.0の懸濁液20 l+yを?!11スー
パーデカンクーtこかけて不溶部を除去した。
得られた上澄液1こ対し、湿度10Cの水を加え、イオ
ン強度0.15まで稀釈して蛋白質を凝集させた。該凝
集物をディスラッシャ−eこて分前シ、水1’ 7 k
りを加え懸濁した後、スプレードライヤーにて噴霧乾燥
し、2.9kgの乾燥粉末を(ζIだ、。
ン強度0.15まで稀釈して蛋白質を凝集させた。該凝
集物をディスラッシャ−eこて分前シ、水1’ 7 k
りを加え懸濁した後、スプレードライヤーにて噴霧乾燥
し、2.9kgの乾燥粉末を(ζIだ、。
得られた蛋白質は、実施例1により1−1られた蛋白質
に比較し、塩?こ対する溶解性が10係上yrシ、−1
3− pTIc5のゲル羽口11も向−1−1−だ。
に比較し、塩?こ対する溶解性が10係上yrシ、−1
3− pTIc5のゲル羽口11も向−1−1−だ。
実施例5
実施例1と同様にj−て得られた抽出液(55kg)e
こ硫酸な加えてpHc7とした後、スーパーデカンタ−
1ごて可溶部分を分1祖(除去して酸沈澱大豆蛋白カー
ド6.4ikqを得た。得られた酸沈澱大豆蛋白な水に
懸濁して、全固形分10φの懸濁液とした後、lOφ水
酸化すトリウムを加えpH6,8Vこした0、該懸μO
液の不溶部分をスーパーデカ/ターで分画除去し、すり
られた可溶部をこ対し、イオン強度0.6)こなるよう
eこ塩化すI・リウム7002を加え20分放置した。
こ硫酸な加えてpHc7とした後、スーパーデカンタ−
1ごて可溶部分を分1祖(除去して酸沈澱大豆蛋白カー
ド6.4ikqを得た。得られた酸沈澱大豆蛋白な水に
懸濁して、全固形分10φの懸濁液とした後、lOφ水
酸化すトリウムを加えpH6,8Vこした0、該懸μO
液の不溶部分をスーパーデカ/ターで分画除去し、すり
られた可溶部をこ対し、イオン強度0.6)こなるよう
eこ塩化すI・リウム7002を加え20分放置した。
以下実施例1と同様の方法eこて冷水にてイオン強度0
.051こなるように稀釈し蛋白質な凝集させた1、し
かる後、遠心機eこて、蛋白質を塩水から分離し、(’
;1られたペーストを凍結乾燥し1.71<7の乾燥粉
末を得た。
.051こなるように稀釈し蛋白質な凝集させた1、し
かる後、遠心機eこて、蛋白質を塩水から分離し、(’
;1られたペーストを凍結乾燥し1.71<7の乾燥粉
末を得た。
jllられた蛋白質は実施例1tこより得られた蛋白″
Fttこ比較して塩溶解性が8%上昇した。
Fttこ比較して塩溶解性が8%上昇した。
−14−
利用例
実施例1eこより製造された乾燥粉末:IO?’i水8
7fと食酢1402と共eこ、ホモゲナイザーて加し、
ブロイ1゛ミルを通して−Iヨネーズ様食品全製造した
(試作品A)。
7fと食酢1402と共eこ、ホモゲナイザーて加し、
ブロイ1゛ミルを通して−Iヨネーズ様食品全製造した
(試作品A)。
マヨネーズ様食品を試作した(試作品11)。
以下、全卵使用の市販品と比較して、物(’l及び官能
検査の結果を記す。
検査の結果を記す。
官能検査二8名のパネルシこより1()点法で比較した
。
。
0°極めてj(μ、い
5;普通
10:極めて良好
性であり、(0)は粉末(n)の物PIである。
1記結lA(の如く試作品Aは市販品と同等の評価t、
+−t[Iたが、試作品11は油脂の分離がみられ、乳
化か不充分であった。
+−t[Iたが、試作品11は油脂の分離がみられ、乳
化か不充分であった。
第1図、第2図及び第3図は、実施例3の乾燥し)末(
A)と、比較例の乾燥粉末(B)の、溶解性、食塩10
チ水溶液に利する溶解性、及び粉末なつ゛ル化させたも
ののゲル強度を、p■■に夕+1してフーノトしたもの
である。図中(・)は粉末(A)の物−16− 特¥1゛出願人 味の素株式会化 −17− 第1図 水1−灯寸;5産f1町矢 H 第3図 ノンrl
A)と、比較例の乾燥粉末(B)の、溶解性、食塩10
チ水溶液に利する溶解性、及び粉末なつ゛ル化させたも
ののゲル強度を、p■■に夕+1してフーノトしたもの
である。図中(・)は粉末(A)の物−16− 特¥1゛出願人 味の素株式会化 −17− 第1図 水1−灯寸;5産f1町矢 H 第3図 ノンrl
Claims (1)
- (1) 未変性脱脂大豆のpH6ないし8の水性スラ
リーより水不溶区分を分離除去し抽出液な得る第1工程
、該抽出液に酸を加えてpuを4.1ないし4.7にし
酸沈澱大豆蛋白を採取する第2工程、該酸沈澱大豆蛋白
1こ、水、アルカリ剤、及び塩を加え、pH5,5なイ
L 8.0、イオン強度0.2以」−の蛋白質溶解液を
得る第3工程、該蛋白質溶解液eこ水を加えてイオン強
度を0.05ないし0.H51こ調整し蛋白質を沈澱せ
しめた後、沈澱物を採取1−1これを乾燥または凍結す
る第4工程を含むことを特徴とする大豆蛋白素材の製造
法。 (2、特許請求の範囲第(1)項の第3工程の蛋白質溶
解液が、第2工程の酸沈澱大豆蛋白1こ、水、アルカリ
剤、及び塩を加えpt15.5ないしpT(8,0、イ
オン強度0.2以」−のず1千白質懸濁液を?(1、こ
り、 J:り不溶物を分ば[除去した液を蛋白質溶解液
とする4”I’ i’l請求の範囲第(1)項記載の人
+;X ?ti白素利の製造法。 (:n !i:冒′l請求の範囲第(1)項の第3工
程の蛋白質溶解液が、第2王程の酸沈澱大豆蛋白にこ、
水及びアルカリ剤を加えpH5,5ないしp H8,0
と1〜、不溶物を分画除去した後、塩を加えイオン強度
0.2以1−とじた液を蛋白質溶解液とする特許請求の
範囲第(1)項記載の大豆蛋白累月の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP13749181A JPS5840046A (ja) | 1981-09-01 | 1981-09-01 | 大豆蛋白素材の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP13749181A JPS5840046A (ja) | 1981-09-01 | 1981-09-01 | 大豆蛋白素材の製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5840046A true JPS5840046A (ja) | 1983-03-08 |
Family
ID=15199886
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP13749181A Pending JPS5840046A (ja) | 1981-09-01 | 1981-09-01 | 大豆蛋白素材の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5840046A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6427433A (en) * | 1987-04-29 | 1989-01-30 | Univ Toronto Innovation Found | Treatment of vegetable protein-containing meal |
-
1981
- 1981-09-01 JP JP13749181A patent/JPS5840046A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6427433A (en) * | 1987-04-29 | 1989-01-30 | Univ Toronto Innovation Found | Treatment of vegetable protein-containing meal |
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