JPS5972056A - α−アミラ−ゼの定量法 - Google Patents
α−アミラ−ゼの定量法Info
- Publication number
- JPS5972056A JPS5972056A JP57182395A JP18239582A JPS5972056A JP S5972056 A JPS5972056 A JP S5972056A JP 57182395 A JP57182395 A JP 57182395A JP 18239582 A JP18239582 A JP 18239582A JP S5972056 A JPS5972056 A JP S5972056A
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- JP
- Japan
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- amylase
- sample
- quantifying
- glucose
- current
- Prior art date
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- Pending
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-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/34—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving hydrolase
- C12Q1/40—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving hydrolase involving amylase
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- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
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- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
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- General Health & Medical Sciences (AREA)
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- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
この発明は試料中のα−アミラーゼの定量法に関する。
α−アミラーゼは消化酵素の一種で、この活性の定量的
な測定は臨床医学分野ですい繊機能などに関して有用な
知見を与える。この種の定量法は、一般に迅速、簡便で
かつ選択性が高いことが要望される。
な測定は臨床医学分野ですい繊機能などに関して有用な
知見を与える。この種の定量法は、一般に迅速、簡便で
かつ選択性が高いことが要望される。
従来のα−アミラーゼ測定法は、非酵素法と酵素法に分
類される。非酵素法としては、例えば、α−アミラーゼ
による還元糖の増加を測定するサツカロジェニックな方
法、残存澱粉量をヨード反応で測定するアミロタラステ
ィックな方法９色素結合澱粉を基質として使用するクロ
モゲニックな方法が利用されている。しかしこれらの方
法は、ａ）反応時間が長い、 ｂ）呈色が不安定である
。Ｃ）再現性１選択性が不充分である。 ｄ）遠心分離
やろ過作業を必要とするなどの欠点がある。
類される。非酵素法としては、例えば、α−アミラーゼ
による還元糖の増加を測定するサツカロジェニックな方
法、残存澱粉量をヨード反応で測定するアミロタラステ
ィックな方法９色素結合澱粉を基質として使用するクロ
モゲニックな方法が利用されている。しかしこれらの方
法は、ａ）反応時間が長い、 ｂ）呈色が不安定である
。Ｃ）再現性１選択性が不充分である。 ｄ）遠心分離
やろ過作業を必要とするなどの欠点がある。
一方、酵素法は非酵素に比して、ｅ）選択性が高い、
ｆ）反応時間が短縮化されるといった特長を有するが、
従来の酵素法は定量法として比色法を利用しているため
、α−アミラーゼ活性の高い試料は希釈して測定する必
要があり、希釈する際のピ紋ット操作は試料の汚染およ
び定量誤差の原因用なっていた。さらに、比色法で血液
中のα−アミラーゼの活性を測定する場合、遠心分離操
作により血清試料とすることが不可欠であり、全血試料
のままでは測定できなかった。また、酵素電極を用いた
測定法（特開昭５６−９７８６３）は共存物質の影響を
受けずに分析できるという特長を有するが、（１）酵素
電極検出器が２つ必要である、（２）差分演算回路が必
要で構成が複雑である、（３）それぞれの検知器の校正
を行なう必要があるなどの欠点がある。
ｆ）反応時間が短縮化されるといった特長を有するが、
従来の酵素法は定量法として比色法を利用しているため
、α−アミラーゼ活性の高い試料は希釈して測定する必
要があり、希釈する際のピ紋ット操作は試料の汚染およ
び定量誤差の原因用なっていた。さらに、比色法で血液
中のα−アミラーゼの活性を測定する場合、遠心分離操
作により血清試料とすることが不可欠であり、全血試料
のままでは測定できなかった。また、酵素電極を用いた
測定法（特開昭５６−９７８６３）は共存物質の影響を
受けずに分析できるという特長を有するが、（１）酵素
電極検出器が２つ必要である、（２）差分演算回路が必
要で構成が複雑である、（３）それぞれの検知器の校正
を行なう必要があるなどの欠点がある。
この発明は、前述の欠点を除去し、測定妨害物質の影響
を受けずに精度よく選択性に優れた迅速。
を受けずに精度よく選択性に優れた迅速。
簡便なα−アミラーゼ分析法を提供することを目的とす
るとともに、同一反応槽内で、同一試料中のグルコース
とアミラーゼ活性を連続して定量する方法を提供するこ
とを目的とする。
るとともに、同一反応槽内で、同一試料中のグルコース
とアミラーゼ活性を連続して定量する方法を提供するこ
とを目的とする。
試料中にα−アミラーゼの基質としてソジウムスターチ
グリコレート（ＳＳＧ）またはカルホキ ５− ジメチルスターチ（ＣＭＳ）、分解補助酵素としてグル
コアミラーゼ（ＧＡ 、 ＥＣ３，２，１，３）を添加
し、ｐＩ（７，０のリン酸塩緩衝液で満された反応セル
内で酵素反応を生じさせる。この酵素反応により生成す
るグルコースを固定化グルコースオキシターゼ膜−過酸
化水素電極を使用し、一定時間における反応電流の変化
量あるいは変化率を測定し、α−アミラーゼ活性を定量
する。
グリコレート（ＳＳＧ）またはカルホキ ５− ジメチルスターチ（ＣＭＳ）、分解補助酵素としてグル
コアミラーゼ（ＧＡ 、 ＥＣ３，２，１，３）を添加
し、ｐＩ（７，０のリン酸塩緩衝液で満された反応セル
内で酵素反応を生じさせる。この酵素反応により生成す
るグルコースを固定化グルコースオキシターゼ膜−過酸
化水素電極を使用し、一定時間における反応電流の変化
量あるいは変化率を測定し、α−アミラーゼ活性を定量
する。
以下、ソジウムスターチグリコレートを用いた場合の例
について説明する。この場合の酵素反応は、次の通りで
ある。
について説明する。この場合の酵素反応は、次の通りで
ある。
（Ｇｉｎ −Ｇ−Ｇ−（Ｇ）□−古・・・・・・・・・
θ凹■１４本定量法は、ｐＨ７，０のリン酸塩緩衝液に
所定量 ６− の試料とソジウムスターチグリコレートを添加し、酵素
電極により試料中のグルコースを定量し、さらに所定量
のグルコアミラーゼを添加１反応させて生成するグルコ
ースを酵素電極により電流変化として検出し、試料中の
α−アミラーゼを定量することにより容易に実施できる
。
θ凹■１４本定量法は、ｐＨ７，０のリン酸塩緩衝液に
所定量 ６− の試料とソジウムスターチグリコレートを添加し、酵素
電極により試料中のグルコースを定量し、さらに所定量
のグルコアミラーゼを添加１反応させて生成するグルコ
ースを酵素電極により電流変化として検出し、試料中の
α−アミラーゼを定量することにより容易に実施できる
。
さらに、前記のα−アミラーゼ定量法において、グルコ
ースの生成量は酵素電極を使用してポーラログラフ法に
より反応電流を検出するか、または酵素電極と電流−電
圧変換器を使用して測定することができる。
ースの生成量は酵素電極を使用してポーラログラフ法に
より反応電流を検出するか、または酵素電極と電流−電
圧変換器を使用して測定することができる。
第１図は、本発明定量法に使用する酵素電極の一実施例
を示すものである。すなわち、第１図において、参照符
号１はアノードとしての白金電極、２はカソードとして
の銀電極を示し、白金電極１と銀電極２とは電極支持絶
縁体３で絶縁保持さへこれら電極１．２の一端面には固
定化グルコースオキシダーゼ膜４を被膜する。固定化グ
ルコースオキシダーゼ膜４はガイド５を介しＱ ｌ）ン
グ６により前記電極１，２の表面を密封する。このよう
に構成した過酸化水素電極は一定容積（例えば０．４ｍ
ｔ）を有する測定セル部に固定し、白金電極２に対し常
に＋０．６〜０．８■の範囲の電位差を有するよう一定
電圧を印加する。
を示すものである。すなわち、第１図において、参照符
号１はアノードとしての白金電極、２はカソードとして
の銀電極を示し、白金電極１と銀電極２とは電極支持絶
縁体３で絶縁保持さへこれら電極１．２の一端面には固
定化グルコースオキシダーゼ膜４を被膜する。固定化グ
ルコースオキシダーゼ膜４はガイド５を介しＱ ｌ）ン
グ６により前記電極１，２の表面を密封する。このよう
に構成した過酸化水素電極は一定容積（例えば０．４ｍ
ｔ）を有する測定セル部に固定し、白金電極２に対し常
に＋０．６〜０．８■の範囲の電位差を有するよう一定
電圧を印加する。
第２図は本発明による定量法を実施するためのα−アミ
ラーゼ分析装置の系統図である。この第２図において、
２１は測定セル部であり、第１図に示した固定化グルコ
ースオキシダーゼ膜−過酸化水素電極（酵素電極）２２
は測定セル部２１に固定される。２３はポーラログラフ
法による電流−電圧変換器、２４はこの電流−電圧変換
器２３の出力電圧からアミラーゼ活性を算出する電圧比
較器、２５はアミラーゼ活性の表示部である。２６は緩
衝液容器であり、緩衝液はべりスタボンプ２７の駆動に
より導管３０ 、３１を介して測定セル部２１に導入さ
れかつ排出される。測定セル部２１から排出された緩衝
液は排液容器２８に収容される。２９は測定セル部２１
に設けられた試料注入口で、この注入口２９から測定セ
ル部２１には試料、ソジウムスターチグリコレート、グ
リコアミラーゼ等が注入される。測定セル部２１はたと
えば第３図に示す如く構成されており、このセル部２１
内にはｐＨ７，０のリン酸塩緩衝液３３を注入しておき
、３０〜４０℃の範囲の一定温度に調整し、セル部内は
図示されていない駆動手段によりシリコンダイヤフラム
３２を介して常に振動を与えて液の攪拌を行なう。
ラーゼ分析装置の系統図である。この第２図において、
２１は測定セル部であり、第１図に示した固定化グルコ
ースオキシダーゼ膜−過酸化水素電極（酵素電極）２２
は測定セル部２１に固定される。２３はポーラログラフ
法による電流−電圧変換器、２４はこの電流−電圧変換
器２３の出力電圧からアミラーゼ活性を算出する電圧比
較器、２５はアミラーゼ活性の表示部である。２６は緩
衝液容器であり、緩衝液はべりスタボンプ２７の駆動に
より導管３０ 、３１を介して測定セル部２１に導入さ
れかつ排出される。測定セル部２１から排出された緩衝
液は排液容器２８に収容される。２９は測定セル部２１
に設けられた試料注入口で、この注入口２９から測定セ
ル部２１には試料、ソジウムスターチグリコレート、グ
リコアミラーゼ等が注入される。測定セル部２１はたと
えば第３図に示す如く構成されており、このセル部２１
内にはｐＨ７，０のリン酸塩緩衝液３３を注入しておき
、３０〜４０℃の範囲の一定温度に調整し、セル部内は
図示されていない駆動手段によりシリコンダイヤフラム
３２を介して常に振動を与えて液の攪拌を行なう。
次に、このように構成した酵素電極およびアミラーゼ分
析装置を使用して試料中のα−アミラーゼを定量する方
法につき説明する。
析装置を使用して試料中のα−アミラーゼを定量する方
法につき説明する。
実施例１
表示機構付電流−電圧変換器２３を用いて、ｐＨ７，０
のリン酸塩緩衝液を満した測定セル部２１に、まず試料
２０μｔを注入し、ある時間後ソジウムスターチグリコ
レート２０μｔを注入し、次にグルコアミラーゼ２０μ
ｔを注入し、アミラーゼ反応により生成するグルコース
量を追跡した結果、第４図に示す特性曲線が得られた。
のリン酸塩緩衝液を満した測定セル部２１に、まず試料
２０μｔを注入し、ある時間後ソジウムスターチグリコ
レート２０μｔを注入し、次にグルコアミラーゼ２０μ
ｔを注入し、アミラーゼ反応により生成するグルコース
量を追跡した結果、第４図に示す特性曲線が得られた。
第４図において、ｔｌは試料を注入した点、ｔ、はソジ
ウムスターチグリコレートを注入した点ｅ ｔ３はグル
コアミラーゼを注入した点を示す。第４図から明らかな
ように、＝ ９− グルコアミラーゼを注入した直後からグルコースの生成
が認められる。
ウムスターチグリコレートを注入した点ｅ ｔ３はグル
コアミラーゼを注入した点を示す。第４図から明らかな
ように、＝ ９− グルコアミラーゼを注入した直後からグルコースの生成
が認められる。
また、第５図はグルコアミラーゼ注入後０〜１分、１分
〜２分、２分〜３分のそれぞれの１分間におけるグルコ
ース生成量とα−アミラーゼの活性値との関係を示す。
〜２分、２分〜３分のそれぞれの１分間におけるグルコ
ース生成量とα−アミラーゼの活性値との関係を示す。
第５図から明らかなように、どの時間においても良好な
直線性を示した。このことからも、このグルコースの増
加分は試料中のα−アミラーゼの作用によるものである
ことがわかる。
直線性を示した。このことからも、このグルコースの増
加分は試料中のα−アミラーゼの作用によるものである
ことがわかる。
なお、ソジウムスターチグリコレートを注入（ｔ２）す
る前のグルコース量は試料中にはじめから含まれている
グルコース量を示す。従って、本実施例によれば、試料
中のグルコースとα−アミラーゼを同時に、しかも同一
セル内にて連続定量することができる。なお、ソジウム
スターチグリコレートあるいはグルコアミラーゼはあら
かじめリン酸塩緩衝液に所定量溶解しておくことができ
る。
る前のグルコース量は試料中にはじめから含まれている
グルコース量を示す。従って、本実施例によれば、試料
中のグルコースとα−アミラーゼを同時に、しかも同一
セル内にて連続定量することができる。なお、ソジウム
スターチグリコレートあるいはグルコアミラーゼはあら
かじめリン酸塩緩衝液に所定量溶解しておくことができ
る。
実施例２
表示機構付電流−電圧変換器２３を用いてα−ア１０−
ミラーゼ活性を測定した。本実施例においても、リン酸
塩緩衝液（ｐＨ７，０）を満たした測定セル部２１に試
料２０μｔを注入し、次いでソジウムスターチグリコレ
ート２０μｔを注入し、最後にグルコアミラーゼ２０μ
ｔを注入した。グルコアミラーゼを注入し、３０秒経過
した後、１分間のグルコース生成量から試料中のα−ア
ミラーゼ活性値を測定する。本実施例において、試料と
して血清を用いた場合、第６図に示すように２．０００
Ｉ［Ｊ／ｌまで直線性を示した。
塩緩衝液（ｐＨ７，０）を満たした測定セル部２１に試
料２０μｔを注入し、次いでソジウムスターチグリコレ
ート２０μｔを注入し、最後にグルコアミラーゼ２０μ
ｔを注入した。グルコアミラーゼを注入し、３０秒経過
した後、１分間のグルコース生成量から試料中のα−ア
ミラーゼ活性値を測定する。本実施例において、試料と
して血清を用いた場合、第６図に示すように２．０００
Ｉ［Ｊ／ｌまで直線性を示した。
この発明によれば、α−アミラーゼの酵素反応に基づく
最終反応生成物であるグルコースの定量に固定化グルコ
ースオキシダーゼ膜−過酸化水素電極法を採用している
ため、迅速かつ簡便な操作チクルコース濃度を測定し、
α−アミラーゼの活性に換算することができる。さらに
、固定化グルコースオキシダーゼ膜を使用しているため
、試料中に含まれる妨害物質の影響を受けず、選択性に
優れた効果が得られ、これにより全血試料についても測
定が可能である。
最終反応生成物であるグルコースの定量に固定化グルコ
ースオキシダーゼ膜−過酸化水素電極法を採用している
ため、迅速かつ簡便な操作チクルコース濃度を測定し、
α−アミラーゼの活性に換算することができる。さらに
、固定化グルコースオキシダーゼ膜を使用しているため
、試料中に含まれる妨害物質の影響を受けず、選択性に
優れた効果が得られ、これにより全血試料についても測
定が可能である。
従来の比色法例えばブルースターチ法では高活性α−ア
ミラーゼ試料は希釈操作が必要であるカ一本発明におい
ては高活性試料まで希釈操作を必要とせずそのま・ま測
定が可能である。さらに、α−アミラーゼの酵素反応と
最終反応生成物のグルコースの定量を同一反応槽内で行
なうため、同一試料中のグルコースとα−アミラーゼを
連結して定量することを可能とした。
ミラーゼ試料は希釈操作が必要であるカ一本発明におい
ては高活性試料まで希釈操作を必要とせずそのま・ま測
定が可能である。さらに、α−アミラーゼの酵素反応と
最終反応生成物のグルコースの定量を同一反応槽内で行
なうため、同一試料中のグルコースとα−アミラーゼを
連結して定量することを可能とした。
また、基質としてソジウムスクーチグリコレートあるい
はカルボキシメチルスターチ分解補助酵素としてグルコ
アミラーゼを使用しているため、基質としてマルトペン
タオース、分解補助酵素としてα−グルコシダーゼを用
いた場合に比べ、グルコアミラーゼを注入すると直ちに
グルコースが生成しはじめるのでラグタイムを短くする
ことができ、かつα−アミラーゼの酵素反応に基づくグ
ルコース生成量が多いことから、測定精度を向上させか
つ１検体当りの試薬コストを低減させることができる。
はカルボキシメチルスターチ分解補助酵素としてグルコ
アミラーゼを使用しているため、基質としてマルトペン
タオース、分解補助酵素としてα−グルコシダーゼを用
いた場合に比べ、グルコアミラーゼを注入すると直ちに
グルコースが生成しはじめるのでラグタイムを短くする
ことができ、かつα−アミラーゼの酵素反応に基づくグ
ルコース生成量が多いことから、測定精度を向上させか
つ１検体当りの試薬コストを低減させることができる。
この発明は、いままでに説明したα−アミラーゼの定量
のほかに基質を変えることで試料中のアルカリホスファ
ターゼなどの酵素活性を決めることができる。また水溶
性酵素を変えることによりアミグダリンなどの定量も可
能である。
のほかに基質を変えることで試料中のアルカリホスファ
ターゼなどの酵素活性を決めることができる。また水溶
性酵素を変えることによりアミグダリンなどの定量も可
能である。
さらには、この発明は活性度既知のα−アミラーゼまた
はグルコアミラーゼを使用することにより、マルト４ン
タオースなどの多糖類の定量にも応用できる。また、濃
度既知のマルトペンタオースなどの多糖類を使用するこ
とによりグルコアミラーゼ活性の定量手法にも応用でき
、臨床医学分野のみならず、環境計測、プロセス計測の
分野にも応用できる。
はグルコアミラーゼを使用することにより、マルト４ン
タオースなどの多糖類の定量にも応用できる。また、濃
度既知のマルトペンタオースなどの多糖類を使用するこ
とによりグルコアミラーゼ活性の定量手法にも応用でき
、臨床医学分野のみならず、環境計測、プロセス計測の
分野にも応用できる。
第１図は固定化グルコースオキシダーゼ膜−過酸化水素
電極からなる酵素電極の横断面図、第２図はアミラーゼ
分析装置の系統図、第３図は測定セル部の概略断面図、
第４図は本発明の実施例の実験結果におけるグルコース
生成の経時変化、第５図は本発明の実施例の実験結果に
おける各単位時間における直線性、第６図は本発明の実
施例の１３− 実験結果におけるアミラーゼ活性の直線性である。 ２１・・・測定セル部、２２・・・過酸化水素電極、２
３・・・電流電圧変換器。 １４− 才 １ 口 ｉ３ 図 牙 ２ 図 Ｂ！ｒ間〔柵 Ｔ４ 口 ｄ−アぐラー℃殆４望［ＺＵ、クコ ＴＳ ロ
電極からなる酵素電極の横断面図、第２図はアミラーゼ
分析装置の系統図、第３図は測定セル部の概略断面図、
第４図は本発明の実施例の実験結果におけるグルコース
生成の経時変化、第５図は本発明の実施例の実験結果に
おける各単位時間における直線性、第６図は本発明の実
施例の１３− 実験結果におけるアミラーゼ活性の直線性である。 ２１・・・測定セル部、２２・・・過酸化水素電極、２
３・・・電流電圧変換器。 １４− 才 １ 口 ｉ３ 図 牙 ２ 図 Ｂ！ｒ間〔柵 Ｔ４ 口 ｄ−アぐラー℃殆４望［ＺＵ、クコ ＴＳ ロ
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １）所定量の試料に対してソジウムスターチグリコレー
トまたはカルボキシメチルスターチとグルコアミラーゼ
とを添加反応させ、生成するグルコースを固定化グルコ
ースオキシターゼ膜を有する過酸化水素電極からなる酵
素電極により電流変化として検出することを特徴とする
α−アミラーゼの定量法。 ２、特許請求の範囲第１項記載のα−アミラーゼの定量
法において、ｐＨ７のリン酸塩緩衝液を使用することを
特徴とするα−アミラーゼの定量法。 ３）特許請求の範囲第１項または第２項記載のα−アミ
ラーゼの定量法において、試料に対しソジウムスターチ
グリコレートまたはカルボキシメチルスターチとグルコ
アミラーゼを添加する前の酵素電極による測定電流から
、試料中のグルコースを定量することを特徴とするα−
アミラーゼの定量法。 ４）特許請求の範囲第１項ないし第３項記載のいずれか
に記載のα−アミラーゼの定量法において、ｐＨ７のリ
ン酸塩緩衝液に所定量のソジウムスターチグリコレート
またはカルボキシメチルスターチを添加し、次いで所定
量の試料を添加して酵素電極により試料中のグルコース
を定量し、さらに所定量のグルコアミラーゼを添加９反
応させて生成するグルコースを酵素電極により電流変化
として検出し、試料中のα−アミラーゼを定量すること
を特徴とするα−アミラーゼの定量法。 ５）特許請求の範囲第１項ないし第４項のいずれかに記
載のα−アミラーゼの定量法において、所定量の試料を
添加して酵素電極により試料中のグルコースを定量し、
次いで予めソジウムスクーチグリコレートまたはカルボ
キシメチルスターチとグルコアミラーゼを所定量混合し
た試薬を添加。 反応させて生成するグルコースを酵素電極により電流変
化として検出し、試料中のα−アミラーゼを定量するこ
とを特徴とするα−アミラーゼの定量法。 ６）特許請求の範囲第１項ないし第５項のいずれかに記
載のα−アミラーゼの定量法において、ｐＨ７のリン酸
塩緩衝液に所定量のソジウムスターチグリコレートまた
はカルボキシメチルスターチ吉グルコアミラーゼを添加
し、次いで所定量の試料を添加して酵素電極により試料
中のグルコースを定量し、さらに酵素反応により生成す
るグルコースを酵素電極により電流変化として検出し、
試料中のα−アミラーゼを定量することを特徴とするα
−アミラーゼの定量法。 ７）特許請求の範囲第１項ないし第６項のいずれかに記
載のα−アミラーゼの定量法において、グルコースの生
成量はポーラログラフ法により酵素電極の反応電流とし
て検出することを特徴とするα−アミラーゼの定量法。 ８）特許請求の範囲第１項ないし第７項のいずれかに記
載のα−アミラーゼの定量法において、グルコースの生
成量は酵素電極の反応電流を、電流−電圧変換器を介し
て測定することを特徴とするα−アミラーゼの定量法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57182395A JPS5972056A (ja) | 1982-10-18 | 1982-10-18 | α−アミラ−ゼの定量法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57182395A JPS5972056A (ja) | 1982-10-18 | 1982-10-18 | α−アミラ−ゼの定量法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5972056A true JPS5972056A (ja) | 1984-04-23 |
Family
ID=16117562
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57182395A Pending JPS5972056A (ja) | 1982-10-18 | 1982-10-18 | α−アミラ−ゼの定量法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5972056A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN105044167A (zh) * | 2015-05-06 | 2015-11-11 | 东南大学 | 一种基于电位法的α-唾液淀粉酶检测装置及制备使用方法 |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS58161857A (ja) * | 1982-03-19 | 1983-09-26 | Matsushita Electric Ind Co Ltd | アミラ−ゼ活性測定用電気化学セル |
-
1982
- 1982-10-18 JP JP57182395A patent/JPS5972056A/ja active Pending
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS58161857A (ja) * | 1982-03-19 | 1983-09-26 | Matsushita Electric Ind Co Ltd | アミラ−ゼ活性測定用電気化学セル |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN105044167A (zh) * | 2015-05-06 | 2015-11-11 | 东南大学 | 一种基于电位法的α-唾液淀粉酶检测装置及制备使用方法 |
| CN105044167B (zh) * | 2015-05-06 | 2017-11-17 | 东南大学 | 一种基于电位法的α‑唾液淀粉酶检测装置及制备使用方法 |
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