JPS60221090A - 酵素固定のための改良されたオキシラン樹脂及びその製造方法 - Google Patents

酵素固定のための改良されたオキシラン樹脂及びその製造方法

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JPS60221090A
JPS60221090A JP59258441A JP25844184A JPS60221090A JP S60221090 A JPS60221090 A JP S60221090A JP 59258441 A JP59258441 A JP 59258441A JP 25844184 A JP25844184 A JP 25844184A JP S60221090 A JPS60221090 A JP S60221090A
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明はオキシランを有するポリマーよシなる担体に＃
累を固定（ｉｍｍｏｂｉ１４ｚａｔｉｏｎ　）　せしめ
ることに関するものである。特にオキシランの突き出た
（　ｐｅｎｄａｎｔ　）グループを有し、高い有孔性、
大きな径の気孔及び大きな表面積を４１する改良された
ポリマー及びその製造方法に関するものである。
（従来の技術） 酵素はいろいろの反応に於いて触媒として有効であり、
酵素は酵素を造り出す有機体から純粋な形で分離された
ものの使用が望ましい。
このような純粋な状態では醇累は比較的不安定で容易に
変性し、溶液反応媒体からこれを再生することは困難で
ある。
これ等の困難を克服するためには、反応媒体中で反応物
と容易に接触でき、その−面安定性の増大と、濾過のよ
うな単純な方法によって容易に再生出来ると云う両方の
利点が得られるように、酵素を何等かの不溶性の担体の
上に固定することが望ましい。
担体の上に蛋白質酵素を固定する通常の機構は、酵素上
の活性水垢を保持するグループ例えばアルコール、アミ
ン又はメルカプタン　グループと不溶性のポリマーにリ
ングが突き出ているオキシラン又はエポキシとの反応に
よる。この反応によシリングが開き酵素グループの水素
がオキシランのｈ−４の次の例に壓すようにヒドロキシ
　グループを作る。
（酵素） このようにしてオキシランリングと云う重要な画分を官
有する担体は容易に蛋白質酔態を固定することが出きる
。
かくの如き担体は従来通常の懸濁１合によりｉＪ　３５
　μｍ　から約２　ｍｍ　の直径のビーズ（Ｂｅａｄｓ
　）の形で遺られてきた。
このような担体の代表的なものについては米国特許第３
．８４４．８９２号及び米国特許第３、９３２．５５　
’７号に記載されている。
これらの文献ではオキシラン又はエポキシ　リングを含
有している多くのモノマーを教示している。
上記の文献に記載されている担体は通常のゲルのビーズ
である。このような担体はこのビーズの同形の球体の表
面積や目視孔性（ｍａｃｒｏｐｏｒｏｓｉｔｙ）を永続
的に持っているのではない。酵素はこれらの担体の表面
に位置し反応する傾向があるＱ〕で表面積はより大きい
ことが望まれる。懸濁重合によるビーズの通常の表面積
は運営相分離剤、即ちモノマー相からコーポリマーを分
離させる液体を加えて、目視孔性な導入することによっ
て典型的に増加する。
酵素担体として有効な目視孔性を有するためには、その
気孔は固定されるｂ％及び反応婬体の成分がともに自由
に通過するのに光分な大きさでなければならない。
担体のビーズに目視孔性を導入するための方法について
は英−１特許ｉ１，５１２，４６２号及び米国特許第４
．　Ｏ’７０．３４８号に明らかに報告されている。し
かしながらこれらの方法によって製造された担体は酵素
の固定方法の利用に重要な制限を有しているものである
。
米国の参考文献の、油の層にモノマーの水溶液が滴状に
懸濁している逆の懸濁重合で製造される担体のビーズは
比較的表面積の少いものであり、又一方英国の文献で相
分離剤として使用されているアルコールはオキシラン　
リングと反応し、酵素を固層せしめるために利用出来る
オキシラン　リングの位置を減少せしめる。
（兄明が解決しようとする問題点） 本発明は酵素の固定のために大きな表面積と高密度の活
性オキシランの位置をもち、しかも従来のようなゲル構
造でなく永続的に目視孔性ｆ４人した改良されたオキシ
ラン樹脂よりなる担体及びその製造方法を目的とするも
のである。
（問題を解決するための手段） 本発明の担体は、オキシラン　リングと反応しない相分
離剤の存在の下に、アクリル又はメタクリル酸のグリシ
ジル　エステル枦アリルグリシジル　エーテルとトリメ
チルプロパン　トリメタクリレート、トリメチルプロパ
ン　トリアクリレート又はトリアリル　イソシアネート
又はこれらの混合物のようｉＲ水性をもったトリビニル
モノマーとのフリーラジカル懸濁重合によって製造され
る。
モノビニル　グリシジル化合吻とトリビニル化合物の割
合は約５：９５から約９５＝５重量部で好ましくは約５
：９５から約５０：５０重量部でより好ましくは約１０
：９０から約３０＝７０重量部である。
適尚な比率は酵素が固定されるのに利用される高表面積
とこれに対応する高水準のオキシラン　グループを有す
る担体の形成を増進する。
相分離剤は有機相の重重を基にして重賞で約２０係から
約９０％の量が使用される。
本発明の製造方法に適当な相分離剤はオキシラン　リン
グと反応しないものであるが、一般に相分離剤として足
紋されているものに掬している。これらの分離沖］の例
にはトルエン、キシレン、ベンゼン、メシチレン富　ク
ロロフォルム。
エチレンジクロライド、メチルイソブチル　ケトン、ジ
インブチルケトン、オクタン及びこれらの混合物を含ん
でいる。もつとも望ましい相分離剤は炭化水素相の分ｋ
ｊＬ剤で、もつとも望ましい分離剤はトルエンである。
ｍＮのフリーラジカル開始剤、例えばアゾ又は過酸化物
の開始剤は重合の開始剤として使用され、その使用型は
モノマーの夏■を基礎にして約０．１から約４重重係で
ある。
モノマーの混合物及び相分離剤よりなる有機相は、懸濁
媒体の全Ｎ　Ｍを基礎にして１〜１０乗量係の、モノマ
ー　が開始剤と反応しない無機塩類望１しくは、ソジウ
ム　クロライド及び０．１−２厘量％の通常の懸濁助剤
望１しくはゼラチン及び又はソジウム　ポリアクリレー
ト又はポリビニル　アルコール溶液を含む水性懸濁媒体
に攪拌により懸濁される。有機相の水性相に対する比率
は約０．５　：　ｌから約２：１である。
重合は選定した圧力で、開始剤が分解をおこすのに充分
なほど筒いが、有機又は水性相が沸騰するのをふせぐよ
うな低い温度で攪拌しながら行なわれる。望ましい温度
は約４０″Ｃから約９゜°Ｃである。圧力は耐圧容器を
使用しなくてもよいように、普通には大気圧が選ばれる
が、望むならば数気圧の下でも行い得る。
（作　月１　） 結果として得られたコーポリマーのビーズは目視孔性て
市表面積を有している。このコーホ１ｊ　マ　−　ｉｔ
乾すＶ　ｌ十庄附り拗φ：医、后、ｌｒ貫、ｒ日咋トス
ｒｒ”＋ｔγ充分な大きさの細孔を有し、酵素の固定の
揚所として利用できる尚智度のオキシラン　グループを
有している。
これらの性質は以下に述べる実施例によってさらに説明
する。
酵素としては蛋白質であり、総ての蛋白質は担体のオキ
シラン　グループと反応するアミン。
アルコール、メルカプタンのような活性の水素を持った
グループを有している。実際総ての酵素は本発明による
担体に固定するのに適している。固定出来る酵素の例と
しては、ペニシリンＧ　アシラーゼ鵞ペニシリン　Ｖ　
アシラーゼ。
グルコアミラーゼ、グルコースイソメラーゼ。
ラクターゼ、テルモアーゼレサイアナイド　ヒドロラー
セ、セファロスポリン　ヒドロラーゼ及びエステラーゼ
がある。
本妬明の担体のオキシラン　リングは酵素の固定に加う
るに、活性水素を有する他の物質の固定にも利用出来る
。
酵素以外の蛋白質も酵素蛋白と同様な反応によって固定
出来る。アミノ酸のようなチラール（ｃｈｉｒａｌ　）
　グループも結合される。この結合はアミノ酸のラセミ
混合物の分＾にに利用される。
生きている細胞も、それの蛋白質を通じて担体の表面に
固定できると思われる。
本発明の担体の固だによく適した特殊な用途は、担体と
結合する成分を含有する混合物が、担体の床（Ｂｅｄ　
）を通じて通過するクロマトグラフィーの親和力である
。結合する成分は混合物から取り除かれ、残った成分は
妨げられず床を通過する。其の他の同じような用途はこ
の分野に通じているものには明白な事柄である。
以下実施例について本う６明を説明する。しかしこれに
よって本発明の特許請求の範囲を限定するものではない
。
以下特別の記載の無い場合は総てのチは重量係を表わす
。又総ての使用した薬品に市販の品質のものを用いた。
実施例　１ 本冥施νすは、オキシランを有する多孔質のポリマー担
体の製造とこの担体上への酵素の固定について説明せん
とするものである。
４９０ｃｃの脱イオン水、１６ｇのソジウム　クロライ
ド、１２．５％のソジウム　ポリアクリレートの溶液（
アクリゾールＧＳ分散液二酉品名）１０、５　ｇ及び５
０ＣＣの脱イオン水に溶かしたゼラチン（ファーマゲル
：闇品名）の水性相を反応容器中で１０分間攪拌する。
この容器にトリメチロールプロパン　トリメチルアクリ
レート１１１．４ｇｇ　グリシジル　メタアクリレート
２８．０ｇ５）ルエン３１４ｇ及びラウロイルパーオキ
サイド１．３５ｇの有機相を加える。そうしてこの混合
物を回転数２０　ＯＲＰＭで１５分間攪拌する。次に温
度を６５°Ｃにめげ、２０時間維持する。混合物を冷却
し、結果として生じた白色のビーズを３回１０００　ｃ
ｃ　の脱イオン水で洗滌し次に５　Ｑ　ＯＣＱ　のトル
エンで１回洗７課し、このビーズを真空乾燥する。乾燥
した樹脂の試料を杓び濡らし、この２ｇを清性度１８０
ＬＴ、Ｌ／ｇ　をＭする凍鮎乾味したペニシリン　アシ
ラーゼ１ｇと１モルのｐｔ’ｌ−６の酢ば塩緩衝液４ｃ
ｃ　の混合物に加える。この混合物を室温で暗所に４８
時間放置する。
次に液相をよそに移し、ビーズをクロマトグラフのカラ
ムに入れる。このビーズに水性の１モルのソジウム　ク
ロライド溶液の２５０　ＣＯを流して洗滌し次で２５０
　ＣＯの蒸溜水を流して洗う。
実施例　２ 実施例１で用いたラウロイル　パーオキサイドの代シに
１．３５　ｇのアゾイソブチロニトリルを用いた以外は
実施例１と全く同様の製法を行った。
実施例　３ 有機相としてトリメチロールプロパン　トリメタクリレ
−）１２４ｇｒ、グリシジル　メタクリレート　１４ｇ
、トルエン３１４ｇ及びラウロイル　パーオキサイド１
．３９　ｇよりなるものを使用した以外は実施例１と同
様の製法を行った。
実施例　４ 有機相としてトリメチロール　プロパン　トリメタクリ
レ−）９９．２ｇｇ　グリシジル　メタクリレート４３
．２ｇＩ　トルエン３１４．１　ｇ及びラウロイル　パ
ーオキサイド１．３５　ｇよりなるものを使用した以外
は実施？１」１と同様の製法を行った。
実施例　５ 第３回目の洗滌に１０００　ＣＣの水を用いたあとで、
残留トルエンを共沸蒸溜により取り除いた以外は実施例
１と同様の製法ン行った。
実施例　６ 有（六相としてトリメチロールプロパン　トリメタクリ
レート’７１ｇ＊　グリシジル　メゾクリレー）’ｉ’
１．Ｏｇ、トルエン３１４゜１ｇ及びラウロイル　パー
オキサイド１．３５　ｇよりなるものを使用した以外は
実施例１と同様の製法を行った。
実施１３’ｕ　７ 水性相としてポリビニルアルコール１．１　ｇ　＋〃フ
ァーマゲル〃ゼラチン　０．６　ｇ及び蒸溜水６１７ｇ
よりなるものを使用した以外は実施例１と同様の製法を
行った。
以下に記載する第１表には、上記の実施例によって製造
された担体の物理的パラメーター及び担体上に固着され
たペニシリン　アミラーゼ酵素の７古性を示す。
表面積及び細孔性は通常使われるブルナウエルーエメッ
トーテラー（ＢＥＴ　）の表面積に対する’ｔＷ　２４
の等温脱看試験及び多孔贋に対する水銀の浸入試験に基
づく計算により決定された。
表面オキシランの活性試験 ２ｇの戟燥担体樹脂をｐＨ調振器に接続された容器中で
、１．３モルのソジウム　チオサルフェート溶液１００
０Ｇ　の中に攪拌しながら懸濁し、電気滴定によりｐＦ
ｌを測足し、ｐＨを７から７．５　（７）間に維持する
に充分な量の０．ＩＮの塩酸を入れる。表面オキシラン
の童は、反応によって当量の苛性ソーダを遊離するソジ
ウム　チオサルフェートとオキシラン　グループの反応
に基づいて計算される。
ペニシリン　アシラーゼ酵素を担体に固定した場合又は
フリーの状態の活性は次のような方法で測足される。
ペニシリン　アシラーゼの活性試験 約５０Ｌｕ　の活性を充分有している。フリーの酵素又
は担体の上に固定された酵素の一定霊を、ＰＨ７，５の
燐酸塩緩衝液６０ＣＣの中に懸濁させる。混合物は電気
滴定によシ測定されるｐＨ調整器に接続された容器の中
で、２Ｂ’Ｃに保たれ、ｐｌ−１を約８．０に維持する
に充分す倉の０．８　Ｎの苛性ソーダ溶液をはかり入れ
る。
この容器に燐酸塩緩衝液中にペニシリンＧカリウム塩５
ｇを含有する溶液を矢張り２８°Ｃで加える。そうして
ペニシリンＧの酵素触媒の加水分解によって形成される
フェニル酢酸の率を、ｐＨを維持するための苛性ソーダ
溶液の添加率から測定する。
容器中の液体からペニシリンＧ塩を加えたとき及び１０
分後、３０分後に試料をとる。
これ等の試料（ｏ、５ｃｃ）は直ちに、０．０５モルの
苛性ソーダｌ　ＱＣとメタノール１００　ｃｃに対して
２０ｇの酢酸及び０．５ｇのパラアミノベンツアルデヒ
ドを含有する溶液２　ＱＣとの３　ｃｃと混合する。形
成された６−アミン　ベニシラニック　アシドの量は４
１５　ｎｍ　の波長における混合物の光の吸収を分光測
光することにより決定される。
□ （完明の効果） 本発明により酵素の固定のために有効な、高表面積で目
視孔性ン有し、酵素の固定の結合点となる尚密度のオキ
シラン　グループを有するポリマーのビーズ状の担体を
製造することが出き、かつこの担体に固定された酵素は
安定性があり、効力の永続的な維持が可能であり、溶液
の反応媒体から濾過等の単純な工程によって容易に再生
できる。

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １　グリシジルアクリレート、グリシジルメタアクリレ
    ート、アリルグリシジルエーテル。 及びそれらの混合物よりｚるグループから選ばれたオキ
    シラングループをＭするモノビニルモノマーと親水性を
    ゼするトリビニル交叉結合モノマーとをＭ量比で約５＝
    ９５から約５０：５０の割合で、水性懸濁媒体中に、有
    懺相の全に重を基礎として約２０％から約９０担体の製
    造方法。 ２　モノビニルモノマーのトリビニルモノマーに対する
    比が約１−６；９０から約３０　ニア０である特許請求
    の範囲第１項記載の改良された担体の製造方法。 ３　父叉結合モノマーがトリメチロールプロパン　トリ
    メタクリレート、トリメチロールプロパン　トリアクリ
    レート、トリアリル　イソシアネート又はこれらの混合
    物よりなるグループから選ばれたものである特許請求の
    範囲第１項記載の改良された担体の製造方法。 ４　相分離剤が炭化水素相分離剤である特許請求の範囲
    第１項記載の改良された担体の製造方法。 ５　炭化水素相分離剤がトルエンである特許請求の範囲
    第４項記載の改良された担体の製造方法。 ６　特許請求の範囲第１項記載の方法によって製造され
    た酵素固定のためのオキシラングループを有する担体。 ７　その上に酵素が固定された特許請求の範囲第５項記
    戦の製造方法による改良された担体８　酵Ｘカヘニシリ
    ンＧアシラーゼ、ペニシリンＶアミラーゼ、グルコース
    　イソメラーゼ９グルコアミラーゼ、ラクターゼ、テル
    モアーゼ、サイアナイド　ヒドロラーゼ、セファロスポ
    リン　ヒドロラーゼ及びエステラーゼよりなるグループ
    から選ばれたものである特許請求の範囲第６項記載の酵
    素固定のためのオキシラングループを有する担体。
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ES (1) ES8800348A1 (ja)
ZA (1) ZA849758B (ja)

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2003526791A (ja) * 2000-03-09 2003-09-09 サーモディックス，インコーポレイティド エポキシドポリマーの表面
JP2008232764A (ja) * 2007-03-19 2008-10-02 Tosoh Corp 充填床用新規充填剤及びその用途

Families Citing this family (16)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE3521684A1 (de) * 1985-06-18 1986-12-18 Dr. Müller-Lierheim KG, Biologische Laboratorien, 8033 Planegg Verfahren zur beschichtung von polymeren
DE3537259A1 (de) * 1985-10-19 1987-04-23 Hoechst Ag Copolymerisat, verfahren zu seiner herstellung und seine verwendung als enzymtraeger
DE3629177A1 (de) * 1986-08-28 1988-03-17 Hoechst Ag Vernetzte polymerisate und verfahren zu ihrer herstellung
IL90600A0 (en) * 1988-06-16 1990-01-18 Du Pont Polynucleotide phosphorylase immobilized on epoxy-activated beads
DE3827867A1 (de) * 1988-08-17 1990-02-22 Hoechst Ag Verfahren zur herstellung von cyclischen harnstoffen
EP0370260B1 (en) * 1988-11-23 1994-12-21 Cytec Technology Corp. Porous polymer beads and process
US5200471A (en) * 1990-11-05 1993-04-06 Minnesota Mining And Manufacturing Company Biomolecules covalently immobilized with a high bound specific biological activity and method of preparing same
US6465178B2 (en) * 1997-09-30 2002-10-15 Surmodics, Inc. Target molecule attachment to surfaces
DE10256656A1 (de) * 2002-12-03 2004-06-17 Röhm GmbH & Co. KG Verfahren zur Herstellung von Cephalexin
US7309593B2 (en) * 2003-10-01 2007-12-18 Surmodics, Inc. Attachment of molecules to surfaces
MY144940A (en) * 2005-01-25 2011-11-30 Avantor Performance Mat Inc Chromatographic media
EP2316932B1 (en) * 2009-10-29 2013-05-15 Gambro Lundia AB Enzyme-functionalized supports
FR2953524B1 (fr) * 2009-12-03 2012-12-14 Arkema France Systeme de reticulation a haute vitesse
GB201002824D0 (en) * 2010-02-19 2010-04-07 Temasek Polytechnic A method of preparing a substrate for immobilization of functional substances thereon and the substrate obtained therefrom
CN102505035B (zh) * 2011-10-25 2014-07-09 石药集团中诺药业（石家庄）有限公司 一种3-去乙酰基-7-氨基头孢烷酸的制备工艺
US9809706B2 (en) 2013-08-30 2017-11-07 Council Of Scientific & Industrial Research Racemic drug resolution using polymer supported chiral selector

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4044196A (en) * 1972-03-30 1977-08-23 Bayer Aktiengesellschaft Crosslinked copolymers of α,β-olefinically unsaturated dicarboxylic anhydrides
US4070348A (en) * 1973-07-25 1978-01-24 Rohm Gmbh Water-swellable, bead copolymer
GB1592702A (en) * 1976-10-28 1981-07-08 Asahi Chemical Ind Method of adsorbing a protein on a protein adsorbent comprising a porous copolymer of a cyano-group-containing monomer
DE3106456A1 (de) * 1981-02-21 1982-10-07 Röhm GmbH, 6100 Darmstadt Verfahren zur herstellung von perlfoermigen, hydrophilen, gegenueber proteinen bindungsaktiven traegerpolymeren

Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2003526791A (ja) * 2000-03-09 2003-09-09 サーモディックス，インコーポレイティド エポキシドポリマーの表面
JP5005869B2 (ja) * 2000-03-09 2012-08-22 サーモディクス，インコーポレイティド エポキシドポリマーの表面
JP2008232764A (ja) * 2007-03-19 2008-10-02 Tosoh Corp 充填床用新規充填剤及びその用途

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Publication number Publication date
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