JPS6167497A - タンパク素材の製造法 - Google Patents
タンパク素材の製造法Info
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- JPS6167497A JPS6167497A JP59190171A JP19017184A JPS6167497A JP S6167497 A JPS6167497 A JP S6167497A JP 59190171 A JP59190171 A JP 59190171A JP 19017184 A JP19017184 A JP 19017184A JP S6167497 A JPS6167497 A JP S6167497A
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- Japan
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明はりジ／含をジペプチドを結合させたタンパク質
又はタンパク質分解物の製造法に関する。
又はタンパク質分解物の製造法に関する。
トランスグルタミナーゼ（Ｔｒａｎｓｇｌｕｔａｍｉｎ
ａｓｅ。
ａｓｅ。
Ｇｌｕｔａｍｉｎｙｌ−ｐｅｐｔｉｄｅ：ａｍｉｎｅγ
−ｇｌｕｔａｍｙｌｔｒａｎｓ−ｆｅｒａｓｅ ；
ＥＣ２，３，２，１３＞はＣａ２＋依存性のアシル転移
酵素である。アシル供与体は特異性が高くペプチド鎖中
のＧｉｎ残基のγ−カルボキシアミド基であり、アシル
受容体はペプチド鎖中のＬｙｄｌ基のｅ−アミノ基や種
々の一般アミンである。
−ｇｌｕｔａｍｙｌｔｒａｎｓ−ｆｅｒａｓｅ ；
ＥＣ２，３，２，１３＞はＣａ２＋依存性のアシル転移
酵素である。アシル供与体は特異性が高くペプチド鎖中
のＧｉｎ残基のγ−カルボキシアミド基であり、アシル
受容体はペプチド鎖中のＬｙｄｌ基のｅ−アミノ基や種
々の一般アミンである。
本発明は、このトランスグルタミナーゼ反応を利用して
、食品蛋白質に各種リジン含育ジペプチドをインペプチ
ド結合により導入し、栄養性、および物性の改良を図る
ことに関する。
、食品蛋白質に各種リジン含育ジペプチドをインペプチ
ド結合により導入し、栄養性、および物性の改良を図る
ことに関する。
−級アミンの一種である各種アミノ酸の うち、本酵素
の基質となるのはｅ−アミノ基を育するリジンのみであ
るが、ａ−カルボキシル基をエステル化することにより
各種アミノ酸のα−アミ７基がアシル受容体となること
は公知である（Ｋ、 Ｉｋｕｒａ ｅｔ ａｌｏ、＾ｇ
ｒｉｃ、 ｌ１ｌｉｏ１． Ｃｈｅｗ、。
の基質となるのはｅ−アミノ基を育するリジンのみであ
るが、ａ−カルボキシル基をエステル化することにより
各種アミノ酸のα−アミ７基がアシル受容体となること
は公知である（Ｋ、 Ｉｋｕｒａ ｅｔ ａｌｏ、＾ｇ
ｒｉｃ、 ｌ１ｌｉｏ１． Ｃｈｅｗ、。
４５、２５８７ （１９８１） ）。 しかしながらア
ミノ酸のエステルおよびアミドは一般に天然界には存在
しないことから、この方法の食品への適用は、現在のと
ころ、法律的に不可能である。そこで、本発明者らは、
各社アミ／＠を食品用として使用できるリジルジペプチ
ド（Ｘ −Ｌｙｓ、 Ｌｙｓ −Ｘ ：Ｘはアミノ酸
）にして、トランスグルクミナーゼ反応により、蛋白質
あるいは蛋白質分解物に４人することを検討した。その
結果、リジルジペプチドは、リジンを反応性担体として
タンパク質に結合することを発見し本発明を完成した。
ミノ酸のエステルおよびアミドは一般に天然界には存在
しないことから、この方法の食品への適用は、現在のと
ころ、法律的に不可能である。そこで、本発明者らは、
各社アミ／＠を食品用として使用できるリジルジペプチ
ド（Ｘ −Ｌｙｓ、 Ｌｙｓ −Ｘ ：Ｘはアミノ酸
）にして、トランスグルクミナーゼ反応により、蛋白質
あるいは蛋白質分解物に４人することを検討した。その
結果、リジルジペプチドは、リジンを反応性担体として
タンパク質に結合することを発見し本発明を完成した。
即ち、本発明はトランスグルタミナーゼを作用させてタ
ンパク質又はタンパク質分解物にリジン含何ペプチドを
結合させることを特徴とするタンパク素材の製造法に関
する。
ンパク質又はタンパク質分解物にリジン含何ペプチドを
結合させることを特徴とするタンパク素材の製造法に関
する。
本発明に用いられるトランスグルタミナーゼはＣｏｎｎ
ｅｌ ｌａｎらの方法（Ｊ、 Ｂｉｏｌ、 Ｃｈｅａ＋
、、 ２４６゜１０９３ （１９７１） ’）に従って
モルモットの肝より調製される。即ち、モルモットの肝
臓をシ、ａ溶液に分散させたものを遠心分離し、上清液
を回収し、これをジエチルアミノエチルセルロースカラ
ムにて分画することによって、粗製トランスグルタミナ
ーゼを得る。これを１％硫酸プロタミンで沈澱させ、沈
澱物を回収する。さらにこの沈澱物を０．２ Ｍ Ｔｒ
ｉｓ−酢Ｗ１緩衝液、ｐＨｅ、ｏで洗浄後、０．０５Ｍ
硫安−５！１ＭＴｒｉｓ−塩酸緩衝液、ｐＨ７，５（２
ｍＭエチレンジアミン四酢酸（以下ＥＤＴＡと略す）を
含む）を用いて抽出し、得られた抽出液を力・ルボキシ
メチルセルロースカラムでプロタミンを除去し、口演に
硫安溶液（ＩＭ ＥＤＴＡを含む）を添加し、遠心分
目ｔを行ない、沈澱物を回収する。沈設物を１ Ｏｎ＋
Ｍ Ｔｒｉｓ−酢ｒｖｉｍ衝液、ｐＨ６，０（１ｍＭＥ
ＤＴＡｌ ０．ＩＧＭ ＫＣＩを含む）で溶解し、遠心
分離した上清液を１０％アガロース（Ｂｉｏ ＧｅｔＡ
−０，５Ｍ）でゲル口過し、得られた活性画分を限外口
過で濃縮し、精製されたトランスグルタミナーゼを得る
。この他に牛などの血液、毛のう等からも同様にトラン
スグルタミナーゼを得ることができる。
ｅｌ ｌａｎらの方法（Ｊ、 Ｂｉｏｌ、 Ｃｈｅａ＋
、、 ２４６゜１０９３ （１９７１） ’）に従って
モルモットの肝より調製される。即ち、モルモットの肝
臓をシ、ａ溶液に分散させたものを遠心分離し、上清液
を回収し、これをジエチルアミノエチルセルロースカラ
ムにて分画することによって、粗製トランスグルタミナ
ーゼを得る。これを１％硫酸プロタミンで沈澱させ、沈
澱物を回収する。さらにこの沈澱物を０．２ Ｍ Ｔｒ
ｉｓ−酢Ｗ１緩衝液、ｐＨｅ、ｏで洗浄後、０．０５Ｍ
硫安−５！１ＭＴｒｉｓ−塩酸緩衝液、ｐＨ７，５（２
ｍＭエチレンジアミン四酢酸（以下ＥＤＴＡと略す）を
含む）を用いて抽出し、得られた抽出液を力・ルボキシ
メチルセルロースカラムでプロタミンを除去し、口演に
硫安溶液（ＩＭ ＥＤＴＡを含む）を添加し、遠心分
目ｔを行ない、沈澱物を回収する。沈設物を１ Ｏｎ＋
Ｍ Ｔｒｉｓ−酢ｒｖｉｍ衝液、ｐＨ６，０（１ｍＭＥ
ＤＴＡｌ ０．ＩＧＭ ＫＣＩを含む）で溶解し、遠心
分離した上清液を１０％アガロース（Ｂｉｏ ＧｅｔＡ
−０，５Ｍ）でゲル口過し、得られた活性画分を限外口
過で濃縮し、精製されたトランスグルタミナーゼを得る
。この他に牛などの血液、毛のう等からも同様にトラン
スグルタミナーゼを得ることができる。
本発明で使用されるタンパク質又はタンパク質分解物は
グルタミン残基を存するものならば制限はない。タンパ
ク質として、例えばカゼインや大豆クンバク質などの全
てのｇＪ値物タ／バク質、閑体タ／バク質が挙げられる
。タンパク質分解物としては上記の全てのクンバク質の
分解物を例示することができる。又、グルタミン残基を
含むアミノ酸の合成ポリマーも使用しうる。
グルタミン残基を存するものならば制限はない。タンパ
ク質として、例えばカゼインや大豆クンバク質などの全
てのｇＪ値物タ／バク質、閑体タ／バク質が挙げられる
。タンパク質分解物としては上記の全てのクンバク質の
分解物を例示することができる。又、グルタミン残基を
含むアミノ酸の合成ポリマーも使用しうる。
しかしながらＬｙｓ残基を育するタンパク質に、トラン
スグルタミナーゼによって、リジルジペプチドだけを選
択的に導入しようと企図した場合は、予めＬｙｓ践基を
ブロックした方が好結果を導く。即ち、蛋白質を無水シ
トラコン酸でアシル化してから、ジペプチドをトランス
グルタミナーゼで導入させ、しかる後に系を酸性（ｐＨ
３）にすることによって脱シトラコ二ル化することで目
的を達することができる。この他に脱係ｙＪ基を必要と
しない場合は、無水酢酸によるアセチル化、無水コハク
酸によるサクシニール化なども用いることができる。
スグルタミナーゼによって、リジルジペプチドだけを選
択的に導入しようと企図した場合は、予めＬｙｓ践基を
ブロックした方が好結果を導く。即ち、蛋白質を無水シ
トラコン酸でアシル化してから、ジペプチドをトランス
グルタミナーゼで導入させ、しかる後に系を酸性（ｐＨ
３）にすることによって脱シトラコ二ル化することで目
的を達することができる。この他に脱係ｙＪ基を必要と
しない場合は、無水酢酸によるアセチル化、無水コハク
酸によるサクシニール化なども用いることができる。
リジンを含有するジペプチドは、Ｘ−Ｌｙｓ型でもＬｙ
ｓ −Ｘｕでも４人できる。このペプチドは化学的合成
法でも、あるいは各種プロテアーゼ、ペプチダーゼ類の
逆反応による酵素的合成法でも容易に人手できる。
ｓ −Ｘｕでも４人できる。このペプチドは化学的合成
法でも、あるいは各種プロテアーゼ、ペプチダーゼ類の
逆反応による酵素的合成法でも容易に人手できる。
本発明の方法では、無水酢酸でアセチル化したタフバク
！！！を等とｔ、ｙｓ−ｈｔｅｔなどのリジン含有ジペ
プチドを混合したものに、トランスグルタミ一般にタン
パク５Ｉｔｉ〜５部を水１０００部に混合した液に、リ
ジルジペプチド誘導体（ギ酸塩、酢酸塩等）１〜２０部
、塩化カルシウム０．８部前後、トランスグルタミナー
ゼ０．０２〜０．０５部を添加する。反応はｐＨ６〜８
．５、好ましくは７．５萌後で温度２０〜４０°Ｃ１好
ましくは３７℃前後で行なう。反応時間は１〜１０時間
である。反応後、ＥＤＴＡ１２部を加え反応を停止させ
る。反応終了後、反応液を通常の方法、例えば透析処理
して目的物を取得する。還元剤、例えばシスティ／、グ
ルタチオ／、メルカプトエタノール、ジチオスレイトー
ルなどはトランスグルタミナーゼを活性化しまた安定化
する。従って反応液に還元剤を添加するのが望ましい。
！！！を等とｔ、ｙｓ−ｈｔｅｔなどのリジン含有ジペ
プチドを混合したものに、トランスグルタミ一般にタン
パク５Ｉｔｉ〜５部を水１０００部に混合した液に、リ
ジルジペプチド誘導体（ギ酸塩、酢酸塩等）１〜２０部
、塩化カルシウム０．８部前後、トランスグルタミナー
ゼ０．０２〜０．０５部を添加する。反応はｐＨ６〜８
．５、好ましくは７．５萌後で温度２０〜４０°Ｃ１好
ましくは３７℃前後で行なう。反応時間は１〜１０時間
である。反応後、ＥＤＴＡ１２部を加え反応を停止させ
る。反応終了後、反応液を通常の方法、例えば透析処理
して目的物を取得する。還元剤、例えばシスティ／、グ
ルタチオ／、メルカプトエタノール、ジチオスレイトー
ルなどはトランスグルタミナーゼを活性化しまた安定化
する。従って反応液に還元剤を添加するのが望ましい。
本発明で得られたりジルジペプチド結合蛋白質は、例え
ば栄養の補足強化を目的に使用することができる。大豆
タンパクの第一・制限アミノ酸はメチオニンであるので
、Ｎｅｔ−Ｌｙｓの形のジペプチドをトランスグルタミ
ナーゼで導入すれば、タンパク効率のすぐれたタンパク
質素材とすることができる。又Ｃｙｓ −Ｌｙｓを４人
ずれば、タンパク中にシスティ／残基を多く導入するこ
とになり、高度にＳ−８結合させた組織性のタンパク質
を創出することが可能となる。
ば栄養の補足強化を目的に使用することができる。大豆
タンパクの第一・制限アミノ酸はメチオニンであるので
、Ｎｅｔ−Ｌｙｓの形のジペプチドをトランスグルタミ
ナーゼで導入すれば、タンパク効率のすぐれたタンパク
質素材とすることができる。又Ｃｙｓ −Ｌｙｓを４人
ずれば、タンパク中にシスティ／残基を多く導入するこ
とになり、高度にＳ−８結合させた組織性のタンパク質
を創出することが可能となる。
更にリジン含有ジペプチドの代わりに適当な構造をもっ
たりジ／含をオリゴベプヂドを用いると高い基質効率を
示すことも予想できる。
たりジ／含をオリゴベプヂドを用いると高い基質効率を
示すことも予想できる。
次に本発明を実施例によって説明する。
実施例１
（タンパク質のアセチル化）
新鮮牛乳からＺｉｔｔｌｅ ＆ Ｃｕ５ｔｅｒの方法（
Ｊ、 Ｄａｉｒｙ Ｓｃｉ、、 ４８．１１８３ （１
９８３） ）により得られたαＳ！Ｓカーイン５００．
を５０Ｍの５０％飽和酢酸ナトリウム溶液に分散させ、
これに１．５ 紅の無水酢酸を８０μｔずつ温度を０℃
に調節しながら、注意深く加えた０反応後、水に対する
透析（３℃、２４時間）で過剰の試薬、不純物を除き、
凍結乾燥して４８０鴫のアセチル化α□寡−カゼインが
得られた。
Ｊ、 Ｄａｉｒｙ Ｓｃｉ、、 ４８．１１８３ （１
９８３） ）により得られたαＳ！Ｓカーイン５００．
を５０Ｍの５０％飽和酢酸ナトリウム溶液に分散させ、
これに１．５ 紅の無水酢酸を８０μｔずつ温度を０℃
に調節しながら、注意深く加えた０反応後、水に対する
透析（３℃、２４時間）で過剰の試薬、不純物を除き、
凍結乾燥して４８０鴫のアセチル化α□寡−カゼインが
得られた。
（リジルジペプチドの４人）
塩化カルシウム（５ｍＭ） 、還元型グルタチオン（１
０ａ＋Ｍ）それに上記アセチル化Ｑａｒｌ−カゼイン（
５ｗｇ ／ ｕ ）、Ｌｙｓ −Ｔｒｐギ酸塩（５０ｍ
Ｍ）を０．１ＭＴｒｉｓ−塩！ｌ！衝液、ｐＨ７，５に
溶解し、更 に４０Ｍｇ／Ｍのモルモット肝トランスグ
ルタミナーゼ（Ｃｏｎｎｅｌｌａｎの方法、Ｊ。
０ａ＋Ｍ）それに上記アセチル化Ｑａｒｌ−カゼイン（
５ｗｇ ／ ｕ ）、Ｌｙｓ −Ｔｒｐギ酸塩（５０ｍ
Ｍ）を０．１ＭＴｒｉｓ−塩！ｌ！衝液、ｐＨ７，５に
溶解し、更 に４０Ｍｇ／Ｍのモルモット肝トランスグ
ルタミナーゼ（Ｃｏｎｎｅｌｌａｎの方法、Ｊ。
［１ｉｏ１． Ｃｈｅａｐ、、 ２４６．１０９３（１
９７１）で調製された）を加え、３７℃、１２０分反応
させた１反応は０．４Ｍの ＥＤＴＡ（ｐＨ８，０）
を０．１ ｕ／ＩＪ！加えて停止させた０反応液を水に
透析（３℃、２４時間）して、未反応のジペプチド、過
剰の試薬・塩類を除き、凍結乾燥してＬｙｓ−Ｔ′ｒｐ
結合カゼインを得た。アセチル化αｓ１−カゼイン５ｇ
から最終的にＬｙｓ −Ｔｒｐ結合アセチル化αｉｌ−
カゼイン ４．５ｇが得られた。
９７１）で調製された）を加え、３７℃、１２０分反応
させた１反応は０．４Ｍの ＥＤＴＡ（ｐＨ８，０）
を０．１ ｕ／ＩＪ！加えて停止させた０反応液を水に
透析（３℃、２４時間）して、未反応のジペプチド、過
剰の試薬・塩類を除き、凍結乾燥してＬｙｓ−Ｔ′ｒｐ
結合カゼインを得た。アセチル化αｓ１−カゼイン５ｇ
から最終的にＬｙｓ −Ｔｒｐ結合アセチル化αｉｌ−
カゼイン ４．５ｇが得られた。
実施例２
牛乳カゼイン１００ｇを１０ ｋｇの水に溶解し、ｐＨ
７，５にした。これに塩化カルシウム６ｇ１メヂオニル
リジン塩酸塩１００ｇ１ ）ランスグルタミナーゼ０．
３ｇを加えた。３７℃に保ち、ゆるやかに撹拌しながら
５時間反応させた。これを限外口過で透析した後、噴霧
乾燥して白色のメチオニン、リジン強化牛乳カゼイン８
７ ｇｔｌ得り。
７，５にした。これに塩化カルシウム６ｇ１メヂオニル
リジン塩酸塩１００ｇ１ ）ランスグルタミナーゼ０．
３ｇを加えた。３７℃に保ち、ゆるやかに撹拌しながら
５時間反応させた。これを限外口過で透析した後、噴霧
乾燥して白色のメチオニン、リジン強化牛乳カゼイン８
７ ｇｔｌ得り。
メチオニルリジ／の４人量はカゼイン１ｇ当り３３．２
．であった。
．であった。
実施例３
実施例１と同様の方法で反応させてリジルジペプチドの
トランスグルクミナーゼ作用による導入率を倹：・１し
た。導入量は、アミノ酸分析により求め、遊；Ｈｉミリ
ジン導入率を１００％とする相対４人率で表わした。そ
の結果はｍ１表に例示した。
トランスグルクミナーゼ作用による導入率を倹：・１し
た。導入量は、アミノ酸分析により求め、遊；Ｈｉミリ
ジン導入率を１００％とする相対４人率で表わした。そ
の結果はｍ１表に例示した。
ｔｉ１表
＊（）内の値は各々の反応時間で、カギ４フ測定結果は
、一般にＸ−Ｌｙｓ型の方が存意に導入率が高いことが
わかった。但し、Ｌｙｓ−ＴｒｐはＴｒｐ−Ｌｙｓより
、２倍はど導入率が高く、ペプチドの構造７）凶異及び
結合筒ｉ’ｊ’１（Ｌｙｓのｅ＋、α−Ｎ１１２及びア
ミノ酸Ｘのα−Ｎｌｈ ）の最適配置などで導入率が田
辺することを示している。
、一般にＸ−Ｌｙｓ型の方が存意に導入率が高いことが
わかった。但し、Ｌｙｓ−ＴｒｐはＴｒｐ−Ｌｙｓより
、２倍はど導入率が高く、ペプチドの構造７）凶異及び
結合筒ｉ’ｊ’１（Ｌｙｓのｅ＋、α−Ｎ１１２及びア
ミノ酸Ｘのα−Ｎｌｈ ）の最適配置などで導入率が田
辺することを示している。
Claims (1)
- トランスグルタミナーゼを作用させて、タンパク質又は
タンパク質分解物にリジン含有ジペプチドを結合させる
ことを特徴とするタンパク素材の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59190171A JPS6167497A (ja) | 1984-09-11 | 1984-09-11 | タンパク素材の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59190171A JPS6167497A (ja) | 1984-09-11 | 1984-09-11 | タンパク素材の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6167497A true JPS6167497A (ja) | 1986-04-07 |
| JPH0542265B2 JPH0542265B2 (ja) | 1993-06-28 |
Family
ID=16253613
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59190171A Granted JPS6167497A (ja) | 1984-09-11 | 1984-09-11 | タンパク素材の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6167497A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999057993A1 (en) * | 1998-05-14 | 1999-11-18 | Dsm N.V. | Use of protein cross-linking enzymes in ruminant feed |
| JPH11346689A (ja) * | 1998-04-08 | 1999-12-21 | Ajinomoto Co Inc | 酵素製剤及び麺類の製造方法 |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0713863U (ja) * | 1993-08-19 | 1995-03-10 | 三井石油化学工業株式会社 | 巻取具 |
-
1984
- 1984-09-11 JP JP59190171A patent/JPS6167497A/ja active Granted
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH11346689A (ja) * | 1998-04-08 | 1999-12-21 | Ajinomoto Co Inc | 酵素製剤及び麺類の製造方法 |
| WO1999057993A1 (en) * | 1998-05-14 | 1999-11-18 | Dsm N.V. | Use of protein cross-linking enzymes in ruminant feed |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0542265B2 (ja) | 1993-06-28 |
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Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| EXPY | Cancellation because of completion of term |