JPS6228677B2 - - Google Patents
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- JPS6228677B2 JPS6228677B2 JP54033361A JP3336179A JPS6228677B2 JP S6228677 B2 JPS6228677 B2 JP S6228677B2 JP 54033361 A JP54033361 A JP 54033361A JP 3336179 A JP3336179 A JP 3336179A JP S6228677 B2 JPS6228677 B2 JP S6228677B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- enzyme
- amino group
- group
- genus
- benzhydryl
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
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-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
- Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
- Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals
- Y02P20/52—Improvements relating to the production of bulk chemicals using catalysts, e.g. selective catalysts
Landscapes
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
本発明はベンズヒドリルアミノ基遊離酵素に関
する。本酵素は新規酵素であり、ペプチド合成に
際し、カルボキシル基を保護するベンズヒドリル
アミノ基の遊離に用いられる有用な酵素である。
本酵素はシユードモナス属、フラボバクテリウム
属、セラチア属またはキサントモナス属に属する
微生物を培地に培養して得られる。 ベンズヒドリルアミノ基は式
する。本酵素は新規酵素であり、ペプチド合成に
際し、カルボキシル基を保護するベンズヒドリル
アミノ基の遊離に用いられる有用な酵素である。
本酵素はシユードモナス属、フラボバクテリウム
属、セラチア属またはキサントモナス属に属する
微生物を培地に培養して得られる。 ベンズヒドリルアミノ基は式
【式】で示される構造を有し、ペ
プタイド合成時にカルボキシル基の保護基として
用いられる。 ベンズヒドリルアミノ基は、通常使用される脱
保護処理、即ち苛性ソーダ、塩酸−酢酸エチル、
接触還元などの処理によつては脱離することがで
きない。弗化水素によつては作用を受けるが、こ
のときは上記式のNH−CHの結合が切断され、ペ
プチドのアミドを生ずることになる。 従つて本保護基はペプチドのアミドの合成には
利用されるものの、カルボキシル末端遊離のペプ
チド合成においてはその脱保護の困難性から一般
に使用されていない。カルボキシル基の保護基と
してはメチルエステル、エチルエステル、ベンジ
ルエステル、第三ブチルエステルなどが一般に用
いられ、これらは脱離が容易であるがアミノ基の
脱離保護反応などによつてもはずれる場合があ
り、その場合目的生成物の収率が低下する。ベン
ズヒドリルアミノ基はアミノ基の保護基の脱離の
際などにカルボキシル基を保護したままでおいて
おきたいときなどに好適である。従つてカルボキ
シル基に結合したベンズヒドリルアミノ基の遊離
を容易ならしめる方法があれば、カルボキシル基
の保護にベンズヒドリルアミノ基を用いることが
できることになる。 本発明者らは、カルボキシル基に結合したベン
ズヒドリルアミノ基を容易に遊離せしめる方法に
ついて種々検討した結果、シユードモナス属、フ
ラボバクテリウム属、セラチア属またはキサント
モナス属に属する微生物の培養物に蓄積される酵
素がベンズヒドリルアミノ基を容易に遊離する作
用を有することを見出し本発明を完成するに至つ
た。 以下本発明について詳細に説明する。 本発明のベンズヒドリルアミノ基遊離酵素は次
の性質を有する。 尚、力価の測定は第４項の力価の測定に準じて
行い、基質１μmoleを１分間に変化せしめる酵
素量を１単位（Ｕ）とする。 １ 作用：アミノ酸、ペプチドのカルボキシル基
を保護するベンズヒドリルアミノ基を遊離させ
る反応を触媒する。 ２ 基質特異性：第４項の力価の測定条件に従
い、基質を替えて酵素反応を行い、次の相対活
性〔
用いられる。 ベンズヒドリルアミノ基は、通常使用される脱
保護処理、即ち苛性ソーダ、塩酸−酢酸エチル、
接触還元などの処理によつては脱離することがで
きない。弗化水素によつては作用を受けるが、こ
のときは上記式のNH−CHの結合が切断され、ペ
プチドのアミドを生ずることになる。 従つて本保護基はペプチドのアミドの合成には
利用されるものの、カルボキシル末端遊離のペプ
チド合成においてはその脱保護の困難性から一般
に使用されていない。カルボキシル基の保護基と
してはメチルエステル、エチルエステル、ベンジ
ルエステル、第三ブチルエステルなどが一般に用
いられ、これらは脱離が容易であるがアミノ基の
脱離保護反応などによつてもはずれる場合があ
り、その場合目的生成物の収率が低下する。ベン
ズヒドリルアミノ基はアミノ基の保護基の脱離の
際などにカルボキシル基を保護したままでおいて
おきたいときなどに好適である。従つてカルボキ
シル基に結合したベンズヒドリルアミノ基の遊離
を容易ならしめる方法があれば、カルボキシル基
の保護にベンズヒドリルアミノ基を用いることが
できることになる。 本発明者らは、カルボキシル基に結合したベン
ズヒドリルアミノ基を容易に遊離せしめる方法に
ついて種々検討した結果、シユードモナス属、フ
ラボバクテリウム属、セラチア属またはキサント
モナス属に属する微生物の培養物に蓄積される酵
素がベンズヒドリルアミノ基を容易に遊離する作
用を有することを見出し本発明を完成するに至つ
た。 以下本発明について詳細に説明する。 本発明のベンズヒドリルアミノ基遊離酵素は次
の性質を有する。 尚、力価の測定は第４項の力価の測定に準じて
行い、基質１μmoleを１分間に変化せしめる酵
素量を１単位（Ｕ）とする。 １ 作用：アミノ酸、ペプチドのカルボキシル基
を保護するベンズヒドリルアミノ基を遊離させ
る反応を触媒する。 ２ 基質特異性：第４項の力価の測定条件に従
い、基質を替えて酵素反応を行い、次の相対活
性〔
【式】を基質とした場合
の活性を100とする（式中、Cysはシステムイン
残基、Glyはグリシン残基、Bzlはベンジル基、
Bzhはベンズヒドリル基を意味する、以下同
じ）〕を得た。
残基、Glyはグリシン残基、Bzlはベンジル基、
Bzhはベンズヒドリル基を意味する、以下同
じ）〕を得た。
【表】
｜
HCys〓Gly〓NHBzh 100
HCys〓Gly〓NHBzh 100
【表】
表中、Alaはアラニン残基、Leuはロイシン
残基、Pheはフエニルアラニン残基、Serはセ
リン残基、Hisはヒスチジン残基、Gluはグル
タミン酸残基をそれぞれ示す（以下同じ）。 ３ 至適PH：6.0〜8.0（第１図参照） 安定PH：5.0〜9.0（30℃、60分間処理）（第
２図参照） ４ 力価の測定法 以下の条件で酵素反応を行い、反応液（遊離
したベンズヒドリルアミンを含む）を薄層クロ
マトグラフにかけ、UV（260nm）吸収値を測
定する。別にベンズヒドリルアミンを標準にし
てUV吸収直線を作つておき、前のUV吸収値か
ら含有ベンズヒドリルアミン量を求め、これか
ら酵素力価を算出する。 基質濃度 10mM 反応溶媒 0.2M燐酸緩衝液 温度条件 30℃ PH条件 6.0 反応時間 20分 ５ 作用適温の範囲：20〜30℃（第３図参照）温
度安定性：第４図参照（PH6.0各温度で15分間
処理） ６ PH、温度による失活条件：PH6.0，50℃，15
分間処理で完全に失活する。 ７ 阻害、活性化：Hg2+（1mM）によつて100
％、ｐ−クロロマーキユリーベンゾエイト
（0.5mM）によつて70％、ジイソプロピルフル
オロフオスフエイト（0.5mM）によつて40％
程度の阻害を受ける。活性化するものは見出せ
なかつた。 ８ 精製方法：実施例で詳述する。 ９ 分子量：力価測定の発色の感度が低いために
測定不能 10 結晶構造：結晶化せず解明できない。 11 元素分析：結晶化せず測定できない。 本発明の酵素はシユードモナス属、フラボバク
テリウム属、セラチア属またはキサントモナス属
に属し、本酵素を生産する能力を有する微生物を
培地に培養し、培養物中に蓄積した本酵素を回収
することによつて得ることができる。 具体的に好適な菌株としては次のものがあげら
れる。 シユードモナス・デイミヌタ（Pseudomonas
diminuta）ATCC11568 シユードモナス・スマラグデイナ
（Pseudomonas smaragdina）AHU1479 シユードモナス・スクイルキリエンシス
（Pseudomonas schuylkilliensis）NRRL Ｂ
−６ キサントモナス・プルニ（Xanthomonas
pruni）ATCC15924 フラボバクテリウム・フラベセンス
（Flavobacterium flavescens）ATCC21045 セラチア・マルセセンス（Serratia
marcescens）ATCC19180 これら微生物の菌学的性質はそれぞれ
Bergey′s Manual of Determinative
Bacteriology第８版、236〜237頁、同240頁、同
223頁、同247頁、同363頁、同326頁に記載されて
いる。 培地としては、炭素源、窒素源、無機物その他
の栄養素を程良く含有する培地ならば天然培地、
合成培地のいずれでもよい。炭素源としてはグル
コース、フラクトース、シユクロース、マルトー
ス、澱粉、デキストリン、廃糖蜜、ｎ−パラフイ
ン、メタノール、エタノールなどが、窒素源とし
てはアンモニウム塩類、硝酸塩、ペプトン、肉エ
キス、コーンステイープリカー、デイステイラー
ズソルブル、大豆蛋白質、尿素、などが、無機物
としては燐酸塩、カリウム塩、マグネシウム塩、
鉄塩、亜鉛塩などが用いられる。その他ビタミン
類なども用いられる。また本酵素の生産は、培地
にカルボキシル末端をベンズヒドリルアミノ基で
保護したペプチドを存在させることによつて高め
られる。このペプチドは0.01〜0.1ｇ／dlの割合で
培地に添加すると好適である。 培養は通常振盪培養または通気撹拌深部培養な
どの好気的条件下、20〜37℃で、１〜３日間行え
ばよい。 菌体および培養液からの本酵素の回収は、一般
的酵素の回収法すなわち、菌体の破壊抽出物また
は培養液を硫酸アンモニウムによる塩析、
DEAEセルロースあるいはCMセルロースによる
分画、ハイドロキシルアパタイトによる分画など
の手段を組合わせた方法で処理することによつて
行うことができる。 本酵素を用いればカルボキシル基に結合したベ
ンズヒドリルアミノ基の遊離を容易に行うことが
できるが、他の酵素たとえばトリプシン、α−キ
モトリプシン、プロクターゼ（明治製菓社製）、
モルシン（盛進製薬社製）、サーモライシン、ズ
ブチリシン、ナガーゼ（長瀬産業社製）、プロナ
ーゼ（科研化学社製）、バイオプラーゼ（長瀬産
業社製）、デイスパーゼ（合同酒精社製）、タシナ
ーゼＮ（協和醗酵社製）、タシナーゼＢ（協和醗
酵社製）などの酵素にはベンズヒドリルアミン遊
離活性は認められなかつた。パパイン、プロメラ
イン、フイシンにおいてはベンズヒドリルアミノ
基遊離活性が若干みられるが、活性は弱く、しか
もアミノ酸間のペプチド結合の切断が認められる
ので好ましくない。 以下に本発明酵素の具体的製造法ならびに該酵
素を用いるベンズヒドリルアミノ基の除去法を実
施例で示す。 実施例 １ 種菌としてシユードモナス・デイミヌタ
ATCC11568を用い、肉エキス1.0ｇ／dl、ペプチ
ド1.0ｇ／dl、塩化ナトリウム0.3ｇ／dlの組成を
有するブイヨン培地（殺菌前PH7.2）30mlを含む
300mlエルレンマイヤーフラスコに種菌を植菌
し、30℃で２日間振盪培養する。この培養液を冷
凍遠心分離（10000rpm，15分、以下同じ）にか
け、菌体を集め、生理食塩水で２回洗浄する。こ
の菌体4.5ｇを乾燥菌体量として約７mg／mlとな
るように0.2M燐酸緩衝液（PH6.0）に懸濁する。
この懸濁液の状態で本酵素は極めて安定である。
該懸濁液を超音波菌体破砕器（久保田製作所製）
にて15W、20分間処理し、菌体破砕を行う。菌体
破砕液を冷凍遠心分離にかけ、得られた上清に硫
酸アンモニウムを70％飽和になるように加え、一
夜放置する。生じた沈殿を冷凍遠心分離により分
離し、0.02M燐酸緩衝液（PH6.0）100mlに懸濁す
る。この懸濁液をECTEOLA−セルロース
（Serva社製）40mlを充填したカラムに通塔し、
0.1M食塩水により溶出する。活性区分を0.001M
燐酸緩衝液を用いて透析後、DEAE−セルロース
（Serva社製）40mlを充填したカラムに通塔し、
通過する区分を集める。これをハイドロキシルア
パタイト15mlを充填したカラムに通塔し、0.3M
燐酸緩衝液（PH6.0）で溶出する。活性区分を
0.001M燐酸緩衝液を用いて透析し、透析液を凍
結乾燥して酵素標品20mgを得る。この標品は比活
性にして超音波破砕上清液の225倍であり、精製
収率は６％であつた。 この酵素標品の水溶液（１mg／ml）0.2ml、
0.2M燐酸緩衝液（PH6.0）0.7mlおよび基質
残基、Pheはフエニルアラニン残基、Serはセ
リン残基、Hisはヒスチジン残基、Gluはグル
タミン酸残基をそれぞれ示す（以下同じ）。 ３ 至適PH：6.0〜8.0（第１図参照） 安定PH：5.0〜9.0（30℃、60分間処理）（第
２図参照） ４ 力価の測定法 以下の条件で酵素反応を行い、反応液（遊離
したベンズヒドリルアミンを含む）を薄層クロ
マトグラフにかけ、UV（260nm）吸収値を測
定する。別にベンズヒドリルアミンを標準にし
てUV吸収直線を作つておき、前のUV吸収値か
ら含有ベンズヒドリルアミン量を求め、これか
ら酵素力価を算出する。 基質濃度 10mM 反応溶媒 0.2M燐酸緩衝液 温度条件 30℃ PH条件 6.0 反応時間 20分 ５ 作用適温の範囲：20〜30℃（第３図参照）温
度安定性：第４図参照（PH6.0各温度で15分間
処理） ６ PH、温度による失活条件：PH6.0，50℃，15
分間処理で完全に失活する。 ７ 阻害、活性化：Hg2+（1mM）によつて100
％、ｐ−クロロマーキユリーベンゾエイト
（0.5mM）によつて70％、ジイソプロピルフル
オロフオスフエイト（0.5mM）によつて40％
程度の阻害を受ける。活性化するものは見出せ
なかつた。 ８ 精製方法：実施例で詳述する。 ９ 分子量：力価測定の発色の感度が低いために
測定不能 10 結晶構造：結晶化せず解明できない。 11 元素分析：結晶化せず測定できない。 本発明の酵素はシユードモナス属、フラボバク
テリウム属、セラチア属またはキサントモナス属
に属し、本酵素を生産する能力を有する微生物を
培地に培養し、培養物中に蓄積した本酵素を回収
することによつて得ることができる。 具体的に好適な菌株としては次のものがあげら
れる。 シユードモナス・デイミヌタ（Pseudomonas
diminuta）ATCC11568 シユードモナス・スマラグデイナ
（Pseudomonas smaragdina）AHU1479 シユードモナス・スクイルキリエンシス
（Pseudomonas schuylkilliensis）NRRL Ｂ
−６ キサントモナス・プルニ（Xanthomonas
pruni）ATCC15924 フラボバクテリウム・フラベセンス
（Flavobacterium flavescens）ATCC21045 セラチア・マルセセンス（Serratia
marcescens）ATCC19180 これら微生物の菌学的性質はそれぞれ
Bergey′s Manual of Determinative
Bacteriology第８版、236〜237頁、同240頁、同
223頁、同247頁、同363頁、同326頁に記載されて
いる。 培地としては、炭素源、窒素源、無機物その他
の栄養素を程良く含有する培地ならば天然培地、
合成培地のいずれでもよい。炭素源としてはグル
コース、フラクトース、シユクロース、マルトー
ス、澱粉、デキストリン、廃糖蜜、ｎ−パラフイ
ン、メタノール、エタノールなどが、窒素源とし
てはアンモニウム塩類、硝酸塩、ペプトン、肉エ
キス、コーンステイープリカー、デイステイラー
ズソルブル、大豆蛋白質、尿素、などが、無機物
としては燐酸塩、カリウム塩、マグネシウム塩、
鉄塩、亜鉛塩などが用いられる。その他ビタミン
類なども用いられる。また本酵素の生産は、培地
にカルボキシル末端をベンズヒドリルアミノ基で
保護したペプチドを存在させることによつて高め
られる。このペプチドは0.01〜0.1ｇ／dlの割合で
培地に添加すると好適である。 培養は通常振盪培養または通気撹拌深部培養な
どの好気的条件下、20〜37℃で、１〜３日間行え
ばよい。 菌体および培養液からの本酵素の回収は、一般
的酵素の回収法すなわち、菌体の破壊抽出物また
は培養液を硫酸アンモニウムによる塩析、
DEAEセルロースあるいはCMセルロースによる
分画、ハイドロキシルアパタイトによる分画など
の手段を組合わせた方法で処理することによつて
行うことができる。 本酵素を用いればカルボキシル基に結合したベ
ンズヒドリルアミノ基の遊離を容易に行うことが
できるが、他の酵素たとえばトリプシン、α−キ
モトリプシン、プロクターゼ（明治製菓社製）、
モルシン（盛進製薬社製）、サーモライシン、ズ
ブチリシン、ナガーゼ（長瀬産業社製）、プロナ
ーゼ（科研化学社製）、バイオプラーゼ（長瀬産
業社製）、デイスパーゼ（合同酒精社製）、タシナ
ーゼＮ（協和醗酵社製）、タシナーゼＢ（協和醗
酵社製）などの酵素にはベンズヒドリルアミン遊
離活性は認められなかつた。パパイン、プロメラ
イン、フイシンにおいてはベンズヒドリルアミノ
基遊離活性が若干みられるが、活性は弱く、しか
もアミノ酸間のペプチド結合の切断が認められる
ので好ましくない。 以下に本発明酵素の具体的製造法ならびに該酵
素を用いるベンズヒドリルアミノ基の除去法を実
施例で示す。 実施例 １ 種菌としてシユードモナス・デイミヌタ
ATCC11568を用い、肉エキス1.0ｇ／dl、ペプチ
ド1.0ｇ／dl、塩化ナトリウム0.3ｇ／dlの組成を
有するブイヨン培地（殺菌前PH7.2）30mlを含む
300mlエルレンマイヤーフラスコに種菌を植菌
し、30℃で２日間振盪培養する。この培養液を冷
凍遠心分離（10000rpm，15分、以下同じ）にか
け、菌体を集め、生理食塩水で２回洗浄する。こ
の菌体4.5ｇを乾燥菌体量として約７mg／mlとな
るように0.2M燐酸緩衝液（PH6.0）に懸濁する。
この懸濁液の状態で本酵素は極めて安定である。
該懸濁液を超音波菌体破砕器（久保田製作所製）
にて15W、20分間処理し、菌体破砕を行う。菌体
破砕液を冷凍遠心分離にかけ、得られた上清に硫
酸アンモニウムを70％飽和になるように加え、一
夜放置する。生じた沈殿を冷凍遠心分離により分
離し、0.02M燐酸緩衝液（PH6.0）100mlに懸濁す
る。この懸濁液をECTEOLA−セルロース
（Serva社製）40mlを充填したカラムに通塔し、
0.1M食塩水により溶出する。活性区分を0.001M
燐酸緩衝液を用いて透析後、DEAE−セルロース
（Serva社製）40mlを充填したカラムに通塔し、
通過する区分を集める。これをハイドロキシルア
パタイト15mlを充填したカラムに通塔し、0.3M
燐酸緩衝液（PH6.0）で溶出する。活性区分を
0.001M燐酸緩衝液を用いて透析し、透析液を凍
結乾燥して酵素標品20mgを得る。この標品は比活
性にして超音波破砕上清液の225倍であり、精製
収率は６％であつた。 この酵素標品の水溶液（１mg／ml）0.2ml、
0.2M燐酸緩衝液（PH6.0）0.7mlおよび基質
【式】のメタノール溶液（10μ
mole）0.1mlを混合し、30℃で20分間反応させ
る。このときベンズヒドリルアミンは５μmole
遊離された。なお、このときアミノ酸間のペプチ
ド結合の加水分解は認められなかつた。 実施例 ２ 種菌としてシユードモナス・スマラグデイナ
AHU1479を用いる以外は実施例１と同様に行つ
て９mgの酵素標品を得た。この酵素標品について
実施例１と同様に活性を測定したところ、ベンズ
ヒドリルアミンの遊離は２μmoleであつた。 実施例 ３ 種菌として第２表にあげる菌株を用いる以外は
実施例１と同様に行つて培養物中に第２表に示す
量の本酵素の蓄積を認めた。
る。このときベンズヒドリルアミンは５μmole
遊離された。なお、このときアミノ酸間のペプチ
ド結合の加水分解は認められなかつた。 実施例 ２ 種菌としてシユードモナス・スマラグデイナ
AHU1479を用いる以外は実施例１と同様に行つ
て９mgの酵素標品を得た。この酵素標品について
実施例１と同様に活性を測定したところ、ベンズ
ヒドリルアミンの遊離は２μmoleであつた。 実施例 ３ 種菌として第２表にあげる菌株を用いる以外は
実施例１と同様に行つて培養物中に第２表に示す
量の本酵素の蓄積を認めた。
第１〜４図は、それぞれ本酵素の至適PH範囲、
安定PH範囲、作用適温の範囲、温度安定性の範囲
を示す。
安定PH範囲、作用適温の範囲、温度安定性の範囲
を示す。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ シユードモナス属、フラボバクテリウム属、
セラチア属またはキサントモナス属に属し、下記
の性質を有するベンズヒドリルアミノ基遊離酵素
を生産する能力を有する微生物を培地に培養し、
該酵素を培養物中に蓄積せしめ、該培養物から該
酵素を採取することを特徴とするベンズヒドリル
アミノ基遊離酵素の製造法。 １ 作用：カルボキシル基を保護するベンズヒド
リルアミノ基を遊離させる反応を触媒する。 ２ 基質特異性：ジペプチドおよびトリペプチド
のカルボキシル基を保護するベンズヒドリルア
ミノ基を遊離させる反応を特異的に触媒する。 ３ 至適PH：6.0〜8.0 安定PH：5.0〜9.0 ４ 作用適温の範囲：20〜30℃ ５ 失活の条件：PH6.0，50℃，15分間処理で急
激に失活する。 ６ 阻害：Hg2+，ｐ−クロロマーキユリーベン
ゾエイトによつて著しく阻害を受け、ジイソプ
ロピルフルオロフオスフエイトによつてもかな
りの阻害を受ける。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3336179A JPS55127989A (en) | 1979-03-23 | 1979-03-23 | Enzyme liberating benzhydrylamino groups, it prepatation, and removal of benzhydrylamino group with said enzyme |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3336179A JPS55127989A (en) | 1979-03-23 | 1979-03-23 | Enzyme liberating benzhydrylamino groups, it prepatation, and removal of benzhydrylamino group with said enzyme |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS55127989A JPS55127989A (en) | 1980-10-03 |
| JPS6228677B2 true JPS6228677B2 (ja) | 1987-06-22 |
Family
ID=12384437
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3336179A Granted JPS55127989A (en) | 1979-03-23 | 1979-03-23 | Enzyme liberating benzhydrylamino groups, it prepatation, and removal of benzhydrylamino group with said enzyme |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS55127989A (ja) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH04313467A (ja) * | 1991-04-12 | 1992-11-05 | Matsushita Electric Ind Co Ltd | アーク溶接機 |
-
1979
- 1979-03-23 JP JP3336179A patent/JPS55127989A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS55127989A (en) | 1980-10-03 |
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