JPS6236485B2 - - Google Patents
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- Publication number
- JPS6236485B2 JPS6236485B2 JP54144560A JP14456079A JPS6236485B2 JP S6236485 B2 JPS6236485 B2 JP S6236485B2 JP 54144560 A JP54144560 A JP 54144560A JP 14456079 A JP14456079 A JP 14456079A JP S6236485 B2 JPS6236485 B2 JP S6236485B2
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- JP
- Japan
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- cig
- precipitate
- factor
- supernatant
- fibrinogen
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired
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-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/78—Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin or cold insoluble globulin [CIG]
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/745—Blood coagulation or fibrinolysis factors
- C07K14/755—Factors VIII, e.g. factor VIII C (AHF), factor VIII Ag (VWF)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/829—Blood
- Y10S530/83—Plasma; serum
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- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Hematology (AREA)
- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は特に血漿の第因子濃縮物から冷時非
可溶性グロブリンを製造するための方法ならびに
これを含有する医薬品に関する。
可溶性グロブリンを製造するための方法ならびに
これを含有する医薬品に関する。
冷時非可溶性グロブリン（cold insoluble
globulin＝CIG）は「大きい外部変化に敏感な蛋
白質」（large external transformation−
sensitive protein＝LETS）、「可溶性線維芽細胞
抗原」（soluble fibroblast antigen＝SF）、「細胞
表面蛋白質」（cell surface protein＝CSP）、「細
胞付着因子」（cell adhesion factor＝CAF）また
はフイブロネクチンという名称で血漿中に存在す
る蛋白質としてか、または線維芽細胞表面の成分
として以前から文献に記載されている。
globulin＝CIG）は「大きい外部変化に敏感な蛋
白質」（large external transformation−
sensitive protein＝LETS）、「可溶性線維芽細胞
抗原」（soluble fibroblast antigen＝SF）、「細胞
表面蛋白質」（cell surface protein＝CSP）、「細
胞付着因子」（cell adhesion factor＝CAF）また
はフイブロネクチンという名称で血漿中に存在す
る蛋白質としてか、または線維芽細胞表面の成分
として以前から文献に記載されている。
この蛋白質はCohnの第１分画からかまたは
ADC（酸性くえん酸デキストロース）−血漿の低
温沈澱物から製造的な量で得られることがすでに
知られている〔M.W.MosessonおよびR.A.
Umfleet両氏、J.Biol.Chem.第245巻第5728頁
（1970年）参照〕。著者らは痕跡の別の冷時非可溶
性蛋白質の他に主成分であるフイブリノーゲン
（80〜85％）およびCIG（最高10％）を含有する
出発物質から出発している。
ADC（酸性くえん酸デキストロース）−血漿の低
温沈澱物から製造的な量で得られることがすでに
知られている〔M.W.MosessonおよびR.A.
Umfleet両氏、J.Biol.Chem.第245巻第5728頁
（1970年）参照〕。著者らは痕跡の別の冷時非可溶
性蛋白質の他に主成分であるフイブリノーゲン
（80〜85％）およびCIG（最高10％）を含有する
出発物質から出発している。
CIG製造の問題点はまず第一にフイブリノーゲ
ンの分離にある。なぜならCIGはその沈澱生成お
よび分画化の特性においてフイブリノーゲンと極
めて類似しているからである。このことは
Mosesson氏（上記参照）により低温でグリシ
ン／エタノールを用いて分画化することにより研
究されている。
ンの分離にある。なぜならCIGはその沈澱生成お
よび分画化の特性においてフイブリノーゲンと極
めて類似しているからである。このことは
Mosesson氏（上記参照）により低温でグリシ
ン／エタノールを用いて分画化することにより研
究されている。
しかしながらこの方法で富化された蛋白質はま
だ約50％のフイブリノーゲンを含有する。それは
つぎにイオン交換段階を行なうことにより初めて
充分に除去することができる。
だ約50％のフイブリノーゲンを含有する。それは
つぎにイオン交換段階を行なうことにより初めて
充分に除去することができる。
さらに商業上入手可能な第因子濃縮物は、広
い範囲でその由来および製造法に無関係にフイブ
リノーゲンおよびCIGを比較的高濃度でそして
種々の割合で随伴蛋白質として含有することが知
られている。
い範囲でその由来および製造法に無関係にフイブ
リノーゲンおよびCIGを比較的高濃度でそして
種々の割合で随伴蛋白質として含有することが知
られている。
今や驚くべきことにはCIGはこれを含有し且つ
フイブリノーゲンを少量しか含まない第因子濃
縮物からわずかな分画段階でしかも高純度で製造
できることが見い出された。それにより一方では
CIGが、そして他方では第因子が得られる。
フイブリノーゲンを少量しか含まない第因子濃
縮物からわずかな分画段階でしかも高純度で製造
できることが見い出された。それにより一方では
CIGが、そして他方では第因子が得られる。
従つて本発明の対象はCIGを含有する有利には
フイブリノーゲンを少量しか含まない第因子濃
縮物から冷時非可溶性グロブリン（CIG）を製造
する方法であり、それは(a)これに18℃以上の温度
で水に易溶性の脂肪族アミノ酸1.8〜2.6モル／
および中性塩８〜12％（ｗ／ｖ）を加え、そして
(b)中性塩12〜33％（ｗ／ｖ）を用いてその上澄み
液からCIGを沈澱させることを特徴とする。上記
の方法によりまたCIGを含まない第因子濃縮物
およびCIGが同一の出発物質から同時に製造され
る。
フイブリノーゲンを少量しか含まない第因子濃
縮物から冷時非可溶性グロブリン（CIG）を製造
する方法であり、それは(a)これに18℃以上の温度
で水に易溶性の脂肪族アミノ酸1.8〜2.6モル／
および中性塩８〜12％（ｗ／ｖ）を加え、そして
(b)中性塩12〜33％（ｗ／ｖ）を用いてその上澄み
液からCIGを沈澱させることを特徴とする。上記
の方法によりまたCIGを含まない第因子濃縮物
およびCIGが同一の出発物質から同時に製造され
る。
適当な出発物質の選択はCIGの測定〔たとえば
MosessonおよびUmfleet両氏、J.Biol.Chem.第
245巻第5728頁（1970年）参照〕、第因子の測定
〔たとえばM.ProctorおよびO.Rapaport両氏、
Am.J.Clin.Path.第36巻第212頁（1961年）参照〕
およびフイブリノーゲンの測定〔たとえばA.
Clauss氏Acta haemat.第17巻第237頁（1957年）
参照〕に基づいて行なわれる。
MosessonおよびUmfleet両氏、J.Biol.Chem.第
245巻第5728頁（1970年）参照〕、第因子の測定
〔たとえばM.ProctorおよびO.Rapaport両氏、
Am.J.Clin.Path.第36巻第212頁（1961年）参照〕
およびフイブリノーゲンの測定〔たとえばA.
Clauss氏Acta haemat.第17巻第237頁（1957年）
参照〕に基づいて行なわれる。
本発明による方法はCIGを含有する第因子濃
縮物好ましくはフイブリノーゲンを少量しか含ま
ない第因子濃縮物特に第因子20単位あたり０
〜２mgのフイブリノーゲンしか含まないような濃
縮物から出発する。
縮物好ましくはフイブリノーゲンを少量しか含ま
ない第因子濃縮物特に第因子20単位あたり０
〜２mgのフイブリノーゲンしか含まないような濃
縮物から出発する。
適当な第因子濃縮物は第因子に富む血漿蛋
白質分画である。それらはたとえば低温沈澱法ま
たはアミノ酸を用いる沈澱法により得られ、そし
て所望により凍結乾燥することができる。
白質分画である。それらはたとえば低温沈澱法ま
たはアミノ酸を用いる沈澱法により得られ、そし
て所望により凍結乾燥することができる。
たとえば凍結乾燥した第因子濃縮物は蛋白質
に関して0.2〜20％好ましくは１％の濃度で、PH
値6.0〜8.0好ましくは6.9の0.02〜0.12M緩衝液好
ましくは0.08モル／のくえん酸塩−塩化ナトリ
ウム緩衝液に溶解することができる。
に関して0.2〜20％好ましくは１％の濃度で、PH
値6.0〜8.0好ましくは6.9の0.02〜0.12M緩衝液好
ましくは0.08モル／のくえん酸塩−塩化ナトリ
ウム緩衝液に溶解することができる。
18℃以上の温度ではあるが高温において変性す
るために限定されているので好ましくは20〜25℃
で1.8〜2.6モル／好ましくは2.2モル／の水に
易溶性の脂肪族アミノ酸好ましくはグリシンおよ
び８〜12％好ましくは12％ｗ／ｖの中性塩特に塩
化ナトリウムを固体の状態で加える。沈澱を分離
し好ましくは遠心分離する。それは所望により第
因子を製造するためにさらに使用することがで
きる。
るために限定されているので好ましくは20〜25℃
で1.8〜2.6モル／好ましくは2.2モル／の水に
易溶性の脂肪族アミノ酸好ましくはグリシンおよ
び８〜12％好ましくは12％ｗ／ｖの中性塩特に塩
化ナトリウムを固体の状態で加える。沈澱を分離
し好ましくは遠心分離する。それは所望により第
因子を製造するためにさらに使用することがで
きる。
上澄み液は中性塩を加えて塩の含有量が約12〜
33％ｗ／ｖ好ましくは17％ｗ／ｖになるようにす
る。適当な中性塩は硫酸アンモニウムであるが好
ましくは水に対して充分な溶解度を有するアルカ
リ金属ハロゲン化物である。
33％ｗ／ｖ好ましくは17％ｗ／ｖになるようにす
る。適当な中性塩は硫酸アンモニウムであるが好
ましくは水に対して充分な溶解度を有するアルカ
リ金属ハロゲン化物である。
沈澱は上記と同様にして得られる。さらに富化
するためには出発時の容量と同じか、またはそれ
よりも少量の緩衝液好ましくは上記のくえん酸塩
緩衝液にそれを溶解し、そして前記の沈澱生成操
作を繰り返す。
するためには出発時の容量と同じか、またはそれ
よりも少量の緩衝液好ましくは上記のくえん酸塩
緩衝液にそれを溶解し、そして前記の沈澱生成操
作を繰り返す。
生成物の所望の純度によりこの沈澱生成段階は
数回繰り返すことができるが、それはまた省略す
ることもできる。最終生成物は蛋白質に関して少
なくとも60％のCIGを含有すべきであり、そして
トロンビンで凝集しうる蛋白質を含有すべきでは
ない。最終生成物の純度は通常の蛋白質分析法た
とえばポリアクリルアミド電気泳動または免疫電
気泳動により、標準物質または特異的な抗血清を
用いて随伴するガンマグロブリンおよびフイブリ
ノーゲンについて測定される。
数回繰り返すことができるが、それはまた省略す
ることもできる。最終生成物は蛋白質に関して少
なくとも60％のCIGを含有すべきであり、そして
トロンビンで凝集しうる蛋白質を含有すべきでは
ない。最終生成物の純度は通常の蛋白質分析法た
とえばポリアクリルアミド電気泳動または免疫電
気泳動により、標準物質または特異的な抗血清を
用いて随伴するガンマグロブリンおよびフイブリ
ノーゲンについて測定される。
CIGは有用な医薬品である。それは特にシヨツ
クの治療に対して適用される。このことは３種の
動物モデルにおいてすなわち (a) モルモツトにおける皮膚の受動アナフイラキ
シー反応、 (b) 猫における脂性多糖類による内毒素シヨツ
ク、 (c) モルモツトにおけるヒスタミンシヨツクに関
して実験的に示された。
クの治療に対して適用される。このことは３種の
動物モデルにおいてすなわち (a) モルモツトにおける皮膚の受動アナフイラキ
シー反応、 (b) 猫における脂性多糖類による内毒素シヨツ
ク、 (c) モルモツトにおけるヒスタミンシヨツクに関
して実験的に示された。
シヨツク状態にするまえか、またはあとに
CIG10mg／Kgを静脈内投与するとそのシヨツク作
用を減少させることができ、またシヨツクを引き
起こすために必要なヒスタミンまたは内毒素の投
与量は対照の約３倍である。
CIG10mg／Kgを静脈内投与するとそのシヨツク作
用を減少させることができ、またシヨツクを引き
起こすために必要なヒスタミンまたは内毒素の投
与量は対照の約３倍である。
CIGは非経口的に好ましくは静脈内に適用する
ための製剤に対して知られている方法で医薬品と
して調製される。そのためにはそれは約10mg／ml
の濃度の水性溶液としてか、または乾燥された好
ましくは凍結乾燥された形態で提供される。CIG
の活性を安定化するためにはたとえば炭水化物、
水に易溶性のアミノ酸および緩衝液の塩たとえば
グルコース、グリシンおよびくえん酸ナトリウム
を対応量添加するのが適当である。この製剤はま
た食細胞のオプソニン作用を高めるためにも適し
ている。
ための製剤に対して知られている方法で医薬品と
して調製される。そのためにはそれは約10mg／ml
の濃度の水性溶液としてか、または乾燥された好
ましくは凍結乾燥された形態で提供される。CIG
の活性を安定化するためにはたとえば炭水化物、
水に易溶性のアミノ酸および緩衝液の塩たとえば
グルコース、グリシンおよびくえん酸ナトリウム
を対応量添加するのが適当である。この製剤はま
た食細胞のオプソニン作用を高めるためにも適し
ている。
本発明をさらによく理解せしめるために以下に
実施例をあげて説明する。
実施例をあげて説明する。
実施例
K.M.Brinkhous氏らの方法〔JAMA 第205巻
第67頁（1968年）参照〕か、またはM.
Wickerhauser氏の方法〔Vox Sang第23巻第402
頁（1972年）参照〕により得られたフイブリノー
ゲンを少量しか含まない第因子濃縮物をPH6.9
の0.02モル／かまたは0.06モル／のくえん酸
塩−塩化ナトリウム緩衝液に蛋白質に関して１％
溶液になるように溶解する。撹拌下で且つ＋22℃
において最初にグリシン2.2モル／を、そして
つぎに塩化ナトリウム12％ｗ／ｖをそれぞれ固体
の状態で少量ずつ加える。この温度でさらに２時
間撹拌し、つぎに3000ｇで30分間遠心分離して沈
澱を得る。この沈澱は第因子濃縮物としてさら
に処理される。
第67頁（1968年）参照〕か、またはM.
Wickerhauser氏の方法〔Vox Sang第23巻第402
頁（1972年）参照〕により得られたフイブリノー
ゲンを少量しか含まない第因子濃縮物をPH6.9
の0.02モル／かまたは0.06モル／のくえん酸
塩−塩化ナトリウム緩衝液に蛋白質に関して１％
溶液になるように溶解する。撹拌下で且つ＋22℃
において最初にグリシン2.2モル／を、そして
つぎに塩化ナトリウム12％ｗ／ｖをそれぞれ固体
の状態で少量ずつ加える。この温度でさらに２時
間撹拌し、つぎに3000ｇで30分間遠心分離して沈
澱を得る。この沈澱は第因子濃縮物としてさら
に処理される。
上澄み液を＋37℃に加温する。それに固体状の
塩化ナトリウムを撹拌下に濃度が17％ｗ／ｖにな
るまで加える。37℃でさらに30分間撹拌し、そし
て3000ｇで30分間遠心分離すると沈澱が得られ
る。上澄み液は廃棄する。
塩化ナトリウムを撹拌下に濃度が17％ｗ／ｖにな
るまで加える。37℃でさらに30分間撹拌し、そし
て3000ｇで30分間遠心分離すると沈澱が得られ
る。上澄み液は廃棄する。
上記の沈澱を最初に使用したくえん酸塩−塩化
ナトリウム緩衝液の1/4容量に溶解し、再び37℃
に加温し、グリシン2.2モル／および塩化ナト
リウム17％ｗ／ｖを加え、そして再び遠心分離す
る。
ナトリウム緩衝液の1/4容量に溶解し、再び37℃
に加温し、グリシン2.2モル／および塩化ナト
リウム17％ｗ／ｖを加え、そして再び遠心分離す
る。
上記のようにして得られた沈澱を最初に使用し
たくえん酸塩−塩化ナトリウム緩衝液の1/10の容
量に溶解し、そして30倍容量のこの緩衝液に対し
て３時間透析する。その後この溶液を30℃に加温
し、そして3000ｇで60分間遠心分離すると透明に
なる。
たくえん酸塩−塩化ナトリウム緩衝液の1/10の容
量に溶解し、そして30倍容量のこの緩衝液に対し
て３時間透析する。その後この溶液を30℃に加温
し、そして3000ｇで60分間遠心分離すると透明に
なる。
CIGを含有する上澄み液を濃度が蛋白質に関し
て１％になるようにくえん酸塩−塩化ナトリウム
緩衝液で希釈し、グルコース５％ｗ／ｖを加え、
滅菌過し、そして凍結乾燥する。
て１％になるようにくえん酸塩−塩化ナトリウム
緩衝液で希釈し、グルコース５％ｗ／ｖを加え、
滅菌過し、そして凍結乾燥する。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 冷時非可溶性グロブリンを含有する第因子
濃縮物を18℃以上の温度で水に易溶性の脂肪族ア
ミノ酸1.8〜2.6モル／および中性塩８〜12％
（ｗ／ｖ）を加え、上澄み液を生成した沈澱から
分離し、そしてこの上澄み液において中性塩の濃
度をさらに高めてCIGを沈澱せしめることを特徴
とする、冷時非可溶性グロブリン（CIG）の製造
法。 ２ アミノ酸としてグリシンが使用されることを
特徴とする前記第１項記載の方法。 ３ CIGをさらに富化するために上記の沈澱を緩
衝液に溶解し、そして前記第１項記載の条件に従
つてさらに沈澱せしめることを特徴ととする前記
第１〜２項記載の方法。
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19782848529 DE2848529A1 (de) | 1978-11-09 | 1978-11-09 | Verfahren zur herstellung des kaelteunloeslichen globulins und dieses enthaltende arzneimittel |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5566518A JPS5566518A (en) | 1980-05-20 |
| JPS6236485B2 true JPS6236485B2 (ja) | 1987-08-07 |
Family
ID=6054182
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP14456079A Granted JPS5566518A (en) | 1978-11-09 | 1979-11-09 | Manufacture of colddinsoluble globulin |
Country Status (8)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4670544A (ja) |
| EP (1) | EP0011231B1 (ja) |
| JP (1) | JPS5566518A (ja) |
| AT (1) | ATE1149T1 (ja) |
| DE (2) | DE2848529A1 (ja) |
| DK (1) | DK148633C (ja) |
| ES (1) | ES485640A1 (ja) |
| IL (1) | IL58672A (ja) |
Families Citing this family (20)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4278594A (en) * | 1979-06-19 | 1981-07-14 | David Amrani | Process for separation and isolation of AHF, von Willebrand's ristocetin cofactor (VWF:RCF) and fibronectin from blood plasma |
| DE3163003D1 (en) * | 1980-01-18 | 1984-05-17 | Canadian Red Cross | Method of obtaining factor viii |
| US4341764A (en) * | 1980-03-05 | 1982-07-27 | Cutter Laboratories, Inc. | Method of preparing fibronectin and antihemophilic factor |
| EP0081482A1 (en) * | 1981-06-18 | 1983-06-22 | E. G. Birger Blombäck | A process in purification and concentration of the factor viii complex |
| US4412990A (en) * | 1982-07-02 | 1983-11-01 | Cutter Laboratories, Inc. | Composition having enhanced opsonic activity |
| JPS6164259A (ja) * | 1984-09-07 | 1986-04-02 | テルモ株式会社 | 血漿蛋白質分画分離剤および装置 |
| WO2012048276A2 (en) | 2010-10-08 | 2012-04-12 | Caridianbct, Inc. | Customizable methods and systems of growing and harvesting cells in a hollow fiber bioreactor system |
| WO2015073913A1 (en) | 2013-11-16 | 2015-05-21 | Terumo Bct, Inc. | Expanding cells in a bioreactor |
| WO2015148704A1 (en) | 2014-03-25 | 2015-10-01 | Terumo Bct, Inc. | Passive replacement of media |
| EP3198006B1 (en) | 2014-09-26 | 2021-03-24 | Terumo BCT, Inc. | Scheduled feed |
| WO2017004592A1 (en) | 2015-07-02 | 2017-01-05 | Terumo Bct, Inc. | Cell growth with mechanical stimuli |
| US11965175B2 (en) | 2016-05-25 | 2024-04-23 | Terumo Bct, Inc. | Cell expansion |
| US11104874B2 (en) | 2016-06-07 | 2021-08-31 | Terumo Bct, Inc. | Coating a bioreactor |
| US11685883B2 (en) | 2016-06-07 | 2023-06-27 | Terumo Bct, Inc. | Methods and systems for coating a cell growth surface |
| US11624046B2 (en) | 2017-03-31 | 2023-04-11 | Terumo Bct, Inc. | Cell expansion |
| US12234441B2 (en) | 2017-03-31 | 2025-02-25 | Terumo Bct, Inc. | Cell expansion |
| CN117247899A (zh) | 2017-03-31 | 2023-12-19 | 泰尔茂比司特公司 | 细胞扩增 |
| EP4314244B1 (en) | 2021-03-23 | 2025-07-23 | Terumo BCT, Inc. | Cell capture and expansion |
| US12209689B2 (en) | 2022-02-28 | 2025-01-28 | Terumo Kabushiki Kaisha | Multiple-tube pinch valve assembly |
| USD1099116S1 (en) | 2022-09-01 | 2025-10-21 | Terumo Bct, Inc. | Display screen or portion thereof with a graphical user interface for displaying cell culture process steps and measurements of an associated bioreactor device |
Family Cites Families (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3631018A (en) * | 1970-05-01 | 1971-12-28 | Baxter Laboratories Inc | Production of stable high-potency human ahf using polyethylene glycol and glycine to fractionate a cryoprecipitate of ahf concentrate |
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