JPS6363376A - 新規バチルス・ｓｐＨ０１４ - Google Patents
新規バチルス・ｓｐＨ０１４Info
- Publication number
- JPS6363376A JPS6363376A JP20515586A JP20515586A JPS6363376A JP S6363376 A JPS6363376 A JP S6363376A JP 20515586 A JP20515586 A JP 20515586A JP 20515586 A JP20515586 A JP 20515586A JP S6363376 A JPS6363376 A JP S6363376A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- bacillus
- protein
- formation
- test
- strains
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、新規なバチルス・ｓｐ ＨＯ１４に関するも
のである。
のである。
従来、一般に蛋白質を微生物によって生産させるという
場合、微生物を培養し、微生物菌体を磨砕後、蛋白質を
抽出、精製することにより得ていま た。
場合、微生物を培養し、微生物菌体を磨砕後、蛋白質を
抽出、精製することにより得ていま た。
また、一般に遺伝子組換えの微生物生産の宿主としては
、大腸菌が主に使用されているが、大腸菌では、組換え
遺伝子によって合成されるペプチドや蛋白質は細胞内に
とどまり培地中に分泌生産されないため、自づとその生
産量は制限されていた。
、大腸菌が主に使用されているが、大腸菌では、組換え
遺伝子によって合成されるペプチドや蛋白質は細胞内に
とどまり培地中に分泌生産されないため、自づとその生
産量は制限されていた。
しかし、細胞磨砕によりペプチド、蛋白質を抽出精製す
ることは、操作が煩雑になるなどの欠点が指摘されてい
る。
ることは、操作が煩雑になるなどの欠点が指摘されてい
る。
有高は、先に、遺伝子組換えにおける宿主菌として蛋白
質を菌体外に分泌する微生物を求めて研究した結果、蛋
白質を多量に分泌生産する微生物として、約１２００株
のなかからバチルス・プレビス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｂ
ｒｅｖｉｓ） ４株、新菌株バチルス・プロテア−マン
ス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｐｒｏｔｅｉｆｏｒｍａｎｓ）
１株の５株を分離同定するに至った。 （Ａｇｒｉｃ
、 Ｂｉｏｌ。
質を菌体外に分泌する微生物を求めて研究した結果、蛋
白質を多量に分泌生産する微生物として、約１２００株
のなかからバチルス・プレビス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｂ
ｒｅｖｉｓ） ４株、新菌株バチルス・プロテア−マン
ス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｐｒｏｔｅｉｆｏｒｍａｎｓ）
１株の５株を分離同定するに至った。 （Ａｇｒｉｃ
、 Ｂｉｏｌ。
Ｃｈｅｗ、、 ４０（３）、 ５２３−５２８（１９７
６））また、一方、分泌宿主−ベクターとして枯草菌も
利用され、α−アミラーゼ、インターフェロンなど各種
異種蛋白質を培地中に蓄積させることに成功しているが
、菌体内外の強いプロテアーゼにより生産量が制限され
たり、分解されたりして、良好な結果は得られていない
。
６））また、一方、分泌宿主−ベクターとして枯草菌も
利用され、α−アミラーゼ、インターフェロンなど各種
異種蛋白質を培地中に蓄積させることに成功しているが
、菌体内外の強いプロテアーゼにより生産量が制限され
たり、分解されたりして、良好な結果は得られていない
。
先に、有高らは、バチルス・ステアロサーモフィルス（
Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌ
ｕｓ）ＤＹ−５の耐熱性α−アミラーゼ遺伝子をプラス
・ミドＰυＢ１１０に組込んだＰＲＡＭＩＯＩを保有す
るバチルス・プレビス４７及び枯草菌を３７℃、４８時
間培養した時、バチルス・プレビス４７では約１５，０
ＯＯＵ／ｍＩｌ、枯草菌では３．０ＯＯＵ／ａ＋Ｑ程度
のα−アミラーゼをそれぞれ培地中に生産蓄積するのを
確認した。 （Ｊ、Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ、。
Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌ
ｕｓ）ＤＹ−５の耐熱性α−アミラーゼ遺伝子をプラス
・ミドＰυＢ１１０に組込んだＰＲＡＭＩＯＩを保有す
るバチルス・プレビス４７及び枯草菌を３７℃、４８時
間培養した時、バチルス・プレビス４７では約１５，０
ＯＯＵ／ｍＩｌ、枯草菌では３．０ＯＯＵ／ａ＋Ｑ程度
のα−アミラーゼをそれぞれ培地中に生産蓄積するのを
確認した。 （Ｊ、Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ、。
１６４、（３）、 １１８２−１１８７（１９８５））
。
。
ここに、全く同一のプラスミドを保有するバチルス・プ
レビス４７（後述）と枯草菌とでは、耐熱性α−アミラ
ーゼの生産においてバチルス・プレビス４７の方が約５
倍も生産効率のよいという事実から蛋白質生産菌の有す
る蛋白質分泌能を用いることにより異種遺伝子産物を効
率良く分泌生産させうろことが判明した。
レビス４７（後述）と枯草菌とでは、耐熱性α−アミラ
ーゼの生産においてバチルス・プレビス４７の方が約５
倍も生産効率のよいという事実から蛋白質生産菌の有す
る蛋白質分泌能を用いることにより異種遺伝子産物を効
率良く分泌生産させうろことが判明した。
しかしながら、先に蛋白質を多量に菌体外に分泌生産す
る細菌として分離同定したバチルス・プレビス４７．１
４４．４８１．８９９、バチルス・プロテイホーマンス
４４４の５株は、いずれも培地中に牛血清アルブミン（
以下ＢＳＡという。）を添加して生育させるとＢＳＡを
分解し、更にバチルス・プレビス１４４゜４８１、８９
９、及びバチルス・プロテイホーマンス４４４の４株は
カゼイン分解活性も有していることが確認された。従っ
て、これら蛋白質を多量に菌体外に分泌生産する細菌を
宿主として組換え遺伝子によって異種遺伝子産物を分泌
生産させる時、効率良く分泌生産されたペプチド、蛋白
質が蛋白質分解酵素によって分解されると考えられた。
る細菌として分離同定したバチルス・プレビス４７．１
４４．４８１．８９９、バチルス・プロテイホーマンス
４４４の５株は、いずれも培地中に牛血清アルブミン（
以下ＢＳＡという。）を添加して生育させるとＢＳＡを
分解し、更にバチルス・プレビス１４４゜４８１、８９
９、及びバチルス・プロテイホーマンス４４４の４株は
カゼイン分解活性も有していることが確認された。従っ
て、これら蛋白質を多量に菌体外に分泌生産する細菌を
宿主として組換え遺伝子によって異種遺伝子産物を分泌
生産させる時、効率良く分泌生産されたペプチド、蛋白
質が蛋白質分解酵素によって分解されると考えられた。
そこで、本発明者らは、蛋白質を著量分泌し、かつ、蛋
白質分解酵素を菌体外に全く生産しない菌株が見い出さ
れれば、遺伝子組換えにおける宿主菌としてすぐれたも
のであるとの発想から、このような菌株を求めて鋭意選
別を行ったところ、各種試料から分離した約１００，０
００株のなかから、菌体外に著量の蛋白質を生産するが
、蛋白質分解酵素を菌体外に生産しない株を単離するこ
とに成功したのである。
白質分解酵素を菌体外に全く生産しない菌株が見い出さ
れれば、遺伝子組換えにおける宿主菌としてすぐれたも
のであるとの発想から、このような菌株を求めて鋭意選
別を行ったところ、各種試料から分離した約１００，０
００株のなかから、菌体外に著量の蛋白質を生産するが
、蛋白質分解酵素を菌体外に生産しない株を単離するこ
とに成功したのである。
ここに単離された株について、種の同定を行ったところ
、バチルスに属すものと同定され、本発明を完成するに
到った。
、バチルスに属すものと同定され、本発明を完成するに
到った。
本発明は、菌体外に著量の蛋白質を生産するが、蛋白質
分解酵素を生産しないバチルス・ｓｐ ＨＯ１４である
。
分解酵素を生産しないバチルス・ｓｐ ＨＯ１４である
。
従来、バチルス属において、蛋白質を生産する菌株は知
られているが、周知の菌株はすべて蛋白質分解酵素を生
産するものであって、本発明の、菌体外に著量の蛋白質
を生産するが、蛋白質分解酵素を菌体外に生産しないバ
チルス・ｓｐ ）１０１４は全く知られておらず、新規
である。
られているが、周知の菌株はすべて蛋白質分解酵素を生
産するものであって、本発明の、菌体外に著量の蛋白質
を生産するが、蛋白質分解酵素を菌体外に生産しないバ
チルス・ｓｐ ）１０１４は全く知られておらず、新規
である。
本発明においては、蛋白質を５ｇ／Ｑ以上培地中に分泌
生産しかつＢＳＡ、カゼインのいずれの蛋白質をも分解
しない菌株を目標に選択分離された。
生産しかつＢＳＡ、カゼインのいずれの蛋白質をも分解
しない菌株を目標に選択分離された。
まず、土壌などの試料から分離された約１０００００株
の菌株をＴ２寒天平板培地（１％グルコース、１％ペプ
トン、０．５％肉エキス、０．２％酵母エキス、１．５
％寒天末、ｐＨ７，０）に接種し、平板培地上でコロニ
ー周辺が５％過塩素酸に白濁する細菌を選択した。
の菌株をＴ２寒天平板培地（１％グルコース、１％ペプ
トン、０．５％肉エキス、０．２％酵母エキス、１．５
％寒天末、ｐＨ７，０）に接種し、平板培地上でコロニ
ー周辺が５％過塩素酸に白濁する細菌を選択した。
次に、ここに分離した細菌株をＴ２液体培地（１５０Ｉ
ＩＩ＋２容三角フラスコ、培地量１０ｍｌ１）で振盪培
養（３０℃、４８時間）し、その培養濾液中に１．２ｇ
／Ｒ以上の蛋白質を生産する菌株を８０株得た。
ＩＩ＋２容三角フラスコ、培地量１０ｍｌ１）で振盪培
養（３０℃、４８時間）し、その培養濾液中に１．２ｇ
／Ｒ以上の蛋白質を生産する菌株を８０株得た。
菌体外蛋白質の測定においては、培養液に等量の０．２
Ｎ ＮａＯＨを加え攪拌後ＩＬＯＯＯｒｐｍ Ｘ ５分
遠心分離処理して菌体を除き、上清に等量の１０％トリ
クロル酢酸を加えて１０分抜機、ＯＯＯｒｐｍ Ｘ １
０分間遠心分離して沈殿を集め、ＩＮ ＮａＯＨで溶解
した後１ｏｖｒｙ法［Ｊ、 Ｂｉｏｌ、 Ｃｈｅｗ、
１９３．２６５（１９５１））によって定量し、蛋白質
量は牛血清アルブミンとして換算した。
Ｎ ＮａＯＨを加え攪拌後ＩＬＯＯＯｒｐｍ Ｘ ５分
遠心分離処理して菌体を除き、上清に等量の１０％トリ
クロル酢酸を加えて１０分抜機、ＯＯＯｒｐｍ Ｘ １
０分間遠心分離して沈殿を集め、ＩＮ ＮａＯＨで溶解
した後１ｏｖｒｙ法［Ｊ、 Ｂｉｏｌ、 Ｃｈｅｗ、
１９３．２６５（１９５１））によって定量し、蛋白質
量は牛血清アルブミンとして換算した。
蛋白質高生産培地として第１表に示す培地を選んだ。
第１表蛋白質高生産培地
これらの５種類の培地のすべての培地に、先に得られた
８０株の菌を振盪培養し、いずれかの培地で菌体外蛋白
質をＳｇＩＱ以上生産する菌株を３１株選択した。
８０株の菌を振盪培養し、いずれかの培地で菌体外蛋白
質をＳｇＩＱ以上生産する菌株を３１株選択した。
得られた３１株について、次に示す、ＢＳＡの分解性の
測定及びミルクカゼインの分解性の測定を行った・ （ＢＳＡの分解性の測定） Ｔ２培地を１５０ｔＱ用三角フラスコに１０ｍＮ分注後
オートクレーブ殺菌し、無菌濾過したＢＳＡ （Ｓｉｇ
＋＋＋ａＡ４５０３）溶液を最終濃度３．２ｍｇ／ｍ１
２になるように添加し、１晩前培養した菌株を０．２ｒ
ｎＱ接種後３７℃で２０Ｏｒｐｍにて振盪培養した。
測定及びミルクカゼインの分解性の測定を行った・ （ＢＳＡの分解性の測定） Ｔ２培地を１５０ｔＱ用三角フラスコに１０ｍＮ分注後
オートクレーブ殺菌し、無菌濾過したＢＳＡ （Ｓｉｇ
＋＋＋ａＡ４５０３）溶液を最終濃度３．２ｍｇ／ｍ１
２になるように添加し、１晩前培養した菌株を０．２ｒ
ｎＱ接種後３７℃で２０Ｏｒｐｍにて振盪培養した。
培養２４時間、４８時間、７２時間後にサンプリングし
た培養濾液を１０．０００ｒｐｍ ５分間遠心分離した
培養上清６２５ μＮに０．５Ｍ Ｔｒｉｓ−Ｃ１（ｐ
ｌ（６，８）１２５μｕ、１０％ＳＤＳ ２００μＱ、
β−メルカプトエタノール５０μＱを添加し攪拌後沸騰
水中で３分間熱処理後０．０５％ＢＰＢと７０％グリセ
ロールを含む０．０６２５Ｍ Ｔｒｉｓ−Ｃ１（ｐＨ５
，８）の０．１＋ｎＱを加えＳＯ３−ポリアクリルアミ
ドゲル電気泳動（ＳＯ５−ＰＡＧＥ）用の試料とした。
た培養濾液を１０．０００ｒｐｍ ５分間遠心分離した
培養上清６２５ μＮに０．５Ｍ Ｔｒｉｓ−Ｃ１（ｐ
ｌ（６，８）１２５μｕ、１０％ＳＤＳ ２００μＱ、
β−メルカプトエタノール５０μＱを添加し攪拌後沸騰
水中で３分間熱処理後０．０５％ＢＰＢと７０％グリセ
ロールを含む０．０６２５Ｍ Ｔｒｉｓ−Ｃ１（ｐＨ５
，８）の０．１＋ｎＱを加えＳＯ３−ポリアクリルアミ
ドゲル電気泳動（ＳＯ５−ＰＡＧＥ）用の試料とした。
スラブ５ＤＳ−ＰＡＧＥは１０％のアクリルアミド濃度
で行なった。
で行なった。
蛋白質の検出はクーマシブリリアントブルーによる染色
により行なった。培養２４時間、４８時間、７２時間す
べてにおいてＢＳＡを分解しなかった菌株を、ＢＳＡの
分解性のない菌株とした。
により行なった。培養２４時間、４８時間、７２時間す
べてにおいてＢＳＡを分解しなかった菌株を、ＢＳＡの
分解性のない菌株とした。
（ミルクカゼインの分解性の測定）
スキムミルク５ｇ、２ｇ、１ｇを各々５０ＩｌＩＱ純水
に！！！濁した液と寒天１ｇを純水５０ｍ Ｑに溶かし
た液を別々にオートクレーブで殺菌後面者を混合後シャ
ーレに分注して、５％、２％、１％ミルク寒天平板培地
を作った。平板培地に菌株を植苗後３７℃にて３日間培
養しコロニーの周りが透明になるかどうかｗｔ察した。
に！！！濁した液と寒天１ｇを純水５０ｍ Ｑに溶かし
た液を別々にオートクレーブで殺菌後面者を混合後シャ
ーレに分注して、５％、２％、１％ミルク寒天平板培地
を作った。平板培地に菌株を植苗後３７℃にて３日間培
養しコロニーの周りが透明になるかどうかｗｔ察した。
５％、２％、１％ミルク寒天平板培地のすべてに全く透
明内をつくらない菌株をミルクカゼインの分解性のない
菌株とした。
明内をつくらない菌株をミルクカゼインの分解性のない
菌株とした。
以上の測定の結果、８０１４株をＢＳＡ及びミルクカゼ
インをともに分解しないことから、蛋白質分解酵素を菌
体外に生産しない菌株として選定した。
インをともに分解しないことから、蛋白質分解酵素を菌
体外に生産しない菌株として選定した。
Ｈ０１４株を、Ｂｅｒｇｅｙ’ｓ Ｍａｎｕａｌ Ｄｅ
ｔｅｒｍｉｎａｔｉｖｅＢａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ （
第８版）及び、Ｔｈｅ Ｐｒｏｋａｒｙｏｔｅ（ＡＨａ
ｎｄｂｏｏｋ ｏｎ Ｈａｂｉｔａｔｓ、ｌ５ｏｌ
ａｔｉｏｎ ａｎｄＩｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎ
ｏｆ Ｂａｃｔｅｒｉａ）によって同定したところ、本
菌株は、まず、好気性、ダラム染色陽性、桿菌、胞子を
形成する点においてバチルス属に属するものと認められ
た。
ｔｅｒｍｉｎａｔｉｖｅＢａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ （
第８版）及び、Ｔｈｅ Ｐｒｏｋａｒｙｏｔｅ（ＡＨａ
ｎｄｂｏｏｋ ｏｎ Ｈａｂｉｔａｔｓ、ｌ５ｏｌ
ａｔｉｏｎ ａｎｄＩｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎ
ｏｆ Ｂａｃｔｅｒｉａ）によって同定したところ、本
菌株は、まず、好気性、ダラム染色陽性、桿菌、胞子を
形成する点においてバチルス属に属するものと認められ
た。
また、その他の、形態的性質、各培地における生育状態
、生理学的性質について、バチルス属の従来知られてい
る菌種と比較検討した結果、バチルス属のどの菌種とも
異っていた。また、本菌種にはカゼイン、ＢＳＡを分解
する能力もなかった。
、生理学的性質について、バチルス属の従来知られてい
る菌種と比較検討した結果、バチルス属のどの菌種とも
異っていた。また、本菌種にはカゼイン、ＢＳＡを分解
する能力もなかった。
従って、本菌種はバチルス属の新菌種として同定された
。
。
かくて、本菌株はバチルス・ｓｐ ＨＯ１４と命名され
た。バチルス・ｓｐ ＨＯ１４はＦＥＲＭ Ｐ−８３９
１として微工研に寄託されている。
た。バチルス・ｓｐ ＨＯ１４はＦＥＲＭ Ｐ−８３９
１として微工研に寄託されている。
次にバチルス・ｓｐ ＨＯ１４の菌学的性質を示す。
（Ａ）形態的性質
（Ｂ）各培地における生育状態
本発明の菌体外に著量の蛋白質を生産するが、蛋白質分
解酵素を菌体外に生産しないバチルス・ｓｐ ＨＯ１４
である。
解酵素を菌体外に生産しないバチルス・ｓｐ ＨＯ１４
である。
本発明の新規バチルス・ｓｐ ＨＯ１４を培養すること
により著量生産した蛋白質の性質次第では、それ自体食
糧蛋白質やゲル化剤、膨化剤等の食品加工素材または、
ガラス様素材、紙、人工皮革等の表面加工等の工業素材
としての利用等産業上の有用性が非常に高い。
により著量生産した蛋白質の性質次第では、それ自体食
糧蛋白質やゲル化剤、膨化剤等の食品加工素材または、
ガラス様素材、紙、人工皮革等の表面加工等の工業素材
としての利用等産業上の有用性が非常に高い。
また、本発明の新規ｓｐ ＨＯ１４を遺伝子組換えの宿
主菌として利用した場合遺伝子組換えによる生産物を効
率良く菌体外に分泌することができ、そして遺伝子組換
えによる生産物を分解することがないので、遺伝子組換
えにおける宿主菌としてきわめてすぐれたものになるで
あろう。
主菌として利用した場合遺伝子組換えによる生産物を効
率良く菌体外に分泌することができ、そして遺伝子組換
えによる生産物を分解することがないので、遺伝子組換
えにおける宿主菌としてきわめてすぐれたものになるで
あろう。
この系は、医薬品、良質な食糧蛋白質やゲル化剤、膨化
剤等の食品加工素材または、ガラス様素材、紙、人工皮
革等の表面加工等の工業素材などの生産手段としての活
用が期待出来る。
剤等の食品加工素材または、ガラス様素材、紙、人工皮
革等の表面加工等の工業素材などの生産手段としての活
用が期待出来る。
以上の様に本発明の有用性は産業上極めて意義深いもの
である。
である。
以下に、実施例を挙げて本発明を更に具体的に説明する
。
。
実施例１
前記第１表記載の５Ｙ培地５００ｍＭを２Ｑ容のジャー
ファーメンタ−に分注し、常法により１２１℃２０分滅
菌した後、冷却した。
ファーメンタ−に分注し、常法により１２１℃２０分滅
菌した後、冷却した。
別に、５Ｙ培地５ｍＱ分注した試験管をオートクレーブ
することにより滅菌し、これにバチルス・５ｐＨ０１４
を１白金耳接種し、３７℃で１４時間振盪培養した。こ
の前培養物５ａ＋Ｑをジャーファーメンタ−に接種し、
３７℃４８時間通気量０．ＳＱ１分回転回転数４０ｐｍ
で培養した。培養終了後、培養物に等量の０．２Ｎ Ｎ
ａＯＨを加え攪拌後１１００００ｒｐ Ｘ ５分遠心分
離処理して菌体を除き、上清１００ｍｆｌに等量の１０
％トリクロル酢酸を加え１０分抜機０００ｒｐｍ Ｘ
１０分間遠心分離して沈澱を集めた。５％トリクロル酢
酸で洗浄し、遠心分離にて沈殿を集めＩＮ ＮａＯＨで
溶解した後Ｌｏνｒｙ法によって定量した。蛋白質量は
牛血清アルブミンに換算して示した。その結果、菌体外
に生産された蛋白質量は５ ｇ／１２であった。
することにより滅菌し、これにバチルス・５ｐＨ０１４
を１白金耳接種し、３７℃で１４時間振盪培養した。こ
の前培養物５ａ＋Ｑをジャーファーメンタ−に接種し、
３７℃４８時間通気量０．ＳＱ１分回転回転数４０ｐｍ
で培養した。培養終了後、培養物に等量の０．２Ｎ Ｎ
ａＯＨを加え攪拌後１１００００ｒｐ Ｘ ５分遠心分
離処理して菌体を除き、上清１００ｍｆｌに等量の１０
％トリクロル酢酸を加え１０分抜機０００ｒｐｍ Ｘ
１０分間遠心分離して沈澱を集めた。５％トリクロル酢
酸で洗浄し、遠心分離にて沈殿を集めＩＮ ＮａＯＨで
溶解した後Ｌｏνｒｙ法によって定量した。蛋白質量は
牛血清アルブミンに換算して示した。その結果、菌体外
に生産された蛋白質量は５ ｇ／１２であった。
Claims (1)
- 菌体外に著量の蛋白質を生産するが、蛋白質分解酵素を
菌体外に生産しないバチルス・ｓｐＨ０１４。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP20515586A JPS6363376A (ja) | 1986-09-02 | 1986-09-02 | 新規バチルス・ｓｐＨ０１４ |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP20515586A JPS6363376A (ja) | 1986-09-02 | 1986-09-02 | 新規バチルス・ｓｐＨ０１４ |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6363376A true JPS6363376A (ja) | 1988-03-19 |
| JPH0586184B2 JPH0586184B2 (ja) | 1993-12-10 |
Family
ID=16502329
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP20515586A Granted JPS6363376A (ja) | 1986-09-02 | 1986-09-02 | 新規バチルス・ｓｐＨ０１４ |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6363376A (ja) |
-
1986
- 1986-09-02 JP JP20515586A patent/JPS6363376A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0586184B2 (ja) | 1993-12-10 |
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