OA10039A - Procede et composition de conservation en boites - Google Patents

Procede et composition de conservation en boites Download PDF

Info

Publication number
OA10039A
OA10039A OA59617A OA59617A OA10039A OA 10039 A OA10039 A OA 10039A OA 59617 A OA59617 A OA 59617A OA 59617 A OA59617 A OA 59617A OA 10039 A OA10039 A OA 10039A
Authority
OA
OAPI
Prior art keywords
flour
hydrolysed
hydrolyzed
enzyme
rice
Prior art date
Application number
OA59617A
Other languages
English (en)
Inventor
Timothy Callahan
Jack Herz
Original Assignee
Deltown Chemurgic Corp
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Priority to US07/164,611 priority Critical patent/US4871575A/en
Priority to IT8919631A priority patent/IT1228558B/it
Priority to GB8905096A priority patent/GB2216386B/en
Priority to PT89932A priority patent/PT89932B/pt
Priority to ES8900810A priority patent/ES2012684A6/es
Priority to FR8909427A priority patent/FR2649590A1/fr
Priority to JP1182341A priority patent/JPH0353842A/ja
Application filed by Deltown Chemurgic Corp filed Critical Deltown Chemurgic Corp
Priority to OA59617A priority patent/OA10039A/fr
Priority to PH39763A priority patent/PH26824A/en
Publication of OA10039A publication Critical patent/OA10039A/fr

Links

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23B—PRESERVATION OF FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES; CHEMICAL RIPENING OF FRUIT OR VEGETABLES
    • A23B4/00—Preservation of meat, sausages, fish or fish products
    • A23B4/14—Preserving with chemicals not covered by groups A23B4/02 or A23B4/12
    • A23B4/18—Preserving with chemicals not covered by groups A23B4/02 or A23B4/12 in the form of liquids or solids
    • A23B4/20—Organic compounds; Microorganisms; Enzymes
    • A23B4/22—Microorganisms; Enzymes; Antibiotics
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23B—PRESERVATION OF FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES; CHEMICAL RIPENING OF FRUIT OR VEGETABLES
    • A23B4/00—Preservation of meat, sausages, fish or fish products
    • A23B4/14—Preserving with chemicals not covered by groups A23B4/02 or A23B4/12
    • A23B4/18—Preserving with chemicals not covered by groups A23B4/02 or A23B4/12 in the form of liquids or solids
    • A23B4/20—Organic compounds; Microorganisms; Enzymes
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
    • A23L13/00—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
    • A23L13/70—Tenderised or flavoured meat pieces; Macerating or marinating solutions specially adapted therefor
    • A23L13/72—Tenderised or flavoured meat pieces; Macerating or marinating solutions specially adapted therefor using additives, e.g. by injection of solutions
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
    • A23L27/00—Spices; Flavouring agents or condiments; Artificial sweetening agents; Table salts; Dietetic salt substitutes; Preparation or treatment thereof
    • A23L27/20—Synthetic spices, flavouring agents or condiments
    • A23L27/21—Synthetic spices, flavouring agents or condiments containing amino acids

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Cereal-Derived Products (AREA)
  • Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
  • Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
  • Fish Paste Products (AREA)

Description

10039
La présente invention concerne un procédé et unecomposition pour exalter ou améliorer le goût et latexture de viande ou de poisson conservé en boîtes et,plus précisément, l'utilisation et la préparation d'une 5 farine protéolysée comme modérateur de chair animaleconservée en boîtes.
Les conserves de poisson et de viande sont mises enboîtes le plus souvent avec de l'huile ou du bouillon,dans le but d’éliminer la variabilité, d'exalter des 10 saveurs ou de réduire des odeurs et des goûtsdésagréables, et aussi pour améliorer la texture et lepoids à l'état comprimé de la chair animale. Les additifsde conservation contiennent ordinairement des modérateurstels que des caséines et des caséinates hydrolysés ou des 15 bouillons végétaux de différentes sortes. Bien qu'avecces additifs, on ait réussi avec le plus grand succès àréaliser des produits améliorés, la recherche s'estpoursuivie pour la mise au point d'hydrolysats deprotéines ayant une plus grande efficacité et un meilleur 20 rendement.
Les auteurs de la présente invention ont découvertqu'une base de farine, telle que la farine de riz, depois ou de pommes de terre ou la farine de haricoté ou desoja, pouvait être nydrolysée par une enzyme 25 protéolytique, pour donner un additif nouveau et améliorede protéines hydrolysêes. 10039
En particulier, une farine de riz qui est neutraliséeà un pH de 7,0 ± 0,5 et traitée par une enzyme faisantpartie, sans s'y limiter, d'enzymes telles que lapapaïne, la pancréatine ou une enzyme microbienne, c'est-à-dire une enzyme protéolytique fongique ou une autreprotéase fongique, peut fournir un additif qui, enquantité équivalente, a approximativement le double del'efficacité et des caractéristiques avantageuses descaséine hydrolysée, tels qu'une de été hydrolysée par une produits à base caséine qui a protéolytique,
Bien que cet additif soit destiné à être utilisé principalement avec de la chair de poissons tels que le thon, le saumon, la sardine, le pilchard, le maquereau,etc., il est également utilisable avec des viandes enboîtes, telles que le jambon, le poulet, la dinde, leporc et le boeuf, ainsi qu'avec des crustacés ou descoquillages. L'invention concerne un additif amélioré pour lachair animale conservée en boîtes, ainsi que le procédépour sa fabrication. Sous la forme d'un modérateur,l'additif améliore la saveur et la texture du produitconservé en boîtes et il augmente le poids à l'étatcomprimé de ce produit.
Le modérateur est constitué par une farine de riz enpoudre neutralisée qui a été hydrolysée par une enzymeprotéolytique telle que la papaïne, la pancréatine ou desenzymes d'origine microbienne. Après hydrolyse, la farinede riz est séchée, puis redissoute pour former unesolution aqueuse à 1-6%. Le modérateur est applique parexemple à la chair de thon dans la boite à conserves: àcet effet, on traite la solution aqueuse à 65-02-(1 <150- l&amp;O’F) environ, puis on verse approximativement 56 g <2onces) de la solution chauffée sur 127 <4,5 onces) de chair de thon dans la boîte. enzyme 5 10039 10 15 20 25
5C
La solution de farine de riz hydrolysée peut êtremélangée dans des rapports variés avec d'autresmodérateurs, tels que la caséine hydrolysée par un acide,un produit isolé de protéines de riz hydrolysées ou desprotéines végétales hydrolysées et concentrées et unextrait de protéines de riz enrichi. Ces modérateursajoutés sont dissous dans une gamme de 1 à 50% en poidset ils concourent à l'efficacité de la farine hydrolysée.
De la caséine hydrolysée par la présure ou d'autresenzymes, en solution à 1-95%, peut être ajoutée à lafarine de riz hydrolysée, directement ou en mélange avecl'un quelconque parmi les autres modérateurs etl'hydrolysat de farine de riz.
Pour préparer l'hydrolysat de protéines de farine deriz, on commence par neutraliser une solution de farinede riz à un pH d'environ 7,0 ± 0,5 par l'addition d'unequantité suffisante d'un hydroxyde alcalin tel que1 ' hydroxyde de sodium ou de potassium.
La farine de riz neutralisée est ensuite mélangéeavec une enzyme protéolytique à une températuresuffisante et pendant un temps suffisant pour ladigestion des protéines. Puis l'enzyme est inactivée.
La farine de riz hydrolysée est alors séchée parpulvérisation, pour former une poudre qui peut êtreensuite redissoute pour être utilisée. D'autres farinesvégétales, telles que des farines de pois, de haricots,de soja, de pommes de terre, etc, de façon semblable, pourvu concentration suffisante de protéines hydrolysablesdes enzymes. D'une manière générale, l'invention concerne unhydrolysat de protéines formé par l'action d'une enzyme peuvent être traitéesqu'elles aient unepar protéolytiqueprotéines est sur une base de farine. L' hydrolysat deutilisé comme modérateur pour de la chair animale conservée en boîtes, telle que du thon. 4 1 0039
La base de riz de l'invention peut être une farine deriz, de pois ou de pommes de terre, etc. , mais la farinede riz est préférée. La farine de riz est neutralisée ensolution à un pH d'environ 7,0 ± 0,5. Si la solution est 5 acide, de 1'hydroxyde de sodium ou de potassium peut êtreajouté. Si elle est trop basique, on peut utiliser del'acide chlorhydrique ou sulfurique.
La farine de riz neutralisée est ensuite portée à latempérature de l'enzyme protéolytique particulière qui 10 sera utilisée pour hydrolyser la farine de riz.
Dans le cas de la papaïne, c'est-à-dire l'enzyme préférée, la température est réglée entre 48 et 60 *C <120et 140*F). La papaïne est ajoutée à la farine de rizneutralisée et on laisse le mélange réagir pendant 1 à 2 15 h environ.
Le degré d'hydrolyse est surveillé au laboratoire enmesurant, soit la teneur en amino-azote, qui doit êtrecomprise entre 0,1 et 0,3%, soit une baisse de 50% de laviscosité, qui peut être mesurée par un viscosimètre 20 Brookfleld.
On peut citer, comme autres techniques pour la mesurede l'hydrolyse, l'électrophorèse SDS Page et l’analyse depoids moléculaire par HPCC.
Dans la pratique commerciale, le temps nécessaire25 pour effectuer la digestion des protéines sera calculé d'avance, ce qui réduit ou élimine la surveillance.
En cas d'utilisation de pancréatine comme enzymeprotéolytique, le mélange est maintenu à une températureentre 48 et 51’C (120 et 125'F> pendant 1 à 2 h environ. 50 En cas d'utilisation d'une protéase microbienne, le mélange est maintenu à une température entre 48 et 51'C<120 et 125*F) pendant 1 à 2 h environ.
Après l'achèvement de la digestion, l'enzyme estdésactivée par élévation de la température entre 65 et 55 82’C <150 et 180°F> environ pendant 1 h environ. 5 1 0039
Au besoin, le pH de la farine de riz hydrolysée peutêtre alors réglé de nouveau à 7,0 ± 0,5 au moyen de NaOH,KOH ou de HCl, HrzSCU.
La solution de farine de riz neutralisée ethydrolysée est ensuite envoyée dans un appareil deséchage par pulvérisation, par exemple un appareilfabriqué par Sterner Industries, Vinsed, Wisconsin. Lasolution est introduite dans l'appareil de séchage parpulvérisation sous une pression de 13,7 à 27,5 MPa <2000à 4000 psi). De préférence, la pression est maintenue auxalentours de 19,3 MPa <2800 psi).
Une température maximale d’échappement de 87 *C<190’F) est maintenue, de telle sorte que la poudrerésultante ne soit pas brûlée.
Une analyse typique d‘une farine de riz hydrolysée,traitée selon l'invention, est donnée ci-après dans letableau I.
Tableau.. I
Caractéristiques chimiques ΑΝ/TM x 100
Cendres
NaCl
Humidité pH <solution à 2%) 12,5%1, 1%0, 5% < 5,0%5,9
Teneur microbienne
Plaque standardColimorphesThermophi lesLevures et moisissuresSalmonella <5000/g < 10/g<1000/g < 100/g nég/25 g 6 10039
Composition en amino-acides mg/g mg/g Lysine 3, 0 Alanine 4,5 Histidine 2, 0 Cyst i ne 1,4 Arginine 8, 1 Valine 5,2 Acide aspartique 7,4 Méthioni ne 2,4 Thréonine 2,8 Isoleuci ne 3,7 Sérine 3,9 Leucine 7, 1 Acide glutamique 13,7 Tyrosine 3,2 Proline 3,8 Phénylalanine 3,9 Glycine 3,8 Tryptophane 0,9
Un exemple de farine de riz qui peut être utiliséedans l'invention porte la désignation commerciale RivianaRice Flour RL-100. 15 Un procédé typique par charges successives est décrit dans l'exemple qui suit.
Exemple
Dans une cuve mélangeuse aseptisée, 1134 1 (300gallons) d'eau à 110*C ont ôté mélangés avec 68 kg <250 20 lbs) de farine de riz.
Le pH a été réglé de 7,34 à 7,06 par addition de 55ml de HCl concentré.
La solution de farine de riz neutralisée a étéchauffée à 48*C (120"F) et on y a incorporé 0,566 kg 25 (1,25 lbs) de pancréatine.
La température du mélange a été maintenue pendant 1,5 h, puis élevée à 68"C ± 2,7*C (155*F ± 5’F) pendant 0,75h environ.
Le mélange a été maintenu à 65’C <150“F) jusqu'à son 5C introduction dans le séchoir.
Avant le séchage, le pH du mélange réactionnel a été rajusté de 6,89 à 7,13 avec 300 g de carbonate depotassium.
On a obtenu un rendement de 80%. 1 0039
En utilisant la charge séchée par pulvérisation decet exemple, les essais suivants ont été conduits sur duthon en boîtes, avec différentes farines.
Essai η* 1
Une solution à 6% en poids de la farine de rizhydrolysée a été mélangée sous chauffage lent avec unesolution à 6% en poids de DELLAC 86-101 dans un rapportde 1:1. DELLAC 86-101 est une caséine traitée du commerceà base d'un système d'hydrolysat de protéines, fabriquéepar Deltown Clemurgic, Fraser, New York. On a constatéune augmentation de 3,5% du poids essoré, avec unemeilleure saveur en comparaison de l'eau, après additionde 56 g (2 onces) de cette solution à 127 g <4,5 onces)de chair de thon dans la boîte à conserve.
Essai n* 2 56 g <2 onces) d'une solution à 3% en poids de lafarine de riz hydrolysée ont été ajoutés directement à127 g <4,5 onces) de chair de thon dans la boîte àconserve.
On a observé une augmentation de 9% du poids essoréen comparaison de l'eau.
Essai a* 3 56 g <2 onces) d'une solution à 6% en poids de lafarine de riz hydrolysée ont été ajoutés directement à127 g <4,5 onces) de chair de thon dans une boîte àconserve. En utilisant la même solution à 6%, on a répétél'opération avec de la farine de pommes de terre, de lafarine de soja et de la farine de pois. Dans le cas de lafarine de riz, on a relevé une augmentation de 13% dupoids essoré en comparaison de HzO. De même, dans unautre essai avec de la farine de riz, on a obtenu uneaugmentation de 18% du poids essoré en comparaison del'eau. Dans tous les cas, qu'il s'agisse de farine deriz, de pommes de terre ou de pois, on a obtenu uneaugmentation de 13% Λ 18% du poids essore en comparaisonde 1'eau. 8 1 0039 56 g (2 onces) d'une solution à 3% en poids de farinede riz et de farine de pois hydrolysées ont étédirectement ajoutés respectivement à de la chair de thondans une boîte à conserve. Cela a donné une augmentationdu poids essoré, soit de 6%, soit de 9% et jusqu’à 13% encomparaison de l'eau et il est donc nettement indiqué quela farine de pommes de terre et la farine de sojaproduiraient le même résultat en ce qui concerne la plaged’augmentation du poids essoré.
Essai n* 4
Une comparaison a été faite entre des solutions à 6%en poids de DELLAC 86-101 et de la farine de rizhydrolysée de l’invention. Après que 56 g <2 onces) dechaque solution eurent été ajoutés séparément à 127 g<4,5 onces) de chair de thon dans la boîte à conserve, ona noté une augmentation de 7,2% du poids essoré avec lafarine de riz hydrolysée.
Il est envisagé dans le cadre de l’invention quel'hydrolysat de farine de riz peut être mélangé avec dessolutions à 1-95% en poids de DELLAC 86-101 ou d’E-PRO-HY, produit du brevet US n’ 3 846 397, ainsi qu'avec dela caséine hydrolysée par la présure. D'autres mélanges sont également envisageables,notamment des solutions à 1-20% de caséine hydrolysée parun acide, de produit isolé de protéines de rizhydrolysées et de protéines végétales hydrolysées. L'invention ayant ainsi été décrite, ce qu'il estsouhaité de protéger par un brevet est présenté dans lesrevendications annexées ci-après.

Claims (26)

1 0039 REVENDICATIONS
1. - Procédé de traitement de chair animale conservéeen boîtes par un modérateur de texture exaltant lasaveur, comprenant l'opération consistant à ajouter une 5 solution ou dispersion aqueuse d'un hydrolysat deprotéines à la chair animale à traiter, dans une quantitésuffisante pour modifier la saveur et la texture, cethydrolysat de protéines étant constitué par une farine deplante ou de légume hydrolysée par une enzyme 10 protéolytique.
2. - Procédé selon la revendication 1, dans lequelladite farine est neutralisée.
3. - Procédé selon la revendication 1 □ U 2, dans lequel ladite farine est une farine de riz. 15. 4. - Procédé selon la revendication 1 ou 2, dans lequel ladite farine est une farine de pommes de terre. 5. - Procédé selon la revendication 1 ou 2, dans lequel ladite farine est une farine de pois. 6. - Procédé selon la revendication 1 au 2, dans 20 lequel ladite farine est une farine de haricot • s. 7. - Procédé selon la revendication 1 ou 2, dans lequel ladite farine est une farine de soja.
8.- Procédé selon la revendication 1, dans lequelladite enzyme protéolytique est choisie dans un groupe 25 constitué, de façon non limitative, par la papaïne, lapancréatine et une protease microbienne. 1 0039
9. - Procédé selon la revendication 1 ou 2, danslequel ladite farine de riz est neutralisée à un pHd'environ 7, 0 ± 0,5.
10. - Procédé selon la revendication 1 ou 2, dans5 lequel ladite chair animale est choisie dans un groupe constitué par le thon, le saumon, la sardine, lemaquereau, le pilchard, le jambon, le poulet, la dinde,le porc, le boeuf et les crustacés ou coquillages,
11. - Procédé selon la revendication 1 ou 2, dans10 lequel la chair animale est de préférence du thon.
12. - Procédé de traitement de chair de thon par unmodérateur de texture exaltant la saveur, comprenant lesopérations consistant à: <a> choisir une base de farine dans un groupe15 constitué par la farine de riz, la farine de pois, la farine de soja, la farine de haricots et la farine de pommes de terre; <b> neutraliser cette base de farine à un pH d'environ 7,0 ± 0,5 en solution; 20 ajouter une enzyme protéolytique pour hydrolyser ladite solution de base de farine; et <d> ajouter ladite farine hydrolysée à de la chair de thon dans une boîte à conserve.
13. - Procédé selon la revendication 12, dans lequel 25 ladite base de farine est une farine de riz.
14. - Procédé selon la revendication 13, dans lequelladite enzyme protéolytique est choisie dans un groupeconstitué, de façon non limitative, par la papaïne, lapancréatine et une protéase microbienne.
15.- Procédé selon la revendication 14, dans lequel ladite enzyme est constituée par de la papaïne et laditefarine de riz est hydrolysée par cette papaïne à unetempérature comprise entre 48 et 60"C <120 et 140*F) environ pendant 1 à 2 h environ.
16.- Procédé selon la revendication 14, dans lequel ladite enzyme est constituée par de la pancréatine et 1 0039 ladite farine de riz est hydrolysêe par cette pancréatineà une température comprise entre 48 et 51 *C <120 et125’F) environ pendant 1 à 2 h environ.
17.- Procédé selon la revendication 14, dans lequelladite enzyme est constituée par une protéase microbienneet ladite farine de riz est hydrolysêe par cette protéasemicrobienne à une température comprise entre 48 et 51’C<120 et 125"F> environ pendant 1 à 2 h environ.
18,- Procédé selon 1 ' une quelconque des revendications 14 à 16, comprenant en outre les opérations consistant à: <e> sécher ladite solution de farine de riz hydrolysêe pour former une poudre; et <f> redissoudre cette poudre pour former une solutionaqueuse à 1-6% environ en poids de ladite farine de rizhydrolysêe.
19. - Procédé selon la revendication 18, dans lequelladite poudre est mélangée avec au moins un autresubstrat protéinique choisi dans un groupe constitué parune caséine hydrolysêe par une enzyme, un produit isoléde protéines de riz hydrolysé par un acide, une protéinevégétale hydrolysêe et une caséine hydrolysêe par laprésure.
20. - Procédé selon la revendication 18, dans lequelladite poudre est mélangée avec au moins un autresubstrat protéinique choisi dans un groupe constitué parune caséine hydrolysêe par un acide, un produit isolé deprotéines de riz hydrolysé, une protéine végétalehydrolysêe et une caséine hydrolysêe par la présure.
21. - Composition propre à être utilisée commemodérateur pour de la chair animale en boites à conserveafin d'en exalter la saveur et d'en améliorer la texture,comprenant une farine de plante ou de légume en poudresoluble ou dispersable dans l'eau et neutralisée qui aété hydrolysêe par une enzyme protéolytique. 12 10039
22. - Composition selon la revendication 21 en mélangeavec au moins un autre hydrolysat de protéines choisidans un groupe constitué par une caséine hydrolysée parun acide, un produit isolé de protéines de riz hydrolysépar un acide, une protéine végétale hydrolysée et unecaséine hydrolysée par la présure.
23. - Composition selon la revendication 21 en mélangeavec au moins un autre hydrolysat de protéines choisidans un groupe constitué par une caséine hydrolysée parune enzyme, un produit isolé de protéines de rizhydrolysé par une enzyme, une protéine végétalehydrolysée et une caséine hydrolysée par la présure.
24. - Composition selon la revendication 21, danslaquelle ladite farine de légume ou de plante hydrolyséeest dissoute de manière à former une solution aqueuse à1-6% en poids environ.
25. - Composition selon la revendication 24 en mélangeavec une solution aqueuse à 1-20% en poids environ d'aumoins un autre hydrolysat de protéines choisi dans ungroupe constitué par une caséine hydrolysée par un acideou une enzyme, un produit isolé de protéines de rizhydrolysé par un acide ou une enzyme et une protéinevégétale hydrolysée.
26. - Mélange selon la revendication 25 en mélangesupplémentaire avec une solution aqueuse à 1-95% en poidsenviron d'une caséine hydrolysée par la présure ou uneautre enzyme.
27. - Composition selon la revendication 24 en mélangeavec une solution aqueuse à 1-95% en poids environ d'unecaséine hydrolysée par la présure.
26. - Composition selon la revendication 24, uti1isée avec de la chair de thon. 29,- Composition selon la revendication 25, ut i1isée avec de la chair de thon. 30.- Composition selon la revendication 26, uti1isée avec de la chair de thon. 13 10039
31, - Composition selon la revendication 27, utiliséeavec de la chair de thon.
32, - Chair animale traitée au moyen des procédésselon l'une ou l'autre des revendications 1 et 2.
33, - Chair animale choisie dans le groupe constituépar le boeuf, la dinde, le poulet, le jambon, d'autres le poisson, les crevettes, leet d'autres coqullages ou crustacés, traitée au moyen des procédés selon l'une oul'autre des revendications 1 et 2. viandes, les saucisses,homard, les palourdes 10
OA59617A 1988-03-07 1989-07-20 Procede et composition de conservation en boites OA10039A (en)

Priority Applications (9)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US07/164,611 US4871575A (en) 1988-03-07 1988-03-07 Flavor and texture improved canned animal flesh and process
IT8919631A IT1228558B (it) 1988-03-07 1989-03-03 Metodo e composizione per il trattamento di carni animali inscatolate.
GB8905096A GB2216386B (en) 1988-03-07 1989-03-06 Canning process and composition
PT89932A PT89932B (pt) 1988-03-07 1989-03-07 Processo de conservacao de carne e de preparacao de composicao para o mesmo
ES8900810A ES2012684A6 (es) 1988-03-07 1989-03-07 Un metodo para realzar el sabor y mejorar la textura de carne animal enlatada.
FR8909427A FR2649590A1 (fr) 1988-03-07 1989-07-12 Procede et composition de conservation en boites
JP1182341A JPH0353842A (ja) 1988-03-07 1989-07-14 缶詰を製造する方法及びそれに使用する組成物
OA59617A OA10039A (en) 1988-03-07 1989-07-20 Procede et composition de conservation en boites
PH39763A PH26824A (en) 1988-03-07 1989-12-21 Flavor and texture improved canned animal flesh and process

Applications Claiming Priority (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US07/164,611 US4871575A (en) 1988-03-07 1988-03-07 Flavor and texture improved canned animal flesh and process
JP1182341A JPH0353842A (ja) 1988-03-07 1989-07-14 缶詰を製造する方法及びそれに使用する組成物
OA59617A OA10039A (en) 1988-03-07 1989-07-20 Procede et composition de conservation en boites
PH39763A PH26824A (en) 1988-03-07 1989-12-21 Flavor and texture improved canned animal flesh and process

Publications (1)

Publication Number Publication Date
OA10039A true OA10039A (en) 1996-10-14

Family

ID=33303990

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
OA59617A OA10039A (en) 1988-03-07 1989-07-20 Procede et composition de conservation en boites

Country Status (9)

Country Link
US (1) US4871575A (fr)
JP (1) JPH0353842A (fr)
ES (1) ES2012684A6 (fr)
FR (1) FR2649590A1 (fr)
GB (1) GB2216386B (fr)
IT (1) IT1228558B (fr)
OA (1) OA10039A (fr)
PH (1) PH26824A (fr)
PT (1) PT89932B (fr)

Families Citing this family (11)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS6423878A (en) * 1987-07-20 1989-01-26 Nippon Bussan Kk Agent for preventing denaturation of paste food
US5077062A (en) * 1990-05-03 1991-12-31 Excelpro Inc. Hydrolyzed soy protein and process for preparing soy protein
DK0575443T3 (da) * 1991-03-07 1997-12-29 Novo Nordisk As Ærteproteinhydrolysat, fremgangsmåde til dets fremstilling og anvendelse deraf
US5716801A (en) * 1991-03-07 1998-02-10 Novo Nordisk A/S Method for production of a vegetable protein hydrolyzate with proteases
CA2275423A1 (fr) * 1996-12-23 1998-07-02 Dsm N.V. Renforcateur de gout
US6007851A (en) * 1996-12-23 1999-12-28 Gist-Brocades, B.V. Process for producing a flavor enhancer
JP4138889B2 (ja) * 1997-03-14 2008-08-27 太陽化学株式会社 食肉改質剤
JP4227984B2 (ja) * 2004-11-15 2009-02-18 コスモ食品株式会社 食品の香味・呈味改善用組成物
ES2311365B2 (es) * 2006-08-23 2010-03-03 Jealsa Rianxeira, S.A. Procedimiento para restituir y/o mejorar la calidad nutritiva y/o sensorial del pescado en conserva.
RU2527061C2 (ru) * 2012-07-16 2014-08-27 Магомед Эминович Ахмедов Способ стерилизации консервов "суп-пюре мясо-овощной с зеленым горошком"
EP4030931A1 (fr) * 2019-09-19 2022-07-27 Givaudan SA Ingrédient modifiant le goût dérivé de protéine du riz

Family Cites Families (17)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB598641A (en) * 1945-09-21 1948-02-23 British Soya Products Ltd Improvements in and relating to the treatment of leguminous protein materials
GB516917A (en) * 1938-05-09 1940-01-16 William Richard Flodden Lunt Improvements in or relating to the treatment of meat for human consumption
GB774444A (en) * 1954-05-14 1957-05-08 Unilever Ltd Improvements in or relating to food products
US3167432A (en) * 1962-05-07 1965-01-26 Procter & Gamble Slurry treatment of flour with proteolytic enzymes and dry mixes utilizing the resulting flour
US3852479A (en) * 1970-12-30 1974-12-03 Kikkoman Shoyu Co Ltd Process for producing a protein hydrolysate
JPS5034640B2 (fr) * 1972-03-27 1975-11-10
US3900576A (en) * 1972-09-18 1975-08-19 Miles Lab Meat emulsion extender process
CH567377A5 (fr) * 1973-05-28 1975-10-15 Nestle Sa
US3928652A (en) * 1973-06-05 1975-12-23 Ralston Purina Co Method of preparing a fish product
US3968269A (en) * 1973-07-12 1976-07-06 Ralston Purina Company Protein food product and method of making
US3930029A (en) * 1974-03-11 1975-12-30 Nissin Shokuhin Kaisha Ltd Method of manufacturing quick-soluble gelatinized powdered grain
US3952111A (en) * 1974-07-15 1976-04-20 Desrosier Norman W Meat extender and process of making the same
IE48036B1 (en) * 1977-10-18 1984-09-05 Nordstjernan Ab Process for the preparation of a hydrolysed product from whole corn,and such a product
US4213896A (en) * 1979-04-26 1980-07-22 Kraft, Inc. Rennet casein and method for treatment thereof
US4363820A (en) * 1980-08-20 1982-12-14 Ernster John H Process for preparing canned tuna fish
US4677065A (en) * 1986-03-24 1987-06-30 Aktieselskabet De Danske Sukkerfabrikker Production of improved protein isolate derived from seeds of a grain legume
US4828847A (en) * 1987-09-16 1989-05-09 Kerry Foods, Inc. Hydrolyzed casein preparation

Also Published As

Publication number Publication date
PT89932B (pt) 1994-05-31
PT89932A (pt) 1989-11-10
US4871575A (en) 1989-10-03
JPH0353842A (ja) 1991-03-07
GB8905096D0 (en) 1989-04-19
GB2216386B (en) 1992-01-29
FR2649590A1 (fr) 1991-01-18
IT8919631A0 (it) 1989-03-03
PH26824A (en) 1992-11-05
GB2216386A (en) 1989-10-11
IT1228558B (it) 1991-06-21
ES2012684A6 (es) 1990-04-01

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Benjakul et al. Protein hydrolysates from Pacific whiting solid wastes
Ovissipour et al. The effect of enzymatic hydrolysis time and temperature on the properties of protein hydrolysates from Persian sturgeon (Acipenser persicus) viscera
Fujimaki et al. Enzymatic Modification of Proteins in Foodstuffs: Part I. Enzymatic Proteolysis and Plastein Synthesis Application for Preparing Bland Protein-like SubstancesPart II. Nutritive Properties of Soy Plastein and its Bio-utility Evaluation in Rats
Kumari et al. Production and microencapsulation of protein hydrolysate of pink perch (Nemipterus japonicus) by-products obtained from surimi industry for its sustainable utilization
Shahidi Proteins from seafood processing discards
Anal et al. Protein hydrolysates and bioactive peptides from seafood and crustacean waste: Their extraction, bioactive properties and industrial perspectives
Aksnes et al. Tissue degradation, amino acid liberation and bacterial decomposition of bulk stored capelin
Klomklao et al. Protein hydrolysates prepared from the viscera of skipjack tuna (Katsuwonus pelmamis): antioxidative activity and functional properties
OA10039A (en) Procede et composition de conservation en boites
JPH10506010A (ja) 凝固を引き起こさずにその中の微生物を殺すための水性タンパク質溶液の処理方法
Aidos et al. Collagen content in farmed Atlantic salmon (Salmo salar L.)
Hau et al. Physicochemical properties of powdered protein hydrolysate from Yellowstripe scad (Selaroides leptolepis) fish.
Muangrod et al. Effect of pepsin on antioxidant and antibacterial activity of protein hydrolysate from salted jellyfish (Lobonema smithii and Rhopilema hispidum) by-products
Sayari et al. Valorisation of smooth hound (Mustelus mustelus) waste biomass through recovery of functional, antioxidative and antihypertensive bioactive peptides
Alinejad et al. The impact of drying method on the functional and antioxidant properties of whitecheek shark (Carcharhinus dussumieri) protein hydrolysates
FR2618306A1 (fr) Agent d&#39;anti-denaturation pour pates comestibles
CN1751062A (zh) 水溶性动物肌肉蛋白质产品
Liu et al. Mechanism of texture deterioration of cockle (Clinocardium californiense) during chilled storage
Abdelhedi et al. Proteolysis coupled with membrane separation for the isolation of bioactive peptides from defatted smooth hound byproduct proteins
Parvathy et al. Characterization and profilling of protein hydrolysates from white and red meat of tuna (Euthynnus affinis)
Agustin et al. Antioxidant activity of protein hydrolysate from snakehead fish (Channa striata) viscera obtained by enzymatic process
FR2835703A1 (fr) Procede d&#39;obtention d&#39;une huile et d&#39;un hydrolysat de proteines a partir d&#39;une source marine de tissus proteiques et huile et hydrolysat de proteines obtenus par mise en oeuvre de ce procede
Sripokar et al. Enzymatic hydrolysis of starry triggerfish (Abalistes stellaris) muscle using liver proteinase from albacore tuna (Thunnus alalunga)
Piotrowicz et al. Antioxidant hydrolysates production from Argentine anchovy (Engraulis anchoita) with different enzymes.
WO2008046993A2 (fr) Nouveau produit biologique d&#39;origine marine, son procede d&#39;obtention et ses utilisations