PL243225B1 - Sposób poprawy dojrzałości mięsa marynat zimnych ze śledzi poławianych w okresie żerowania - Google Patents
Sposób poprawy dojrzałości mięsa marynat zimnych ze śledzi poławianych w okresie żerowania Download PDFInfo
- Publication number
- PL243225B1 PL243225B1 PL438618A PL43861821A PL243225B1 PL 243225 B1 PL243225 B1 PL 243225B1 PL 438618 A PL438618 A PL 438618A PL 43861821 A PL43861821 A PL 43861821A PL 243225 B1 PL243225 B1 PL 243225B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- herring
- marinades
- whole
- cold storage
- fillets
- Prior art date
Links
- 241000252203 Clupea harengus Species 0.000 title claims abstract description 126
- 235000019514 herring Nutrition 0.000 title claims abstract description 119
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 49
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 title claims abstract description 21
- 235000015090 marinades Nutrition 0.000 title abstract description 52
- 238000003860 storage Methods 0.000 claims abstract description 69
- 108091007735 digestive proteases Proteins 0.000 claims abstract description 24
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 17
- 210000001015 abdomen Anatomy 0.000 claims abstract description 4
- 102000005600 Cathepsins Human genes 0.000 abstract description 24
- 108010084457 Cathepsins Proteins 0.000 abstract description 24
- 238000005554 pickling Methods 0.000 abstract description 12
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 abstract description 11
- 230000001953 sensory effect Effects 0.000 abstract description 11
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 abstract description 10
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 abstract description 9
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 abstract description 9
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 abstract description 8
- 241001454694 Clupeiformes Species 0.000 abstract description 8
- 235000021110 pickles Nutrition 0.000 abstract description 7
- 238000009792 diffusion process Methods 0.000 abstract description 6
- 210000003712 lysosome Anatomy 0.000 abstract description 6
- 230000001868 lysosomic effect Effects 0.000 abstract description 6
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 abstract description 6
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 abstract description 6
- 108091007734 digestive enzymes Proteins 0.000 abstract description 5
- 102000038379 digestive enzymes Human genes 0.000 abstract description 5
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 abstract description 5
- 230000008569 process Effects 0.000 abstract description 5
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 abstract description 4
- 210000001835 viscera Anatomy 0.000 abstract description 4
- 238000011169 microbiological contamination Methods 0.000 abstract description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 46
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 16
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 16
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 15
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 15
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 13
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 13
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 11
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 11
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 11
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 11
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 230000035800 maturation Effects 0.000 description 10
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 9
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 9
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 9
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 9
- 210000001035 gastrointestinal tract Anatomy 0.000 description 9
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 9
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 8
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 8
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 8
- 241000588921 Enterobacteriaceae Species 0.000 description 7
- 239000000047 product Substances 0.000 description 7
- 102000000496 Carboxypeptidases A Human genes 0.000 description 6
- 108010080937 Carboxypeptidases A Proteins 0.000 description 6
- 102000003908 Cathepsin D Human genes 0.000 description 6
- 108090000258 Cathepsin D Proteins 0.000 description 6
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 6
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 6
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 6
- 238000005057 refrigeration Methods 0.000 description 6
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 6
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 5
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 5
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 5
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 5
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 5
- 102000003670 Carboxypeptidase B Human genes 0.000 description 4
- 108090000087 Carboxypeptidase B Proteins 0.000 description 4
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 description 4
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 4
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 4
- 235000019658 bitter taste Nutrition 0.000 description 4
- 235000019640 taste Nutrition 0.000 description 4
- 229960004441 tyrosine Drugs 0.000 description 4
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- GFLCPYUSPYXNBV-NSHDSACASA-N (2s)-2-[(2-benzamidoacetyl)amino]-5-(diaminomethylideneamino)pentanoic acid Chemical compound NC(N)=NCCC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)CNC(=O)C1=CC=CC=C1 GFLCPYUSPYXNBV-NSHDSACASA-N 0.000 description 3
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 3
- 102000005367 Carboxypeptidases Human genes 0.000 description 3
- 108010006303 Carboxypeptidases Proteins 0.000 description 3
- 102000004225 Cathepsin B Human genes 0.000 description 3
- 108090000712 Cathepsin B Proteins 0.000 description 3
- 102000004172 Cathepsin L Human genes 0.000 description 3
- 108090000624 Cathepsin L Proteins 0.000 description 3
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 3
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 3
- 239000012267 brine Substances 0.000 description 3
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 3
- SRLROPAFMUDDRC-INIZCTEOSA-N ethyl N-benzoyl-L-tyrosinate Chemical compound C([C@@H](C(=O)OCC)NC(=O)C=1C=CC=CC=1)C1=CC=C(O)C=C1 SRLROPAFMUDDRC-INIZCTEOSA-N 0.000 description 3
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 description 3
- 230000008092 positive effect Effects 0.000 description 3
- 238000012552 review Methods 0.000 description 3
- HPALAKNZSZLMCH-UHFFFAOYSA-M sodium;chloride;hydrate Chemical compound O.[Na+].[Cl-] HPALAKNZSZLMCH-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 238000010257 thawing Methods 0.000 description 3
- 102000005593 Endopeptidases Human genes 0.000 description 2
- 108010059378 Endopeptidases Proteins 0.000 description 2
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 2
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 2
- 241001306288 Ophrys fuciflora Species 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000000061 acid fraction Substances 0.000 description 2
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- 239000013078 crystal Substances 0.000 description 2
- 238000001514 detection method Methods 0.000 description 2
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 2
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 2
- 229940066758 endopeptidases Drugs 0.000 description 2
- 235000012041 food component Nutrition 0.000 description 2
- 210000000936 intestine Anatomy 0.000 description 2
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 2
- 238000012543 microbiological analysis Methods 0.000 description 2
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 2
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 2
- 238000011160 research Methods 0.000 description 2
- 235000014102 seafood Nutrition 0.000 description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 2
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 2
- QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 2-amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol;hydron;chloride Chemical compound Cl.OCC(N)(CO)CO QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108091005508 Acid proteases Proteins 0.000 description 1
- 101800000112 Acidic peptide Proteins 0.000 description 1
- 102000004400 Aminopeptidases Human genes 0.000 description 1
- 108090000915 Aminopeptidases Proteins 0.000 description 1
- 102000004580 Aspartic Acid Proteases Human genes 0.000 description 1
- 108010017640 Aspartic Acid Proteases Proteins 0.000 description 1
- 208000035404 Autolysis Diseases 0.000 description 1
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 description 1
- 102000005572 Cathepsin A Human genes 0.000 description 1
- 108010059081 Cathepsin A Proteins 0.000 description 1
- 206010057248 Cell death Diseases 0.000 description 1
- 102000018389 Exopeptidases Human genes 0.000 description 1
- 108010091443 Exopeptidases Proteins 0.000 description 1
- 108010028690 Fish Proteins Proteins 0.000 description 1
- 238000007696 Kjeldahl method Methods 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000008934 Muscle Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010074084 Muscle Proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 1
- 101710118538 Protease Proteins 0.000 description 1
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 description 1
- 150000001371 alpha-amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000008206 alpha-amino acids Nutrition 0.000 description 1
- 230000003064 anti-oxidating effect Effects 0.000 description 1
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 1
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 1
- 238000010876 biochemical test Methods 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 239000003181 biological factor Substances 0.000 description 1
- 125000002915 carbonyl group Chemical group [*:2]C([*:1])=O 0.000 description 1
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 238000012512 characterization method Methods 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 238000005336 cracking Methods 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000006866 deterioration Effects 0.000 description 1
- 235000021245 dietary protein Nutrition 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 230000009144 enzymatic modification Effects 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 230000005284 excitation Effects 0.000 description 1
- 210000001723 extracellular space Anatomy 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 1
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 1
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 description 1
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 1
- 239000005428 food component Substances 0.000 description 1
- 239000005417 food ingredient Substances 0.000 description 1
- 239000013505 freshwater Substances 0.000 description 1
- 235000013611 frozen food Nutrition 0.000 description 1
- 230000036541 health Effects 0.000 description 1
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 1
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 1
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 1
- 238000002844 melting Methods 0.000 description 1
- 230000008018 melting Effects 0.000 description 1
- 238000012009 microbiological test Methods 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 1
- 230000035515 penetration Effects 0.000 description 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 1
- 238000002203 pretreatment Methods 0.000 description 1
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 238000009938 salting Methods 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 description 1
- 230000028043 self proteolysis Effects 0.000 description 1
- 150000003384 small molecules Chemical class 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 210000000952 spleen Anatomy 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N trichloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)(Cl)Cl YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L17/00—Food-from-the-sea products; Fish products; Fish meal; Fish-egg substitutes; Preparation or treatment thereof
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23B—PRESERVATION OF FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES; CHEMICAL RIPENING OF FRUIT OR VEGETABLES
- A23B4/00—Preservation of meat, sausages, fish or fish products
- A23B4/06—Freezing; Subsequent thawing; Cooling
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23B—PRESERVATION OF FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES; CHEMICAL RIPENING OF FRUIT OR VEGETABLES
- A23B4/00—Preservation of meat, sausages, fish or fish products
- A23B4/14—Preserving with chemicals not covered by groups A23B4/02 or A23B4/12
- A23B4/18—Preserving with chemicals not covered by groups A23B4/02 or A23B4/12 in the form of liquids or solids
- A23B4/20—Organic compounds; Microorganisms; Enzymes
- A23B4/22—Microorganisms; Enzymes; Antibiotics
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
- C12N9/64—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Marine Sciences & Fisheries (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
Abstract
Przedmiotem zgłoszenia jest sposób poprawy dojrzałości mięsa zimnych marynat rybnych ze śledzi poławianych w sezonie żerowania, który charakteryzuje się tym, że przed marynowaniem składuje się chłodniczo śledzia całego w lodzie lub w wodzie z lodem o temperaturze od 0 do 4 C przez czas od jednej do czternastu dób, nie dłużej niż do rozpoczęcia pękania brzuchów śledzi. Po składowaniu chłodniczym śledzie są filetowane i poddawane marynowaniu zgodnie z własną technologią marynowania śledzi. Przed składowaniem chłodniczym śledzia całego lub po filetowaniu po składowaniu chłodniczym filety zamraża się i składuje zamrażalniczo przez co najmniej dwie doby w temperaturze nie wyższej niż -20°C, następnie rozmraża się śledzia całego lub fileta śledzia w temperaturze od 0 do 7°C. Podczas składowania chłodniczego całego świeżego śledzia następuje dyfuzja proteaz trawiennych z wnętrzności do mięśni śledzia. Enzymy trawienne wykonują wstępną proteolizę białek przed marynowaniem, uwalniają katepsyny z lizosomów i wspierają je w procesie marynowania śledzi. Marynaty otrzymane nową metodą mają większą aktywność proteolityczną, większą zawartość produktów hydrolizy białka, które nadają charakterystyczne cechy sensoryczne marynat. Sposób nie wpływa negatywnie na zanieczyszczenie mikrobiologiczne marynowanych filetów śledzia.
Description
Opis wynalazku
Przedmiotem wynalazku jest sposób poprawy dojrzałości mięsa marynowanych śledzi (marynat zimnych ze śledzia) poławianych w okresie żerowania z wykorzystaniem proteaz trawiennych. Sposób można stosować dla śledzi bałtyckich jak i atlantyckich.
Polska jest jednym z największych producentów marynat zimnych ze śledzi w Europie. Duża skala produkcji oraz obniżanie limitów połowowych na śledzia bałtyckiego i atlantyckiego sprawiły, że w przemyśle rybnym przetwarza się śledzie poławiane przez cały rok. Niestety śledź bałtycki złowiony w sezonie żerowania (po tarle) posiada najsłabszą przydatność technologiczną do produkcji zimnych marynat rybnych. Jest to spowodowane niską zawartością lipidów i niską aktywnością proteaz w tkance mięśniowej (Kołakowski, E., Bortnowska, G., Lachowicz, K., 1993. Wpływ sezonu połowu na szybkość dojrzewania marynat ze śledzia bałtyckiego. XXIV Sesja Naukowa KTiChŻ PAN, Wrocław, 36).
Prawidłowo dojrzałe zimne marynaty ze śledzia posiadają bardzo miękką tkankę mięśniową o charakterystycznym smaku. Za dojrzewanie marynat odpowiada wysoka aktywność kwaśnych proteaz (katepsyn). Niestety ich aktywność jest najmniejsza podczas żerowania śledzia (Kołakowski, E., Bortnowska, G., Lachowicz, K., 1993. Wpływ sezonu połowu na szybkość dojrzewania marynat ze śledzia bałtyckiego. XXIV Sesja Naukowa KTiChŻ PAN, Wrocław, 36). W tym okresie dominuje aktywność proteaz przewodu pokarmowego, który jest wyrzucany podczas filetowania śledzi. Marynaty wykonane ze śledzia złowionego podczas żerowania posiadają mniejszą zawartość produktów hydrolizy białka (aminokwasy i peptydy), które nadają typowy smak i zapach produktu (Sikorski Z., Kołakowski E. 2000. Endogenous Enzyme Activity and Seafood Quality: Influence of Chilling, Freezing, and Other Environmental Factors in: Seafood enzymes Ed.: Haard, N.F. & Simpson). Substancje te posiadają także aktywność biologiczną, cenną dla zdrowia człowieka, np. przeciwutleniającą, regulującą ciśnienie krwi, transportującą mikroskładniki itd. (Gildberg A. 2004. Enzymes and Bioactive Peptides from Fish Waste Related to Fish Silage, Fish Feed and Fish Sauce Production. Journal of Aquatic Food Product Technology, 13, 3-11). Mniejszy stopień proteolizy objawia się także bardziej twardą i gumowatą teksturą mięsa typową dla śledzia surowego.
Na rynku brakuje handlowych preparatów proteaz, które są aktywne w kwaśnym środowisku marynat i mogłyby zastąpić lub uzupełnić niską aktywność katepsyn śledzi. Ze względu na kwaśno-słone środowisko marynat zimnych, tzn. pH w zakresie 3,5-4,5 oraz zawartość soli 2-5%, podczas marynowania najbardziej aktywne są katepsyny: B, D i L. Endoproteazy jakimi są katepsyny D, B1, i L są odpowiedzialne za wzrost miękkości mięśni podczas dojrzewania. Egzoproteazy takie jak A, B2 i C są odpowiedzialne za tworzenie się takich cech sensorycznych jak smak i zapach. Katepsyny działają synergicznie dlatego też pojedynczy enzym nie jest w stanie zastąpić całego kompleksu enzymów odpowiedzialnego za dojrzewanie marynat rybnych. Enzymy przewodu pokarmowego takie jak trypsyna, chymotrypsyna oraz karboksypeptydazy A i B aktywne są w środowisku zasadowym i obojętnym. Dlatego enzymy te są wykorzystywane tylko do tradycyjnego solenia śledzi, a nie do produkcji kwaśnych marynat. Proteaza trawienna jaką jest trypsyna stanowi rolę podobną do katepsyny D. Zaczyna działać jako pierwsza aktywując inne enzymy trawienne. Ponadto nadtrawia ściany komórkowe wnętrzności powodując zjawisko pękania brzuszków. Chymotrypsyna w rybach występuje w formie A i B, które mają wysoką aktywność i niską tolerancję na temperaturę i pH (Zhou, L., Budge, S.M., Ghaly, A.E., Brooks, M.S., Dave, D., 2011 Extraction, Purification and Characterization of Fish Chymotrypsin: A Review. American Journal of Biochemistry and Biotechnology 7, 104-123). Karboksypeptydazy i aminopeptydazy, podobnie do katepsyny B2, A i C, rozkładają białka do peptydów i woln ych aminokwasów, czyli wpływają na smak. Zauważono, że zastosowanie enzymów proteolitycznych z wnętrzności śledzia pomogło w uwolnieniu katepsyn z mięśni oraz śledziony i wątroby (Siebert, G., 1958. Aktivitat Eiweiss spaltender Enzyme in Fischen. Experientia 14, 65-66; McLay, R., 1980. Activities of cathepsin A and D in cod muscle. Journal of the Science of Food and Agriculture, 31, 1050-1054).
Szymczak i Lepczyński (Szymczak, M., Lepczyński, A., 2016. Occurrence of aspartyl proteases in brine after herring marinating. Food Chemistry, 194, 470-475) stwierdzili, że w kąpieli pozostałej po marynowaniu śledzi występują nie tylko aktywne katepsyny ale również pepsyna, pochodzącą z przewodu trawiennego śledzi. Wiadome jest, że enzymy trawienne mogą dyfundować do mięśni śledzi podczas składowania chłodniczego ryb (Mukundan, M.K., Antony, P.D., Nair, M.R., 1986. A Reviev on Autolysis in Fish. Fisheries Research, 4, 259-269). Jednakże, ze względu na zbyt duże różnice w specyficzności enzymów trawiennych, w porównaniu do katepsyn, dotychczas nie uwzględniano ich roli w dojrzewaniu marynat. Ponadto nieprawidłowe składowanie śledzi całych z przewodem pokar mowym prowadzi do szybkiego zepsucia ryby. Śledź w okresie tarła można składować chłodniczo do 2 tygodni zaś w okresie żerowania do 1 tygodnia.
Znane są także metody nieenzymatyczne, które poprawiają dojrzewanie marynat zimnych. Należą do nich mrożenie oraz wielokrotne mrożenie-rozmrażanie mięsa śledzi, które powoduje uszkodzenia lizosomów i uwalnianie katepsyn (Szymczak M., Kamiński P., Felisiak K., Szymczak B., Dmytrów I., Sawicki T. 2020. Effect of constant and fluctuating temperatures during frozen storage on quality of marinated fillets from Atlantic and Baltic herrings (Clupea harengus). LWT - Food Science and Technology, 133, 109961) (Sposób zwiększenia aktywności proteolitycznej w kąpieli pozostałej po marynowaniu śledzi, Szymczak M., nr prawa wyłącznego P.415721). Fizyczne uszkodzenia struktury mięśni wynikają z powstawania i zmiany wielkości kryształków lodu w zamrażanej żywności.
Problemem technicznym znanych rozwiązań jest brak wykorzystania proteaz trawiennych (zwane zasadowymi proteazami) w procesie marynowania zimnego śledzi z uwagi na ich znikomą aktywność w kwaśnym środowisku marynat. Również dotychczas nie stosowano metody wstępnej enzymatycznej obróbki filetów z udziałem proteaz trawiennych lub innych preparatów proteolitycznych przed procesem zimnego marynowania do poprawy dojrzewania zimnych marynat ze śledzi.
Sposób poprawy dojrzałości mięsa marynowanych śledzi poławianych w okresie żerowania, według wynalazku, z wykorzystaniem proteaz trawiennych, charakteryzuje się tym, że przed marynowaniem składuje się chłodniczo śledzia całego w wodzie z lodem lub w lodzie o temperaturze od 0 do 4°C przez czas od jednej do czternastu dób, nie dłużej niż do rozpoczęcia pękania brzuchów śledzi. Śledzia całego składuje się chłodniczo w mieszaninie wody z lodem wodnym zgodnie z metodą CFW - Clean Fresh Water (Mallikage, M. 2001. The effect of different cooling system on quality of pelagic species. (Final project). The United Nations University, Reykjavik, IS.). W sposobie można stosować tradycyjne lodowanie (ryba w lodzie), ale CFW umożliwia składowanie chłodnicze dużej masy śledzi w basenie (1x1x1 metr) bez zgniatania śledzi, z lepszą kontrolą temperatury, bez konieczności odcieku roztapiającego lodu. CFW umożliwia dłuższe składowanie w optymalnych warunkach niż lodowanie. Po składowaniu chłodniczym śledzie są filetowane i poddawane marynowaniu zgodnie z własną technologią marynowania śledzi. W pierwszym wariancie przed składowaniem chłodniczym śledzia całego zamraża się i składuje zamrażalniczo przez co najmniej dwie doby w temperaturze nie wyższej niż -20°C, następnie rozmraża się śledzia w temperaturze od 0 do 7°C. Śledzie zamraża się zgodnie z Rozporządzeniem WE nr 853/2004, zał. III, sek. VIII. Rozdz. III D, pkt 1-2. Śledzie rozmraża się zgodnie z dowolną metodą. W innym wariancie po składowaniu chłodniczym śledzie filetuje się, a następnie filety ze śledzia zamraża się i składuje zamrażalniczo przez co najmniej dwie doby w temperaturze nie wyższej -20°C, następnie rozmraża się filety w temperaturze 0-7°C. Śledzie zamraża się zgodnie z Rozporządzeniem WE nr 853/2004, zał. III, sek. VIII. Rozdz. III D, pkt 1-2. Śledzie rozmraża się zgodnie z dowolną metodą.
Korzystnie śledzie składowane chłodniczo mają stopień świeżości odpowiadający ocenie QIM w zakresie 9-18 punktów w skali 29 punktowej.
Zaletą rozwiązania według wynalazku jest to, że podczas składowania chłodniczego całego świeżego śledzia następuje dyfuzja proteaz trawiennych z wnętrzności do mięśni śledzia. Enzymy trawienne wykonują wstępną proteolizę białek przed marynowaniem, uwalniają katepsyny z lizosomów i wspierają je w procesie marynowania śledzi, w tym bałtyckich. Marynaty otrzymane sposobem według wynalazku mają większą aktywność proteolityczną, większą zawartość produktów hydrolizy białka, które nadają charakterystyczne cechy sensoryczne marynat. Sposób nie wpływa negatywnie na zanieczyszczenie mikrobiologiczne marynowanych filetów śledzia. Sposób według wynalazku wskazuje jaki potrzebny jest czas składowania chłodniczego śledzia aby uzyskać pozytywny wpływ proteaz trawiennych z przewodu pokarmowego na lepsze dojrzewanie marynowanych filetów śledzia. W sposobie wykorzystuje się pozytywny wpływ proteaz trawiennych z przewodu pokarmowego na lepsze dojrzewanie marynowanych filetów śledzia, co jest możliwe dzięki zastosowaniu zamrażania-rozmrażania śledzi całych lub ich filetów przed lub po składowaniu chłodniczym.
Sposób według wynalazku przedstawiono w przykładzie wykonania oraz na rysunku, na którym Fig. 1 przedstawia etapy produkcji marynat zimnych sposobem według wynalazku, Fig. 2 przedstawia aktywność proteaz trawiennych (Fig. 2A) chymotrypsyny, (Fig. 2B) trypsyny esterazowej, (Fig. 2C) karboksypeptydazy A i (Fig. 2D) karboksypeptydazy B w marynatach wyprodukowanych ze śledzia składowanego chłodniczo od 0 do 5 dób z i bez mrożnia, Fig. 3 przedstawia aktywność katepsyny B, D i L w marynatach ze śledzi wyprodukowanych ze śledzia składowanego chłodniczo od 0 do 5 dób z i bez mrożnia, Fig. 4 przedstawia zawartość azotu niebiałkowego oraz frakcji tyrozyny i peptydów w marynatach wyprodukowanych ze śledzia składowanego chłodniczo od 0 do 5 dób z i bez mroźnia. Na rysunku skróty oznaczają: SCh - Składowany Chłodniczo, SCh+M - Składowany Chłodniczo + Mrożone filety, M+SCh - Mrożony cały + Składowany Chłodniczo, abcwyniki oznaczone tą samą małą literą nie różnią się statystycznie wpływem czasu składowania chłodniczego; ABCwyniki oznaczone tą samą dużą literą nie różnią się statystycznie wpływem metody utrwalania.
P r z y k ł a d
Śledzie złowiono podczas sezonu żerowania i podzielono na 3 próby:
a) Składowane chłodniczo (SCh) - śledzie całe umieszczono w szczelnie zamkniętych wiadrach z wodą i lodem odpowiednio w stosunku 2:0,4:0,9 (m:m:m), ryby składowano chłodniczo od 1 do 5 dób w temp. 0,8 ± 0,8°C, po czym filetowano i marynowano przez 7 dób w kąpieli marynującej zawierającej 5% kwasu octowego i 6% chlorku sodu w temperaturze 7°C. Udział masy filetów do masy kąpieli wynosił 1,0:1,5. Marynowanie wykonano w szczelnie zamkniętych wiaderkach.
b) Składowane chłodniczo + Mrożone filety (SCh+M) - śledzie całe składowano chłodniczo tak jak SCh, a następnie filetowano i zamrożono w -20°C w workach z tworzywa PE-PA i składowano zamrażalniczo 3 doby. Filety śledzia w worku rozmrożono w wodzie o temperaturze +10°C i marynowano w sposób opisany powyżej.
c) Mrożone w całości + Składowane chłodniczo (M+SCh) - śledzie całe zamrożono, składowano zamrażalniczo i rozmrożono jak opisano powyżej. Następnie śledzie całe składowano chłodniczo od 1 do 5 dób, jak opisano powyżej i filetowano. Filety poddano marynowaniu jak opisano powyżej.
Stopień świeżości śledzia przed i podczas składowania chłodniczego oceniono metodą Quality Index Method (QIM) zgodnie z metodą (Nielsen D, Hyldig G. Influence of handling procedures and biological factors on the QIM evaluation of whole herring (Clupea harengus L.) Food Res Int. 2004; 37, 975-983). Po marynowaniu z każdej z trzech prób pobierano po 2 filety do badań mikrobiologicznych zachowując zasady aseptyczności. Pozostałe filety odciekały na sicie przez 5 min. W odciekniętych filetach wykonano ocenę sensoryczną metodą Szymczak i in. (Szymczak M., Szymczak B., Koronkiewicz A., Felisiak K., Bednarek M. 2013. Effect of cover brine type on the quality of meat from herring marinades. Journal of Food Science, 78, 4, 619-625). Pozostałe filety odskórzono, zmielono kuchenną maszynką do mielenia mięsa i w farszu wykonano oznaczenia biochemiczne:
Aktywność proteaz trawiennych
Aktywność proteaz oznaczono w ekstraktach mięsa marynowanego śledzia. Enzymy ekstrahowano z mięsa buforem TrisHCl 150 mM o pH 7,8 (1:10; w:v), ekstrakt odwirowano (9000 g przez 10 min w 4°C) i w supernatancie oznaczono aktywność:
(i) esterazową trypsyny w pH 8,2 wobec Να-p-Tosyl-L argininę metyl ester hydrochlorida (TAME) metodą Hummel (1959), 1 U zdefiniowano jako 1 μM zhydrolizowanego TAME w 1 min przy 247 nm, (ii) chymotrypsyny w pH 7,8 wobec N-Benzoyl-L-tyrosine ethyl ester (BTEE) metodą, Hummel (1959), 1 U zdefiniowano jako 1 μM zhydrolizowanego BTEE w 1 min przy 256 nm, (iii) karboksypeptydazy A w pH 7,5 wobec 4-Methoxyphenylazoformyl-Phe (AAFP) zgodnie z Mock et al. (1996), 1 U zdefiniowano jako 1 μM AAFP zhydrolizowanej w 1 min, stosując pomiar przy 350 nm, (iv) karboksypeptydazy B w pH 7,65 wobec Bz-Gly-Arg (BGA) metodą Folk et al. (1960). 1 U zdefiniowano jako 1 μM zhydrolozowanego BGA w 1 min, stosując pomiar przy 254 nm.
Aktywność katepsyn
Aktywność katepsyn oznaczono w ekstraktach mięsa marynowanego śledzia zgodnie z metodą Szymczak (Szymczak M. Sposób zwiększenia aktywności proteolitycznej w kąpieli pozostałej po marynowaniu śledzi, P.415721). Enzymy ekstrahowano z mięsa wodą destylowaną (1:5 m:v), a następnie ekstrakt odwirowano (9000 g przez 10 min w 4°C). W supernatancie zmierzono aktywność katepsyny D oraz katepsyn B i L, odpowiednio wobec substratów: Mca-GKPILFFRLK, (Dnp)-r-NH2 i Z-FR-MCA. Podczas reakcji fluorescencję mierzono stosując mikrokuwetę za pomocą spektrofluorymetru (Hitachi, F-7000, Tokio, Japonia) o długościach wzbudzenia i emisji odpowiednio przy 328 i 393 dla katepsyny D i 322 i 460 nm dla peptydaz cysteinowych. Aktywność katepsyn wyrażono w jednostkach fluorescencji (Flu).
Zawartość frakcji produktów hydrolizy białka
Zawartość trzech frakcji azotowych oznaczono w ekstraktach z mięsa przy końcowym stężeniu kwasu trichlorooctowego równym 5%:
• zawartość azotu niebiałkowego za pomocą metody Kjeldahla [AOAC. 1990. Official Methods of Analysis of the Association of Official Analytical Chemists, 15th edition, In K. Helrich (Ed.) AOAC, Arlington, p. 1298], • zawartość tyrozyna [PHB (A)] i peptydy [PHB (R)] zmodyfikowaną metodą Lowry’ego [Kołakowski E. 2005. Analysis of proteins, peptides, and amino acids in foods. In S. Otles (Ed.), Methods of analysis of food components and additives (pp. 59-96). Boca Raton: CRC Taylor & Francis].
Analiza mikrobiologiczna
Analizę mikrobiologiczną wykonano dla filetów marynowanego śledzia. Przygotowanie próbek do badań wykonano zgodnie z normą (ISO 6887-1:2017-05 Przygotowanie próbek do badań, zawiesiny wyjściowej i rozcieńczeń dziesięciokrotnych do badań mikrobiologicznych - Część 1: Ogólne zasady przygotowania zawiesiny wyjściowej i rozcieńczeń dziesięciokrotnych). Wykonano oznaczenie: ogólnej liczby bakterii psychrofilnych i mezofilnych zgodnie z normą (ISO 4833-1/2013 Microbiology of the food chain - Horizontal method for the enumeration of microorganisms - Part 1: Colony count at 20 and 30 C by the pour plate technique), liczby drożdży i pleśni (ISO 21527-2:2009 Food and feed microbiology - Horizontal method for the determination of yeast and mould counts - Part 2: Method for counting colonies in products with water activity less than or equal to 0.95) oraz Enterobacteriaceae (ISO 21528-1:2017-08 Mikrobiologia łańcucha żywnościowego - Horyzontalna metoda wykrywania i oznaczania liczby Enterobacteriaceae - Część 1: Wykrywanie Enterobacteriaceae).
Uzyskane wyniki badań pokazały, że marynaty wykonane ze śledzia nawet bez składowania chłodniczego (czas 0) zawierały aktywność proteaz trawiennych (Fig. 2ABCD). Dłuższy czas składowania chłodniczego, szczególnie po 3-5 dobach, śledzia całego świeżego powodował wzrost aktywności proteaz trawiennych w marynowanym śledziu (Fig. 2). W efekcie marynaty SCh miały jedne z najwyższych aktywności proteaz trawiennych ale dopiero po 4-5 dobach składowania chłodniczego surowca. Dodanie obróbki mrożenia śledzia całego spowodowało z jednej strony inaktywację proteaz (chymotrypsyny, trypsyny estereazowej oraz karboksypeptydazy A) oraz ułatwiło dyfuzję tych proteaz z wnętrzności do mięsa śledzia podczas składowania chłodniczego. W efekcie marynaty M+SCh miały najniższą aktywność proteaz ze śledzia składowanego 0 dób oraz wzrost aktywności wraz z czasem składowania chłodniczego surowca (Fig. 2). Marynaty przygotowane z filetów śledziowych poddanych zamrażaniu/rozmrażaniu cechowały się dużymi różnicami w aktywności karboksypeptydazy A i B, trypsyny esterazowej szczególnie w 2 i 4 dobie przechowywania (Fig. 2BD). Obecność proteaz trawiennych w marynatach była spowodowana dyfuzją tych enzymów z przewodu pokarmowego do mięsa podczas składowania chłodniczego całego świeżego śledzia. Wyniki pokazały, że dłuższy czas składowania chłodniczego zwykle sprzyjał dyfuzji proteaz trawiennych. Prawdopodobnie ze względu na wartość pH aktywność proteaz trawiennych była największa podczas składowania chłodniczego, zaś podczas marynowania aktywność tych proteaz była znacznie niższa. Oznacza to, że proteazy trawienne wykonały wstępną proteolizę tkanki mięśniowej śledzia, uwolniły cześć katepsyn z lizosomów, przygotowały substrat dla katepsyn głównie podczas składowania chłodniczego oraz w mniejszym stopniu podczas marynowania. Dowodem na to są wyniki aktywności katepsyn pokazane na Fig. 3 oraz wyniki zawartości produktów hydrolizy białka pokazane na Fig. 4.
Aktywność katepsyny D była większa w marynatach zrobionych ze śledzia dłużej składowanego chłodniczo, szczególnie zamrażanego przed składowaniem chłodniczym (Fig. 3A). W przypadku katepsyny B aktywność była większa tylko po zastosowaniu mrożenia przed składowaniem chłodniczym (Fig. 3B). Badane metody składowania śledzia nie miały wpływu na wyższą aktywność katepsyny L w marynatach oprócz marynat M+SCh wykonanych ze śledzia bez składowania chłodniczego (Fig. 3C).
Składowanie zamrażalnicze śledzi może obniżyć aktywność katepsyny B i L, ale dopiero po przynajmniej 1-2 miesiącach w temp. ok. -18°C. Krótki czas zamrażania głównie wpływa na uwalnianie katepsyn do przestrzeni międzykomórkowej (Szymczak, M., Kamiński, P., Felisiak, K., Szymczak, B., Dmytrów, I., Sawicki, T. 2020. Effect of constant and fluctuating temperatures during frozen storage on quality of marinated fillets from Atlantic and Baltic herrings (Clupea harengus). LWT - Food Science and Technology, 133, 109961). Dlatego można przypuszczać, że wyższa aktywność katepsyn była spowodowana przez (i) uwalnianie katepsyn z lizosomów przez proteazy trawienne i/lub (ii) uszkodzenie lizosomów przez kryształy lodu.
Wysoka aktywność proteaz trawiennych (Fig. 2) i jednocześnie katepsyn (Fig. 3) w marynatach ze śledzia mrożonego w całości i składowanego chłodniczo (M+SCh) przełożyła się na największą zawartość azotu niebiałkowego (NPN) w tych marynatach do 3 doby składowania śledzia (Fig. 4A). Mniejszą zawartość NPN zawierały marynaty ze śledzi składowanego i mrożonego, a najmniejszą zawartość NPN miały marynaty ze śledzi tylko składowanych chłodniczo. Po 3-4 dobach składowania surowca zawartość NPN w marynatach była najniższa, po czym zawartość NPN rosła do 5 doby składowania. Wzrost NPN z czasem składowania wskazuje na większą aktywność proteaz w mięsie marynat, zaś spadek zawartości NPN może wskazywać na dyfuzje tych związków z mięsa do kąpieli, która jest intensywniejsza w śledziu o wyższym stopniu proteolizy białka (Szymczak, M., Kołakowski, E., 2012. Losses of nitrogen fractions from herring to brine during marinating. Food Chemistry, 132, 237-243). Poszczególne frakcje peptydów i aminokwasów występujące w NPN również potwierdzają pozytywny wpływ proteaz trawiennych na marynowanie śledzia. W marynatach M+SCh, w których stwierdzono największy wzrost aktywności endopeptydaz, również stwierdzono największą zawartość frakcji peptydów (Fig. 4B). Natomiast w marynatach SCh+M zawartość PHB(R) rosła łagodniej (Fig. 4B), co było powiązane z mniejszą aktywnością endopeptydaz (Fig. 2 i Fig. 3). W przypadku frakcji aminokwasów [PHB(A)] różnice w zawartości pomiędzy trzema metodami były mniejsze niż dla frakcji peptydów. Zawartość PHB(A) w marynatach była większa gdy śledzia całego dłużej składowano chłodniczo, jednak wzrost był zauważalny dopiero po 1-3 dobach składowania (Fig. 4C). Najwyższą zawartość frakcji aminokwasowych miały marynaty ze śledzia mrożonego i do 3 doby składowania chłodniczego surowca. Marynaty sporządzone po 5 dobach składowania chłodniczego surowca nie różniły się istotnie zawartością PHB(A) bez względu na metodę składowania (Fig. 4C).
Podczas składowania chłodniczego śledzia świeżego rosła wartość oceny QIM od 9 punktów w dobie 0 do 18,6 punktów po 5 dobach składowania (Tabela 1), w skali 29 punktów. Wraz z wyższą wartością QIM rosła wartość oceny sensorycznej marynat SCh i SCh+M od 4,6 do 4,8-4,9 punkta, zaś w marynatach SCh+M od 4,1 do 4,4 tylko do 2 doby składowania surowca (Tabela 1). Od 1 do 3 doby składowania śledzia najwyższą ocenę sensoryczną otrzymały marynaty SCh, zaś od 4 do 5 doby składowania otrzymały marynaty SCh+M. Najniższą ocenę uzyskały marynaty M+SCh, gdyż mrożenie spowodowało denaturacje wrażliwych proteaz, przez co w proteolizie białek śledzia większy udział miała chymotrypsyna. Ponadto dezintegracja struktury tkanki mięśniowej białek mięśniowych śledzia pod wpływem mrożenia spowodowała nierównomierne wnikanie proteaz trawiennych i/lub uwalnianie katepsyn. Mrożenie sprzyjało wysokiej aktywności chymotrypsyny, która hydrolizuje wiązania peptydowe z różnymi grupami karbonylowymi α-aminokwasów i atakuje większe niepolarne grupy aromatyczne (tyrozyna, fenyloalanina, tryptofan), z których powstają gorzkie produkty hydrolizy białek. Gorzki smak PHB pochodzi od gorzkich peptydów, a przede wszystkim od aminokwasów hydrofobowych (fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan, leucyna, walina i izoleucyna) ułożonych na C-końcu peptydu (Umetsu, H., Ichishima, E., 1985. Mechanism of Digestion of Bitter Peptide from a Fish Protein Concentrate by Wheat Carboxypeptidase. Nippon Shokuhin Kogyo Gakkaishi 32, (4), 281-287). Peptydy takie są wielokrotnie bardziej gorzkie niż pojedynczy aminokwas występujący na końcu tego peptydu (Nishimura, T., Kato, H., 1988. Taste of Free Amino and Peptides. Food Reviews International, 4(2), 175-194).
Wysoka aktywność karboksypeptydaz A i B w marynatach SCh i SCh+M, w przeciwieństwie do marynat M+SCh, wpłynęła na polepszenie cech sensorycznych tych pierwszych. Wymienione karboksypeptydazy odpowiadają za usuwanie goryczki w żywności poprzez (i) wytwarzanie niskocząsteczkowych kwaśnych peptydów posiadających zdolność maskowania gorzkiego smaku oraz (ii) przez odcięcie gorzkich aminokwasów od peptydów wskutek czego smak gorzki obniża się nawet kilkusetkrotnie (Broncano, J.M., Timón, M.L., Parra, V., Andres, A.I., Petrón, M.J., 2011. Use of proteases to improve oxidative stability of fermented sausages by increasing low molecural weight compounds with antioxidation activity. Food Research International, 44 (9), 2655-2659; Kołakowski, E., 2005. Enzymy i ich wykorzystanie w modyfikacji białek żywnościowych [w: Enzymatyczna modyfikacja składników żywności]. Red. E. Kołakowski, W. Bednarski, S. Bielecki. Wyd. Akademii Rolniczej w Szczecinie, Szczecin 31-99). Zatem niska aktywność karboksypeptydazy B w marynatach M+SCh mogła zdecydować o niższej ocenie sensorycznej (Tab. 1).
Wyniki badań mikrobiologicznych wykazały, że czas składowania chłodniczego oraz metoda składowania nie wpłynęły na zwiększenie zanieczyszczenia marynowanych filetów przez bakterie psychrofilny i mezofile, oraz drożdże i pleśnie. Zanieczyszczenie tymi mikroorganizmami było mniejsze niż 1 log(jtk/g) (Tabela 2). W badanych marynatach stwierdzono obecność Enterobacteriaceae, które stanowią florę fizjologiczną przewodu pokarmowego śledzi. Prawdopodobnie bakterie te dyfun
PL 243225 BI dowały z wnętrzności do mięsa razem z materią przewodu pokarmowego, w podobny sposób jak przypadku proteaz trawiennych. Największe zanieczyszczenie Enterobacteriaceae wynosiło tylko 0,801 log(jtk/g) w marynatach zrobionych ze śledzia bez składowania chłodniczego (czas 0 dni). Dłuższy czas składowania chłodniczego obniżył istotnie ilość Enterobacteriaceae w marynatach nawet do < 0,1 log(jtk/g). Zastosowanie mrożenia przed lub po składowaniu chłodniczym śledzia spowodowało redukcję liczebności Enterobacteriaceae do poziomu poniżej 0,1 log(jtk/g). Nowa metoda produkcji marynat nie miała zatem istotnie negatywnego wpływu na jakość mikrobiologiczną mięsa marynat.
Tabela 1
Ocena QIM śledzia całego podczas składowania chłodniczego oraz ocena sensoryczna marynowanych filetów stosując różne metody składowania śledzia.
| Metoda składowania śledzia przed marynowaniem | Czas składowania chłodniczego (doby) | Ocena QIM dla śledzia całego podczas składowania chłodniczego (punkty) | Ocena sensory czna marynowanych filetów śledzia (punkty) |
| Składowany chłodniczo (SCh) | 0 | 9,1 ±0,6 | 4,61 ±0,15 |
| 1 | 13,1 ±0,5 | 4,69 ±0,08 | |
| 2 | 13,8 ±0,5 | 4,78 ±0,05 | |
| 3 | 14,8 ±0,5 | 4,76 ±0,01 | |
| 4 | 16.2 ±0,5 | 4,79 ±0,03 | |
| 5 | 18,6 ±0,4 | 4,80 ±0,05 | |
| Składowany chłodniczo + Mrożone filety (SCh±M) ' | 0 | 9,1 ±0,6 | 4,61 ±0,15 |
| 1 | 13,1 ±0,5 | 4,67 ±0,10 | |
| 2 | 13,8 ±0,5 | 4,73 ±0,03 | |
| 3 | 14.8 ±0,5 | 4,72 ±0.07 | |
| 4 | 16,2 ±0,5 | 4,83 ±0.02 | |
| 5 | 18,6 ±0,4 | 4,92 ±0,05 | |
| Mrożony cały + składowany chłodniczo (M+SCh) | 0 | 12,2 ±0,5 | 4,13 ±0,32 |
| 1 | 12,6 ±0,4 | 4,03 ±0,28 | |
| 2 | 14.2 ±0,5 | 4,40 ±0.31 | |
| 3 | 13,8 ±0,4 | 4,24 ±0,28 | |
| 4 | 14,3 ±0,4 | 4,32 ±0,21 | |
| 5 | 14,2 ±0,4 | 4,27 ±0,29 |
Tabela 2
Zanieczyszczenie mikrobiologiczne marynowanych filetów ze śledzia składowanego przed marynowaniem od 0 do 5 dób trzeba metodami [log(jtk/g)].
| Metoda składowania śledzia | Czas składowania śledzia (doba) | Psychrofile | Mezofile | Drożdże i pleśnie | Enterobacteriace ae |
| Składowanie | 0 | <0,1 | <0,1 | <0,1 | 0,801 |
| chłodnicze | 1 | <0.1 | <0.1 | <0,1 | 0,739 |
| (SCh) | 2 | <0,1 | <0,1 | <0,1 | <0,1 |
| 3 | <0,1 | <0,1 | <0,1 | 0,746 | |
| 4 | <0,1 | <0,1 | <0,1 | <0,1 | |
| 5 | <0.1 | <0.1 | <0,1 | <0.1 | |
| Składowanie | 0 | <0,1 | <0,1 | <0,1 | 0,801 |
| chłodnicze ± | 1 | <0.1 | <0,1 | <0,1 | <0,1 |
| mrożenie | 2 | <0.1 | <0.1 | <0,1 | <0.1 |
| (SCh±M) | 3 | <0,1 | <0,1 | <0,1 | <0,1 |
| 4 | <0.1 | <0.1 | <0,1 | <0.1 | |
| 5 | <0,1 | <0,1 | <0,1 | <0.1 | |
| Mrożenie ± | 0 | <0,1 | <0,1 | <0,1 | <0,1 |
| składowanie | 1 | <0,1 | <0,1 | <0,1 | <0,1 |
| chłodnicze | 2 | <0.1 | <0.1 | <0,1 | <0.1 |
| (M+SCh) | 3 | <0,1 | <0,1 | <0,1 | <0,1 |
| 4 | <0.1 | <0.1 | <0,1 | <0.1 | |
| 5 | <0,1 | <0,1 | <0,1 | <0,1 |
PL 243225 BI
Claims (2)
1. Sposób poprawy dojrzałości mięsa marynowanych śledzi poławianych w okresie żerowania z wykorzystaniem proteaz trawiennych, znamienny tym, że przed marynowaniem składuje się chłodniczo śledzia całego w lodzie lub w wodzie z lodem o temperaturze od 0 do 4°C przez czas od 1 do 14 dób, nie dłużej niż do rozpoczęcia pękania brzuchów śledzi, przy czym przed składowaniem chłodniczym śledzia całego zamraża się i składuje zamrażalniczo przez co najmniej dwie doby w temperaturze nie wyższej niż -20°C, następnie rozmraża się śledzia w temperaturze 0-7°C lub po składowaniu chłodniczym filety ze śledzia zamraża się i składuje zamrażalniczo przez co najmniej dwie doby w temperaturze nie wyższej -20°C, następnie rozmraża się filety w temperaturze 0-7°C.
2. Sposób poprawy dojrzałości mięsa marynowanych śledzi według zastrz. 1, znamienny tym, że śledzie składowane chłodniczo mają stopień świeżości odpowiadający ocenie Quality lndex Method QIM w zakresie 9-18 punktów w skali 29 punktowej.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL438618A PL243225B1 (pl) | 2021-07-29 | 2021-07-29 | Sposób poprawy dojrzałości mięsa marynat zimnych ze śledzi poławianych w okresie żerowania |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL438618A PL243225B1 (pl) | 2021-07-29 | 2021-07-29 | Sposób poprawy dojrzałości mięsa marynat zimnych ze śledzi poławianych w okresie żerowania |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL438618A1 PL438618A1 (pl) | 2023-01-30 |
| PL243225B1 true PL243225B1 (pl) | 2023-07-17 |
Family
ID=85174245
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL438618A PL243225B1 (pl) | 2021-07-29 | 2021-07-29 | Sposób poprawy dojrzałości mięsa marynat zimnych ze śledzi poławianych w okresie żerowania |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| PL (1) | PL243225B1 (pl) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| PL248501B1 (pl) * | 2023-03-15 | 2025-12-22 | Univ West Pomeranian Szczecin Tech | Sposób poprawy dojrzałości mięsa marynowanych śledzi o niskiej jakości technologicznej |
-
2021
- 2021-07-29 PL PL438618A patent/PL243225B1/pl unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| PL438618A1 (pl) | 2023-01-30 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Pan et al. | Effect of low‐temperature preservation on quality changes in Pacific white shrimp, Litopenaeus vannamei: a review | |
| Sriket | Proteases in fish and shellfish: Role on muscle softening and prevention. | |
| Ntzimani et al. | Slurry ice as an alternative cooling medium for fish harvesting and transportation: Study of the effect on seabass flesh quality and shelf life | |
| Szymczak et al. | Effect of constant and fluctuating temperatures during frozen storage on quality of marinated fillets from Atlantic and Baltic herrings (Clupea harengus) | |
| Sriket et al. | Retardation of post-mortem changes of freshwater prawn (Macrobrachium rosenbergii) stored in ice by legume seed extracts | |
| Santos-Yap | 4 Fish and Seafood | |
| Takahashi et al. | Effect of various protease inhibitors on heat-induced myofibrillar protein degradation and gel-forming ability of red tilefish (Branchiostegus japonicus) meat | |
| Gandotra et al. | Change in proximate composition and microbial count by low temperature preservation in fish muscle of Labeo rohita (Ham-Buch) | |
| Wang et al. | Preliminary mechanism of acidic electrolyzed water ice on improving the quality and safety of shrimp | |
| Martínez et al. | Autolytic degradation of belly tissue in anchovy (Engraulis encrasicholus) | |
| Strateva et al. | Histological, physicochemical and microbiological changes in fresh and frozen/thawed fish | |
| Sriket et al. | Post-mortem changes of muscle from fresh water prawn (Macrobrachium rosenbergii) as influenced by spawning stages | |
| Wei et al. | Application of high-hydrostatic pressure to extend shelf life of miso-marinated escolar loins during cold storage | |
| Rodríguez‐Jerez et al. | Histamine, putrescine and cadaverine formation in Spanish semipreserved anchovies as affected by time/temperature | |
| Gómez-Estaca et al. | Functional aptitude of hake minces with added TMAO-demethylase inhibitors during frozen storage | |
| PL243225B1 (pl) | Sposób poprawy dojrzałości mięsa marynat zimnych ze śledzi poławianych w okresie żerowania | |
| Klomklao et al. | Seafood enzymes: Biochemical properties and their impact on quality | |
| Kamiński et al. | The effect of previous storage condition on the diffusion and contribution of digestive proteases in the ripening of marinated Baltic herring (Clupea harengus) | |
| Castañeda et al. | Microstructural changes and the effect on myofibril proteins in yamu (Brycon amazonicus) fish meat during cold storage | |
| Kose et al. | Sustainability of fermented fish products | |
| Kitanovski et al. | Extension the shelf-life of fresh golden rainbow trout via ultra-fast air or cryogenic carbon dioxide super chilling | |
| Kang et al. | Heat-induced softening of surimi gels by proteinases | |
| Mazorra-Manzano et al. | Pacific whiting (Merluccius productus) underutilization in the Gulf of California: muscle autolytic activity characterization | |
| PL237103B1 (pl) | Sposób marynowania ryb morskich i słodkowodnych opornych na marynowanie | |
| Kamiński et al. | Application of a crude digestive proteases preparation to improve the ripening of marinated fillets from low‐technological value Baltic herring (Clupea harengus membras L.) |