RU2012116081A - Новые гликозилгидролазные ферменты и их применения - Google Patents

Новые гликозилгидролазные ферменты и их применения Download PDF

Info

Publication number
RU2012116081A
RU2012116081A RU2012116081/10A RU2012116081A RU2012116081A RU 2012116081 A RU2012116081 A RU 2012116081A RU 2012116081/10 A RU2012116081/10 A RU 2012116081/10A RU 2012116081 A RU2012116081 A RU 2012116081A RU 2012116081 A RU2012116081 A RU 2012116081A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
seq
polypeptide
sequence identity
activity
amino acid
Prior art date
Application number
RU2012116081/10A
Other languages
English (en)
Inventor
Бенджамин БАУЭР
Меган Йи ХСИ
Тейс КАПЕР
Брэдли Р. КЕЛЕМЕН
Сьюзанн Е. ЛАНТЦ
Эдмунд А. Ларенас
Колин МИТЧИНСОН
Стивен КИМ
Уилльям Д. ХИТЦ
Марк ЭМПТЕЙДЖ
Кейт Дюмон ВИНГ
Original Assignee
ДАНИСКО ЮЭс ИНК.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by ДАНИСКО ЮЭс ИНК. filed Critical ДАНИСКО ЮЭс ИНК.
Publication of RU2012116081A publication Critical patent/RU2012116081A/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2477—Hemicellulases not provided in a preceding group
    • C12N9/248—Xylanases
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/14—Fungi; Culture media therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0006—Oxidoreductases (1.) acting on CH-OH groups as donors (1.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0065—Oxidoreductases (1.) acting on hydrogen peroxide as acceptor (1.11)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C12N9/18—Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • C12N9/20—Triglyceride splitting, e.g. by means of lipase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2437—Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2445—Beta-glucosidase (3.2.1.21)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2477—Hemicellulases not provided in a preceding group
    • C12N9/248—Xylanases
    • C12N9/2485—Xylan endo-1,3-beta-xylosidase (3.2.1.32), i.e. endo-1,3-beta-xylanase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/02—Monosaccharides
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/14—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
    • C12P7/02—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a hydroxy group
    • C12P7/04—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a hydroxy group acyclic
    • C12P7/06—Ethanol, i.e. non-beverage
    • C12P7/08—Ethanol, i.e. non-beverage produced as by-product or from waste or cellulosic material substrate
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01008—Endo-1,4-beta-xylanase (3.2.1.8)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01037—Xylan 1,4-beta-xylosidase (3.2.1.37)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01055—Alpha-N-arabinofuranosidase (3.2.1.55)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01004—Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01021—Beta-glucosidase (3.2.1.21)
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02E—REDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
    • Y02E50/00—Technologies for the production of fuel of non-fossil origin
    • Y02E50/10—Biofuels, e.g. bio-diesel
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02E—REDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
    • Y02E50/00—Technologies for the production of fuel of non-fossil origin
    • Y02E50/30—Fuel from waste, e.g. synthetic alcohol or diesel

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Botany (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

1. Не встречающаяся в природе композиция, содержащая:a. первый полипептид или его вариант, имеющий β-ксилозидазную активность, L-α-арабинофуранозидазную активность или как β-ксилозидазную активность, так и L-α-арабинофуранозидазную активность, выбранный из полипептида Fv43D, Fv3A, Pf43A, Fv43E, Fv39A, Fv43A, Fv43B, Pa51A, Fo43A, Gz43A,Bxl1, Fv51A, Af43A или Pf51A; иb. второй полипептид или его вариант, имеющий ксиланазную активность, выбранный из ксиланазыили ксиланазы;где композиция способна превращать 60% или более гемицеллюлозного ксилана из биомассы в ксилозу.2. Композиция по п.1, где первый полипептид выбирают из Fv43D, Fv3A, Pf43A, Fv43E, Fv39A, Fo43A, Gz43A илиBxl1, или Fv43A, дополнительно содержащая третий полипептид или его вариант, имеющий L-α-арабинофуранозидазную активность, выбранный из полипептида Fv51A, Af43A, Fv43B, Pa51A или Pf51A.3. Композиция по п.1, дополнительно содержащая третий полипептид, имеющий β-ксилозидазную активность, где первым полипептидом является полипептид Fv3A или полипептид Fv43A, а этим третьим полипептидом является полипептид Fv43D, Pa51A, Gz43A,Bxl1, Pf43A, Fv43E, Fv39A, Fo43A или Fv43B.4. Композиция по любому из пп. 1, 2 или 3, где, если он присутствует:(а) полипептид Fv43D имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:28 или с остатками (i) 20-341, (ii) 21-350, (iii) 107-341 или (iv) 107-350 SEQ ID NO:28;(b) полипептид Fv3A имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:2 или с остатками (i) 24-766, (ii) 73-321, (iii) 73-394, (iv) 395-622, (v) 24-622 или (vi) 73-622 SEQ ID NO:2;(с) полипептид Pf43A имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:4 или с остатками (i) 21-445, (ii) 21-301, (iii) 21-323, (iv) 21-444, (v) 302-444, (vi) 302-445, (vii) 324-444 или (viii) 324-445 SEQ ID NO:4;(d) полипептид

Claims (62)

1. Не встречающаяся в природе композиция, содержащая:
a. первый полипептид или его вариант, имеющий β-ксилозидазную активность, L-α-арабинофуранозидазную активность или как β-ксилозидазную активность, так и L-α-арабинофуранозидазную активность, выбранный из полипептида Fv43D, Fv3A, Pf43A, Fv43E, Fv39A, Fv43A, Fv43B, Pa51A, Fo43A, Gz43A, Trichoderma reesei Bxl1, Fv51A, Af43A или Pf51A; и
b. второй полипептид или его вариант, имеющий ксиланазную активность, выбранный из ксиланазы Trichoderma или ксиланазы Aspergillus;
где композиция способна превращать 60% или более гемицеллюлозного ксилана из биомассы в ксилозу.
2. Композиция по п.1, где первый полипептид выбирают из Fv43D, Fv3A, Pf43A, Fv43E, Fv39A, Fo43A, Gz43A или T. reesei Bxl1, или Fv43A, дополнительно содержащая третий полипептид или его вариант, имеющий L-α-арабинофуранозидазную активность, выбранный из полипептида Fv51A, Af43A, Fv43B, Pa51A или Pf51A.
3. Композиция по п.1, дополнительно содержащая третий полипептид, имеющий β-ксилозидазную активность, где первым полипептидом является полипептид Fv3A или полипептид Fv43A, а этим третьим полипептидом является полипептид Fv43D, Pa51A, Gz43A, Trichoderma reesei Bxl1, Pf43A, Fv43E, Fv39A, Fo43A или Fv43B.
4. Композиция по любому из пп. 1, 2 или 3, где, если он присутствует:
(а) полипептид Fv43D имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:28 или с остатками (i) 20-341, (ii) 21-350, (iii) 107-341 или (iv) 107-350 SEQ ID NO:28;
(b) полипептид Fv3A имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:2 или с остатками (i) 24-766, (ii) 73-321, (iii) 73-394, (iv) 395-622, (v) 24-622 или (vi) 73-622 SEQ ID NO:2;
(с) полипептид Pf43A имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:4 или с остатками (i) 21-445, (ii) 21-301, (iii) 21-323, (iv) 21-444, (v) 302-444, (vi) 302-445, (vii) 324-444 или (viii) 324-445 SEQ ID NO:4;
(d) полипептид Fv43E имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:6 или с остатками (i) 19-530, (ii) 29-530, (iii) 19-300 или (iv) 29-300 SEQ ID NO:6;
(e) полипептид Fv39A имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:8 или с остатками (i) 20-439, (ii) 20-291, (iii) 145-291 или 145-439 SEQ ID NO:8;
(f) полипептид Fv43A имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:10 или с остатками (i) 23-449, (ii) 23-302, (iii) 23-320, (iv) 23-448, (v) 303-448 или (vi) 321-449 SEQ ID NO:10;
(g) полипептид Fv43B имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:12 или с остатками (i) 17-574, (ii) 27-574, (iii) 17-303 или (iv) 27-303 SEQ ID NO:12;
(h) полипептид Pa51A имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:14 или с остатками (i) 21-676, (ii) 21-652, (iii) 469-652 или (iv) 469-676 SEQ ID NO:14;
(i) полипептид Fo43A имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:18 или с остатками (i) 21-341, (ii) 107-341, (iii) 21-348 или (iv) 107-348 SEQ ID NO:18;
(j) полипептид Gz43A имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:16 или с остатками (i) 19-340, (ii) 53-340, (iii) 19-383 или (iv) 53-383 SEQ ID NO:16;
(k) полипептид Trichoderma reesei Bxl1 имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:44;
(l) полипептид Fv51A имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:32 или с остатками (i) 21-660, (ii) 21-645, (iii) 450-645 или (iv) 450-660 SEQ ID NO:32;
(m) полипептид Af43A имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:20 или с остатками (i) 15-558 или (ii) 15-295 SEQ ID NO:20;
(n) полипептид Pf51A имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:22 или с остатками (i) 21-632, (ii) 461-632, (iii) 21-642 или (iv) 461-642 SEQ ID NO:22.
5. Композиция по любому из пп.1, 2 или 3, где, если он присутствует:
(а) полипептид Fv43D кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:27, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:27 или с ее фрагментом;
(b) полипептид Fv3A кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:1, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:1 или с ее фрагментом;
(c) полипептид Pf43A кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:3, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:3 или с ее фрагментом;
(d) полипептид Fv43E кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:5, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:5 или с ее фрагментом;
(e) полипептид Fv39A кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:7, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:7 или с ее фрагментом;
(f) полипептид Fv43A кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:9, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:9 или с ее фрагментом;
(g) полипептид Fv43B кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:11, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:11 или с ее фрагментом;
(h) полипептид Pa51A кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:13, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:13 или с ее фрагментом.
(i) полипептид Fo43A кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:17, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:17 или с ее фрагментом;
(j) полипептид Gz43A кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:15, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:15 или с ее фрагментом;
(k) полипептид Fv51A кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:31, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:31 или с ее фрагментом;
(l) полипептид Af43A кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:19, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:19 или с ее фрагментом;
(m) полипептид Pf51A кодируется нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:21, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться, при условиях высокой жесткости, с SEQ ID NO:21 или с ее фрагментом.
6. Композиция по п.1, где этой ксиланазой Trichoderma является полипептид Xyn3 Trichoderma reesei, имеющий по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:42 или с остатками 17-347 SEQ ID NO:42, или кодируемый нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:41, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться при условиях высокой жесткости с SEQ ID NO:41 или ее фрагментом; или полипептид Xyn2 Trichoderma reesei, имеющий по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:43 или с остатками 33-222 SEQ ID NO:43.
7. Композиция по п.1, где ксиланазой Aspergillus является полипептид AfuXyn2, имеющий по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:24 или с остатками 19-228 SEQ ID NO:24, или кодируемый нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:23, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться при условиях высокой жесткости с SEQ ID NO:23 или ее фрагментом; или полипептид AfuXyn5, имеющий по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:26 или с остатками 20-313 SEQ ID NO:26, или кодируемый нуклеиновой кислотой, имеющей по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:25, или нуклеиновой кислотой, которая способна гибридизоваться при условиях высокой жесткости с комплементом SEQ ID NO:25 или ее фрагментом.
8. Композиция по п.1, дополнительно содержащая один или более полипептидов, имеющих целлюлазную активность.
9. Композиция по п.8, где один или более полипептидов, имеющих целлюлазную активность, являются независимо компонентами целой целлюлазы.
10. Композиция по п.9, где этой целой целлюлазой является обогащенная β-глюкозидазой целая целлюлаза.
11. Композиция по п.10, где этой целой целлюлазой является целая целлюлаза мицелиального гриба.
12. Композиция по п.10, где этой целой целлюлазой мицелиального гриба является препарат из видов Acremonium, Aspergillus, Emericella, Fusarium, Humicola, Mucor, Myceliophthora, Neurospora, Penicillium, Scytalidium, Thielavia, Chrysosporium, Phanerochaete, Tolypocladium или Trichoderma.
13. Композиция по п.10, где этой целой целлюлазой является целая целлюлаза Chrysosporium lucknowense, Phanerochaete chrysosporium, Trichoderma reesei, Trichoderma harzianum, Trichoderma koningii, Trichoderma longibrachiatum, Trichoderma viride или Pencillium funiculosum.
14. Композиция по п.8, где один или несколько полипептидов, имеющих целлюлазную активность, выбраны из β-глюкозидазы, эндоглюканазы и целлобиогидролазы.
15. Композиция по п.14, где этой β-глюкозидазой является полипептид Trichoderma reesei Bgl1, имеющий по меньшей мере 90% идентичность последовательности с SEQ ID NO:45 или с остатками 32-744 SEQ ID NO:45, который составляет до 50 масс.% общей массы целлюлазных ферментов в этой композиции.
16. Композиция по п.15, где этот β-глюкозидазный полипептид составляет 2-50 масс.% общей массы белков в этой композиции.
17. Композиция по п.9, где один или более полипептидов, имеющих целлюлазную активность, составляют 30-80 масс.% общей массы белков в этой композиции.
18. Композиция по п.17, где один или несколько полипептидов, имеющих целлюлазную активность, вместе способны достигать по меньшей мере 0,00005 фракционного продукта на мг белка на грамм набухшей в фосфорной кислоте целлюлозы (PASC), как определено калкофлуор-анализом.
19. Композиция по п.1, дополнительно содержащая один или несколько вспомогательных белков, выбранных из маннаназ, галактаназ, арабиназ, лигниназ, амилоаз, глюкуронидаз, протеаз, эстераз, липаз, ксилоглюканаз, полипептидов Семейства 61 гликозидгидролаз, CIP1, CIP2, CIP1-подобных белков, CIP2-подобных белков, целлобиозодегидрогеназ, марганец-пероксидаз, сволленина и экспанзинов.
20. Композиция по п.19, где один или несколько вспомогательных белков составляют 1-50 масс.% общей массы белков в этой композиции.
21. Композиция по п.1, способная превращать 70% или более гемицеллюлозного ксилана из биомассы в ксилозу.
22. Композиция по п.21, способная превращать 80% или более гемицеллюлозного ксилана из биомассы в ксилозу.
23. Композиция по п.1, где этой биомассой является сердцевина кукурузных початков, кукурузная солома, кукурузное волокно, просо прутьевидное, сорго, бумага, пульпа или багасса сахарного тростника.
24. Композиция по п.1, где этой биомассой является Miscanthus.
25. Композиция по п.1, дополнительно содержащая биомассу.
26. Композиция по п.25, где объединенная масса полипептидов, имеющих ксиланазную активность, равна 1-40 г на 1 кг гемицеллюлозы в этой биомассе.
27. Композиция по п.26, где объединенная масса полипептидов, имеющих ксиланазную активность, равна 0,5-40 г на 1 кг гемицеллюлозы в этой биомассе.
28. Композиция по п.27, где объединенная масса полипептидов, имеющих ксиланазную активность, равна 0,5-20 г на 1 кг гемицеллюлозы в этой биомассе.
29. Композиция по п.28, где объединенная масса полипептидов, имеющих ксиланазную активность, равна 2-20 г на 1 кг гемицеллюлозы в этой биомассе.
30. Композиция по п.25, где объединенная масса полипептидов, имеющих β-ксилозидазную активность, равна 1-50 г на 1 кг гемицеллюлозы в этой биомассе.
31. Композиция по п.30, где объединенная масса полипептидов, имеющих β-ксилозидазную активность, равна 0,5-50 г на 1 кг гемицеллюлозы в этой биомассе.
32. Композиция по п.31, где объединенная масса полипептидов, имеющих β-ксилозидазную активность, равна 0,5-40 г на 1 кг гемицеллюлозы в этой биомассе.
33. Композиция по п.32, где объединенная масса полипептидов, имеющих β-ксилозидазную активность, равна 2-40 г на 1 кг гемицеллюлозы в этой биомассе.
34. Композиция по п.25, где объединенная масса полипептидов, имеющих L-α-арабинофуранозидазную активность, если они присутствуют, равна 0,5-20 г на 1 кг гемицеллюлозы в этой биомассе.
35. Композиция по п.34, где объединенная масса полипептидов, имеющих L-α-арабинофуранозидазную активность, если они присутствуют, равна 0,2-20 г на 1 кг гемицеллюлозы в этой биомассе.
36. Композиция по п.25, дополнительно содержащая один или более полипептидов, имеющих целлюлазную активность, где объединенная масса полипептидов, имеющих целлюлазную активность, если они присутствуют, равна 1-100 г на 1 кг целлюлозы в этой биомассе.
37. Ферментационный бульон, содержащий композицию по п.1.
38. Ферментационный бульон по п.37, который является ферментационным бульоном мицелиального гриба.
39. Ферментационный бульон по п.38, где этим мицелиальным грибом является Trichoderma, Humicola, Fusarium, Aspergillus, Neurospora, Penicillium, Cephalosporium, Achlya, Podospora, Endothia, Mucor, Cochliobolus, Pyricularia, Phanerochaete или Chrysosporium.
40. Ферментационный бульон по п.39, где этим мицелиальным грибом является Aspergillus awamori, Aspergillus fumigatus, Aspergillus foetidus, Aspergillus japonicus, Aspergillus nidulans, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae, Chrysosporium lucknowense, Fusarium bactridioides, Fusarium cerealis, Fusarium crookwellense, Fusarium culmorum, Fusarium graminearum, Fusarium graminum, Fusarium heterosporum, Fusarium negundi, Fusarium oxysporum, Fusarium reticulatum, Fusarium roseum, Fusarium sambucinum, Fusarium sarcochroum, Fusarium sporotrichioides, Fusarium sulphureum, Fusarium torulosum, Fusarium trichothecioides, Fusarium venenatum, Bjerkandera adusta, Ceriporiopsis aneirina, Ceriporiopsis aneirina, Ceriporiopsis caregiea, Ceriporiopsis gilvescens, Ceriporiopsis pannocinta, Ceriporiopsis rivulosa, Ceriporiopsis subrufa, Ceriporiopsis subvermispora, Coprinus cinereus, Coriolus hirsutus, Humicola insolens, Humicola lanuginosa, Mucor miehei, Myceliophthora thermophila, Neurospora crassa, Neurospora intermedia, Penicillium purpurogenum, Penicillium canescens, Penicillium solitum, Penicillium funiculosum, Phanerochaete chrysosporium, Phlebia radiate, Pleurotus eryngii, Talaromyces flavus, Thielavia terrestris, Trametes villosa, Trametes versicolor, Trichoderma harzianum, Trichoderma koningii, Trichoderma longibrachiatum, Trichoderma reesei или Trichoderma viride.
41. Ферментационный бульон по п.37, который является бесклеточным ферментационным бульоном.
42. Способ превращения биомассы в сахара, предусматривающий контактирование этой биомассы с не встречающейся в природе композицией, содержащей:
(a) первый полипептид или его вариант, имеющий β-ксилозидазную активность, L-α-арабинофуранозидазную активность или как β-ксилозидазную активность, так и L-α-арабинофуранозидазную активность, выбранный из полипептида Fv43D, Fv3A, Pf43A, Fv43E, Fv39A, Fv43A, Fv43B, Pa51A, Fo43A, Gz43A, Trichoderma reesei Bxl1, Fv51A, Af43A или Pf51A; и
(b) второй полипептид или его вариант, имеющий ксиланазную активность, выбранный из ксиланазы Trichoderma или ксиланазы Aspergillus.
43. Способ осахаривания, предусматривающий обработку материала, содержащего гемицеллюлозу, не встречающейся в природе композицией или ферментационным бульоном, содержащими:
(a) первый полипептид или его вариант, имеющий β-ксилозидазную активность, L-α-арабинофуранозидазную активность или как β-ксилозидазную активность, так и L-α-арабинофуранозидазную активность, выбранный из полипептида Fv43D, Fv3A, Pf43A, Fv43E, Fv39A, Fv43A, Fv43B, Pa51A, Fo43A, Gz43A, Trichoderma reesei Bxl1, Fv51A, Af43A или Pf51A; и
(b) второй полипептид или его вариант, имеющий ксиланазную активность, выбранный из ксиланазы Trichoderma или ксиланазы Aspergillus.
44. Способ по п.43, где материалом, содержащим гемицеллюлозу, является сердцевина кукурузных початков, кукурузная солома, кукурузное волокно, просо прутьевидное, сорго, бумага, пульпа, Miscanthus или багасса сахарного тростника.
45. Способ по п.43, который дает по меньшей мере 60% ксилозы из гемицеллюлозного ксилана материала, содержащего гемицеллюлозу.
46. Способ по п.43, дополнительно предусматривающий извлечение моносахаридов.
47. Клетка-хозяин, сконструированная для рекомбинантной экспрессии полипептида:
(a) имеющего β-ксилозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:28, или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 20-341, (ii) 21-350, (iii) 107-341 или (iv) 107-350 SEQ ID NO:28;
(b) имеющего β-ксилозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:4, или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 21-445, (ii) 21-301, (iii) 21-323, (iv) 21-444, (v) 302-444, (vi) 302-445, (vii) 324-444 или (viii) 324-445 SEQ ID NO:4;
(с) имеющего β-ксилозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:6, или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 19-530, (ii) 29-530, (iii) 19-300 или (iv) 29-300 SEQ ID NO:6;
(d) имеющего β-ксилозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:8, или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 20-439, (ii) 20-291, (iii) 145-291 или (iv) 145-439 SEQ ID NO:8;
(е) имеющего β-ксилозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:10, или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 23-449, (ii) 23-302, (iii) 23-320, (iv) 23-448, (v) 303-448, (vi) 303-449, (vii) 321-448 или (viii) 321-449 SEQ ID NO:10;
(f) имеющего β-ксилозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:2, или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 24-776, (ii) 73-321, (iii) 73-394, (iv) 395-622, (v) 24-622 или (iv) 73-622 SEQ ID NO:2;
(g) имеющего β-ксилозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:16, или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 19-340, (ii) 53-340, (iii) 19-383 или (iv) 53-383 SEQ ID NO:16;
(h) имеющего β-ксилозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:18 или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 21-341, (ii) 107-341, (iii) 21-348 или (iv) 107-348 SEQ ID NO:18;
(i) имеющего β-ксилозидазную и/или L-α- арабинофуранозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:12, или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 17-574, (ii) 27-574, (iii) 17-303 или (iv) 27-303 SEQ ID NO:12;
(j) имеющего β-ксилозидазную и/или L-α- арабинофуранозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:14, или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 21-676, (ii) 21-652, (iii) 469-652 или (iv) 469-676 SEQ ID NO:14;
(k) имеющего L-α-арабинофуранозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:20, или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 15-558 или (ii) 15-295 SEQ ID NO:20;
(l) имеющего L-α-арабинофуранозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:22, или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 21-632, (ii) 461-632, (iii) 21-642 или (iv) 461-642 SEQ ID NO:22; или
(m) имеющего L-α-арабинофуранозидазную активность, и который имеет по меньшей мере 90% идентичность последовательности с аминокислотной последовательностью SEQ ID NO:32, или с аминокислотной последовательностью, соответствующей остаткам (i) 21-660, (ii) 21-645, (iii) 450-645 или (iv) 450-660 SEQ ID NO:32.
48. Клетка-хозяин по п.47, которая является клеткой мицелиального гриба.
49. Клетка-хозяин по п.48, которая является клеткой Trichoderma, Humicola, Fusarium, Aspergillus, Neurospora, Penicillium, Cephalosporium, Achlya, Podospora, Endothia, Mucor, Cochliobolus, Pyricularia, Phanerochaete или Chrysosporium.
50. Клетка-хозяин по п.49, которая является клеткой Aspergillus awamori, Aspergillus fumigatus, Aspergillus foetidus, Aspergillus japonicus, Aspergillus nidulans, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae, Chrysosporium lucknowense, Fusarium bactridioides, Fusarium cerealis, Fusarium crookwellense, Fusarium culmorum, Fusarium graminearum, Fusarium graminum, Fusarium heterosporum, Fusarium negundi, Fusarium oxysporum, Fusarium reticulatum, Fusarium roseum, Fusarium sambucinum, Fusarium sarcochroum, Fusarium sporotrichioides, Fusarium sulphureum, Fusarium torulosum, Fusarium trichothecioides, Fusarium venenatum, Bjerkandera adusta, Ceriporiopsis aneirina, Ceriporiopsis aneirina, Ceriporiopsis caregiea, Ceriporiopsis gilvescens, Ceriporiopsis pannocinta, Ceriporiopsis rivulosa, Ceriporiopsis subrufa, Ceriporiopsis subvermispora, Coprinus cinereus, Coriolus hirsutus, Humicola insolens, Humicola lanuginosa, Mucor miehei, Myceliophthora thermophila, Neurospora crassa, Neurospora intermedia, Penicillium purpurogenum, Penicillium canescens, Penicillium solitum, Penicillium funiculosum, Phanerochaete chrysosporium, Phlebia radiate, Pleurotus eryngii, Talaromyces flavus, Thielavia terrestris, Trametes villosa, Trametes versicolor, Trichoderma harzianum, Trichoderma koningii, Trichoderma longibrachiatum, Trichoderma reesei или Trichoderma viride.
51. Клетка-хозяин по п.47, которая является клеткой бактерии.
52. Клетка-хозяин по п.51, где этой бактерией является Streptomyces, Thermomonospora, Bacillus или Cellulomonas.
53. Способ получения композиции по п.1.
54. Способ по п.43, где этот материал, содержащий гемицеллюлозу, дополнительно содержит целлюлозу.
55. Способ по п.43, где количество полипептидов, имеющих ксиланазную активность, равно 1-40 г на кг гемицеллюлозы в материале.
56. Способ по п.55, где количество полипептидов, имеющих ксиланазную активность, равно 0,5-40 г на кг гемицеллюлозы в материале.
57. Способ по п.43, где количество полипептидов, имеющих β-ксилозидазную активность, равно 1-50 г на кг гемицеллюлозы в материале.
58. Способ по п.57, где количество полипептидов, имеющих β-ксилозидазную активность, равно 0,5-50 г на кг гемицеллюлозы в материале.
59. Способ по п.43, где количество полипептидов, имеющих L-α-арабинофуранозидазную активность, равно 0,5-20 г на кг гемицеллюлозы в материале.
60. Способ по п.59, где количество полипептидов, имеющих L-α-арабинофуранозидазную активность, равно 0,2-20 г на кг гемицеллюлозы в материале.
61. Способ по п.54, где количество полипептидов, имеющих целлюлазную активность, равно 1-100 г на кг целлюлозы в материале, содержащем гемицеллюлозу.
62. Способ по п.54, где количество полипептидов, имеющих β-глюкозидазную активность, равно 50% или менее от общей массы полипептидов, имеющих целлюлазную активность.
RU2012116081/10A 2009-09-23 2010-09-22 Новые гликозилгидролазные ферменты и их применения RU2012116081A (ru)

Applications Claiming Priority (5)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US24527309P 2009-09-23 2009-09-23
US61/245,273 2009-09-23
US28988609P 2009-12-23 2009-12-23
US61/289,886 2009-12-23
PCT/US2010/049849 WO2011038019A2 (en) 2009-09-23 2010-09-22 Novel glycosyl hydrolase enzymes and uses thereof

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2012116081A true RU2012116081A (ru) 2013-10-27

Family

ID=43796468

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2012116081/10A RU2012116081A (ru) 2009-09-23 2010-09-22 Новые гликозилгидролазные ферменты и их применения

Country Status (16)

Country Link
US (3) US20130177947A1 (ru)
EP (2) EP3296394B1 (ru)
JP (2) JP5932648B2 (ru)
KR (1) KR20120115206A (ru)
CN (1) CN102791853B (ru)
AU (3) AU2010298308A1 (ru)
BR (2) BR122018015957B1 (ru)
CA (1) CA2774776A1 (ru)
CO (1) CO6630115A2 (ru)
DK (2) DK2480660T5 (ru)
IN (1) IN2012DN01492A (ru)
MX (2) MX353237B (ru)
RU (1) RU2012116081A (ru)
UA (1) UA115219C2 (ru)
WO (1) WO2011038019A2 (ru)
ZA (1) ZA201201147B (ru)

Families Citing this family (52)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
MX353237B (es) 2009-09-23 2018-01-08 Danisco Us Inc Enzimas de glicosil hidrolasa novedosas y usos de las mismas.
RU2012131405A (ru) 2009-12-23 2014-01-27 ДАНИСКО ЮЭс ИНК. Способы улучшения эффективности одновременно протекающих реакций осахаривания и ферментации
CA2801799C (en) 2010-06-03 2018-11-20 Danisco Us Inc. Filamentous fungal host strains and dna constructs, and methods of use thereof
CA2808777C (en) 2010-08-25 2019-10-29 Danisco Us Inc. Filamentous fungi having an altered viscosity phenotype
SG192025A1 (en) * 2011-03-17 2013-08-30 Danisco Us Inc Glycosyl hydrolase enzymes and uses thereof for biomass hydrolysis
US20140134677A1 (en) 2011-03-17 2014-05-15 Danisco Us Inc. Method for reducing viscosity in saccharification process
WO2013067964A1 (en) * 2011-11-11 2013-05-16 Novozymes, Inc. Polypeptides having xylanase activity and polynucleotides encoding same
US9624481B2 (en) 2011-12-01 2017-04-18 Novozymes, Inc. Polypeptides having beta-xylosidase activity and polynucleotides encoding same
US8980578B2 (en) 2012-06-11 2015-03-17 Codexis, Inc. Fungal beta-xylosidase variants
KR20150038584A (ko) * 2012-08-03 2015-04-08 듀폰 뉴트리션 바이오사이언시즈 에이피에스 옥수수 및 옥수수 부산물에 있어서 자일라나아제의 용도
US10030221B2 (en) 2012-09-20 2018-07-24 Danisco Us Inc. Microtiter plates for controlled release of culture components to cell cultures
WO2014049138A1 (en) * 2012-09-28 2014-04-03 Dsm Ip Assets B.V. Process for the digestion of organic material
CN104781399A (zh) 2012-10-31 2015-07-15 丹尼斯科美国公司 来自稻瘟病菌的β-葡糖苷酶
MX2015005424A (es) 2012-10-31 2015-08-05 Danisco Inc Beta-glucosidasa de neurospora crassa.
CA2888757A1 (en) 2012-10-31 2014-05-08 Danisco Us Inc. Compositions and methods of use
BR112015012968A2 (pt) * 2012-12-07 2017-09-12 Danisco Us Inc composições e métodos de uso
WO2014093275A1 (en) 2012-12-12 2014-06-19 Danisco Us Inc. Variants of cellobiohydrolases
US8846357B2 (en) 2012-12-20 2014-09-30 E I Du Pont De Nemours And Company Stabilized chlorine dioxide for contamination control in Zymomonas fermentation
CN103146725B (zh) * 2013-02-07 2014-07-02 广西大学 热稳定β-葡萄糖苷酶基因及其应用
US8759040B1 (en) * 2013-02-12 2014-06-24 Novozymes Inc. Polypeptides having cellobiohydrolase activity and polynucleotides encoding same
US20140273105A1 (en) 2013-03-12 2014-09-18 E I Du Pont De Nemours And Company Gradient pretreatment of lignocellulosic biomass
EP3027741B1 (en) 2013-07-29 2019-10-23 Danisco US Inc. Gh61 enzyme variants
US20150087041A1 (en) 2013-09-26 2015-03-26 E I Du Pont De Nemours And Company Production of ethanol with reduced contaminants in a cellulosic biomass based process
US20150087040A1 (en) 2013-09-26 2015-03-26 E I Du Pont De Nemours And Company Production of ethanol and recycle water in a cellulosic fermentation process
US20150104842A1 (en) 2013-10-10 2015-04-16 E I Du Pont De Nemours And Company Fuel compositions containing lignocellulosic biomass fermentation process syrup
US9499451B2 (en) 2013-10-10 2016-11-22 E I Du Pont De Nemours And Company Soil conditioner compositions containing lignocellulosic biomass fermentation process syrup
US9725363B2 (en) 2013-10-10 2017-08-08 E I Du Pont De Nemours And Company Lignocellulosic biomass fermentation process co-product fuel for cement kiln
US10227623B2 (en) 2013-11-24 2019-03-12 E I Du Pont De Nemours And Company High force and high stress destructuring of cellulosic biomass
JP2015136324A (ja) * 2014-01-22 2015-07-30 本田技研工業株式会社 糖化酵素組成物
GB201401680D0 (en) * 2014-01-31 2014-03-19 Dupont Nutrition Biosci Aps Compositions and methods comprising a xylanase enzyme variant
CN107073052A (zh) * 2014-09-26 2017-08-18 希乐克公司 被增溶酶及其用途
JP6346853B2 (ja) * 2014-12-04 2018-06-20 本田技研工業株式会社 麹菌変異株、形質転換体及び糖化酵素の生産方法
WO2017007907A1 (en) 2015-07-07 2017-01-12 Danisco Us Inc. Induction of gene expression using a high concentration sugar mixture
WO2017103159A2 (en) * 2015-12-18 2017-06-22 Novozymes A/S Polypeptides having xylanase activity and polynucleotides encoding same
EP3974527A1 (en) * 2016-03-31 2022-03-30 Toray Industries, Inc. Description method for producing protein
WO2018053058A1 (en) 2016-09-14 2018-03-22 Danisco Us Inc. Lignocellulosic biomass fermentation-based processes
US10876103B2 (en) 2016-10-04 2020-12-29 Danisco Us Inc Protein production in filamentous fungal cells in the absence of inducing substrates
WO2018106656A1 (en) 2016-12-06 2018-06-14 Danisco Us Inc Truncated lpmo enzymes and use thereof
DK3558026T3 (da) 2016-12-21 2026-01-12 Int N&H Denmark Aps Fremgangsmåder til anvendelse af termostabile serinproteaser
EP3607039A1 (en) * 2017-04-04 2020-02-12 Novozymes A/S Polypeptides
EP3478811B1 (en) 2017-04-06 2019-10-16 Novozymes A/S Cleaning compositions and uses thereof
WO2019074828A1 (en) 2017-10-09 2019-04-18 Danisco Us Inc CELLOBIOSE DEHYDROGENASE VARIANTS AND METHODS OF USE
CN108342400B (zh) * 2018-03-05 2021-04-06 武汉康复得生物科技股份有限公司 重组表达草酸氧化酶的基因工程菌及其构建方法和应用
EP3784772A1 (en) 2018-04-23 2021-03-03 DuPont Nutrition Biosciences ApS Increasing activity of 2' fucosyllactose transporters endogenous to microbial cells
WO2019209241A1 (en) 2018-04-23 2019-10-31 Dupont Nutrition Biosciences Aps Increasing export of 2' fucosyllactose from microbial cells through the expression of a heterologous nucleic acid
CN109370995B (zh) * 2018-12-11 2021-05-25 中国农业科学院北京畜牧兽医研究所 锰过氧化物酶CsMnP及其编码基因和应用
CN109957514A (zh) * 2019-01-25 2019-07-02 南昌大学 一种粗壮脉纹孢菌的新用途
WO2020247834A1 (en) * 2019-06-05 2020-12-10 Danisco Us Inc Methods for improving the amino acid content of animal feed products
CN110862976B (zh) * 2019-12-11 2021-04-27 云南师范大学 一种盐耐受性改良的木糖苷酶突变体k321dh328d及其应用
EP4637363A1 (en) * 2022-12-20 2025-10-29 International N&H Denmark ApS Use of a fungal protein comprising an over expressed native polypeptide to provide a plant-based meat alternative
CN116947541B (zh) * 2023-05-09 2026-03-20 南京农业大学 玉米秸秆发酵产物以及玉米秸秆发酵产物促进植物生长的应用
CN119752849B (zh) * 2024-11-19 2025-09-23 安徽医科大学 一种酶学性质提高的木聚糖酶突变体及其应用

Family Cites Families (135)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5366558A (en) 1979-03-23 1994-11-22 Brink David L Method of treating biomass material
US4797361A (en) 1983-10-24 1989-01-10 Lehigh University Microorganism and process
CA1333777C (en) 1988-07-01 1995-01-03 Randy M. Berka Aspartic proteinase deficient filamentous fungi
US5536655A (en) 1989-09-26 1996-07-16 Midwest Research Institute Gene coding for the E1 endoglucanase
DK16490D0 (da) 1990-01-19 1990-01-19 Novo Nordisk As Enzym
US5326477A (en) 1990-05-07 1994-07-05 Bio-Sep, Inc. Process for digesting solid waste
DK115890D0 (da) 1990-05-09 1990-05-09 Novo Nordisk As Enzym
DK0531372T4 (da) 1990-05-09 2004-08-09 Novozymes As Cellulasepræparat omfattende et endoglucanaseenzym
US5997913A (en) 1990-12-10 1999-12-07 Genencor International, Inc. Method enhancing flavor and aroma in foods by overexpression of β-glucosidase
ES2322032T3 (es) 1990-12-10 2009-06-16 Genencor Int Sacrificacion mejorada de celulosa por clonacion y amplificacion del gen de beta-glucosidasa de trichoderma reesei.
ES2120428T3 (es) 1991-03-18 1998-11-01 Gist Brocades Nv Clonacion y expresion de acetil-xilano esterasas de origen fungico.
US6021536A (en) 1993-03-04 2000-02-08 Wasinger; Eric Mechanical desizing and abrading device
US5405769A (en) 1993-04-08 1995-04-11 National Research Council Of Canada Construction of thermostable mutants of a low molecular mass xylanase
DK81293D0 (da) 1993-07-06 1993-07-06 Novo Nordisk As Enzym
DK83993D0 (ru) 1993-07-13 1993-07-13 Novo Nordisk As
US5437992A (en) 1994-04-28 1995-08-01 Genencor International, Inc. Five thermostable xylanases from microtetraspora flexuosa for use in delignification and/or bleaching of pulp
US6099844A (en) 1994-08-22 2000-08-08 Triarco Industries, Inc. Increasing yield of extractable substances from botanicals with an enzyme composition
US6426200B1 (en) 1994-09-15 2002-07-30 University Of Georgia Research Foundation, Inc. Methods for enzymatic deinking of waste paper
US5705369A (en) 1994-12-27 1998-01-06 Midwest Research Institute Prehydrolysis of lignocellulose
CN1165614C (zh) 1995-01-26 2004-09-08 诺沃奇梅兹有限公司 含有木聚糖酶的动物饲料添加剂
CN102080070B (zh) 1995-03-17 2016-01-20 诺沃奇梅兹有限公司 新的内切葡聚糖酶
PL184411B1 (pl) 1995-06-23 2002-10-31 Danisco Ingredients As Nowa beta-ksylozydaza, kodująca ją sekwencja nukleotydowa i jej zastosowanie
EP0839224A1 (en) 1995-07-19 1998-05-06 Novo Nordisk A/S Treatment of fabrics
ES2216072T3 (es) 1995-11-15 2004-10-16 Novozymes A/S Proceso combinado de desencolado y "lavado a la piedra" de tejidos denim teñidos.
WO1997028256A1 (en) 1996-01-29 1997-08-07 Novo Nordisk A/S Process for desizing cellulosic fabric
US6254722B1 (en) 1996-03-27 2001-07-03 North Carolina State University Method for making dissolving pulp from paper products containing hardwood fibers
US7883872B2 (en) 1996-10-10 2011-02-08 Dyadic International (Usa), Inc. Construction of highly efficient cellulase compositions for enzymatic hydrolysis of cellulose
US5811381A (en) 1996-10-10 1998-09-22 Mark A. Emalfarb Cellulase compositions and methods of use
US6069122A (en) 1997-06-16 2000-05-30 The Procter & Gamble Company Dishwashing detergent compositions containing organic diamines for improved grease cleaning, sudsing, low temperature stability and dissolution
AU7768798A (en) 1997-06-10 1998-12-30 Xyrofin Oy Process for the production of sylose from a paper-grade, hardwood pulp
ATE277184T1 (de) 1997-07-11 2004-10-15 Genencor Int Trichoderma reesei swollenin protein und dafür kodierende dns sequenz
EP1032644B1 (en) 1997-11-10 2003-03-19 The Procter & Gamble Company Process for preparing a detergent tablet
US6187580B1 (en) 1997-11-24 2001-02-13 Novo Nordisk A/S Pectate lyases
JP2003527450A (ja) 1998-05-01 2003-09-16 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ Ｎ−ヒドロキシアセトアニリドの様な増強剤
DE19824705A1 (de) 1998-06-03 1999-12-09 Henkel Kgaa Amylase und Protease enthaltende Wasch- und Reinigungsmittel
US5980581A (en) 1998-09-08 1999-11-09 The Virkler Company Process for desizing and cleaning woven fabrics and garments
US20020084046A1 (en) 1998-09-29 2002-07-04 Jay Chiehlung Hsu Enzymatic paper and process of making thereof
KR100618495B1 (ko) 1998-10-06 2006-08-31 마크 아론 에말파브 섬유상의 진균성 숙주 영역에서의 형질전환 시스템:크리소스포륨속에서
US6024766A (en) 1999-01-27 2000-02-15 Wasinger; Eric M. Process for enzymatic desizing of garments and enzyme deactivation
US6409841B1 (en) 1999-11-02 2002-06-25 Waste Energy Integrated Systems, Llc. Process for the production of organic products from diverse biomass sources
US6248535B1 (en) 1999-12-20 2001-06-19 University Of Southern California Method for isolation of RNA from formalin-fixed paraffin-embedded tissue specimens
CN1415016B (zh) 1999-12-30 2012-07-11 金克克国际有限公司 Trichoderma reesei木聚糖酶
US7354755B2 (en) 2000-05-01 2008-04-08 Midwest Research Institute Stable zymomonas mobilis xylose and arabinose fermenting strains
US6423145B1 (en) 2000-08-09 2002-07-23 Midwest Research Institute Dilute acid/metal salt hydrolysis of lignocellulosics
DE10043662A1 (de) 2000-08-30 2001-02-22 Saechsisches Inst Fuer Angewan Verfahren zur enzymatischen Aktivierung von lignocellulosen Faserstoffen zur Herstellung von Werkstoffen
EP1395653A2 (en) 2001-05-18 2004-03-10 Novozymes A/S Polypeptides having cellobiase activity and polynucleotides encoding same
US6982159B2 (en) 2001-09-21 2006-01-03 Genencor International, Inc. Trichoderma β-glucosidase
US7056721B2 (en) 2001-12-18 2006-06-06 Genencor International, Inc. EGVI endoglucanase and nucleic acids encoding the same
US7045332B2 (en) 2001-12-18 2006-05-16 Genencor International, Inc. BGL4 β-glucosidase and nucleic acids encoding the same
US7045331B2 (en) 2001-12-18 2006-05-16 Genencor International, Inc. EGVII endoglucanase and nucleic acids encoding the same
US7049125B2 (en) 2001-12-18 2006-05-23 Genencor International, Inc. EGVIII endoglucanase and nucleic acids encoding the same
US7005289B2 (en) 2001-12-18 2006-02-28 Genencor International, Inc. BGL5 β-glucosidase and nucleic acids encoding the same
US20040005674A1 (en) 2002-04-30 2004-01-08 Athenix Corporation Methods for enzymatic hydrolysis of lignocellulose
DK2305801T3 (en) 2002-08-16 2017-10-09 Danisco Us Inc Hitherto UNKNOWN HYPOCREA JECORINA-CBH1 CELLULASES
US7713725B2 (en) 2002-09-10 2010-05-11 Danisco Us Inc. Induction of gene expression using a high concentration sugar mixture
WO2004033646A2 (en) 2002-10-04 2004-04-22 E.I. Du Pont De Nemours And Company Process for the biological production of 1,3-propanediol with high yield
AU2003291395A1 (en) 2002-11-07 2004-06-03 Genencor International, Inc. Bgl6 beta-glucosidase and nucleic acids encoding the same
US7407788B2 (en) 2002-11-21 2008-08-05 Danisco A/S, Genencor Division BGL7 beta-glucosidase and nucleic acids encoding the same
WO2004078919A2 (en) 2003-02-27 2004-09-16 Midwest Research Institute Superactive cellulase formulation using cellobiohydrolase-1 from penicillium funiculosum
US20040231060A1 (en) 2003-03-07 2004-11-25 Athenix Corporation Methods to enhance the activity of lignocellulose-degrading enzymes
CN1898381B (zh) 2003-03-21 2013-07-17 金克克国际有限公司 Cbh1同源物和cbh1纤维素酶变体
EP2385104A1 (en) 2003-04-01 2011-11-09 Danisco US Inc. Variant Scytalidium thermophilium CBH1
EP1627049B1 (en) 2003-05-29 2010-02-17 Genencor International, Inc. Novel trichoderma genes
EP1668125B1 (en) 2003-09-15 2014-06-18 Danisco US Inc. Modified enzymes, methods to produce modified enzymes and uses thereof
DK1700917T3 (en) 2003-12-03 2016-07-25 Meiji Seika Pharma Co Ltd ENDOGLUCANASE STCE AND CELLULASE PREPARATION CONTAINING THE SAME
ES2469840T3 (es) 2004-01-30 2014-06-20 Novozymes Inc. Polip�ptidos con actividad de mejora celulol�tica y polinucle�tidos que los codifican
CN103667215A (zh) 2004-02-06 2014-03-26 诺维信股份有限公司 具有增强分解纤维素活性的多肽和编码所述多肽的多核苷酸
US7413882B2 (en) 2004-03-25 2008-08-19 Novozymes, Inc. Methods for degrading or converting plant cell wall polysaccharides
US8097445B2 (en) 2004-03-25 2012-01-17 Danisco Us Inc. Exo-endo cellulase fusion protein
CN1930294A (zh) 2004-03-25 2007-03-14 金克克国际有限公司 纤维素酶融合蛋白和编码该纤维素酶融合蛋白的异源纤维素酶融合构建物
MXPA06013600A (es) 2004-05-27 2007-03-15 Genencor Int Alfa amilasas acidoestables con actividad hidrolizante de almidon granular y composiciones enzimaticas.
WO2005118769A1 (en) 2004-06-03 2005-12-15 Novozymes A/S Mashing process and enzyme composition useful therein
US20060075522A1 (en) 2004-07-31 2006-04-06 Jaclyn Cleveland Genes and uses for plant improvement
DK2292747T3 (en) 2004-12-30 2017-04-24 Danisco Us Inc CBH2 CELLULASE VARIETIES OF HYPOCREA JECORINA
CA2603774C (en) 2005-04-12 2015-11-17 E.I. Du Pont De Nemours And Company System and process for biomass treatment
US7781191B2 (en) 2005-04-12 2010-08-24 E. I. Du Pont De Nemours And Company Treatment of biomass to obtain a target chemical
EP1877568B9 (en) 2005-04-26 2021-05-12 Novozymes A/S Hydrolysis of arabinoxylan
KR20080069980A (ko) 2005-09-30 2008-07-29 노보자임스 인코포레이티드 셀룰로오스성 물질의 분해 또는 전환을 증진하는 방법
FI120045B (fi) 2005-12-22 2009-06-15 Roal Oy Selluloosamateriaalin käsittely ja siinä käyttökelpoiset entsyymit
US7256032B2 (en) 2005-12-22 2007-08-14 Ab Enzymes Oy Enzymes
NZ595497A (en) 2006-02-10 2013-09-27 Verenium Corp Cellulolytic enzymes, nucleic acids encoding them and methods for making and using them
US8304212B2 (en) 2006-07-10 2012-11-06 Dyadic International, Inc. Methods and compositions for degradation of lignocellulosic material
US8017373B2 (en) 2006-08-31 2011-09-13 Iogen Energy Corporation Process for enzymatic hydrolysis of pretreated lignocellulosic feedstocks
DK2069512T3 (da) 2006-09-22 2010-09-20 Danisco Us Inc Genencor Div Acetolaktat-syntase fra Trichoderma reesei som selektionsmarkør
US7993884B2 (en) * 2006-10-10 2011-08-09 The United States Of America As Represented By The Secretary Of Agriculture Beta-xylosidase for conversion of plant cell wall carbohydrates to simple sugars
BRPI0718641B1 (pt) 2006-11-13 2017-09-12 Danisco Us Inc., Genencor Division Method for converting a cellulosic material into glucose or cellobiose
US8999696B2 (en) 2007-05-10 2015-04-07 Novozymes, Inc. Compositions and methods for enhancing the degradation or conversion of cellulose-containing material
DK2152892T3 (da) 2007-05-21 2013-07-22 Danisco Us Inc Genencor Div Fremgangsmåde til indføring af nukleinsyrer i fungale celler
US9969993B2 (en) 2007-05-31 2018-05-15 Novozymes, Inc. Filamentous fungal host cells and methods of recombinantly producing proteins
EP2489732A1 (en) 2007-05-31 2012-08-22 Novozymes Inc. Compositions for degrading cellulosic material
BRPI0812920A2 (pt) 2007-06-08 2014-10-14 Danisco Us Inc Genencor Div Sistema de expressão de celulase heteróloga e homóloga
CN101680004A (zh) 2007-06-27 2010-03-24 诺维信公司 产生发酵产物的方法
WO2009009142A2 (en) 2007-07-10 2009-01-15 Monsanto Technology, Llc Transgenic plants with enhanced agronomic traits
US8551751B2 (en) 2007-09-07 2013-10-08 Dyadic International, Inc. BX11 enzymes having xylosidase activity
US7819976B2 (en) * 2007-08-22 2010-10-26 E. I. Du Pont De Nemours And Company Biomass treatment method
CN101796195A (zh) 2007-09-07 2010-08-04 丹尼斯科美国公司 β-葡糖苷酶增强的丝状真菌全纤维素酶组合物和使用方法
BRPI0817811A2 (pt) * 2007-10-03 2014-10-14 Verenium Corp Xilanases, ácidos nucleicos que codificam as mesmas e métodos para fabricação e uso das mesmas.
EP2209901B1 (en) 2007-10-12 2016-02-17 Danisco US Inc. Methods and compositions for enhanced production of organic sustances from fermenting microorganisms
BRPI0819896B1 (pt) 2007-12-12 2019-03-19 Novozymes A/S Processo para converter um material vegetal derivado de um aracaceae sp. contendo manana em um álcool
AU2008334945C1 (en) 2007-12-13 2013-09-05 Danisco Us Inc. Compositions and methods for producing isoprene
US20100306881A1 (en) 2007-12-19 2010-12-02 Novozymes A/S Polypeptides having Cellulolytic Enhancing Activity and Polynucleotides Encoding Same
US10676751B2 (en) 2008-02-29 2020-06-09 The Trustees Of The University Of Pennsylvania Production and use of plant degrading materials
JP5435812B2 (ja) 2008-03-07 2014-03-05 ダニスコ・ユーエス・インク トリコデルマ中でのカタラーゼの発現
DK2268804T3 (en) 2008-03-21 2017-12-11 Danisco Us Inc HEMICELLULASE-ENRICHED COMPOSITIONS FOR IMPROVED BIOMASS HYDROLYSE
WO2009132008A2 (en) 2008-04-21 2009-10-29 Chromatin, Inc. Methods and materials for processing a feedstock
MY152682A (en) 2008-04-29 2014-10-31 Danisco Us Inc Swollenin compositions and methods of increasing the efficency of a cellulase
KR20110020243A (ko) 2008-06-06 2011-03-02 다니스코 유에스 인크. 비-셀룰로오스 물질에 대해 감소된 친화성을 갖는 셀룰라아제 변이체를 포함하는 조성물 및 방법
WO2010059424A2 (en) 2008-11-18 2010-05-27 Novozymes, Inc. Methods and compositions for degrading cellulosic material
WO2010096673A1 (en) 2009-02-20 2010-08-26 Danisco Us Inc. Fermentation broth formulations
EP2401370A4 (en) 2009-02-27 2013-08-14 Iogen Energy Corp NOVEL LIGNIN-RESISTENT CELLULASES
CA2763031A1 (en) 2009-05-29 2010-12-02 Novozymes, Inc. Methods for enhancing the degradation or conversion of cellulosic material
MX2011012841A (es) 2009-06-03 2012-01-27 Danisco Inc Variantes de celulasa con expresion, actividad y/o estabilidad mejoradas y usos de las mismas.
CA2765715A1 (en) 2009-06-16 2010-12-23 Codexis, Inc. .beta.-glucosidase variants
MX353237B (es) 2009-09-23 2018-01-08 Danisco Us Inc Enzimas de glicosil hidrolasa novedosas y usos de las mismas.
DK2602317T3 (da) 2009-11-20 2017-11-13 Danisco Us Inc Beta-glucosidasevarianter med forbedrede egenskaber
RU2012131405A (ru) 2009-12-23 2014-01-27 ДАНИСКО ЮЭс ИНК. Способы улучшения эффективности одновременно протекающих реакций осахаривания и ферментации
US8647850B2 (en) * 2009-12-23 2014-02-11 E I Du Pont De Nemours And Company Process for simultaneous saccharification and fermentation for production of ethanol
US8721794B2 (en) 2010-04-28 2014-05-13 E I Du Pont De Nemours And Company Production of high solids syrup from lignocellulosic biomass hydrolysate fermentation broth
US8906235B2 (en) * 2010-04-28 2014-12-09 E I Du Pont De Nemours And Company Process for liquid/solid separation of lignocellulosic biomass hydrolysate fermentation broth
CN102884086B (zh) 2010-06-01 2015-11-25 加州理工学院 稳定的功能嵌合纤维二糖水解酶i类酶
EP2397491A1 (en) 2010-06-21 2011-12-21 Technische Universität Wien LeaA from Trichoderma reesei
WO2012030845A2 (en) 2010-08-30 2012-03-08 Novozymes A/S Polypeptides having beta-glucosidase activity, beta-xylosidase activity, or beta-glucosidase and beta-xylosidase activity and polynucleotides encoding same
US8476048B2 (en) 2010-12-17 2013-07-02 E I Du Pont De Nemours And Company Xylose utilizing zymomonas mobilis with improved ethanol production in biomass hydrolysate medium
US20140134677A1 (en) 2011-03-17 2014-05-15 Danisco Us Inc. Method for reducing viscosity in saccharification process
CN103492561A (zh) 2011-03-17 2014-01-01 丹尼斯科美国公司 纤维素酶组合物和使用相同组合物用于改善木质纤维素生物质转化成可发酵糖的方法
SG192025A1 (en) 2011-03-17 2013-08-30 Danisco Us Inc Glycosyl hydrolase enzymes and uses thereof for biomass hydrolysis
DK2683817T3 (da) 2011-05-10 2017-11-06 Danisco Us Inc Termostabile carbonanhydraser og fremgangsmåder til anvendelse deraf
EP2748317B1 (en) 2011-08-22 2017-04-19 Codexis, Inc. Gh61 glycoside hydrolase protein variants and cofactors that enhance gh61 activity
CA2858373A1 (en) 2011-12-13 2013-06-20 Danisco Us Inc. Enzyme cocktails prepared from mixed cultures
CN104781399A (zh) 2012-10-31 2015-07-15 丹尼斯科美国公司 来自稻瘟病菌的β-葡糖苷酶
CA2888757A1 (en) 2012-10-31 2014-05-08 Danisco Us Inc. Compositions and methods of use
WO2014093275A1 (en) 2012-12-12 2014-06-19 Danisco Us Inc. Variants of cellobiohydrolases
EP3000880B9 (en) 2013-05-20 2019-05-15 Abengoa Bioenergía Nuevas Tecnologías, S. A. Expression of recombinant beta-xylosidase enzymes
EP3027741B1 (en) 2013-07-29 2019-10-23 Danisco US Inc. Gh61 enzyme variants
EP3077506A1 (en) 2013-12-04 2016-10-12 Danisco US Inc. Compositions comprising a beta-glucosidase polypeptide and methods of use

Also Published As

Publication number Publication date
JP5932648B2 (ja) 2016-06-15
MX353237B (es) 2018-01-08
BR122018015957B1 (pt) 2021-01-12
JP2016174612A (ja) 2016-10-06
EP3296394B1 (en) 2020-11-04
AU2017272287A1 (en) 2018-01-04
CA2774776A1 (en) 2011-03-31
BR112012006571A2 (pt) 2015-09-08
EP2480660A2 (en) 2012-08-01
JP2013505722A (ja) 2013-02-21
EP2480660B1 (en) 2020-08-05
AU2016202018A1 (en) 2016-04-21
CO6630115A2 (es) 2013-03-01
UA115219C2 (uk) 2017-10-10
US20190169585A1 (en) 2019-06-06
US20160177279A1 (en) 2016-06-23
IN2012DN01492A (ru) 2015-06-05
DK3296394T3 (da) 2020-12-21
WO2011038019A2 (en) 2011-03-31
US20130177947A1 (en) 2013-07-11
CN102791853A (zh) 2012-11-21
BR112012006571B1 (pt) 2024-02-06
BR112012006571A8 (pt) 2018-10-02
US10273465B2 (en) 2019-04-30
AU2010298308A1 (en) 2012-03-01
MX2012003091A (es) 2012-04-30
DK2480660T5 (da) 2020-11-09
KR20120115206A (ko) 2012-10-17
EP3296394A1 (en) 2018-03-21
WO2011038019A3 (en) 2011-12-01
DK2480660T3 (da) 2020-11-02
ZA201201147B (en) 2013-05-29
CN102791853B (zh) 2015-08-12

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2012116081A (ru) Новые гликозилгидролазные ферменты и их применения
JP2013505722A5 (ru)
JP2014511673A5 (ru)
RU2013146245A (ru) Способ уменьшения вязкости в процессе осахаривания
US11174499B2 (en) Enzyme compositions and uses thereof
CN103620028B (zh) 具有纤维二糖水解酶活性的多肽和编码该多肽的多核苷酸
JP5690713B2 (ja) バイオマスの加水分解促進用ヘミセルラーゼ強化組成物
CN103384678B (zh) 具有纤维素水解增强活性的多肽及其编码多核苷酸
CN103517986B (zh) 具有纤维二糖水解酶活性的多肽及编码该多肽的多核苷酸
ES2283402T3 (es) Secuencias reguladoras de la expresion del hongo filamentoso.
CN103958674B (zh) 具有木聚糖酶活性的多肽及其编码多核苷酸
CN103703125B (zh) 具有内切葡聚糖酶活性的多肽及其编码多核苷酸
CN105164254A (zh) 纤维二糖水解酶变体和编码它们的多核苷酸
Goyari et al. Unveiling the optimal parameters for cellulolytic characteristics of Talaromyces verruculosus SGMNPf3 and its secretory enzymes
CN103649308A (zh) 具有内切葡聚糖酶活性的多肽和编码该多肽的多核苷酸
Manavalan et al. Optimization of acetyl xylan esterase gene expression in Trichoderma reesei and its application to improve the saccharification efficiency on different biomasses
Li et al. Three feruloyl esterases in Cellulosilyticum ruminicola H1 act synergistically to hydrolyze esterified polysaccharides
US9834763B2 (en) Expression of recombinant beta-xylosidase enzymes
Peterson et al. Secretome of the coprophilous fungus Doratomyces stemonitis C8, isolated from koala feces
US8581042B2 (en) Polypeptides having beta-glucosidase activity and polynucleotides encoding same
WO2015183710A1 (en) Variants of gh family 11 xylanase and polynucleotides encoding same
CN104736698A (zh) 纤维二糖水解酶变体和编码它们的多核苷酸
US11306301B2 (en) Polypeptide having xylanase activity
US10479984B2 (en) Polypeptides having cellobiohydrolase activity and polynucleotides encoding same
US12385027B2 (en) Polypeptides having xylanase activity and polynucleotides encoding same

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20150414