SU1431690A3 - Способ определени глутамат-пируват- и глутамат-оксалоацетаттрансаминазы - Google Patents

Способ определени глутамат-пируват- и глутамат-оксалоацетаттрансаминазы Download PDF

Info

Publication number
SU1431690A3
SU1431690A3 SU843784992A SU3784992A SU1431690A3 SU 1431690 A3 SU1431690 A3 SU 1431690A3 SU 843784992 A SU843784992 A SU 843784992A SU 3784992 A SU3784992 A SU 3784992A SU 1431690 A3 SU1431690 A3 SU 1431690A3
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
dsm
activity
units
ldh
acid
Prior art date
Application number
SU843784992A
Other languages
English (en)
Inventor
Меллер Геральд
Original Assignee
Берингер Маннхайм Гмбх (Фирма)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Берингер Маннхайм Гмбх (Фирма) filed Critical Берингер Маннхайм Гмбх (Фирма)
Application granted granted Critical
Publication of SU1431690A3 publication Critical patent/SU1431690A3/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0006—Oxidoreductases (1.) acting on CH-OH groups as donors (1.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
    • C12Q1/32—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase involving dehydrogenase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/48—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase
    • C12Q1/52—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase involving transaminase
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/81—Packaged device or kit
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/853—Lactobacillus
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/853—Lactobacillus
    • Y10S435/857—Lactobacillus plantarum

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
  • Investigating Or Analysing Materials By The Use Of Chemical Reactions (AREA)
  • Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
  • Reinforced Plastic Materials (AREA)
  • Solid State Image Pick-Up Elements (AREA)
  • Photovoltaic Devices (AREA)
  • Semiconductor Lasers (AREA)

Abstract

Изобретение относитс  к биохимии . Цель изобретени  - повьшение точности способа. Получают пируват или оксалоацетат при трансаминирова- . НИИ с6-кетоглутаровой кислоты. При этом используют D-лактатдегидрогеназу из р да бактерий или мелатдегидрогена- зу. Затем производ т восстановление до лактата или малата в присутствии никотинамиддинуклеотида восстановленного . Измер ют в полученной смеси количество образовавшегос  никотинами- даденина окисленного.Способ может быть использован дл  диагностики заболеваний печении сердца. 6 табл. §

Description

О)
с
4;
00
о ;D
ы
Изобретение относитс  к медицине и может быть использовано в клинике при распознавании болезней печени и средца.
Целью изобретени   вл етс  повьше- ние точности способа.
Цель достигаетс  тем, что согласно способу определени , включающем вза- .имодействие соответствующей аминокис- fnoTbi с об- кетоглутарово кислотой до Получени  глутаровой кислоты и об-кето кислоты, соответствующей используемой кислоте, и измерение образовавшейс  Ы/-кетокислоты в результате восстанов|пени  с NADH в присутствии лактатде- |гидрогеназы и в соответствующем слу- ае малатдегидрогеназы при образова- |нии NAD и сл-оксикислоты, используют lD-лактатдегидрогеназу из р да бакте - рий.
Изобретение иллюстрируетс  следующими примерами.
Пример 1. Определение GPT- активности (вариант с фосфатным буфе- ром) .
Материалы пробы: сьшоротка, плазма гепарина или EDTA.
Реагенты (конечные пробы в тесте): фосфатный буфер 80 ммоль/л с рН 7,4 pj-аланин 800 ммоль/л, VDH из DSM |2699 1200 и/л, NADH 0,18 ммоль/л, -кетоглутарат 18,0 ммоль/л. I Определительна  насадка: длина вол fcfbi Hg 365, 340 или 334 нм, кювета: толщина сло  1 см, температура из- Иерени  , измерение по отноше- |нию к воздуху (уменьшение экстинкции)
В фотометре при аналогичных показани х начальна  .экстинкци  ныше 0,500 компенсируетс  каскадным регулированием .
В кювету внос т пипеткой 2,5 мл реакционной смеси и 0,5 мл пробы и смешивают. Приблизительно через 1 мин снимают показани  экстинкции и одновременно включают .секундомер. Снимают показани  через 1,2 и 3 мин.
При разнице экстинкции в минуту (лЕ/мин) от 0,06 до 0,08 (Hg 365) или 0,11-0,18 (Hg 334 и 340 нм) принимают во внимание лишь измерени  первых двух минут (1 мин инкубируют и 2 мин измер ют).
Из разницы . кст-инкции в минуту (uE/мин) получают среднее значение и его используют при расчетах.
Активность GPT в пробе рассчитывают следующим образом:
и/л () нм/мин и/л (25°С) 952х4,Е,б5- нм/мин и/л (25°С) 971 &Е,5 нм/мин
Пример 2. Определение GOT- активности (вариант с трис-буфером)(
Материал пробы: сыворотка, плазма гепарина или EDTA.
Реагенты (конечна  концентраци  в тесте): трис-буфер 100 ммоль/л с рН 7,5, NADH 0,18 ммоль/л, МБНбООи/ LDH из DSM 2694 1200 U/л, об-кетоглу- тарат 12 ммоль/л, L-аспартат 200 ммоль/л.
Определительна  насадка: длина волны Hg 365, 340 или 334 нм, кювета: толщина сло  1 см; температура измерени  25 С, измерение по отношению к воздуху (снижение экстинкции).
Смешивают 2,5 мл раствора реагента с 0,5 мл пробы, раствор заливают в кювету. Через 1 мин снимают показани  экстинкции и одновременно включают секундомер. Дальнейшие показани  снимают через 1,2 и 3 мин.
Из разницы экстинкции в миНуту (&Е/МИН) получают среднее значение и его используют дл  расчетов.
Активность GOT в пробе берут из таблицы или рассчитьшают следующим образом:
и/л (25 С) 2059 X нм/мин; и/л (25°с) 1111 ЛЕио НМ/МИН-, и/л (25 С) 1138 X ДЕ,, нм/мин.
Как показали исследовани  при 25 С в случае использовани  известного реагента приблизительно через 34 ч весь NADH исчезает, в то врем  как в случае использовани  предлагаемого реагента даже через 120 ч получают око ло 71% начальной экстинкции , При 4°С и времени хранени  120 ч дл  известного реагента - 30% остаточной экстинкции , а дл  предлагаемого - 90%.
Пример 3. Получение D-ЛДГ.
Получают по способу, описанному в J.of General Microbiology (1970) , 243.
Дл  этого анаэробно культивируют Lactobacillus ieichmannii 1 М 2699 в ферментаторе вместимостью 10 л при 37 С с пропусканием газов (95% N. 5% С02).В качестве среды примен етс  среда, описанна  в J. of General Microbiology 62, (1970), 223-239,
причем дополнительно добавл ют ацетат натри  0,05 вес.% и цитрат диаммони  0,02 вес.%.
В конце экспоненциальной фазы роста бактерии собирают, промьшают в 0,05 М буферного раствора фосфата кали  с рН 7,% и вновь суспендируют в том же буферном растворе. Затем
ультразвуковым прибором Raytheon 1 КС ю кали  (рН 7,0) и элюируют градиентом KaCl (0,5-1,0 моль/л)
Получают препарат ЛДГ (выход около 25%) .
Пример 4. Таким же обра- 15 зом, как и описано в примере 3, получают D-ЛДГ из других штаммов семейств. Lactobacillus и Leuconostoc, выход, %:
производитс  клеточное разложение. Затем центрифугируют при 4 С в течение 30 мин при 15000 g. Довод т рН полученного в виде остатка сырого экстракта микроорганизма с помощью уксусной кислоты до 5,5, разбавл ют сульфатом протамина до 0,3% по
Lactobacillus lactis DSM 20072
Lactobacillus plantarum
DSM 20174
Leuconostoc mesenteroides
DSM 20193
1 Пример 5. Получение D-ЛДГ Pediococcus pentosaceus М 20280.
Pediococcus pentosaceus культивируют в MRS-среде с 1% глюкозы в ферментере емкостью 10 л без аэрации. СобранньЪ путем центрифугировани  клетки промывают с помощью 0,9 вес. кого раствора NaCl и суспендируют в 0,05 моль/л натрийфосфатного буфера который содержит 0,002 моль/л DTT и 0,002 моль/л DL-лактата натри . Расворение происходит в гомогенизаторе клеток Брауна при охлаждении. После декантации жидкости ее в течение 30 мин при 4°С центрифугируют при 37000 g. Прозрачную надосадочную жидкость подвергают фракционному осаждению сульфатом аммони , причем фракци  осаждаетс  при насьще- нии 40-70%. Эту фракцию, растворен- Hyio в 0,05 моль/л натрийфосфатного буфера и 0,002 моль/л DTT, хроматографируют при соответствующих услови х через колонку с сефарозой 6В. I
В D-ЛДГ-фракци х путем концентри ровани  и разбавлени  с помощью 0,05 моль/л трис-буфера, который содержит. 0,002 моль/л ДТТ и 0,05 моль/л NaCl, устанавливают рН и хроматографируют через колонку ;с ДЕАЕ-сефадексом. Элюирование осуществл ют с помощью линейных градиентов 0,05-0,5 моль/л NaCl. Выход примерно 10%.
объему и отдел ют осадок центрифуги-, рованием.
Довод т рН остатка до 7,7, и получают выдел ющуюс  фракцию, насыщенную до 50-80% сульфатом аммони . Эту фракцию хроматографируют через слабый анионит (ДЕАЕ - Sephadex®А50) в 0,05 М буферного раствора фосфата
Примерно 20 10 15
Пример 6. Определение ак тив- ности ОРТ.
Материал дл  испытани : сыворотка , гепарин или плазма EDTA.
В качестве реактива примен ют раствор следующих веществ (фирма Берингер Маннхайм), г:
NaHjPO
5
0
5
1,47 13,49
ei-аланина 99,7
D-ЛДГ из Lactobacillu s
leichmannii, DSM 2699 0,037 . NADH . 0,163
(У.-Кетоглютарат 2,042
Вода1 л
2,5 мл этого реактива перемешивают при 25 с с 0,5 мл пробы и определ ют активность ОРТ, как описано в пример 1.
Конечные значени  концентрации добавленных веществ в опыте соответствуют данным в примере 1.
Пример 7. Одинаковые с при- ме ром 4 результаты получают, если вместо 0,037 г D-ЛДГ из Lactcbacillus leichmannii DSM 2699 примен ют 0,048 г D-ЛДГ из Lactobacillus lactis DSM 20072; 0,035 г D-ЛДГ из Lactobacillus plantarum DSM 20174, 0,044 г g D-ЛДГ из Leuconostoc mesenteroides DSM 20193, 0,032 г D-ЛДГ из Pediococcus pentosaceus DSM 20280.
Пример 8. Сравнительный ан - лиз.
0
Использу  реактивы, которые хранились при комнатной температуре в течение 2 или 10 ч по примеру 1 определ ют в пробе активность GPT. В качестве пробы использовали контрольную сьторотку (Precinorra V589, фирма Берингер Маннхайм), Активность ОРТ 32,5 ед/л.
: Результаты приведены в табл. 1. : Пример 9. Определение актив;НОСТИ GPT.
Действуют аналогично примеру 1, i
причем ЛДГ примен ют в различных ко:личествах . В качестве ЛДГ примен ют
:ЛДГ Lactobacillus leichnannli DSM
2699, в качестве пробы - контрольную
:сыворотку (Precinorm V589, фирма
; Берингер Маннхайм), активность
:GPT 32,5 ед/л.
ед/л
Активность,
Заданное значение,
1000098
2000099
. Добавка большего количества ЛДГ
неэкономична из-за стоимости энзи: ма.
: Пример 10. Определ ют GPT- активность аналогично примеру 6, использу  Б-ЛДГ, полученную дл  раз- личных микроорганизмов.
Результаты приведены в табл. 2. Пример 11. Определение GPT- активности в случае различных концен раций ингредиентов реагента.
Провод т олыт аналогично примеру 1 использу  буфер. L-аланин, NADH и ot- кетоглутарат в различных концент- раци х. Активность D-ЛДГ составл ет, смотр  по обсто тельствам, 1200 ед/л
Результаты приведены в табл. 3. П р и м е р 12. Определение GOT- активности при различных концентра- ди х ингредиентов реагента.
Определение ведут аналогично примеру 2,причем буфер,NADH,MDН, oi.-кетоглутарат и L-аспартат используют в различных концентраци х. D-ЛДГ-ак- тивность соста:вл ет, смотр  по обсто тельствам , 1200 ед/л.
Результаты приведены в табл. 4.
5
0
5

Claims (1)

  1. Формула изобретени 
    Способ определени  глутамат-пиру- ват- и глутамат-оксалоацетаттрансами- назы, включающий получение пирувата или оксалоацетата путем трансаминиро- вани  об-кетоглутаррвой кислоты в присутствии лактатдегидрогеназы и в соответствующем случае малатдегидроге- назы с последующим восстановлением их до лактата. или малата в присутствии никотинамидцинуклеотида восстановленного и измерением в полученной смеси, содержащей буферный раствор, количества образовавшегос  никотинамидаде- нина окисленного, о-тличаю- щ и и с   тем, что, с целью повьше- ни  точности способа, в качестве лактатдегидрогеназы используют D-лак- татдегидрогеназу из Lactobacillus leichmannii DSM 2699, Lactobacillus lactis DSM 20072,Lactobaqlllus tarum DSM 20174, Leuconostoc mesen- teroides DSM 20193, Pediococcus pen- tosaceus 20290 с активностью 250- 20000 ед/л, при этом используют (в конечной концентрации), ммоль/л:
    Буферное вещество L-Аланин
    Никотинамидаденин- динуклеотид восстановленный
    Малатдегидрогвназа oi -Кетоглутарат L- Аспартат
    10-500 50-1000
    0,01-0,25
    100-20000 ед/л 1 ,5-30 20-500
    Таблица 1
SU843784992A 1983-08-22 1984-08-21 Способ определени глутамат-пируват- и глутамат-оксалоацетаттрансаминазы SU1431690A3 (ru)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE19833330246 DE3330246A1 (de) 1983-08-22 1983-08-22 Verfahren und reagenz zur bestimmung von transaminasen

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU1431690A3 true SU1431690A3 (ru) 1988-10-15

Family

ID=6207132

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU843784992A SU1431690A3 (ru) 1983-08-22 1984-08-21 Способ определени глутамат-пируват- и глутамат-оксалоацетаттрансаминазы

Country Status (13)

Country Link
US (1) US4728604A (ru)
EP (1) EP0139985B1 (ru)
JP (1) JPS6078598A (ru)
AT (1) ATE31427T1 (ru)
AU (1) AU548110B2 (ru)
CA (1) CA1225316A (ru)
CS (1) CS257782B2 (ru)
DD (1) DD222332A5 (ru)
DE (2) DE3330246A1 (ru)
ES (1) ES535299A0 (ru)
SU (1) SU1431690A3 (ru)
YU (1) YU143584A (ru)
ZA (1) ZA846478B (ru)

Families Citing this family (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0387697A3 (en) * 1989-03-13 1991-11-13 Abbott Laboratories Determination of aminotranferases
JPH05505108A (ja) * 1990-03-01 1993-08-05 バクスター、ダイアグノスティックス、インコーポレイテッド 反応副生成物を酵素アッセイのための校正試薬として使用する方法
DE4427492A1 (de) * 1994-08-03 1996-02-08 Boehringer Mannheim Gmbh Verfahren zur Analyse einer medizinischen Probe unter Vermeidung von Störbeiträgen aufgrund von Hämolyse
JP6339789B2 (ja) * 2013-10-23 2018-06-06 株式会社カイノス Ａｌｔ活性測定試薬およびその試薬を用いたアラニンアミノトランスフェラーゼ活性の測定方法。

Family Cites Families (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3527332A (en) * 1966-06-30 1970-09-08 Calbiochem Method for assaying glutamate pyruvate transaminase
BE786291A (fr) * 1971-07-20 1973-01-15 Technicon Instr Compositions de diagnostic pour determination de la glutamate-oxalate-transaminase (got) et de la glutamate-pyruvate-transaminase (gpt)
IT1162349B (it) * 1979-07-17 1987-03-25 Biodata Spa Metodo per la determinazione delle transaminasi e relativo kit diagnostico

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
Патент US 4235962, кл. С 12 Q 1/52, 1980. *

Also Published As

Publication number Publication date
ATE31427T1 (de) 1988-01-15
ES8504939A1 (es) 1985-05-16
ES535299A0 (es) 1985-05-16
DD222332A5 (de) 1985-05-15
JPH0453519B2 (ru) 1992-08-26
AU548110B2 (en) 1985-11-21
EP0139985B1 (de) 1987-12-16
EP0139985A1 (de) 1985-05-08
CS257782B2 (en) 1988-06-15
US4728604A (en) 1988-03-01
DE3468126D1 (en) 1988-01-28
CA1225316A (en) 1987-08-11
ZA846478B (en) 1986-04-30
AU3197484A (en) 1985-02-28
YU143584A (en) 1988-10-31
JPS6078598A (ja) 1985-05-04
DE3330246A1 (de) 1985-03-14
CS629784A2 (en) 1987-11-12

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Cooper et al. The direct synthesis of phospho enol pyruvate from pyruvate by Escherichia coli
US3806416A (en) Creatine amidohydrolase and process for its preparation
Schellenberger Structure and mechanism of action of the active center of yeast pyruvate decarboxylase
Tanner et al. Isotope effects and the identification of catalytic residues in the reaction catalyzed by glutamate racemase
Pecher et al. On the redox control of synthesis of anaerobically induced enzymes in enterobacteriaceae
Buchanan et al. A comparison of clostridial ferredoxins
JP5524865B2 (ja) メバロン酸、３−ハイドロキシメチルグルタリルコエンザイムａおよびコエンザイムａの測定方法ならびに測定試薬
Wong et al. Enzyme-catalyzed organic synthesis: regeneration of deuterated nicotinamide cofactors for use in large-scale enzymatic synthesis of deuterated substances
Hegeman et al. Mandelic acid racemase from Pseudomonas putida. Purification and properties of the enzyme
Cooper et al. The utilization of itaconate by Pseudomonas sp
Krakow et al. Glyoxylic acid carboligase: an enzyme present in glycolate-grown Escherichia coli
Asano et al. Orientation of the cell membrane in ghosts and electron transport particles of Mycobacterium phlei
JPS6031472B2 (ja) 酸性ウリカ−ゼ
Reeves et al. Occurrence and function of isocitritase and malate synthetase in bacteria
Conover et al. Exogenous ligand binding to the [Fe4S4] cluster in Pyrococcus furiosus ferredoxin
SU1431690A3 (ru) Способ определени глутамат-пируват- и глутамат-оксалоацетаттрансаминазы
Tuominen et al. Pyruvate Kinase of the Spore-forming Bacterium, Bacillus licheniformis: I. PURIFICATION, STABILITY, REGULATION OF SYNTHESIS, AND EVIDENCE FOR MULTIPLE MOLECULAR STATES
Burton et al. Utilization of acetate by Beggiatoa
Jagannathan et al. Carbohydrate metabolism in citric acid fermentation. 5. Purification and properties of Zwischenferment from Aspergillus niger
Nyns et al. The Bacterial Oxidation of Vitamin B6: VIII. Enzymatic Breakdown of α-(N-Acetylaminomethylene) Succinic Acid
Gray et al. Metabolism of alloxanic acid in a soil microorganism
Roodman et al. A temperature-sensitive thy mutant blocked in the synthesis of thymidylate synthetase
GB2096989A (en) Choline derivatives and a process for their preparation
JPH05176797A (ja) コレステロールの定量法および定量用試薬
US4550079A (en) Determination of L(+)-tartrate or D(+)-malate with L(+)-tartrate dehydrogenase