UA46689C2 - Спосіб експресії рекомбінантного поліпептиду рослинною або бактеріальною клітиною-хазяїном, спосіб одержання та вивільнення рекомбінантного поліпептиду з рекомбінантного злитого поліпептиду, спосіб виготовлення їжі на основі модифікованого насіння, спосіб одержання ферменту, зв'язаного з масляним тілом, спосіб експресії рекомбінантного поліпептиду, зв`язаного з масляним тілом, химерна днк, експресуюча касета, спосіб одержання трансгенної рослини, культура рослинних клітин - Google Patents
Спосіб експресії рекомбінантного поліпептиду рослинною або бактеріальною клітиною-хазяїном, спосіб одержання та вивільнення рекомбінантного поліпептиду з рекомбінантного злитого поліпептиду, спосіб виготовлення їжі на основі модифікованого насіння, спосіб одержання ферменту, зв'язаного з масляним тілом, спосіб експресії рекомбінантного поліпептиду, зв`язаного з масляним тілом, химерна днк, експресуюча касета, спосіб одержання трансгенної рослини, культура рослинних клітин Download PDFInfo
- Publication number
- UA46689C2 UA46689C2 UA93003022A UA93003022A UA46689C2 UA 46689 C2 UA46689 C2 UA 46689C2 UA 93003022 A UA93003022 A UA 93003022A UA 93003022 A UA93003022 A UA 93003022A UA 46689 C2 UA46689 C2 UA 46689C2
- Authority
- UA
- Ukraine
- Prior art keywords
- specified
- dna sequence
- dna
- recombinant
- polypeptide
- Prior art date
Links
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims abstract description 172
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 title claims abstract description 100
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 title claims abstract description 88
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 77
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims abstract description 10
- 235000013305 food Nutrition 0.000 title claims abstract description 7
- 230000004927 fusion Effects 0.000 title claims description 68
- 230000014509 gene expression Effects 0.000 title claims description 43
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims description 27
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims description 27
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 title claims description 15
- 230000009261 transgenic effect Effects 0.000 title claims description 7
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 160
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 110
- 238000009826 distribution Methods 0.000 claims abstract 3
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 claims abstract 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 claims description 108
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 claims description 98
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 claims description 58
- 101710089395 Oleosin Proteins 0.000 claims description 58
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 26
- 230000009466 transformation Effects 0.000 claims description 22
- 238000013518 transcription Methods 0.000 claims description 17
- 230000035897 transcription Effects 0.000 claims description 17
- 230000001105 regulatory effect Effects 0.000 claims description 15
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 claims description 14
- 102000029816 Collagenase Human genes 0.000 claims description 12
- 108060005980 Collagenase Proteins 0.000 claims description 12
- 229960002424 collagenase Drugs 0.000 claims description 11
- 238000012546 transfer Methods 0.000 claims description 10
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 claims description 9
- 230000007017 scission Effects 0.000 claims description 9
- 108010074860 Factor Xa Proteins 0.000 claims description 8
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 claims description 8
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 claims description 8
- 230000007704 transition Effects 0.000 claims description 8
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims description 6
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 6
- 230000012010 growth Effects 0.000 claims description 6
- 230000007226 seed germination Effects 0.000 claims description 5
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims description 5
- 108090000190 Thrombin Proteins 0.000 claims description 4
- 238000000227 grinding Methods 0.000 claims description 4
- 238000002955 isolation Methods 0.000 claims description 4
- 229960004072 thrombin Drugs 0.000 claims description 4
- 238000003780 insertion Methods 0.000 claims description 2
- 230000037431 insertion Effects 0.000 claims description 2
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims 9
- 108090000746 Chymosin Proteins 0.000 claims 2
- 102000015696 Interleukins Human genes 0.000 claims 2
- 108010063738 Interleukins Proteins 0.000 claims 2
- 108091036060 Linker DNA Proteins 0.000 claims 2
- 101000712605 Theromyzon tessulatum Theromin Proteins 0.000 claims 2
- 229940122388 Thrombin inhibitor Drugs 0.000 claims 2
- 239000013043 chemical agent Substances 0.000 claims 2
- 229940080701 chymosin Drugs 0.000 claims 2
- 238000012258 culturing Methods 0.000 claims 2
- 230000035784 germination Effects 0.000 claims 2
- GNOLWGAJQVLBSM-UHFFFAOYSA-N n,n,5,7-tetramethyl-1,2,3,4-tetrahydronaphthalen-1-amine Chemical compound C1=C(C)C=C2C(N(C)C)CCCC2=C1C GNOLWGAJQVLBSM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 239000003868 thrombin inhibitor Substances 0.000 claims 2
- 241001310771 Astata Species 0.000 claims 1
- 102000007625 Hirudins Human genes 0.000 claims 1
- 108010007267 Hirudins Proteins 0.000 claims 1
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 claims 1
- 238000004113 cell culture Methods 0.000 claims 1
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 claims 1
- WQPDUTSPKFMPDP-OUMQNGNKSA-N hirudin Chemical compound C([C@@H](C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N1[C@@H](CCC1)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC=1C=CC(OS(O)(=O)=O)=CC=1)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(N)=O)NC(=O)[C@H](CC=1NC=NC=1)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)[C@H]1N(CCC1)C(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H]1N(CCC1)C(=O)[C@@H](NC(=O)CNC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H]1NC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)[C@H](CC(N)=O)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H]([C@@H](C)CC)NC(=O)[C@@H]2CSSC[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@H](C(NCC(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N2)=O)CSSC1)C(C)C)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H]1NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CC(N)=O)NC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H]([C@@H](C)O)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CC=2C=CC(O)=CC=2)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@@H](N)C(C)C)C(C)C)[C@@H](C)O)CSSC1)C(C)C)[C@@H](C)O)[C@@H](C)O)C1=CC=CC=C1 WQPDUTSPKFMPDP-OUMQNGNKSA-N 0.000 claims 1
- 229940006607 hirudin Drugs 0.000 claims 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 claims 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 abstract description 12
- 239000004365 Protease Substances 0.000 abstract description 12
- 239000000463 material Substances 0.000 abstract description 6
- 102000007056 Recombinant Fusion Proteins Human genes 0.000 abstract description 5
- 108010008281 Recombinant Fusion Proteins Proteins 0.000 abstract description 5
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 abstract description 2
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 abstract 1
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 113
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 113
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 98
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 77
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 76
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 description 70
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 43
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 34
- 125000001931 aliphatic group Chemical group 0.000 description 31
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 25
- 238000013519 translation Methods 0.000 description 22
- 230000014616 translation Effects 0.000 description 22
- 108091026890 Coding region Proteins 0.000 description 19
- 239000013612 plasmid Substances 0.000 description 19
- 108020001507 fusion proteins Proteins 0.000 description 18
- 102000037865 fusion proteins Human genes 0.000 description 18
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 18
- -1 aliphatic amino acid Chemical class 0.000 description 16
- 244000061176 Nicotiana tabacum Species 0.000 description 15
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 14
- 235000002637 Nicotiana tabacum Nutrition 0.000 description 14
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 14
- 239000002299 complementary DNA Substances 0.000 description 14
- 241000894007 species Species 0.000 description 13
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 11
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 11
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 11
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 11
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 11
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 11
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 11
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 11
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 description 10
- 238000010367 cloning Methods 0.000 description 10
- 108020004705 Codon Proteins 0.000 description 9
- 244000000626 Daucus carota Species 0.000 description 8
- 235000002767 Daucus carota Nutrition 0.000 description 8
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 8
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 8
- 210000004899 c-terminal region Anatomy 0.000 description 8
- 238000010276 construction Methods 0.000 description 8
- 230000010354 integration Effects 0.000 description 8
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 8
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 7
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 7
- 239000003550 marker Substances 0.000 description 7
- 108020004999 messenger RNA Proteins 0.000 description 7
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 7
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 6
- 108091034117 Oligonucleotide Proteins 0.000 description 6
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 6
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 6
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 6
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 description 6
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 6
- 229930027917 kanamycin Natural products 0.000 description 6
- 229960000318 kanamycin Drugs 0.000 description 6
- SBUJHOSQTJFQJX-NOAMYHISSA-N kanamycin Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CN)O[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O[C@@H]2[C@@H]([C@@H](N)[C@H](O)[C@@H](CO)O2)O)[C@H](N)C[C@@H]1N SBUJHOSQTJFQJX-NOAMYHISSA-N 0.000 description 6
- 229930182823 kanamycin A Natural products 0.000 description 6
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 6
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 6
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 6
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 description 6
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 6
- 238000012216 screening Methods 0.000 description 6
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 6
- 230000002103 transcriptional effect Effects 0.000 description 6
- 150000003626 triacylglycerols Chemical class 0.000 description 6
- 239000013598 vector Substances 0.000 description 6
- 108010025815 Kanamycin Kinase Proteins 0.000 description 5
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 5
- 108010016634 Seed Storage Proteins Proteins 0.000 description 5
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 5
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 5
- 108091006116 chimeric peptides Proteins 0.000 description 5
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 description 5
- 238000002741 site-directed mutagenesis Methods 0.000 description 5
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 5
- 240000002791 Brassica napus Species 0.000 description 4
- 235000004977 Brassica sinapistrum Nutrition 0.000 description 4
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 4
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 4
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 4
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 4
- FPPNZSSZRUTDAP-UWFZAAFLSA-N carbenicillin Chemical compound N([C@H]1[C@H]2SC([C@@H](N2C1=O)C(O)=O)(C)C)C(=O)C(C(O)=O)C1=CC=CC=C1 FPPNZSSZRUTDAP-UWFZAAFLSA-N 0.000 description 4
- 229960003669 carbenicillin Drugs 0.000 description 4
- 230000008859 change Effects 0.000 description 4
- 238000004520 electroporation Methods 0.000 description 4
- 239000010408 film Substances 0.000 description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 4
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000000047 product Substances 0.000 description 4
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108091032973 (ribonucleotides)n+m Proteins 0.000 description 3
- 241000341924 Buthus paris Species 0.000 description 3
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 206010020649 Hyperkeratosis Diseases 0.000 description 3
- 239000008346 aqueous phase Substances 0.000 description 3
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 3
- 238000013461 design Methods 0.000 description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 3
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 3
- 108091008146 restriction endonucleases Proteins 0.000 description 3
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 3
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 3
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 2
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 2
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 2
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 2
- 102000003960 Ligases Human genes 0.000 description 2
- 108090000364 Ligases Proteins 0.000 description 2
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 2
- NWBJYWHLCVSVIJ-UHFFFAOYSA-N N-benzyladenine Chemical compound N=1C=NC=2NC=NC=2C=1NCC1=CC=CC=C1 NWBJYWHLCVSVIJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000000636 Northern blotting Methods 0.000 description 2
- 108700026244 Open Reading Frames Proteins 0.000 description 2
- 238000002105 Southern blotting Methods 0.000 description 2
- 241000607479 Yersinia pestis Species 0.000 description 2
- 238000009825 accumulation Methods 0.000 description 2
- 239000003242 anti bacterial agent Substances 0.000 description 2
- 239000003146 anticoagulant agent Substances 0.000 description 2
- 229940127219 anticoagulant drug Drugs 0.000 description 2
- 239000012062 aqueous buffer Substances 0.000 description 2
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 2
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 2
- 239000013599 cloning vector Substances 0.000 description 2
- 238000012790 confirmation Methods 0.000 description 2
- 230000001276 controlling effect Effects 0.000 description 2
- 230000009089 cytolysis Effects 0.000 description 2
- 210000000805 cytoplasm Anatomy 0.000 description 2
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 2
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 2
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 2
- 238000005188 flotation Methods 0.000 description 2
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 2
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 2
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000035772 mutation Effects 0.000 description 2
- 238000005191 phase separation Methods 0.000 description 2
- 230000008488 polyadenylation Effects 0.000 description 2
- 238000003752 polymerase chain reaction Methods 0.000 description 2
- 230000008569 process Effects 0.000 description 2
- 230000010076 replication Effects 0.000 description 2
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 2
- 239000006152 selective media Substances 0.000 description 2
- 238000012163 sequencing technique Methods 0.000 description 2
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 2
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 2
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 239000005631 2,4-Dichlorophenoxyacetic acid Substances 0.000 description 1
- 101710112984 20 kDa protein Proteins 0.000 description 1
- 229930024421 Adenine Natural products 0.000 description 1
- GFFGJBXGBJISGV-UHFFFAOYSA-N Adenine Chemical compound NC1=NC=NC2=C1N=CN2 GFFGJBXGBJISGV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001817 Agar Polymers 0.000 description 1
- 241000082175 Arracacia xanthorrhiza Species 0.000 description 1
- 241000168823 Asida Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 108010006654 Bleomycin Proteins 0.000 description 1
- ZOXJGFHDIHLPTG-UHFFFAOYSA-N Boron Chemical compound [B] ZOXJGFHDIHLPTG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000283725 Bos Species 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 235000017399 Caesalpinia tinctoria Nutrition 0.000 description 1
- 240000006432 Carica papaya Species 0.000 description 1
- 235000009467 Carica papaya Nutrition 0.000 description 1
- 241000701489 Cauliflower mosaic virus Species 0.000 description 1
- ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N Chlorine atom Chemical compound [Cl] ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000132536 Cirsium Species 0.000 description 1
- 108020004635 Complementary DNA Proteins 0.000 description 1
- 229920000742 Cotton Polymers 0.000 description 1
- 244000102216 Crateva tapia Species 0.000 description 1
- 235000003495 Crateva tapia Nutrition 0.000 description 1
- 108010066133 D-octopine dehydrogenase Proteins 0.000 description 1
- 108020003215 DNA Probes Proteins 0.000 description 1
- 239000003298 DNA probe Substances 0.000 description 1
- 238000001712 DNA sequencing Methods 0.000 description 1
- YQYJSBFKSSDGFO-UHFFFAOYSA-N Epihygromycin Natural products OC1C(O)C(C(=O)C)OC1OC(C(=C1)O)=CC=C1C=C(C)C(=O)NC1C(O)C(O)C2OCOC2C1O YQYJSBFKSSDGFO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000000731 Fagus sylvatica Species 0.000 description 1
- 235000010099 Fagus sylvatica Nutrition 0.000 description 1
- 101710160621 Fusion glycoprotein F0 Proteins 0.000 description 1
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 1
- 108700007698 Genetic Terminator Regions Proteins 0.000 description 1
- 244000020551 Helianthus annuus Species 0.000 description 1
- 235000003222 Helianthus annuus Nutrition 0.000 description 1
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 description 1
- 102000012745 Immunoglobulin Subunits Human genes 0.000 description 1
- 108010079585 Immunoglobulin Subunits Proteins 0.000 description 1
- 108091092195 Intron Proteins 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 1
- 239000000232 Lipid Bilayer Substances 0.000 description 1
- 241000526003 Minuca osa Species 0.000 description 1
- 101710159910 Movement protein Proteins 0.000 description 1
- 101710202365 Napin Proteins 0.000 description 1
- 206010028980 Neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 102000003797 Neuropeptides Human genes 0.000 description 1
- 108090000189 Neuropeptides Proteins 0.000 description 1
- 101710152904 Oleosin 1 Proteins 0.000 description 1
- 108020005187 Oligonucleotide Probes Proteins 0.000 description 1
- 241000201976 Polycarpon Species 0.000 description 1
- 108020004518 RNA Probes Proteins 0.000 description 1
- 239000003391 RNA probe Substances 0.000 description 1
- 240000005499 Sasa Species 0.000 description 1
- 238000012300 Sequence Analysis Methods 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108091081024 Start codon Proteins 0.000 description 1
- 241000388430 Tara Species 0.000 description 1
- 108700009124 Transcription Initiation Site Proteins 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101710090398 Viral interleukin-10 homolog Proteins 0.000 description 1
- JLCPHMBAVCMARE-UHFFFAOYSA-N [3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-hydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methyl [5-(6-aminopurin-9-yl)-2-(hydroxymethyl)oxolan-3-yl] hydrogen phosphate Polymers Cc1cn(C2CC(OP(O)(=O)OCC3OC(CC3OP(O)(=O)OCC3OC(CC3O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)C(COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3CO)n3cnc4c(N)ncnc34)n3ccc(N)nc3=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3ccc(N)nc3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)O2)c(=O)[nH]c1=O JLCPHMBAVCMARE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960000643 adenine Drugs 0.000 description 1
- 239000000853 adhesive Substances 0.000 description 1
- 230000001070 adhesive effect Effects 0.000 description 1
- 239000012711 adhesive precursor Substances 0.000 description 1
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 1
- 239000008272 agar Substances 0.000 description 1
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 239000003708 ampul Substances 0.000 description 1
- 238000000137 annealing Methods 0.000 description 1
- 229940088710 antibiotic agent Drugs 0.000 description 1
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 1
- 230000003115 biocidal effect Effects 0.000 description 1
- 230000033228 biological regulation Effects 0.000 description 1
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 description 1
- 229960001561 bleomycin Drugs 0.000 description 1
- OYVAGSVQBOHSSS-UAPAGMARSA-O bleomycin A2 Chemical compound N([C@H](C(=O)N[C@H](C)[C@@H](O)[C@H](C)C(=O)N[C@@H]([C@H](O)C)C(=O)NCCC=1SC=C(N=1)C=1SC=C(N=1)C(=O)NCCC[S+](C)C)[C@@H](O[C@H]1[C@H]([C@@H](O)[C@H](O)[C@H](CO)O1)O[C@@H]1[C@H]([C@@H](OC(N)=O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1)O)C=1N=CNC=1)C(=O)C1=NC([C@H](CC(N)=O)NC[C@H](N)C(N)=O)=NC(N)=C1C OYVAGSVQBOHSSS-UAPAGMARSA-O 0.000 description 1
- 229910052796 boron Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000000969 carrier Substances 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 210000000170 cell membrane Anatomy 0.000 description 1
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 description 1
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 1
- 229960005091 chloramphenicol Drugs 0.000 description 1
- WIIZWVCIJKGZOK-RKDXNWHRSA-N chloramphenicol Chemical compound ClC(Cl)C(=O)N[C@H](CO)[C@H](O)C1=CC=C([N+]([O-])=O)C=C1 WIIZWVCIJKGZOK-RKDXNWHRSA-N 0.000 description 1
- 239000000460 chlorine Substances 0.000 description 1
- 229910052801 chlorine Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000007906 compression Methods 0.000 description 1
- 238000005520 cutting process Methods 0.000 description 1
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 1
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000001514 detection method Methods 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- 238000001493 electron microscopy Methods 0.000 description 1
- 210000002257 embryonic structure Anatomy 0.000 description 1
- 239000011536 extraction buffer Substances 0.000 description 1
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 1
- DMYHGDXADUDKCQ-UHFFFAOYSA-N fenazaquin Chemical compound C1=CC(C(C)(C)C)=CC=C1CCOC1=NC=NC2=CC=CC=C12 DMYHGDXADUDKCQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000011049 filling Methods 0.000 description 1
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 1
- 230000037433 frameshift Effects 0.000 description 1
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 1
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 1
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 1
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 1
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 1
- 230000008570 general process Effects 0.000 description 1
- 239000004009 herbicide Substances 0.000 description 1
- 239000005556 hormone Substances 0.000 description 1
- 229940088597 hormone Drugs 0.000 description 1
- 238000009396 hybridization Methods 0.000 description 1
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 1
- 125000004435 hydrogen atom Chemical class [H]* 0.000 description 1
- 125000001165 hydrophobic group Chemical group 0.000 description 1
- 230000014726 immortalization of host cell Effects 0.000 description 1
- 230000001900 immune effect Effects 0.000 description 1
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 description 1
- JTEDVYBZBROSJT-UHFFFAOYSA-N indole-3-butyric acid Chemical compound C1=CC=C2C(CCCC(=O)O)=CNC2=C1 JTEDVYBZBROSJT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000000977 initiatory effect Effects 0.000 description 1
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 1
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 1
- 238000011081 inoculation Methods 0.000 description 1
- 230000000749 insecticidal effect Effects 0.000 description 1
- 238000005304 joining Methods 0.000 description 1
- OOYGSFOGFJDDHP-KMCOLRRFSA-N kanamycin A sulfate Chemical compound OS(O)(=O)=O.O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CN)O[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O[C@@H]2[C@@H]([C@@H](N)[C@H](O)[C@@H](CO)O2)O)[C@H](N)C[C@@H]1N OOYGSFOGFJDDHP-KMCOLRRFSA-N 0.000 description 1
- 229960002064 kanamycin sulfate Drugs 0.000 description 1
- 239000010410 layer Substances 0.000 description 1
- 239000002502 liposome Substances 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 210000001161 mammalian embryo Anatomy 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 1
- 125000001360 methionine group Chemical group N[C@@H](CCSC)C(=O)* 0.000 description 1
- 101150115039 mig gene Proteins 0.000 description 1
- 238000002703 mutagenesis Methods 0.000 description 1
- 231100000350 mutagenesis Toxicity 0.000 description 1
- 108010058731 nopaline synthase Proteins 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 101150055581 obp gene Proteins 0.000 description 1
- 239000002751 oligonucleotide probe Substances 0.000 description 1
- 210000003463 organelle Anatomy 0.000 description 1
- 230000002018 overexpression Effects 0.000 description 1
- 238000010422 painting Methods 0.000 description 1
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 1
- 239000000813 peptide hormone Substances 0.000 description 1
- 239000012071 phase Substances 0.000 description 1
- 239000013600 plasmid vector Substances 0.000 description 1
- 230000010152 pollination Effects 0.000 description 1
- 229920002401 polyacrylamide Polymers 0.000 description 1
- 244000144977 poultry Species 0.000 description 1
- 238000004321 preservation Methods 0.000 description 1
- 238000010298 pulverizing process Methods 0.000 description 1
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 1
- 238000010188 recombinant method Methods 0.000 description 1
- 230000001850 reproductive effect Effects 0.000 description 1
- 238000011160 research Methods 0.000 description 1
- 210000003705 ribosome Anatomy 0.000 description 1
- 230000021749 root development Effects 0.000 description 1
- 210000002955 secretory cell Anatomy 0.000 description 1
- 238000004062 sedimentation Methods 0.000 description 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 1
- 239000008223 sterile water Substances 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 239000002344 surface layer Substances 0.000 description 1
- 230000002123 temporal effect Effects 0.000 description 1
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 1
- 239000010409 thin film Substances 0.000 description 1
- 238000000844 transformation Methods 0.000 description 1
- UFTFJSFQGQCHQW-UHFFFAOYSA-N triformin Chemical compound O=COCC(OC=O)COC=O UFTFJSFQGQCHQW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- 235000015112 vegetable and seed oil Nutrition 0.000 description 1
- 239000008158 vegetable oil Substances 0.000 description 1
- 230000017260 vegetative to reproductive phase transition of meristem Effects 0.000 description 1
- 210000003462 vein Anatomy 0.000 description 1
- 108700026220 vif Genes Proteins 0.000 description 1
- 238000001262 western blot Methods 0.000 description 1
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Изобретение относится к классу генов, называемому генами протеинов масляных тел, в частности, олеозинов, на характерных свойствах которых основан заявленный способ получения рекомбинантных протеинов, при котором представляющий интерес протеин можно легко отделить от других компонентов клетки-хозяина. Способ состоит в том, что рекомбинантный полипептид експрессируется в форме рекомбинантного слитого полипептида, содержащего протеин масляного тела и представляющий интерес протеин. Далее, способ включает распределение слитого полипептида в липидную фазу, содержащую масляные тела. Масляные тела, далее, легко отделить от остального клеточного материала. Представляющий интерес полипептид выделяют, обрабатывая слитый протеин протеазой, способной распознавать протеолитический сайт распознавания протеина масляного тела, ближайший к N-концу полипептида, представляющего интерес. Предложены также химерная ДНК, экспрессирующая кассета и культура растительных клеток для осуществления указанного способа, а также способ изготовления пищи на основе модифицированных семян растений.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| UA93003022A UA46689C2 (uk) | 1993-06-18 | 1993-06-18 | Спосіб експресії рекомбінантного поліпептиду рослинною або бактеріальною клітиною-хазяїном, спосіб одержання та вивільнення рекомбінантного поліпептиду з рекомбінантного злитого поліпептиду, спосіб виготовлення їжі на основі модифікованого насіння, спосіб одержання ферменту, зв'язаного з масляним тілом, спосіб експресії рекомбінантного поліпептиду, зв`язаного з масляним тілом, химерна днк, експресуюча касета, спосіб одержання трансгенної рослини, культура рослинних клітин |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| UA93003022A UA46689C2 (uk) | 1993-06-18 | 1993-06-18 | Спосіб експресії рекомбінантного поліпептиду рослинною або бактеріальною клітиною-хазяїном, спосіб одержання та вивільнення рекомбінантного поліпептиду з рекомбінантного злитого поліпептиду, спосіб виготовлення їжі на основі модифікованого насіння, спосіб одержання ферменту, зв'язаного з масляним тілом, спосіб експресії рекомбінантного поліпептиду, зв`язаного з масляним тілом, химерна днк, експресуюча касета, спосіб одержання трансгенної рослини, культура рослинних клітин |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| UA46689C2 true UA46689C2 (uk) | 2002-06-17 |
Family
ID=74201296
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| UA93003022A UA46689C2 (uk) | 1993-06-18 | 1993-06-18 | Спосіб експресії рекомбінантного поліпептиду рослинною або бактеріальною клітиною-хазяїном, спосіб одержання та вивільнення рекомбінантного поліпептиду з рекомбінантного злитого поліпептиду, спосіб виготовлення їжі на основі модифікованого насіння, спосіб одержання ферменту, зв'язаного з масляним тілом, спосіб експресії рекомбінантного поліпептиду, зв`язаного з масляним тілом, химерна днк, експресуюча касета, спосіб одержання трансгенної рослини, культура рослинних клітин |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| UA (1) | UA46689C2 (ru) |
-
1993
- 1993-06-18 UA UA93003022A patent/UA46689C2/uk unknown
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| AU773736B2 (en) | Novel expression cassette for expressing genes in plant seed | |
| CN1906296B (zh) | 在转基因植物中产生载脂蛋白的方法 | |
| JPH04502861A (ja) | 植物および植物細胞中での非相同タンパク類の生産 | |
| JPS60500438A (ja) | 植物細胞を形質転換するためのプラスミド | |
| JP3639592B2 (ja) | 植物中の高価値ペプチドの担体用の油体タンパク質 | |
| CN102753011B (zh) | 在植物中血管生成素的表达 | |
| JP2007325590A (ja) | 植物によって生産される組換え前十二指腸リパーゼおよびペプチド誘導体、それらの取得方法およびそれらの用途 | |
| KR20100132516A (ko) | 식물에서 인간 단백질, 특히 곡물 내배유에서 인간 재조합 리소좀 효소의 제조를 위한 방법 | |
| JP2002518055A (ja) | 植物選択マーカーおよび植物形質転換方法 | |
| JP5497353B2 (ja) | 外来タンパク質の分泌方法 | |
| CN118325926B (zh) | 二化螟唾液蛋白二硫键异构酶在提高烟草对草地贪夜蛾和蚜虫抗性中的应用及方法 | |
| US20080104725A1 (en) | Methods For The Modulation of Oleosin Expression In Plants | |
| CN102851306B (zh) | 用于生产蛋白的转基因芦荟植物及其相关的方法 | |
| CN103865936B (zh) | 控制植物叶片转绿的基因及其使用方法和应用 | |
| WO2002090386A2 (en) | Regulatory protein involved in pectin modification | |
| UA46689C2 (uk) | Спосіб експресії рекомбінантного поліпептиду рослинною або бактеріальною клітиною-хазяїном, спосіб одержання та вивільнення рекомбінантного поліпептиду з рекомбінантного злитого поліпептиду, спосіб виготовлення їжі на основі модифікованого насіння, спосіб одержання ферменту, зв'язаного з масляним тілом, спосіб експресії рекомбінантного поліпептиду, зв`язаного з масляним тілом, химерна днк, експресуюча касета, спосіб одержання трансгенної рослини, культура рослинних клітин | |
| RU2201449C2 (ru) | Слитый полипептид, способный к целенаправленному переносу к масляному телу, химерная днк-контрукция, экспрессирующая кассета | |
| CN115160422A (zh) | 甘薯耐盐抗旱相关蛋白IbMYB44及其编码基因与应用 | |
| JP3927975B2 (ja) | 植物中の高価値ペプチドの担体用の油体タンパク質 | |
| KR100974302B1 (ko) | 페투인이 발현된 감자 식물체 | |
| JP2001507928A (ja) | 植物により生成された膵リパーゼ及び／又は組換えコリパーゼ及び由来ポリペプチドとそれらの取得方法及び利用 | |
| KR100333315B1 (ko) | 식물에서 가치있는 펩타이드의 운반체인 기름체 단백질 | |
| AU678136C (en) | Oil-body proteins as carriers of high-value peptides in plants | |
| WO2006095749A1 (ja) | 植物でのペプチドの発現・集積方法 | |
| KR20100073281A (ko) | 인간 락토페린 및 유산균 유래의 β-갈락토시다제 단백질을생산하는 식물체의 제조방법 및 상기 방법에 의해 제조된 식물체 |