BE449962A

BE449962A -

Info

Publication number: BE449962A
Authority: BE

Description

" Procédé de production de protéines, de protéides, ou de leurs dérivés, acétylés ".

On sait que l'on peut acétyler avec ménagement les grou- pes NH2 et OH de composés organiques en faisant agir sur eux du cétène . On a ainsi la possibilité d'introduire des radi- caux acétyle dans des molécules sensibles qui, comme les al- bumines, les matières albuminoldes et leurs dérivés, ne peu- vent pas être traités ou ne peuvent l'être que difficilement, par les méthodes d'aoétylation habituelles. Etant donné que les propriétés et le comportement de telles matières à poids moléculaire élevé peuvent être influencés considérablement par la présence de groupes NH2 et OH, les méthodes qui modi- fient ces groupes fonctionnels par substitution ont précisé- ment ici un intérêt spécial.

En ce qui concerne la classe des matières albuminoïdes, de tels composés ont une importance toute particulière parles buts techniques les plus divers.

On a découvert que, par l'action de oétène sur les pro- téines, les protéides et leurs dérivés, mais en particulier sur la caséine et les produits à base de caséine ou sur la paraoaséine et les produits à base de paraoaséine, en main- tenant la structure de poids moléculaire élevé et en évitant des réactions de dégradation lorsqu'on change les conditions d'essai, telles que la température, le solvant, la concentra- tion des ions d@hydrogène et en ajoutant des substances ayant des effets catalytiques, comme la pyridine, on peut obtenir

des produits acétylés à des degtés différents, jusqu'à une teneur en acétyle d'environ 5 pour cent en poids.

Les radicaux acétyle introduits, suivant les exemples ci-après, dans la molécule d'albumine en portions en poids différemment impor- tantes sont principalement fixés sur les groupes NH2 libres et sur les groupes OH aliphatiques ou aramatiques du corps albuminolde considéré.

Les produits de substitution acétylés mêmes des diverses espèces d'albumine conviennent excellemment comme matière pre- mière pour d'autres produits de transformation des protéines, vu qu'ils empêchent que des composés capables de réagir atta- quent les groupes NH2 et OH, et favorisent ainsi une réaction sur les groupes acides COOH de la molécule d'albumine . Il est à remarquer de plus que les N-acétyles et 0-acétyles introduits se distinguent par des résistances différentes à l'égard des agents hydrolyseurs. Les produits albuminoïdes acétylés résultants sont, suivant le degré de leur acétyla- tion, fortement différenciés tant par rapport à la matière première qu'entre eux, non pas seulement au point de vue chi- mique, mais également au point de vue physique.

Ainsi se modi- fient par exemple avec l'augmentation du degré d'acétylation du corps albuminolde , son pouvoir gonflant, son pouvoir d'ab- sorption à l'égard de l'eau, et son point isoélectrique. Ce dernier subit par l'introduction des groupes acétyle un dépla- cement important vers le côté de la faible valeur du pH. La @@ caséine acide ayant un point isoélectrique pour une valeur du pH de 4,6 possède, après acêtylation, le même point isoéleotri- que pour une valeur du pH de 3,5 à 3,8. La solubilité de la mo- lécule d'albumine à l'égard des alcalis se modifie de la même manière avec l'augmentation de son degré @@@ d'acétylation.

Ainsi, des produits peu acétylés de la oaséine présentent une solubilité minimum dans la lessive de soude, tandis que des produits de la caséine acétylés au maximum nécessitent pour la dissolution dans la lessive de soude une quantité de les- sive environ double de celle qui est nécessaire pour une ca- séine de composition normale. De la caséine acétylée ayant une teneur en acétyle de 0,33 à 0,66 millièmes de molécule- gramme par gramme ne peut plus du tout être dissoute dans la lessive, mais présente encore seulement de faibles phénomènes de gonflement.

Les propriétés différenciées par rapport à celles des protéines de structure naturelle, propriétés qui peuvent être modifiées dans une large mesure suivant la fraction ou portion en poids radicaux acétyle introduite dans la molécule totale @@@@ font apparaître les protéines acétylées comme des matiè-

res premières de valeur pour les buts techniques les plus di- vers. Par la nidification du pouvoir gonflant ainsi que par la diminution partielle du pouvoir absorbant à l'égard de l'eau, les proétines acétylées sont particulièrement appropriées pour la fabrication de masses analogues à de la résine artificiel- le à base d'albumine. Pour les mêmes raisons, elles peuvent être employées avec avantage oomme matière première dans la production de fibres artificielles d'albumine.

Toutefois, leur solubilité dans un mélange d'acétone, de pyridine et d'eau se révèle tout spécialement importante pour la valorisation technique des protéines acétylées. Grâce à ces conditions.de solubilité, les protéines aoétylées peuvent être employées dans des conditions particulièrement favorables pour la pro- duotion de fibres artificielles d'albumine par le procédé du filage à sec. De plus, les protéines acétylées sont aptes, en raison de leurs conditions de solubilité, à servir d'a- gents d'animalisation.

Exemple 1.

On fait gonfler 25 gr. de caséine dans environ 100 ce d'eau ; on dissout ensuite, en remuant, avec 25 cc de NaOH 2n, et l'on introduit, en remuant énergiquement)en l'espace d'une demi-heure , environ 10 gr. de oétène . Ensuite, après la di- lution de la solution réactionnelle par adjonction prudente d'acide chlorhydrique dilué, le produit acétylé est précipité, bien lavé à l'eau à plusieurs reprises, essoré sur un enton- noir-filtre et séché à 40 dans un courant d'air. Il contient plus d'un millième de molécule-gramme d'acétyle par gramme.

La teneur.en acétyle est déterminée par élimination (sépara- tion) des radicaux acétyle par de la lessive de soude,distil- lation et titrage de l'acide acétique résultant.

Exemple 2.

On fait gonfler 25 gr. de caséine dans environ 100 cc d'eau ; on dissout ensuite, en remuant, avec 8,5 cc de NaOH2n, et l'on introduit alors, du céténè, en remuant énergiquement, en l'espace d'une demi-heure. La suite du traitement du produit acétylé a lieu de façon analogue à l'exemple 1. Le produit acétylé de la caséine ainsi obtenu contient 0,5 millième de molécule-gramme d'acétyle par gramme.

Exemple 3.

On fait gonfler 50 gr. de caséine dans environ 200 cc. d'eau; on ajoute à la caséine gonflée 25 ce de pyridine et l'on introduit dans le tout du cétène pendant une heure. Le produit isolé suivant l'exemple 1 contient 0,8 millième de molécule-gramme d'acétyle par gramme .

Exemple 4.

On fait gonfler 25 gr. de caséine dans environ 100 cc d'eau; on dissout ensuite, en remuant, avec 8,5 cc. de NaOH2n et l'on introduit alors , tout en maintenant constante la valeur du pH en ajoutant goutte à goutte de la lessive diluée de soude, du cétène pendant 2 heures. Le produit acétylé)isolé suivant l'exemple 2.contient un millième de molécule-gramme d'acétyle par gramme.

REVENDICATIONS.

---------------
1. Procédé de production de protéines ,de protéides, ou de leurs dérivés, acétylés, caractérisé en ce que la protéine, la protéide ou leurs dérivés sont @ soumis à un traitement par du cétène ou des cétènes.

2. A titre particulier, mais non limitatif, les modes de réalisation du procédé selon l'invention tels qu'ils sont décrits plus haut, comme exemples, sous 1 à 4.

**ATTENTION** fin du champ DESC peut contenir debut de CLMS **.

Claims

3. Les protéines, protéides et leurs dérivés, acétylés ob- tenus par le procédé selon l'une ou l'autre des revendications 1 et 2. **ATTENTION** fin du champ CLMS peut contenir debut de DESC **.