BRPI0809305B1 - processo de tratamento têxtil de uma etapa para biopolimento e remoção de peróxido de hidrogênio alvejante combinados - Google Patents
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Description
(54) Título: PROCESSO DE TRATAMENTO TÊXTIL DE UMA ETAPA PARA BIOPOLIMENTO E REMOÇÃO DE PERÓXIDO DE HIDROGÊNIO ALVEJANTE COMBINADOS (73) Titular: NOVOZYMES A/S, Companhia Dinamarquesa. Endereço: KrogshOivei 36, DK-2880 Bagsvaerd, DINAMARCA(DK) (72) Inventor: HARM ALBERTUS KUILDERD; GUIFANG WU; HAIJING LI; QUAN ZHOU.
Código de Controle: 9CE17AA6C00687E4 B250992AD503196A
Prazo de Validade: 10 (dez) anos contados a partir de 21/11/2018, observadas as condições legais
Expedida em: 21/11/2018
Assinado digitalmente por:
Alexandre Gomes Ciancio
Diretor Substituto de Patentes, Programas de Computador e Topografias de Circuitos Integrados “PROCESSO DE TRATAMENTO TÊXTIL DE UMA ETAPA PARA BIOPOLIMENTO E REMOÇÃO DE PERÓXIDO DE HIDROGÊNIO ALVEJANTE COMBINADOS”
Referência A Uma Lista De Sequências
Este pedido contém uma Lista de Sequências em forma legível por computador. A forma legível por computador é incorporada aqui por referência.
Campo Da Invenção
A presente invenção refere-se a métodos e composições para tratar têxtil e, mais particularmente, a métodos e composições para biopolimento e limpeza geral alvejante combinados em uma etapa, compreendendo tratar o têxtil com um sistema para remover peróxido de hidrogênio e um sistema enzimático para biopolimento.
Fundamentos Da Invenção
Usualmente, há um processo para remover o peróxido de hidrogênio residual após branqueamento. Há três espécies de maneira de fazer isto. Uma é lavando-se com água diversas vezes, uma é tratando-se o banho com agentes redutores e a outra é com o uso de catalase. A utilização de catalase tornou-se cada vez mais popular. O processo de preparação, que pode envolver desengomagem (para mercadorias tecidas), limpeza, branqueamento e limpeza geral alvejante, produz um têxtil adequado para tingimento. O BioPolimento é realizado antes ou após tingimento. Até agora a limpeza geral alvejante, o BioPolimento e tingimento são realizados em etapas separadas.
A. BioPolimento: O BioPolimento é um tratamento específico da superfície do fio, que melhora a qualidade do tecido com respeito a manuseio e aparência. Os mais importantes efeitos do BioPolimento podem ser caracterizados por menos encrespamento e Formação de pílulas, brilho/lustro
Petição 870180036338, de 03/05/2018, pág. 21/45 aumentado, melhorado manuseio do tecido, aumentada maciez durável e melhorada absorvência e água. O BioPolimento usualmente ocorre no processamento úmido da manufatura de tecidos tricotados e tecidos. O processamento úmido compreende tais etapas como, p. ex., desengomagem, limpeza, branqueamento, lavagem, tingimento/estampagem e acabamento.
B. Limpeza geral alvejante: A finalidade do branqueamento é completamente remover impurezas coloridas, melhorar a absorvência e obter adequada brancura e tingibilidade. A fim obterem-se tonalidades puras claras em uma variedade de fibras (particularmente em fibras naturais), é necessário branqueá-las antes do tingimento. Isto possibilita que se obtenha uma boa fibra básica. Por um ponto de vista ecológico e técnico, o peróxido de hidrogênio, seus derivativos e produtos de adição, que liberam peróxido, são geralmente usados para o processo de branqueamento. Entretanto, genericamente, o produto peróxido em excesso permanece na fibra e, quando isto ocorre, pode interferir com os e ter um efeito adversos sobre os tingimento subsequentes com corantes aniônicos, por exemplo, corantes reativos, onde o corante é em parte ou totalmente destruído. A destruição do H2O2 em excesso após branqueamento é referida como o processo de Limpeza geral alvejante. Isto pode ser feito aplicando-se uma catalase ao substrato. A fim de obterem-se resultados consistentes, de alta qualidade, com quantidades comerciais de têxteis, as etapas de Limpeza geral alvejante ou BioPolimento são usualmente realizadas separadamente porque é muito difícil combinaremse processos enzimáticos, devido a restrições de processamento relacionadas com o pH.
C. Tingimento: O tingimento de têxteis é com frequência considerado ser a única etapa mais importante e dispendiosa da manufatura de tecidos e roupas têxteis. As principais classes de corantes são azo (mono, di, tri etc.), carbonila (derivativos de antraquinona e indigo), cianina, di e trifenilmetano e ftalocianina. Todos estes corantes contêm grupos cromóforos, que dão origem a cor. Estas estruturas químicas constituem diversas classes de corante celulósico, isto é, corantes vat, enxofre, azóico, direto e reativo, como definido no Colour Index. Três destes tipos de corante envolvem um mecanismo de oxidação/redução, isto é, corantes vat, enxofre e azóico. A finalidade da etapa de oxidação/redução destes procedimentos de tingimento é mudar a matéria corante entre uma forma insolúvel e uma forma solúvel.
O procedimentos de processamento e tingimento são realizados em um modo de batelada ou contínuo, com o tecido sendo contatado pela corrente de processamento líquida em largura aberta ou forma de corda. Nos métodos contínuos, um saturador é usado para aplicar produtos químicos ao tecido, após o que o tecido é aquecido em uma câmara, onde a reação química ocorre. Uma seção de lavagem então prepara o tecido para a próxima etapa de processamento. O processamento de batelada geralmente ocorre em um banho de processamento, por meio do qual o tecido é circulado através do banho. Após um período de reação, os produtos químicos são drenados, o tecido enxaguado e o próximo produto químico é aplicado. O processamento de batelada-almofada descontínuo envolve uma aplicação contínua do produto químico de processamento, seguido por um período de permanência que, no caso de batelada-básica fria, poderia ser um ou mais dias.
Independentemente de se métodos de batelada, contínuo ou batelada básica descontínua são usados, as etapas de limpeza geral alvejante, biopolimento e tingimento não têm sido até agora compatíveis, devido à larga variação de condições presentes em cada uma das etapas. Consequentemente, tem sido necessário enxaguar ou de outro modo tratar o tecido ou substituir as soluções de tratamento entre de limpeza geral alvejante, biopolimento e tingimento. Assim, há necessidade na arte de harmonização destas três etapas, de modo que elas possam ser realizadas em um único banho, quer simultânea ou sequencialmente, a fim de encurtar o tempo de processamento, conservar os materiais e reduzir a corrente residual.
Sumário Da Invenção
Portanto, a presente invenção provê um processo de uma etapa para biopolimento e limpeza geral alvejante combinados de tratar têxtil, compreendendo tratar o têxtil com (i) um sistema para remover peróxido de hidrogênio e (ii) um sistema enzimático para biopolimento, em que o sistema para remover peróxido de hidrogênio e o sistema para biopolimento são adicionados simultânea ou sequencialmente a uma única solução.
O processo de biopolimento e limpeza geral alvejante pode ser ainda combinado com a etapa de tingimento e realizado em uma única solução. Um processo para limpeza geral alvejante, biopolimento e tingimento combinados de tratamento de têxtil, compreendendo (i) adicionar dentro da solução aquosa um sistema enzimático para remover peróxido de hidrogênio, (ii) adicionar um sistema enzimático para biopolimento, em que a etapa (i) e (ii) ocorrem simultânea ou sequencialmente em uma única solução contendo o têxtil, e (iii) suplementar a solução aquosa com uma ou mais matérias corantes e incubar o têxtil por um tempo suficiente para obter têxtil tingido.
Preferivelmente, a matéria corante é corante reativo. Preferivelmente, o sistema para remover peróxido de hidrogênio é o sistema enzimático que compreende catalase e o sistema enzimático para biopolimento compreende celulase e/ou protease.
Preferivelmente, o sistema para remover peróxido de hidrogênio é agente de redução química e o sistema enzimático para biopolimento é celulase e/ou protease.
Preferivelmente, o têxtil é tecido contendo celulose ou celulósico, tal como algodão, viscose, raiom, rami, linho, lyocell ou suas misturas, ou misturas de qualquer uma destas fibras junto com fibras sintéticas ou outras fibras naturais.
Preferivelmente, a celulase é derivada de espécies de Humicola, Thermomyces, Bacillus, Trichoderma, Fusarium, Myceliophthora, Phanerochaete, Irpex, Scytalidium, Schizophillum, Penicillium, Thielavia, Aspergillus, ou Geotricum, e, mais preferivelmente, a celulase é derivada de Thielavia terrestis, Myceliophthora thermophila, Humicola insolens, Trichoderma reesei, Trichoderma harzianum, Aspergillus aculeatus e Aspergillus niger.
Preferivelmente, a catalase é derivada de bactérias tais como cepa Bacillus, Pseudomonas ou cepa Streptomyces', levedura tais como Candida, Kluyveromyces, Pichia, Saccharomyces, Yarrowia ou Schizosaccharomyces', fungicos tais como Acremonium, Aspergillus, Coprinus, Aureobasidium, Bjerkandera, Humicola, Ceriporiopsis, Coriolus, Cryptococcus, Filibasidium, Fusarium, Magnaporthe, Mucor, Myceliphthora, Neocallimastix, Neurospora, Paecilomyces, Penicillium, Phanerochaete, Phlebia, Piromyces, Pleurotus, Schizophillum, Talaromyces, Thermoascus, Thielavia, Tolypocladium, Trametes ou Trichoderma', ou animal tal como fígado de porco, fígado de gado. A presente invenção provê ainda uma composição enzimática compreendendo (i) um sistema para remover peróxido de hidrogênio e (ii) um sistema enzimático para biopolimento. O sistema para remover peróxido de hidrogênio pode ser catalase ou agente de redução química. O agente de redução química é preferivelmente hipossulfato de sódio, enquanto o sistema enzimático para biopolimento é preferivelmente celulase.
Quando biopolimento e limpeza geral alvejante ocorrem simultânea ou sequencialmente na mesma solução de tratamento, em comparação com os processos tradicionais envolvendo biopolimento e limpeza geral alvejante separados, uma etapa de ajuste de pH e etapa de ajuste de temperatura são evitadas na presente invenção. Outra vantagem da invenção é que o tempo do processo é economizado/reduzido, visto que o biopolimento e Limpeza geral alvejante podem ser realizados simultaneamente. Os métodos e composições da presente invenção de combinar biopolimento e limpeza geral alvejante em uma etapa assim economiza tempo, energia e água. Além disso, quando a etapa de tingimento é combinada com limpeza geral alvejante e biopolimento na mesma solução de tratamento toma o processo mesmo mais eficiente.
Descrição Detalhada Da Invenção
Têxteis
No contexto da invenção, o termo “têxtil” refere-se a tecidos.
O tecido pode ser construído de fibras por operações de tecelagem, tricotamento ou não-tecido. A tecelagem e tricotamento requerem fio como consumo, enquanto que o tecido não-tecido é o resultado da ligação aleatória de fibras (o papel pode ser imaginado como não-tecido). No presente contexto, o termo “tecido” é também destinado a incluir fibras e outros tipos de tecidos processados.
O tecido tecido é construído por “trama” ou fios tecidos entre fios de urdidura estirados na direção longitudinal da tecelagem. Os fios de urdidura devem ser dimensionados antes da tecedura, a fim de lubrificá-los e protegê-los da abrasão na inserção de alta velocidade dos fios de trama durante a tecelagem. O fio de trama pode ser tecido através dos fios de urdidura em um modo “sobre um - sob o seguinte” (tecedura plana) ou por “sobre um - sob dois” (sarja) ou qualquer outra miríade de permutações. A resistência, textura e padrão são relacionados não somente com o tipo/qualidade do fio, mas também com o tipo de tecedura. Geralmente, vestidos, camisas, calças, lençóis, toalhas, cortinas etc. são produzidos de tecido tecido.
O tricotamento forma um tecido unindo-se entre si laços de fio intertravantes. O oposto a tecedura, que é construída de dois tipos de fio e tem muitas “extremidades”, o tecido tricotado é produzido de um único cordão contínuo de fio. Como com a tecelagem, há muitas diferentes maneiras de entrelaçar fios entre si e as propriedades finais do tecido são dependentes tanto do fio como do tipo de tricotagem. Roupa de baixo, suéteres, meias, camisas esporte, suéteres para atletas etc. são derivadas de tecidos tricotados.
Os tecidos não-tecidos são lâminas de tecido feitas ligando-se e/ou entrelaçando-se fibras e filamentos por processos mecânicos, térmicos, químicos ou mediados por solvente. O tecido resultante pode ser na forma de estruturas, laminados ou películas semelhantes a folha contínua. Exemplos típicos são toalhas, esfregões, roupões cirúrgicos, fibras para o modo “ambientalmente amigável”, meio de filtragem, roupas de cama, materiais de cobertura, apoio para tecidos bidimensionados e muitos outros.
De acordo com a invenção, o método da invenção pode ser aplicado a qualquer tecido conhecido na arte (tecido, tricotado ou não-tecido). Em particular o processo da presente invenção pode ser aplicado a tecidos contendo celulose ou celulósicos, tais como algodão, viscose, raiom, rami, linho, lyocell (p. ex., Tencel, produzido por Courtaulds Fibers) ou suas misturas ou misturas de quaisquer destas fibras junto com fibras sintéticas (p. ex., poliéster, poliamida, náilon) ou outras fibras naturais, tais como lã e seda, tais como misturas de viscose/algodão, misturas de lyocell/algodão, misturas de viscose/lã, misturas de lyocell/lã, misturas de algodão/lã; flax (linho), rami e outros tecidos baseados em fibras celulósicas, incluindo todas misturas de fibras celulósicas com outras fibras tais como lã, poliamida, fibras acrílicas e de poliéster, p. ex., misturas de viscose/algodão/poliéster, misturas de lã/algodão/poliéster, misturas de linho/algodão etc. O termo “lã” significa qualquer produto de cabelo animal comercialmente útil, por exemplo, lã de carneiro, camelo, coelho, cabra, lhama e conhecido como lã de merino, lã Shetland, lã de caxemira, lã de alpaca, pelo de cabra angorá etc. e inclui fibra de lã e cabelo animal. O método da invenção pode ser usado com material de lã ou cabelo animal na forma de tecido de topo, fibra, fio ou tecido ou tricotado. O tratamento enzimático pode também ser realizado em rebanho solto ou em fibras feitas de material de lã ou cabelo animal. O tratamento pode ser realizado em muitos diferentes estágios de processamento. O tecido a ser alvejado pode ser tingido ou não tingido. De acordo com a invenção, o têxtil pode ser desengomado, limpado e/ou alvejado em meio aquoso, na presença de uma enzima oxidante de ácido graxo.
Composição enzimática
Como usado na presente invenção, uma composição enzimática compreende um sistema de enzimas de biopolimento e um sistema de remoção de peróxido de hidrogênio, que possam ser formulado como uma formulação líquida (p. ex., aquoso), sólida, gel, em pasta ou de produto seco. Portanto, as composições de enzimas pode compreender uma ou mais enzimas de biopolimento e uma ou mais enzimas para remover peróxido de hidrogênio ou um ou mais agentes químicos de redução para remover peróxido de hidrogênio.
O “sistema de enzimas de biopolimento” compreende uma ou mais enzima(s) de biopolimento, tais como celulase, protease. O “sistema de remoção de peróxido de hidrogênio” compreende uma ou mais enzima(s), tais como catalase e/ou agente(s) de redução química para remover peróxido de hidrogênio, que pode também ser referido como “sistema de limpeza geral alvejante”.
Enzimas de Biopolimento:
O processo da invenção compreende tratamento de celulase e/ou protease do tecido.
A celulase é geralmente usada em processo de biopolimento para tecidos celulósicos semelhantes a têxteis e misturas de tecidos celulósicos/fibras sintéticas, enquanto a protease é usada no processo de resistência ao encolhimento para fibras de proteína naturais, tais como lã e seda. Preferivelmente, a celulase junto com a protease podem ser usadas em processo de biopolimento de misturas de fibras celulósicas com outras fibras, tais como misturas de tecidos celulósicos/lã, misturas de tecidos celulósicos/fibras sintéticas/lã etc.
Celulase
O termo “celulase” indica uma enzima que contribui para a hidrólise da celulose, tal como celobioidrolase (abreviada como “CBH”, Enzyme Nomenclature E.C. 3.2.2.91), uma endoglicanase (a seguir abrevidada como “EG”, E.C. 3.2.1.4) ou uma beta-glicosidade (abreviado como “BG”, E.C. 3.2.1.21). As celulases são classificadas em uma série de famílias de enzima abrangendo atividades endo e exo, bem como capacidade de hidrolisar celobiose. A celulase usada na prática da presente invenção pode ser derivada de microorganismos que são sabidos serem capazes de produzir enzimas celulolíticas, tais como, p. ex., espécies de Humicola, Thermomyces, Bacillus, Trichoderma, Fusarium, Myceliophthora, Phanerochaete, Irpex, Scytalidium, Schizophillum, Penicillium, Thielavia, Aspergillus, ou Geotricum, particularmente Humicola insolens, Fusarium oxysporum, ou Trichoderma reesei. Exemplos não limitantes de celulases adequadas são descritos na Patente U.S. No. 4,435,307; Pedido de patente europeu No. 0 495 257; Pedido de patente PCT No. WO 91/17244, WO 91/17243, WO 98/12307; e Pedido de patente europeu No. EP-A2-271 004.
As celulases usadas nesta invenção podem ser monocomponente ou multicomponentes. Monocomponente, é uma celulase que é essencialmente livre de outras proteínas, em particular outras celulases. As enzimas monocomponente podem ser preparadas economicamente por tecnologia de DNA recombinante, isto é, elas podem ser produzidas por clonagem de uma sequência de DNA codificando o monocomponente, subsequentemente transformando-se uma célula hospedeira adequada com a sequência de DNA e expressando-se o componente no hospedeiro. As celulases de multicomponentes contêm mais do que uma celulase. As celulases de multicomponentes podem ser misturas de duas ou mais celulases ou podem ser derivadas de cepa tipo selvagem.
A sequência de DNA codificando para uma celulase útil pode, por exemplo, ser isolada selecionando-se uma biblioteca de cDNA do microorganismo em questão e separando-se os clones expressando a apropriada atividade enzimática (isto é, atividade de celulase).
Uma sequência de DNA codificando para uma enzima homóloga, isto é, uma sequência de DNA análoga, pode ser obtenível de outros microorganismos. Por exemplo, a sequência de DNA pode ser derivada selecionando-se similarmente uma biblioteca de cDNA de outro fungo, tal como uma cepa de um Aspergillus sp., em particular uma cepa de A. aculeatus ou A. niger, uma cepa de Trichoderma sp., em particular uma cepa de T. reesei, T. viride, T. longibrachiatum, T. harzianum ou T. koningii ou uma cepa de Neocallimastix sp., uma Piromyces sp., uma Penicillium sp., uma Agaricus sp., ou uma Phanerochaete sp.
Preferivelmente, a celulase é derivada de ou produzível por uma cepa de Scytalidium (f. Humicola), Fusarium, Myceliophthora, mais preferivelmente derivada de ou produzível por Scytalidium thermophilum (f. Humicola insolens), Fusarium oxysporum ou Myceliophthora themophila, muitíssimo preferivelmente de Humicola insolens, DSM 1800, Fusarium oxysporum, DSM2672, ou Myceliophthora themophila, CBS117.65.
Em uma forma de realização da invenção, a celulase é uma endoglicanase, preferivelmente celulase da família 45 EG, tal como a sequência aminoácida da endoglicanase Thielavia terrestis, mostrada na SEQ ID No. 1 (como descrito no WO 96/29397), ou é análoga de dita endoglicanase, que é pelo menos 60% homóloga à sequência mostrada na SEQ ID No. 1, reage com um anticorpo criado contra dita endoglicanase e/ou é codificada por uma sequência de DNA, que hibridiza com a sequência de DNA codificando dita endoglicanase. Em outra forma de realização da invenção, a celulase é uma endoglicanase compreendendo a sequência aminoácida da endoglicanase Humicola insolens, mostrada na SEQ ID No. 2 (como descrito no WO 91/17243) ou é um análogo de dita endoglicanase, que é pelo menos 60% homóloga à sequência mostrada na SEQ ID No. 2, reage com um anticorpo criado contra dita endoglicanase e/ou é codificada por uma sequência de DNA que hibridiza com a sequência de DNA codificando dita endoglicanase. Em uma outra forma de realização da invenção, a celulases usadas na invenção são produto enzimático de celulase de multicomponentes comercialmente disponível, tal como Cellusoft L, Cellish L (Novozymes A/S, Dinamarca), Primafast 100, Primafast 200 (Genencor Intemational Inc.), Rocksoft ACE (Dyadic) e Youteer 800 (Youteer Co. Ltd, China).
A célula hospedeira que é transformada com a sequência de DNA é preferivelmente uma célula eucariótica, em particular uma célula fungica, tal como uma célula fungica ou fungica filamentosa. Em particular, a célula pode pertencer a uma espécie de Aspergilus ou Trichoderma, muitíssimo preferivelmente Aspergillus oryzae ou Aspergillus niger. As células fungicas podem ser transformadas por um processo envolvendo formação do protoplasto e transformação de protoplasto, seguido por regeneração da parede celular de uma maneira por si conhecida. O uso de Aspergillus como um microorganismo hospedeiro é descrito na PE 238 023 (Novo Nordisk A/S), cujo conteúdo é por este meio incorporado por referência. A célula hospedeira pode também ser uma célula de levedura, p. ex., uma cepa de Saccharomyces, em particular Saccharomyces cerevisiae, Saccharomyces kluyveri ou Saccharomyces uvarum, uma cepa de Schizosaccharomyces sp., tal como Schizosaccharomyces pombe, uma cepa de Hansenula sp., Pichia sp., Yarrowia sp. tal como Yarrowia lipolytica, ou Kluyveromyces sp. tal como Kluyveromyces lactis.
No contexto, um análogo das proteínas compreende “proteínas variantes”. Em algumas formas de realização preferidas, as proteínas variantes diferem de uma proteína precursora, p. ex., uma proteína tipo selvagem, e entre si por um pequeno número de resíduos aminoácidos. No presente contexto, o termo “homólogo” ou “sequência homóloga” é destinado a indicar uma sequência aminoácida diferindo de outra proteína por um ou mais resíduos aminoácidos, preferivelmente 1, 2, 3, 4, 5, 10, 20, 30, 40, 50 ou mais resíduos aminoácidos. Por exemplo, em algumas formas de realização, as proteínas variantes têm uma a dez diferenças da proteína precursora. A sequência homóloga pode ser uma resultando da modificação de uma sequência aminoácida mostrada nestas listagens, p. ex., envolvendo substituição de um ou mais resíduos aminoácidos em um ou mais diferentes sítios da sequência aminoácida, deleção de um ou mais resíduos aminoácidos numa ou noutra ou em ambas as extremidades da enzima ou em um ou mais sítios da sequência aminoácida, ou inserção de um ou mais resíduos aminoácidos em um ou mais sítios da sequência aminoácida.
Entretanto, como será evidente para a pessoa hábil, as mudanças aminoácidas são preferivelmente de uma natureza menos importante, isto é, substituições aminoácidas conservativas que não afetam significativamente a dobragem ou atividade da proteína, pequenas deleções, tipicamente de um a cerca de 30 aminoácidos; pequenas extensões amino ou carboxil-terminais, tais como um resíduo de metionina de terminal amino, um pequeno peptídeo ligador de até cerca de 20 - 25 resíduos ou uma pequena extensão que facilita a purificação, tal como um trato de poli-histidina, um epítopo antigênico ou um domínio de ligação. Vide em geral Ford et al., Protein Expression e Purification 2: 95-107, 1991. Exemplos de substituições conservativas estão dentro do grupo de aminoácidos básicos (tais como arginina, lisina, histidina), aminoácidos ácidos (tais como ácido glutâmico e ácido aspártico), aminoácidos polares (tais como glutamina e asparagina), aminoácidos hidrofóbicos (tais como leucina, isoleucina, valina), aminoácidos aromáticos (tais como fenialanina, triptofano, tirosina) e pequenos aminoácidos (tais como glicina, alanina, serina, treonina, metionina).
A modificação da sequência aminoácida pode adequadamente ser realizada modificando-se a sequência de DNA codificando a enzima, p. ex., por mutagênese dirigida ao sítio ou aleatória ou uma combinação destas técnicas, de acordo com procedimentos bem conhecidos. Altemativamente, a sequência homóloga pode ser uma de uma enzima derivada de outra origem que não as celulases correspondendo às sequências aminoácidas mostradas em cada uma das listagens de sequências mostradas a seguir, respectivamente. Assim, “homólogo” pode, p. ex., indicar um polipeptídeo codificado por DNA, que hibridiza na mesma sonda que o DNA codificando para a celulase com a sequência aminoácida em questão, sob condições especificadas (tais como pré-embebimento em 5 x SSC e pré-hibridização por lha ~40 °C em uma solução de 20% de formamida, 5 x solução de Denhardt, 50 mM fosfato de sódio, pH 6,8 e 50 mg de DNA de timo de bezerro, seguido por hibridização na mesma solução suplementada com 100 mM ATP por 18 h a ~40 °C). A sequência homóloga normalmente exibirá um grau de homologia (em termos de identidade) de pelo menos 50%, tal como pelo menos 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90% ou mesmo 95% com as sequências aminoácidas mostradas em cada uma das listagens de sequência mostradas a seguir, respectivamente.
A homologia referida acima é determinada como o grau de identidade entre as duas sequências indicando uma derivação da primeira sequência da segunda. A homologia pode adequadamente ser determinada por meio de programas de computador conhecidos na arte, tais como GAP, providos no pacote de programa GCG (Needleman, S. B. e Wunsch, CD., Joumal of Molecular Biology, 48: 443-453, 1970).
Proteases
Qualquer protease adequada para uso na presente invenção pode ser empregada.
As proteases adequadas incluem aquelas de origem animal, vegetal ou microbiana, preferivelmente de origem microbiana. Preferivelmente, a protease pode ser uma serina protease ou uma metaloprotease, mais preferivelmente uma protease microbiana alcalina ou uma protease semelhante a tripsina. Exemplos de proteases incluem aminopeptidases, incluindo prolil aminopeptidase (3.4.11.5), X-pro aminopeptidase (3.4.11.9), leucil aminopeptidase bacteriana (3.4.11.10), aminopeptidase termofílica (3.4.11.12), lisil aminopeptidase (3.4.11.15), triptofanil aminopeptidase (3.4.11.17) e metionil aminopeptidase (3.4.11.18); serina endopeptidases, incluindo quimotripsina (3.4.21.1 ), tripsina (3.4.21.4), cucumisina (3.4.21.25), braquiurina (3.4.21.32), cerevisina (3.4.21.48) e subtilisina (3.4.21.62); cisteína endopeptidases, incluindo papaína (3.4.22.2), ficaína (3.4.22.3), quimopapaína (3.4.22.6), asclepaína (3.4.22.7), actinidaína (3.4.22.14), caricaína (3.4.22.30) e ananaína (3.4.22.31); endopeptidases aspárticas, incluindo pepsina A (3.4.23.1 ), Aspergillopepsina I (3.4.23.18), Penicilopepsina (3.4.23.20) e Sacaropepsina (3.4.23.25); e metaloendopeptidases, incluindo Bacilolisina (3.4.24.28).
Proteases comercialmente disponíveis incluem Alcalase, Savinase, Primase, Duralase, Esperase, Kanase, e Durazim (disponíveis na Novozymes A/S), Maxatase, Maxacal, Maxapem, Properase, Purafect, Purafect OxP, FN2, FN3 e FN4 (disponíveis na Genencor Intemational Inc.).
Também úteis na presente invenção são as variantes de protease, tais como aquelas descritas na EP 130.756 (Genentech), EP 214.435 (Henkel), WO 87/04461 (Amgen), WO 87/05050 (Genex), EP 251.446 (Genencor), EP 260.105 (Genencor), Thomas et al., (1985), Nature. 318, p. 375-376, Thomas et al., (1987), J. Mol. Biol., 193, pp. 803-813, Russel et al., (1987), Nature, 328, p. 496-500, WO 88/08028 (Genex), WO 88/08033 (Amgen), WO 89/06279 (Novozymes A/S), WO 91/00345 (Novozymes A/S), EP 525 610 (Solvay) e WO 94/02618 (Gist-Brocades N.V.). A atividade das proteases pode ser determinada como descrito em Methods of Enzymatic Analysis, terceira edição, 1984, Verlag Chemie, Weinheim, vol. 5.
Sistema de limpeza geral alvejante
O sistema de limpeza geral alvejante pode ser enzima de limpeza geral alvejante e/ou agente redutor químico, para remover o peróxido de hidrogênio em solução.
Enzimas de limpeza geral alvej antes
Enzimas de limpeza geral alvejante referem-se a enzimas que podem catalisar a conversão de peróxido de hidrogênio em água e oxigênio, tais como catalase (EC 1.11.1.6). Catalases preferidas que são adequadas para uso em um processo de acordo com a presente invenção são catalases que são derivadas de bactérias tais como Bacillus, cepa Pseudomonas ou Streptomyces', levedura tal como Candida, Kluyveromyces, Pichia, Saccharomyces, Yarrowia ou Schizosaccharomyces·, fungicas tais como cepa Acremonium, Scytalidium, Aspergillus, Coprinus, Aureobasidium, Bjerkandera, Humicola, Ceriporiopsis, Coriolus, Cryptococcus, Filibasidium, Fusarium, Magnaporthe, Mucor, Myceliphthora, Neocallimastix, Neurospora, Paecilomyces, Penicillium, Phanerochaete, Phlebia, Piromyces, Pleurotus, Schizophillum, Talaromyces, Thermoascus, Thielavia, Tolypocladium, Trametes ou Trichoderma', ou animal tal como pig liver, beef lever. Exemplos não limitativos de catalases adequadas são descritos em WO 92/17571, CN 1563373, US 2003100112-A1, EP1336659-A, US2003074697Al, US6201167-B1, US6022721-A, EP931831-A, JP11046760-A,
WO9317721-A, WO9309219-A, JP1086879-A e/ou JP63003788-A.
Exemplos não limitativos são T 100; Oxy-Gone 400 (GCI); Fermcolase 1000 (Mitsubishi Gas Chemical) ou Thermocatalase CTL 200 ou JH CT 1800 (Mitsubishi Gas Chemical).
Em uma forma de realização da presente invenção, a catalase usada é derivada de Scytalidium thermophilum com SEQ ID No: 3 (como descrito na US 5.646.025), ou análoga ou proteínas particularmente variantes dela.
Dependendo da atividade da catalase e do pH do licor usado para aplicar a catalase, preferivelmente a quantidade de catalase usada é de 0,001 a 1 g/l, especialmente cerca de 5 g/l de licor usado para aplicar a catalase.
Agente de Redução Química
Sistema de redução química refere-se a quaisquer agente(s) de redução química para remover peróxido de hidrogênio catalisando a conversão de peróxido de hidrogênio em água e oxigênio. Preferivelmente, os agentes de redução podem ser aqueles largamente usados na indústria têxtil, como tiossulfato de sódio, bissulfato de sódio, hidrossulfito de sódio e hipossulfato de sódio etc.
Matéria corantes
Na prática da presente invenção, qualquer matéria corante pode ser usada que seja compatível com as condições usadas para biopolimento.
As matérias corantes convencionais, compreendendo um ou mais corantes reativos, tais como, p. ex., C. I. Reactive Red 1, 3, 6, 17, 120, 194, Blue 4, 19, 171 e 182, Black 5, Violet 5; corantes vat, tais como, p. ex., C. I. Vat Yellow 28, Orange 11 e 15, Blue 6, 16 e 20, Green 1 e 3, 8, Brown 1, Black 9, 27; direct dyes, tais como C. I. Direct Red 81, Yellow lie 28, Orange 39, Red 76, Blue 78, 86, 106, 107 e 108, Black 22; corantes de enxofre, tais como, p. ex., C. I. Sulfúr Black 1 e 11, Brown 1, Red 10; e corantes azóicos, tais como, p. ex., C. I. Coupling Components 5 e 13 em combinação com C. I. Azoic Diazo Components 44 e 45. Tais corantes são bem conhecidos na arte e são descritos, p. ex., em Shore, ed., Cellulosic Dyeing, Society of Dyers and Colorists, Alden Press, 1995; e em Colour Index, Society of Dyers and Colorists e American Association of Textile
Chemists and Colorists, Vols. 1 - 8 Suplementos, 1977-1988.
Componentes adicionais:
Em algumas formas de realização da invenção, a solução aquosa ou licor de lavagem compreende ainda outros componentes, incluindo, sem limitação, outras enzimas, bem como tensoativos, estabilizador, agente umectante, agentes dispersantes, agentes antiespuma, lubrificantes, sistemas reforçadores e similares ou uma mistura deles, que aumentam os processos de limpeza e/ou branqueamento e/ou provêem efeitos superiores relacionados com, p. ex., resistência, resistência a Formação de pílulas, absorvência de água e tingibilidade.
As enzimas podem ser isoladas de sua célula de origem ou podem ser recombinantemente produzidas e podem ser química ou geneticamente modificadas. Deve ser entendido que a quantidade de unidades de atividade enzimática para cada enzima adicional a ser usada nos métodos da presente invenção, em conjunto com uma enzima de biopolimento particular, pode ser facilmente determinada empregando-se ensaios convencionais.
Tensoativos adequados para uso na prática da presente invenção incluem, sem limitação, tensoativos não-iônicos, aniônicos, catiônicos e zuiteriônicos, que estão tipicamente presentes em uma concentração entre cerca de 0,2% a cerca de 15 % em peso, preferivelmente de cerca de 1% a cerca de 10 % em peso. Os tensoativos aniônicos incluem, sem limitação, alquilbenzenossulfonato linear, a-olefinsulfonato, alquil sulfato, (sulfato de álcool graxo), etoxissulfato de álcool, alcanossulfonato secundário, metil éster do ácido alfa-sulfo graxo, ácido alquil ou alquenilsuccínico e sabão. Tensoativos não-iônicos incluem, sem limitação, etoxilato de álcool, etoxilato de nonilfenol, alquilpoliglicosida, alquildimetilaminóxido, monoetanolamida do ácido graxo etoxilado, monoetanolamida do ácido graxo, amida do ácido poliidróxi alquil graxo e derivados de N-acil N-alquila de glicosamina (“glucamidas”).
Os sistemas reforçadores incluem, sem limitação, aluminossilicatos, silicatos, policarboxilatos e ácidos graxos, materiais tais como tetracetato de etilenodiamina e sequestrantes de íon metálico, tais como aminopolifosfonatos, particularmente ácido etilenodiamina tetrametileno fosfônico e ácido dietileno triamina pentametilenofosfônico, que são incluídos em uma concentração entre cerca de 5% a 80% em peso, preferivelmente entre 5% e cerca de 30 % em peso.
Agentes antiespuma incluem, sem limitação, silicones (Patente U.S. No. 3.933.671; DC-544 (Dow Corning), que são tipicamente incluídos em uma concentração entre cerca de 0,01% e cerca de 1 % em peso.
As composições podem também conter agentes de suspensão de sujeira, agentes de liberação de sujeira, abrilhantadores ópticos, abrasivos e/ou bactericidas. Todos tais componentes adicionais, adequados para uso têxtil, são bem conhecidos na arte.
Processo para limpeza geral alvejante de banho único e biopolimento
O processo da presente invenção de biopolimento e limpeza geral alvejante combinados de uma etapa ocorre após a etapa de branqueamento para tratar têxtil.
A maneira pela qual a solução aquosa contendo o sistema enzimático para sistema de BioPolimento e Limpeza geral alvejante é contatada com o têxtil dependerá de se o regime de processamento é contínuo, descontínuo, batelada-almofada ou batelada. Por exemplo, para processamento de batelada-almofada contínuo ou descontínuo, a solução de enzima aquosa é preferivelmente contida em um banho saturador e é aplicada continuamente ao tecido contendo algodão quando ele se desloca através do banho, durante cujo processo o tecido contendo algodão tipicamente absorve o licor de processamento em uma quantidade de 0,5 - 1,5 vezes seu peso. Nas operações de batelada, o tecido contendo algodão é exposto à solução enzimática por um período variando de cerca de 5 minutos a 24 horas em uma relação de licor-para-tecido de 4:1 - 50:1.
A solução aquosa ou licor de lavagem tipicamente tem um pH entre cerca de 4 e cerca de 11. Preferivelmente, o pH da composição de tratamento é entre cerca de 5 e cerca de 10, preferivelmente entre cerca de 5 a cerca de 9 e, muitíssimo preferivelmente, cerca de 6 a cerca de 7.
Em uma forma de realização, o método de banho único para tratar tecido contendo algodão é realizado em um pH abaixo de 9, mais preferivelmente, abaixo de 8 e, mesmo mais preferivelmente, abaixo de 7.
A temperatura em que os processos de Limpeza geral alvejante e BioPolimento combinados são realizados dependerá do processo usado. No caso de processo batelada-almofada frio, a temperatura para os processos de limpeza geral alvejante e biopolimento combinados é preferivelmente entre cerca de 15 °C e cerca de 65 °C e, muitíssimo preferivelmente, entre cerca de 25 °C e cerca de 60 °C. Para processos de batelada contínuos e outros, a temperatura para realizar os processos de limpeza geral alvejante e biopolimento combinados é preferivelmente entre cerca de 35 °C e cerca de 75 °C e, muitíssimo preferivelmente, entre cerca de 45 °C e cerca de 65 °C.
A enzima para biopolimento é geralmente adicionada em uma quantidade que é eficaz para gerar bastante efeito de biopolimento do material têxtil. A(s) enzima(s) podem preferivelmente ser dosadas em uma quantidade de 0,01 mg de proteína/1 a 1 g de proteína/1 do licor total, mais preferivelmente de 0,1 mg de proteína/1 a 300 mg de proteína/1, muitíssimo preferivelmente de 1 mg de proteína/1 a 150 mg de proteína/1.
A enzima para limpeza geral alvejante é geralmente adicionada em uma quantidade que é eficaz para remover peróxido de hidrogênio. A(s) enzima(s) podem preferivelmente ser dosadas em uma quantidade de cerca de 0,001 mg de proteína/1 a 1 g de proteína/1 do licor total, preferivelmente 0,01 mg de proteína/1 a lOOmg de proteína/1, muitíssimo preferivelmente 0,15 mg de proteína/1 a cerca de 1 mg de proteína/1.
O agente redutor químico para a limpeza geral alvejante pode ser dosado em uma quantidade de cerca de 0,01 g/1 a cerca de 10 g/1 do licor total, mais preferivelmente de cerca de 0,1 g/1 a cerca de 3 g/1, muitíssimo preferivelmente, de cerca de 0,5 g/1 a cerca de 1 g/1.
Deve ser entendido que a dosagem e concentração ótimas das enzimas, compostos alvejantes, estabilizadores de branqueamento, o volume da solução aquosa ou licor de lavagem e o pH e temperatura variarão, dependendo: da natureza da fibra, isto é, fibra bruta, fio ou têxtil; (ii) da enzima(s) particulares usada(s) e da atividade específica da enzima; (iii) das condições de temperatura, pH, tempo etc., em que o processamento ocorre; (iv) da presença de outros componentes no licor de lavagem; e (v) do tipo de regime de processamento usado, isto é, batelada-almofada contínua ou descontínua, ou batelada. A otimização das condições do processo pode ser determinada usando-se experimentação de rotina, tal como, estabelecendo-se uma matriz de condições e testando-se diferentes pontos na matriz. Por exemplo, a quantidade de enzima, a temperatura em que o contato ocorre e o tempo total do processamento podem ser variados, após o que os materiais celulósicos resultantes ou têxtil são avaliados quanto (a) resultado de Formação de pílulas; e (b) ppm de H2O2 residual.
Além disso, de acordo com a presente invenção, as etapas de limpeza geral alvejante, biopolimento e tingimento podem ser conseguidas em um único banho. Em uma forma de realização, (i) adicionando-se catalase e celulase para limpeza geral alvejante e biopolimento, uma primeira incubação é realizada por um tempo suficiente para remover o peróxido de hidrogênio residual, (ii) o licor de lavagem é então suplementado com matéria corante e uma segunda incubação é realizada por um tempo suficiente e sob condições apropriadas para obter-se tingimento eficaz. Preferivelmente, após adicionar catalase e celulase, o tempo de incubação para a etapa (i) não é menor do que minutos, de modo que a maior parte do peróxido de hidrogênio é removida. Mais preferivelmente, o tempo de incubação para a etapa (i) não é menor do que 10 minutos, mesmo mais preferivelmente não menos do que 15 minutos e não mais do que 2 horas. Muitíssimo preferivelmente, o tempo de incubação para a etapa (i) é de 10 - 20 minutos, a fim de remover quase todo o peróxido de hidrogênio e encurtar o inteiro tempo do processo.
Deve ser entendido que, antes da ou durante a etapa (ii) de tingimento, compreende ainda ajustar uma ou mais propriedades da composição do licor de lavagem, tal como intensidade iônica, adicionando-se sal. E as condições de incubação na etapa de tingimento pode também diferir com respeito a temperatura, agitação, pH, tempo e similar. Os desempenhos do biopolimento com enzimas ainda continua durante a incubação do processo de tingimento, de modo que o inteiro tempo do processo será encurtado.
Preferivelmente, a matéria corante usada na presente invenção é corante reativo, que funciona bem com a celulase descrita aqui.
O sal adicionado antes ou após a adição da matéria corante preferivelmente é NaCI ou Na2SO4, que assume o controle da absorção da matéria corante na fibra. A concentração de sal no licor de lavagem depende da concentração da matéria corante e de que espécie de corante é usada. Normalmente, quanto mais elevada concentração que é requerida da matéria corante, mais elevada é a concentração de sal necessária. Tipicamente, a matéria corante do licor de lavagem é 0,001 — 15%, preferivelmente 0,001 9% do peso do tecido. A concentração de sal (p. ex., Na2SO4) é de 10 - 100 g/i.
O licor de lavagem da etapa de tingimento preferivelmente tem um pH entre cerca de 5 e cerca de 8, muitíssimo preferivelmente entre cerca de 6 e cerca de 7.
A temperatura em que o subsequente tingimento é realizado pode ser entre cerca de 30 °C e cerca de 100 °C, preferivelmente entre cerca de 40 °C e cerca de 90 °C e, muitíssimo preferivelmente, entre cerca de 40 °C e cerca de 80 °C.
Deve ser entendido que, na maioria dos casos, o pH e a temperatura da etapa de limpeza geral alvejante e biopolimento são adequados para a etapa de tingimento, especialmente para corante reativo. Assim, não há necessidade de ajustar o pH e temperatura durante o tingimento.
O seguinte é destinado como ilustração não limitante da presente invenção.
EXEMPLOS
Materiais & Métodos
Enzimas
- Catalase A: Catalase com SEQ ID No:3
- Catalase TI00 (Genencor Intemational Inc)
- Catalase ASC 200 (Mitsubishi)
- Celulase Neutra B com SEQ ID No: 2
- Celulase Neutra A com SEQ ID No:l
- Celulase Ácida C: CELLUSOFT L(TM) (Novozymes A/S)
- Primafast Luna RL (Genencor Intemational Inc)
- IndiAge Max L (Genencor Intemational Inc)
Tecido
- 460-60 Tricôs de Interloque alvejados (Testfabrics, Inc.)
- Tecido tingido (Roupa comprada de Carrfour)
Matéria Corante
- RED BF-3B reativo (Arugs textile auxillary CO. LTD)
- Reactive Yellow BF-3R (Arugs Textile auxiliary CO. LTD)
- Reactive TQ blue G (Arugs textile auxiliary CO. LTD)
Tampão
2,716 g de fosfato diidrogenado de potássio e 0,201 g de hidróxido de sódio são dissolvidos em 1 1 de água deionizada.
g/l NAAC ajusta-se com HAC a pH 5
Métodos:
Atividade de catalase (Ensaio KCIU)
Quando usada de acordo com a presente invenção, a atividade da catalase pode ser medida em KCIU. Uma CIU decomporá um pmol de H2O2 por minuto a pH 7,0, 25 °C, enquanto a concentração de H2O2 diminui de 10,3 para 9,2 pmols por ml de mistura de reação.
A catalase catalisa a reação de primeira ordem:
H2O2 -> 2 H2O + O2
A degradação do peróxido de hidrogênio é monitorada usandose espectrofotometria a 240 nm. A extensão de tempo para uma diminuição especificada de absorção, em uma concentração de H2O2 especificada, é uma medida da atividade de catalase.
Reação
Concentração da enzima...... aproximadamente 100 ClU/ml
Concentração do substrato 10,3 mM H2O2 pH..........................................50 mM fosfato
Temperatura..........................25 °C
Detecção
Comprimento de onda...........240 nm
Intervalo de absorvência........0,450 - 0,400
Intervalo de tempo.................0,267 - 0,400 minutos (16 — 24 segundos)
Um folheto descrevendo este método analítico mais detalhadamente é disponível sob pedido a Novozymes A/S, Dinamarca, folheto este sendo por este meio incluído por referência.
Atividade de celulase (ECU)
Amostras de celulase são incubadas com um substrato de carboximetil celulose. A degradação do substrato resulta em uma redução de viscosidade, que é medida usando-se um viscosímetro de eixo-vibratório. A redução de viscosidade é proporcional à atividade de endocelulase.
A atividade de endocelulase de ECU é medida em relação a uma norma enzimática de Novozymes A/S.
| Condições de reação | |
| Temperatura | 40 °C |
| PH | 7,5 |
| Concentração substrato | 3,11% (m/V) |
| Tempo de incubação | 30 min |
| Concentração enzimática | 0,097- 0,181ECU/ml |
Um folheto descrevendo este método analítico mais detalhadamente é disponível sob pedido a Novozymes A/S, Dinamarca, folheto este sendo por este meio incluído por referência.
Atividade da celulase (EGU)
Amostras de celulase são incubadas com substrato de carboximetil celulose (CMC). Degradação do substrato resulta em uma redução da viscosidade, que é medida usando-se um viscosímetro de eixovibratório. A redução de viscosidade é proporcional à atividade de endoglucanase.
| Condições de Reação | |
| Temperatura | 40 °C |
| pH | 6,0 |
| Concentração substrato | 3,11% (p/v) |
| Concentração enzimática | 0,01 - 0,02 EGU/ml |
| Tempo de reação | 30 minutos |
Um folheto descrevendo este método analítico mais detalhadamente é disponível sob pedido a Novozymes A/S, Dinamarca, folheto este sendo por este meio incluído por referência.
Limpeza geral alvejante (Tira de Teste de Peróxido)
A peroxidase transfere o oxigênio de peróxido para um indicador redox orgânico. Este produz um produto oxidante azul. Esta concentração de peróxido é medida semiquantitativamente por comparação visual da zona de reação da tira de teste analítico com os campos de uma escala de cor. O peróxido de hidrogênio é determinado imergindo-se a zona de reação da tira de teste analítico na amostra de medição por 1 segundo. Permitir que o líquido em excesso escorra via a borda longa da tira sobre uma toalha de papel absorvente e, após 15 s, determinar com que campo de cor da etiqueta de cor da zona de reação coincide mais exatamente. Ler o correspondente resultado em mg/1 H2O2 ou, se necessário, estimar um valor intermediário.
Teste de Formação de pílulas
Martindale
O princípio do teste de Formação de pílulas é que dois espécimes de um tecido de teste sejam esfregados entre si em um padrão continuamente mudando, que assegure que as fibras da superfície dos espécimes sejam flexionadas em cada direção. Após um número predeterminado de ciclos de esffegamento, a resistência ao desgaste dos espécimes é visualmente avaliada comparando-se às normas de escala de foto EMPA. Há cinco graus de resultados de Formação de pílulas
Nota 5 Nenhuma Formação de pílulas
Nota 4 Ligeira Formação de pílulas
Nota 3 Moderada Formação de pílulas Nota 2 Distinta Formação de pílulas Nota 1 Pesada Formação de pílulas Vz notas são permitidas
O método de teste refere-se a GB/T 4802.2-1997
Testador de Formação de pílulas ICI
O Testador de Formação de pílulas ICI é o teste mais aplicável para utilizar na maioria dos tipos de tecido, tanto tecidos como tricotados, e seu método de teste funciona de acordo com BS EN ISO 12945-1 (entre outras normas). O Testador de Formação de pílulas consiste de 2 caixas, cada uma sendo forrada com uma placa metálica suportando material de união de cortiça com acabamento com polimento com camurça de 3,2 mm de espessura. O testador caracteriza um contador automático, que para a máquina após qualquer predeterminado número de revoluções.
A classificação do padrão de Formação de pílulas é visual, utilizando-se as fotografias padrão ou o Rating Scheme (Esquema de Classificação). Os espécimes testados são fixados em cartão e então avaliados em relação às fotos padrão ou em relação à amostra não testada.
| Classificação. | Descrição | Pontos a serem considerados durante a avaliação |
| 5 | Nenhuma mudança | Nenhuma mudança de visual |
| 4 | Ligeira mudança | Ligeira formação de felpas na superfície |
| 3 | Mudança moderada | Espécime de teste pode exibir moderada formação de felpas e/ou isoladas pílulas totalmente formadas |
| 2 | Mudança significativa | Distinta formação de felpas e/ou Formação de pílulas |
| 1 | Mudança severa | Densa formação de felpas e/ou Formação de pílulas, que cobre o espécime |
Teor de Proteína
Kit BCA (disponível na PIERCE) foi usado para detectar o teor de proteína no produto enzimático.
Exemplo 1
Combinação de biopolimento e limpeza geral alvejante em um processo conduzido com um medidor-Laundry
Um tecido 100% de algodão interlock alvejado 460-60 foi comprado de Test Fabrics. Tiras de amostra de tecido foram cortadas a cerca de 5 g cada.
Um tampão a pH 6,5 foi usado para este estudo. 2,716 g de fosfato diidrogenado de potássio e 0,201 g de hidróxido de sódio foram dissolvidos em 1 1 de água deionizada. O processo foi conduzido com um medidor-Laundry. O béquer foi enchido com 100 ml de tampão e dois pedaços de tecido pré-cortado.
1) Lavagem principal: O béquer foi enchido com 100 ml de tampão. Algum peróxido de hidrogênio foi adicionado a cada béquer com 20 esferas de aço, como especificado. No intervalo, uma Celulase A neutra foi dosada a uma concentração e catalase A foi adicionada, em seguida a temperatura foi elevada a 55 °C e mantida por 60 min.
2) Verificação do hidroperóxido residual com tira de peróxido.
3) Inativação: Após verificação, adição de 1 g/l de Na2CO3 dentro da máquina/béquer, em seguida elevação da temperatura a 80 °C e realização por 10 min, drenado.
4) Enxágue frio: Enchido em água fria e enxaguado por 10 min
5) Retirada da água sobre os tecidos por giro e secador de tombamento.
6) Medição da perda de peso e resultado de Formação de pílulas nos tecidos tratados.
Os resultados do teste são mostrados na Tabela 1.
| h2o No início | Catalase A (mg proteína/1) | Celulase Neutra A (mg proteína/1) | H2O2 residual após tratamento | Resultado formação pílulas | de |
| 0 | 0 | 0 | 0 | 1,5-2 | |
| 0 | 0 | 7 | 0 | 4-4,5 | |
| 100 ppm | 0 | 7 | > 25 ppm | 4-4,5 | |
| 0 | 0,34 | 7 | 0 | 4,5 | |
| 100 ppm | 0,34 | 0 | 0 | 1,5-2 | |
| 100 ppm | 0,34 | 7 | 0 | 4,5 | |
| 350 ppm | 0,34 | 4,2 | 0 | 4-4,5 |
Como pode ser visto na tabela, os tecidos tratados no processo combinado da invenção, com uma combinação de catalase e celulase, têm menos Formação de pílulas e nenhum H2O2 residual detectável na solução.
Exemplo 2
Combinação de biopolimento e limpeza geral alvejante em um processo conduzido com um wascator
Um tecido de 100% de algodão interloque alvejado 460-60 foi comprado da Test Fabrics. O peso das tiras de amostra de tecido era de 1 kg.
Um tampão a pH 6,5 foi usado para este estudo. 2,716 g de fosfato diidrogenado de potássio e 0,201 g de hidróxido de sódio foram dissolvidos em 1 1 de água deionizada. O processo foi conduzido com um
-wascator. 1 kg de tecido foi colocado no wascator no início do processo.
1) Lavagem Principal: O wascator foi enchido com 10 1 de água. A temperatura foi elevada a 55 °C. No meio tempo, 36 g de K2HPO4 e 14,5 g de KH2PO4 foram adicionados para ajustar o pH a 6,5. Algum peróxido de hidrogênio foi adicionado ao wascator como especificado. Uma celulase neutra foi dosada a uma concentração e catalase foi adicionada e mantida por 60 min.
2) Verificação do hidroperóxido residual com tira de peróxido após 20 min.
3) Inativação: Após a lavagem principal, drenado e reenchido o wascator e adicionado o 1 g/l Na2CO3 no wascator, em seguida elevada a temperatura a 80 °C e executado por 10 min, drenado.
4) Enxágue frio: Enchido em água fria e enxaguado por 10 min
5) Retirada da água sobre os tecidos por giro e secador de tombamento.
6) Medição do resultado de Formação de pílulas nos tecidos tratados.
O resultado é mostrado na Tabela 2.
Tabela 2
| h2o No início | Catalase A (mg proteína/1) | Celulase Neutra A (mg proteína/1) | H2O2 residual após tratamento por 20 min | Resultado formação de pílulas |
| 100 ppm | 0,34 | 7 | 0 | 4,5 |
Como pode ser visto pela tabela, os tecidos tratados no processo combinado da invenção, com uma combinação de catalase A e celulase A neutra, têm menos Formação de pílulas e nenhum H2O2 residual detectável na solução.
Exemplo 3
Combinação de biopolimento e limpeza geral alvejante em um processo conduzido em tecido tingido com um Laundrymeter
Um tecido de 100 % de algodão tingido foi comprado. As tiras de amostra foram cortadas a cerca de 10 g cada.
Um tampão a pH 6,5 foi usado para este estudo. 2,716 g de fosfato diidrogenado de potássio e 0,201 g de hidróxido de sódio foram dissolvidos em 1 1 de água deionizada. o processo foi conduzido com um Laundry-meter. O béquer foi enchido com 100 ml de tampão e um pedaço do tecido pré-cortado.
1) Lavagem Principal: O béquer foi enchido com 100 ml de tampão. Algum peróxido de hidrogênio foi adicionado a cada béquer com 20 esferas de aço, como especificado. No ínterim, uma Celulase A neutra foi dosada a uma concentração e catalase A foi adicionada, em seguida a temperatura foi elevada a 55 °C e mantida pro 20 min.
2) Verificação do hidroperóxido residual com tira de peróxido.
3) Inativação: Após a verificação, adicionar a 1 g/1 de Na2CC>3 na máquina/béquer, em seguida elevar a temperatura a 80 °C e executar por 10 min, drenado.
4) Enxágue frio: Enchido em água fria e enxaguado por 10 min.
5) Retirada da água sobre os tecidos por giro e secador de tombamento.
6) Medição do resultado de Formação de pílulas nos tecidos tratados.
O resultado é mostrado na Tabela 3
| h2o No início | Catalase A (mg proteína/1) | Celulase Neutra A (mg proteína/1) | H2O2 residual após tratamento | Resultado formação pílulas | de |
| 0 | 0 | 0 | 0 | 2-2,5 | |
| 350 ppm | 0 | 0 | >25 ppm | 2-2,5 | |
| 0 | 0 | 4,2 | 0 | 4 | |
| 350 ppm | 0 | 4,2 | >25 ppm | 3,85 | |
| 350 ppm | 0,34 | 4,2 | 0 | 4 | |
| 0 | 0 | 21 | 0 | 4,5-5 | |
| 350 ppm | 0 | 21 | >25 ppm | 4,5-5 | |
| 350 ppm | 0,34 | 21 | 0 | 4,5-5 |
Como pode ser visto pela tabela acima, os tecidos tratados no processo combinado da invenção, com uma combinação de catalase e celulase, têm menos Formação de pílulas e nenhum H2O2 residual detectável na solução. A presente invenção mostra efeito mais vantajoso do que aquelas utilizando catalase ou celulase apenas.
Exemplo 4
Combinação de biopolimento e limpeza geral alvejante em um processo com uma celulase ácida
Um tecido de 100% algodão interlock alvejado 460-60 foi comprado de Test Fabrics. As tiras de amostra de tecido foram cortadas a cerca de 5 g cada.
Um tampão a pH 5 foi usado para este estudo. 1 g de acetato de sódio foi dissolvido em 1 1 de água deionizada e ajustado a pH 5 com ácido acético. O processo foi conduzido com um Laundry-meter. O béquer foi enchido com 100 ml de tampão e dois pedaços de tecido pré-cortado.
1) Lavagem Principal: O béquer foi enchido com 100 ml de tampão. Algum peróxido de hidrogênio foi adicionado a cada béquer com 20 esferas de aço, como especificado. No ínterim, uma Celulase C ácida foi dosada a uma concentração e catalase A foi adicionada, em seguida a temperatura foi elevada a 55 °C e mantida por 20 min.
2) Verificação do hidroperóxido residual com tira de peróxido.
3) Inativação: Após a verificação, adicionar o 1 g/l de Na2CO3 na máquina/béquer, em seguida elevar a temperatura a 80 °C e executar por 10 min, drenado.
4) Enxágue frio: Enchido em água fria e enxaguado por 10 min.
5) Retirada da água sobre os tecidos por giro e secador de tombamento.
6) Medição da perda de peso e Formação de pílulas nos tecidos tratados.
O resultado é mostrado na Tabela 4.
| h2o No início | Catalase A (mg proteína/1) | Celulase Neutra C (mg proteína/1) | H2O2 residual após tratamento | Resultado formação pílulas | de |
| 0 | 0 | 0 | 0 | 1,5-2 | |
| 0 | 0 | 120 | 0 | 3,5-4 |
Exemplo 5
Combinação de biopolimento e limpeza geral alvejante em um processo com Primafast luna RL
Os procedimentos foram os mesmos descritos no Exemplo 4, enquanto a celulase usada foi Primafast luna RL e a catalase usada foi Catalase A ou Catalase TI00, ASC 200 individualmente. O resultado do teste foi mostrado na Tabela 4.
Exemplo 6
Combinação de biopolimento e limpeza geral alvejante em um processo com IndiAge Max L
Os procedimentos foram os mesmos descritos no Exemplo 4, enquanto a celulase usada foi Primafast luna RL e a catalase usada foi Catalase A ou Catalase TI00 ASC 200 individualmente. O resultado do teste foi mostrado na Tabela 5.
Exemplo 7
Combinação de biopolimento e limpeza geral alvejante em um processo com celulase neutra A
Os procedimentos foram os mesmos descritos no Exemplo 1, enquanto a Catalase usada foi Catalase T 100 ou ASC 200. O resultado do teste foi mostrado na Tabela 5.
Exemplo 8
Combinação de biopolimento e limpeza geral alvejante em um processo com celulase ácida C
Os procedimentos foram os mesmos descritos no Exemplo 4, enquanto a catalase usada foi Catalase T 100 ou ASC 200. O resultado do teste foi mostrado na Tabela 5.
Tabela 5
| H2O2 no início | Celulase | Dosagem (mg proteína/1) | Catalase | Dosagem (mg proteína /1) | Resultado formação de pílulas | H2O2 residual após tratamento |
| / | Primafast luna RL | 41,88 | / | / | 3,85 | 0 |
| 3 5 Oppm | Primafast luna RL | 41,88 | Catalase A | 0,34 | 4-4,5 | 0 |
| 3 5 Oppm | Primafast luna RL | 41,88 | Catalase T 100 | 1 | 3,85 | 0 |
| 3 5 Oppm | Primafast luna RL | 41,88 | ASC 200 | 0,58 | 3,85 | 0 |
| / | IndiAge Max L | 69 | / | / | 4,5-5 | 0 |
| 3 5 Oppm | IndiAge Max L | 69 | Catalase A | 0,34 | 4-4,5 | 0 |
| 350ppm | IndiAge Max L | 69 | Catalase T 100 | 1 | 4-4,5 | 0 |
| 3 5 Oppm | IndiAge Max L | 69 | ASC 200 | 0,58 | 4-4,5 | 0 |
| / | celulase neutra A | 1,75 | / | / | 4-4,5 | 0 |
| 3 5 Oppm | Neutral celulase A | 1,75 | Catalase T 100 | 1 | 3,5-4 | 0 |
| 3 5 Oppm | celulase neutra A | 1,75 | ASC 200 | 0,58 | 4-4,5 | 0 |
| / | Celulase ácida C | 120 | / | / | 3,5-4 | 0 |
| 3 5 Oppm | Celulase ácida C | 120 | Catalase T 100 | 1 | 3,5-4 | 0 |
| 3 5 Oppm | Celulase ácida C | 120 | ASC 200 | 0,58 | 3,5-4 | 0 |
Exemplo 9
Combinação biopolimento e limpeza geral alvejante em um processo conduzido com um Laundry-meter em temperatura mais baixa
Um tecido de 100% algodão interloque alvejado 460-60 foi comprado de Test Fabrics. As tiras de amostra de tecido foram cortadas a cerca de 5 g cada.
Um tampão a pH 5 foi usado para este estudo. 2,726 g de fosfato diidrogenado de potássio foram dissolvidos em 1 1 de água deionizada. O processo foi conduzido com um Laundry-meter. O béquer foi enchido com 100 ml de tampão e dois pedaços de tecido pré-cortado.
1) Lavagem Principal: O béquer foi enchido com 100 ml de tampão. Algum peróxido de hidrogênio foi adicionado a cada béquer com 20 esferas de aço, como especificado. No ínterim, uma Celulase C neutra foi dosada a uma concentração e catalase A foi adicionada, em seguida a temperatura foi elevada a 30 °C e mantida por 60 min.
2) Verificação do hidroperóxido residual com tira de peróxido.
3) Inativação: Após a verificação, adicionar o 1 g/l de Na2CO3 na máquina/béquer, em seguida elevar a temperatura a 80 °C e executar por 10 min, drenado.
4) Enxágue frio: Enchido em água fria e enxaguado por 10 min.
5) Retirada da água sobre os tecidos por giro e secador de tombamento.
6) Medição da perda de peso e resultado de Formação de pílulas nos tecidos tratados.
Tabela 6
| H2O2 no início | Celulase | Dosagem (mg proteína/1) | Catalase | Dosagem (mg proteína/1) | Resultado de formação de pílulas | H2O2 residual após tratamento |
| / | / | / | / | / | 1,5-2 | 0 |
| / | celulase neutra B | 6 | / | / | 4 | 0 |
| 350ppm | celulase neutra B | 6 | Catalase A | 0,34 | 4 | 0 |
| / | celulase neutra B | 12 | / | / | 4-4,5 | 0 |
| 350ppm | celulase neutra B | 12 | Catalase A | 0,34 | 4,5 | 0 |
| 350ppm | celulase neutra A | 7 | Catalase A | 0,34 | 4 | 0 |
Exemplo 10
Combinação biopolimento e limpeza geral alvejante com agente redutor em um processo conduzido com um Laundry-meter
Um tecido de 100% algodão interlock alvejado 460-60 foi comprado de Test Fabrics. As tiras de amostra de tecido foram cortadas a cerca de 5 g cada.
Um tampão a pH 5 foi usado para este estudo. 2,716 g de fosfato diidrogenado de potássio e 0,201 g de hidróxido de sódio foram dissolvidos em 1 1 de água deionizada. O processo foi conduzido com um Laundry-meter. O béquer foi enchido com 100 ml de tampão e dois pedaços de tecido pré-cortados.
1) Lavagem Principal: O béquer foi enchido com 100 ml de tampão. Algum peróxido de hidrogênio foi adicionado a cada béquer com 20 esferas de aço, como especificado. No ínterim, uma Celulase B neutra foi dosada a uma concentração e agente de redução (hipossulfato de sódio: abreviado como Hipo) foi adicionado, em seguida a temperatura foi elevada a 55 °C e mantida por 60 min.
2) Verificação do hidroperóxido residual com tira de peróxido.
3) Inativação: Após a verificação, adicionar o 1 g/l de Na2CO3 na máquina/béquer, em seguida elevar a temperatura a 80 °C e executar por 10 min, drenado.
4) Enxágue frio: Enchido em água fria e enxaguado por 10 min.
5) Retirada da água sobre os tecidos por giro e secador de tombamento.
6) Medição da perda de peso e resultado de Formação de pílulas nos tecidos tratados.
Os resultados do teste são mostrados na Tabela 7.
Tabela 7
| H2O2 no início | Enzima | Dosagem (mg proteína/1) | Agente redução | % perda de peso | H2O2 residual | Resultado de Formação de pílulas |
| / | branco | / | -0.6 | 0 | 1,625 | |
| H2O2 35OPPM | Celulase Neutra B | 3 | / | 2,9 | >25ppm | 4,875 |
| H2O2 350PPM | Celulase Neutra B | 6 | / | 4,3 | >25ppm | 5 |
| H2O2 350PPM | Celulase Neutra B | 12 | / | 6,5 | >25ppm | 5 |
| H2O2 100PPM | Celulase Neutra B | 3 | 1 g/l Hipo | 3,4 | 0 | 5 |
| H2O2 100PPM | Celulase Neutra B | 6 | 1 g/l Hipo | 4,9 | 0 | 5 |
| H2O2 100PPM | Celulase Neutra B | 12 | 1 g/l Hipo | 6,6 | 0 | 5 |
Exemplo 11
Um banho biopolímento, limpeza geral alvejante e tingimento conduzidos com uma Laundry-meter
Um tecido de 100% algodão interlock alvejado 460-60 foi comprado de Test Fabrics. Tiras de amostra de tecido foram cortadas a cerca de 5 g cada.
Tabela 8: Receita de tingimento
| Amostra No. | Amostra 1 | Amostra 2 | Amostra 3 | Amostra 4 | Amostra 5 | Amostra 6 |
| Produtos químicos usados | Dosagem | |||||
| H2O2 | 300ppm | / | 300ppm | / | 300ppm | / |
| Celulase Neutra A (proteína/L) | 7mg/L | / | 7mg/L | / | 7mg/L | / |
| Catalase A (protein/L) | 0.34mg/l | 0.34mg/l | 0.34mg/l | |||
| Reactive RED BF3B | 1% owf | 1% owf | 2% owf | 2% owf | 3% owf | 3% owf |
| Reactive Yellow BF3R | 1% owf | 1 % owf | 2% owf | 2% owf | 3% owf | 3% owf |
| Reactive TQ Blue G | 1% owf | 1% owf | 2% owf | 2% owf | 3% owf | 3% owf |
| Na2SÜ4 | 40g/l | 40g/l | 60g/l | 60g/l | 80g/l | 80g/l |
| Na2CC>3 | 15g/l | 15g/l | 20g/l | 20g/l | 20g/l | 20g/l |
Owf: do peso de tecido -.
Uma solução de água a pH 6,5 foi usada para este estudo.
Ácido acético foi dissolvido em 1 L de água deionizada para ajustar pH a 6,5. O processo foi conduzido com uma Laundry-meter. O béquer foi enchido com 100 ml de solução e dois pedaços de tecido pré-cortado.
1) Processo de limpeza geral alvejante, biopolimento e tingimento de banho único:
O béquer foi enchido com 100 ml de solução de água a pH 6,5 ajustado por ácido acético. Algum peróxido de hidrogênio foi adicionado a cada béquer com 20 esferas de aço como especificado. No ínterim, uma Celulase A neutra foi dosada a uma concentração e catalase A foi adicionada, em seguida certa quantidade de sulfato de sódio foi adicionada e então a temperatura foi elevada a 60 °C e mantida por 15 min. Verificação do hidroperóxido residual com tira de peróxido.
2) Adição de matéria corante e carbonato de sódio: Após a verificação, adição de certa concentração de matérias corantes (três espécies de matéria corante da Argus) na máquina/béquer e execução por 45 min, em seguida dosada certa quantidade de carbonato de sódio e executado por 45 min/60 min. Drenado.
3) Ensaboamento: duas etapas de processo de ensaboamento foram conduzidas em seguida ao processo de tingimento. Enchido em água fria e adicionado 1 g/1 de agente de ensaboamento Dekol SNS(BASF) e elevada a temperatura a 90 °C por 10 min. Drenado. Enchido com água fria e adicionado 1 g/1 de agente de ensaboamento Dekol SNS (BASF) e elevada a temperatura a 90 °C por 10 min. Drenado.
4) Enxágue quente: Enchido com água fria e elevada temperatura a 70 °C por 15 min.
5) Enxágue quente: Enchido com água fria e enxaguado por 10 min.
6) Retirada da água sobre os tecido por giro e secador de tombamento.
7) Medição do resultado de Formação de pílulas sobre os tecidos tratados.
Os resultados do teste são mostrados na Tabela 9.
| Amostra No. | Amostra 1 | Amostra 2 | Amostra 3 | Amostra 4 | Amostra 5 | Amostra 6 |
| H2O2 residual antes adição matéria corante | 0 | n/a | 0 | n/a | 0 | n/a |
| Formação de pílulas | 4,5 | 1,5 | 4,25 | 1,25 | 4,25 | 1,5 |
Como pode ser visto pela tabela acima, os tecidos tratados no processo de limpeza geral alvejante, biopolimento e tingimento de um banho da invenção, com uma combinação de catalase e celulase, têm menos Formação de pílulas e encurtam muito o tempo do processo, em comparação com o processo separado.
Todas as patentes, pedidos de patente e referências de 10 literatura referidos aqui são por este meio incorporados por referência em sua totalidade. Muitas variações da presente invenção sugerir-se-ão para aqueles hábeis na arte à luz da descrição detalhada acima. Tais variações óbvias estão dentro do inteiro escopo pretendido das reivindicações anexas.
Claims (17)
- REIVINDICAÇÕES1. Processo de tratamento têxtil de uma etapa para biopolimento e remoção de peróxido de hidrogênio alvejante combinados, dito processo caracterizado pelo fato de compreender a etapa de tratar o têxtil 5 com uma solução enzimática aquosa única contendo (i) uma catalase e (ii) um sistema enzimático compreendendo celulase para biopolimento, em que o processo combinado de biopolimento e remoção de peróxido de hidrogênio alvejante ocorre após uma etapa alvejante com peróxido de hidrogênio para tratamento do têxtil.10
- 2. Processo de acordo com a reivindicação 1, caracterizado pelo fato de o têxtil compreender tecidos contendo celulose ou tecidos celulósicos.
- 3. Processo de acordo com a reivindicação 1 ou 2, caracterizado pelo fato de o têxtil compreender tecido de proteína natural, tal15 como lã e seda.
- 4. Processo de acordo com a reivindicação 3, caracterizado pelo fato de o sistema enzimático para biopolimento compreender protease.
- 5. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1 a 4, caracterizado pelo fato de a celulase ser derivada das espécies Humicola,20 Thermomyces, Bacillus, Trichoderma, Fusarium, Myceliophthora, Phanerochaete, Irpex, Scytalidium, Schizophillum, Penicillium, Thielavia, Aspergillus ou Geotricum.
- 6. Processo de acordo com a reivindicação 5, caracterizado pelo fato de a celulase ser derivada de Thielavia terrestis, Myceliophthora25 thermophila, Humicola insolens, Trichoderma reesei, Trichoderma harzianum, Aspergillus aculeatus e Aspergillus niger.
- 7. Processo de acordo com a reivindicação 1 ou 5, caracterizado pelo fato de a celulase ser celulase da família 45.
- 8. Processo de acordo com a reivindicação 7, caracterizadoPetição 870180072459, de 17/08/2018, pág. 6/8 pelo fato de a celulase ser selecionada do grupo consistindo de um polipeptídeo compreendendo a sequência de SEQ ID No: 1 ou SEQ ID No: 2.
- 9. Processo de acordo com a reivindicação 1, caracterizado pelo fato de a catalase ser derivada de bactéria, levedura, fungos ou animal.
- 10. Processo de acordo com a reivindicação 9, caracterizado pelo fato de a catalase ser derivada de bactérias tais como cepa Bacillus, Pseudomonas ou Streptomyces; levedura tais como Candida, Kluyveromyces, Pichia, Saccharomyces, Yarrowia ou Schizosaccharomyces; fúngicas tais como Acremonium, Scytalidium, Aspergillus, Coprinus, Aureobasidium, Bjerkandera, Humicola, Ceriporiopsis, Coriolus, Cryptococcus, Filibasidium, Fusarium, Magnaporthe, Mucor, Myceliphthora, Neocallimastix, Neurospora, Paecilomyces, Penicillium, Phanerochaete, Phlebia, Piromyces, Pleurotus, Schizophillum, Talaromyces, Thermoascus, Thielavia, Tolypocladium, Trametes ou cepa Trichoderma; ou animal tal como fígado de porco, fígado de gado.
- 11. Processo de acordo com a reivindicação 10, caracterizado pelo fato de a catalase ser catalase de Scytalidium thermophilum de SEQ ID No:3.
- 12. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1 a 11, caracterizado pelo fato de a concentração de catalase ser na faixa de 0,001 mg proteína/l a 1 g de proteína/l do licor total, preferivelmente 0,01 mg de proteína/l a 100 mg proteína/l, muitíssimo preferivelmente 0,15 mg proteína/l a 1 mg proteína/l.
- 13. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1 a 12, caracterizado pelo fato de a concentração enzimática para biopolimento ser na faixa de 0,01 mg proteína/l a 1 g de proteína/l do licor total, mais preferivelmente de 0,1 mg proteína/l a 300 mg proteína/l, muitíssimo preferivelmente de 1 mg proteína/l a 150 mg proteína/l.
- 14. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1Petição 870180072459, de 17/08/2018, pág. 7/8 a 13, caracterizado pelo fato de o pH da solução ser entre 4 e 12, preferivelmente entre 6 e 8.
- 15. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1 a 14, caracterizado pelo fato de ser realizado em uma temperatura entre 205 graus Celsius a 80 graus Celsius, preferivelmente entre 80 graus Celsius a 60 graus Celsius.
- 16. Processo de acordo com qualquer uma das reivindicações 1 a 15, caracterizado pelo fato de que a solução enzimática aquosa é suplementada com uma ou mais matérias corantes e o processo compreende10 incubar o têxtil por um tempo suficiente para obter-se têxtil tingido.
- 17. Processo de acordo com a reivindicação 16, caracterizado pelo fato de a matéria corante ser corante reativo.Petição 870180072459, de 17/08/2018, pág. 8/8
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