CH647600A5 - Kit diagnostico e uso del kit per la determinazione delle transaminasi. - Google Patents
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Description
La presente invenzione riguarda un kit diagnostico ed un metodo per l'uso del kit per la determinazione delle transaminasi utilizzabile nel campo nella diagnostica clinica.
Con il termine di transaminazione viene indicato il processo di trasferimento di un aminogruppo da un amino acido ad un chetoacido. Gli enzimi che catalizzano questo tipo di reazione sono detti transaminasi, e la loro determinazione è divenuta fondamentale in chimica clinica da quando, nel 1954, LaDue, Wroblewski, e Karmen comunicarono che la GOT (glutamico ossalacètico transaminasi, o Aspartato amino transferasi o EC 2.6.1.1. secondo la classificazione I.U.B.) aumenta in seguito ad infarto del miocardio. In. seguito sono state notate variazioni sia della GOT che della GPT (glutamico piruvico transaminasi, o alanina amino transferasi o EC 2.6.1.2. secondo la classificazione I.U.B.) in altre forme patologiche, soprattutto nelle epatopatie.
La GOT catalizza la seguente reazione:
Nel caso della GOT non è facile determinare l'acido aspartico e l'acido a-chetoglutarico per cui tutte le metodiche ora in uso utilizzano la determinazione dell'acido ossalacètico, direttamente o indirettamente. Due metodiche 20 sono universalmente utilizzate:
1) Metodo colorimetrico basato sulla reazione dell'acido ossalacètico con 2,4-dinitrofenilidrazina; questa reazione non è cinetica, ma al termine di un periodo di incubazione prestabilito si dosa la quantità di chetoacido formato misu-
2s rando a 536 nm l'estinzione del fenilidrazone formato.
Tale metodica, modificata nel tempo, presenta inoltre ulteriori inconvenienti nel caso di campioni di soggetti itterici.
2) Metodo cinetico UV è quello generalmente conside-30 rato come metodo di riferimento per l'elevata accuratezza e specificità.
L'acido ossalacètico prodotto dalla reazione di transaminazione viene determinato mediante una reazione enzimatica accoppiata con la malico deidrogenasi (MDH), misu-35 rando a 340 nm la riossidazione del NADH (Nicotinamide adenin dinucleotide ridotto).
COOH
COOH
40 CH2 NDH CH2
+ NAD+
C=0 + NADH + H+
COOH
45
ac. ossalacètico
H-C-OH
I
COOH ac. malico
Le modificazioni apportate nel tempo a questo metodo 50 introdotto per la prima volta da Karmen, hanno consentito di ottimizzare la reazione in funzione delle concentrazioni di substrato e delle temperature di determinazione, ovviando gli inconvenienti dovuti alle fasi cinetiche non lineari.
Anche per la GPT analoghe considerazioni possono es-55 sere fatte nel caso del test colorimetrico mentre il metodo cinetico UV introdotto da Henley e Pollardo è basato sulla determinazione dell'acido piruvico formato nella reazione di transaminazione dell'alanina, con una reazione enzimatica accoppiata con la Lattico deidrogenasi (LDH), misu-60 rando a 340 nm la diossidazione del NADH.
ac. ossalacètico ac. glutamico
CH,
CH,
65
C=0 + NADH + H+ LDH^ H-C-OH + NAD+
COOH
COOH
ac. piruvico ac. lattico
3
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Anche per questa metodica cinetica UV le modificazioni introdotte e descritte in letteratura hanno permesso di ottimizzare la reazione in funzione delle concentrazioni di substrato e delle temperature di determinazione.
La determinazione delle attività GOT e GPT presenti nel siero, o in altri campioni biologici viene quindi effettuata mediante le metodiche colorimetriche o cinetiche UV sopra riportate.
Tale fatto impone sempre all'analista di dover effettuare due analisi distinte per le due transaminasi. Ciò è dovuto alla impossibilità tecnica di accoppiare i due sistemi cinetici V sopra descritti in una unica determinazione, soprattutto a causa dei fenomeni di inibizione crociata.
Oggetto del presente brevetto è un kit per diagnostica e una nuova metodica che consente di determinare spettrofotometricamente, in cinetica UV, con una sola prova la somma delle due attività transaminasiche, costituendo così il primo test di screening tra valori normali e patologici di tali attività enzimatiche. Inoltre, a seconda delle esigenze dell'analista, la nuova metodica permette, modificando semplicemente l'ordine di aggiunta dei reattivi-substrati nella miscela di reazione, di determinare esattamente l'attività delle due trasaminasi, in unità/litro, su un medesimo campione di plasma o siero, con notevole risparmio di tempo rispetto ai metodi tradizionalmente usati in laboratoristica.
Il kit e l'uso del kit per il metodo cinetica UV per la determinazione simultanea di glutamico ossalacètico transaminasi (GOT) e glutamico piruvico transaminasi (GPT) in un unico campione di siero o di plasma sono caratterizzati nelle precedenti rivendicazioni 1 e 2.
È noto che la GOT è in grado di transaminare oltre i suoi substrati naturali (ac. glutamico e ac. aspartico) anche altri aminoacidi. Tra questi anche l'acido cisteinsolfinico viene attivamente transaminato, in presenza di ac. a-cheto-glutarico, con formazione di acido ß-sulfinil piruvico, che, instabile in soluzione acquosa, idrolizza rapidamente ad acido piruvico e solfito, secondo il seguente schema di rea-. zione:
ch2-so2h chnh2
I
cooh
COOH + CH2 CH, C=0
I
COOH
ac. cisteinsolfinico ac. a-cheto-glutarico ch2-s02h cooh got^ c=0
cooh
+ CH,
ch,
CHNH,
COOH
ß-sulfinil piruvico ac. glutamico
CHa
+ h2o c=o + h2s03
I
cooh ac. piruvico
Anche in assenza di ac. a-chetoglutarico la GOT è in grado di interagire l'ac. cisteinsolfinico, catalizzando una reazione di a-ß eliminazione, secondo il seguente schema:
ch2-so2h
CHNH,
s COOH
CH2
II
GOT C-NH2
* I
COOH
+ H,SO,
\+ h2o ch3
io ac. cisteinsolfinico ac. a-aminoacrilico
15 Anche in questo caso il prodotto finale della reazione è acido piruvico, e l'attività della GOT può quindi essere determinata in cinetica spettrofotometrica a 340 nm misurando la riossidazione del NADH in presenza di Lattico deidrogenasi, lo stesso enzima utilizzato per la determina-20 zione dell'attività GPT.
L'uso dell'ac. cisteinsolfinico come substrato della GOT consente quindi l'impiego di un solo enzima rivelatore, la lattico deidrogenasi (LDH), nella determinazione accoppiata delle due transaminasi, secondo lo schema seguente:
25
CH,
CHNH, + «KH
I
COOH
30
alanina
CHjS02H
i
35 CH-NH,
COOH + «KG ac. cisteinsolfinico
40
LDH
N
CH3
I
H-C-OH + NAD+ !
COOH
ac. piruvico ac. lattico
Il decremento di estinzione a 340 nm rappresenta una misura della quantità di acido piruvico prodotto e quindi dell'attività di entrambe le trasaminasi. È importante notare che la determinazione simultanea delle due transaminasi è 45 resa possibile in queste condizioni per l'assenza di inibizioni crociate tra i substrati utilizzati. Le particolari proprietà cinetiche della reazione tra GOT ed ac. cisteinsolfinico consentono due applicazioni diverse del sistema, illustrate dai seguenti.
50
Esempio 1
Metodica di determinazione assoluta delle attività GOT e GPT
55 Ad una miscela di reazione di 2,5 mi contenente L-alanina (200 mM) ac. a-chetoglutarico (2 mM) ß-NADH (0,24 mM) 3,6 unità di Lattico deidrogenasi, in tampone Tris-HCl (50 mM) pH 8,5, si aggiungono 0,5 mi di plasma o siero e si misura la diminuzione di estensione a 340 nm (o ad 6o altre lunghezze d'onda, 334 o 365, in funzione dello strumento utilizzato). Tale diminuzione è direttamente correlarle alla trasformazione dell'alanina in acido piruvico operata dalla GPT. Dopo alcuni minuti di reazione vengono aggiunti 0,1 mi di una soluzione di ac. cisteinsolfinico, tale 65 che la concentrazione finale nella miscela di reazione risulti 20 mM. L'incremento di AE/min è dovuto in questo caso alla trasformazione dell'acido cisteinsolfinico in acido piruvico operata dalla GOT.
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4
Mediante opportuni coefficenti di trasformazione è possibile risalire dai AE/min osservati prima e dopo l'aggiunta di ac. cisteinsolfinico ai valori esatti di unità enzimatiche GOT e GPT presenti nel siero, con una unica procedura di determinazione.
Esempio 2
Metodica di screening per la determinazione di valori normali e patologici delle attività GOT e GPT nel plasma o nel siero
Ad una miscela di reazione di 2,5 mi contenente L-ala-nina (200 mM) acido a-chetoglutarico (2 mM) ß-NADH (0,24 mM) acido cisteinsolfinico (7 mM) e 3,6 unità di Lattico deidrogenasi in tampone Tris-HCl (50 mM) pH 8,5 si aggiungono 0,5 mi di siero o plasma e si misura la diminuzione di estinzione a 340 nm (o ad altre lunghezze d'onda, 334 o 365 nm, in funzione dello strumento utilizzato). In questo caso la diminuzione di estinzione è direttamente 5 correlabile alla trasformazione della alanina e dell'acido cisteisolfinico in acido piruvico, ad opera rispettivamente della GPT e della GOT, e sarà quindi una misura della somma delle due attività enzimatiche.
Le caratteristiche cinetiche del saggio consentono di staio bilire un valore di AE/min limite tra valori normali e valori patologici.
Mediante opportuni coefficienti di trasformazione è possibile nel caso di campioni normali risalire con esattezza alle unità enzimatiche di GOT e GPT presenti, mentre nel 15 caso di campioni patologici questo secondo tipo di metodologia comporta un errore del 10-15 % circa.
v
Claims (5)
- 647 6002RIVENDICAZIONI1. Kit per diagnostica atto alla rivelazione dei valori normali o patologici di glutamico ossalacètico transaminasi (GOT) e glutamico piruvico transaminasi (GTP) mediante l'attuazione del metodo cinetico UV per la determinazione simultanea di GOT e GPT in un unico campione di siero o di plasma, caratterizzato dal fatto di comprendere come substrati componenti l'acido L-cisteinsolfinico e la L-ala-nina.
- 2. Utilizzazione del kit secondo la rivendicazione 1, caratterizzato dal fatto che come aminoacidi substrati specifici per le transaminasi GOT e GTP si impiegano rispettivamente l'acido L-cisteinsolfinico e la L-alanina, e come unico enzima rivelatore di entrambe le attività transaminasiche si impiega la lattico deidrogenasi.
- 3. Utilizzazione del kit secondo la rivendicazione 2, caratterizzato dal fatto che si determina l'attività transamina-sica totale GOT e GPT misurando il AE/min totale con i due aminoacidi substrati presenti nell'ambiente di reazione sin dall'inizio.
- 4. Utilizzazione del kit secondo la rivendicazione 2, caratterizzato dal fatto che si determina dapprima il AE/min in presenza della sola L-alanina come substrato, tale AE costituendo la misura dell'attività transaminasica GPT, e si determina quindi l'incremento del AE/min conseguente all'aggiunta dell'acido L-cisteinsolfinico, tale incremento del AE/min costituendo la misura dell'attività transaminasica GOT.cooh cooh|cha +1ch21chnh2cha|cooh cocoohCOOHCOOHcha + ch;;i IC=0 CH,COOHCHNH,COOH
- ac. aspartico ac. a-chetoglutarico mentre la GPT catalizza la seguente reazione:CHSs CHNHa + CH2COOHio cooh tcha icooh l1ch,»1c=o +"Icel;ch2 c1cooh"l;cha ico"1chnh.1cooh"1cooh alanina ac. a-chetoglutarico ac. piruvico ac. glutamico15
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