JPS626700A - アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量法 - Google Patents
アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量法Info
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- JPS626700A JPS626700A JP14398685A JP14398685A JPS626700A JP S626700 A JPS626700 A JP S626700A JP 14398685 A JP14398685 A JP 14398685A JP 14398685 A JP14398685 A JP 14398685A JP S626700 A JPS626700 A JP S626700A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、アンモニア又は尿素を反応生成物とする生体
物質の定ｆｆ１７ｊ法に関するものである。
物質の定ｆｆ１７ｊ法に関するものである。
更に詳細には、本発明は検体中にすでに存在するアンモ
ニア又はアンモニアと尿素をあらかじめ消費させ、アン
モニア又は尿素を反応生成物とする生体物質を正確に測
定する方法に関するものである。
ニア又はアンモニアと尿素をあらかじめ消費させ、アン
モニア又は尿素を反応生成物とする生体物質を正確に測
定する方法に関するものである。
一般に、尿、血清等の検体に存在づ”る尿素、クレアチ
ニン、クレアチン、グアニン、アデノシンなどを検出し
たり、これら物質に関与する各種酵素の活性を測定する
ことは普通に行なわれている。
ニン、クレアチン、グアニン、アデノシンなどを検出し
たり、これら物質に関与する各種酵素の活性を測定する
ことは普通に行なわれている。
そして、これら物質の検出や酵素反応においては、アン
モニアを生成させ、生成したアンモニアをグルタミン酸
膜水素Ｍｌ素（Ｇ、Ｏ０１ｌ）によってグルタミン酸に
変換し、この際還元型ニコヂンアミドアデニンジヌクレ
オタイドホスフエート（ＮＡＤＰＩＩ） ゛→ニコチ
ンアミミドデニンジヌクレオタイドホスフエート（ＮＡ
ＤＰ” ）の共役反応によって減少するＮＡＤＰＩＩの
量を３４０止で測定して定量していた。
モニアを生成させ、生成したアンモニアをグルタミン酸
膜水素Ｍｌ素（Ｇ、Ｏ０１ｌ）によってグルタミン酸に
変換し、この際還元型ニコヂンアミドアデニンジヌクレ
オタイドホスフエート（ＮＡＤＰＩＩ） ゛→ニコチ
ンアミミドデニンジヌクレオタイドホスフエート（ＮＡ
ＤＰ” ）の共役反応によって減少するＮＡＤＰＩＩの
量を３４０止で測定して定量していた。
しかし、この反応系では必ずアンモニアを生成するため
に、そもそも検体中に存在するアンモニアが測定値に含
まれてしまって、正確な定損を困難にしていた。
に、そもそも検体中に存在するアンモニアが測定値に含
まれてしまって、正確な定損を困難にしていた。
そこで、そもそも検体中に存在するアンモニアを前処Ｆ
１＋でＧｊｌ ［１１１によってα−ケトゲルタール酸
（α−ＫＧ）と反応さｌてグルタミン酸に変換させてし
まえば問題はなくなるのである。そして、このアンモニ
ア→グルタミン酸の系にはＮＡＤＰＩＩ→ＨＡＯＰ＋の
変化を伴うために、ＮＡＤＰ＋−）ＮＡＤＰＩＩの逆反
応でＮＡＤＰＨに戻す必要があり、この際イソクエン酸
を基質として１ｃＤｔｌとマグネシウムイオン又はマン
ガンイオンなどの金属イオンによって共役反応を生起さ
せることができる。この反応系は次の式％式％ 式（Ｉ）に示すように、検体中のアンモニアの消費と尿
素を分解して得たアンモニアの測定は同じ共役反応によ
って行うことができるのであるが、検体中のアンモニア
の消費が完了したらＮＡＤＰ ”−→ＮＡＤＰＩＩの反
応が完全に停止されてはじめて尿素を分解して得たアン
モニアの正確な定けが行なえるのである。そこで、問題
となる。のは式（１）におけるＮＡＤＰＩＩばＮへ叶“
においてＮＡＤＰ＋→Ｎ八［１ＰＩＩの反応をいかにし
て完全に停止させるかであった。従来、ＮＡＤＰ−！−
→ＮＡＯＰＨの反応のみを完全に停止させることは知ら
れていなかった。
１＋でＧｊｌ ［１１１によってα−ケトゲルタール酸
（α−ＫＧ）と反応さｌてグルタミン酸に変換させてし
まえば問題はなくなるのである。そして、このアンモニ
ア→グルタミン酸の系にはＮＡＤＰＩＩ→ＨＡＯＰ＋の
変化を伴うために、ＮＡＤＰ＋−）ＮＡＤＰＩＩの逆反
応でＮＡＤＰＨに戻す必要があり、この際イソクエン酸
を基質として１ｃＤｔｌとマグネシウムイオン又はマン
ガンイオンなどの金属イオンによって共役反応を生起さ
せることができる。この反応系は次の式％式％ 式（Ｉ）に示すように、検体中のアンモニアの消費と尿
素を分解して得たアンモニアの測定は同じ共役反応によ
って行うことができるのであるが、検体中のアンモニア
の消費が完了したらＮＡＤＰ ”−→ＮＡＤＰＩＩの反
応が完全に停止されてはじめて尿素を分解して得たアン
モニアの正確な定けが行なえるのである。そこで、問題
となる。のは式（１）におけるＮＡＤＰＩＩばＮへ叶“
においてＮＡＤＰ＋→Ｎ八［１ＰＩＩの反応をいかにし
て完全に停止させるかであった。従来、ＮＡＤＰ−！−
→ＮＡＯＰＨの反応のみを完全に停止させることは知ら
れていなかった。
本発明者らは、上述の式（Ｉ）及び式（ＴＩ）における
イソクエン酸π何→α−にＧの反応を完全に停止させ、
アンモニア又は尿素を反応生成物とする生体物質を正確
に測定する方法を求めて鋭意研究したところ、キレート
剤の添加によってＮＡＤＰ” ＮＡＤＰＩ＋ イツ、工、き−！（１−ＫＧ ｉＣ聞 の反応を完全に停止させることに成功したのである。本
発明は、検体に（ｄｌ ＤＩ＋、α−にＧ、 ＮＡＤＰ
Ｈ。
イソクエン酸π何→α−にＧの反応を完全に停止させ、
アンモニア又は尿素を反応生成物とする生体物質を正確
に測定する方法を求めて鋭意研究したところ、キレート
剤の添加によってＮＡＤＰ” ＮＡＤＰＩ＋ イツ、工、き−！（１−ＫＧ ｉＣ聞 の反応を完全に停止させることに成功したのである。本
発明は、検体に（ｄｌ ＤＩ＋、α−にＧ、 ＮＡＤＰ
Ｈ。
イソクエン酸、マグネシウムイオン又はマンガンイオン
などの金属イオンおよびｉＣＤＨを添加し、検体中にす
でに存在するアンモニアを消費せしめ、次いでキレート
剤を添加し、１ｃＤＩＩ反応を停止し、これと同時もし
くはしかる後反応生成物としてアンモニアを生成せしめ
るＮ素を添加して、生成するアンモニアを測定すること
を特徴とするアンモニアを反応生成物とする生体物質の
定量方法である。 また本発明は検体に０１０口（（、
α−ＫＧ、 ＮＡＤＰ［１、イソクエン酸、ｓ ｑ２４
、・フレアーゼおよび１ｃＤＩＩを添加混合し、検体中
にすでに存在するアンモニアＪ３よびｒ／Ａ′ｉ／ｉを
消費せしめ、ついでキレート剤を添加し、１ｃＤＩＩ反
応を停止し、これと同時もしくはしかる後反応生成物と
して尿素を生成せしめる酵素も しくは酵素群を添加して生成するアンモニアを測定する
ことを特徴とり−る尿素を反応生成物とする生体物質の
定ｍ方法である。
などの金属イオンおよびｉＣＤＨを添加し、検体中にす
でに存在するアンモニアを消費せしめ、次いでキレート
剤を添加し、１ｃＤＩＩ反応を停止し、これと同時もし
くはしかる後反応生成物としてアンモニアを生成せしめ
るＮ素を添加して、生成するアンモニアを測定すること
を特徴とするアンモニアを反応生成物とする生体物質の
定量方法である。 また本発明は検体に０１０口（（、
α−ＫＧ、 ＮＡＤＰ［１、イソクエン酸、ｓ ｑ２４
、・フレアーゼおよび１ｃＤＩＩを添加混合し、検体中
にすでに存在するアンモニアＪ３よびｒ／Ａ′ｉ／ｉを
消費せしめ、ついでキレート剤を添加し、１ｃＤＩＩ反
応を停止し、これと同時もしくはしかる後反応生成物と
して尿素を生成せしめる酵素も しくは酵素群を添加して生成するアンモニアを測定する
ことを特徴とり−る尿素を反応生成物とする生体物質の
定ｍ方法である。
ここで金属イオンとはマグネシウムイオン、マンガンイ
オン、鉄イオン、銅イオン、亜鉛イオン、スズイオン、
カルシウムイオンなどを云うが、これらのイオン種に制
限されることはない。
オン、鉄イオン、銅イオン、亜鉛イオン、スズイオン、
カルシウムイオンなどを云うが、これらのイオン種に制
限されることはない。
また、キレート剤とはＥＤＴ＾およびその塩、１．２−
ビス（０−アミラフ１ノキシ）エタン−Ｎ、Ｎ、Ｎ’
、Ｎ’−四重酸およびイの塩、トランス−１，２シク［
１ヘキリンジアミンーＮ、Ｎ、Ｎ’ 、Ｎ’−四重酸お
よびその塩、ジヒドロキシエヂルグリシンおよびその塩
、１，３−ジアミツプロバノールーＮ、Ｎ、Ｎ’ 、Ｎ
’−四重酸およびその塩、ジエチレントリアミン五酢酸
およびその塩、エチレンジアミンジオルトヒドロキシフ
工二ル酢酸およびイの塩、エチレンジアミンニ酢酸およ
びその塩、エヂレンジアミンニブロピオン酸およびその
塩、ヒトＯＪ−シェアルエヂレンジアミン三酢酸Ｊ３よ
びぞの塩、エチレンジアミンテトラキス（メヂレンホス
ホン酸）およびその塩、グリコールエーテルジアミン西
酢酸およびその塩、ヒドロキシエチルイミノニ酢酸およ
びその塩、イミノニ酢酸およびその塩、ジアミノプロパ
ン四酢酸およびその塩、ニトリロ三酢酸およびぞの塩、
ニトリロ三プロピオン酸およびその塩、ニトリロトリス
（メヂレンホスホン酸）およびその塩、トリエチレンテ
トラミン六酢酸およびその塩などを云うが、これらの４
：レート剤に制限されることはない。
ビス（０−アミラフ１ノキシ）エタン−Ｎ、Ｎ、Ｎ’
、Ｎ’−四重酸およびイの塩、トランス−１，２シク［
１ヘキリンジアミンーＮ、Ｎ、Ｎ’ 、Ｎ’−四重酸お
よびその塩、ジヒドロキシエヂルグリシンおよびその塩
、１，３−ジアミツプロバノールーＮ、Ｎ、Ｎ’ 、Ｎ
’−四重酸およびその塩、ジエチレントリアミン五酢酸
およびその塩、エチレンジアミンジオルトヒドロキシフ
工二ル酢酸およびイの塩、エチレンジアミンニ酢酸およ
びその塩、エヂレンジアミンニブロピオン酸およびその
塩、ヒトＯＪ−シェアルエヂレンジアミン三酢酸Ｊ３よ
びぞの塩、エチレンジアミンテトラキス（メヂレンホス
ホン酸）およびその塩、グリコールエーテルジアミン西
酢酸およびその塩、ヒドロキシエチルイミノニ酢酸およ
びその塩、イミノニ酢酸およびその塩、ジアミノプロパ
ン四酢酸およびその塩、ニトリロ三酢酸およびぞの塩、
ニトリロ三プロピオン酸およびその塩、ニトリロトリス
（メヂレンホスホン酸）およびその塩、トリエチレンテ
トラミン六酢酸およびその塩などを云うが、これらの４
：レート剤に制限されることはない。
α −にＧ
α −にＧ
↑ アンモニア又は
ン酸 （ＩＩＩ＞
本発明はキレート剤の添加にＪ：って上記式（ＩＩ）４
式（Ｉ［［）への変化を行わせるものである。即ち検体
中のアン［ニア又は／及び尿素の完全消費を式（ＩＩ）
で行わゼ、完全消費の後、反応系にキレート剤を添加し
、ＮＡＤＰ−π皿→ＮＡ［］Ｐｌ＋の反応を停止させる
ものである。
本発明はキレート剤の添加にＪ：って上記式（ＩＩ）４
式（Ｉ［［）への変化を行わせるものである。即ち検体
中のアン［ニア又は／及び尿素の完全消費を式（ＩＩ）
で行わゼ、完全消費の後、反応系にキレート剤を添加し
、ＮＡＤＰ−π皿→ＮＡ［］Ｐｌ＋の反応を停止させる
ものである。
ｉＣＤＨの反応を停止させた後は、キレート剤の添加と
同時もしくはその後で検体中にアンモニアを生成せしめ
るＭ県、又は、尿素を生成せしめる酵素もしくはＰ’素
群を添加し、アンモニーアからグルタミン酸への兵役反
応としてＮＡＤＰＨ→ＮＡＤＰ＋の反応に伴う３４０ｎ
ｍの吸光度の減少によってそれぞれの物質を定量するも
のである。
同時もしくはその後で検体中にアンモニアを生成せしめ
るＭ県、又は、尿素を生成せしめる酵素もしくはＰ’素
群を添加し、アンモニーアからグルタミン酸への兵役反
応としてＮＡＤＰＨ→ＮＡＤＰ＋の反応に伴う３４０ｎ
ｍの吸光度の減少によってそれぞれの物質を定量するも
のである。
アン゛〔ニアと生成せしめる酵素の反応としては次の式
（ＩＶ）が示される。
（ＩＶ）が示される。
即ち、ウレアーゼによって尿素が定量され、デイミブー
げによってクレアチニンが定量され、グアナーげによっ
てグアニンが定量され、アデノシンデアミプーゼによっ
てアデノシンが定量されるのである。
げによってクレアチニンが定量され、グアナーげによっ
てグアニンが定量され、アデノシンデアミプーゼによっ
てアデノシンが定量されるのである。
また本発明のこれらの反応は、これら酵素の活性の測定
をも包含するものである。
をも包含するものである。
また尿素を生成せしめる酵素もしくはＭ素群の反応とし
ては次の式（Ｖ）が示される。
ては次の式（Ｖ）が示される。
即ち、Ｊでに尿素が消費された系において、クレアチナ
−げによってクレアチンが定量され、フル１−ブーぜに
よつ℃アルギニンが定けされ、タレアヂプーゼとクレア
チニナーゼによってクレアチ二ンが定量される。
−げによってクレアチンが定量され、フル１−ブーぜに
よつ℃アルギニンが定けされ、タレアヂプーゼとクレア
チニナーゼによってクレアチ二ンが定量される。
本発明においては検体中の被検物を分解し、ＮＡＯＰ１
１→Ｎ八ＤＰ＋の反応によってＮΔ叶１１を消費して正
確な被検物の定量を行なうものである。
１→Ｎ八ＤＰ＋の反応によってＮΔ叶１１を消費して正
確な被検物の定量を行なうものである。
本発明にＪ５いて用いる」−レート剤による１ｃＤＨ反
応の停止は、反応を停止したそのままの媒質でＮΔ０Ｐ
１１→ＮＡＤＰ’の反応を用い、各種反応が行える点で
きわめて有用である。
応の停止は、反応を停止したそのままの媒質でＮΔ０Ｐ
１１→ＮＡＤＰ’の反応を用い、各種反応が行える点で
きわめて有用である。
反応系に対するキレート剤を例えばＥＤＴＡの添加ｍは
５ｍＭ以上あればよい。
５ｍＭ以上あればよい。
第１図はｉＣ聞活性におよぼすＥＤＴＡ１１１度の影響
をみた図であるが、ＥＤＴＡが５ｎ＋Ｈで１ｃＤｔｌは
完全に活性を失っている。
をみた図であるが、ＥＤＴＡが５ｎ＋Ｈで１ｃＤｔｌは
完全に活性を失っている。
次に発明の実施例を示す。
実施例１
α−にＧ ！ｌ ｍＭ
ＮＡＤＰＩＩ ０１２ｍＭイソクエンＭ
５ ｍＨ ＨａＣ，１１２０，２ｎ１４ （Ｊ ロＩＩ ２０ｕ／
ｄｉｃＤＨ２ｕ／Ｉｌ！ｌ！ 以上を含有する０、ＩＭ トリス−塩酸（ｐｌ＋７．５
）２．４ｄに１６０ｍＮアンモニアを含む様々な瀧麿に
調整した尿素含有検体（尿素態−窒素としで０・〜６０
０ｍａ／ｄ１） ３０／μλ添加した。それぞれ３７℃
で５分間保温したのら、ＥＤＴＡ、ウレアーゼ濃度がそ
れぞれ５ｍＭ、０．１ｕ／ｍｅになるように、ＥＤＴＡ
、ウレアーゼ混液を０．６ａｔｉ！加え、分光光度計に
より３７℃ぐの３４０ｎｍの１分間にお【ノる吸収の減
少から検体中の尿素を測定した。
５ ｍＨ ＨａＣ，１１２０，２ｎ１４ （Ｊ ロＩＩ ２０ｕ／
ｄｉｃＤＨ２ｕ／Ｉｌ！ｌ！ 以上を含有する０、ＩＭ トリス−塩酸（ｐｌ＋７．５
）２．４ｄに１６０ｍＮアンモニアを含む様々な瀧麿に
調整した尿素含有検体（尿素態−窒素としで０・〜６０
０ｍａ／ｄ１） ３０／μλ添加した。それぞれ３７℃
で５分間保温したのら、ＥＤＴＡ、ウレアーゼ濃度がそ
れぞれ５ｍＭ、０．１ｕ／ｍｅになるように、ＥＤＴＡ
、ウレアーゼ混液を０．６ａｔｉ！加え、分光光度計に
より３７℃ぐの３４０ｎｍの１分間にお【ノる吸収の減
少から検体中の尿素を測定した。
測定結果を下に示す。
検体番号 １ ２３４５６７
尿素態−Ｎ
理論値 ６００５００４００３００２００１００
０（ｍＱ／ｄｆＪ） 測定値 ５８５５０２４０５２９８２０１ ９８
０１ｎｏ／ｄｊｌ） 検体中に存在している高濃度のアンモニアの影響を全く
うけず被検液中の尿素の定量が可能となった。
０（ｍＱ／ｄｆＪ） 測定値 ５８５５０２４０５２９８２０１ ９８
０１ｎｏ／ｄｊｌ） 検体中に存在している高濃度のアンモニアの影響を全く
うけず被検液中の尿素の定量が可能となった。
第１図はｉ ＣＤＨ活性におよぼすＥＤＴＡ？ｒＪ度の
影響をみた図である。
影響をみた図である。
Claims (2)
- （１）検体にＧｌ ＤＨ、α−ＫＧ、ＮＡＤＰＨ、イソ
クエン酸、マグネシウムイオン又はマンガンイオンなど
の金属イオンおよびｉＣＤＨを添加混合し、検体中にす
でに存在するアンモニアを消費せしめ、次いでキレート
剤を添加し、ｉＣＤＨ反応を停止し、これと同時もしく
はしかる後反応生成物としてアンモニアを生成せしめる
酵素を添加して、生成するアンモニアを測定することを
特徴とするアンモニアを反応生成物とする生体物質の定
量方法。 - （２）検体にＧｌ ＤＨ、α−ＫＧ、ＮＡＤＰＨ、イソ
クエン酸、マグネシウムイオン又はマンガンイオンなど
の金属イオン、ウレアーゼおよびｉＣＤＨを添加混合し
、検体中にすでに存在するアンモニア及び尿素を消費せ
しめ、次いでキレート剤を添加し、ｉＣＤＨ反応を停止
し、これと同時もしくはしかる後反応生成物として尿素
を生成せしめる酵素もしくは酵素群を添加して、生成す
るアンモニアを測定することを特徴とする尿素を反応生
成物とする生体物質の定量方法。
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60143986A JPH0675516B2 (ja) | 1985-07-02 | 1985-07-02 | アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量法 |
| EP19860108933 EP0207493B1 (en) | 1985-07-02 | 1986-07-01 | Method of terminating isocitrate dehydrogenase reaction |
| US07/989,878 US5258286A (en) | 1985-07-02 | 1992-12-11 | Method of terminating isocitrate dehydrogenase reaction |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60143986A JPH0675516B2 (ja) | 1985-07-02 | 1985-07-02 | アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS626700A true JPS626700A (ja) | 1987-01-13 |
| JPH0675516B2 JPH0675516B2 (ja) | 1994-09-28 |
Family
ID=15351648
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP60143986A Expired - Lifetime JPH0675516B2 (ja) | 1985-07-02 | 1985-07-02 | アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0675516B2 (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5369219A (en) * | 1991-06-18 | 1994-11-29 | Multimedia Design, Inc. | Multi-layer printed circuit board apparatus and method for making same |
| US5618684A (en) * | 1992-02-07 | 1997-04-08 | Oriental Yeast Co., Ltd. | Method of determination of calcium |
| CN110511976A (zh) * | 2019-09-09 | 2019-11-29 | 天津市宝坻区人民医院 | 血清中l-精氨酸的测定方法 |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5721398A (en) * | 1980-07-15 | 1982-02-04 | Mitsubishi Chem Ind Ltd | Storing method for aqueous solution of saccharide |
| JPS5931696A (ja) * | 1982-08-14 | 1984-02-20 | Oriental Yeast Co Ltd | クレアチニンの定量方法 |
-
1985
- 1985-07-02 JP JP60143986A patent/JPH0675516B2/ja not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5721398A (en) * | 1980-07-15 | 1982-02-04 | Mitsubishi Chem Ind Ltd | Storing method for aqueous solution of saccharide |
| JPS5931696A (ja) * | 1982-08-14 | 1984-02-20 | Oriental Yeast Co Ltd | クレアチニンの定量方法 |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5369219A (en) * | 1991-06-18 | 1994-11-29 | Multimedia Design, Inc. | Multi-layer printed circuit board apparatus and method for making same |
| US5618684A (en) * | 1992-02-07 | 1997-04-08 | Oriental Yeast Co., Ltd. | Method of determination of calcium |
| CN110511976A (zh) * | 2019-09-09 | 2019-11-29 | 天津市宝坻区人民医院 | 血清中l-精氨酸的测定方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0675516B2 (ja) | 1994-09-28 |
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Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| EXPY | Cancellation because of completion of term |