JPS5935600B2 - トランスアミナ−ゼの定量方法及び関連する診断用キット - Google Patents
トランスアミナ−ゼの定量方法及び関連する診断用キットInfo
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- JPS5935600B2 JPS5935600B2 JP55096297A JP9629780A JPS5935600B2 JP S5935600 B2 JPS5935600 B2 JP S5935600B2 JP 55096297 A JP55096297 A JP 55096297A JP 9629780 A JP9629780 A JP 9629780A JP S5935600 B2 JPS5935600 B2 JP S5935600B2
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- gpt
- transaminase
- alanine
- acid
- cysteine sulfinic
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- Expired
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-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/48—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase
- C12Q1/52—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase involving transaminase
-
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- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/81—Packaged device or kit
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- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は臨床診断の領域において使用されるトランスア
ミナーゼの定量方法に関する。
ミナーゼの定量方法に関する。
アミノ基転移とはアミノ酸からケト酸にアミノ基を移す
反応を意味する。
反応を意味する。
この型の反応を触媒する酵素はトランスアミナーゼと称
される。１９５４年にラデユー（ＬａＤｕｅ）、ロブリ
ユウスキー（Ｗｒｏｂｌｅｗｓｋｉ）及びカルタン（Ｋ
ａｒｍｅｎ）が心筋梗塞の後にＧＯＴ（グルタミン酸一
オキザロ酢酸トランスアミナーゼ、またはアスパルテー
トアミノトランスフェラーゼもしくは１、Ｕ、Ｂ、分類
に係るＥＣ２．６．１．１、）が増加することを報告し
て以来、トランスアミナーゼの定量は臨床化学の分野に
おいて必須のものとなつた。
される。１９５４年にラデユー（ＬａＤｕｅ）、ロブリ
ユウスキー（Ｗｒｏｂｌｅｗｓｋｉ）及びカルタン（Ｋ
ａｒｍｅｎ）が心筋梗塞の後にＧＯＴ（グルタミン酸一
オキザロ酢酸トランスアミナーゼ、またはアスパルテー
トアミノトランスフェラーゼもしくは１、Ｕ、Ｂ、分類
に係るＥＣ２．６．１．１、）が増加することを報告し
て以来、トランスアミナーゼの定量は臨床化学の分野に
おいて必須のものとなつた。
他の病態の下では、特にエパソパシー（ｅｐａｔｈｏｙ
３、ｔｈｉｅｓ）においてはＧＯＴ及びＧＰＴ（グルタ
ミン酸−ピルビン酸トランスアミナーゼ、またはアラニ
ンアミノトランスフェラーゼもしくは１、Ｕ、Ｂ、分類
に係るＥＣ２．６．１．２、）両者の変動が相当に観察
された。ＧＯＴは以下の反応： を触媒し、他方、 ＧＰＴは以下の反応： ；を触媒する。
３、ｔｈｉｅｓ）においてはＧＯＴ及びＧＰＴ（グルタ
ミン酸−ピルビン酸トランスアミナーゼ、またはアラニ
ンアミノトランスフェラーゼもしくは１、Ｕ、Ｂ、分類
に係るＥＣ２．６．１．２、）両者の変動が相当に観察
された。ＧＯＴは以下の反応： を触媒し、他方、 ＧＰＴは以下の反応： ；を触媒する。
ＧＯＴの場合には、アスパラギン酸及びα−ケトグルタ
ール酸の定量は容易ではない。
ール酸の定量は容易ではない。
従つて、実際に用いられている方法は全て、直接的にあ
るいは間接的に、オキザロ酢酸の定量に基づいている。
世界中で用いられている方法は以下の２つである。
るいは間接的に、オキザロ酢酸の定量に基づいている。
世界中で用いられている方法は以下の２つである。
（１）オキザロ酢酸と２・４−ジニトロフエニルヒドラ
ジンとの反応に基づく比色定量法；この反応は動力学的
（Ｋｉｎｅｔｉｃ）ではないが、所定の期間インキユベ
ーシヨン後に、形成されたフエニルヒドラゾンの吸光度
を５３６ｎｍにおいて測定することによつてケト酸の形
成量を決定する。
ジンとの反応に基づく比色定量法；この反応は動力学的
（Ｋｉｎｅｔｉｃ）ではないが、所定の期間インキユベ
ーシヨン後に、形成されたフエニルヒドラゾンの吸光度
を５３６ｎｍにおいて測定することによつてケト酸の形
成量を決定する。
この方法は、長年の間に修正されたが、黄痕患者のサン
プルに対してはまだ欠点がある。（２）動力学的Ｕ．Ｖ
．法（ＫｉｎｅｔｉｃＵ．Ｖ．ｍｅｔｈＯｄ）：この方
法は、精度及び特異性が高いため、一般的に対照方法と
見なされる。アミノ基転移反応において生成されるオキ
ザロ酢酸は、マレートデヒドロゲナーゼ（ＭＤＨ）が関
与する酵素反応を通じて、ＮＡＤＨ（ニコチンアミド−
アデニンジヌクレオチドの還元型）の酸化を３４０ｎｍ
において測定することによつて定量される。
プルに対してはまだ欠点がある。（２）動力学的Ｕ．Ｖ
．法（ＫｉｎｅｔｉｃＵ．Ｖ．ｍｅｔｈＯｄ）：この方
法は、精度及び特異性が高いため、一般的に対照方法と
見なされる。アミノ基転移反応において生成されるオキ
ザロ酢酸は、マレートデヒドロゲナーゼ（ＭＤＨ）が関
与する酵素反応を通じて、ＮＡＤＨ（ニコチンアミド−
アデニンジヌクレオチドの還元型）の酸化を３４０ｎｍ
において測定することによつて定量される。
カルタンによつて最初に紹介された、この方法について
修正により、基質濃度及び測定温度の関数としてこの反
応を最大限に利用できるようになり、且つ非直線的速度
期間（Ｋｉｎｅｔｉｃ体Ａｓｅ）のために生ずる困難を
克服することができた。
修正により、基質濃度及び測定温度の関数としてこの反
応を最大限に利用できるようになり、且つ非直線的速度
期間（Ｋｉｎｅｔｉｃ体Ａｓｅ）のために生ずる困難を
克服することができた。
また、ＧＰＴに関してｌζ比色定量試験については同様
に考えることができる。他方、ヘンリー（Ｈｅｎｌｅｙ
）及びポラード（ＰＯｌｌａｒｄ）によつて紹介された
動力学的Ｕ．Ｖ．法は、アラニンのアミノ基転移反応に
おいて形成されるピルビン酸を、ラクテートデヒドロゲ
ナーゼ（ＬＤＨ）が関与する酵素反応を通じて測定する
ことに基づき、３４０ｎｍにおけるＮＡＤＨの再酸化が
測定される。また、動力学的Ｕ．Ｖ．法に関しては、紹
介され且つ文献に記載された修正によつて、この反応を
基質濃度及び測定温度の関数として最大限に利用できる
ようになつた。血清中またはその他の生物学的サンプル
中のＧＯＴ及びＧＰＴ活性の測定は、前述の比色定量法
もしくは動力学的Ｕ．Ｖ．法によつて行なわれる。
に考えることができる。他方、ヘンリー（Ｈｅｎｌｅｙ
）及びポラード（ＰＯｌｌａｒｄ）によつて紹介された
動力学的Ｕ．Ｖ．法は、アラニンのアミノ基転移反応に
おいて形成されるピルビン酸を、ラクテートデヒドロゲ
ナーゼ（ＬＤＨ）が関与する酵素反応を通じて測定する
ことに基づき、３４０ｎｍにおけるＮＡＤＨの再酸化が
測定される。また、動力学的Ｕ．Ｖ．法に関しては、紹
介され且つ文献に記載された修正によつて、この反応を
基質濃度及び測定温度の関数として最大限に利用できる
ようになつた。血清中またはその他の生物学的サンプル
中のＧＯＴ及びＧＰＴ活性の測定は、前述の比色定量法
もしくは動力学的Ｕ．Ｖ．法によつて行なわれる。
この場合、分析者は２種のトランスアミナーゼに対して
常に２種の異なる分析を実施しなければならない。これ
は、交叉阻害現象（ＣｒＯｓｓｉｎｈｉｂｉｔｉＯｎｐ
ｈｅｎＯｍｅｎａ）のために・前述の２種のＵ．Ｖ．動
力学的酵素の定量を単一の定量方法で行なうことは技術
的に不可能であるからである。
常に２種の異なる分析を実施しなければならない。これ
は、交叉阻害現象（ＣｒＯｓｓｉｎｈｉｂｉｔｉＯｎｐ
ｈｅｎＯｍｅｎａ）のために・前述の２種のＵ．Ｖ．動
力学的酵素の定量を単一の定量方法で行なうことは技術
的に不可能であるからである。
本発明の目的は、２種のトランスアミナーゼの活性の合
計を単一のアツセイを用いて分光光度法でＵ．Ｖ．動力
学的に測定することを可能とする新規な方法であつて、
これらの酵素活性の正常値と※Ｋ異常値との間の第１ス
クリーニングアツセイを構成するような方法を提供する
ことにある。
計を単一のアツセイを用いて分光光度法でＵ．Ｖ．動力
学的に測定することを可能とする新規な方法であつて、
これらの酵素活性の正常値と※Ｋ異常値との間の第１ス
クリーニングアツセイを構成するような方法を提供する
ことにある。
さらに、分析者の要求に応じて、この新規方法＆Ａ単に
反応混合物中の反応体及び基質の投入順序を変えるだけ
で、血漿もしくは血清の同一サンプル中の前記２種のト
ランスアミナーゼの酵素活性を単位／ｌで正確に測定す
ることを可能にする。このため、従来実験室で用いられ
ていた方法に比べ時間が節約される。周知の通り、ＧＯ
Ｔはその天然の基質（グルタミン酸及びアスパラギン酸
）のアミノ基転移のみならずその他のアミノ酸のアミノ
基転移も触媒できる。
反応混合物中の反応体及び基質の投入順序を変えるだけ
で、血漿もしくは血清の同一サンプル中の前記２種のト
ランスアミナーゼの酵素活性を単位／ｌで正確に測定す
ることを可能にする。このため、従来実験室で用いられ
ていた方法に比べ時間が節約される。周知の通り、ＧＯ
Ｔはその天然の基質（グルタミン酸及びアスパラギン酸
）のアミノ基転移のみならずその他のアミノ酸のアミノ
基転移も触媒できる。
これらの中で、システインスルフイン酸はα−ケトグル
タール酸の存在下において活発にアミノ基転移されて、
β−スルフイニルピルピン酸が形成される。β−スルフ
イニルピルピン酸は水溶液中では不安定であつて、以下
の反応図に従つてピルビン酸と亜硫酸とに急速に加水分
解される。α−ケトグルタール酸の不存在下においても
、ＧＯＴはシステインスルフイン酸と相互に作用し合い
、以下の反応図に従つてα−β脱離反応を触媒すること
ができる。この場合においてもまた、反応の最終生成物
はビルピン酸であり、ＧＯＴの活性は、ラクテートデヒ
ドロゲナーゼ（ＧＰＴ活性の測定に用いるのと同一の酵
素）の存在下においてＮＡＤＨの再酸化を測定すること
によつて、３４０ｎｍにおいて分光光度法で動力学的に
測定できる。
タール酸の存在下において活発にアミノ基転移されて、
β−スルフイニルピルピン酸が形成される。β−スルフ
イニルピルピン酸は水溶液中では不安定であつて、以下
の反応図に従つてピルビン酸と亜硫酸とに急速に加水分
解される。α−ケトグルタール酸の不存在下においても
、ＧＯＴはシステインスルフイン酸と相互に作用し合い
、以下の反応図に従つてα−β脱離反応を触媒すること
ができる。この場合においてもまた、反応の最終生成物
はビルピン酸であり、ＧＯＴの活性は、ラクテートデヒ
ドロゲナーゼ（ＧＰＴ活性の測定に用いるのと同一の酵
素）の存在下においてＮＡＤＨの再酸化を測定すること
によつて、３４０ｎｍにおいて分光光度法で動力学的に
測定できる。
〕（ 従つて、ＧＯＴの基質としてシステイ
ンスルフィン酸を使用すると、単一の表示酵素（Ｒｅｖ
ｅａｌｉｎｇｅ厄Ｙｍｅ）、すなわち、ラクテートデヒ
ドロゲナーゼ（ＬＤＨ）を用いることにより、以下の反
応図に従つて２種のトランスアミナーゼを同時に定量で
きる。３４０ｎｍにおける吸光度の減少はピルビン酸生
成量の尺度となり、従つて、両トランスアミナーゼの活
性の尺度となる。
ンスルフィン酸を使用すると、単一の表示酵素（Ｒｅｖ
ｅａｌｉｎｇｅ厄Ｙｍｅ）、すなわち、ラクテートデヒ
ドロゲナーゼ（ＬＤＨ）を用いることにより、以下の反
応図に従つて２種のトランスアミナーゼを同時に定量で
きる。３４０ｎｍにおける吸光度の減少はピルビン酸生
成量の尺度となり、従つて、両トランスアミナーゼの活
性の尺度となる。
これらの条件下で両トランスアミナーゼの同時定量が可
能であるのは使用される基質問に交叉阻害が起こらない
ためであることに注目されたい。ＧＯＴとシステインス
ルフイン酸との反応の特有な動力学的特性によつて、以
下の実施例に示されるような、この系の２つの異なる用
途が可能である。実施例 １ Ｇ０Ｔ及びＧＰＴ絶対活性の測定方法 トリス−ＨＣｌ緩衝液（８０ｍＭ．ｐＨ８，５）中にＬ
−アラニン（２００ｍＭ）、α−ケトグルタール酸（２
ｍＭ）、β−ＮＡＤＨ（０．２４ｍＭ）及びラクテート
デヒドロゲナーゼ３．６単位を含む２．５ｍ１の反応混
合物に、血漿もしくは血清０．５ｄを加え、次いで３４
０ｎｍ（または、使用装置によつては他の波長、たとえ
ば、３３４もしくは３６５ｎｍ）において吸光度の減少
を測淀する。
能であるのは使用される基質問に交叉阻害が起こらない
ためであることに注目されたい。ＧＯＴとシステインス
ルフイン酸との反応の特有な動力学的特性によつて、以
下の実施例に示されるような、この系の２つの異なる用
途が可能である。実施例 １ Ｇ０Ｔ及びＧＰＴ絶対活性の測定方法 トリス−ＨＣｌ緩衝液（８０ｍＭ．ｐＨ８，５）中にＬ
−アラニン（２００ｍＭ）、α−ケトグルタール酸（２
ｍＭ）、β−ＮＡＤＨ（０．２４ｍＭ）及びラクテート
デヒドロゲナーゼ３．６単位を含む２．５ｍ１の反応混
合物に、血漿もしくは血清０．５ｄを加え、次いで３４
０ｎｍ（または、使用装置によつては他の波長、たとえ
ば、３３４もしくは３６５ｎｍ）において吸光度の減少
を測淀する。
この減少はＧＰＴによつて惹起されるアラニンのピルビ
ン酸への変換の量に直接的に関係がある。
ン酸への変換の量に直接的に関係がある。
数分の反応後に、システインスルフイン酸溶液０．１ｍ
１を、反応混合物中の最終濃度が６６ｍＭとなるように
加える。
１を、反応混合物中の最終濃度が６６ｍＭとなるように
加える。
この場合において、増加△Ｅ／分はＧＯＴに惹起される
システインスルフイン酸のピルビン酸への変換による。
システインスルフイン酸のピルビン酸への変換による。
血清中のＧＯＴ及びＧＰＴ酵素単位の正確な値は、シス
テインスルフイン酸の添加前後に観察される△Ｅ／分か
ら、変換係数を媒介として、単一の測定方法によつて求
められる。
テインスルフイン酸の添加前後に観察される△Ｅ／分か
ら、変換係数を媒介として、単一の測定方法によつて求
められる。
実施例 ２
血漿もしくは血清中ＧＯＴ及びＧＰＴ活性の正常値及び
病変値測定のためのスクリーニング方法トリス−ＨＣｌ
緩衝液（５０ｍＭ．．ｐＨ８．５）中にＬ−アラニン（
２００ｍＭ）、α−ケトグルタール酸（２ｍＭ）、β−
ＮＡＤＨ（０．２４ｍＭ）、システインスルフイン酸（
７ｍＭ）及びラクテートデヒドロゲナーゼ３，６単位を
含む２．５ｍ１の反応混合物に、血漿もしくは血清０．
５ｍ１を加え、次いで３４０ｎｍ（または、使用装置に
よつては他の波長、たとえば、３３４もしくは３６５ｎ
ｍ）において吸光度の減少を測定する。
病変値測定のためのスクリーニング方法トリス−ＨＣｌ
緩衝液（５０ｍＭ．．ｐＨ８．５）中にＬ−アラニン（
２００ｍＭ）、α−ケトグルタール酸（２ｍＭ）、β−
ＮＡＤＨ（０．２４ｍＭ）、システインスルフイン酸（
７ｍＭ）及びラクテートデヒドロゲナーゼ３，６単位を
含む２．５ｍ１の反応混合物に、血漿もしくは血清０．
５ｍ１を加え、次いで３４０ｎｍ（または、使用装置に
よつては他の波長、たとえば、３３４もしくは３６５ｎ
ｍ）において吸光度の減少を測定する。
この場合、吸光度の減少は、ＧＰＴ及びＧＯＴによつて
各々惹起されるアラニン及びシステインスルフイン酸の
ピルビン酸への変換の量に直接的に関係があり、これら
２種の酵素の活性の合計の尺度となるであろう。このア
ツセィの動力学的特性値によつて正常値と病変値との間
の△Ｅ／分の極限値が決まる。
各々惹起されるアラニン及びシステインスルフイン酸の
ピルビン酸への変換の量に直接的に関係があり、これら
２種の酵素の活性の合計の尺度となるであろう。このア
ツセィの動力学的特性値によつて正常値と病変値との間
の△Ｅ／分の極限値が決まる。
正常なサンプルについては、適当な変換係数を媒介とし
てＧＯＴ及びＧＰＴの有効酵素単位（Ａｃｔｕａｌｅ部
Ｙｍａｔｉｃｕｎｉｔ）を正確に計算でき、一方、病変
サンプルについてはこの方法は約１０〜１５％の誤差を
伴なう。
てＧＯＴ及びＧＰＴの有効酵素単位（Ａｃｔｕａｌｅ部
Ｙｍａｔｉｃｕｎｉｔ）を正確に計算でき、一方、病変
サンプルについてはこの方法は約１０〜１５％の誤差を
伴なう。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ グルタミン酸−オキザロ酢酸トランスアミナーゼ（
ＧＯＴ）及びグルタミン酸−ピルビン酸トランスアミナ
ーゼ（ＧＰＴ）に特異的なアミノ酸基質としてＬ−シス
テインスルフィン酸及びＬ−アラニンを各々用い且つＧ
ＯＴ及びＧＰＴ両者のトランスアミナーゼ活性の表示酵
素としてラクテートデヒドロゲナーゼを用いることを特
徴とする、単一の血清もしくは血漿サンプル中のＧＯＴ
及びＧＰＴを同時定量するための動力学的Ｕ．Ｖ．法。 ２ 全△Ｅ／分を測定することによつてＧＯＴ及びＧＰ
Ｔの全トランスアミナーゼ活性を測定し且つ前記２種の
アミノ酸基質は反応環境に最初から存在させる特許請求
の範囲第１項記載の方法。 ３ △Ｅ／分を最初に基質としてのＬ−アラニンの存在
下において測定し、次いでシステインスルフィン酸添加
後の△Ｅ／分の増加量を測定し、システインスルフィン
酸添加後のこの△Ｅ／Ａ増加量をＧＯＴトランスアミナ
ーゼ活性の尺度とする特許請求の範囲第１項記載の方法
。 ４ グルタミン酸−オキザロ酢酸トランスアミナーゼ（
ＧＯＴ）及びグルタミン酸−ピルビン酸トランスアミナ
ーゼ（ＧＰＴ）に特異的なアミノ酸基質としてＬ−シス
テインスルフィン酸及びＬ−アラニンを各々用い且つＧ
ＯＴ及びＧＰＴ両者のトランスアミナーゼ活性の表示酵
素としてラクテートデヒドロゲナーゼを用いることを特
徴とする、単一の血清もしくは血漿サンプル中のＧＯＴ
及びＧＰＴを同時定量するための動力学的Ｕ．Ｖ．法の
実施に使用するための、構成基質としてシステインスル
フィン酸及びＬ−アラニンを含むことを特徴とする診断
用キット。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| IT49789A/79 | 1979-07-17 | ||
| IT49789/79A IT1162349B (it) | 1979-07-17 | 1979-07-17 | Metodo per la determinazione delle transaminasi e relativo kit diagnostico |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5655200A JPS5655200A (en) | 1981-05-15 |
| JPS5935600B2 true JPS5935600B2 (ja) | 1984-08-29 |
Family
ID=11271566
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP55096297A Expired JPS5935600B2 (ja) | 1979-07-17 | 1980-07-16 | トランスアミナ−ゼの定量方法及び関連する診断用キット |
Country Status (16)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4329425A (ja) |
| JP (1) | JPS5935600B2 (ja) |
| AR (1) | AR224900A1 (ja) |
| AT (1) | AT369034B (ja) |
| AU (1) | AU528558B2 (ja) |
| BE (1) | BE884323A (ja) |
| CA (1) | CA1144459A (ja) |
| CH (1) | CH647600A5 (ja) |
| DE (1) | DE3026854C2 (ja) |
| ES (1) | ES493473A0 (ja) |
| FR (1) | FR2461952A1 (ja) |
| IL (1) | IL60504A (ja) |
| IT (1) | IT1162349B (ja) |
| NL (1) | NL8004080A (ja) |
| SE (1) | SE436894B (ja) |
| ZA (1) | ZA804096B (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH05900U (ja) * | 1991-06-19 | 1993-01-08 | 株式会社新来島どつく | 折り畳み式梯子 |
| JPH0693713A (ja) * | 1992-09-14 | 1994-04-05 | Kashiwabara Token Kogyo Kk | 円筒タンクの外壁面作業用足場 |
Families Citing this family (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| IT1171257B (it) * | 1981-05-28 | 1987-06-10 | Biodata Spa | Metodo per la determinazione della attivita' degli isoenzimi citoplasmatico e mitocondriale della glutammico ossalacetico transaminasi nel siero o plasma umano |
| DE3221730A1 (de) * | 1982-06-09 | 1983-12-15 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Verfahren und analytische mittel zur aktivitaetsbestimmung von glutamat-oxalacetat-transaminase |
| DE3330246A1 (de) * | 1983-08-22 | 1985-03-14 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Verfahren und reagenz zur bestimmung von transaminasen |
| US4547460A (en) * | 1984-04-16 | 1985-10-15 | Eastman Kodak Company | Multizone analytical element and method for analyte determination |
| US5834226A (en) * | 1991-01-31 | 1998-11-10 | Xytronyx, Inc. | One-step test for aspartate aminotransferase |
| KR100318552B1 (ko) * | 1998-12-24 | 2002-09-05 | 한국과학기술연구원 | 간질환관련표식물질의검출용스트립 |
Family Cites Families (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3206376A (en) * | 1964-05-22 | 1965-09-14 | Warner Lambert Pharmaceutical | Method of determining glutamic-oxalacetic transaminase |
| US3746625A (en) * | 1966-12-12 | 1973-07-17 | H Bergmeyer | Stabilized coenzyme test compositions |
| BE786291A (fr) * | 1971-07-20 | 1973-01-15 | Technicon Instr | Compositions de diagnostic pour determination de la glutamate-oxalate-transaminase (got) et de la glutamate-pyruvate-transaminase (gpt) |
| JPS5631957B2 (ja) * | 1973-10-09 | 1981-07-24 | ||
| US4241179A (en) * | 1978-08-14 | 1980-12-23 | Coulter Electronics, Inc. | Method for determining a transaminase in a biological fluid and reagent combination for use in the method |
-
1979
- 1979-07-17 IT IT49789/79A patent/IT1162349B/it active
-
1980
- 1980-07-04 IL IL60504A patent/IL60504A/xx not_active IP Right Cessation
- 1980-07-07 CA CA000355611A patent/CA1144459A/en not_active Expired
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