ES2273417T3 - Enzimas proteasas para eliminar la suciedad dificil y/o reducir la formacion de manchas y peliculas y composciciones que las incorporan. - Google Patents
Enzimas proteasas para eliminar la suciedad dificil y/o reducir la formacion de manchas y peliculas y composciciones que las incorporan. Download PDFInfo
- Publication number
- ES2273417T3 ES2273417T3 ES98921676T ES98921676T ES2273417T3 ES 2273417 T3 ES2273417 T3 ES 2273417T3 ES 98921676 T ES98921676 T ES 98921676T ES 98921676 T ES98921676 T ES 98921676T ES 2273417 T3 ES2273417 T3 ES 2273417T3
- Authority
- ES
- Spain
- Prior art keywords
- cleaning
- baselineskip
- composition
- subtilisin
- compositions
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
Links
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 title claims abstract description 57
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 title claims description 53
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 title claims description 11
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 148
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 71
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 71
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 claims abstract description 60
- 108090000787 Subtilisin Proteins 0.000 claims abstract description 52
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract description 52
- 241000193744 Bacillus amyloliquefaciens Species 0.000 claims abstract description 26
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims abstract description 22
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims abstract 4
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 70
- 239000003599 detergent Substances 0.000 claims description 44
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 27
- 239000000463 material Substances 0.000 claims description 25
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 claims description 25
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 21
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 claims description 21
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims description 20
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims description 20
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 claims description 20
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims description 19
- 239000012190 activator Substances 0.000 claims description 19
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims description 19
- 238000004851 dishwashing Methods 0.000 claims description 17
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims description 16
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 claims description 16
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 claims description 16
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims description 15
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 claims description 12
- 239000006260 foam Substances 0.000 claims description 11
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims description 10
- 108010064785 Phospholipases Proteins 0.000 claims description 8
- 102000015439 Phospholipases Human genes 0.000 claims description 8
- 239000002671 adjuvant Substances 0.000 claims description 7
- 108700020962 Peroxidase Proteins 0.000 claims description 6
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 claims description 6
- 239000003623 enhancer Substances 0.000 claims description 6
- 102000005575 Cellulases Human genes 0.000 claims description 5
- 108010084185 Cellulases Proteins 0.000 claims description 5
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 claims description 5
- 150000004760 silicates Chemical class 0.000 claims description 4
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 claims description 3
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 claims description 3
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 claims description 3
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims description 3
- 239000010457 zeolite Substances 0.000 claims description 3
- 230000008901 benefit Effects 0.000 claims description 2
- 239000002270 dispersing agent Substances 0.000 claims description 2
- 239000002304 perfume Substances 0.000 claims description 2
- 239000002904 solvent Substances 0.000 claims description 2
- 230000002087 whitening effect Effects 0.000 claims 2
- 239000004927 clay Substances 0.000 claims 1
- 230000003749 cleanliness Effects 0.000 claims 1
- 239000000975 dye Substances 0.000 claims 1
- 239000002979 fabric softener Substances 0.000 claims 1
- 235000021317 phosphate Nutrition 0.000 claims 1
- 150000003013 phosphoric acid derivatives Chemical class 0.000 claims 1
- 229920005646 polycarboxylate Polymers 0.000 claims 1
- 102000004157 Hydrolases Human genes 0.000 abstract description 40
- 108090000604 Hydrolases Proteins 0.000 abstract description 40
- 125000002915 carbonyl group Chemical group [*:2]C([*:1])=O 0.000 abstract description 30
- 239000002243 precursor Substances 0.000 abstract description 21
- 125000000539 amino acid group Chemical class 0.000 abstract description 17
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 abstract description 16
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 abstract description 16
- 241000193422 Bacillus lentus Species 0.000 abstract description 13
- 239000002253 acid Substances 0.000 abstract description 6
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 33
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 33
- -1 CA over CA Inorganic materials 0.000 description 19
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 18
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 16
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 16
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 15
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 14
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 14
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 14
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 13
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 13
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 12
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- 239000011572 manganese Substances 0.000 description 10
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 description 10
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 10
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 description 9
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 8
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 description 7
- 239000002585 base Substances 0.000 description 7
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 7
- 239000002738 chelating agent Substances 0.000 description 7
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 6
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 6
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 6
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 5
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 5
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 5
- 229910017052 cobalt Inorganic materials 0.000 description 5
- 239000010941 cobalt Substances 0.000 description 5
- GUTLYIVDDKVIGB-UHFFFAOYSA-N cobalt atom Chemical compound [Co] GUTLYIVDDKVIGB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 238000012217 deletion Methods 0.000 description 5
- 230000037430 deletion Effects 0.000 description 5
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 5
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 5
- 150000004965 peroxy acids Chemical class 0.000 description 5
- MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L sodium;oxido carbonate Chemical compound [Na+].[O-]OC([O-])=O MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 5
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 5
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 5
- WLDGDTPNAKWAIR-UHFFFAOYSA-N 1,4,7-trimethyl-1,4,7-triazonane Chemical compound CN1CCN(C)CCN(C)CC1 WLDGDTPNAKWAIR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 4
- 108020004705 Codon Proteins 0.000 description 4
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- PWHULOQIROXLJO-UHFFFAOYSA-N Manganese Chemical compound [Mn] PWHULOQIROXLJO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 102100038946 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 6 Human genes 0.000 description 4
- 108010022999 Serine Proteases Proteins 0.000 description 4
- 238000002835 absorbance Methods 0.000 description 4
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 4
- 125000004429 atom Chemical group 0.000 description 4
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 4
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 4
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 4
- 238000003780 insertion Methods 0.000 description 4
- 230000037431 insertion Effects 0.000 description 4
- 229910052748 manganese Inorganic materials 0.000 description 4
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 4
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 4
- 239000011049 pearl Substances 0.000 description 4
- 229920003023 plastic Polymers 0.000 description 4
- 239000004033 plastic Substances 0.000 description 4
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 4
- FAGGUIDTQQXDSJ-UHFFFAOYSA-N 3-benzoylazepan-2-one Chemical compound C=1C=CC=CC=1C(=O)C1CCCCNC1=O FAGGUIDTQQXDSJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 description 3
- 229910020366 ClO 4 Inorganic materials 0.000 description 3
- 102100037611 Lysophospholipase Human genes 0.000 description 3
- 108010006035 Metalloproteases Proteins 0.000 description 3
- 102000012479 Serine Proteases Human genes 0.000 description 3
- 230000009471 action Effects 0.000 description 3
- 125000003295 alanine group Chemical group N[C@@H](C)C(=O)* 0.000 description 3
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 3
- 230000008859 change Effects 0.000 description 3
- 108010005400 cutinase Proteins 0.000 description 3
- 230000008030 elimination Effects 0.000 description 3
- 238000003379 elimination reaction Methods 0.000 description 3
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 3
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 3
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 3
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 3
- 238000010348 incorporation Methods 0.000 description 3
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 3
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 3
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 3
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 3
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 3
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 3
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 3
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 3
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 3
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 3
- 150000002978 peroxides Chemical class 0.000 description 3
- 229920001451 polypropylene glycol Polymers 0.000 description 3
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 3
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 3
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 3
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 3
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 3
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 3
- 229960001922 sodium perborate Drugs 0.000 description 3
- YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M sodium;oxidooxy(oxo)borane Chemical compound [Na+].[O-]OB=O YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 241000894007 species Species 0.000 description 3
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 2,4,6-trimethyl-N-[3-(trifluoromethyl)phenyl]benzenesulfonamide Chemical compound CC1=CC(C)=CC(C)=C1S(=O)(=O)NC1=CC=CC(C(F)(F)F)=C1 ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- CDWQJRGVYJQAIT-UHFFFAOYSA-N 3-benzoylpiperidin-2-one Chemical compound C=1C=CC=CC=1C(=O)C1CCCNC1=O CDWQJRGVYJQAIT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical group N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 2
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 2
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 2
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 description 2
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 101000856199 Homo sapiens Chymotrypsin-like protease CTRL-1 Proteins 0.000 description 2
- UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N Hydrogen Chemical compound [H][H] UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 2
- 102000005741 Metalloproteases Human genes 0.000 description 2
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 2
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 2
- 229920003171 Poly (ethylene oxide) Polymers 0.000 description 2
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 2
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 101710135785 Subtilisin-like protease Proteins 0.000 description 2
- 108700037663 Subtilisin-like proteases Proteins 0.000 description 2
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 description 2
- 229910000323 aluminium silicate Inorganic materials 0.000 description 2
- 125000000129 anionic group Chemical group 0.000 description 2
- 229940009098 aspartate Drugs 0.000 description 2
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical group [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 2
- 239000011324 bead Substances 0.000 description 2
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 2
- 230000003139 buffering effect Effects 0.000 description 2
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 2
- 239000000460 chlorine Substances 0.000 description 2
- 238000005260 corrosion Methods 0.000 description 2
- VTIIJXUACCWYHX-UHFFFAOYSA-L disodium;carboxylatooxy carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C(=O)OOC([O-])=O VTIIJXUACCWYHX-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 2
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 2
- 230000014509 gene expression Effects 0.000 description 2
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 2
- 229910052740 iodine Inorganic materials 0.000 description 2
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 2
- 230000000670 limiting effect Effects 0.000 description 2
- WPBNNNQJVZRUHP-UHFFFAOYSA-L manganese(2+);methyl n-[[2-(methoxycarbonylcarbamothioylamino)phenyl]carbamothioyl]carbamate;n-[2-(sulfidocarbothioylamino)ethyl]carbamodithioate Chemical compound [Mn+2].[S-]C(=S)NCCNC([S-])=S.COC(=O)NC(=S)NC1=CC=CC=C1NC(=S)NC(=O)OC WPBNNNQJVZRUHP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 2
- 150000002739 metals Chemical class 0.000 description 2
- 108010020132 microbial serine proteinases Proteins 0.000 description 2
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 2
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 2
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 2
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 2
- YBYRMVIVWMBXKQ-UHFFFAOYSA-N phenylmethanesulfonyl fluoride Chemical compound FS(=O)(=O)CC1=CC=CC=C1 YBYRMVIVWMBXKQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 2
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 2
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 2
- 229920001296 polysiloxane Polymers 0.000 description 2
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- MSFGZHUJTJBYFA-UHFFFAOYSA-M sodium dichloroisocyanurate Chemical compound [Na+].ClN1C(=O)[N-]C(=O)N(Cl)C1=O MSFGZHUJTJBYFA-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 229940045872 sodium percarbonate Drugs 0.000 description 2
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 2
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 2
- 229910052717 sulfur Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 2
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 2
- 108010075550 termamyl Proteins 0.000 description 2
- 150000003573 thiols Chemical class 0.000 description 2
- 239000000606 toothpaste Substances 0.000 description 2
- 238000012549 training Methods 0.000 description 2
- 229910052723 transition metal Inorganic materials 0.000 description 2
- 150000003624 transition metals Chemical class 0.000 description 2
- 238000002424 x-ray crystallography Methods 0.000 description 2
- 229910052727 yttrium Inorganic materials 0.000 description 2
- INMYHLJNCIBJSD-KOKHDOHPSA-N (2s)-2-aminobutanedioic acid;(2s)-2-amino-3-hydroxypropanoic acid;(2s)-2-amino-3-(1h-imidazol-5-yl)propanoic acid Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O.OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O.OC(=O)[C@@H](N)CC1=CNC=N1 INMYHLJNCIBJSD-KOKHDOHPSA-N 0.000 description 1
- ITWBWJFEJCHKSN-UHFFFAOYSA-N 1,4,7-triazonane Chemical compound C1CNCCNCCN1 ITWBWJFEJCHKSN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BETLSGXAHKBRAR-UHFFFAOYSA-N 10-ethylphenothiazine-4-carboxylic acid Chemical compound C1=CC=C(C(O)=O)C2=C1N(CC)C1=CC=CC=C1S2 BETLSGXAHKBRAR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ICFDTWPLDBJRBV-UHFFFAOYSA-N 10-methylphenoxazine Chemical compound C1=CC=C2N(C)C3=CC=CC=C3OC2=C1 ICFDTWPLDBJRBV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WJFKNYWRSNBZNX-UHFFFAOYSA-N 10H-phenothiazine Chemical compound C1=CC=C2NC3=CC=CC=C3SC2=C1 WJFKNYWRSNBZNX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ISBYGXCCBJIBCG-UHFFFAOYSA-N 2-[6-(nonanoylamino)hexanoyloxy]benzenesulfonic acid Chemical compound CCCCCCCCC(=O)NCCCCCC(=O)OC1=CC=CC=C1S(O)(=O)=O ISBYGXCCBJIBCG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KYVZSRPVPDAAKQ-UHFFFAOYSA-N 2-benzoyloxybenzenesulfonic acid Chemical compound OS(=O)(=O)C1=CC=CC=C1OC(=O)C1=CC=CC=C1 KYVZSRPVPDAAKQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CMLFRMDBDNHMRA-UHFFFAOYSA-N 2h-1,2-benzoxazine Chemical compound C1=CC=C2C=CNOC2=C1 CMLFRMDBDNHMRA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MQWCVVYEJGQDEL-UHFFFAOYSA-N 3-(4-nitrobenzoyl)azepan-2-one Chemical compound C1=CC([N+](=O)[O-])=CC=C1C(=O)C1C(=O)NCCCC1 MQWCVVYEJGQDEL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- VNTAONUWHQBAMC-UHFFFAOYSA-N 3-phenothiazin-10-ylpropanoic acid Chemical compound C1=CC=C2N(CCC(=O)O)C3=CC=CC=C3SC2=C1 VNTAONUWHQBAMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AWOWBVDJKXFKFV-UHFFFAOYSA-N 3-phenoxazin-10-ylpropanoic acid Chemical compound C1=CC=C2N(CCC(=O)O)C3=CC=CC=C3OC2=C1 AWOWBVDJKXFKFV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LKDMKWNDBAVNQZ-WJNSRDFLSA-N 4-[[(2s)-1-[[(2s)-1-[(2s)-2-[[(2s)-1-(4-nitroanilino)-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]carbamoyl]pyrrolidin-1-yl]-1-oxopropan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]amino]-4-oxobutanoic acid Chemical compound OC(=O)CCC(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@H](C(=O)NC=1C=CC(=CC=1)[N+]([O-])=O)CC1=CC=CC=C1 LKDMKWNDBAVNQZ-WJNSRDFLSA-N 0.000 description 1
- XSVSPKKXQGNHMD-UHFFFAOYSA-N 5-bromo-3-methyl-1,2-thiazole Chemical compound CC=1C=C(Br)SN=1 XSVSPKKXQGNHMD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical group CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108091005508 Acid proteases Proteins 0.000 description 1
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 108700038091 Beta-glucanases Proteins 0.000 description 1
- BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N Borate Chemical compound [O-]B([O-])[O-] BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KXDHJXZQYSOELW-UHFFFAOYSA-N Carbamic acid Chemical class NC(O)=O KXDHJXZQYSOELW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L Carbonate Chemical compound [O-]C([O-])=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N Chlorine atom Chemical compound [Cl] ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010023736 Chondroitinases and Chondroitin Lyases Proteins 0.000 description 1
- 108090000227 Chymases Proteins 0.000 description 1
- 102000003858 Chymases Human genes 0.000 description 1
- 102100025566 Chymotrypsin-like protease CTRL-1 Human genes 0.000 description 1
- JNIYAMTYWPMEGP-UHFFFAOYSA-N ClC1=CC=CC(C(=O)C2C(NCCCC2)=O)=C1 Chemical compound ClC1=CC=CC(C(=O)C2C(NCCCC2)=O)=C1 JNIYAMTYWPMEGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N Copper Chemical compound [Cu] RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241001459693 Dipterocarpus zeylanicus Species 0.000 description 1
- 108010083608 Durazym Proteins 0.000 description 1
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 description 1
- 108010091443 Exopeptidases Proteins 0.000 description 1
- 102000018389 Exopeptidases Human genes 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- 108010003272 Hyaluronate lyase Proteins 0.000 description 1
- 102000001974 Hyaluronidases Human genes 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- 150000008575 L-amino acids Chemical class 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 108010029541 Laccase Proteins 0.000 description 1
- 108010013563 Lipoprotein Lipase Proteins 0.000 description 1
- 102100022119 Lipoprotein lipase Human genes 0.000 description 1
- 102000003820 Lipoxygenases Human genes 0.000 description 1
- 108090000128 Lipoxygenases Proteins 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 108030000089 Metallocarboxypeptidases Proteins 0.000 description 1
- 102000006166 Metallocarboxypeptidases Human genes 0.000 description 1
- VVQNEPGJFQJSBK-UHFFFAOYSA-N Methyl methacrylate Chemical compound COC(=O)C(C)=C VVQNEPGJFQJSBK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ZOKXTWBITQBERF-UHFFFAOYSA-N Molybdenum Chemical compound [Mo] ZOKXTWBITQBERF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102100031688 N-acetylgalactosamine-6-sulfatase Human genes 0.000 description 1
- BPQQTUXANYXVAA-UHFFFAOYSA-N Orthosilicate Chemical compound [O-][Si]([O-])([O-])[O-] BPQQTUXANYXVAA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102100035200 Phospholipase A and acyltransferase 4 Human genes 0.000 description 1
- 108090000553 Phospholipase D Proteins 0.000 description 1
- 102100032967 Phospholipase D1 Human genes 0.000 description 1
- 108010058864 Phospholipases A2 Proteins 0.000 description 1
- ABLZXFCXXLZCGV-UHFFFAOYSA-N Phosphorous acid Chemical class OP(O)=O ABLZXFCXXLZCGV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920005372 Plexiglas® Polymers 0.000 description 1
- 108010059820 Polygalacturonase Proteins 0.000 description 1
- 239000004614 Process Aid Substances 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101710118538 Protease Proteins 0.000 description 1
- 241000145542 Pseudomonas marginata Species 0.000 description 1
- 241000589614 Pseudomonas stutzeri Species 0.000 description 1
- 108091007187 Reductases Proteins 0.000 description 1
- KJTLSVCANCCWHF-UHFFFAOYSA-N Ruthenium Chemical compound [Ru] KJTLSVCANCCWHF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- BQCADISMDOOEFD-UHFFFAOYSA-N Silver Chemical compound [Ag] BQCADISMDOOEFD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 1
- 244000269722 Thea sinensis Species 0.000 description 1
- 101710097834 Thiol protease Proteins 0.000 description 1
- RTAQQCXQSZGOHL-UHFFFAOYSA-N Titanium Chemical compound [Ti] RTAQQCXQSZGOHL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010079194 Type C Phospholipases Proteins 0.000 description 1
- 102000014384 Type C Phospholipases Human genes 0.000 description 1
- 102000003425 Tyrosinase Human genes 0.000 description 1
- 108060008724 Tyrosinase Proteins 0.000 description 1
- HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N Zinc Chemical compound [Zn] HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000004913 activation Effects 0.000 description 1
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 description 1
- 125000002252 acyl group Chemical group 0.000 description 1
- 125000004442 acylamino group Chemical group 0.000 description 1
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 1
- 238000013019 agitation Methods 0.000 description 1
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 1
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 150000008051 alkyl sulfates Chemical class 0.000 description 1
- 108010084650 alpha-N-arabinofuranosidase Proteins 0.000 description 1
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 1
- 229910052782 aluminium Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000001408 amides Chemical group 0.000 description 1
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 description 1
- 230000003625 amylolytic effect Effects 0.000 description 1
- 239000003945 anionic surfactant Substances 0.000 description 1
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 1
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 1
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-L aspartate group Chemical group N[C@@H](CC(=O)[O-])C(=O)[O-] CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-L 0.000 description 1
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 1
- 235000008452 baby food Nutrition 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 description 1
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 1
- 239000006172 buffering agent Substances 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 229910001424 calcium ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 1
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 238000006555 catalytic reaction Methods 0.000 description 1
- 125000002091 cationic group Chemical group 0.000 description 1
- 238000012512 characterization method Methods 0.000 description 1
- 239000013522 chelant Substances 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 229910052801 chlorine Inorganic materials 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 229940011182 cobalt acetate Drugs 0.000 description 1
- IAWAQZNOIZIMSS-UHFFFAOYSA-L cobalt(2+);acetate;chloride Chemical compound [Cl-].[Co+2].CC([O-])=O IAWAQZNOIZIMSS-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- QAHREYKOYSIQPH-UHFFFAOYSA-L cobalt(II) acetate Chemical compound [Co+2].CC([O-])=O.CC([O-])=O QAHREYKOYSIQPH-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000003086 colorant Substances 0.000 description 1
- 238000010276 construction Methods 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 229910052802 copper Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010949 copper Substances 0.000 description 1
- 230000007797 corrosion Effects 0.000 description 1
- 230000037029 cross reaction Effects 0.000 description 1
- 238000002447 crystallographic data Methods 0.000 description 1
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 1
- 238000013480 data collection Methods 0.000 description 1
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 1
- 230000008021 deposition Effects 0.000 description 1
- 239000012933 diacyl peroxide Substances 0.000 description 1
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N dioxosilane;oxo(oxoalumanyloxy)alumane Chemical compound O=[Si]=O.O=[Al]O[Al]=O HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NFDRPXJGHKJRLJ-UHFFFAOYSA-N edtmp Chemical compound OP(O)(=O)CN(CP(O)(O)=O)CCN(CP(O)(O)=O)CP(O)(O)=O NFDRPXJGHKJRLJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000013345 egg yolk Nutrition 0.000 description 1
- 210000002969 egg yolk Anatomy 0.000 description 1
- 239000002532 enzyme inhibitor Substances 0.000 description 1
- 229940125532 enzyme inhibitor Drugs 0.000 description 1
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 1
- 125000001301 ethoxy group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])O* 0.000 description 1
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 1
- 108010093305 exopolygalacturonase Proteins 0.000 description 1
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 1
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 1
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 1
- 239000000945 filler Substances 0.000 description 1
- 229910052731 fluorine Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000006870 function Effects 0.000 description 1
- 108020001507 fusion proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000037865 fusion proteins Human genes 0.000 description 1
- 238000010353 genetic engineering Methods 0.000 description 1
- 230000002070 germicidal effect Effects 0.000 description 1
- 229930195712 glutamate Natural products 0.000 description 1
- 108010002430 hemicellulase Proteins 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960002773 hyaluronidase Drugs 0.000 description 1
- 125000004435 hydrogen atom Chemical group [H]* 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 1
- 239000003752 hydrotrope Substances 0.000 description 1
- 230000001900 immune effect Effects 0.000 description 1
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 1
- 150000002484 inorganic compounds Chemical class 0.000 description 1
- 229910010272 inorganic material Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 1
- 125000000741 isoleucyl group Chemical group [H]N([H])C(C(C([H])([H])[H])C([H])([H])C([H])([H])[H])C(=O)O* 0.000 description 1
- 108010059345 keratinase Proteins 0.000 description 1
- 238000003475 lamination Methods 0.000 description 1
- 238000010412 laundry washing Methods 0.000 description 1
- 239000003446 ligand Substances 0.000 description 1
- 108010062085 ligninase Proteins 0.000 description 1
- 239000012669 liquid formulation Substances 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 230000014759 maintenance of location Effects 0.000 description 1
- 150000002697 manganese compounds Chemical class 0.000 description 1
- 229910001437 manganese ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000035800 maturation Effects 0.000 description 1
- 230000008018 melting Effects 0.000 description 1
- 238000002844 melting Methods 0.000 description 1
- 108010003855 mesentericopeptidase Proteins 0.000 description 1
- 229910021645 metal ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 229910052750 molybdenum Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011733 molybdenum Substances 0.000 description 1
- 150000004682 monohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 150000001451 organic peroxides Chemical class 0.000 description 1
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 1
- 230000036961 partial effect Effects 0.000 description 1
- JRKICGRDRMAZLK-UHFFFAOYSA-L peroxydisulfate Chemical compound [O-]S(=O)(=O)OOS([O-])(=O)=O JRKICGRDRMAZLK-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000000546 pharmaceutical excipient Substances 0.000 description 1
- 150000002989 phenols Chemical class 0.000 description 1
- 229950000688 phenothiazine Drugs 0.000 description 1
- 150000002991 phenoxazines Chemical class 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PTMHPRAIXMAOOB-UHFFFAOYSA-N phosphoramidic acid Chemical class NP(O)(O)=O PTMHPRAIXMAOOB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000000049 pigment Substances 0.000 description 1
- 239000006187 pill Substances 0.000 description 1
- 229920000768 polyamine Polymers 0.000 description 1
- 150000003138 primary alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 description 1
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 1
- 125000002572 propoxy group Chemical group [*]OC([H])([H])C(C([H])([H])[H])([H])[H] 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 230000001681 protective effect Effects 0.000 description 1
- 238000003908 quality control method Methods 0.000 description 1
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 description 1
- 102200025035 rs786203989 Human genes 0.000 description 1
- 229910052707 ruthenium Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000028327 secretion Effects 0.000 description 1
- 108010059841 serine carboxypeptidase Proteins 0.000 description 1
- 150000003355 serines Chemical class 0.000 description 1
- 229910052709 silver Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000004332 silver Substances 0.000 description 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 1
- FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J sodium diphosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 1
- PFUVRDFDKPNGAV-UHFFFAOYSA-N sodium peroxide Chemical compound [Na+].[Na+].[O-][O-] PFUVRDFDKPNGAV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940048086 sodium pyrophosphate Drugs 0.000 description 1
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 239000005315 stained glass Substances 0.000 description 1
- 238000007655 standard test method Methods 0.000 description 1
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 1
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 1
- 125000000547 substituted alkyl group Chemical group 0.000 description 1
- 239000000271 synthetic detergent Substances 0.000 description 1
- 239000007916 tablet composition Substances 0.000 description 1
- 150000004685 tetrahydrates Chemical class 0.000 description 1
- 235000019818 tetrasodium diphosphate Nutrition 0.000 description 1
- 239000001577 tetrasodium phosphonato phosphate Substances 0.000 description 1
- 229910052719 titanium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010936 titanium Substances 0.000 description 1
- 229940034610 toothpaste Drugs 0.000 description 1
- 230000001810 trypsinlike Effects 0.000 description 1
- 229910052721 tungsten Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010937 tungsten Substances 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052720 vanadium Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052725 zinc Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011701 zinc Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
- C12N9/52—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from bacteria or Archaea
- C12N9/54—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from bacteria or Archaea bacteria being Bacillus
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Cosmetics (AREA)
Abstract
La invención se refiere a composiciones limpiadoras que comprenden una enzima proteasa que es una variante del carbonilo hidrolasa que tiene una secuencia de aminoácido que no encuentra en estado natural, que se deriva mediante la sustitución de una serie de residuos de aminoácido de un carbonil hidrolasa precursor con aminoácidos diferentes, en donde la serie de residuos de aminoácidos sustituidos en la enzima precursora se corresponden con la posición 210 en combinación con una o más posiciones de residuos de ácidos que equivalen a aquellas seleccionadas entre el grupo que consta de: +33, +62, +67, +76, +100, +101, +103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, +218 y +222, en donde las posiciones numeradas se corresponden con la subtilisina que se produce naturalmente a partir del Bacillus amyloliquefaciens o con residuos de aminoácido equivalentes en otras carbonil hidrolasas o subtilisinas (tal como la subtilisina del Bacillus lentus).
Description
Enzimas proteasas para eliminar la suciedad
difícil y/o reducir la formación de manchas y películas y
composiciones que las incorporan.
La presente invención se refiere a enzimas
proteasas para la limpieza enérgica y/o la reducción de motas y
películas en varias composiciones y métodos para su uso, más
particularmente a enzimas proteasas que son variantes de la
carbonil-hidrolasa.
Durante mucho tiempo se han usado varios tipos
de enzimas en detergentes para la ropa para ayudar en la eliminación
de ciertas manchas de los tejidos. Cada clase de enzima (amilasa,
proteasa, etc.) cataliza generalmente una reacción química
diferente. Por ejemplo, las enzimas proteasas son conocidas por su
capacidad para hidrolizar (descomponer un compuesto en dos o más
compuestos más simples) otras proteínas. Esta capacidad se ha
aprovechado a través de la incorporación de enzimas proteasas
existentes en la naturaleza o creadas por ingeniería genética a
composiciones de detergentes para la ropa.
En los últimos años el uso de enzimas se ha
investigado también para usar en composiciones para el lavado
automático de la vajilla. Desafortunadamente, muchas enzimas,
especialmente las enzimas proteasas, no se comportan bien en el
ambiente de lavado. Específicamente, la estabilidad térmica, la
estabilidad al pH, la estabilidad oxidativa y la especificidad de
sustrato necesitan optimizarse para asegurar una eficiencia
satisfactoria.
Para optimizar las características de la enzima
proteasa, se emplea frecuentemente un cambio en la secuencia de
aminoácidos. Un cambio en la secuencia de aminoácidos puede alterar
las propiedades de la enzima en varios grados dependiendo de la
localización, naturaleza, y/o magnitud del cambio en la secuencia de
aminoácidos. Se han hecho varios intentos de alterar la secuencia de
aminoácidos de enzimas proteasas en un intento de alterar sus
propiedades, con el objetivo de aumentar la eficacia de la proteasa
para usos en limpieza tales como en el ambiente de lavado.
Adicionalmente, el interés de los consumidores
en composiciones para el lavado automático de la vajilla que
suministren una limpieza enérgica de la comida está aumentando. Los
productos lácteos horneados y los huevos han sido mucho tiempo
difíciles de eliminar a través del lavado automático de la vajilla.
Además, la formación de motas y películas en la cristalería es un
problema común en el lavado automático de la vajilla. Más aún, los
consumidores ahora desean menos lavado a mano o prelavado de la
vajilla y más capacidad de limpieza suministrada por el lavavajillas
automático. Por consiguiente, se mantiene la necesidad de
composiciones que puedan suministrar una limpieza enérgica y/o una
limpieza con reducción de las motas y películas sin formación de
motas/películas. Más particularmente, se mantiene la necesidad de
composiciones para el lavado automático de la vajilla que puedan
suministrar una limpieza enérgica de la comida y una formación
reducida de motas/películas a través de enzimas proteasas diseñadas
para suministrar tales beneficios.
Los siguientes documentos contienen información
que puede ser o no ser relevante para la presente invención:
El documento WO 95/10615 otorgado a Genencor
International, Inc.; el documento WO 89/06270 otorgado a Novo
Nordisk A/S; Kirk-0thmer, Encyclopedia of Chemical
Technology, 4ª Ed., Vol. 9. Wiley 1994, páginas
567-620. titulado "Enzyme
Applications-Industrial", Nielsen et al. Y
las referencias ahí contenidas. Los documentos WO 95/10591 y WO
95/10592 otorgados a la Compañía Procter & Gamble. El documento
WO 96/27671 (Genentech, Inc.) describe variantes de subtilisina para
escindir proteínas de fusión con enlazadores que son sustratos
básicos.
Esta necesidad se satisface a través de la
presente invención por medio de la cual se proporcionan
composiciones que tienen una enzima proteasa capaz de una limpieza
enérgica de la comida y una formación reducida de motas/películas.
La enzima proteasa preferida es una variante de la
carbonil-hidrolasa que tiene una secuencia de
aminoácidos que no se encuentra en la naturaleza. La proteasa se
crea por ingeniería para suministrar una limpieza enérgica y/o una
reducción de las motas y películas y una formación reducida de motas
y películas proporcionando a la proteasa una especificidad de tipo
tripsina. Por tanto, la proteasa es muy eficaz sobre manchas lácteas
tales como la leche y el queso y sobre manchas de yema de huevo y
reduce significativamente la formación de motas y películas que
tales manchas pueden causar en el proceso de lavado automático de la
vajilla. La proteasa se deriva por reemplazamiento de una pluralidad
de restos de aminoácido de una carbonil-hidrolasa
precursora con diferentes aminoácidos. Adicionalmente, la proteasa
preferida se crea por ingeniería genética para tener un nivel mayor
de estabilidad al blanqueo. Además, las enzimas de la presente
invención pueden proporcionar también una eliminación mejorada de
las manchas en aplicaciones para lavandería.
\newpage
Según una primera realización de la presente
invención, se proporciona una composición para limpieza como se
expone en la reivindicación 1. La composición para limpieza
comprende:
(a) una cantidad eficaz de una enzima proteasa
que es una variante de la subtilisina que tiene los aminoácidos
210I/76D/103A/104I/156E/166D en posiciones equivalentes a las
posiciones de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens
que tiene la secuencia de aminoácidos como se expone en la Figura 3
(SEC ID Nº 2).
(b) uno o más materiales coadyuvantes de la
limpieza compatibles con la enzima proteasa.
La presente invención se refiere también a
métodos para limpiar objetos necesitados de limpieza poniendo en
contacto el objeto con una enzima proteasa que es una variante de la
carbonil-hidrolasa como se describe en la presente
memoria. La invención abarca por tanto un método para limpiar
tejidos que comprende poner en contacto, preferiblemente con
agitación, los tejidos con un líquido acuoso que contiene la enzima
proteasa. El método puede llevarse a cabo a temperaturas por debajo
de aproximadamente 60ºC pero, por supuesto, es bastante eficaz a
temperaturas de lavado de ropa cercanas al punto de ebullición. La
presente invención se refiere también a un método para lavar la
vajilla poniendo en contacto la pieza de la vajilla necesitada de
limpieza con una enzima proteasa como se describe en la presente
memoria. Los métodos de la presente invención incluyen también
métodos para limpieza personal, comprendiendo los métodos poner en
contacto la parte del cuerpo humano o de un animal inferior
necesitado de limpieza con una enzima proteasa como se describe en
la presente memoria.
Por consiguiente, la presente invención
proporciona una composición para limpieza que tiene una enzima
proteasa tipo subtilisina capaz de una limpieza enérgica, y/o una
reducción de las motas y películas, particularmente una composición
para el lavado automático de la vajilla que tiene una limpieza
enérgica de manchas o comida.
Todos los porcentajes, relaciones y proporciones
en la presente memoria son referidos a peso a menos que se indique
otra cosa.
Las Figs. 1A y 1B representan la secuencia de
DNA y de aminoácidos de la subtilisina de Bacillus lentus
(Sec. ID Nº 6 y 7). La proteína subtilisina madura está codificada
por los codones que comienzan en el codón GCG
(334-336) que corresponde a Ala.
Las Figs. 2A y 2B representan la secuencia de
aminoácidos de cuatro subtilisinas. La línea de arriba representa la
secuencia de aminoácidos de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens (denominada a veces también subtilisina BPN')
(Sec. ID Nº 2). La segunda línea representa la secuencia de
aminoácidos de la subtilisina de Bacillus subtilis (Sec. ID
Nº 3). La tercera línea representa la secuencia de aminoácidos de la
subtilisina de B. licheniformis (Sec. ID Nº 4). La cuarta
línea representa la secuencia de aminoácidos de la subtilisina de
Bacillus lentus (denominada también subtilisina 309 en el
documento PCT WO 89/06276) (Sec. ID Nº 5). El símbolo* denota la
ausencia de restos de aminoácido específicos en comparación con la
subtilisina BPN'.
Las Figs. 3A-C representan la
secuencia de DNA y aminoácidos para la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens y un mapa de restricción parcial de este gen
(Sec. ID Nº 1).
La Fig. 4 representa los restos de aminoácido
conservados entre las subtilisinas de Bacillus
amyloliquefaciens (BPN') y Bacillus lentus
(salvaje).
Las Figs. 5A y 5B representan la secuencia de
DNA y aminoácidos de una realización preferida de la invención
(P210I/S156E/S166D/N76D/S103A/V104I) (Sec. ID Nº 8 y 9). El DNA en
esta figura se ha modificado por los métodos descritos para
codificar aspartato en las posiciones 76 y 166, glutamato en la
posición 156, alanina en la posición 103 y isoleucina en las
posiciones 210 y 104. La proteína variante de subtilisina madura
está codificada por los codones que comienzan en el codón GCG
(334-336) que corresponde a Ala.
Enzimas proteasas - La invención incluye
enzimas proteasas tipo subtilisina que son variantes de la
carbonil-hidrolasa no existentes en la naturaleza
que tienen diferente actividad proteolítica, estabilidad,
especificidad de sustrato, perfil de pH y/o característica de
eficiencia en comparación con la carbonil-hidrolasa
tipo subtilisina precursora de la que se deriva la secuencia de
aminoácidos de la variante. Como se ha dicho anteriormente, las
enzimas proteasas tipo subtilisina se diseñan para tener una
especificidad de tipo tripsina, y preferiblemente también para ser
estables al blanqueo. La carbonil-hidrolasa tipo
subtilisina precursora puede ser una
carbonil-hidrolasa existente en la naturaleza o una
hidrolasa recombinante. Específicamente, tales variantes de la
carbonil-hidrolasa tipo subtilisina tienen una
secuencia de aminoácidos que no se encuentra en la naturaleza, que
se deriva por reemplazamiento de una pluralidad de restos de
aminoácido de una carbonil-hidrolasa tipo
subtilisina precursora con diferentes aminoácidos. La pluralidad de
restos de aminoácido de la enzima precursora corresponden a las
posiciones expuestas en la reivindicación 1 en combinación con uno o
más de los siguientes restos: +33, +62, +67, +100, +101, +107, +128,
+129,+130, +132, +135, +158, +164, +167, +170, +209, +215, +217,
+218, y +222, donde la posición numerada corresponde a la
subtilisina existente en la naturaleza de Bacillus
amyloliquefaciens o a restos de aminoácido equivalentes en otras
carbonil-hidrolasas o subtilisinas, tales como la
subtilisina de Bacillus lentus.
Las secuencias de DNA variantes que codifican
tales variantes de carbonil-hidrolasa o subtilisina
se derivan de una secuencia de DNA precursora que codifica una
enzima precursora existente en la naturaleza o recombinante. Las
secuencias de DNA variantes se derivan modificando la secuencia de
DNA precursora para codificar la sustitución de uno o más restos de
aminoácido específicos codificados por la secuencia de DNA
precursora. Aunque los restos de aminoácido identificados para su
modificación en la presente memoria se identifican según la
numeración aplicable a B. amyloliquefaciens (que se ha
convertido en el método convencional para identificar posiciones de
restos en todas las subtilisinas), la secuencia de DNA precursora
preferida útil para la presente invención es la secuencia de DNA de
Bacillus lentus como se muestra en la Fig. 1.
Las enzimas proteasas útiles en la presente
invención abarcan la sustitución por cualquiera de los diecinueve
L-aminoácidos existentes en la naturaleza en las
posiciones de los restos de aminoácido designadas. Tales
sustituciones pueden hacerse en cualquier subtilisina precursora
(procariota, eucariota, de mamífero, etc.). A lo largo de esta
solicitud se hace referencia a varios aminoácidos por medio de los
códigos comunes de una letra o tres letras. Tales códigos se
identifican en Dale, M.W. (1989), Molecular Genetics of
Bacteria, John Wiley & Sons, Ltd., Apéndice B.
Preferiblemente, la sustitución a hacerse en
cada una de las posiciones de los restos de aminoácido identificados
incluye, pero sin limitarse a ellas, las sustituciones en la
posición +210 incluyendo I, V, L, y A; sustituciones en las
posiciones +33, +62, +76, +100, +101, +103, +104, +107, +128, +129,
+130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215.
+217, y +218 con D ó E; sustituciones en la posición 76 incluyendo
D, H, E, G, F, K, P y N; sustituciones en la posición 103 incluyendo
Q, T, D, E, Y, K, G, R y S; y sustituciones en la posición 104
incluyendo S, Y, I, L, M, A, W, D, T, G y V; y sustituciones en la
posición 222 incluyendo S, C, A. Los aminoácido(s)
preferido(s) específicamente con los que sustituir en cada
posición dicha se designan a continuación en la Tabla 1. Aunque en
la Tabla 1 se muestran aminoácidos específicos, debe entenderse que
los restos identificados pueden sustituirse con cualquier
aminoácido.
Las carbonil-hidrolasas son
enzimas que hidrolizan compuestos que contienen enlaces
\uelm{C}{\uelm{\dpara}{O}}
--
X
en los que X es oxígeno o
nitrógeno. Incluyen carbonil-hidrolasas existentes
en la naturaleza y carbonil-hidrolasas
recombinantes. Las carbonil-hidrolasas existentes en
la naturaleza incluyen principalmente hidrolasas, p.ej., hidrolasas
peptídicas tales como subtilisinas o metaloproteasas. Las hidrolasas
peptídicas incluyen la hidrolasa
\alpha-aminoacilpeptídica, hidrolasa
peptidilaminoacídica, acilamino-hidrolasa,
serina-carboxipeptidasa, metalocarboxipeptidasa,
tiol-proteinasa, carboxilproteinasa y
metaloproteinasa. Se incluyen las serina, metalo, tiol y
ácido-proteasas, así como las endo- y
exo-proteasas.
\newpage
Las subtilisinas son
carbonil-hidrolasas bacterianas o fúngicas que
actúan generalmente para escindir enlaces peptídicos de proteínas o
péptidos. Tal como se usa en la presente memoria, "subtilisina"
significa una subtilisina existente en la naturaleza o una
subtilisina recombinante. Se sabe que varias especies de microbios
producen y a menudo secretan una serie de subtilisinas existentes en
la naturaleza. Las secuencias de aminoácidos de los miembros de esta
serie no son totalmente homólogas. Sin embargo, las subtilisinas en
esta serie muestran el mismo tipo, o similar, de actividad
proteolítica. Esta clase de serina-proteasas
comparte una secuencia de aminoácidos común que define una triada
catalítica que las distingue de la clase relacionada de
serina-proteasas de tipo quimotripsina. Las
subtilisinas y serina-proteasas relacionadas de tipo
quimotripsina tienen ambas una triada catalítica que comprende
aspartato, histidina y serina. En las proteasas relacionadas de tipo
subtilisina el orden relativo de estos aminoácidos, leyendo desde el
extremo amino al carboxi-terminal, es
aspartato-histidina-serina. En las
proteasas relacionadas de tipo quimotripsina el orden relativo, sin
embargo, es
histidina-aspartato-serina. Por
tanto, la subtilisina en la presente memoria se refiere una
serina-proteasa que tiene la triada catalítica de
las proteasas relacionadas de tipo subtilisina. Los ejemplos
incluyen, pero sin limitarse a ellos, las subtilisinas identificadas
en la Fig. 2 de la presente
memoria.
memoria.
"Subtilisina recombinante" se refiere a una
subtilisina en la que la secuencia de DNA que codifica la
subtilisina se modifica para producir una secuencia de DNA variante
(o mutante) que codifica la sustitución, supresión o inserción de
uno o más aminoácidos en la secuencia de aminoácidos de la
subtilisina existente en la naturaleza. Los métodos adecuados para
producir tal modificación y que pueden combinarse con los descritos
en la presente memoria, incluyen los descritos en la Patente de los
EE.UU. Nº 4.760.025, Patente de los EE.UU. Nº 5.204.015 y Patente de
los EE.UU. Nº 5.185.258.
Un resto (aminoácido) de una
carbonil-hidrolasa precursora es equivalente a un
resto de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens si es
homólogo (esto es, correspondiente en la posición en la estructura
primaria o terciaria), o bien análogo a un resto específico o
porción de ese resto en la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens (esto es, que tiene la misma, o similar,
capacidad funcional para combinarse, reaccionar o interactuar
químicamente).
Para establecer la homología de la estructura
primaria, la secuencia de aminoácidos de una
carbonil-hidrolasa precursora se compara
directamente con la secuencia primaria de la subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens y particularmente con un conjunto
de restos que se sabe son invariables en subtilisinas de las que se
conoce la secuencia. La Fig. 4 en la presente memoria muestra los
restos conservados entre la subtilisina de B.
amyloliquefaciens y la subtilisina de B. lentus. Después
de alinear los restos conservados, permitiendo las inserciones y
supresiones necesarias para mantener el alineamiento (esto es,
evitando la eliminación de restos conservados mediante supresión e
inserción arbitraria), se definen los restos equivalentes a
aminoácidos particulares en la secuencia primaria de la subtilisina
de Bacillus amyloliquefaciens. El alineamiento de los restos
conservados debería conservar preferiblemente el 100% de tales
restos. Sin embargo, el alineamiento de más del 75% o tan poco como
el 50% de los restos conservados es adecuado también para definir
restos equivalentes. La conservación de la triada catalítica,
Asp32/His64/Ser221 debería mantenerse.
Por ejemplo, en la Fig. 2 se alinean las
secuencias de aminoácidos de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens, Bacillus subtilis, Bacillus
licheniformis (carlsbergensis) y Bacillus lentus
para proporcionar la máxima cantidad de homología entre las
secuencias de aminoácidos. Una comparación de estas secuencias
muestra que cada secuencia contiene varios restos conservados. Estos
restos conservados (como entre BPN' y B. lentus) se
identifican en
la Fig. 4.
la Fig. 4.
Estos restos conservados, por tanto, pueden
usarse para definir los restos de aminoácido equivalentes
correspondientes de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens en otras carbonil-hidrolasas
tales como la subtilisina de Bacillus lentus (Publicación
PCTNº W0 89/06279 publicada el 13 de julio, 1989) y la enzima
precursora de subtilisina preferida en la presente memoria. Estas
secuencias de aminoácidos particulares se alinean en las Figs. 2A y
2B con la secuencia de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens para producir la máxima homología de restos
conservados. Como puede verse, hay varias supresiones en la
secuencia de Bacillus lentus en comparación con la
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. Por tanto, por
ejemplo, el aminoácido equivalente a Val165 en la subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens en las otras subtilisinas es
isoleucina en B. lentus y B. licheniformis.
Por tanto, por ejemplo, el aminoácido en la
posición +210 es prolina (P) en ambas subtilisinas de B.
amyloliquefaciens y B. lentus. En la variante de
subtilisina preferida útil en la invención, sin embargo, el
aminoácido equivalente al +210 en la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens está sustituido por isoleucina (I). En la
Tabla II se proporciona una comparación de los restos de aminoácido
preferidos identificados en la presente memoria para su sustitución
frente a la sustitución preferida para cada una de tales
posiciones.
\vskip1.000000\baselineskip
Los restos equivalentes pueden definirse también
determinando la homología a nivel de la estructura terciaria para
una carbonil-hidrolasa precursora cuya estructura
terciaria se haya determinado por cristalografía de
rayos-x. Los restos equivalentes se definen como
aquellos para los que las coordenadas atómicas de dos o más de los
átomos de la cadena principal de un resto de aminoácido particular
de la carbonil-hidrolasa precursora y la subtilisina
deBacillus amyloliquefaciens (N sobre N, CA sobre CA, C sobre C y O
sobre O) están a 0,13 nm y preferiblemente a 0,1 nm después del
alineamiento. El alineamiento se consigue después de haber orientado
y posicionado el mejor modelo para dar el máximo solapamiento de
coordenadas atómicas de los átomos de la proteína que no son
hidrógeno de la carbonil-hidrolasa en cuestión con
la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. El mejor modelo
es el modelo cristalográfico que proporciona el menor factor R para
los datos de difracción experimentales a la mayor resolución
disponible.
factor R =
\frac{\sum_{h} | Fo(h) | - | Fc(h) |}{\sum_{h} |
Fo(h)
|}
Los restos equivalentes que son funcionalmente
análogos a un resto específico de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens se definen como aquellos aminoácidos de las
carbonil-hidrolasas precursoras que pueden adoptar
una conformación tal que o bien alteran, o modifican o contribuyen a
la estructura de la proteína, unión del sustrato o catálisis de
manera definida y atribuida a un resto específico de la subtilisina
de Bacillus amyloliquefaciens. Además, son aquellos restos de
la carbonil-hidrolasa precursora (para la que se ha
obtenido una estructura terciaria por cristalografía de
rayos-x) que ocupan una posición análoga en la
medida que, aunque los átomos de la cadena principal del resto dado
puedan no satisfacer el criterio de equivalencia basado en ocupar
una posición homóloga, las coordenadas atómicas de al menos dos de
los átomos de la cadena lateral del resto están a 0,13 nm de los
átomos de la cadena lateral correspondiente de la subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens. Las coordenadas de la estructura
tridimensional de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens se establecen en la Publicación EPO Nº 0251446
y pueden usarse como se explica en términos generales anteriormente
para determinar restos equivalentes a nivel de la estructura
terciaria.
Algunos de los restos identificados para la
sustitución, inserción o supresión son restos conservados, mientras
que otros no lo son. En el caso de los restos que no son
conservados, el reemplazamiento de uno o más aminoácidos está
limitado a sustituciones que produzcan una variante que tenga una
secuencia de aminoácidos que no se corresponda con una encontrada en
la naturaleza. En el caso de los restos conservados, tales
reemplazamientos no deberían dar como resultado una secuencia
existente en la naturaleza. Las variantes de
carbonil-hidrolasa útiles en la presente invención
incluyen las formas maduras de las variantes de
carbonil-hidrolasa, así como las
pro-formas y prepro-formas de tales
variantes de hidrolasa. Las prepro-formas son la
construcción preferida, puesto que esto facilita la expresión,
secreción y maduración de las variantes de
carbonil-hidrolasa.
Los métodos y procedimientos para preparar las
enzimas según la presente invención son conocidos y se describen en
la Publicación PCT Nº WO 95/10615.
Las enzimas de la presente invención tienen una
especificidad de tipo tripsina. Esto es, las enzimas de la presente
invención hidrolizan proteínas escindiendo de forma preferente los
enlaces peptídicos de restos de aminoácido cargados, más
específicamente restos tales como arginina y lisina, más que
escindiendo de forma preferente los enlaces peptídicos de restos de
aminoácido hidrófobos, más específicamente fenilalanina, triptófano
y tirosina. Las enzimas que tienen este último perfil tienen una
especificidad de tipo quimotripsina. La especificidad de sustrato,
como se discute anteriormente, se ilustra mediante la acción de la
enzima sobre dos sustratos sintéticos. Las proteasas que tienen una
especificidad de tipo tripsina hidrolizan el sustrato sintético
bVGR-pNA de forma preferente con respecto al
sustrato sintético sucAAPF-pNA. Las enzimas
proteasas de tipo quimotripsina, por el contrario, hidrolizan este
último mucho más rápido que el primero. A los efectos de la presente
invención, se empleó el siguiente procedimiento para definir la
especificidad de tipo tripsina de las enzimas proteasas de la
presente invención:
Se añade una cantidad fija de un tampón de
glicina a un pH de 10 y a una temperatura de 25ºC a un tubo de
ensayo estándar de 10 mL. Se añaden 0,5 ppm de la enzima activa a
ensayar al tubo de ensayo. Se añaden aproximadamente 1,25 mg del
sustrato sintético por mL de solución tampón al tubo de ensayo. La
mezcla se deja incubar durante 15 minutos a 25ºC. Tras completarse
el periodo de incubación, se añade un inhibidor enzimático, PMSF, a
la mezcla a un nivel de 0,5 mg por mL de solución tampón. Se lee la
absorbancia o valor de DO de la mezcla a una longitud de onda de 410
nm. La absorbancia indica entonces la actividad de la enzima sobre
el sustrato sintético. Cuanto mayor es la absorbancia, más alto es
el nivel de actividad frente a ese sustrato.
Para determinar seguidamente la especificidad de
una enzima individual, la absorbancia sobre las dos proteínas
sustrato sintéticas puede convertirse en una relación específica. A
los efectos de la presente invención, la relación se determina
mediante la fórmula de especificidad:
[actividad
sobre sAAPF-pNA]/[actividad sobre
bVGR-pNA]
Una enzima que tiene una relación inferior a
aproximadamente 10, más preferiblemente inferior a aproximadamente 5
y, lo más preferido, inferior a aproximadamente 2,5 puede
considerarse entonces que muestra una actividad de tipo
tripsina.
Materiales Coadyuvantes de la Limpieza -
Las composiciones para limpieza de la presente invención comprenden
también, además de la enzima proteasa descrita anteriormente en la
presente memoria, uno o más materiales coadyuvantes de la limpieza
compatibles con la enzima proteasa. El término "materiales
coadyuvantes de la limpieza", tal como se usa en la presente
memoria, significa cualquier material líquido, sólido o gaseoso
seleccionado para el tipo particular de composición para limpieza
deseado y la forma del producto (p.ej., líquido; gránulo;
composición de pulverización), materiales que son también
compatibles con la enzima proteasa usada en la composición. La
selección específica de los materiales coadyuvantes de la limpieza
se realiza fácilmente considerando la superficie, objeto o tejido
que se ha de limpiar, y la forma deseada de la composición para las
condiciones de limpieza durante el uso (p.ej., mediante el uso de
detergente de lavado). El término "compatible", tal como se usa
en la presente memoria, significa que los materiales de la
composición para limpieza no reducen la actividad proteolítica de la
enzima proteasa hasta tal punto que la proteasa no sea eficaz como
se desea durante las situaciones de uso normal. Los materiales de
composiciones para limpieza específicos se ejemplifican en detalle
más adelante en la presente memoria.
Una cantidad eficaz de una o más enzimas
proteasas descritas anteriormente se incluye en las composiciones
útiles para limpiar una variedad de superficies necesitadas de una
eliminación proteínica de las manchas. Tales composiciones para
limpieza incluyen composiciones de detergentes para limpiar
superficies duras, ilimitadas en forma (p.ej., líquido y granular);
composiciones de detergentes para limpiar tejidos, ilimitadas en
forma (p.ej., formulaciones granulares, líquidas o en pastilla);
composiciones para lavado de vajillas (ilimitadas en forma e
incluyendo tanto lavado automático de la vajilla líquido como
granular); composiciones para limpieza oral, ilimitadas en forma
(p.ej., formulaciones de dentífricos, pastas de dientes y enjuagues
bucales); y composiciones para limpieza de dentaduras, ilimitadas en
forma (p.ej., líquidas, comprimidos). Tal como se usa en la presente
memoria, una "cantidad eficaz de enzima proteasa" se refiere a
la cantidad de enzima proteasa descrita anteriormente en la presente
memoria necesaria para conseguir la actividad enzimática necesaria
en la composición para limpieza específica. Tales cantidades
eficaces son fácilmente determinadas por alguien con una experiencia
normal en la técnica y se basan en muchos factores, tales como la
variante enzimática usada en particular, la aplicación para
limpieza, la composición específica de la composición para limpieza,
y si se requiere una composición líquida o seca (p.ej., granular o
en pastilla), y similares.
Preferiblemente, las composiciones para limpieza
de la presente invención comprenden desde aproximadamente un 0,0001%
hasta aproximadamente un 10% de una o más enzimas proteasas, más
preferiblemente desde aproximadamente un 0,001% hasta
aproximadamente un 1%, más preferiblemente aún desde aproximadamente
un 0,001% hasta aproximadamente un 0,1%. Preferiblemente también la
enzima proteasa está presente en las composiciones en una cantidad
suficiente para proporcionar una relación de mg de proteasa activa
por 100 g de composición frente a ppm de O_{2} teórico disponible
("AvO_{2}" de cualquier peroxiácido en el líquido de lavado,
denominado en la presente memoria como la relación de Enzima a
Blanqueador (relación E/B)), en el intervalo de aproximadamente 1:1
a aproximadamente 20:1. Algunos ejemplos de varias composiciones
para limpieza en las que pueden emplearse las enzimas proteasas se
discuten con más detalle más adelante. También, las composiciones de
la presente invención pueden incluir desde aproximadamente un 1%
hasta aproximadamente un 99,9% en peso de la composición de los
materiales coadyuvantes.
Enzimas Detersivas Opcionales - Las
composiciones de detergentes de la presente memoria pueden contener
también opcionalmente uno o más tipos de enzimas para detergentes.
Tales enzimas pueden incluir proteasas, amilasas, celulasas y
lipasas. Tales materiales son conocidos en la técnica y están
comercialmente disponibles bajo tales marcas comerciales. Pueden
incorporarse a las composiciones de detergentes líquidos no acuosos
de la presente memoria en forma de suspensiones, "gránulos" o
"perlas". Otro tipo adecuado de enzima comprende aquellas en
forma de suspensión de enzimas en tensioactivos no iónicos, p.ej.,
las enzimas comercializadas por Novo Nordisk con el nombre comercial
"SL" o las enzimas microencapsuladas comercializadas por Novo
Nordisk con el nombre comercial "LDP". Las enzimas adecuadas y
sus niveles de uso se describen en las Patentes de los EE.UU. Nos.
5.576.282, 5.705.464 y 5.710.115.
Para usar en la presente invención se prefieren
especialmente las enzimas añadidas a las composiciones de la
presente en forma de perlas enzimáticas convencionales. Tales perlas
estarán generalmente en el intervalo de tamaños de aproximadamente
100 a aproximadamente 1000 micras, más preferiblemente de
aproximadamente 200 a aproximadamente 800 micras y se resuspenderán
por la fase líquida no acuosa de la composición. Se ha encontrado
que las perlas en las composiciones de la presente invención, en
comparación con otras formas enzimáticas, muestran una estabilidad
enzimática especialmente deseable en términos de retención de
actividad enzimática con el tiempo. Por tanto, las composiciones que
utilizan perlas enzimáticas no necesitan contener estabilizadores
enzimáticos convencionales tal como debe hacerse frecuentemente
cuando las enzimas se incorporan a detergentes líquidos acuosos.
"Enzimas detersivas", tal como se usa en la
presente memoria, significa cualquier enzima que tenga un efecto
beneficioso en limpieza, eliminación de manchas o de otro tipo en
una composición de detergente para lavandería, limpieza de
superficies duras o para cuidado personal. Las enzimas detersivas
preferidas son las hidrolasas tal como proteasas, amilasas y
lipasas. Las enzimas preferidas para lavandería incluyen, pero sin
limitarse a ellas, proteasas, celulasas, lipasas y peroxidasas. Para
el lavado automático de la vajilla son muy preferidas las amilasas
y/o proteasas, incluyendo tanto los tipos comercialmente disponibles
actualmente como los tipos mejorados que, aunque son cada vez más
compatibles con el blanqueo a través de mejoras sucesivas, retienen
un grado de susceptibilidad a la desactivación por el blanqueo.
Ejemplos de enzimas adecuadas incluyen, pero sin
limitarse a ellas hemicelulasas, peroxidasas, proteasas, celulasas,
xilanasas, lipasas, fosfolipasas, esterasas, cutinasas, pectinasas,
queratinasas, reductasas, oxidasas, fenoloxidasas, lipoxigenasas,
ligninasas, pululanasas, tannasas, pentosanasas, malanasas,
\beta-glucanasas, arabinosidasas, hialuronidasa,
condroitinasa, lacasa, y amilasas conocidas, o mezclas de las
mismas.
Ejemplos de tales enzimas adecuadas se describen
en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.705.464, 5.710.115, 5.576.282,
5.728.671 y 5.707.950.
Las proteasas particularmente útiles se
describen en las publicaciones PCT: WO 95/30010 publicada el 9 de
noviembre, 1995 por The Procter & Gamble Company; WO 95/30011
publicada el 9 de noviembre, 1995 por The Procter & Gamble
Company; y WO 95/29979 publicada el 9 de noviembre, 1995 por The
Procter & Gamble Company. Las proteasas adecuadas están
comercialmente disponibles como ESPERASE®, ALCALASE®, DURAZYM® y
SAVINASE® todas de Novo Nordisk A/S de Dinamarca, y como MAXATASE®,
MAXACAL®, PROPEPASE® y MAXAPEM® todas de
Gist-Brocades de Holanda.
Además de las enzimas peroxidasas descritas en
las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.705.464, 5.710.115, 5.576.282,
5.728.671 y 5.707.950, otras enzimas peroxidasas adecuadas se
describen en la solicitud de Patente Europea EP Nº 96870013.8,
archivada el 20 de febrero, 1996. También es adecuada la enzima
lacasa.
Los intensificadores preferidos son fenotiazina
y fenoxazina sustituidas y ácido
10-fenotiazinpropiónico (PPT), ácido
10-etilfenotiazin-4-carboxílico
(EPC), ácido 10-fenoxazinpropiónico (POP) y
10-metilfenoxazina (descrita en WO 94/12621) y
siringatos sustituidos (siringatos alquílicos sustituidos en
C3-C5) y fenoles. Las fuentes preferidas de peróxido
de hidrógeno son percarbonato o perborato de sodio.
Dichas peroxidasas se incorporan normalmente a
la composición de detergente en niveles del 0,0001% al 2% de enzima
activa en peso de la composición de detergente.
Otras enzimas preferidas que pueden incluirse en
las composiciones de detergentes de la presente invención incluyen
lipasas. Las enzimas lipasas adecuadas para uso en detergentes
incluyen aquellas producidas por microorganismos del grupo
Pseudomonas, tales como Pseudomonas stutzeri ATCC
19.154, como se describe en la Patente Británica 1.372.034. Las
lipasas adecuadas incluyen aquellas que muestran una reacción
cruzada inmunológica positiva con el anticuerpo de la lipasa,
producido por el microorganismo Pseudomonas fluorescent IAM
1057. Esta lipasa está disponible en Amano Pharmaceutical Co. Ltd.,
Nagoya, Japón, bajo el nombre comercial Lipasa P "Amano,"
denominada en lo sucesivo en la presente memoria
"Amano-P". Otras lipasas comerciales adecuadas
incluyen Amano-CES, lipasas ex Chromobacter
viscosum, p.ej. Chromobacter viscosum var. lipolyticum
NRRLB 3673 de Toyo Jozo Co., Tagata, Japón; lipasas de
Chromobacter viscosum de U.S. Biochemical Corp., EE.UU. y
Disoynth Co., Holanda, y lipasas ex Pseudomonas gladioli. Las
lipasas especialmente adecuadas son lipasas tales como M1 LIPASE® y
LIPOMAX® (Gist-Brocades) y LIPOLASE® y LIPOLASE
ULTRA® (Novo) que se ha encontrado que son muy eficaces cuando se
usan en combinación con las composiciones de la presente
invención.
También son adecuadas las cutinasas [EC
3.1.1.50] que pueden considerarse como una clase especial de lipasa,
a saber, lipasas que no requieren una activación interfacial. La
adición de cutinasas a composiciones de detergentes se ha descrito
en p.ej., el documento WO 88/09367 (Genencor).
Además de las lipasas anteriormente
referenciadas, pueden incorporarse fosfolipasas a las composiciones
de detergentes de la presente invención. Los ejemplos no limitantes
de fosfolipasas adecuadas incluyeron: Fosfolipasa A1 EC 3.1.1.32;
Fosfolipasa A2 EC 3.1.1.4; Lisofolipasa EC 3.1.1.5; Fosfolipasa C EC
3.1.4.3; Fosfolipasa D EC 3.1.4.4. Las fosfolipasas comercialmente
disponibles incluyen LECITASE® de Novo Nordisk A/S de Dinamarca y
Fosfolipasa A2 de Sigma. Cuando se incluyen fosfolipasas en las
composiciones de la presente invención, se prefiere que se incluyan
también amilasas. Sin desear vincularse a la teoría, se cree que la
acción combinada de la fosfolipasa y la amilasa proporciona una
eliminación de las manchas sustancial, especialmente sobre manchas y
suciedades grasientas/aceitosas, almidonadas y muy coloreadas.
Preferiblemente, la fosfolipasa y la amilasa, cuando están
presentes, se incorporan en las composiciones de la presente
invención en una proporción en peso de enzima pura entre 4500:1 y
1:5, más preferiblemente entre 50:1 y 1:1.
\newpage
Las amilasas conocidas (\alpha y/o \beta)
pueden incluirse para eliminar las manchas a base de carbohidratos.
El documento WO 94/02597, Novo Nordisk A/S publicado el 3 de
febrero, 1994, describe composiciones para limpieza que incorporan
amilasas mutantes. Véase también el documento W0 94/18314, Genencor,
publicado el 18 de agosto, 1994 y el documento W0 95/10603, Novo
Nordisk A/S, publicado el 20 de abril, 1995. Otras amilasas
conocidas para usar en composiciones de detergentes incluyen ambas
\alpha- y \beta-amilasas. Las
\alpha-amilasas son conocidas en la técnica e
incluyen las descritas en la Patente de los EE.UU. Nº 5.003.257; EP
252.666; WO 91/00353; FR 2.676.456; EP 285.123; EP 525.610; EP
368.341; y la Memoria de Patente Británica Nº 1.296.839 (Novo).
Otras amilasas adecuadas son las amilasas de estabilidad
intensificada incluyendo PURAFACT OX AM® descrita en el documento WO
94/18314, publicado el 18 de agosto, 1994 y el documento W0
96/05295, Genencor, publicado el 22 de febrero, 1996 y las variantes
de amilasa de Novo Nordisk A/S, descritas en el documento WO
95/10603, publicado en abril 95.
Ejemplos de productos de
\alpha-amilasas comerciales son TERMAMYL®, BAN®,
FUNGAMYL® y DURAMYL®, todos disponibles en Novo Nordisk A/S
Dinamarca. El documento W0 95/26397 describe otras amilasas
adecuadas: \alpha-amilasas caracterizadas por
tener una actividad específica al menos un 25% mayor que la
actividad específica de TERMAMYL® en un intervalo de temperatura de
25°C a 55°C y a un valor de pH en el intervalo de 8 a 10, medida
mediante el ensayo de actividad \alpha-amilasa
Phadebas®. Otras enzimas amilolíticas con propiedades mejoradas con
respecto al nivel de actividad y la combinación de termoestabilidad
y un mayor nivel de actividad se describen en el documento W0
95/35382.
Las enzimas anteriores pueden ser de cualquier
origen adecuado, tal como de origen vegetal, animal, bacteriano,
fúngico y de levaduras. Pueden usarse formas purificadas o no
purificadas de estas enzimas. También están incluidos por definición
los mutantes de enzimas nativas. Los mutantes pueden obtenerse
p.ej., mediante ingeniería de proteínas y/o genética, modificaciones
químicas y/o físicas de enzimas nativas. Una práctica común es
asimismo la expresión de la enzima a través de organismos
hospedantes en los que se ha clonado el material genético
responsable de la producción de la enzima.
Dichas enzimas se incorporan normalmente a la
composición de detergente en niveles del 0,0001% al 2% de enzima
activa en peso de la composición de detergente. Las enzimas pueden
añadirse como ingredientes individuales separados (perlas,
granulados, líquidos estabilizados, etc. que contienen una enzima) o
como mezclas de dos o más enzimas (p.ej., cogranulados).
Otros ingredientes de detergentes adecuados que
pueden añadirse son eliminadores de la oxidación enzimática.
Ejemplos de tales eliminadores de la oxidación enzimática son las
tetraetilenpoliaminas etoxiladas.
Una gama de materiales enzimáticos y medios para
su incorporación en composiciones de detergente sintéticas se
describe también en los documentos WO 9307263 y WO 9307260 otorgados
a Genencor International, WO 8908694 otorgado a Novo, y el documento
U.S. 3.553.139, 5 de enero, 1971 otorgado a McCarty et al.
Las enzimas se describen adicionalmente en el documento U.S.
4.101.457, Place et al., 18 de julio, 1978, y en el documento
U.S. 4.507.219, Hughes, 26 de marzo, 1985. Los materiales
enzimáticos útiles para formulaciones de detergente líquidas, y su
incorporación a tales formulaciones, se describen en el documento
U.S. 4.261.868, Hora et al., 14 de abril, 1981.
Estabilizantes Enzimáticos - Las enzimas
para usar en detergentes pueden estabilizarse por varias técnicas.
Las técnicas de estabilización de enzimas se describen y
ejemplifican en los documentos U.S. 3.600.319, 17 de agosto, 1971,
Gedge et al., EP 199.405 y EP 200.586, 29 de octubre,1986,
Venegas. Los sistemas de estabilización enzimática se describen
también, por ejemplo, en el documento U.S. 3.519.570. Un
Bacillus útil, sp. AC 13, que proporciona proteasas,
xilanasas y celulasas, se describe en el documento WO 9401532
otorgado a Novo. Las enzimas empleadas en la presente invención
pueden estabilizarse mediante la presencia de fuentes solubles en
agua de iones calcio y/o manganeso en las composiciones terminadas
que proporcionan tales iones a las enzimas. Estabilizantes
enzimáticos adecuados y niveles de uso se describen en las Patentes
de los EE.UU. Nos. 5.705.464, 5.710.115 y 5.576.282.
Agentes Quelantes - Las composiciones de
detergentes de la presente memoria pueden contener también
opcionalmente un agente quelante que sirve para quelar los iones
metálicos, p.ej., hierro y/o manganeso, en las composiciones de
detergentes no acuosas de la presente memoria. Tales agentes
quelantes sirven por tanto para formar complejos con impurezas
metálicas en la composición que tenderían de otra manera a
desactivar los componentes de la composición tales como el agente de
blanqueo preoxigenado. Los agentes quelantes útiles pueden incluir
aminocarboxilatos, fosfonatos, aminofosfonatos, agentes quelantes
aromáticos sustituidos polifuncionalmente y mezclas de los mismos.
Otros ejemplos de agentes quelantes adecuados y niveles de uso se
describen en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.705.464, 5.710.115 y
5.576.282.
Mejoradores Orgánicos - Las composiciones
de la presente memoria también opcionalmente, pero preferiblemente,
contienen hasta aproximadamente un 50%, más preferiblemente desde
aproximadamente un 1% hasta aproximadamente un 40%, incluso más
preferiblemente desde aproximadamente un 5% hasta aproximadamente un
30% en peso de un material mejorador del detergente. No se pretende
que queden excluidos, sin embargo, niveles inferiores o superiores
de mejorador. Los mejoradores de detergente pueden incluirse
opcionalmente en las composiciones de la presente memoria para
ayudar en el control de la dureza mineral. Pueden usarse mejoradores
inorgánicos así como orgánicos. Los mejoradores se usan típicamente
en composiciones para lavado de tejidos para ayudar en la
eliminación de manchas de partículas. Los mejoradores de detergente
adecuados se describen en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.705.464,
5.710.115, 5.576.282, 4.321.165 y 4.284.532. Los mejoradores
preferidos para usar en los detergentes líquidos de la presente
memoria se describen en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.705.464,
5.710.115, 5.576.282 y 4.284.532.
Mejoradores Inorgánicos - Las
composiciones de detergentes de la presente memoria pueden contener
también opcionalmente uno o más tipos de mejoradores de detergente
inorgánicos además de los enumerados anteriormente en la presente
memoria que funcionan también como fuentes de alcalinidad. Tales
mejoradores inorgánicos opcionales pueden incluir, por ejemplo,
aluminosilicatos tales como zeolitas. Las zeolitas de
aluminosilicato, y su uso como mejoradores de detergente se discuten
más completamente en Corkill et al., Patente de los EE.UU. Nº
4.605.509; expedida el 12 de agosto 1986, la descripción de la cual
se incorpora a la presente memoria por referencia. También los
silicatos a capas cristalinos, tales como los que se discuten en
esta Patente de los EE.UU. 509. son adecuados para usar en las
composiciones de detergentes de la presente memoria. Si se utilizan,
los mejoradores de detergente inorgánicos opcionales pueden
comprender desde aproximadamente un 2% hasta aproximadamente un 15%
en peso de las composiciones de la presente memoria. Ejemplos
adicionales de mejoradores inorgánicos se describen en las Patentes
de los EE.UU. Nos. 5.705.464 y 5.710.115.
Tensioactivos - Los tensioactivos
detersivos incluidos en las composiciones de detergentes
completamente formuladas proporcionadas por la presente invención
comprenden al menos un 0,01%, preferiblemente desde aproximadamente
un 0,5% hasta aproximadamente un 50%, en peso de la composición de
detergente, dependiendo de los tensioactivos particulares usados y
los efectos deseados. En una realización muy preferida, el
tensioactivo detersivo comprende desde aproximadamente un 0,5% hasta
aproximadamente un 20% en peso de la composición.
El tensioactivo detersivo puede ser no iónico,
aniónico, anfolítico, zwitteriónico, o catiónico, ejemplos no
limitantes de los cuales se describen en las Patentes de los EE.UU.
Nos. 5.707.950 y 5.576.282. Pueden usarse también mezclas de estos
tensioactivos. Las composiciones de detergentes preferidas
comprenden tensioactivos detersivos aniónicos o mezclas de
tensioactivos aniónicos con otros tensioactivos, especialmente
tensioactivos no iónicos.
Ejemplos no limitantes de tensioactivos útiles
en la presente memoria incluyen los
alquil-bencenosulfonatos
C_{11}-C_{18} convencionales y
alquil-sulfatos primarios, secundarios y aleatorios,
los alquil-alcoxi-sulfatos
C_{10}-C_{18}, los
alquil-poliglicósidos
C_{10}-C_{18} y sus poliglicósidos sulfatados
correspondientes, ésteres de ácidos grasos
alfa-sulfonatados C_{12}-C_{18},
alcoxilatos de alquilo C_{12}-C_{18} y de
alquil-fenol (especialmente etoxilatos y mezclas
etoxi/propoxi), betaínas C_{12}-C_{18} y
sulfobetaínas ("sultaínas"), óxidos de amina
C_{10}-C_{18}, y similares. Otros tensioactivos
útiles convencionales se enumeran en textos estándar.
Los tensioactivos particularmente preferidos en
las composiciones preferidas para el lavado automático de la vajilla
(ADD, del inglés "automatic dishwashing detergent") de la
presente invención son los tensioactivos no iónicos que forman poca
espuma (LFNI, del inglés "low foaming nonionic surfactants" que
se describen en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.705.464 y
5.710.115. Los LFNI pueden estar presentes en cantidades desde un
0,01% hasta aproximadamente un 10% en peso, preferiblemente desde
aproximadamente un 0,1% hasta aproximadamente un 10%, y más
preferiblemente desde aproximadamente un 0,25% hasta aproximadamente
un 4%. Los LFNIs se usan más típicamente en ADDs debido a su acción
de laminación por el agua mejorada (especialmente de vidrio) que
confieren al producto ADD. Abarcan también materiales poliméricos no
de silicona y no fosfatos ilustrados adicionalmente más adelante en
la
presente memoria, que se sabe que desespuman manchas de comida encontradas en el lavado automático de la vajilla.
presente memoria, que se sabe que desespuman manchas de comida encontradas en el lavado automático de la vajilla.
Los LFNIs preferidos incluyen tensioactivos
alcoxilados no iónicos, especialmente etoxilatos derivados de
alcoholes primarios, y sus mezclas con tensioactivos más
sofisticados, tales como los polímeros de bloque inverso
polioxipropileno/polioxietileno/polioxipropileno (PO/EO/PO) como se
describe en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.705.464 y
5.710.115.
Los ADDs muy preferidos de la presente memoria
en los que el LFNI está presente hacen uso de
monohidroxi-alcohol etoxilado o
alquil-fenol y adicionalmente comprenden un
compuesto polimérico de bloque de polioxietileno, polioxipropileno
como se describe en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.705.464 y
5.710.115.
Los LFNIs que pueden usarse también incluyen
aquellos tensioactivos no iónicos POLY-TERGENT®
SLF-18 de Olin Corp., y cualquier LFNI biodegradable
que tenga las propiedades de punto de fusión discutidas
anteriormente en la presente memoria.
Éstos y otros tensioactivos no iónicos son bien
conocidos en la técnica, estando descritos con más detalle en Kirk
Othmer's Encyclopedia of Chemical Technology, 3ª Ed., Vol. 22, pp.
360-379, "Surfactants and Detersive Systems",
incorporada por referencia a la presente memoria.
Se prefieren composiciones de ADD que comprenden
tensioactivos mezclados en los que la formación de espuma jabonosa
(estando ausente cualquier agente de silicona para el control de la
espuma jabonosa) es inferior a 5 cm, preferiblemente inferior a 2,5
cm, determinado mediante la descripción que sigue.
El equipamiento útil para estas mediciones es:
un Lavavajillas Whirlpool (modelo 900) equipado con una puerta
transparente de plexiglás, recogida de datos con un ordenador IBM
con Software Labview y Excel, un sensor de proximidad (Newark Corp.
- modelo 95F5203) que usa una interfase SCXI, y una regla de
plástico.
Los datos se recogen como sigue. El sensor de
proximidad se fija a la bandeja inferior del lavavajillas sobre un
soporte metálico. El sensor está encarado hacia abajo, hacia el
brazo giratorio del lavavajillas del fondo de la máquina (distancia
aproximadamente 2 cm desde el brazo giratorio). Cada paso del brazo
giratorio es medido por el sensor de proximidad y registrado. Los
pulsos registrados por el ordenador se convierten en rotaciones por
minuto (RPM) del brazo inferior contando los pulsos en un intervalo
de 30 segundos. La velocidad de giro del brazo es directamente
proporcional a la cantidad de espuma jabonosa en la máquina y la
bomba del lavavajillas (esto es, cuanta más espuma jabonosa
producida, más lenta es la rotación del brazo).
La regla de plástico se sujeta a la bandeja
inferior del lavavajillas y va hasta el suelo de la máquina. Al
final del ciclo de lavado, se mide la altura de la espuma jabonosa
usando la regla de plástico (vista a través de la puerta
transparente) y se registra como la altura de la espuma
jabonosa.
El siguiente procedimiento se sigue para evaluar
composiciones de ADD con relación a la producción de espuma jabonosa
así como para evaluar tensioactivos no iónicos con relación a su
utilidad. (Para la evaluación separada del tensioactivo no iónico,
se usa una fórmula base de ADD, tal como polvo Cascade, junto con
los tensioactivos no iónicos que se añaden separadamente en viales
de vidrio a la máquina lavavajillas).
Primero, la máquina se llena con agua (ajustar
el agua para una temperatura y dureza apropiadas) y se procede a un
ciclo de enjuague. Se monitorizan las RPM a lo largo del ciclo
(aproximadamente 2 min) sin que se añada producto ADD alguno (o
tensioactivos) (una comprobación de control de calidad para
asegurarse que la máquina está funcionando apropiadamente). Cuando
la máquina empieza a llenarse para el ciclo de lavado, el agua se
ajusta otra vez para la temperatura y dureza, y seguidamente se
añade el producto ADD en el fondo de la máquina (en el caso de los
tensioactivos evaluados separadamente, la fórmula base de ADD se
añade primero al fondo de la máquina y seguidamente se añaden los
tensioactivos colocando los viales de vidrio que contienen los
tensioactivos invertidos en e la bandeja superior de la máquina).
Las RPM se monitorizan seguidamente a lo largo del ciclo de lavado.
Al final del ciclo de lavado, la altura de la espuma jabonosa se
registra usando la regla de plástico. La máquina se llena nuevamente
con agua (ajustar el agua para una temperatura y dureza apropiadas)
y se pone en funcionamiento para otro ciclo de enjuague. Se
monitorizan las RPM a lo largo de este ciclo.
Se calcula un valor de RPM promedio para el
primer enjuague, lavado principal, y enjuague final. El % de
eficiencia de RPM se calcula seguidamente dividiendo las RPM
promedio para los tensioactivos a ensayar por las RPM promedio del
sistema de control (formulación base de ADD sin el tensioactivo no
iónico). La eficiencia de RPM y las mediciones de la altura de la
espuma jabonosa se usan para dimensionar el perfil global de espuma
jabonosa del tensioactivo.
Agentes de Blanqueo - Las fuentes de
peróxido de hidrógeno se describen con detalle en Kirk Othmer's
Encyclopedia of Chemical Technology, 4ª Ed. (1992, John Wiley &
Sons), Vol. 4, pp. 271-300 "Bleaching Agents
(Survey)" incorporada a la presente memoria por referencia, e
incluyen las formas variadas de perborato de sodio y percarbonato de
sodio, incluyendo varias formas revestidas y modificadas. Una
"cantidad eficaz" de una fuente de peróxido de hidrógeno es
cualquier cantidad capaz de mejorar de forma medible la eliminación
de manchas (especialmente manchas de té) de vajilla sucia comparada
con una composición libre de una fuente de peróxido de hidrógeno,
cuando la vajilla sucia la lava el consumidor en un lavavajillas
automático doméstico en presencia de álcali.
De manera más general, una fuente de peróxido de
hidrógeno en la presente memoria puede ser cualquier compuesto o
mezcla conveniente que, en condiciones de uso por el consumidor,
proporcione una cantidad eficaz de peróxido de hidrógeno. Los
niveles pueden variar ampliamente y están usualmente en el intervalo
de aproximadamente un 0,1% hasta aproximadamente un 70%, más
típicamente desde aproximadamente un 0,5% hasta aproximadamente un
30%, en peso de las composiciones de ADD de la presente memoria.
La fuente preferida de peróxido de hidrógeno
usada en la presente memoria puede ser cualquier fuente conveniente,
incluyendo peróxido de hidrógeno propiamente dicho. Por ejemplo,
perborato, p.ej., perborato de sodio (cualquier hidrato pero
preferiblemente el mono- o tetra-hidrato), carbonato
de sodio peroxihidratado o sales de percarbonato equivalentes,
pirofosfato de sodio peroxihidratado, urea peroxihidratada, o
peróxido de sodio pueden usarse en la presente invención. También
son útiles las fuentes de oxígeno disponible tales como un
blanqueador de persulfato (p.ej., OXONE, fabricado por DuPont). Se
prefieren particularmente perborato de sodio monohidratado y
percarbonato de sodio. Pueden usarse también mezclas de cualesquier
fuentes de peróxido de hidrógeno convenientes.
Un blanqueador de percarbonato preferido
comprende partículas secas que tienen un tamaño de partícula medio
en el intervalo de aproximadamente 500 micrómetros hasta
aproximadamente 1000 micrómetros, siendo no más de aproximadamente
un 10% en peso de dichas partículas más pequeñas que aproximadamente
200 micrómetros, y siendo no más de aproximadamente un 10% en peso
de dichas partículas más grandes que aproximadamente 1250
micrómetros. Opcionalmente, el percarbonato puede revestirse con un
silicato, borato o tensioactivos solubles en agua. El percarbonato
está disponible de varias fuentes comerciales tales como FMC, Solvay
y Tokai Denka.
Aunque no se prefiera para las composiciones de
ADD de la presente invención que comprenden enzimas detersivas, las
composiciones de la presente invención pueden comprender también,
como agente de blanqueo, un material de blanqueo de tipo cloro.
Tales agentes son bien conocidos en la técnica, e incluyen por
ejemplo dicloroisocianurato de sodio ("NaDCC").
Aunque las composiciones de ADD eficaces de la
presente memoria pueden comprender sólo el tensioactivo no iónico y
el mejorador, las composiciones de ADD completamente formuladas
típicamente comprenderán también otros materiales adyuvantes de
detergentes para el lavado automático de la vajilla para mejorar o
modificar su eficiencia. Estos materiales se seleccionan como
apropiados para las propiedades requeridas de una composición para
el lavado automático de la vajilla. Por ejemplo, se desea una baja
formación de motas y películas - las composiciones preferidas tienen
grados de formación de motas y películas de 3 o inferiores,
preferiblemente inferiores a 2, y, lo más preferido, inferiores a 1,
medido mediante el ensayo estándar de la Sociedad Americana para
Ensayos y Materiales ("ASTM", del inglés "The American
Society for Testing and Materials") D3556-85
(Reaprobado en 1989) "Standard Test Method for Deposition on
Glassware During Mechanical Dishwashing".
- (a)
- Activadores del Blanqueo - Preferiblemente, el componente de blanqueo con peroxígeno en la composición se formula con un activador (precursor de perácido). El activador está presente en niveles desde aproximadamente un 0,01% hasta aproximadamente un 15%, preferiblemente desde aproximadamente un 0,5% hasta aproximadamente un 10%, más preferiblemente desde aproximadamente un 1% hasta aproximadamente un 8%, en peso de la composición. Los activadores preferidos se seleccionan del grupo que consiste en tetraacetiletilendiamina (TAED), benzoilcaprolactama (BzCL), 4-nitrobenzoilcaprolactama, 3-clorobenzoilcaprolactama, benzoiloxibencenosulfonato (BOBS), nonanoiloxibencenosulfonato (NOBS), benzoato de fenilo (PhBz), decanoiloxibencenosulfonato (C_{10}-OBS), benzoilvalerolactama (BZVL), octanoiloxibencenosulfonato (C_{8}-OBS), ésteres perhidrolizables y mezclas de los mismos, más preferiblemente benzoilcaprolactama y benzoilvalerolactama. Los activadores del blanqueo particularmente preferidos en el intervalo de pH de aproximadamente 8 a aproximadamente 9,5 son aquellos seleccionados porque tienen un grupo saliente OBS ó Vi-.
- Los activadores del blanqueo preferidos son los que se describen en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.698.504, 5.695.679, 5.686.014, 5.130.045 y 4.412.934, y las solicitudes de patentes en tramitación junto con la presente U.S. Nos. de Serie 08/064.624, 08/064.623, 08/064.621, 08/064.562, 08/064.564, 08/082.270 y la solicitud en tramitación junto con la presente de M. Bums, A. D. Willey, R. T. Hartshom, C. K. Ghosh, titulada "Bleaching Compounds Comprising Peroxyacid Activators Used With Enzymes" y que tiene un Nº de Serie U.S. 08/133.691 (P&G Case 4890R), todas las cuales se incorporan a la presente memoria por referencia.
- La relación en moles del compuesto blanqueador con peroxígeno (como AvO) frente a activador del blanqueo en la presente invención está generalmente en el intervalo de al menos 1:1, preferiblemente de aproximadamente 20:1 a aproximadamente 1:1, más preferiblemente de aproximadamente 10:1 a aproximadamente 3:1. Pueden incluirse también activadores cuaternarios sustituidos. Las presentes composiciones de detergentes comprenden preferiblemente un activador del blanqueo sustituido cuaternario (QSBA, del inglés "quaternary substituted bleach activator") o un perácido sustituido cuaternario (QSP, del inglés "quaternary substituted peracid"); más preferiblemente, el primero. Las estructuras de QSBA preferidas se describen adicionalmente en los documentos en tramitación junto con la presente U.S. Nos. de Serie 08/298.903, 08/298.650, 08/298.906 y 08/298.904 archivados el 31 de agosto, 1994, ahora respectivamente Patentes de los EE.UU. Nos. 5.686.015, 5.460.747, 5.584.888 y 5.578.136, incorporados a la presente memoria por referencia.
- Los activadores del blanqueo muy preferidos útiles en la presente invención están sustituidos con amida como se describe en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.698.504, 5.695.679 y 5.686.014. Los ejemplos preferidos de tales activadores del blanqueo incluyen: (6-octanamidocaproil)oxibencenosulfonato, (6-nonanamidocaproil)-oxibencenosulfonato, (6-decanamidocaproil)oxibencenosulfonato y mezclas de los mismos.
- Otros activadores útiles, descritos en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.698.504, 5.695.679, 5.686.014 y 4.966.723, incluyen activadores de tipo benzoxazina, tales como un anillo C_{6}H_{4} con el que se condensa en las posiciones 1,2 un resto -C(O)OC(R^{1})=N-. Dependiendo del activador y la aplicación precisa, pueden obtenerse buenos resultados de blanqueo a partir de sistemas de blanqueo que tienen un pH de uso de aproximadamente 6 a aproximadamente 13, preferiblemente de aproximadamente 9,0 a aproximadamente 10,5. Típicamente, por ejemplo, se usan activadores con restos que atraen electrones para intervalos de pH cercanos a la neutralidad o por debajo de la neutralidad. Pueden usarse álcalis y agentes de tamponamiento para asegurar tal pH.
- Los activadores acil-lactámicos, como se describen en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.698.504, 5.695.679 y 5.686.014, son muy útiles en la presente invención, especialmente las acil-caprolactamas (véase por ejemplo el documento WO 94-28102 A) y acil-valerolactamas (véase la Patente de los EE.UU. Nº 5.503.639).
- (b)
- Peróxidos Orgánicos, especialmente Peróxidos de Diacilo - Éstos se ilustran exhaustivamente en Kirk Othmer, Encyclopedia of Chemical Technology, Vol. 17, John Wiley and Sons, 1982 en las páginas 27-90 y especialmente en las páginas 63-72, todas incorporadas a la presente memoria por referencia. Si se usa un peróxido de diacilo, será preferiblemente uno que ejerza un impacto adverso mínimo sobre la formación de motas/películas.
- (c)
- Catalizadores del Blanqueo que contienen Metales - Las composiciones y métodos de la presente invención utilizan catalizadores del blanqueo que contienen metales que son eficaces para usar en composiciones de ADD. Se prefieren catalizadores del blanqueo que contienen manganeso y cobalto.
Un tipo de catalizador del blanqueo que contiene
metales es un sistema catalizador que comprende un catión de un
metal de transición de actividad catalítica de blanqueo definida,
tal como los cationes cobre, hierro, titanio, rutenio, wolframio,
molibdeno, o manganeso, un catión de metal auxiliar que tenga muy
poca o ninguna actividad catalítica de blanqueo, tal como los
cationes zinc o aluminio, y un secuestrador que tenga unas
constantes de estabilidad definidas para los cationes catalíticos y
auxiliares, particularmente ácido etilendiaminotetracético,
etilendiaminotetra(ácido metilenfosfónico) y sales solubles en agua
de los mismos. Tales catalizadores se describen en la Patente de los
EE.UU. Nº 4.430.243.
Si se desea, las composiciones de la presente
memoria pueden catalizarse por medio de un compuesto de manganeso.
Tales compuestos y niveles de uso son bien conocidos en la técnica e
incluyen, por ejemplo, los catalizadores a base de manganeso
descritos en la Patente de los EE.UU. Nº 5.576.282, Patente de los
EE.UU. 5.246.621, Patente de los EE.UU. 5.244.594; Patente de los
EE.UU. 5.194.416; Patente de los EE.UU. 5.114.606; y las
Publicaciones de Solicitud de Patentes Europeas Nos. 549.271A1,
549.272A1, 544.440A2, y 544.490A1; Los ejemplos preferidos de estos
catalizadores incluyen
Mn^{IV}_{2}(u-O)_{3}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}(PF_{6})_{2},
Mn^{III}_{2}(u-O)_{1}
(u-OAc)_{2}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}(ClO_{4})_{2},
Mn^{IV}_{4}(u-O)_{6}(1,4,7-triazaciclo-nonano)_{4}(ClO_{4})_{4},
Mn^{III}Mn^{IV}_{4}(u-O)_{1}(u-OAc)_{2}-(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}(ClO_{4})_{3},
Mn^{IV}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)-(OCH_{3})_{3}(PF_{6}),
y mezclas de los mismos. Otros catalizadores del blanqueo a base de
metales incluyen los descritos en la Patente de los EE.UU. 4.430.243
y la Patente de los EE.UU. 5.114.611. El uso de manganeso con
varios ligandos que forman complejos para intensificar el blanqueo
se señala también en las siguientes Patentes de los EE.UU.:
4.728.455; 5.284.944; 5.246.612; 5.256.779; 5.280.117; 5.274.147;
5.153.161; y 5.227.084.
Los catalizadores del blanqueo de cobalto útiles
en la presente invención son conocidos, y se describen, por ejemplo
en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.597.936, 5.595.967, 5.703.030 y
M. L. Tobe, "Base Hydrolysis of Transition-Metal
Complexes", Adv. Inorg. Bioinorq. Mech., (1983), 2,
páginas 1-94. Los catalizadores de cobalto más
preferidos útiles en la presente invención son sales de acetato de
pentaamina y cobalto que tienen la fórmula
[Co(NH_{3})_{5}OAc] T_{y}, en la que "OAc"
representa un resto de acetato y "Ty" es un anión, y
especialmente el cloruro de acetato de pentaamina y cobalto,
[Co(NH_{3})_{5}OAc]Cl_{2}; así como
[Co(NH_{3})_{5}OAc](OAc)_{2};
[Co(NH_{3})_{5}OAc](PF_{6})_{2};
[Co(NH_{3})_{5}OAc](SO_{4});
[Co(NH_{3})_{5}OAc](BF_{4})_{2}; y
[Co(NH_{3})_{5}OAc](NO_{3})_{2} (en la
presente memoria "PAC").
Estos catalizadores de cobalto se preparan
fácilmente por procedimientos conocidos, tal como se enseña por
ejemplo en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.597.936, 5.595.967,
5.703.030, en el artículo de Tobe y las referencias citadas en él, y
en la Patente de los EE.UU. 4.810.410, otorgada a Diakun et
al., expedida el 7 de mazo, 1989, J. Chem. Ed. (1989),
66 (12), 1043-45; The Synthesis and
Characterization of Inorganic Compounds, W.L. Jolly
(Prentice-Hall; 1970), pp. 461-3;
Inorg. Chem., 18, 1497-1502 (1979);
Inorg. Chem., 21, 2881-2885 (1982);
Inorg. Chem., 18, 2023-2025 (1979);
Inorg. Synthesis, 173-176 (1960); y
Journal of Physical Chemistry, 56,
22-25 (1952).
Los catalizadores del blanqueo útiles en las
composiciones para el lavado automático de la vajilla y en las
composiciones de detergente en polvo concentrado pueden
seleccionarse también como apropiadas para la presente invención.
Para ver ejemplos de catalizadores del blanqueo adecuados véase la
Patente de los EE.UU. 4.246.612 y la Patente de los EE.UU.
5.227.084.
Como cuestión práctica, y no con carácter
limitante, las composiciones y procedimientos de limpieza de la
presente memoria pueden ajustarse para proporcionar del orden de al
menos una parte por cien millones de la especie activa catalizadora
del blanqueo en el medio de lavado acuoso, y proporcionará
preferiblemente desde aproximadamente 0,01 ppm hasta aproximadamente
25 ppm, más preferiblemente desde aproximadamente 0,05 ppm hasta
aproximadamente 10 ppm, y, lo más preferido, desde aproximadamente
0,1 ppm hasta aproximadamente 5 ppm, de la especie catalizadora del
blanqueo en el líquido de lavado. Para obtener tales niveles en el
líquido de lavado de un proceso de lavado automático, las
composiciones típicas de la presente memoria comprenderán desde
aproximadamente un 0,0005% hasta aproximadamente un 0,2%, más
preferiblemente desde aproximadamente un 0,004% hasta
aproximadamente un 0,08%, de catalizador del blanqueo, especialmente
catalizadores de manganeso o cobalto, en peso de las composiciones
para limpieza.
Variación del pH y Tamponamiento - Muchas
composiciones de detergente de la presente memoria estarán
tamponadas, esto es, son relativamente resistentes a la caída del pH
en presencia de manchas ácidas. Sin embargo, otras composiciones de
la presente memoria pueden tener excepcionalmente una baja capacidad
de tamponamiento, o pueden estar sustancialmente no tamponadas. Las
técnicas para controlar o variar el pH a niveles de utilización
recomendados incluye más generalmente el uso no sólo de tampones,
sino también de álcalis, ácidos, sistemas para producir un salto en
el pH, recipientes de dos compartimentos, etc., y son bien conocidas
por los expertos en la
técnica.
técnica.
Las composiciones de ADD preferidas de la
presente memoria comprenden un componente ajustador del pH
seleccionado de sales inorgánicas alcalinas solubles en agua y
mejoradores orgánicos o inorgánicos solubles en agua como se
describe en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.705.464 y
5.710.115.
Silicatos Solubles en Agua - Las
presentes composiciones de detergentes para el lavado automático de
la vajilla pueden comprender adicionalmente silicatos solubles en
agua como se describe en las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.705.464 y
5.710.115.
Agentes para el Cuidado del Material -
Las composiciones de ADD preferidas pueden contener uno o más
agentes para el cuidado del material que son eficaces como
inhibidores de la corrosión y/o ayudantes
anti-deslustre como se describe en las Patentes de
los EE.UU. Nos. 5.705.464, 5.710.115 y 5.646.101. Cuando están
presentes, tales materiales protectores se incorporan
preferiblemente en bajos niveles, p.ej., desde aproximadamente un
0,01% hasta aproximadamente un 5% de la composición de ADD.
Otros Materiales - Los ingredientes
detersivos o coadyuvantes incluidos opcionalmente en la presentes
composiciones pueden incluir uno o más materiales para ayudar o
intensificar la eficiencia de la limpieza, el tratamiento del
sustrato a ser limpiado, o diseñarse para mejorar la estética de las
composiciones. Los coadyuvantes que pueden incluirse también en las
composiciones de la presente invención, en sus niveles
convencionales establecidos en la técnica para su uso (generalmente,
los materiales coadyuvantes comprenden, en total, desde
aproximadamente un 30% hasta aproximadamente un 99,9%,
preferiblemente desde aproximadamente un 70% hasta aproximadamente
un 95%, en peso de las composiciones), incluyen otros ingredientes
activos tales como mejoradores no fosfatos, quelantes, enzimas,
supresores de la espuma jabonosa, polímeros dispersantes (p.ej., de
BASF Corp. o Rohm & Haas), motas coloreadas, agentes para el
cuidado de la plata, anti-deslustre y/o
anti-corrosión, colorantes, agentes de relleno,
germicidas, fuentes de alcalinidad, hidrotropos,
anti-oxidantes, agentes estabilizantes de enzimas,
perfumes, agentes de solubilización, excipientes, ayudantes del
proceso, pigmentos, y agentes de control del pH como se describe en
las Patentes de los EE.UU. Nos. 5.705.464, 5.710.115, 5.698.504,
5.695.679, 5.686.014 y 5.646.101.
Los siguientes ejemplos no limitantes ilustran
adicionalmente las composiciones de ADD de la presente inven-
ción.
ción.
\vskip1.000000\baselineskip
Las ADDs de los ejemplos de composiciones de
detergentes para lavar la vajilla anteriores se usan para lavar
vasos manchados de leche, cubertería manchada de almidón, queso,
huevo o comida para bebés, cargando la vajilla manchada en un
aparato lavavajillas automático doméstico y lavando usando ciclos de
lavado fríos, con picos a 60ºC, o bien uniformemente a
45-50ºC con una concentración de producto de las
composiciones ejemplificadas de aproximadamente 1000 a
aproximadamente 8000 ppm, con excelentes resultados.
Las fórmulas de detergentes para lavar la
vajilla líquidos de acción ligera se preparan como sigue:
Habiendo descrito la invención en detalle con
referencia a las realizaciones preferidas y los ejemplos, quedará
claro para los expertos en la técnica que pueden hacerse varios
cambios y modificaciones sin salirse del alcance de la invención y
la invención no se considera no se considera limitada a lo que se
describe en la memoria descriptiva.
(1) INFORMACIÓN GENERAL:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- SOLICITANTES: Rai, Saroj
\hskip4cm Correa, Paul E.
\hskip4cm Zhu, Yong
\hskip4cm Graycar, Thomas P.
\hskip4cm Bott, Richard R.
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TÍTULO DE LA INVENCIÓN: Enzimas proteasas para eliminar la suciedad difícil y/o reducir la formación de manchas y películas y composiciones que las incorporan
\vskip0.800000\baselineskip
- (iii)
- NÚMERO DE SECUENCIAS: 9
\vskip0.800000\baselineskip
- (iv)
- DIRECCIÓN PARA LA CORRESPONDENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- DESTINATARIO: The Procter & Gamble Company
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- CALLE: 11810 East Miami River Road
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CIUDAD: Ross
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- ESTADO: OH
\vskip0.500000\baselineskip
- (E)
- PAÍS: USA
\vskip0.500000\baselineskip
- (F)
- ZIP: 45061
\vskip0.800000\baselineskip
- (v)
- FORMATO LEGIBLE POR ORDENADOR:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- TIPO DE MEDIO: disquete
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- ORDENADOR: IBM PC compatible
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- SISTEMA OPERATIVO: PC-DOS/MS-DOS
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- APLICACIÓN: PatentIn Release #1.0, Versión #1.30
\vskip0.800000\baselineskip
- (vi)
- DATOS DE LA SOLICITUD ACTUAL:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- NÚMERO DE SOLICITUD:
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- FECHA DE PRESENTACIÓN: 4 de junio de 1997
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CLASIFICACIÓN:
\vskip0.800000\baselineskip
- (viii)
- INFORMACIÓN SOBRE EL AGENTE/REPRESENTANTE:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- NOMBRE: Bolam, Brian M.
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- NÚMERO DE REGISTRO: 37.513
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- REFERENCIA/NÚMERO DE EXPEDIENTE: 6689P
\vskip0.800000\baselineskip
- (ix)
- INFORMACIÓN PARA TELECOMUNICACIÓN:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- TELÉFONO: 513/627-2457
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TELEFAX: 513/627-0318
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN PARA SEQ ID NO:1:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 1497 pares de bases
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: ácido nucleico
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CATENARIEDAD: simple
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: DNA (genómico)
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID NO:1:
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN PARA SEQ ID NO:2:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 275 aminoácidos
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: aminoácido
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CATENARIEDAD: simple
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID NO:2:
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN PARA SEQ ID NO:3:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 275 aminoácidos
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: aminoácido
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CATENARIEDAD: simple
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID NO:3:
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN PARA SEQ ID NO:4:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 274 aminoácidos
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: aminoácido
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CATENARIEDAD: simple
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID NO:4:
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN PARA SEQ ID NO:5:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 269 aminoácidos
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: aminoácido
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CATENARIEDAD: simple
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID NO:5:
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN PARA SEQ ID NO:6:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 1140 pares de bases
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: ácido nucleico
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CATENARIEDAD: simple
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: DNA (genómico)
\vskip0.800000\baselineskip
- (ix)
- CARACTERÍSTICA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- NOMBRE/CLAVE: CDS
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- UBICACIÓN: 1..1140
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID NO:6:
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN PARA SEQ ID NO:7:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 380 aminoácidos
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: aminoácido
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID NO:7:
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN PARA SEQ ID NO:8:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 1140 pares de bases
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: ácido nucleico
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CATENARIEDAD: simple
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: DNA (genómico)
\vskip0.800000\baselineskip
- (ix)
- CARACTERÍSTICA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- NOMBRE/CLAVE: CDS
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- UBICACIÓN: 1..1140
\vskip0.800000\baselineskip
- (ix)
- CARACTERÍSTICA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- NOMBRE/CLAVE: péptido_mat
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- UBICACIÓN: 334..1140
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID NO:8:
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN PARA SEQ ID NO:9:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 380 aminoácidos
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: aminoácido
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID NO:9:
\vskip1.000000\baselineskip
Claims (11)
1. Una composición para limpieza que
comprende:
(a) una cantidad eficaz de enzima proteasa que
es una variante de la subtilisina que tiene los aminoácidos
210I/76D/103A/104I/156E/166D en posiciones equivalentes a las posiciones de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens que tiene la secuencia de aminoácidos como se expone en la Figura 3 (SEC ID Nº 2);
210I/76D/103A/104I/156E/166D en posiciones equivalentes a las posiciones de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens que tiene la secuencia de aminoácidos como se expone en la Figura 3 (SEC ID Nº 2);
(b) uno o más materiales coadyuvantes de la
limpieza compatibles con la enzima proteasa.
2. Una composición para limpieza según la
Reivindicación 1 en la que dicha composición para limpieza es una
composición de detergente para el lavado de la vajilla que
comprende:
(a) del 5% al 90% en peso de la composición de
un mejorador;
(b) del 0,1% al 15% en peso de la composición de
un tensioactivo detersivo;
(c) del 0,1% al 10% en peso de la composición de
dicha enzima proteasa.
(d) opcionalmente, del 0,1% al 40% en peso de la
composición de un agente de blanqueo; y
(e) materiales coadyuvantes de la limpieza.
3. Las composiciones según cualquiera de las
Reivindicaciones 1-2 en las que los materiales
coadyuvantes de la limpieza se seleccionan del grupo que consiste en
tensioactivos, disolventes, tampones, enzimas, agentes de
desprendimiento de suciedad, agentes de eliminación de suciedad de
arcilla, agentes dispersantes, abrillantadores, supresores de la
espuma jabonosa, suavizantes de tejidos, potenciadores de espuma
jabonosa, estabilizantes enzimáticos, mejoradores, agentes de
blanqueo, colorantes, perfumes, y mezclas de los mismos.
4. La composición según cualquiera de las
Reivindicaciones 1-3 que comprende además desde
aproximadamente un 5% hasta aproximadamente un 50% de un mejorador
seleccionado del grupo que consiste en zeolitas, policarboxilatos,
silicatos a capas, fosfatos; y mezclas de los mismos.
5. Las composiciones según cualquiera de las
Reivindicaciones 1-4 en las que los materiales
coadyuvantes de la limpieza comprenden al menos un agente de
blanqueo.
6. Las composiciones según la Reivindicación 5
en las que el agente de blanqueo se selecciona del grupo que
consiste en percarbonatos, perboratos, y mezclas de los mismos, y
que opcionalmente comprenden además al menos un activador del
blanqueo.
7. Las composiciones según cualquiera de las
Reivindicaciones 1-6 en las que la composición
incluye además al menos una enzima detersiva seleccionada del grupo
que consiste en celulasas, lipasas, amilasas, fosfolipasas,
proteasas, peroxidasas y mezclas de las mismas.
8. Un método para limpiar tejidos, comprendiendo
dicho método poner en contacto el tejido necesitado de limpieza con
la composición según cualquiera de las Reivindicaciones 1 y
3-7.
9. Un método para limpiar la vajilla,
comprendiendo dicho método poner en contacto la pieza de la vajilla
necesitada de limpieza con una composición según cualquiera de las
Reivindicaciones 1-7.
10. Un método para la limpieza personal,
comprendiendo dicho método poner en contacto la parte del cuerpo
humano o de animal inferior necesitada de limpieza con una
composición según cualquiera de las Reivindicaciones 1 y
3-7.
11. Un método para proporcionar beneficios
mejorados de formación de motas y películas en el lavado automático
de la vajilla que comprende poner en contacto una pieza de vajilla
necesitada de limpieza con una composición según cualquiera de las
Reivindicaciones 1-7.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US4855097P | 1997-06-04 | 1997-06-04 | |
| US48550P | 1997-06-04 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| ES2273417T3 true ES2273417T3 (es) | 2007-05-01 |
Family
ID=21955194
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| ES98921676T Expired - Lifetime ES2273417T3 (es) | 1997-06-04 | 1998-06-02 | Enzimas proteasas para eliminar la suciedad dificil y/o reducir la formacion de manchas y peliculas y composciciones que las incorporan. |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US6369011B1 (es) |
| EP (1) | EP0985042B1 (es) |
| JP (1) | JP4031055B2 (es) |
| AT (1) | ATE338823T1 (es) |
| CA (1) | CA2293695C (es) |
| DE (1) | DE69835814T2 (es) |
| DK (1) | DK0985042T3 (es) |
| ES (1) | ES2273417T3 (es) |
| PT (1) | PT985042E (es) |
| WO (1) | WO1998055634A1 (es) |
Families Citing this family (26)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0913458B1 (en) * | 1997-10-22 | 2004-06-16 | The Procter & Gamble Company | Liquid hard-surface cleaning compositions |
| AR016969A1 (es) * | 1997-10-23 | 2001-08-01 | Procter & Gamble | VARIANTE DE PROTEASA, ADN, VECTOR DE EXPRESIoN, MICROORGANISMO HUESPED, COMPOSICIoN DE LIMPIEZA, ALIMENTO PARA ANIMALES Y COMPOSICIoN PARA TRATAR UN TEXTIL |
| US6376450B1 (en) | 1998-10-23 | 2002-04-23 | Chanchal Kumar Ghosh | Cleaning compositions containing multiply-substituted protease variants |
| US6831053B1 (en) | 1998-10-23 | 2004-12-14 | The Procter & Gamble Company | Bleaching compositions comprising multiply-substituted protease variants |
| CA2355579C (en) * | 1998-12-18 | 2011-11-22 | Novozymes A/S | Subtilase enzymes of the i-s1 and i-s2 sub-groups having an additional amino acid residue in an active site loop region |
| CA2355574C (en) * | 1998-12-18 | 2011-06-07 | Novozymes A/S | Subtilase enzymes of the i-s1 and i-s2 sub-groups having an additional amino acid residue in an active site loop region |
| CN101275127B (zh) * | 1998-12-18 | 2013-02-06 | 诺沃奇梅兹有限公司 | 在活性位点环区中具有额外氨基酸残基的i-s1和i-s2亚组枯草杆菌酶 |
| CA2355969C (en) * | 1998-12-18 | 2011-03-15 | Novozymes A/S | Subtilase enzymes of the i-s1 and i-s2 sub-groups having an additional amino acid residue in an active site loop region |
| ATE342965T1 (de) * | 1998-12-18 | 2006-11-15 | Novozymes As | Subtilase enzyme der i-s1 und is2 untergruppen, mit einem zusätzlichen aminosaürerest in einer aktiven schleifenregion |
| US6777218B1 (en) | 2000-03-14 | 2004-08-17 | Novozymes A/S | Subtilase enzymes having an improved wash performance on egg stains |
| ATE450606T1 (de) * | 2002-01-16 | 2009-12-15 | Genencor Int | Mehrfachsubstituierte proteasevarianten |
| KR20090129425A (ko) | 2007-03-12 | 2009-12-16 | 다니스코 유에스 인크. | 개질된 프로테아제 |
| US8338352B2 (en) * | 2007-05-07 | 2012-12-25 | Ecolab Usa Inc. | Solidification matrix |
| US8759269B2 (en) * | 2007-07-02 | 2014-06-24 | Ecolab Usa Inc. | Solidification matrix including a salt of a straight chain saturated mono-, di-, and tri- carboxylic acid |
| US8889048B2 (en) | 2007-10-18 | 2014-11-18 | Ecolab Inc. | Pressed, self-solidifying, solid cleaning compositions and methods of making them |
| US8198228B2 (en) * | 2008-01-04 | 2012-06-12 | Ecolab Usa Inc. | Solidification matrix using an aminocarboxylate |
| BRPI0922083A2 (pt) | 2008-11-11 | 2017-05-30 | Danisco Us Inc | proteases compreendendo uma ou mais mutações combináveis |
| CN103396904B (zh) * | 2008-11-11 | 2015-12-23 | 宝洁公司 | 包含丝氨酸蛋白酶变体的组合物和方法 |
| US8530403B2 (en) * | 2009-11-20 | 2013-09-10 | Ecolab Usa Inc. | Solidification matrix using a maleic-containing terpolymer binding agent |
| US20110124547A1 (en) * | 2009-11-23 | 2011-05-26 | Ecolab Inc. | Solidification matrix using a sulfonated/carboxylated polymer binding agent |
| FI123942B (fi) | 2010-10-29 | 2013-12-31 | Ab Enzymes Oy | Sieniperäisen seriiniproteaasin variantteja |
| DE102011118027A1 (de) * | 2011-09-12 | 2013-03-14 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Verfahren zur Anpassung eines Hydrolytischen Enzyms an eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente |
| US10047352B2 (en) | 2012-10-03 | 2018-08-14 | Agrivida, Inc. | Intein-modified proteases, their production and industrial applications |
| US10183087B2 (en) * | 2015-11-10 | 2019-01-22 | American Sterilizer Company | Cleaning and disinfecting composition |
| ES2845849T3 (es) | 2016-05-09 | 2021-07-28 | Procter & Gamble | Composición detergente que comprende un ácido graso lipoxigenasa |
| WO2023225459A2 (en) | 2022-05-14 | 2023-11-23 | Novozymes A/S | Compositions and methods for preventing, treating, supressing and/or eliminating phytopathogenic infestations and infections |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2624859B2 (ja) | 1988-01-07 | 1997-06-25 | ノボ‐ノルディスク アクティーゼルスカブ | 酵素洗剤 |
| MA23346A1 (fr) * | 1993-10-14 | 1995-04-01 | Genencor Int | Variantes de la subtilisine |
| HU219851B (hu) * | 1993-10-14 | 2001-08-28 | The Procter And Gamble Company | Proteáz tartalmú tisztítókészítmények |
| AU5862396A (en) * | 1995-06-16 | 1997-01-15 | Procter & Gamble Company, The | Automatic dishwashing compositions comprising cobalt catalysts |
-
1998
- 1998-06-02 AT AT98921676T patent/ATE338823T1/de active
- 1998-06-02 JP JP50194799A patent/JP4031055B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-02 US US09/445,270 patent/US6369011B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1998-06-02 PT PT98921676T patent/PT985042E/pt unknown
- 1998-06-02 DK DK98921676T patent/DK0985042T3/da active
- 1998-06-02 WO PCT/IB1998/000853 patent/WO1998055634A1/en not_active Ceased
- 1998-06-02 EP EP98921676A patent/EP0985042B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1998-06-02 DE DE69835814T patent/DE69835814T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1998-06-02 CA CA002293695A patent/CA2293695C/en not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-02 ES ES98921676T patent/ES2273417T3/es not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| US6369011B1 (en) | 2002-04-09 |
| DE69835814D1 (de) | 2006-10-19 |
| CA2293695C (en) | 2003-11-11 |
| PT985042E (pt) | 2007-01-31 |
| CA2293695A1 (en) | 1998-12-10 |
| DE69835814T2 (de) | 2007-01-18 |
| JP4031055B2 (ja) | 2008-01-09 |
| EP0985042B1 (en) | 2006-09-06 |
| EP0985042A1 (en) | 2000-03-15 |
| DK0985042T3 (da) | 2007-01-15 |
| ATE338823T1 (de) | 2006-09-15 |
| JP2002502256A (ja) | 2002-01-22 |
| WO1998055634A1 (en) | 1998-12-10 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CA2293695C (en) | Protease enzymes for tough cleaning and/or spot and film reduction and compositions incorporating same | |
| ES2287931T3 (es) | Composiciones limpiadoras que contienen proteasa. | |
| ES2319470T5 (es) | Composiciones blanqueadoras que comprenden variantes de proetasa multiplemente sustituidas | |
| ES2467672T3 (es) | Agente de lavado y limpieza que contiene proteasas de Bacillus pumilus | |
| JP4404836B2 (ja) | プロテアーゼ酵素を含んでなる漂白組成物 | |
| ES2296285T3 (es) | Serin proteasas altamente alcalinas. | |
| ES2227508T3 (es) | Composiciones detergentes enzimaticas. | |
| US6455295B1 (en) | Subtilisin Carlsberg variants having decreased adsorption and increased hydrolysis | |
| US10519401B2 (en) | Cleaning composition | |
| ES2210751T3 (es) | Particulas de enzimas detergentes que tienen una capa barrera de carboxilato soluble en agua y composiciones que incluyen las mismas. | |
| US6440717B1 (en) | BPN′ variants having decreased adsorption and increased hydrolysis | |
| ES2837049T3 (es) | Uso de granulados de enzimas altamente concentrados para la elevación de la estabilidad al almacenamiento de enzimas | |
| MXPA99011301A (es) | Particulas de enzima detersiva que tienen capa de barrera de carboxilato soluble en agua y composiciones que incluyen las mismas |