ES2511292T3 - Método de preparación de un producto tratado con calor - Google Patents

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Morten Tovborg Jensen
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Abstract

Método para preparar un producto tratado con calor, que comprende las fases secuenciales de: a) proveer una materia prima que comprende hidrato de carbono, proteína y agua b) tratar la materia prima con una aparraginasa y una oxidorreductasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato, y c) tratar con calor hasta alcanzar un contenido de agua final por debajo del 35% en peso.

Description

Método de preparación de un producto tratado con calor
Campo de la invención
[0001] La presente invención se refiere a un método para preparar un producto tratado con calor con un bajo contenido en agua a partir de materia prima comprendiendo hidrato de carbono, proteína y agua. También se refiere a una asparraginasa para usarla en el método
Antecedentes de la invención
[0002] E. Tareke et al. (J. Agric. Food Chem., 2002, 50, 4998-5006) informó que se forma acrilamida durante el calentamiento de alimentos ricos en almidón a altas temperaturas. La formación de acrilamida ha sido asignada a la reacción Maillard (D.S. Mottram et al., R.H. Stadtler et al., Nature, 419, 3 Octubre 2002, 448-449 ).
[0003] Moltram et al. (Nature, vol. 419, páginas 448-449) expone cómo la acrilamida puede ser generada de componentes alimentarios durante el tratamiento con calor como resultado de la reacción Maillard entre aminoácidos y azúcares de reducción.
[0004] WO 00/39828 expone la reducción de la reacción Maillard en un producto alimentario con una oxidorreductasa.
[0005] WO 00/56762 expone etiquetas de secuencia expresada (EST) de A. oryzae.
[0006] Kim,K.-W.; Kamerud,J.Q.; Livingston,D.M.; Roon,R.J., (1988) Asparraginasa II de Saccharomyces cerevisiae. Caracterización del gen ASP3. J. Biol. Chem. 263:11948, expone la secuencia péptida de una asparraginasa extracelular.
Resumen de la invención
[0007] Según la invención, la formación de acrilamida durante el tratamiento con calor de materia prima comprendiendo hidrato de carbono, proteína y agua se reduce al tratar la materia prima con una enzima antes del tratamiento con calor. Por consiguiente, la invención provee un método de preparación de un producto tratado con calor, que comprende las fases secuenciales de:
a) proveer una materia prima comprendiendo hidrato de carbono, proteína y agua
b) tratar la materia prima con una asparaginasa y una oxidorreductasa capaz de reaccionar con un azúcar de
reducción como sustrato, y
c) tratar con calor hasta alcanzar un contenido de agua final por debajo del 35% en peso.
Descripción detallada de la invención
Materia prima y tratamiento enzimático
[0008] La materia prima comprende hidrato de carbono, proteína y agua, normalmente en cantidades de 10-90% o 2050% de hidrato de carbono del peso total. El hidrato de carbono puede consistir principalmente en almidón, y puede incluir azúcares de reducción tales como glucosa, p. ej. añadido como jarabe de glucosa, miel o dextrosa seca. La proteína puede incluir aminoácidos libres tales como asparragina y glutamina (opcionalmente sustituidas).
[0009] La materia prima puede incluir tubérculos, patatas, granos, avena, cebada, maíz, trigo, frutos secos, frutas, fruta seca, bananas, sésamo, centeno y/o arroz.
[0010] La materia prima puede ser en forma de una masa comprendiendo ingredientes finamente divididos (p. ej. harina) con agua. El tratamiento enzimático puede ser hecho mezclando (amasando) la enzima en la masa y opcionalmente dejando que la enzima actúe. La enzima puede ser añadida en forma de una solución acuosa, un polvo, un granulado o polvo aglomerado. La masa puede ser conformada en formas deseadas, p. ej. formando hojas, cortándola y/o por extrusión.
[0011] La materia prima puede también estar en forma de piezas vegetales intactas, p. ej. rodajas u otras piezas de patata, fruta o bananas, frutos secos enteros, granos enteros etc. El tratamiento enzimático puede comprender sumergir las piezas de vegetal en una solución enzimática acuosa y opcionalmente aplicar infusión de vacío. Las piezas intactas pueden opcionalmente ser blanqueadas por inmersión en agua caliente, p. ej. a 70-100ºC, bien antes o después del tratamiento enzimático.
[0012] La materia prima puede ser grano destinado a hacer un malteado, p. ej. malteado de cebada o trigo. El tratamiento enzimático del grano puede ser hecho antes, durante o después del malteado (germinación).
[0013] La materia prima antes del tratamiento térmico normalmente tiene un contenido de agua del 10-90% en peso y es normalmente poco acídico, p. ej. tiene un pH de 5-7.
Tratamiento con calor
[0014] El proceso de la invención implica un tratamiento con calor a alta temperatura hasta alcanzar un contenido de agua final (contenido de humedad) en el producto por debajo del 35% en peso, normalmente 1-20%; 1-10% o 2-5%. Durante el tratamiento térmico, la temperatura en la superficie del producto puede alcanzar 110-220ºC, p. ej. 110-170ºC
o 120-160ºC.
[0015] El tratamiento con calor puede implicar freír, particularmente freír profundamente en tri-y/o digicéridos (aceite o grasa vegetal o animal, opcionalmente hidrogenada), p. ej. a temperaturas de 150-180ºC. El tratamiento con calor puede también implicar cocción en aire caliente, p. ej. a 160-310ºC o 200-250ºC durante 2-10 minutos, o calentamiento sobre una plancha caliente. Además, el tratamiento con calor puede implicar el desecado de malta verde.
Producto tratado con calor
[0016] El proceso de la invención puede ser usado para producir un producto tratado con calor con bajo contenido de agua a partir de materia prima conteniendo hidrato de carbono y proteína, normalmente productos alimenticios amidáceos fritos o cocidos a temperaturas altas. El producto tratado con calor puede ser consumido directamente como un producto comestible o puede ser usado como ingrediente para un tratamiento adicional para preparar un producto comestible o potable.
[0017] Ejemplos de productos para ser consumidos directamente son productos de patata, patatas fritas (de aperitivo), patatas fritas, croquetas de patatas, patatas asadas, cereales de desayuno, tostadas, muesli, galletas, galletas saladas, productos para aperitivo, tortillas mejicanas de trigo, frutos secos asados, galletas de arroz ("senbei" japonés), barquillos, gofres, pasteles calientes, y panqueques.
[0018] La malta (p. ej. malta caramelizada o la llamada malta de chocolate) suele ser adicionalmente procesada macerándola y elaborándola para hacer cerveza.
Enzima capaz de reaccionar con asparragina
[0019] La enzima es asparragina.
[0020] La enzima se usa en una cantidad que es eficaz para reducir la cantidad de acrilamida en el producto final. La cantidad puede estar en el rango de 0,1-100 mg de proteína enzimática por kg de sustancia seca, particularmente 1-10 mg/kg. La asparraginasa puede ser añadida en una cantidad de 10-100 unidades por kg de sustancia seca donde una unidad liberará 1 micromol de amonio de L-asparraguina por min a pH 8,6 a 37ºC.
Asparraginasa
[0021] La asparraginasa (EC 3.5.1.1) puede ser derivada de Saccharomyces cerevisiae, Candia utilis, Escherichia coli, Aspergillus oryzae, Aspergillus nidulans, Aspergillus fumigatus, Fusarium graminearum,o Penicillium citrinum. Tiene la secuencia de aminoácidos mostrada en SEC ID NO: 2 (opcionalmente truncada en los residuos 27-378, 30-378, 75-378
o 80-378), o una secuencia que es al menos idéntica en el 90% (particularmente al menos 95%). Puede ser producida usando la información genética en SEC ID NO: 1, 3, 5, 7, 9 u 11, por ejemplo, como se describe en un ejemplo.
[0022] Whitehead Institute, MIT Center for Genome Research, Fungal Genome Initiative ha publicado una edición 1 de A nidulans y edición 1 de F. graminearum en Internet en http://www-genome.wi.mit.edu/ftp/distribution/annotation/ bajo el proyecto de secuenciación de Aspergillus y el proyecto de secuenciación de Fusarium graminearum. Datos preliminares de la secuencia para Aspergillus fumigatus fueron publicados en sitio web de The Institute for Genomic Research en http://www-genome.wi.mit.edu/ftp/distribution/annotation/.
[0023] Los inventores insertaron el gen que codifica la asparraginasa de A. oryzae en E. coli y depositaron el clon según las condiciones del tratado de Budapest en el DSMZ -Deutsche Sammlung von Microorganismen und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1 b, D-38124 Braunschweig. El número de depósito fue DSM 15960, depositado el 6 Octubre 2003.
Alineamiento e identidad
[0024] La enzima y la secuencia de nucleótidos de la invención tienen homologías a las secuencias descritas en al menos 90% o al menos 95%, p. ej. al menos 98%.
[0025] Para los objetivos de la presente invención, los alineamientos de secuencias y el cálculo de la puntuación de identidad se hicieron usando un alineamiento Needleman-Wunsch (es decir alineamiento global), útil para tanto el alineamiento de la proteína como de ADN. Las matrices de marcado por defecto BLOSUM50 y la matriz de identidad
son usadas para los alineamientos de proteína y de ADN respectivamente. La penalización para el primer residuo en un hueco es -12 para proteínas y -16 para ADN, mientras la penalización para residuos adicionales en un hueco es -2 para proteínas y -4 para ADN. El alineamiento es del paquete FASTA versión v20u6 (W. R. Pearson y D. J. Lipman (1988), "Improved Tools for Biological Sequence Analisis", PNAS 85:2444-2448, y W. R. Pearson (1990) "Rapid and Sensitive Sequence Comparison with FASTP and FASTA", Methods in Enzymology; 183:63-98).
Oxidorreductasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato.
[0026] El método de la invención puede comprender además tratar la materia prima con una oxidorreductasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato. La oxidorreductasa puede ser una oxidasa o deshidrogenasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato tal como glucosa y maltosa.
[0027] La oxidasa puede ser una glucosa oxidasa, una piranosa oxidasa, una hexosa oxidasa, una galactosa oxidasa (EC 1.1.3.9) o una hidrato de carbono oxidasa que tiene una actividad más alta en maltosa que en glucosa. La glucosa oxidasa (EC 1.1.3.4) puede ser derivada de Aspergillus Niger p. ej. teniendo la secuencia de aminoácidos descrita en US 5094951. La hexosa oxidasa (EC 1.1.3.5) puede ser derivada de especies de algas tales como Iridophycus flaccidum, Chondrus crispus y Euthora cristata. La piranosa oxidasa puede ser derivada de hongos Basidiomycete, Peniophora gigantean, Aphyllophorales, Phanerochaete chrysosporium, Polyporus pinsitus, Bierkandera adusta o Phlebiopsis gigantean. La hidrato de carbono oxidasa que tiene una actividad más alta en maltosa que en glucosa puede ser derivada de Microdochium o Acremonium, p. ej. de M. nivale (US 6165761), A. strictum, A. fusidioides o A. potronii.
[0028] La deshidrogenasa puede ser glucosa deshidrogenasa (EC 1.1.1.47, EC 1.1.99.10), galactosa deshidrogenasa (EC 1.1.1.48), D-aldohexosa deshidrogenasa (EC 1.1.1.118, EC 1.1.1.119), celobiosa deshidrogenasa (EC 1.1.5.1, p. ej. de Humicola insolens), fructosa deshidrogenasa (EC 1.1.99.11, EC 1.1.1.124, EC 1.1.99.11), aldehído deshidrogenasa (EC 1.2.1.3, EC 1.2.1.4, EC 1.2.1.5). Otro ejemplo es glucosa-fructosa oxidorreductasa (EC 1.1.99.28).
[0029] La oxidorreductasa se usa en una cantidad que es eficaz para reducir la cantidad de acrilamida en el producto final. Para la glucosa oxidasa, la cantidad puede estar en el rango de 50-20,000 (p. ej. 100-10,000 o 1,000-5,000) GODU/kg de sustancia seca en la materia prima. Una GODU es la cantidad de enzima que forma 1 µmol de peróxido de hidrógeno por minuto a 30ºC, pH 5,6 (tampón de acetato) con glucosa 16,2 g/l (90 mM) como sustrato usando un período de incubación de 20 min. Para otras enzimas, la dosificación puede ser encontrada de forma similar analizando con el sustrato apropiado.
EJEMPLOS
Medios
DAP2C-1
[0030]
11g MgSO4 ·7H2O
1g KH2PO4
2g Ácido cítrico, monohidrato
30g maltodextrina
6g K3PO4·3H2O
0,5g extracto de levadura
0,5ml solución de metales traza
1 ml Plurónico PE 6100 (BASF, Ludwigshafen, Alemania)
[0031] Los componentes son mezclados en un litro de agua destilada y repartidos en frascos, añadiendo 250 mg de CaCO3 a cada porción de 150ml.
[0032] El medio es esterilizado en un autoclave. Tras el enfriamiento se añade lo siguiente a 1 litro de medio:
23 ml 50% p/v (NH4)2HPO4, filtro esterilizado
33 ml 20% ácido láctico, filtro esterilizado
Solución de metales traza
[0033]
6,8g ZnCl2
2,5g CUSO4-5H2O
0,24g NiCl2 ·6H2O
13,9g FeSO4·7H2O
8,45g MnSO4 -H2O
3g Acido cítrico, monohidrato
Los componentes son mezclados en un litro de agua destilada.
Ensayo de actividad de asparraginasa
Soluciones concentradas
[0034]
50 mM tampón Tris, pH 8.6
189mM Solución de L-Asparraguina
1,5 M Ácido tricloroacético (ATC)
Reactivo de Nessler, Aldrich Stock No. 34,514-8 (Sigma-Aldrich, St. Louis, Mo. USA)
Asparraginasa, Sigma Stock No. A4887 (Sigma-Aldrich, St. Louis, Mo. USA)
Ensayo
Reacción enzimática:
[0035]
500 micro-I tampón
100 micro-I Solución de L-asparraguina
350 micro-I agua
son mezclados y equilibrados a 37ºC.
se añaden 100 micro-I de solución enzimática y las reacciones son incubadas a 37ºC durante 30 minutos.
[0036] Las reacciones son detenidas colocándolas en hielo y añadiendo 50 micro-I de 1,5M ATC.
[0037] Las muestras son mezcladas y centrifugadas durante 2 minutos a 20,000 g
Medición de amonio libre:
[0038] Se mezclan 50 micro-I de la reacción enzimática con 100 micro-I de agua y 50 micro-I de reactivo de Nessler. La reacción es mezclada y la absorbencia es medida a 436nm después de 1 minuto.
Estándar:
[0039] El concentrado de asparraginasa (Sigma A4887) es diluido 0,2, 0,5, 1, 1,5, 2, y 2,5 U/ml.
Ejemplo 1: expresión de una asparraginasa de Aspergillus oryzae en Aspergillus oryzae
[0040] Se generaron bibliotecas de ADNc de ARNM de Aspergillus oryzae, se ordenaron y almacenaron en una base de datos de ordenador como se describe en WO 00/56762.
[0041] Se comparó la secuencia péptida de asparraginasa de Saccharomyces cerevisiae (Kim,K.-W.; Kamerud,J.Q.; Livingston,D.M.; Roon,R.J., (1988) Asparaginase II of Saccharomyces cerevisiae. Characterization of the ASP3 gene. J. Biol. Chem. 263:11948), con traducciones de las secuencias de ADNc parcial de Aspergillus oryzae usando el programa TFASTXY, versión 3.2t07 (Pearson et al. Genomics (1997) 46:24-36). Se identificó una secuencia de A. oryzae traducida como teniendo una identidad del 52% para asparraginasa II de levadura a través de un recubrimiento de 165 aminoácidos. Se determinó la secuencia completa del inserto de ADNc del clon correspondiente (depositado como DSM 15960) y se presentó como SEC ID NO: 1, y el péptido traducido de esta secuencia, AoASP, es presentado como SEC ID NO: 2. Esta secuencia fue usada para designar cebadores para la amplificación PCR del gen de codificación AoASP de DSM 15960, con sitios de restricción apropiados añadidos a las extremidades del cebador para facilitar la subclonación del producto PCR (cebadores AoASP7 y AoASP8, SEC ID Nos: 14 y 15). La amplificación PCR fue realizada usando Extensor Hi-Fidelity PCR Master Mix (ABgene, Surrey, U.K.) siguiendo las instrucciones del fabricante y usando una temperatura de anelación de 55ºC para los primeros 5 ciclos y 65ºC para un ciclo adicional y un tiempo de extensión de 1,5 minutos.
[0042] El fragmento de PCR fue restringido con BamHl y Hindlll y clonado en el vector de expresión Aspergillus pMStr57 usando técnicas estándares. El vector de expresión pMStr57 contiene los mismos elementos que pCaHj483 (WO 98/00529), con modificaciones menores hechas al promotor NA2 de Aspergillus como se describe para el vector pMT2188 en WO 01/12794, y tiene secuencias para la selección y propagación en E. coli, y selección y expresión en Aspergillus. Específicamente, la selección en Aspergillus es facilitada por el gen amdS de Aspergillus nidulans, que permite el uso de acetamida como única fuente de nitrógeno. La expresión en Aspergillus es mediada por un promotor (NA2) de amilasa II neutra modificada de Aspergillus Niger que es fusionado en la secuencia líder 5' del gen de codificación de triosa fosfato isomerasa (tpi) de Aspergillus nidulans, y el terminador del gen de codificación de amiloglucosidasa de Aspergillus niger. El gen de codificación de asparraginasa del constructo de expresión de Aspergillus resultante, pMStr90, fue secuenciado y la secuencia coincidía completamente con aquella determinada previamente para el inserto de DSM 15960.
[0043] La cepa de Aspergillus oryzae BECh2 (WO 00/39322) fue transformada con pMStr90 usando técnicas estándares (Christensen, T. et al., (1988), Biotechnology 6, 1419-1422). Los transformantes fueron cultivados en medio DAP2C-1 agitado a 200 rpm a 30ºC y la expresión de AoASP fue controlada por SDS-PAGE y midiendo la actividad enzimática.
Ejemplo 2: Purificación de asparraginasa
[0044] El caldo de cultivo del ejemplo precedente fue centrifugado (20000 x g; 20 min) y los sobrenadantes fueron cuidadosamente decantados de los precipitados. Los sobrenadantes combinados fueron filtrados a través de una placa Seitz EKS para eliminar el resto de las células huéspedes de Aspergillus. El producto filtrado por EKS fue transferido a 10 mM tris/HCI, pH 8 en una columna sephadex G25 y aplicado a una columna Q sefarosa HP equilibrada en el mismo tampón. Después del lavado de la columna Q sefarosa HP extensivamente con el tampón de equilibrado, la asparraginasa fue eluida con un gradiente lineal de NaCl (0 --> 0,5M) en el mismo tampón. Se analizó la actividad de asparraginasa de las fracciones de la columna (usando el tampón Universal pH 6,0) y se agruparon las fracciones con actividad. Se añadió sulfato de amonio a la agrupación a 2,0M de concentración final y la agrupación fue aplicada a una columna Phenyl Toyopearl S equilibrada en 20 mM de ácido succínico; 2,0M (NH4)2SO4, pH 6,0. Después del lavado de la columna de fenilo extensivamente con el tampón de equilibrado, la enzima fue eluida con un gradiente lineal (NH4)2SO4 (2,0 --> 0M) en el mismo tampón. Se analizó de nuevo la actividad de la asparraginasa en las fracciones de la columna y se analizaron adicionalmente las fracciones activas por SDS-PAGE. Las fracciones que se juzgaron que sólo contenían la asparraginasa, fueron agrupadas como la preparación purificada y fue usada para una caracterización adicional. La asparraginasa purificada fue hetereogéneamente glicosilada juzgado a partir del Gel de SDS-PAGE teñido con Coomassie y, además, la secuenciación de N-terminal de la preparación reveló que la preparación contenía formas de asparraginasa diferentes, ya que se hallaron cuatro N-terminales diferentes empezando en los aminoácidos A27, S30, G75 y A80 respectivamente de la SEC ID NO: 2. No obstante, la secuenciación de N-terminal también indicó que la preparación purificada fue relativamente pura pues no se hallaron otras secuencias de N-terminal por el análisis.
Ejemplo 3: Propiedades de asparraginasa
[0045] La asparraginasa purificada del ejemplo precedente fue usada para la caracterización.
Ensayo de asparraginasa
[0046] Se usó un ensayo enzimático acoplado. La Asparraginasa fue incubada con asparragina y el amonio liberado fue determinado con un equipo de amonio de Boehringer Mannheim (cat. no. 1 112 732) basado en glutamato deshidrogenasa y oxidación de NADH a NAD+ (puede ser medida como una reducción en A375). Por lo tanto la reducción en absorbencia a 375 nm fue tomada como una medida de actividad asparraginasa.
Sustrato de asparragina:
10mg/ml L-asparraguina (Sigma A-7094) fueron disueltos en tampones Universales y el pH fue ajustado a los valores de pH indicados con HCI o NaOH.
Temperatura:
controlada
Tampones universales:
100 mM ácido succínico; 100 mM HEPES; 100 mM CHES; 100 mM CABS; 1 mM CaCl2, 150 mM KCI; 0,01% Tritón X-100 ajustados a valores de pH 2,0, 3,0, 4,0, 5,0, 6,0, 7,0, 8,0, 9,0, 10,0, 11,0 y 12,0 con HCI o NaOH.
Reactivo de detención:
500 mM ATC (ácido tricloroacético).
Tampón de ensayo:
1,0M KH2PO4/NaOH, pH 7,5.
Reactivo de amonio A:
1 NADH pastilla + 1,0 ml botella 1 (contienen 2-oxoglutarato (segundo sustrato) y tampón) + 2,0 ml tampón de ensayo.
Reactivo de amonio B:
40 micro-I botella 3 (contienen glutamato deshidrogenasa) + 1460 micro-I tampón de ensayo.
[0047] Se colocaron 450 micro-I de sustrato de asparragina en hielo en un tubo de Eppendorf. Se añadieron 50 micro-I de una muestra de asparraginasa (diluida en 0.01 % Tritón X-100). El ensayo fue iniciado transfiriendo el tubo de Eppendorf a un termomezclador Eppendorf, que fue configurado a la temperatura de ensayo. El tubo fue incubado durante 15 minutos en el termomezclador Eppendorf a su velocidad de agitación máxima (1400 rpm). La incubación fue detenida transfiriendo el tubo de nuevo al baño de hielo y añadiendo 500 micro-I de reactivo de detención. El tubo fue sometido a movimiento vorticial y centrifugado brevemente en una centrífuga enfriada con hielo para precipitar las proteínas en el tubo. La cantidad de amonio liberado por la enzima fue medida por el procedimiento siguiente: se transfirieron 20 micro-I de sobrenadante a una placa de microtitulación; se añadieron 200 micro-I de reactivo de amonio A y se leyó A375 (A375 (inicial)). Luego se añadieron 50 micro-I de reactivo de amonio B y después de 10 minutos a temperatura ambiente la placa fue leída de nuevo (A375 (final)). A375 (inicial) -A375 (final) fue una medida de actividad asparraginasa. Se incluyó un tampón ciego en el ensayo (en vez de enzima) y la reducción en A375 en el tampón ciego fue restada de las muestras enzimáticas.
Actividad según pH, estabilidad según pH, y actividad según temperatura de asparraginasa
[0048] El ensayo de asparraginasa arriba fue usado para obtener la actividad según el perfil de pH, la estabilidad según el perfil de pH al igual que la actividad según el perfil de temperatura a pH 7,0. Para la estabilidad según el perfil de pH la asparraginasa fue diluida 7x en los tampones Universales e incubada durante 2 horas a 37ºC. Tras la incubación las muestras de asparraginasa fueron transferidas a un pH neutro, antes de ensayar la actividad residual, por dilución en el tampón Universal a pH 7.
[0049] Los resultados para la actividad según el perfil de pH a 37ºC fueron los siguientes, con respecto a la actividad residual después de 2 horas a pH 7,0 y 5ºC:
pH
Asparraginasa
2
0,00
3
0,01
4
0,10
5
0,53
6
0,95
7
1,00
8
0,66
9
0,22
10
0,08
11
0,00
[0050] Los resultados para la estabilidad según el perfil de pH (actividad residual después de 2 horas a 37ºC) fueron los siguientes:
pH
Asparraginasa
2,0
0,00
3,0
0,00
4,0
1,06
5,0
1,08
6,0
1,09
7,0
1,09
8,0
0,92
9,0
0,00
10,0
0,00
11,0
0,00
12,0
0,00
1,00
15 [0051] Los resultados para el perfil de actividad según la temperatura (a pH 7,0) fueron los siguientes:
Temp (°C)
Asparraginasa
15
0,24
25
0,39
37
0,60
50
0,81
60
1,00
70
0,18
Otras características
[0052] El peso molecular relativo determinado por SDS-PAGE fue visto como una banda ancha (una mancha) a Mr = 4065 kDa.
[0053] La secuenciación de N-terminal mostró cuatro terminales diferentes, correspondiendo a los residuos 27-37, 305 40, 75-85 y 80-91 de la SEC ID NO: 2; respectivamente.
Ejemplo 3: Clonación de asparraginasa de Penicillium citrinum
[0054] Penicillium citrinum fue hecha crecer en medio MEX-1 (Medio B en WO 98/38288) en matraces agitados a
10 150RPM a 26ºC durante 3 y 4 días. El micelio fue cosechado, una biblioteca de ADNc fue construida, los ADNc que codificaban los péptidos segregados fueron seleccionados y secuenciados por métodos descritos en WO 03/044049. La comparación con secuencias conocidas por métodos descritos en WO 03/044049 indicó que la secuencia de Penicilina ZY132299 codificaron una asparraginasa. La secuencia completa del ADNc correspondiente fue determinado y se presenta como SEC ID Nº: 11, y el péptido traducido de esta secuencia se presenta como SEC ID Nº: 12.
Ejemplo 4: Efecto de asparraginasa en el contenido de acrilamida en patatas fritas
[0055] Se preparó asparraginasa de A. oryzae teniendo la secuencia de aminoácidos mostrada en la SEC ID NO: 2 y se purificó como en los Ejemplos 1-2 y se añadió en varias dosificaciones a patatas fritas hechas de 40 g de agua, 52,2 g
20 de escamas de patata deshidratada, 5,8 g de almidón de patata y 2 g de sal.
[0056] La harina y los ingredientes secos fueron mezclados durante 30 seg. La sal y la enzima fueron disueltas en el agua, y la solución fue ajustada a 30ºC. La solución fue añadida a la harina. La masa fue adicionalmente mezclada durante 15 min. La masa mezclada fue colocada en una bolsa de plástico cerrada y dejada reposar durante 15 min a
25 temperatura ambiente.
[0057] La masa fue luego inicialmente comprimida durante 60 seg en una prensa para masa.
[0058] Se extendió la masa en hojas y se dobló en un rodillo para pasta hasta obtener masa de 5 x 10 mm. La masa fue
30 luego pasada por un rodillo y dejada reposar durante 30 min en una bolsa de plástico a temperatura ambiente. Se extendió adicionalmente la masa en hojas con un espesor de hoja final de aprox 1.2 mm.
[0059] La hoja fue cortada en cuadrados de aprox 3 x 5 cm.
35 [0060] Las hojas fueron colocadas en un cesto de freír, colocadas en un baño de aceite y fritas durante 45 seg a 180°C. El cesto fue mantenido en un ángulo de 45° hasta que dejó de gotear. Se retiraron los productos del cesto y se dejaron enfriar en papel absorbente seco.
[0061] Las patatas fritas fueron homogenizadas y se analizó la acrilamida. Los resultados fueron los siguientes: 40
Dosificación de asparraginasa U/kg sustancia seca de patata
Acrilamida Micro-g por kg
0
5,200
100
4,600
500
3,100
1000
1,200
2000
150
[0062] Los resultados demuestran que el tratamiento de asparraginasa es eficaz para reducir el contenido de acrilamida en patatas fritas, que la reducción de acrilamida depende claramente de la dosificación y que el contenido de acrilamida puede ser reducido a un nivel muy bajo.
Ejemplo 5: Efecto de varias enzimas en el contenido de acrilamida en patatas fritas
[0063] Se prepararon patatas fritas como sigue con adición de sistemas enzimáticos que son capaces de reaccionar en asparragina, como se indica abajo. 50 Receta:
[0064] Agua corriente 40 g Escamas de patata deshidratada 52,2 g Almidón de patata 5,8 g Sal 2g
Procedimiento de elaboración de la masa:
[0065] Se mezclaron las escamas de patata y almidón de patata durante 30 seg en un mezclador a velocidad 5. La sal y 5 la enzima son disueltas en el agua. La solución es ajustada a 30ºC +/-1 ºC. Se para el mezclador y se añade toda la solución de sal/enzima a la harina. La masa es adicionalmente mezclada durante 15 min.
[0066] Se coloca la masa en una bolsa de plástico, se cierra la bolsa y se deja reposar la masa durante 15 min a temperatura ambiente. 10 [0067] La masa es luego inicialmente comprimida durante 60 seg en una prensa para masa.
[0068] La masa es extendida en hojas y plegada en una máquina de rodillo de pasta hasta obtener masa de aprox. 5 x10 mm. La masa es luego pasada alrededor de un rodillo y la masa es dejada reposar durante 30 min en una bolsa de 15 plástico a temperatura ambiente. La masa es adicionalmente preparada en hojas con un espesor de hoja final de aprox 1,2 mm.
[0069] Se corta la hoja en cuadrados de aprox 3 x 5 cm.
20 [0070] Las hojas son colocadas en un cesto de freír, colocadas en el baño de aceite y fritas durante 60 seg a 180ºC. Se sujeta el cesto en un ángulo de 45° y se deja drenar el producto hasta que el aceite deje de gotear. Se retiran los productos del cesto y se dejan enfriar en papel absorbente seco.
[0071] Los resultados del análisis de acrilamida fueron los siguientes: 25
Enzima
Dosificación de enzima por kg de sustancia seca de patata Acrilamida Micro-g por kg
Ninguna (control)
0 4,100
Asparraginasa de Erwinia Chrysanthemi A-2925
1000 U/kg 150
Glutaminasa (producto de Daiwa)
50 mg proteína enzimática/kg 1,800
Aminoacidoxidasa de Trichoderma harzianum descrito en WO 9425574.
50 mg de proteína enzimática/kg 1,300
Lacasa de Myceliophthora thermophila + peroxidasa de Coprinus
5000 LAMU/kg + 75 mg de proteína enzimática/kg 2,000
[0072] Los resultados demuestran que todos los sistemas de enzima evaluados son eficaces para reducir el contenido de acrilamida de patatas fritas. 30 Listado de secuencias [0073]
<110> Novozymes A/S 35 <120> Método para preparar un producto comestible
<130> 10347-WO
<160> 15 40
<170> PatentIn version 3.2
<210> 1
<211> 1303 45 <212> ADN
<213> Aspergillus oryzae
<220>
<221> CDS 50 <222> (49)..(1182)
<400> 1
<210> 2
<211> 378
<212> PRT
<213> Aspergillus oryzae
<400> 2
<210> 3
<211> 1400 5 <212> ADN
<213> Aspergillus nidulans
<220>
<221> CDS 10 <222> (89)..(269)
<220>
<221> CDS
<222> (347)..(1299) 15
<400> 3
<210> 4
<211> 378
<212> PRT
<213> Aspergillus nidulans
<400> 4
<210> 5
<211> 1330 5 <212> ADN
<213> Aspergillus fumigatus
<220>
<221> CDS 10 <222> (93)..(978)
<220>
<221> CDS
<222> (1056)..(1291) 15
<400> 5
<210> 6
<211> 374
<212> PRT
<213> Aspergillus fumigatus
<400> 6
<210> 7
<211> 1260 5 <212> ADN
<213> Fusarium graminearum
<220>
<221> CDS 10 <222> (105)..(1217)
<400> 7
<210> 8
<211> 371
<212> PRT
<213> Fusarium graminearum
<400> 8
<210> 9
<211> 1470
<212> DNA
<213> Fusarium graminearum
<220>
<221> CDS
<222> (77)..(1429)
<400> 9
<210> 10
<211> 451
<212> PRT
<213> Fusarium graminearum
<400> 10
<210> 11
<211> 1236 5 <212> DNA
<213> Penicillium citrinum
<220>
<221> CDS 10 <222> (16)..(1152)
<400> 11
<210> 12
<213> Penicillium citrinum
<220>
<221> misc_feature 10 <222> (110)..(110)
<223> El "xaa" en el lugar 110 representa Pro, o Ser.
<400> 12
<210> 13
<211> 362
<212> PRT
<213> Saccharomyces cerevisiae
<400> 13
5
<210> 14 <211> 30 <212> ADN <213> Artificial
10
<220> <223> Cebador AoASP7 <400> 14 caaggatcca gcagtatggg tgtcaatttc 30
15
<210> 15 <211> 28 <212> ADN <213> Artificial
20
<220> <223> Cebador AoASP8
<400> 15 atcaagcttc tattatccat cccatcca
28
25

Claims (11)

  1. REIVINDICACIONES
    1. Método para preparar un producto tratado con calor, que comprende las fases secuenciales de: a) proveer una materia prima que comprende hidrato de carbono, proteína y agua
    5 b) tratar la materia prima con una aparraginasa y una oxidorreductasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato, y c) tratar con calor hasta alcanzar un contenido de agua final por debajo del 35% en peso.
  2. 2. Método según la reivindicación 1 en el que, durante el tratamiento con calor, la temperatura en la superficie del 10 producto alcanza 110-220ºC.
  3. 3. Método según cualquiera de las reivindicaciones anteriores donde la asparraginasa tiene una secuencia de aminoácidos que es al menos un 90% idéntica a la SEC ID Nº: 2 (opcionalmente truncada en los residuos 27-378, 30378, 75-378 o 80-378), 4, 6, 8, 10, 12 o 13.
  4. 4. Método según cualquiera de las reivindicaciones precedentes donde la oxidorreductasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato es una glucosa oxidasa una piranosa oxidasa una hexosa oxidasa una galactosa oxidasa (EC 1.1.3.9) o un hidrato de carbono oxidasa teniendo una actividad más alta en maltosa que en glucosa.
    20 5. Método según cualquiera de las reivindicaciones precedentes donde la oxidorreductasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como un sustrato es una glucosa deshidrogenasa (EC 1.1.1.47, EC 1.1.99.10), una galactosa deshidrogenasa (EC 1.1.1.48), una D-aldohexosa deshidrogenasa (EC 1.1.1.118, EC 1.1.1.119), una celobiosa deshidrogenasa (EC 1.1.5.1, por ejemplo de Humicola insolens), una fructosa deshidrogenasa (EC 1.1.99.11, EC 1.1.1.124, EC 1.1.99.11), una aldehído deshidrogenasa (EC 1.2.1.3, EC 1.2.1.4, EC 1.2.1.5) o una glucosa-fructosa
    25 oxidorreductasa (EC 1.1.99.28).
  5. 6. Método según cualquiera de las reivindicaciones precedentes donde la materia prima está en forma de masa y el tratamiento enzimático comprende mezclar la enzima en la masa y opcionalmente mantenerla.
    30 7. Método según cualquiera de las reivindicaciones precedentes donde la materia prima comprende piezas de vegetal intactas.
  6. 8. Método según la reivindicación 7 donde las piezas de vegetal intactas son piezas de patata.
    35 9. Método según la reivindicación 8 donde el tratamiento enzimático comprende inmersión de las piezas de patata en una solución acuosa de la enzima.
  7. 10. Método según cualquiera de las reivindicaciones 7-9 donde las piezas intactas se blanquean por inmersión en agua
    caliente, por ejemplo a 70-100°C, bien antes o después del tratamiento enzimático. 40
  8. 11. Método según la reivindicación 10, donde las piezas vegetales intactas se blanquean por inmersión en agua caliente, por ejemplo a 70-100°C, antes del tratamiento enzimático.
  9. 12. Método según cualquiera de las reivindicaciones precedentes donde la materia prima comprende un producto de 45 patata.
  10. 13. Método según cualquiera de las reivindicaciones precedentes donde el producto tratado con calor es seleccionado entre un producto de patata, patatas fritas, patatas fritas de bolsa, patatas fritas, patatas picadas fritas, patatas asadas, cereales de desayuno, pan tostado, muesli, galletas, galletas saladas, aperitivos, tortillas de maíz, frutos secos tostados,
    50 galletas saladas de arroz, "senbei" japonés, obleas, gofres, pasteles calientes, y panqueques.
  11. 14. Método según cualquiera de las reivindicaciones precedentes donde el producto tratado con calor es un producto de patata.
    55 15. Método según cualquiera de las reivindicaciones precedentes donde el producto tratado con calor es patatas fritas.
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