JPH01132339A - 蛋白含有食品の製造方法 - Google Patents

蛋白含有食品の製造方法

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JPH01132339A
JPH01132339A JP62290152A JP29015287A JPH01132339A JP H01132339 A JPH01132339 A JP H01132339A JP 62290152 A JP62290152 A JP 62290152A JP 29015287 A JP29015287 A JP 29015287A JP H01132339 A JPH01132339 A JP H01132339A
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protein denaturation
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高明 松尾
Masayuki Kawasaki
正之 川崎
Tetsuhiko Okajima
哲彦 岡嶋
Yumiko Fujita
藤田 有見子
Noriko Harada
原田 紀子
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 (産業上の利用分野) 本発明は蛋白の変性、特に熱変性を抑制する作用を有す
る蛋白変性抑制剤及び種々の蛋白に用いて蛋白の変性を
抑制する蛋白変性抑制方法に関する。
(従来技術) 従来から蛋白の変性を利用して蛋白の物性を変えた多く
の食品が知られている。変性の多くは熱変性によるもの
が多く、加熱や凍結処理がポピユラーである。
例えば、大豆蛋白は熱変性を受けその性質を変えやすい
蛋白の一つである。大豆蛋白を水系下に加熱すれば増粘
したりゲルを形成することが知られ、この性質を利用し
て畜肉・魚肉等の練製品に用いられている。又、伝統的
な大豆食品(豆腐、ガンモドキ、揚げ等)も大豆蛋白の
加熱変性性を利用したものである。その他、涼夏Pi(
高野豆腐等)は低温による熱変性利用食品の一つである
又、卵白は卵豆腐、卵焼き、目玉焼き、茶碗蒸し等の料
理からケーキ等の菓子類に至るまで広く卵白の熱凝固性
が利用されている。
又、魚介類、鳥獣肉等を用いた練製品はこれらの肉蛋白
の熱凝固性を利用したものである。
そして、これら蛋白の熱変性を利用したものの中にはそ
の変性度合を調節して物性、食感等を調整するものもあ
る。例えば、温泉卵は卵黄のみ加熱凝固させ、卵白の凝
固を抑えたものである。精緻な温度コントロールを要す
る。
又、蛋白飲料等においては加熱殺菌等の蛋白変性工程を
通るものが多く、この為蛋白が変性して粘度が増加し好
ましくなくなるものもある。蛋白濃度、殺菌管理等が困
難である。
一方、従来から蛋白を水解することは多く知られている
。氷解の程度の比較的少ないものは食品素材として、乳
化力が増大するまでに水解されたものは乳化剤として、
更にポリペプチド程度まで水解されたものは主に栄養剤
として用いられている。例えば、平均鎖長2〜3或いは
2〜5のデイ若しくはトリペプチドを主成分とするもの
(例えば特公昭57−45560.特開昭58−152
498.或いは特開昭60−164496等が開示され
ているが、蛋白変性抑制剤としての用途及び蛋白変性抑
制方法は全く示唆も開示もされていない。
本発明は従来全く知られていない蛋白変性抑制分野に於
ける画期的な発明である。
(発明が解決しとうとする問題点) 蛋白は種々の分野においてさまざまな形で利用され、利
用物の工程において高温や低温等の温度変化にさらされ
たり、酸やアルカリ等の化学変化環境にさらされること
が通常である。これら熱や化学物質その他の物理的、化
学的刺激に対し、蛋白は変性しやすくその物性が変化す
る。例えば、従来技術の項で述べた、蛋白の変性を利用
した食品等の多くは変性の程度により物性、食感等が変
化する為、目的とする物性に調節する為には原料蛋白の
量、濃度等の調整、加熱、凍結等の熱量の調節等コント
ロールされた管理が必要である。大豆製品、畜肉・魚肉
等の練製品においてはこれら蛋白の量、濃度、熱管理に
よって様々な性質の食品が得られる。しかし、その管理
は煩雑で熟練を要するものが多い。又、蛋白の処理工程
の多くは酸やアルカリ等の化学物質を用いることが多く
、蛋白の変性は不可避である。又、溶液系で蛋白を用い
るものはこれら化学的、物理的(熱等)変性により増粘
すると不都合なものが多い。
(問題を解決する為の手段) 本発明者等は前記問題点を解決すべく研究するなかで、
特定の分子量範囲のアミノ酸のポリペプチドが蛋白の変
性を極めて強く抑制できる知見を得て本発明を完成する
に到った。
即ち、本発明は■分子量が10万以下のアミノ酸のポリ
ペプチドを有効成分とする蛋白変性抑制剤及び■分子量
が10万以下のアミノ酸のポリペプチドを有効成分とす
る蛋白変性抑制剤を蛋白に用いることを特徴とする蛋白
変性抑制方法である。
まず、■分子量が10万以下のアミノ酸のポリペプチド
を有効成分とする蛋白変性抑制剤について説明する。
本発明のポリペプチドは平均分子量が10万以下(好ま
しくは300〜8万、更に好ましくは500〜4万))
が適当である。分子量が大きすぎたり、小さすぎると蛋
白変性抑制効果がなくなり好ましくない。
ポリペプチドはアミノ酸を合成してもできるが、蛋白を
水解して得るほうが容易である。
蛋白を水解して得られる水解物は15%TCA (トリ
クロル酢酸)可溶率30%以上(好ましくは60%以上
、より好ましくは90%以上)であるものが適当である
被氷解蛋白はカゼイン、ラクトアルブミン等の乳蛋白、
卵白、魚介類由来の蛋白、鳥獣肉由来の蛋白、大豆、菜
種、落花生等の油糧種子蛋白、微生物蛋白等公知の蛋白
を利用することができるが、好ましくはラクトアルブミ
ン等の乳蛋白、卵白、魚介類由来の蛋白、鳥獣肉由来の
蛋白、大豆、菜種、落花生等の油糧種子蛋白、微生物蛋
白等の加熱凝固性を有する蛋白のほうが適当である。特
に、大豆蛋白及び卵白は蛋白変性抑制効果に優れ最も適
当である。
これらの蛋白の氷解は酸・アルカリ、酵素等を利用した
公知の氷解方法を利用できるが、好ましくは酵素氷解が
適当である。水解物は必要により分画して平均分子量1
0万以下(好ましくは300〜8万、更に好ましくは5
00〜4万))の画分を分画すればばよい。
かかる平均分子量10万以下のポリペプチドは蛋白変性
抑制剤として種々の蛋白に種々の形態で利用することが
できる。
次に■分子量が10万以下のアミノ酸のポリペプチドを
有効成分とする蛋白変性抑制剤を蛋白に用いることを特
徴とする蛋白変性抑制方法について説明する。
本発明の蛋白変性抑制剤は、油糧種子蛋白、卵白、魚介
類由来の蛋白、鳥獣類由来の蛋白、微生物由来の蛋白等
の熱凝固性蛋白をはじめ、その処理工程において高温や
低温等の温度変化にさらされたり、酸やアルカリ等の化
学変化環境にさらされる等物理的、化学的、その他の蛋
白変性条件にさらされるあらゆる蛋白に利用できる。
以下、具体的に例示して説明するがこれに限られるもの
ではない。
例えば、熱変性等を受けやすい大豆蛋白の場合、その水
和物において、大豆蛋白乾燥固形分に対し本発明の蛋白
変性抑制剤を1%以上添加するだけで加熱による粘度上
昇やゲル形成性能が抑制され、流動性に優れた飲食物や
食感の滑らかなゾル状物が得られる。添加量の増加に比
例して蛋白の変性は抑制される。従って、蛋白変性抑制
剤の添加量の調整によりゲルの強度、食感の調整ができ
る。
例えば、伝統的大豆蛋白食品である豆腐に0.5%以上
加えたり、大豆蛋白と水、若しくは、大豆蛋白、水及び
油を均質化して豆腐程度の硬さを有する組成物に0.5
%以上加えると硬さが減少し、食感が滑らかになる。更
に添加量を調整して用いると白和え等に利用した場合滑
らかな食感を有し、あえ易いものとすることができる。
又、大豆蛋白と水、若しくは、大豆蛋白、水及び油を均
質化する等して水和した大豆蛋白水和物を練製品に用い
るが、練製品は加熱処理を受ける為、練製品生地の加熱
による食感と大豆蛋白の加熱によるプリプリした弾力の
ある食感とが併せて発現される為、練製品の種類によっ
てはもっとソフトで滑らかな大豆蛋白水和物が要求され
ることがある。このような場合、大豆蛋白水和物若しく
は練製品組成物に0.5%以上添加するとプリブリした
食感が改善されソフトで滑らかな練製品が得られる。
又、多くの油糧種子蛋白は抽出精製、食品への利用工程
において酸、アルカリ、塩等の化学的変性を受けやすい
環境にさらされたり、凍結、加熱、乾燥等の物理的変性
を受けやすい環境にさらされる。かかる場合でも本発明
の蛋白変性抑制剤を油糧種子蛋白乾燥固形分に対し1%
以上用いることにより蛋白の変性を抑制したり防止した
りすることができる。
又、卵白の場合本発明の蛋白変性抑制剤を5%用いるだ
けで加熱しても熱凝固しなくなる。従って、例えば茶碗
蒸し等加熱しすぎても軟らかさの一定なものを得ようと
すれば本発明の蛋白変性抑制剤の添加量を調整して好み
の硬さの茶碗蒸しとすることができる。
又、魚肉・畜肉等の練製品の場合 本発明の蛋白変性抑
制剤を乾燥固形分の割合で1%以上用いると硬さが減少
し凝固しがたくなる。従って、その用いる量を調節して
練製品の硬さ、弾力等を調整し食感をソフトなものや滑
らかなものとすることができる。
又、加熱凝固性以外の蛋白、例えばカゼイン、油及び溶
融塩を加熱下に均質化して得られるチーズ様食品等に用
いるとメルチイー性を向上させたり、軟化を促進させた
り、展延性を向上させたりすることができる。
以上例示したように本発明の蛋白変性抑制剤を公知の蛋
白に用いることにより、物理的、化学的その他の蛋白変
性環境において蛋白の変性を抑制若しくは防止できる。
(実施例) 以下実施例により本発明の実施態様を説明する。
実施例1 分離大豆蛋白(フジプローR「不二製油@製」)の5%
水溶液を、アクチナーゼAS (科研製薬製)を用いて
50°Cで5時間酵素分解し、加熱酵素失活させ、冷却
後遠心分wi(5000rpm X 20分)して得た
上澄を凍結乾燥して平均分子量杓子の大豆蛋白水解物(
ペプチド)を得た。このペプチド300部を10倍量の
水に溶解し、DUY−M膜(ダイセル化学@製)を用い
て分子量2万以上の両分を29部得、濾液をDRS−1
(H膜で分画して分子量5千以上画分を9.5部得、濾
液をDRS−10膜で分画して分子量5百以上の両分を
80.8部得、濾液をDRS−30膜で分画して分子量
300以上の両分を129.2部得、濾液をDRS−9
7で分画して、分子量300以下を20.1部得た。
以下表にまとめた。
(以下余白) 分子量   膜    収量(部) 分画物12万以上  DUY−M   2922万〜5
千 DRS−HH9,5 35千〜5百 DRS−1080,8 45百〜300  DRS−30129,25300以
下  DRS−9720,1次ぎに、分離大豆蛋白(不
二製油■製[フジプローRJ)、100部と上記分画物
5部、水400部をサイレントカッターを用いて混合ペ
ースト状となし、脱泡後塩化ビニリデンフィルム(ψ2
0mm)にケーシングし、80℃で30分間湯浴中で加
熱した。
流水冷却し冷蔵庫で一晩保存した後ゼリー強度、たわみ
、硬さを測定した。
第1図に結果を示す。
以上の結果より、コントロールに対し、各分子量の水解
物を添加したものの大豆蛋白は加熱ゲル形成性が抑制さ
れた。特に分子量300以上の分画洗物が顕著な前記効
果を呈した。又、別途調製した分子量10万を越えるも
のについては効果が顕著でなかった。
比較例1 実施例1と同様にし、蛋白の水解物の分画物の代わりに
氷解大豆蛋白(フジプローCL:不二製油@製、平均分
子量数百万、15%TCA可溶率20%以下)を用いて
同様に大豆蛋白に添加してゲル形成性を調べたが、ゲル
形成抑制作用は全くみられなかった。
実施例2 卵白の水解物(15%TCA可溶率99.5%;平均分
子量約900)を用いて実施例1と同様にして、大豆蛋
白に対し乾燥固形分比で5%加え、実施例1と同様にし
てゲル形成性を調べた。
この結果、なにも加えないコントロールとの比較結果は
次記のようになった。
(以下余白) 実験  コントロール ゼリー強度g−cm   109  20またわみ  
     0.84  1.14硬さ        
 130   177実施例3 実施例1と同様にして得たペプチドを次記の割合に混合
しサイレントカッターを用いて均質化し、脱泡し、塩化
ビニリデンフィルム(折幅20mm)に充填し80℃で
30分ボイルして冷却し、−晩冷蔵した後、ゼリー強度
(破断強度×たわみ)を測定した。第2図に結果を示す
No、     1234 大豆蛋白  100 100 100  100ペプチ
ド   0 2.5 5.0 10.0水      
 400 400 400  400実施例4 下記配合にてハムピックル液を調製した。
No、     1 2   3 N−PR−に※1 6 5.7 5.7PR−CL※2
  0.3 SPT  ※3        0.3ラクトアルブミ
ン55  5 カゼイン    11  1 ※1は分離大豆蛋白(フジプローK) ※2は比較例1で用いた(フジプローCL)※3は実施
例1で用いたペプチド 次記重量部の水にリン酸塩、上記各配合を上記重量部、
砂糖、食塩の順序で加え均質化してピックル液を得た。
(以下余白) 食塩3.5、トリポリリン酸0.5、ピロリン酸0.5
、砂糖2、水81.5 このピックル液の粘度をB型粘度計で、ゲル値(80℃
で40分間加熱処理した後)をレオナー(山型■製)を
用いて測定した。結果を示す。
No、      1  2  3 粘度(CP)   89.0 70.459.6ゲル値
(g)   23.8 20.0 24.1次ぎに、豚
赤肉(もも)100部に対し、次記配合のピックル液5
0部を加え1時間真空混合し、−晩熟成後、ケーシング
に充填し、ケーシング表面の水を飛ばす為55〜65℃
で乾燥、70℃でくんえん、75℃で蒸煮、冷却してハ
ムを得た。
(以下余白) No、          1     2     
3N−PR−K  ※1      B      7
.6   7.6PR−CL※20.4 SPT   ※30.4 食塩        4  4  4 亜昭産Na       O,070,070,07L
−アスコルビン酸Na  O,20,20,2トリポリ
リン酸Na   O,60,60,6ピロリン酸Na 
    O,60,60,6砂糖        65
   65   65食塩        85.03
 85.0  85.0レオナーを用いてハムの物性を
を測定した結果を次ぎに示す。
(以下余白) No、       1     2     3p 
H6,336,376,41 (テクスチャー) 硬さ     3,03  2.90  1.89凝集
性    0.54  0,56  0.55ガム性 
   1,63  1.62  1.04圧出水分率 
 10.0  12.2  10.2但し、硬さ、ガム
性の単位は10の6乗×ダイン/cnt。凝集性の単位
はなし。
圧出水分率は厚さ5mmに切ったハム片(径約5゜5c
mφ)の上下を各濾紙(11部M5A) 5枚で剪み、
上部に1kgの分銅を乗せ30分間圧搾して、濾紙に染
み込んだ水分量のハムの元重量に対する割合(%)で表
した。
No、1.2のハムに比べNo、3のハムの食感はより
ソフトであった。
以上よりペプチドを用いることにより■ピックル液の粘
度を下げ、■ハムを軟らかくし、■原料肉の組織(ta
維感)感を生かし、■柔らかい割に保水性があるハムが
可能になったものである。
実施例5 以下の配合にて白和えのもとを調製した。
No、     1   2   3 分離大豆蛋白 10  10  10 水        75   75   75大豆油 
   10  10  10 砂糖      5  5  5 澱粉      2  2  2 ごま       6  6  6 SPT      OO,51,0 前記配合をサイレントカッターを用いて均質化後真空パ
フクして90°Cで40分間湯浴中で煮た。
No、1は硬くて脆いゲル状であったが、NO32は軟
らかいゾル状であり、No、3はグチャグチャのベース
ト状であった。
実施例6 ■卵の白身(卵白)及び■卵白に実施例1と同様にして
得たペプチドを5%加えたものを均一に混合した後折幅
5.5m/mのケーシングに充填後80℃で30分間煮
た。
■が硬くて脆いゲルに比べ■は軟らかいペースト状であ
った。
実施例7 分離大豆蛋白粉(フジプローR)100部に実施例1と
同様にして得たペプチドを0〜10部加え、各々に水4
90部を加え、サイレンI・カッターで均質化した後シ
ート状に成形してマイナス20’Cにて凍結し1週間保
存し、解凍あと常法により水溶性蛋白の割合を調べた。
結果を第3図に示す。
第3図から明らかなように、ペプチド添加割合に比例し
て水溶性蛋白の割合が増加することから、ペプチドには
凍結変性抑制効果があることがわかる。
(効果) 以上詳述したように、本発明により■凝固性蛋白の熱凝
固性等の機能を阻害することが可能になったものであり
、■豆腐等に用いると凝固を阻害することにより喉通り
のよいなめらかなしらあえ等を得ることができ、■卵に
加えると温泉卵のような凝固しない加熱卵白を得ること
ができ、■チーズ等に加えると展延性のよいものとする
ことができ、■カスタードプリン等に用いると加熱殺菌
しても硬くならないソフトなプリンとすることができる
等蛋白の変性を抑制することにより種々の食品等の物性
を調整することが可能になったもの第1図(図1)は大
豆蛋白に分子量の異なる蛋白変性抑制剤を用いた場合の
大豆蛋白のゼリー強度、たわみ、硬さを示す図面である
第2図(図2)は蛋白変性抑制剤の添加割合を変えた場
合の大豆蛋白のゼリー強度(破断強度×たわみ)を示す
図面である。
第3図は凍結し解凍した後の水溶性蛋白の割合を表す図
面である。

Claims (7)

    【特許請求の範囲】
  1. (1)分子量が10万以下のアミノ酸のポリペプチドを
    有効成分とする蛋白変性抑制剤。
  2. (2)ポリペプチドが蛋白の水解物である特許請求の範
    囲第(1)項記載の蛋白変性抑制剤。
  3. (3)蛋白の水解物が15%TCA(トリクロル酢酸)
    可溶率30%以上である特許請求の範囲第(2)項記載
    の製造法。
  4. (4)蛋白が大豆蛋白及び卵白である特許請求の範囲第
    (1)項又は第(2)項記載の蛋白変性抑制剤。
  5. (5)分子量が10万以下のアミノ酸のポリペプチドを
    有効成分とする蛋白変性抑制剤を蛋白に用いることを特
    徴とする蛋白変性抑制方法。
  6. (6)用いる蛋白が加熱凝固性蛋白である特許請求の範
    囲第(4)項記載の蛋白変性抑制方法。
  7. (7)加熱凝固性蛋白が油糧種子蛋白、卵白、魚介類由
    来の蛋白、鳥獣類由来の蛋白、微生物由来の蛋白である
    特許請求の範囲第(4)項又は第(5)項記載の蛋白変
    性抑制方法。
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