JPH0693820B2 - 蛋白含有食品の製造方法 - Google Patents
蛋白含有食品の製造方法Info
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- JPH0693820B2 JPH0693820B2 JP62290152A JP29015287A JPH0693820B2 JP H0693820 B2 JPH0693820 B2 JP H0693820B2 JP 62290152 A JP62290152 A JP 62290152A JP 29015287 A JP29015287 A JP 29015287A JP H0693820 B2 JPH0693820 B2 JP H0693820B2
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- denaturation
- proteins
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Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明は蛋白の変性、特に熱変性を抑制する作用を有す
る蛋白変性抑制剤及び種々の蛋白に用いて蛋白の変性を
抑制する蛋白変性抑制方法に関する。
る蛋白変性抑制剤及び種々の蛋白に用いて蛋白の変性を
抑制する蛋白変性抑制方法に関する。
（従来技術） 従来から蛋白の変性を利用して蛋白の物性を変えた多く
の食品が知られている。変性の多くは熱変性によるもの
が多く、加熱や凍結処理がポピュラーである。
の食品が知られている。変性の多くは熱変性によるもの
が多く、加熱や凍結処理がポピュラーである。
例えば、大豆蛋白は熱変性を受けその性質を変えやすい
蛋白の一つである。大豆蛋白を水系下に加熱すれば増粘
したりゲルを形成することが知られ、この性質を利用し
て畜肉・魚肉等の練製品に用いられている。又、伝統的
な大豆食品（豆腐、ガンモドキ、揚げ等）も大豆蛋白の
加熱変性性を利用したものである。その他、凍豆腐（高
野豆腐等）は低温による熱変性利用食品の一つである。
蛋白の一つである。大豆蛋白を水系下に加熱すれば増粘
したりゲルを形成することが知られ、この性質を利用し
て畜肉・魚肉等の練製品に用いられている。又、伝統的
な大豆食品（豆腐、ガンモドキ、揚げ等）も大豆蛋白の
加熱変性性を利用したものである。その他、凍豆腐（高
野豆腐等）は低温による熱変性利用食品の一つである。
又、卵白は卵豆腐、卵焼き、目玉焼き、茶碗蒸し等の料
理からケーキ等の菓子類に至るまで広く卵白の熱凝固性
が利用されている。
理からケーキ等の菓子類に至るまで広く卵白の熱凝固性
が利用されている。
又、魚介類、鳥獣肉等を用いた練製品はこれらの肉蛋白
の熱凝固性を利用したものである。
の熱凝固性を利用したものである。
そして、これら蛋白の熱変性を利用したものの中にはそ
の変性度合を調節して物性、食感等を調整するものもあ
る。例えば、温泉卵は卵黄のみ加熱凝固させ、卵白の凝
固を抑えたものである。精緻な温度コントロールを要す
る。
の変性度合を調節して物性、食感等を調整するものもあ
る。例えば、温泉卵は卵黄のみ加熱凝固させ、卵白の凝
固を抑えたものである。精緻な温度コントロールを要す
る。
又、蛋白飲料等においては加熱殺菌等の蛋白変性工程を
通るものが多く、この為蛋白が変性して粘度が増加し好
ましくなくなるものもある。蛋白濃度、殺菌管理等が困
難である。
通るものが多く、この為蛋白が変性して粘度が増加し好
ましくなくなるものもある。蛋白濃度、殺菌管理等が困
難である。
一方、従来から蛋白を水解することは多く知られてい
る。水解の程度の比較的少ないものは食品素材として、
乳化力が増大するまでに水解されたものは乳化剤とし
て、更にポリペプチド程度まで水解されたものは主に栄
養剤として用いられている。例えば、平均鎖長２〜３或
いは２〜５のディ若しくはトリペプチドを主成分とする
もの（例えば特公昭57-45560,特開昭58-152498,或いは
特開昭60-164496等が開示されているが、蛋白変性抑制
剤としての用途及び蛋白変性抑制方法は全く示唆も開示
もされていない。
る。水解の程度の比較的少ないものは食品素材として、
乳化力が増大するまでに水解されたものは乳化剤とし
て、更にポリペプチド程度まで水解されたものは主に栄
養剤として用いられている。例えば、平均鎖長２〜３或
いは２〜５のディ若しくはトリペプチドを主成分とする
もの（例えば特公昭57-45560,特開昭58-152498,或いは
特開昭60-164496等が開示されているが、蛋白変性抑制
剤としての用途及び蛋白変性抑制方法は全く示唆も開示
もされていない。
本発明は従来全く知られていない蛋白変性抑制分野に於
ける画期的な発明である。
ける画期的な発明である。
（発明が解決しとうとする問題点） 蛋白は種々の分野においてさまざまな形で利用され、利
用物の工程において高温や低温等の温度変化にさらされ
たり、酸やアルカリ等の化学変化環境にさらされること
が通常である。これら熱や化学物質その他の物理的、化
学的刺激に対し、蛋白は変性しやすくその物性が変化す
る。例えば、従来技術の項で述べた、蛋白の変性を利用
した食品等の多くは変性の程度により物性、食感等が変
化する為、目的とする物性に調節する為には原料蛋白の
量、濃度等の調整、加熱、凍結等の熱量の調節等コント
ロールされた管理が必要である。大豆製品、畜肉・魚肉
等の練製品においてはこれら蛋白の量、濃度、熱管理に
よって様々な性質の食品が得られる。しかし、その管理
は煩雑で熟練を要するものが多い。又、蛋白の処理工程
の多くは酸やアルカリ等の化学物質を用いることが多
く、蛋白の変性は不可避である。又、溶液系で蛋白を用
いるものはこれら化学的・物理的（熱等）変性により増
粘すると不都合なものが多い。
用物の工程において高温や低温等の温度変化にさらされ
たり、酸やアルカリ等の化学変化環境にさらされること
が通常である。これら熱や化学物質その他の物理的、化
学的刺激に対し、蛋白は変性しやすくその物性が変化す
る。例えば、従来技術の項で述べた、蛋白の変性を利用
した食品等の多くは変性の程度により物性、食感等が変
化する為、目的とする物性に調節する為には原料蛋白の
量、濃度等の調整、加熱、凍結等の熱量の調節等コント
ロールされた管理が必要である。大豆製品、畜肉・魚肉
等の練製品においてはこれら蛋白の量、濃度、熱管理に
よって様々な性質の食品が得られる。しかし、その管理
は煩雑で熟練を要するものが多い。又、蛋白の処理工程
の多くは酸やアルカリ等の化学物質を用いることが多
く、蛋白の変性は不可避である。又、溶液系で蛋白を用
いるものはこれら化学的・物理的（熱等）変性により増
粘すると不都合なものが多い。
（問題を解決する為の手段） 本発明者等は前記問題点を解決すべく研究するなかで、
特定の分子量範囲のアミノ酸のポリペプチドが蛋白の変
性を極めて強く抑制できる知見を得て本発明を完成する
に到った。
特定の分子量範囲のアミノ酸のポリペプチドが蛋白の変
性を極めて強く抑制できる知見を得て本発明を完成する
に到った。
即ち、本発明は、製造中又は保存中に加熱変性または凍
結変性する蛋白含有食品の製造方法であって、平均分子
量が300〜10万のポリペプチドを蛋白含有原料に対して
添加することを特徴とする加熱または凍結変性の抑制さ
れた蛋白含有食品の製造方法である。本発明のポリペプ
チドは平均分子量が10万以下（好ましくは300〜８万、
更に好ましくは500〜４万））が適当である。分子量が
大きすぎたり、小さすぎると蛋白変性抑制効果がなくな
り好ましくない。
結変性する蛋白含有食品の製造方法であって、平均分子
量が300〜10万のポリペプチドを蛋白含有原料に対して
添加することを特徴とする加熱または凍結変性の抑制さ
れた蛋白含有食品の製造方法である。本発明のポリペプ
チドは平均分子量が10万以下（好ましくは300〜８万、
更に好ましくは500〜４万））が適当である。分子量が
大きすぎたり、小さすぎると蛋白変性抑制効果がなくな
り好ましくない。
ポリペプチドはアミノ酸を合成してもできるが、蛋白を
水解して得るほうが容易である。
水解して得るほうが容易である。
蛋白を水解して得られる水解物は15％TCA（トリクロル
酢酸）可溶率30％以上（好ましくは60％以上、より好ま
しくは90％以上）であるものが適当である。
酢酸）可溶率30％以上（好ましくは60％以上、より好ま
しくは90％以上）であるものが適当である。
被水解蛋白はカゼイン、ラクトアルブミン等の乳蛋白、
卵白、魚介類由来の蛋白、鳥獣肉由来の蛋白、大豆、菜
種、落花生等の油糧種子蛋白、微生物蛋白等公知の蛋白
を利用することができるが、好ましくはラクトアルブミ
ン等の乳蛋白、卵白、魚介類由来の蛋白、鳥獣肉由来の
蛋白、大豆、菜種、落花生等の油糧種子蛋白、微生物蛋
白等の加熱凝固性を有する蛋白のほうが適当である。特
に、大豆蛋白及び卵白は蛋白変性抑制効果に優れ最も適
当である。
卵白、魚介類由来の蛋白、鳥獣肉由来の蛋白、大豆、菜
種、落花生等の油糧種子蛋白、微生物蛋白等公知の蛋白
を利用することができるが、好ましくはラクトアルブミ
ン等の乳蛋白、卵白、魚介類由来の蛋白、鳥獣肉由来の
蛋白、大豆、菜種、落花生等の油糧種子蛋白、微生物蛋
白等の加熱凝固性を有する蛋白のほうが適当である。特
に、大豆蛋白及び卵白は蛋白変性抑制効果に優れ最も適
当である。
これらの蛋白の水解は酸・アルカリ、酵素等を利用した
公知の水解方法を利用できるが、好ましくは酵素水解が
適当である。水解物は悲痛により分画して平均分子量10
万以下（好ましくは300〜８万、更に好ましくは500〜４
万））の画分を分画すればばよい。
公知の水解方法を利用できるが、好ましくは酵素水解が
適当である。水解物は悲痛により分画して平均分子量10
万以下（好ましくは300〜８万、更に好ましくは500〜４
万））の画分を分画すればばよい。
かかる平均分子量10万以下のポリペプチドは蛋白変性抑
制剤として種々の蛋白に種々の形態で利用することがで
きる。
制剤として種々の蛋白に種々の形態で利用することがで
きる。
ポリペプチドは、油糧種子蛋白、卵白、魚介類由来の蛋
白、鳥獣類由来の蛋白、微生物由来の蛋白等の熱凝固性
蛋白をはじめ、その処理工程において高温や低温等の温
度変化にさらされたり、酸やアルカリ等の化学変化環境
にさらされる等物理的、化学的、その他の蛋白変性条件
にさらされるあらゆる蛋白含有原料に利用できる。
白、鳥獣類由来の蛋白、微生物由来の蛋白等の熱凝固性
蛋白をはじめ、その処理工程において高温や低温等の温
度変化にさらされたり、酸やアルカリ等の化学変化環境
にさらされる等物理的、化学的、その他の蛋白変性条件
にさらされるあらゆる蛋白含有原料に利用できる。
以下、具体的に例示して説明するがこれに限られるもの
ではない。
ではない。
例えば、熱変性等を受けやすい大豆蛋白の場合、その水
和物において、大豆蛋白乾燥固形分に対し本発明の蛋白
変性抑制剤を１％以上添加するだけで加熱による粘度上
昇やゲル形成性能が抑制され、流動性に優れた飲食物や
食感の滑らかなゾル状物が得られる。添加量の増加に比
例して蛋白の変性は抑制される。従って、蛋白変性抑制
剤の添加量の調整によりゲルの強度、食感の調整ができ
る。例えば、伝統的大豆蛋白食品である豆腐に0.5％以
上加えたり、大豆蛋白と水、若しくは、大豆蛋白、水及
び油を均質化して豆腐程度の硬さを有する組成物に0.5
％以上加えると硬さが減少し、食感が滑らかになる。更
に添加量を調整して用いると白和え等に利用した場合滑
らかな食感を有し、あえ易いものとすることができる。
又、大豆蛋白と水、若しくは、大豆蛋白、水及び油を均
質化する等して水和した大豆蛋白水和物を練製品に用い
るが、練製品は加熱処理を受ける為、練製品生地の加熱
による食感と大豆蛋白の加熱によるプリプリした弾力の
ある食感とが併せて発現される為、練製品の種類によっ
てはもっとソフトで滑らかな大豆蛋白水和物が要求され
ることがある。このような場合、大豆蛋白水和物若しく
は練製品組成物に0.5％以上添加するとプリプリした食
感が改善されソフトで滑らかな練製品が得られる。
和物において、大豆蛋白乾燥固形分に対し本発明の蛋白
変性抑制剤を１％以上添加するだけで加熱による粘度上
昇やゲル形成性能が抑制され、流動性に優れた飲食物や
食感の滑らかなゾル状物が得られる。添加量の増加に比
例して蛋白の変性は抑制される。従って、蛋白変性抑制
剤の添加量の調整によりゲルの強度、食感の調整ができ
る。例えば、伝統的大豆蛋白食品である豆腐に0.5％以
上加えたり、大豆蛋白と水、若しくは、大豆蛋白、水及
び油を均質化して豆腐程度の硬さを有する組成物に0.5
％以上加えると硬さが減少し、食感が滑らかになる。更
に添加量を調整して用いると白和え等に利用した場合滑
らかな食感を有し、あえ易いものとすることができる。
又、大豆蛋白と水、若しくは、大豆蛋白、水及び油を均
質化する等して水和した大豆蛋白水和物を練製品に用い
るが、練製品は加熱処理を受ける為、練製品生地の加熱
による食感と大豆蛋白の加熱によるプリプリした弾力の
ある食感とが併せて発現される為、練製品の種類によっ
てはもっとソフトで滑らかな大豆蛋白水和物が要求され
ることがある。このような場合、大豆蛋白水和物若しく
は練製品組成物に0.5％以上添加するとプリプリした食
感が改善されソフトで滑らかな練製品が得られる。
又、多くの油糧種子蛋白は抽出精製、食品への利用工程
において酸、アルカリ、塩等の化学的変性を受けやすい
環境にさらされたり、凍結、加熱、乾燥等の物理的変性
を受けやすい環境にさらされる。かかる場合でもポリペ
プチドを油糧種子蛋白乾燥固形分に対し１％以上用いる
ことにより蛋白の変性を抑制したり防止したりすること
ができる。
において酸、アルカリ、塩等の化学的変性を受けやすい
環境にさらされたり、凍結、加熱、乾燥等の物理的変性
を受けやすい環境にさらされる。かかる場合でもポリペ
プチドを油糧種子蛋白乾燥固形分に対し１％以上用いる
ことにより蛋白の変性を抑制したり防止したりすること
ができる。
又、卵白の場合ポリペプチドを５％用いるだけで加熱し
ても熱凝固しなくなる。従って、例えば茶碗蒸し等加熱
しすぎても軟らかさの一定なものを得ようとすればポリ
ペプチドの添加量を調整して好みの硬さの茶碗蒸しとす
ることができる。
ても熱凝固しなくなる。従って、例えば茶碗蒸し等加熱
しすぎても軟らかさの一定なものを得ようとすればポリ
ペプチドの添加量を調整して好みの硬さの茶碗蒸しとす
ることができる。
又、魚肉・畜肉等の練製品の場合ポリペプチドを乾燥固
形分の割合で１％以上用いると硬さが減少し凝固しがた
くなる。従って、その用いる量を調節して練製品の硬
さ、弾力等を調整し食感をソフトなものや滑らかなもの
とすることができる。尚、ピックル液に本発明のペブチ
ドを用いる場合はピックル液中0.1％以上でピックル液
の粘度を下げ、ハム等の畜肉製品を柔らかくする効果を
奏する。
形分の割合で１％以上用いると硬さが減少し凝固しがた
くなる。従って、その用いる量を調節して練製品の硬
さ、弾力等を調整し食感をソフトなものや滑らかなもの
とすることができる。尚、ピックル液に本発明のペブチ
ドを用いる場合はピックル液中0.1％以上でピックル液
の粘度を下げ、ハム等の畜肉製品を柔らかくする効果を
奏する。
又、加熱凝固性以外の蛋白、例えばカゼイン、油及び溶
融塩を加熱下に均質化して得られるチーズ様食品等に用
いるとメルティー性を向上させたり、軟化を促進させた
り、展延性を向上させたりすることができる。
融塩を加熱下に均質化して得られるチーズ様食品等に用
いるとメルティー性を向上させたり、軟化を促進させた
り、展延性を向上させたりすることができる。
以上例示したようにポリペプチドを公知の蛋白に用いる
ことにより、物理的、化学的その他の蛋白変性環境にお
いて蛋白の変性を抑制若しくは防止できる。
ことにより、物理的、化学的その他の蛋白変性環境にお
いて蛋白の変性を抑制若しくは防止できる。
（実施例） 以下実施例により本発明の実施態様を説明する。
実施例１ 分離大豆蛋白（フジプロ−Ｒ「不二製油（株）製」）の
５％水溶液を、アクチナーゼAS（科研製薬製）を用いて
50℃で５時間酵素分解し、加熱酵素失活させ、冷却後遠
心分離（5000rpm×20分）して得た上澄を凍結乾燥して
平均分子量約千の大豆蛋白水解物（ペプチド）を得た。
このペプチド300部を10倍量の水に溶解し、DUY−Ｍ膜
（ダイセル化学（株）製）を用いて分子量２万以上の画
分を29部得、濾液をDRS−HH膜で分画して分子量５千以
上画分を9.5部得、濾液をDRS−10膜で分画して分子量５
百以上の画分を80.8部得、濾液をDRS−30膜で分画して
分子量300以上の画分を129.2部得、濾液をDRS−97で分
画して、分子量300以下を20.1部得た。以下表にまとめ
た。
５％水溶液を、アクチナーゼAS（科研製薬製）を用いて
50℃で５時間酵素分解し、加熱酵素失活させ、冷却後遠
心分離（5000rpm×20分）して得た上澄を凍結乾燥して
平均分子量約千の大豆蛋白水解物（ペプチド）を得た。
このペプチド300部を10倍量の水に溶解し、DUY−Ｍ膜
（ダイセル化学（株）製）を用いて分子量２万以上の画
分を29部得、濾液をDRS−HH膜で分画して分子量５千以
上画分を9.5部得、濾液をDRS−10膜で分画して分子量５
百以上の画分を80.8部得、濾液をDRS−30膜で分画して
分子量300以上の画分を129.2部得、濾液をDRS−97で分
画して、分子量300以下を20.1部得た。以下表にまとめ
た。
次ぎに、分離大豆蛋白（不二製油（株）製「フジプロ−
Ｒ」）100部と上記分画物５部、水400部をサイレントカ
ッターを用いて混合ペースト状となし、脱泡後塩化ビニ
リデンフィルム（φ20mm）にケーシングし、80℃で30分
間湯浴中で加熱した。流水冷却し冷蔵庫で一晩保存した
後ゼリー強度、たわみ、硬さを測定した。
Ｒ」）100部と上記分画物５部、水400部をサイレントカ
ッターを用いて混合ペースト状となし、脱泡後塩化ビニ
リデンフィルム（φ20mm）にケーシングし、80℃で30分
間湯浴中で加熱した。流水冷却し冷蔵庫で一晩保存した
後ゼリー強度、たわみ、硬さを測定した。
第１図に結果を示す。
以上の結果より、コントロールに対し、各分子量の水解
物を添加したものの大豆蛋白は加熱ゲル形成性が抑制さ
れた。特に分子量300以上の分画法物が顕著な前記効果
を呈した。又、別途調製した分子量10万を越えるものに
ついては効果が顕著でなかった。
物を添加したものの大豆蛋白は加熱ゲル形成性が抑制さ
れた。特に分子量300以上の分画法物が顕著な前記効果
を呈した。又、別途調製した分子量10万を越えるものに
ついては効果が顕著でなかった。
比較例１ 実施例１と同様にし、蛋白の水解物の分画物の代わりに
水解大豆蛋白（フジプロ−CL:不二製油（株）製、平均
分子量数百万、15％TCA可溶率20％以下）を用いて同様
に大豆蛋白に添加してゲル形成性を調べたが、ゲル形成
抑制作用は全くみられなかった。
水解大豆蛋白（フジプロ−CL:不二製油（株）製、平均
分子量数百万、15％TCA可溶率20％以下）を用いて同様
に大豆蛋白に添加してゲル形成性を調べたが、ゲル形成
抑制作用は全くみられなかった。
実施例２ 卵白の水解物（15％TCA可溶率99.5％：平均分子量約90
0）を用いて実施例１と同様にして、大豆蛋白に対し乾
燥固形分比で５％加え、実施例１と同様にしてゲル形成
性を調べた。
0）を用いて実施例１と同様にして、大豆蛋白に対し乾
燥固形分比で５％加え、実施例１と同様にしてゲル形成
性を調べた。
この結果、なにも加えないコントロールとの比較結果は
次記のようになった。
次記のようになった。
実施例３ 実施例１と同様にして得たペプチドを次記の割合に混合
しサイレントカッターを用いて均質化し、脱泡し、塩化
ビニリデンフィルム（折幅20mm）に充填し80℃で30分ボ
イルして冷却し、一晩冷蔵した後、ゼリー強度（破断強
度×たわみ）を測定した。第２図に結果を示す。
しサイレントカッターを用いて均質化し、脱泡し、塩化
ビニリデンフィルム（折幅20mm）に充填し80℃で30分ボ
イルして冷却し、一晩冷蔵した後、ゼリー強度（破断強
度×たわみ）を測定した。第２図に結果を示す。
実施例４ 下記配合にてハムピックル液を調製した。
次記重量部の水にリン酸塩、上記各配合を上記重量部、
砂糖、食塩の順序で加え均質化してピックル液を得た。
砂糖、食塩の順序で加え均質化してピックル液を得た。
このピックル液の粘度をＢ型粘度計で、ゲル値（80℃で
40分間加熱処理した後）をレオナー（山電（株）製）を
用いて測定した。結果を示す。
40分間加熱処理した後）をレオナー（山電（株）製）を
用いて測定した。結果を示す。
次ぎに、豚赤肉（もも）100部に対し、次記配合のピッ
クル液50部を加え１時間真空混合し、一晩熟成後、ケー
シングに充填し、ケーシング表面の水を飛ばす為55〜65
℃で乾燥、70℃でくんえん、75℃で蒸煮、冷却してハム
を得た。
クル液50部を加え１時間真空混合し、一晩熟成後、ケー
シングに充填し、ケーシング表面の水を飛ばす為55〜65
℃で乾燥、70℃でくんえん、75℃で蒸煮、冷却してハム
を得た。
レオナーを用いてハムの物性をを測定した結果を次ぎに
示す。
示す。
但し、硬さ、ガム性の単位は10の６乗×ダイン／cm2。
凝集性の単位はなし。
凝集性の単位はなし。
圧出水分率は厚さ5mmに切ったハム片（径約5.5cmφ）の
上下を各濾紙（11CM5A）５枚で剪み、上部に1kgの分銅
を乗せ30分間圧搾して、濾紙に染み込んだ水分量のハム
の元重量に対する割合（％）で表した。
上下を各濾紙（11CM5A）５枚で剪み、上部に1kgの分銅
を乗せ30分間圧搾して、濾紙に染み込んだ水分量のハム
の元重量に対する割合（％）で表した。
No.1,2のハムに比べNo.3のハムの食感はよりソフトであ
った。
った。
以上よりペプチドを用いることによりピックル液の粘
度を下げ、ハムを軟らかくし、原料肉の組織（繊維
感）感を生かし、柔らかい割に保水性があるハムが可
能になったものである。
度を下げ、ハムを軟らかくし、原料肉の組織（繊維
感）感を生かし、柔らかい割に保水性があるハムが可
能になったものである。
実施例５ 以下の配合にて白和えのもとを調製した。
前記配合をサイレントカッターを用いて均質化後真空パ
ックして90℃で40分間湯浴中で煮た。
ックして90℃で40分間湯浴中で煮た。
No.1は硬くて脆いゲル状であったが、No.2は軟らかいゾ
ル状であり、No.3はグチャグチャのペースト状であっ
た。
ル状であり、No.3はグチャグチャのペースト状であっ
た。
実施例６ 卵の白身（卵白）及び卵白に実施例１と同様にして
得たペプチドを５％加えたものを均一に混合した後折幅
5.5m/mのケーシングに充填後80℃で30分間煮た。
得たペプチドを５％加えたものを均一に混合した後折幅
5.5m/mのケーシングに充填後80℃で30分間煮た。
が硬くて脆いゲルに比べは軟らかいペースト状であ
った。
った。
実施例７ 分離大豆蛋白粉（フジプロ−Ｒ）100部に実施例１と同
様にして得たペプチドを０〜10部加え、各々に水490部
を加え、サイレントカッターで均質化した後シート状に
成形してマイナス20℃にて凍結し１週間保存し、解凍あ
と常法により水溶性蛋白の割合を調べた。結果を第３図
に示す。
様にして得たペプチドを０〜10部加え、各々に水490部
を加え、サイレントカッターで均質化した後シート状に
成形してマイナス20℃にて凍結し１週間保存し、解凍あ
と常法により水溶性蛋白の割合を調べた。結果を第３図
に示す。
第３図から明らかなように、ペプチド添加割合に比例し
て水溶性蛋白の割合が増加することから、ペプチドには
凍結変性抑制効果があることがわかる。
て水溶性蛋白の割合が増加することから、ペプチドには
凍結変性抑制効果があることがわかる。
（効果） 以上詳述したように、本発明により凝固性蛋白の熱凝
固性等の機能を阻害することが可能になったものであ
り、豆腐等に用いると凝固を阻害することにより喉通
りのよいなめらかなしらあえ等を得ることができ、卵
に加えると温泉卵のような凝固しない加熱卵白を得るこ
とができ、チーズ等に加えると展延性のよいものとい
ることができ、カスタードプリン等に用いると加熱殺
菌しても硬くならないソフトなプリンとすることができ
る等蛋白の変性を抑制することにより種々の食品等の物
性を調整することが可能になったものである。
固性等の機能を阻害することが可能になったものであ
り、豆腐等に用いると凝固を阻害することにより喉通
りのよいなめらかなしらあえ等を得ることができ、卵
に加えると温泉卵のような凝固しない加熱卵白を得るこ
とができ、チーズ等に加えると展延性のよいものとい
ることができ、カスタードプリン等に用いると加熱殺
菌しても硬くならないソフトなプリンとすることができ
る等蛋白の変性を抑制することにより種々の食品等の物
性を調整することが可能になったものである。
第１図（図１）は大豆蛋白に分子量の異なる蛋白変性抑
制剤を用いた場合の大豆蛋白のゼリー強度、たわみ、硬
さを示す図面である。 第２図（図２）は蛋白変性抑制剤の添加割合を変えた場
合の大豆蛋白のゼリー強度（破断強度×たわみ）を示す
図面である。 第３図は凍結し解凍した後の水溶性蛋白の割合を表す図
面である。
制剤を用いた場合の大豆蛋白のゼリー強度、たわみ、硬
さを示す図面である。 第２図（図２）は蛋白変性抑制剤の添加割合を変えた場
合の大豆蛋白のゼリー強度（破断強度×たわみ）を示す
図面である。 第３図は凍結し解凍した後の水溶性蛋白の割合を表す図
面である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.5 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ａ２３Ｌ 1/325 １０１ Ｄ (56)参考文献 特開 昭58−152498（ＪＰ，Ａ) 特開 昭60−164496（ＪＰ，Ａ) 特開 昭57−45560（ＪＰ，Ａ) 特開 昭57−194753（ＪＰ，Ａ) 特開 昭58−158136（ＪＰ，Ａ) 特開 昭52−79083（ＪＰ，Ａ) 特開 昭52−114095（ＪＰ，Ａ) 渡辺篤二等監修「大豆タンパク質」（昭 49、６、25）株式会社建帛社Ｐ．217、272 〜273 遠藤悦雄「小麦蛋白−その化学と技術」 （昭55、３、５）食品研究社Ｐ．129
Claims (1)
- 【請求項１】製造中又は保存中に加熱変性または凍結変
性すると凝固或いは増粘する蛋白含有食品の製造方法で
あって、平均分子量が300〜10万のポリペプチドを蛋白
含有原料に対して添加することを特徴とする加熱または
凍結変性の抑制された蛋白含有食品（ただし、起泡食品
を除く）の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP62290152A JPH0693820B2 (ja) | 1987-11-16 | 1987-11-16 | 蛋白含有食品の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP62290152A JPH0693820B2 (ja) | 1987-11-16 | 1987-11-16 | 蛋白含有食品の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH01132339A JPH01132339A (ja) | 1989-05-24 |
| JPH0693820B2 true JPH0693820B2 (ja) | 1994-11-24 |
Family
ID=17752445
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP62290152A Expired - Lifetime JPH0693820B2 (ja) | 1987-11-16 | 1987-11-16 | 蛋白含有食品の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0693820B2 (ja) |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2005089565A1 (ja) * | 2004-03-24 | 2005-09-29 | Fuji Oil Company, Limited | ペプチド混合物の製造法 |
| JPWO2006038413A1 (ja) * | 2004-09-30 | 2008-05-15 | 不二製油株式会社 | 卵食品素材若しくは卵加工製品 |
Family Cites Families (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5279083A (en) * | 1975-12-26 | 1977-07-02 | Morinaga Milk Industry Co Ltd | Production of protein decomposed substance not having bitterness and antigen property |
| GB1547911A (en) * | 1976-01-19 | 1979-06-27 | Novo Industri As | Polypeptides |
| JPS5718995A (en) * | 1980-07-10 | 1982-01-30 | Terumo Corp | Production of low-molecular-weight peptide composition |
| EP0065663A1 (en) * | 1981-05-11 | 1982-12-01 | Miles Laboratories, Inc. | Method for the preparation of a protein hydrolyzate from whey protein |
| CA1198072A (en) * | 1982-02-22 | 1985-12-17 | Nicholas Melachouris | Process for the preparation of protein hydrolysates |
| JPS58152498A (ja) * | 1982-03-06 | 1983-09-10 | Terumo Corp | 低分子ペプチド混合物の製造方法 |
| JPS60164496A (ja) * | 1984-02-07 | 1985-08-27 | Ajinomoto Co Inc | 低分子ペプチドの製造方法 |
-
1987
- 1987-11-16 JP JP62290152A patent/JPH0693820B2/ja not_active Expired - Lifetime
Non-Patent Citations (2)
| Title |
|---|
| 渡辺篤二等監修「大豆タンパク質」（昭４９、６、２５）株式会社建帛社Ｐ．２１７、２７２〜２７３ |
| 遠藤悦雄「小麦蛋白−その化学と技術」（昭５５、３、５）食品研究社Ｐ．１２９ |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH01132339A (ja) | 1989-05-24 |
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Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| EXPY | Cancellation because of completion of term |