JPH01266101A - タマリンド種子原末の精製法 - Google Patents
タマリンド種子原末の精製法Info
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- JPH01266101A JPH01266101A JP9604588A JP9604588A JPH01266101A JP H01266101 A JPH01266101 A JP H01266101A JP 9604588 A JP9604588 A JP 9604588A JP 9604588 A JP9604588 A JP 9604588A JP H01266101 A JPH01266101 A JP H01266101A
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Landscapes
- Polysaccharides And Polysaccharide Derivatives (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
(産業上の利用分野)
本発明は豆科植物のタマリンド種子原末よりプロテアー
ゼを用いて高品質のタマリンド多糖類を得る精製法に関
するものである9 (従来技術及びその問題点) タマリンドガムは他の天然多糖類に比べ特異な特性を有
している。即ち低粘度で酸、塩、熱に安定であり、又糖
類が共存すると相乗的に粘度が高くなる等信の天然多糖
類にないレオロジー特性を持ち、又水溶液はニュートニ
アン型の流動性を示す。これらの特性を有効に生かすに
は主として蛋白質、脂肪等の不純物を除去して、これら
不純物の少ないタマリンドガムを精製することが必要で
ある。
ゼを用いて高品質のタマリンド多糖類を得る精製法に関
するものである9 (従来技術及びその問題点) タマリンドガムは他の天然多糖類に比べ特異な特性を有
している。即ち低粘度で酸、塩、熱に安定であり、又糖
類が共存すると相乗的に粘度が高くなる等信の天然多糖
類にないレオロジー特性を持ち、又水溶液はニュートニ
アン型の流動性を示す。これらの特性を有効に生かすに
は主として蛋白質、脂肪等の不純物を除去して、これら
不純物の少ないタマリンドガムを精製することが必要で
ある。
従来天然多糖類の精製方法としては有機溶剤法が一般的
で、その他強酸、強アルカリ下のもとで行なう方法があ
る。
で、その他強酸、強アルカリ下のもとで行なう方法があ
る。
一般的に行なわれている有機溶剤法では多量の溶剤を使
用し、精製に長い時間が掛かり、又溶剤除去に経費が掛
かる。殊に製品は食品用に使用するものであるため有機
溶剤のわずかの残量も許されないが、この極微量の溶剤
除去にかなりの費用がかかり、生産コストを高めている
。
用し、精製に長い時間が掛かり、又溶剤除去に経費が掛
かる。殊に製品は食品用に使用するものであるため有機
溶剤のわずかの残量も許されないが、この極微量の溶剤
除去にかなりの費用がかかり、生産コストを高めている
。
又強酸、強アルカリによる精製法においては多糖類その
ものに対しての化学反応が起ることにより品質の損なわ
れることが予想される。
ものに対しての化学反応が起ることにより品質の損なわ
れることが予想される。
その他タマリンド種子原末の精製法としては特開昭58
−165743号公報で蛋白質分解酵素と脂肪分解酵素
とを併用する方法が明らかにされているが。
−165743号公報で蛋白質分解酵素と脂肪分解酵素
とを併用する方法が明らかにされているが。
撹拌時間が10時間とか16時間などの長時間を必要と
する等の欠点があり、あまり効果的な方法とはいえない
。
する等の欠点があり、あまり効果的な方法とはいえない
。
(問題点を解決するための手段)
本発明は以上のような従来精製法の欠点を解消する目的
で研究されたものであり1強力なプロテアーゼの使用に
より精製度の高いタマリンド粉末の得られる方法を見出
すことができた。
で研究されたものであり1強力なプロテアーゼの使用に
より精製度の高いタマリンド粉末の得られる方法を見出
すことができた。
上記目的はタマリンド種子原末10%以下の懸濁液を作
り、タマリンド種子原末1kg当り12アンソン以上の
プロテアーゼを加え、50℃以下の温度で反応させてタ
マリンド種子原末から蛋白質、脂肪を可溶化し、これを
水洗、遠心分離をして蛋白質や脂質等のきよう雑物を除
去しようとすことにより達成される。
り、タマリンド種子原末1kg当り12アンソン以上の
プロテアーゼを加え、50℃以下の温度で反応させてタ
マリンド種子原末から蛋白質、脂肪を可溶化し、これを
水洗、遠心分離をして蛋白質や脂質等のきよう雑物を除
去しようとすことにより達成される。
本発明で使用するタマリンド種子原末はタマリンド(学
名−Tamarind Indica)種子(外皮付き
種子)をロースタ−で400〜b 脱皮機にかけて外皮を除去し、粗砕機、微粉砕機にかけ
て微粉末としブローシフターして造る。
名−Tamarind Indica)種子(外皮付き
種子)をロースタ−で400〜b 脱皮機にかけて外皮を除去し、粗砕機、微粉砕機にかけ
て微粉末としブローシフターして造る。
本発明において使用される酵素はプロテアーゼであるが
、例としてアルカラーゼ2.4 L (NOVO社)が
上げられる。アルカラーゼ2.4Lは1g当り2.4ア
ンソン単位の活性を示す。アンソン単位はある4111
定条件下(温度=25℃1反応時間=10分、pl+7
.5)での酵素によるヘモグロビン加水分解における初
速度で1分間当り1ミリ当量のチロシンがフェノール試
薬との反応により呈色するのと同じ呈色度を示す、トリ
クロル酢酸可溶分量を与える酵素活性社である。アルカ
ラーゼ至適p++は8〜9付近にある。
、例としてアルカラーゼ2.4 L (NOVO社)が
上げられる。アルカラーゼ2.4Lは1g当り2.4ア
ンソン単位の活性を示す。アンソン単位はある4111
定条件下(温度=25℃1反応時間=10分、pl+7
.5)での酵素によるヘモグロビン加水分解における初
速度で1分間当り1ミリ当量のチロシンがフェノール試
薬との反応により呈色するのと同じ呈色度を示す、トリ
クロル酢酸可溶分量を与える酵素活性社である。アルカ
ラーゼ至適p++は8〜9付近にある。
アルカラーゼ2.4Lは食品添加用として認められてい
る。
る。
プロテアーゼの添加量はタマリンド種子原末1−当り1
2アンソン単位以上、好ましくは24〜120アンソン
単位である。アルカラーゼ2.4Lの場合、その添加量
はタマリンド電歇に基づき1〜5重欲%であることが望
ましい。プロテアーゼの添加量゛が過小であると比較的
短時間の精製操作によって十分な精製効果を達成するこ
とが出来ない。
2アンソン単位以上、好ましくは24〜120アンソン
単位である。アルカラーゼ2.4Lの場合、その添加量
はタマリンド電歇に基づき1〜5重欲%であることが望
ましい。プロテアーゼの添加量゛が過小であると比較的
短時間の精製操作によって十分な精製効果を達成するこ
とが出来ない。
プロテアーゼを添加したタマリンド種子懸濁液は好まし
くは撹拌しながら30〜35℃の範囲に保持することに
よって蛋白質の分解を行なう。温度がlO°C未満では
十分な酵素活性が発揮されず、又50°Cを越すと原料
のゲル化がおこり精製が困難と成る。
くは撹拌しながら30〜35℃の範囲に保持することに
よって蛋白質の分解を行なう。温度がlO°C未満では
十分な酵素活性が発揮されず、又50°Cを越すと原料
のゲル化がおこり精製が困難と成る。
プロテアーゼレこよって蛋白質が加水分解することによ
り蛋白質と混在する脂質が除去される。更に分解された
蛋白質は乳化力を有するため多糖類と脂質などのきよう
雑物の分離が容易になっていることが考えられる。
り蛋白質と混在する脂質が除去される。更に分解された
蛋白質は乳化力を有するため多糖類と脂質などのきよう
雑物の分離が容易になっていることが考えられる。
タマリンド種子原末5%サスペンションを撹拌しつつ3
0℃に調整(40g/800耐)した。
0℃に調整(40g/800耐)した。
アルカラーゼ2.4Lをタマリンド種子原末に対し5%
重鼠添加しく120アンソン単位) 、Conc、HC
LにてpHを8.0に調整した後、2時間加水分解を行
なった。反応液を1400G(3000r、p、m)に
て10分間遠心分離をし、更に脱イオン水800m1に
て沈殿物を2回洗浄した後凍結乾燥を行なった。
重鼠添加しく120アンソン単位) 、Conc、HC
LにてpHを8.0に調整した後、2時間加水分解を行
なった。反応液を1400G(3000r、p、m)に
て10分間遠心分離をし、更に脱イオン水800m1に
て沈殿物を2回洗浄した後凍結乾燥を行なった。
以上の操作により40gのタマリンド種子原末より17
.6gの白色粉末を得た。
.6gの白色粉末を得た。
得られた製品の蛋白質含量は0.7%(処理前18.1
8%)、脂肪質含敬0.7%(処理前7.39%)であ
った。
8%)、脂肪質含敬0.7%(処理前7.39%)であ
った。
更に白色度の基準と成る反射率の測定結果ではは81.
2%(従来有機溶剤法では70.0)であった。
2%(従来有機溶剤法では70.0)であった。
Claims (1)
- タマリンド種子原末10%以下の懸濁液に該原料1k
g当り12アンソン単位以上のプロテアーゼを加え50
℃以下の温度で反応させた後、水洗、遠心分離をし、蛋
白質や脂質等のきよう雑物を除去することを特徴とする
タマリンド種子原末の精製法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP9604588A JPH01266101A (ja) | 1988-04-19 | 1988-04-19 | タマリンド種子原末の精製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP9604588A JPH01266101A (ja) | 1988-04-19 | 1988-04-19 | タマリンド種子原末の精製法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH01266101A true JPH01266101A (ja) | 1989-10-24 |
Family
ID=14154507
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP9604588A Pending JPH01266101A (ja) | 1988-04-19 | 1988-04-19 | タマリンド種子原末の精製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH01266101A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GR910100035A (el) * | 1990-01-24 | 1992-06-25 | Lafayette Applied Chem Inc | Μέ?οδος για την παρασκευή τροφών μειωμένων ?ερμίδων. |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS58165743A (ja) * | 1982-03-26 | 1983-09-30 | Kohjin Co Ltd | 精製タマリンドガムの製造法 |
| JPS60118152A (ja) * | 1983-11-30 | 1985-06-25 | Nichiden Kagaku Kk | タマリンド仁核粉末の精製方法 |
| JPH01193302A (ja) * | 1988-01-28 | 1989-08-03 | Mitsubishi Acetate Co Ltd | 種子多糖類の精製方法 |
-
1988
- 1988-04-19 JP JP9604588A patent/JPH01266101A/ja active Pending
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS58165743A (ja) * | 1982-03-26 | 1983-09-30 | Kohjin Co Ltd | 精製タマリンドガムの製造法 |
| JPS60118152A (ja) * | 1983-11-30 | 1985-06-25 | Nichiden Kagaku Kk | タマリンド仁核粉末の精製方法 |
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| EP0512006A4 (en) * | 1990-01-24 | 1994-02-23 | Lafayette Applied Chem Inc | Method for preparing reduced calorie foods |
| US5403599A (en) * | 1990-01-24 | 1995-04-04 | Lafayette Applied Chemistry, Inc. | Method for preparing tamarind oligosaccharides |
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