JPH0243472B2 - - Google Patents
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- JPH0243472B2 JPH0243472B2 JP61053825A JP5382586A JPH0243472B2 JP H0243472 B2 JPH0243472 B2 JP H0243472B2 JP 61053825 A JP61053825 A JP 61053825A JP 5382586 A JP5382586 A JP 5382586A JP H0243472 B2 JPH0243472 B2 JP H0243472B2
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- Japan
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- peroxidase
- pod
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-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
- C12Q1/28—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase involving peroxidase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
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- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
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- Microbiology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Description
産業上の利用分野
本発明は、溶液中のペルオキシダーゼの活性を
安定化する方法に関する。 従来の技術 ペルオキシダーゼは、殊に酵素的検出反応の範
囲内で多く使用される酵素である。種々の実施態
様の酵素免疫試験（EIA）の範囲内でも、ペルオ
キシダーゼは標識酵素として広く普及されてい
る。種々の出所のペルオキシダーゼ、特に西洋ワ
サビのペルオキシダーゼは、多数の方法を用いて
迅速かつ定量的に検出できる。 検出酵素または標識酵素としてのペルオキシダ
ーゼの極めて良好な適切はこれに基づく。しかし
ながら他面で、ペルオキシダーゼ（POD）は、
殊に高い希釈液および溶液では、全く不十分な活
性安定性を有するという欠点を有する。従つて、
殊に酵素的試験試薬または他の酵素製剤の範囲内
のペルオキシダーゼ結合物の寿命は制限されてい
て、目指す貯蔵性を得るためには、安定化が必要
である。 西ドイツ国特許出願公開第3100076号明細書か
ら、血清タンパク質を含有する媒体中でペルオキ
シダーゼを８−アニリノ−１−ナフタリン−スル
フオン酸（ANS）の添加によつて安定化するこ
とは既に公知である。欧州公開特許第170992号か
ら、血清または血清タンパク質を含有する媒体中
でPODを安定化するために４−アミノアンチピ
リンを使用することも公知である。最後に、米国
特許第4169012号から、PODを、たとえばAl、
Zn、Mg、FeおよびCuのような周期律の第３族
及び第４族からの多価イオンによつて安定化する
ことが公知である。これらの公知の活性安定剤
は、通常の組合せ試薬の他の添加剤とあまり相溶
性がないか、または活性安定化に関して相変らず
所望のものとは程遠い。さらに、この活性安定剤
は、PODが免疫学的に有効物質との結合物とし
て存在する場合、部分的に免疫反応に不利な影響
を及ぼし、これは平坦な較正曲線を生じる。 発明が解決しようとする問題点 従つて、本発明の根底をなす課題は、溶液での
ペルオキシダーゼまたはペルオキシダーゼ結合物
の活性を、上述の欠点なしにかつ本来の免疫反応
に不利な影響を及ぼすことなしに安定することで
ある。 問題点を解決するための手段 この課題は本発明による、活性安定剤の添加に
よつて溶液中のペルオキシダーゼの活性を安定化
する方法において解決され、該方法は遊離のペル
オキシダーゼまたは抗体とのペルオキシダーゼ結
合体の溶液に、活性安定剤としてハロゲンまたは
低級アルキルのいずれか１種のみによつて置換さ
れているフエノールを、上記溶液に対して0.005
〜２重量％の量で添加することを特徴とする。 本発明によれば、遊離かまたは場合によつては
結合物中に共有結合して存在するペルオキシダー
ゼの酵素活性は、特に希釈された溶液中で非常に
顕著な、温度、異物質等の不活性化作用に対して
安定化される。このことは、溶液中で生じる酵素
活性の急激な減少が除去ないしは著しく弱められ
ることを意味し、これによつて結合物中のペルオ
キシダーゼに結合している免疫学的有効物質の免
疫学的有効性は損なわれることもない。 本発明の範囲内で使用される好ましい安定剤の
例は、ブロムフエノール、クロルフエノール、ジ
クロルフエノール、ジブロムフエノールおよびク
レゾールである。この場合、置換基はベンゼン環
の全ての位置に存在しうる。置換フエノールのう
ち、環に１つまたは２つの置換基を有するものが
有利となる。低級アルキル基とは、本発明の範囲
内では１〜３個の炭素原子を有するものを表わ
す。 本発明による活性安定剤は、上記に既述したよ
うに、PODが含有されている溶液の容積に対し
て0.005〜２重量％の量で添加される。２％の上
限を上廻る場合、実際に熱作用に対する負荷能力
は依然として保持されたままであるが、POD活
性それ自体は再び減少する。下限を下廻つた場
合、満足な安定化はもはや得られない。本発明に
よれば、活性安定剤は有利には0.01〜0.5重量％
の量で添加される。 活性安定剤は、固形または溶解した形で存在す
る酵素または酵素結合物に、任意の時点で添加す
ることができる。溶液に添加するのが有利であ
り、その理由はそれによつて安定剤の均一な分配
が得られ、それとともにこの分配によつて、有効
範囲の下限で添加した場合でも、良好な作用が得
られるからである。殊に、フエノールを酵素溶液
ないしは結合物溶液に、親液性化の前または水性
溶剤で親液性物質を再構成した後に添加すること
ができ、その際、後者の場合にもちろん溶剤をま
ず活性安定剤と混合し、その後親液性物質に添加
してそれを溶解することができる。 ペルオキシダーゼ結合体中の抗体は、グルタル
ジアルデヒドで架橋された抗体のような化学的に
変えられた抗体誘導体およびTSH、HCG、
AFP、LH、FSH、プロラクチン、フエリチン、
CEAまたはインシユリンに対する抗体をも包含
する。 PODとしては、かかる酵素の全ての変種がこ
れに該当する。その良好な入手性に基づき、西洋
ワサビのPODが望まれる。 有利に、本発明による方法の場合、上述の活性
安定剤の他に、なお保存剤が添加される。適当な
保存剤は、たとえばメチルオレート
（Merthiolat）、ゲルマール（Germall）、ドビシ
ル（Dowicil）およびカートン（Kathon）CGで
ある。 また、本発明方法により安定化された、ペルオ
キシダーゼまたはペルオキシダーゼ結合体を含有
する酵素製剤も本発明の範囲内である。 結合体の成分、活性安定剤の量および場合によ
る付加的な保存剤の含量に関しては、方法に対す
る上述の記載が、安定化された酵素製剤について
も同様にあてはまる。さらに酵素製剤は、有利に
なお緩衝物質、たとえばリン酸塩緩衝液、クエン
酸塩緩衝液、ホウ酸塩緩衝物液等または／および
牛血清アルブミンまたは／およびペルオキシダー
ゼ活性の検出系を含有する。 本発明は、溶液中で通常生じる迅速な活性減少
に対するPODまたはPOD−結合物の酵素活性の
安定化が、結合体における免疫反応の不利な影響
なしに可能である。その際、本発明により活性安
定化は高い温度でも長時間達成されるので、すぐ
に使用できるPODまたはPOD−結合体の溶液の
使用性は著しく改善される。 次の例は本発明を詳細に説明する。 参考例 （抗体−POD結合体の安定化）（参考例） 溶液１ 恒温保持した緩衝液 リン酸塩緩衝液 15ミリモル／PH6.9 牛血清アルブミン（RSA） 0.2重量％ メルチオラート 0.01重量％ 溶液２ 溶液１に溶解された抗−TSH−POD−の結合体
約40U／１ 溶液３ 基質緩衝液 リン酸塩クエン酸塩緩衝液
95ミリモル／１、PH4.4 過ホウ酸ナトリウム 3.1ミリモル／１ ２，2′アジノ−ジ−〔３−エチル−ベンズチ
アゾリン−スルホン酸（６）〕−ジアンモニオ
ム塩（ABTS ） 1.6リモル／１ 使用される溶液、被覆された小管および標準液
は、エンチーム・テストTSH 〔ベーリンガ
ー・マンハイム社（Boehringer Mannheim
GmbH）、測定番号73 60 83号〕に由来する。測
定の実施は製造業者の社内規定と同様に行なう。 抗−TSH−抗で被覆された小管内に、溶液１
１mlおよびTSH−標準液（約50μU／ml）0.2ml
を添加し、60分間、20−25℃で恒温保持する。吸
引および洗浄した後、溶液21mlを添加する。この
ために使用される溶液２は、新しく配合されたか
（比較測定）または添加前に、８時間、18時間な
いしは24時間、30℃で恒温保持されており、その
際場合によつてはフエノール0.01重量％が添加さ
れた。60分間20〜25℃で恒温保持した後、小管を
吸引し、洗浄する。引き続き、溶液３ １mlを添
加し、再び60分間20〜25℃で恒温保持する。その
後、溶液３に対して、空試験値としてλ＝405nm
光度測定を実施する。 次の表１に記載された値は、それぞれ、新しく
配合された溶液２（フエノールなし）を用いた試
験で得られた相対値100％に対するものである。 同様の測定を次のものを用いて実施した：
安定化する方法に関する。 従来の技術 ペルオキシダーゼは、殊に酵素的検出反応の範
囲内で多く使用される酵素である。種々の実施態
様の酵素免疫試験（EIA）の範囲内でも、ペルオ
キシダーゼは標識酵素として広く普及されてい
る。種々の出所のペルオキシダーゼ、特に西洋ワ
サビのペルオキシダーゼは、多数の方法を用いて
迅速かつ定量的に検出できる。 検出酵素または標識酵素としてのペルオキシダ
ーゼの極めて良好な適切はこれに基づく。しかし
ながら他面で、ペルオキシダーゼ（POD）は、
殊に高い希釈液および溶液では、全く不十分な活
性安定性を有するという欠点を有する。従つて、
殊に酵素的試験試薬または他の酵素製剤の範囲内
のペルオキシダーゼ結合物の寿命は制限されてい
て、目指す貯蔵性を得るためには、安定化が必要
である。 西ドイツ国特許出願公開第3100076号明細書か
ら、血清タンパク質を含有する媒体中でペルオキ
シダーゼを８−アニリノ−１−ナフタリン−スル
フオン酸（ANS）の添加によつて安定化するこ
とは既に公知である。欧州公開特許第170992号か
ら、血清または血清タンパク質を含有する媒体中
でPODを安定化するために４−アミノアンチピ
リンを使用することも公知である。最後に、米国
特許第4169012号から、PODを、たとえばAl、
Zn、Mg、FeおよびCuのような周期律の第３族
及び第４族からの多価イオンによつて安定化する
ことが公知である。これらの公知の活性安定剤
は、通常の組合せ試薬の他の添加剤とあまり相溶
性がないか、または活性安定化に関して相変らず
所望のものとは程遠い。さらに、この活性安定剤
は、PODが免疫学的に有効物質との結合物とし
て存在する場合、部分的に免疫反応に不利な影響
を及ぼし、これは平坦な較正曲線を生じる。 発明が解決しようとする問題点 従つて、本発明の根底をなす課題は、溶液での
ペルオキシダーゼまたはペルオキシダーゼ結合物
の活性を、上述の欠点なしにかつ本来の免疫反応
に不利な影響を及ぼすことなしに安定することで
ある。 問題点を解決するための手段 この課題は本発明による、活性安定剤の添加に
よつて溶液中のペルオキシダーゼの活性を安定化
する方法において解決され、該方法は遊離のペル
オキシダーゼまたは抗体とのペルオキシダーゼ結
合体の溶液に、活性安定剤としてハロゲンまたは
低級アルキルのいずれか１種のみによつて置換さ
れているフエノールを、上記溶液に対して0.005
〜２重量％の量で添加することを特徴とする。 本発明によれば、遊離かまたは場合によつては
結合物中に共有結合して存在するペルオキシダー
ゼの酵素活性は、特に希釈された溶液中で非常に
顕著な、温度、異物質等の不活性化作用に対して
安定化される。このことは、溶液中で生じる酵素
活性の急激な減少が除去ないしは著しく弱められ
ることを意味し、これによつて結合物中のペルオ
キシダーゼに結合している免疫学的有効物質の免
疫学的有効性は損なわれることもない。 本発明の範囲内で使用される好ましい安定剤の
例は、ブロムフエノール、クロルフエノール、ジ
クロルフエノール、ジブロムフエノールおよびク
レゾールである。この場合、置換基はベンゼン環
の全ての位置に存在しうる。置換フエノールのう
ち、環に１つまたは２つの置換基を有するものが
有利となる。低級アルキル基とは、本発明の範囲
内では１〜３個の炭素原子を有するものを表わ
す。 本発明による活性安定剤は、上記に既述したよ
うに、PODが含有されている溶液の容積に対し
て0.005〜２重量％の量で添加される。２％の上
限を上廻る場合、実際に熱作用に対する負荷能力
は依然として保持されたままであるが、POD活
性それ自体は再び減少する。下限を下廻つた場
合、満足な安定化はもはや得られない。本発明に
よれば、活性安定剤は有利には0.01〜0.5重量％
の量で添加される。 活性安定剤は、固形または溶解した形で存在す
る酵素または酵素結合物に、任意の時点で添加す
ることができる。溶液に添加するのが有利であ
り、その理由はそれによつて安定剤の均一な分配
が得られ、それとともにこの分配によつて、有効
範囲の下限で添加した場合でも、良好な作用が得
られるからである。殊に、フエノールを酵素溶液
ないしは結合物溶液に、親液性化の前または水性
溶剤で親液性物質を再構成した後に添加すること
ができ、その際、後者の場合にもちろん溶剤をま
ず活性安定剤と混合し、その後親液性物質に添加
してそれを溶解することができる。 ペルオキシダーゼ結合体中の抗体は、グルタル
ジアルデヒドで架橋された抗体のような化学的に
変えられた抗体誘導体およびTSH、HCG、
AFP、LH、FSH、プロラクチン、フエリチン、
CEAまたはインシユリンに対する抗体をも包含
する。 PODとしては、かかる酵素の全ての変種がこ
れに該当する。その良好な入手性に基づき、西洋
ワサビのPODが望まれる。 有利に、本発明による方法の場合、上述の活性
安定剤の他に、なお保存剤が添加される。適当な
保存剤は、たとえばメチルオレート
（Merthiolat）、ゲルマール（Germall）、ドビシ
ル（Dowicil）およびカートン（Kathon）CGで
ある。 また、本発明方法により安定化された、ペルオ
キシダーゼまたはペルオキシダーゼ結合体を含有
する酵素製剤も本発明の範囲内である。 結合体の成分、活性安定剤の量および場合によ
る付加的な保存剤の含量に関しては、方法に対す
る上述の記載が、安定化された酵素製剤について
も同様にあてはまる。さらに酵素製剤は、有利に
なお緩衝物質、たとえばリン酸塩緩衝液、クエン
酸塩緩衝液、ホウ酸塩緩衝物液等または／および
牛血清アルブミンまたは／およびペルオキシダー
ゼ活性の検出系を含有する。 本発明は、溶液中で通常生じる迅速な活性減少
に対するPODまたはPOD−結合物の酵素活性の
安定化が、結合体における免疫反応の不利な影響
なしに可能である。その際、本発明により活性安
定化は高い温度でも長時間達成されるので、すぐ
に使用できるPODまたはPOD−結合体の溶液の
使用性は著しく改善される。 次の例は本発明を詳細に説明する。 参考例 （抗体−POD結合体の安定化）（参考例） 溶液１ 恒温保持した緩衝液 リン酸塩緩衝液 15ミリモル／PH6.9 牛血清アルブミン（RSA） 0.2重量％ メルチオラート 0.01重量％ 溶液２ 溶液１に溶解された抗−TSH−POD−の結合体
約40U／１ 溶液３ 基質緩衝液 リン酸塩クエン酸塩緩衝液
95ミリモル／１、PH4.4 過ホウ酸ナトリウム 3.1ミリモル／１ ２，2′アジノ−ジ−〔３−エチル−ベンズチ
アゾリン−スルホン酸（６）〕−ジアンモニオ
ム塩（ABTS ） 1.6リモル／１ 使用される溶液、被覆された小管および標準液
は、エンチーム・テストTSH 〔ベーリンガ
ー・マンハイム社（Boehringer Mannheim
GmbH）、測定番号73 60 83号〕に由来する。測
定の実施は製造業者の社内規定と同様に行なう。 抗−TSH−抗で被覆された小管内に、溶液１
１mlおよびTSH−標準液（約50μU／ml）0.2ml
を添加し、60分間、20−25℃で恒温保持する。吸
引および洗浄した後、溶液21mlを添加する。この
ために使用される溶液２は、新しく配合されたか
（比較測定）または添加前に、８時間、18時間な
いしは24時間、30℃で恒温保持されており、その
際場合によつてはフエノール0.01重量％が添加さ
れた。60分間20〜25℃で恒温保持した後、小管を
吸引し、洗浄する。引き続き、溶液３ １mlを添
加し、再び60分間20〜25℃で恒温保持する。その
後、溶液３に対して、空試験値としてλ＝405nm
光度測定を実施する。 次の表１に記載された値は、それぞれ、新しく
配合された溶液２（フエノールなし）を用いた試
験で得られた相対値100％に対するものである。 同様の測定を次のものを用いて実施した：
【表】
【表】
例 １
（フエノール誘導体を用いる遊離ペルオキシダ
ーゼの安定化） 恒温保持した緩衝液： KH2PO4緩衝液 10ミリモル／１、PH7.5 NaCl 100ミリモル／１ RSA 0.5重量％ フエノール誘導体 0.02重量％ PODを恒温保持した緩衝液中で24時間ないし
48時間30℃で保持し、引き続きPOD−活性を測
定しかつ無添加溶液の活性と比較する（無添加溶
液は、24時間ないし48時間、４℃で保存する溶液
である）。 POD活性を測定するために、恒温保持した緩
衝液0.1mlおよびPOD溶液2.9mlを25℃で混合しλ
＝405nmでの光度測定により５分間吸光変化を追
跡し、Ｅ／minを測定した。POD活性は次式によ
つて計算される： POD活性＝100×３／0.1×36.1×１×λE／min〔mU/ml〕 結果として表および表が得られた。
ーゼの安定化） 恒温保持した緩衝液： KH2PO4緩衝液 10ミリモル／１、PH7.5 NaCl 100ミリモル／１ RSA 0.5重量％ フエノール誘導体 0.02重量％ PODを恒温保持した緩衝液中で24時間ないし
48時間30℃で保持し、引き続きPOD−活性を測
定しかつ無添加溶液の活性と比較する（無添加溶
液は、24時間ないし48時間、４℃で保存する溶液
である）。 POD活性を測定するために、恒温保持した緩
衝液0.1mlおよびPOD溶液2.9mlを25℃で混合しλ
＝405nmでの光度測定により５分間吸光変化を追
跡し、Ｅ／minを測定した。POD活性は次式によ
つて計算される： POD活性＝100×３／0.1×36.1×１×λE／min〔mU/ml〕 結果として表および表が得られた。
【表】
【表】
例 ２
例１による実験実施において、異なる濃度のハ
ロゲン化フエノールを用いて表による結果が得
られる。
ロゲン化フエノールを用いて表による結果が得
られる。
【表】
和されていた。
【表】
【表】
で飽和されていた。
Claims (1)
- １ 活性安定剤の添加によつて溶液中のペルオキ
シダーゼの活性を安定化する方法において、遊離
のペルオキシダーゼまたは抗体とのペルオキシダ
ーゼ結合体の溶液に、活性安定剤としてハロゲン
または低級アルキルのいずれか１種のみによつて
置換されているフエノールを、上記溶液に対して
0.0005〜２重量％の量で添加することを特徴とす
る、溶液中のペルオキシダーゼの活性を安定化す
る方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE3509238.6 | 1985-03-14 | ||
| DE19853509238 DE3509238A1 (de) | 1985-03-14 | 1985-03-14 | Stabilisierung der aktivitaet von peroxidase in loesung |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61212286A JPS61212286A (ja) | 1986-09-20 |
| JPH0243472B2 true JPH0243472B2 (ja) | 1990-09-28 |
Family
ID=6265244
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP61053825A Granted JPS61212286A (ja) | 1985-03-14 | 1986-03-13 | 溶液中のペルオキシダーゼの活性を安定化する方法 |
Country Status (5)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4764468A (ja) |
| EP (1) | EP0196518B1 (ja) |
| JP (1) | JPS61212286A (ja) |
| AT (1) | ATE59406T1 (ja) |
| DE (2) | DE3509238A1 (ja) |
Families Citing this family (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4874692A (en) * | 1987-07-20 | 1989-10-17 | Eastman Kodak Company | Binder composition and analytical element having stabilized peroxidase in layer containing the composition |
| JPS6463380A (en) * | 1987-09-03 | 1989-03-09 | Teijin Ltd | Stabilized peroxidase composition |
| US5188955A (en) * | 1987-10-28 | 1993-02-23 | Gds Technology, Inc. | Method of preserving arylacylamidase in aqueous solution |
| FR2630457B1 (fr) * | 1988-04-20 | 1990-08-31 | Anda Biolog | Utilisation de l'acide para-amino-salicylique pour la stabilisation de l'activite enzymatique de la peroxydase en solution, agent stabilisant et solution stabilisee en comportant application |
| JP2727112B2 (ja) * | 1988-04-26 | 1998-03-11 | コニカ株式会社 | 安定なペルオキシダーゼ組成物及び安定な抗体組成物 |
| US4992372A (en) * | 1989-02-02 | 1991-02-12 | Pokora Alexander R | Method for removing impurities from peroxidase solutions |
| DE4037764A1 (de) * | 1990-11-28 | 1992-06-04 | Behringwerke Ag | Waschloesung fuer festphasen-immunometrische verfahren, die stabilisatoren fuer das markierungssystem enthaelt und ihre verwendung |
| US5460944A (en) * | 1991-10-28 | 1995-10-24 | Boehringer Mannheim Gmbh | Storable protein solution |
| JP3345507B2 (ja) * | 1994-04-20 | 2002-11-18 | 第一化学薬品株式会社 | アシアログリコプロテインレセプターの測定法及びこれに用いる測定試薬 |
| WO2006076034A2 (en) * | 2004-05-21 | 2006-07-20 | Bhanu, Kalra | Stabilized two component system for chemilumiescent assay in immunodiagnostics |
Family Cites Families (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2913553C2 (de) * | 1979-04-04 | 1981-09-17 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Verfahren und Reagenz zur enzymatischen Bestimmung von Enzymsubstraten |
| US4378429A (en) * | 1979-08-23 | 1983-03-29 | Modrovich Ivan Endre | Enzymatic method and stabilized solutions for determining total cholesterol in human serum |
| US4290773A (en) * | 1979-11-13 | 1981-09-22 | Miles Laboratories, Inc. | Stabilization of benzidine-type indicators with various enhancers |
| US4252896A (en) * | 1980-01-07 | 1981-02-24 | Abbott Laboratories | Method of stabilizing peroxidase in a serum protein based medium |
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