JPH0253494A - Ｄ−グルタミン酸の製造方法 - Google Patents
Ｄ−グルタミン酸の製造方法Info
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- JPH0253494A JPH0253494A JP63205248A JP20524888A JPH0253494A JP H0253494 A JPH0253494 A JP H0253494A JP 63205248 A JP63205248 A JP 63205248A JP 20524888 A JP20524888 A JP 20524888A JP H0253494 A JPH0253494 A JP H0253494A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
産業上の利用分野
本発明は、Ｄ−グルタミン酸の製造方法に関する。Ｄ−
グルタミン酸は医薬、農薬などの合成原料として用いら
れる産業上有用な物質である。
グルタミン酸は医薬、農薬などの合成原料として用いら
れる産業上有用な物質である。
従来の技術
従来のＤ−グルタミン酸の製造方法としては、ＤＬ−５
−カルボキシエチルヒダントインに微生物由来の加水分
解酵素を作用させる方法（特開昭５５−１１４２９１）
、α−ケトグルタル酸にＤ−アミノ酸トランスアミナー
ゼを作用させ、【〕−グルタミン酸を製造する方法（特
開昭６２−２０５７９０）、ＤＬ−グルタミン酸を優先
晶出法により、光学分割する化学的方法（特公昭３１−
４２２．３１−４２３．３ｌ−２９７２）、ＤＬ−グル
タミン酸と池の光学活性化合物との塩をつくり、ジアス
テレオマーとして分割する方法（特公昭３２−５４１９
）などが知られている。
−カルボキシエチルヒダントインに微生物由来の加水分
解酵素を作用させる方法（特開昭５５−１１４２９１）
、α−ケトグルタル酸にＤ−アミノ酸トランスアミナー
ゼを作用させ、【〕−グルタミン酸を製造する方法（特
開昭６２−２０５７９０）、ＤＬ−グルタミン酸を優先
晶出法により、光学分割する化学的方法（特公昭３１−
４２２．３１−４２３．３ｌ−２９７２）、ＤＬ−グル
タミン酸と池の光学活性化合物との塩をつくり、ジアス
テレオマーとして分割する方法（特公昭３２−５４１９
）などが知られている。
発明が解決しようとする課題
従来の方法では、原料基質が高価なため製造コストが高
い。また従来の方法は酵素系が不安定であったり、製造
工程が複雑で生産性が低かったりするなど工業的に有利
な方法ではない。
い。また従来の方法は酵素系が不安定であったり、製造
工程が複雑で生産性が低かったりするなど工業的に有利
な方法ではない。
そこで、安価で効率よくＤ−グルタミン酸を製造する方
法の開発が要求されている。
法の開発が要求されている。
課題を解決するための手段
本発明者は、Ｄ−グルタミン酸を安価で効率よく製造す
る方法を開発するために鋭意研究をおこなった。その結
果ラクトバチルス属に属し、グルタミン酸ラセマーゼ活
性および１．−グルタミン酸脱炭酸酵素活性を有する微
生物を見出し、該微生物を用いることによって、発酵生
産により工業的に安価に製造されるＬ−グルタミン酸か
らＤ−グルタミン酸を生成させることができることを見
出し、本発明を完成するに至った。
る方法を開発するために鋭意研究をおこなった。その結
果ラクトバチルス属に属し、グルタミン酸ラセマーゼ活
性および１．−グルタミン酸脱炭酸酵素活性を有する微
生物を見出し、該微生物を用いることによって、発酵生
産により工業的に安価に製造されるＬ−グルタミン酸か
らＤ−グルタミン酸を生成させることができることを見
出し、本発明を完成するに至った。
以下に、本発明の詳細な説明する。
本発明は、ラクトバチルス属に属し、グルタミン酸ラセ
マーゼ活性およびＬ−グルタミン酸脱炭酸酵素活性を有
する微生物の菌体、培養液またはそれらの処理物を水性
媒体中でＬ−グルタミン酸と接触させて、Ｄ−グルタミ
ン酸を水性媒体中に生成させ、該水性媒体中から生成し
たＤ−グルタミン酸を採取することを特徴とするＤ−グ
ルタミン酸の製造方法に関する。
マーゼ活性およびＬ−グルタミン酸脱炭酸酵素活性を有
する微生物の菌体、培養液またはそれらの処理物を水性
媒体中でＬ−グルタミン酸と接触させて、Ｄ−グルタミ
ン酸を水性媒体中に生成させ、該水性媒体中から生成し
たＤ−グルタミン酸を採取することを特徴とするＤ−グ
ルタミン酸の製造方法に関する。
これまで単一の微生物でＬ−グルタミン酸のラセミ化と
脱炭酸反応を連続的におこなえる例は知られておらず、
本発明はこの点においてまったく新規なり一グルタミン
酸の製造方法を提供するものである。
脱炭酸反応を連続的におこなえる例は知られておらず、
本発明はこの点においてまったく新規なり一グルタミン
酸の製造方法を提供するものである。
本発明で用いる微生物は、ラクトバチルス属に４属し、
グルタミン酸ラセマーゼ活性と１．−グルタミン酸脱炭
酸酵素活性を有する微生物であればよい。好適な例とし
ては、ラクトバチルス・プレビスＡＴＣＣ８２８７があ
げられる。
グルタミン酸ラセマーゼ活性と１．−グルタミン酸脱炭
酸酵素活性を有する微生物であればよい。好適な例とし
ては、ラクトバチルス・プレビスＡＴＣＣ８２８７があ
げられる。
本微生物は、
■ 同一菌体内に、グルタミン酸ラセマーゼとＬグルタ
ミン酸脱炭酸酵素を生成蓄積する。
ミン酸脱炭酸酵素を生成蓄積する。
■ グルタミン酸ラセマーゼの反応性は、高濃度基質（
１０〜２０％ｖ／ｖ）でも低下せず、ラセミ化効率が極
めて高い。
１０〜２０％ｖ／ｖ）でも低下せず、ラセミ化効率が極
めて高い。
という性質を有している。これらの性質はＤ−グルタミ
ン酸を工業的に製造するのに都合が良い。
ン酸を工業的に製造するのに都合が良い。
微生物を培養する１８地としては、炭素源、窒素源、無
機塩類、ビタミン類を含有しているものが使用できる。
機塩類、ビタミン類を含有しているものが使用できる。
炭素源としては、グルコース、フラクトース、シュクロ
ース、ラクトースなどの各種の炭水化物およびこれらを
含有する糖蜜、デンプン加水分解物！工どが用いられる
。
ース、ラクトースなどの各種の炭水化物およびこれらを
含有する糖蜜、デンプン加水分解物！工どが用いられる
。
窒素源としては、アンモニア、塩化アンモニウト、硫酸
アンモニウト、酢酸アンモニウト、リン酸ｒンモニウｌ
、などの各種（ｉｌ（機酸や有機酸のアンモニラｌ、塩
、アミン類、その地合窒素化合物、ならびにペプトン、
肉エキス、酵母エキス、コーンスチーブリカー、カゼイ
ン加水分解物、大豆粕加水分解物、各種発酵菌体および
その消化物などが用いられる。特にペプトン、肉エキス
、酵母エキス、コーンスチープリカー、カゼイン加水分
解物、大豆粕加水分解物、各種発酵菌体およびその消化
物などの増殖促進成分を添加することが好ましい。
アンモニウト、酢酸アンモニウト、リン酸ｒンモニウｌ
、などの各種（ｉｌ（機酸や有機酸のアンモニラｌ、塩
、アミン類、その地合窒素化合物、ならびにペプトン、
肉エキス、酵母エキス、コーンスチーブリカー、カゼイ
ン加水分解物、大豆粕加水分解物、各種発酵菌体および
その消化物などが用いられる。特にペプトン、肉エキス
、酵母エキス、コーンスチープリカー、カゼイン加水分
解物、大豆粕加水分解物、各種発酵菌体およびその消化
物などの増殖促進成分を添加することが好ましい。
無機物としては、リン酸第−カリウム、リン酸第二カリ
ウム、リン酸マグネシウム、硫酸マグネシラ！・、塩化
ナトリウト、硫Ｎ！第一鉄、硫酸マンガン、硫酸銅、炭
酸カルシウムなどが用いられる。
ウム、リン酸マグネシウム、硫酸マグネシラ！・、塩化
ナトリウト、硫Ｎ！第一鉄、硫酸マンガン、硫酸銅、炭
酸カルシウムなどが用いられる。
培養温度は２８〜４２℃、好適には３０〜３８℃が用い
られる。
られる。
培養中ｐ Ｈは５．０〜９．０、好適には６．０〜７．
０に保持する。ｐｉの調整は、無機あるいは有機の酸、
アルカリ溶液、尿素、炭酸カルシウド、アンモニアなど
を用いておこなう。
０に保持する。ｐｉの調整は、無機あるいは有機の酸、
アルカリ溶液、尿素、炭酸カルシウド、アンモニアなど
を用いておこなう。
培養時間は通常１６〜９６時間である。
このようにして培養して得られた微生物菌体中には、Ｌ
−グルタミン酸をＤＬ−グルタミン酸にするグルタミン
酸ラセマーゼと、Ｌ−グルタミン酸を分解してＴ−アミ
ノ酪酸にするし一グルタミン酸脱炭酸酵素が同時に生成
蓄積される。
−グルタミン酸をＤＬ−グルタミン酸にするグルタミン
酸ラセマーゼと、Ｌ−グルタミン酸を分解してＴ−アミ
ノ酪酸にするし一グルタミン酸脱炭酸酵素が同時に生成
蓄積される。
これまで、グルタミン酸うセマーゼ七し−グルタミン酸
脱炭酸酵素が一つの微生物菌体内に同時に生成蓄積され
る例は報告されていない。
脱炭酸酵素が一つの微生物菌体内に同時に生成蓄積され
る例は報告されていない。
菌体内に生成蓄積されたグルタミン酸ラセマーゼとＬ−
グルタミン酸脱炭酸酵累は機能するｐＨ領域が異なって
おり、前者はｐ Ｈ７，５〜９．５、後者はｐＨ３，５
〜５．５である。本発明ではこの酵素活性の差を利用す
る。すなわち、本発明は、水性媒体をｐ １１７．５〜
９．５に保持してＩ７−グルタミン酸をＤＬ−グルタミ
ン酸にラセミ化する第一工程と、つづいてｐ ）ｉ ３
．５ ＝ ５．５に保持してＬ−グルタミン酸を分解す
る第二工程とからなる。
グルタミン酸脱炭酸酵累は機能するｐＨ領域が異なって
おり、前者はｐ Ｈ７，５〜９．５、後者はｐＨ３，５
〜５．５である。本発明ではこの酵素活性の差を利用す
る。すなわち、本発明は、水性媒体をｐ １１７．５〜
９．５に保持してＩ７−グルタミン酸をＤＬ−グルタミ
ン酸にラセミ化する第一工程と、つづいてｐ ）ｉ ３
．５ ＝ ５．５に保持してＬ−グルタミン酸を分解す
る第二工程とからなる。
最初に該微生物の培養液、菌体あるいは菌体処理物をｐ
＋−１７，５〜９．５、好適にはｐＩＩ８．０〜９．
０に保持しつつ水性媒体中でＬ−グルタミン酸と接触さ
せることにより、Ｌ−グルタミン酸をｌ）Ｌグルタミン
酸にする。
＋−１７，５〜９．５、好適にはｐＩＩ８．０〜９．
０に保持しつつ水性媒体中でＬ−グルタミン酸と接触さ
せることにより、Ｌ−グルタミン酸をｌ）Ｌグルタミン
酸にする。
接触させる際に用いられるし一グルタミン酸は、化学的
な純品でも粗精製品でも良く、水性媒体中、１０〜２０
０ ｇ／Ｒ，好適には５０〜１５０ｇ／Ｉ！の濃度範囲
で用いる。
な純品でも粗精製品でも良く、水性媒体中、１０〜２０
０ ｇ／Ｒ，好適には５０〜１５０ｇ／Ｉ！の濃度範囲
で用いる。
また菌体の濃度は湿菌体としてｌＯ〜２００ｇ／ｊ！、
好適には５０〜１５０ｇ／ｆが用いられる。その際、そ
のまま菌体を用いてもよいが、トルエンやキシレンなど
の有１ｉｄ（剤を添加したり、アセトン処理菌体を用い
たりすることができる。トルエンやキシレンなどの有機
溶剤を添加する場合には、その添加量は０．１〜５．０
％（Ｖ／Ｖ）であれば良い。
好適には５０〜１５０ｇ／ｆが用いられる。その際、そ
のまま菌体を用いてもよいが、トルエンやキシレンなど
の有１ｉｄ（剤を添加したり、アセトン処理菌体を用い
たりすることができる。トルエンやキシレンなどの有機
溶剤を添加する場合には、その添加量は０．１〜５．０
％（Ｖ／Ｖ）であれば良い。
ｐＨの調整は、アンモニア水、水酸化ナトリウムなどの
アルカリ溶液を用い、接触中の温度は２５〜４５℃、好
適には３５〜４０℃でおこなう。
アルカリ溶液を用い、接触中の温度は２５〜４５℃、好
適には３５〜４０℃でおこなう。
接触時間は用いるグルタミン酸量および菌体量により異
なるが、通常１〜７２時間である。
なるが、通常１〜７２時間である。
次に水性媒体のｐＨを３．５〜５．５、好適には４．０
〜５．０に低下させ、かつ保持することにより、該水性
媒体中のし一グルタミン酸のみを該微生物の保有するＬ
−グルタミン酸脱炭酸酵素活性を利用して、Ｔ−アミノ
酪酸とすることができる。
〜５．０に低下させ、かつ保持することにより、該水性
媒体中のし一グルタミン酸のみを該微生物の保有するＬ
−グルタミン酸脱炭酸酵素活性を利用して、Ｔ−アミノ
酪酸とすることができる。
ｒ＋Ｈの調整は、リン酸、塩酸などの酸溶液を用い、接
触中の温度は２５〜４０℃でおこなう。接触時間はラセ
ミ化反応に用いたし一グルタミン酸量と菌体量によって
異なるが通常１〜７２時間である。
触中の温度は２５〜４０℃でおこなう。接触時間はラセ
ミ化反応に用いたし一グルタミン酸量と菌体量によって
異なるが通常１〜７２時間である。
このようにして得られた該水性媒体中には、Ｄグルタミ
ン酸およびＴ−アミノ酪酸が存在している。該水性媒体
より、微生物菌体または菌体処理物を遠心分離などの手
段により除去した後、直接品出法、イオン交換樹脂処理
などにより、Ｄグルタミン酸を得ることができる。なお
、比旋光度を測定゛４−ることによって、［）−グルタ
ミン酸を同定する。
ン酸およびＴ−アミノ酪酸が存在している。該水性媒体
より、微生物菌体または菌体処理物を遠心分離などの手
段により除去した後、直接品出法、イオン交換樹脂処理
などにより、Ｄグルタミン酸を得ることができる。なお
、比旋光度を測定゛４−ることによって、［）−グルタ
ミン酸を同定する。
以下：こ本発明の実施例を示す。
実鴇例１
ラタトバチルス・プレビスＡＴｌ”ＣＢ２８７’ｃ酵１
：）エキス−ペプトン寒天’ｌ’ ＋ｕ 培地（酵母エ
キス５．５ｇ／Ｒ，ペプトン１２．５ｇ／Ｌグルコース
１１．Ｏｇ／Ｒ５Ｋ１−１２ＰＯ１０，２５ｇ／β、Ｋ
２１１Ｔ’０゜０．２５ｇ／β、酢酸ナトリウム１０ｇ
／ｊ！、Ｍ ｇ Ｓ Ｏ４・ ７ トｔｗｏ
０． １ ｇ／ Ｒ％ Ｍｎ ＳＯ＜
・４〜６ ト１ａ０ ５ｍｇ／ ｊ！、
Ｆｅ５Ｏｓ ・ ７Ｈ２０５ｍｇ／Ｒ，寒天 ２０ｇ
／Ｒ１ｐ Ｈ６，８）に塗布し、３７℃、２日間培養し
た。
：）エキス−ペプトン寒天’ｌ’ ＋ｕ 培地（酵母エ
キス５．５ｇ／Ｒ，ペプトン１２．５ｇ／Ｌグルコース
１１．Ｏｇ／Ｒ５Ｋ１−１２ＰＯ１０，２５ｇ／β、Ｋ
２１１Ｔ’０゜０．２５ｇ／β、酢酸ナトリウム１０ｇ
／ｊ！、Ｍ ｇ Ｓ Ｏ４・ ７ トｔｗｏ
０． １ ｇ／ Ｒ％ Ｍｎ ＳＯ＜
・４〜６ ト１ａ０ ５ｍｇ／ ｊ！、
Ｆｅ５Ｏｓ ・ ７Ｈ２０５ｍｇ／Ｒ，寒天 ２０ｇ
／Ｒ１ｐ Ｈ６，８）に塗布し、３７℃、２日間培養し
た。
培養菌体を１白金身、２’００ｍ１の発酵培地（グルコ
ース２０ｇ／β、コーンステイープリカー３０ｇ／ｌ、
酢酸ナトリウ！−２０ｇ／Ｉｌ、に８２ＰＯ。
ース２０ｇ／β、コーンステイープリカー３０ｇ／ｌ、
酢酸ナトリウ！−２０ｇ／Ｉｌ、に８２ＰＯ。
１ｇ／Ｌ ＫｄＩＰＯ＋ ３ｇ／ｊ！、 Ｍｇ５ｏ
４・７１１２０ １ ｇ／ｆ、Ｆ ｅ ＳＯ＊・７
Ｈ２Ｏ１０ｍｇ／Ｉ。
４・７１１２０ １ ｇ／ｆ、Ｆ ｅ ＳＯ＊・７
Ｈ２Ｏ１０ｍｇ／Ｉ。
Ｍｎ５Ｏ，・４〜６Ｈ２０Ｉｎ＋ｌ／Ｊ！、微量金属液
１ｍｌおよびビタミン混合液１ｍｌからなる液をｐ Ｈ
７，０に調整後、１２０℃、２０分間殺菌したもの。）
に植菌し、３７℃で２４時間静置培養した。なお、微量
金属液とは、（Ｎ Ｈ１）６Ｍ Ｏｔｏ ２４”１１１
ａ０３７ｍｇ／ｊ！１ＦｅＳＯ＜’ ７Ｈ２０９！１０
ｍｇ／β、Ｚｎ５Ｏ，・７Ｈ−０８８０ｍｇ／、ｆ’
。
１ｍｌおよびビタミン混合液１ｍｌからなる液をｐ Ｈ
７，０に調整後、１２０℃、２０分間殺菌したもの。）
に植菌し、３７℃で２４時間静置培養した。なお、微量
金属液とは、（Ｎ Ｈ１）６Ｍ Ｏｔｏ ２４”１１１
ａ０３７ｍｇ／ｊ！１ＦｅＳＯ＜’ ７Ｈ２０９！１０
ｍｇ／β、Ｚｎ５Ｏ，・７Ｈ−０８８０ｍｇ／、ｆ’
。
ＣｔＪＳＯｓ’５１ＬＯ３９３ｍｇ／ＬＭｎＣｊＬ・４
Ｈ２０？ ２ ｍｇ／ ｊ！およびＮａ２Ｂ＊Ｏｔ’
ｔ Ｏｏ、０ ８８ｍｇ／ｊ！の組成からなる液のこ
とをいい、ビタミン混合液とは、リボフラビン２ｇ／ｊ
！。
Ｈ２０？ ２ ｍｇ／ ｊ！およびＮａ２Ｂ＊Ｏｔ’
ｔ Ｏｏ、０ ８８ｍｇ／ｊ！の組成からなる液のこ
とをいい、ビタミン混合液とは、リボフラビン２ｇ／ｊ
！。
チアミン−ＨＣｌ １ｇ／Ｉ１．ｐ−アミノ安息香酸
１ｇ／Ｃニコチン酸１ｇ／β、パントテン酸カルシウム
１ ｇ／ｊ！、ピリドキシンＩｇ／！ｌ、ビオチン１０
ｍｇ／ｊ！および葉酸１ｍｇ／βの組成からなる液のこ
とをいう。
１ｇ／Ｃニコチン酸１ｇ／β、パントテン酸カルシウム
１ ｇ／ｊ！、ピリドキシンＩｇ／！ｌ、ビオチン１０
ｍｇ／ｊ！および葉酸１ｍｇ／βの組成からなる液のこ
とをいう。
得られた培養液全量を前記発酵培地２０Ｉｌに植菌し、
３７℃にて３６時間静置培養した。培養中、アンモニア
水溶液によりｐ Ｈ６〜６．５に維持した。
３７℃にて３６時間静置培養した。培養中、アンモニア
水溶液によりｐ Ｈ６〜６．５に維持した。
培養液を４℃、５００ Ｑｒｐｍ ｓ １０分間遠心分
離し、集菌後、得られた菌体を湿菌体として、１００ｇ
／ｌになるように！、−グル９ ミン＠Ｉ ＯＯｇ／ｌ
を含む基質溶液（ｌｏｏｍＭＩＪン酸−す） ＩＪウド
緩衝液 ｐｌ＋８．５、Ｌ−’／グル ミン酸１００
ｇ／ｆ、ピリドキサールリン酸２０ｍｇ／ｊ！、トルエ
ン２０ｍ１／β）６００ｍｌに懸濁し、３７℃で２４時
間接触さ「、Ｄ［、−グルタミン酸を生成さ「た。
離し、集菌後、得られた菌体を湿菌体として、１００ｇ
／ｌになるように！、−グル９ ミン＠Ｉ ＯＯｇ／ｌ
を含む基質溶液（ｌｏｏｍＭＩＪン酸−す） ＩＪウド
緩衝液 ｐｌ＋８．５、Ｌ−’／グル ミン酸１００
ｇ／ｆ、ピリドキサールリン酸２０ｍｇ／ｊ！、トルエ
ン２０ｍ１／β）６００ｍｌに懸濁し、３７℃で２４時
間接触さ「、Ｄ［、−グルタミン酸を生成さ「た。
次に、該水性媒体のｐＨをリン酸を用いて４．０に下げ
、さらに３７℃、３０時間接触させた。該水性媒体の［
）ＩＩは、リン酸にて４．０〜５．０に維持した。その
結果、水性媒体中のし一グルタミン酸が定積的にＴ−ア
ミノ酪酸に転換し、Ｄ−グルタミン酸が４８ｇ／Ｒ残存
した。
、さらに３７℃、３０時間接触させた。該水性媒体の［
）ＩＩは、リン酸にて４．０〜５．０に維持した。その
結果、水性媒体中のし一グルタミン酸が定積的にＴ−ア
ミノ酪酸に転換し、Ｄ−グルタミン酸が４８ｇ／Ｒ残存
した。
該水性媒体１００ｍ１をとり、菌体を遠心除去し、上清
液のｐＨを６Ｎ塩酸にて、３．２に調整後、濃縮し、Ｄ
−グルタミン酸の結晶４，２ｇを得た。得られたＤ−グ
ルタミン酸の仕旋光度は〔α〕。＝３１．８° （ｃ＝
１０．２ＮＩＩＣ４）であった。
液のｐＨを６Ｎ塩酸にて、３．２に調整後、濃縮し、Ｄ
−グルタミン酸の結晶４，２ｇを得た。得られたＤ−グ
ルタミン酸の仕旋光度は〔α〕。＝３１．８° （ｃ＝
１０．２ＮＩＩＣ４）であった。
発明の効果
本発明により、工業的に安価で大量に生産されているＬ
−グルタミン酸から、医薬・農薬などの合成原料として
重要なり一グルタミン酸を効率良く生産できる。
−グルタミン酸から、医薬・農薬などの合成原料として
重要なり一グルタミン酸を効率良く生産できる。
Claims (2)
- （１）ラクトバチルス属に属し、グルタミン酸ラセマー
ゼ活性およびＬ−グルタミン酸脱炭酸酵素活性を有する
微生物の菌体、培養液またはそれらの処理物を水性媒体
中でＬ−グルタミン酸と接触させて、Ｄ−グルタミン酸
を水性媒体中に生成させ、該水性媒体中から生成したＤ
−グルタミン酸を採取することを特徴とするＤ−グルタ
ミン酸の製造方法。 - （２）該接触によってＬ−グルタミン酸からＤ−グルタ
ミン酸を生成させる際、水性媒体をｐＨ７．５〜９．５
に保持してＬ−グルタミン酸をＤＬ−グルタミン酸にラ
セミ化する第一工程と、つづいてｐＨ３．５〜５．５に
保持してＬ−グルタミン酸を分解する第二工程とからな
る請求項１記載の方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63205248A JP2618619B2 (ja) | 1988-08-18 | 1988-08-18 | Ｄ−グルタミン酸の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63205248A JP2618619B2 (ja) | 1988-08-18 | 1988-08-18 | Ｄ−グルタミン酸の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0253494A true JPH0253494A (ja) | 1990-02-22 |
| JP2618619B2 JP2618619B2 (ja) | 1997-06-11 |
Family
ID=16503846
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63205248A Expired - Lifetime JP2618619B2 (ja) | 1988-08-18 | 1988-08-18 | Ｄ−グルタミン酸の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2618619B2 (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH04333531A (ja) * | 1991-05-08 | 1992-11-20 | Yamaichi Kinzoku Kk | 金属とプラスチックとの混合廃棄物の処理方法 |
| JPH06172875A (ja) * | 1992-11-30 | 1994-06-21 | Yamaichi Kinzoku Kk | 鉄スクラップの再生方法 |
| US5769331A (en) * | 1994-07-05 | 1998-06-23 | Nippon Chuzo Kabushiki Kaisha | Method and apparatus for recycling empty aluminum cans |
| JP2022182665A (ja) * | 2021-05-28 | 2022-12-08 | アルテミラ製缶株式会社 | アルミニウム再生塊の製造方法、アルミニウム製再生缶の製造方法及びアルミニウム製カップ |
-
1988
- 1988-08-18 JP JP63205248A patent/JP2618619B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH04333531A (ja) * | 1991-05-08 | 1992-11-20 | Yamaichi Kinzoku Kk | 金属とプラスチックとの混合廃棄物の処理方法 |
| JPH06172875A (ja) * | 1992-11-30 | 1994-06-21 | Yamaichi Kinzoku Kk | 鉄スクラップの再生方法 |
| US5769331A (en) * | 1994-07-05 | 1998-06-23 | Nippon Chuzo Kabushiki Kaisha | Method and apparatus for recycling empty aluminum cans |
| CN1045315C (zh) * | 1994-07-05 | 1999-09-29 | 日本铸造株式会社 | 回收空铝罐头的方法和设备 |
| JP2022182665A (ja) * | 2021-05-28 | 2022-12-08 | アルテミラ製缶株式会社 | アルミニウム再生塊の製造方法、アルミニウム製再生缶の製造方法及びアルミニウム製カップ |
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