JPH0257580B2

JPH0257580B2 -

Info

Publication number: JPH0257580B2
Application number: JP56182728A
Authority: JP
Inventors: Izumi Sakamoto; Tsukasa Uniki; Yoshihiro Umemura; Kunihiko Takagi
Original assignee: Unitika Ltd
Current assignee: Unitika Ltd
Priority date: 1981-11-13
Filing date: 1981-11-13
Publication date: 1990-12-05
Also published as: JPS5883633A

Description

【発明の詳細な説明】本発明は、新規な生理活性物質固定化用担体に
関するものである。

従来から生理活性物質を担体に固定化して不溶
化し、活性を安定化させたり、持続させたり、使
用し易くさせたりする試みは多くなされている。
このような試みに際しては、適切な担体を使用す
ることが、生理活性物質の諸活性を有効に作用さ
せるうえで大切なことである。このような担体に
要求される機能としては、生理活性物質を固定
化し得る能力の高いこと、固定化反応におい
て、生理活性物質の活性が失なわれる程の高温を
必要としないこと、固定化された生理活性物質
を目的に応じて徐放させたり担体上に永久に留ま
させたりする事が可能であること、使用される
場において担体自体が安定であること、フイル
ム、糸状物、ペレツト、顆粒などの種々の形状の
成形品が得られること、各種成形品に被覆する
ことが可能で強固な被覆層の得られることなどが
挙げられる。しかるに現在使用されている種々の
担体は、上記〜の機能を各々保持しているも
のはあつても、全てを満足に保持しているもので
はない。たとえば従来より、代表的な担体として
知られているセフアデツクス、ガラスビーズ、活
性炭素などに於ては、定まつた形状のものしか得
られておらず、もちろんこれらを素材とした被覆
層や糸状物などを得ることは不可能であり、使用
できる場に限りがあつた。また、無水マレイン酸
基を持つた重合体、たとえば芳香族ビニルモノマ
ーと無水マレイン酸との共重合体あるいは脂肪族
ビニルエーテルと無水マレイン酸との共重合体な
どを生理活性物質を固定化する担体として使用し
た例が公知であるが、いずれも曳糸性、製膜性な
どの成形性や耐水性などの問題から単独で使用す
ることは困難であり、またそのような例はみられ
ない。また、前者の共重合体と架橋剤との反応生
成物よりなる糸状物は、米国特許第3966839号明
細書、同3954721号明細書、同3085986号明細書な
どにより公知であるが、これらのものは生理活性
物質を固定化する能力に乏しい。また、後者の共
重合体と架橋剤との反応生成物よりなる成形品は
米国特許第3810468号明細書により公知であるが、
その成形品は硬くでももろく、たとえばカラム充
てん剤、フイルターなどとしての使用は不可能で
ある。また、この場合の架橋反応に関しては、上
記機能を満足する程に充分に行なえば機能が
激減する。無水マレイン酸以外の酸性基、たとえ
ばカルボキシル基、スルホン基、ホスホン基、ホ
スフイン基、フエノール性水酸基などを有するモ
ノマーから得られるホモポリマーおよびこれらの
モノマーと共重合可能な他のモノマーとの共重合
物を担体とした報告も多くみられるが、これらを
担体として用いる場合には固定化反応に高温を要
すること（すなわち機能を満さない）、低温で
固定化させた場合には担体上に留まる期間が短い
こと（すなわち機能を満さない）、ポリマー中
の酸性基の数が分子量に対して少ないこと（すな
わち機能を満さない）、成形、被覆の不可能な
ものが多いこと（すなわち機能、を満さな
い）などの理由で満足に使用されるものではな
い。

本発明者らは、これらの現況に鑑み、担体とし
ての機能〜をすべて満足する担体を得るべく
鋭意、研究を重ねた結果、(A)無水マレイン酸とそ
れと共重合し得る芳香族ビニルモノマーまたはオ
レフインモノマーと(B)無水マレイン酸とそれと共
重合し得る脂肪族ビニルエーテルまたは脂肪族ビ
ニルエステルとの共重合体と(C)多官能性化合物と
の反応生成物が生理活性物質固定化用担体として
優れていることを見出し、本発明に到達したもの
である。

すなわち、本発明は、(A)無水マレイン酸とスチ
レン、エチレン、イソブチレン及びプロピレンか
らなる群から選ばれた少なくとも一つのモノマー
との共重合体（以下(A)成分という）0.5〜99.5重
量部と、(B)無水マレイン酸とメチルビニルエーテ
ル、エチルビニルエーテル、ブタンジオールビニ
ルエーテル及び酢酸ビニルからなる群から選ばれ
た少なくとも一つのモノマーとの共重合体（以下
(B)成分という）0.5〜99.5重量部と、(A)成分と(B)
成分の合計量100重量部に対し１〜200重量部の(C)
無水マレイン酸基または無水マレイン酸基が加水
分解を受けて生ずるカルボキシル基との反応性を
もつ官能基を１分子中に２個以上含有する化合物
（以下(C)成分という）に(A)成分と(B)成分が反応し
た反応生成物よりなる生理活性物質固定化用担体
を要旨とする。

本発明の担体は、生理活性物質固定化用担体に
要求される前記の機能〜を全て満足し得る優
れた担体であるが、特筆すべきことは、(A)成分と
(B)成分と(C)成分との反応生成物よりなる本発明の
担体の生理活性物質を固定化する能力が、(A)成分
と(C)成分との反応生成物と、(B)成分と(C)成分との
反応生成物とを混合した時に期待できる能力より
はるかに優れているという事実である。

本発明にいう生理活性物質とは、生体に何らか
の薬理的効果や生理的影響を与える物質を意味
し、たとえば抗原とそれに対する抗体、ホルモン
とそれに対するレセプタ、酵素とそれに対する基
質、阻害剤、補酵素などの関係にあるもの、各種
血液タンパク質、抗生物質、殺菌剤などの薬剤、
抗血栓剤などがあげられる。さらに具体的にはた
とえば腎臓の糸球体基底膜から取り出した抗原、
核抗原、体液中のタンパク性抗原などの抗原、Ｂ
型肝炎のサーフエス抗原に対する抗体（HB_s抗
体）、ｌ抗体、アンジオテンシンに対する抗体、
コーチゾールに対する抗体などの抗体、Ｃ補体の
ｇ成分などの補体、ホルモン、ホルモンに対する
レセプタ、デオキシリボヌクレアーゼ、アミラー
ゼ、トリプシン、キモトリプシン、アミノアシラ
ーゼ、ガラクトシダーゼ、インベルターゼ、ペク
チナーゼ、Ｌ−アスパラギナーゼ、グルコースオ
キシダーゼ、ウリアーゼ、セルラーゼなどの酵
素、酵素に対する基質、アプロチニンなどの酵素
阻害剤、アルブミン、グロブリン、セルロプラス
ミン、トランスフエリン、サイログロブリン、ハ
プトグロビン、ヘモペキシン、コングルチニンな
どの血液タンパク質、アミカシン、ジペカシン、
カナマイシン、ストレプトマイシン、ゲンタマイ
シン、フラジオマイシン、ポリミキシンなどの抗
生物質、アクリノール、アクリルフラン、塩化ベ
ンザルコニウム、塩化ベンゼトニウム、シクロヘ
キシジンなどの殺菌剤、ストレプトキナーゼ、ウ
ロキナーゼ、プラスミン、プリナーゼ、合成線溶
活性剤などの線溶活性剤およびヘパリン、クマリ
ン誘導体などの抗凝吸固剤およびジピリダモール
などの血小板阻害剤など抗血栓剤などがあげられ
るが本発明においては諸酵素、抗原、抗体、抗生
物質、殺菌剤などが好ましく用いられる。特に抗
体としてはHB_s抗体が好ましく用いられ、人血液
中のHB_s抗体、精製HB_s抗原またはワクチンを人
または動物に免疫して得られた抗血清から回収し
たHB_s抗体、細胞融合によつて得られるモノクロ
ナールなHB_s抗体などが用いられる。

本発明における(A)成分としては、無水マレイン
酸とスチレン、エチレン、イソブチレン及びプロ
ピレンからなる群から選ばれた少なくとも一つの
モノマーとの共重合体が使用され、無水マレイン
酸と上記モノマーとの共重合比が１：１〜１：５
であり、分子量が500〜2000000のものが好ましく
使用される。

また、本発明における(B)成分としては、無水マ
レイン酸とメチルビニルエーテル、エチルビニル
エーテル、ブタンジオールビニルエーテル及び酢
酸ビニルからなる群から選ばれた少なくとも一つ
のモノマーとの共重合体がが使用され、無水マレ
イン酸と上記モノマーとの共重合比が１：１〜
１：５であり、分子量がが500〜2000000のものが
好ましく使用される。

さらに、本発明における(C)成分としては、無水
マレイン酸基または無水マレイン酸基が加水分解
を受けて生ずるカルボキシル基との反応性をもつ
官能基を１分子中に２個以上含有する化合物が使
用される。そのような化合物の例としては、ヘキ
サメチレンジイソシアナート、トルエンジイソシ
アナート、キシレンジイソシアナート、フエニレ
ンジイソシアナート、アニリン−ホルムアルデヒ
ドのイソシアナート誘導体などのポリイソシアナ
ート、テトラメチレングリコール、グリシジルエ
ーテル、ジエチレングリコールのジグリシジルエ
ーテルなどのポリエポシド、ポリビニルアルコー
ル、ポリビニルアルコールとエチレン、プロピレ
ン、塩化ビニル、アリルアルコール、Ｎ−ビニル
ピロリドンなどとの共重合体、ポリビニルアルコ
ールのメチル、エチル、プロピル、ブチル、オク
チル、ドデシル、フエニルなどのエーテル誘導
体、ポリビニルアルコールのホルマール、エタナ
ール、ブチラール、アミノアセタールなどのアセ
タール誘導体、ポリビニルアルコールの酢酸、ギ
酸、酪酸、カプロン酸、ラウリン酸、ステアリン
酸、安息香酸などのエステル誘導体、エチレング
リコール、プロピレングリコール、ブチレングリ
コール、ジエチレングリコール、シクロヘキサン
ジオール、ペンタエリスリトール、グリセリン、
１，１，１−トリメチロールプロパンなどのポリ
オールおよびそのカルボシメチル化物、ポリエチ
レングリコール、ポリプロピレングリコール、ポ
リテトラメチレングリコールなどのポリエーテル
ポリオールおよびそのカルボキシメチル化物、コ
ハク酸、グルタル酸、アジピン酸、セバシン酸、
イソフタル酸、フタル酸、テレフタル酸などのジ
カルボン酸とエチレングリコール、プロピレング
リコール、ブチレングリコールなどのグリコール
との縮合によつて得られる両末端に水酸基を有す
るポリエステルおよびそのカルボキシメチル化
物、でんぷん、ゼラチン、デキキストランなどの
天然高分子およびそのカルボキシメチル化物、モ
ノエタノールアミン、トリエタノールアミンなど
のアミノアルコールおよびポリアミンなどがあげ
られる。ポリアミンとしては、例えば低分子ポリ
アミンとしてエチレンジアミン、トリメチレンジ
アミン、１，２−ジアミノプロパン、テトラメチ
レンジアミン、１，３−ジアミノブタン、２，３
−ジアミノブタン、ペンタメチレンジアミン、
２，４−ジアミノペンタン、ヘキサメチレンジア
ミン、オクタメチレンジアミン、ノナメチレンジ
アミン、デカメチレンジアミン、ウンデカメチレ
ンジアミン、ドデカメチレンジアミン、トリデカ
メチレンジアミン、オクタデカメチレンジアミ
ン、Ｎ，Ｎ−ジメチルエチレンジアミン、Ｎ，Ｎ
−ジエチルトリメチレンジアミン、Ｎ，Ｎ−ジメ
チルトリメチレンジアミン、Ｎ，Ｎ−ジブチルト
リメチレンジアミン、Ｎ，Ｎ，N′−トリエチル
エチレンジアミン、Ｎ−メチルトリメチレンジア
ミン、Ｎ，Ｎ−ジメチル−ｐ−フエニレンジアミ
ン、Ｎ，Ｎ−ジメチルヘキサメチレンジアミン、
ジエチレントリアミン、トリエチレンチトラミ
ン、テトラエチレンペンタミン、ヘプタエチレン
オクタミン、ノナエチレンデカミン、１，３−ビ
ス（2′−アミノエチルアミノ）プロパン、ビス
（３−アミノプロパル）アミン、１，３−ビス
（3′−アミノプロピルアミノ）プロパン、１，２，
３−トリアミノプロパン、トリス（２−アミノエ
チル）アミン、テトラ（アミノメチル）メタン、
メチルイミノビスプロピルアミン、メチルイミノ
ビスエチルアミン、エチルイミノビスエチルアミ
ン、Ｎ−アミノプロピル−２モルホリン、Ｎ−ア
ミノプロピル−２−ピペコリン、Ｎ−（２−ヒド
ロキシエチル）トリメチレンジアミン、キシリレ
ンジアミン、フエニレンジアミン、ピペラジン、
Ｎ−メチルピペラジン、Ｎ−（２−アミノエチル）
エタノールアミン、Ｎ−アミノエチルピペラジ
ン、Ｎ，Ｎ，N′−テトラメチルエチレンジアミ
ン、Ｎ，Ｎ，N′，N′−テトラメチルテトラメチ
レンジアミンなどがあげられ、高分子ポリアミン
として(i)アミンとアルキレンジハライトあるいは
エピクロルヒドリンから合成されるポリ（アルレ
ンポリアミン）〔エンサイクロピデイオ・オブ・
ポリマーサイエンス・アンド・テクノロジー、
（Encyclopedia of Polymer Science and
Technology）10巻、616頁〕、(ii)エチレンイミン、
プロピレンイミンなどのアルキレンイミンの開環
重合によつて得られるアルキレンイミン重合体
〔エンサイクロピデイア・オブ・ポリマー・サイ
エンス・アンド・テクノロジー、１巻、734頁〕、
(iii)その他ポリビニルアミン、ポリリジンなどがあ
げられるが、これらのなかでは本発明においては
ポリビニルアルコールおよびその誘導体、ポリオ
ール、ポリエーテルポリオール、天然高分子、ア
ミノアルコールが好ましく使用され、特に好まし
くは、ポリビニルアルコール、ポリエチレングリ
コール、トリエチレングリコール、トリエタノー
ルアミンが用いられる。

本発明の担体を構成する反応生成物は、上記(A)
成分0.5〜99.5重量部と、(B)成分0.5〜99.5重量部
と、(A)成分と(B)成分の合計量100重量部に対し１
〜200重量部の(C)成分との反応生成物である。(A)
成分と(B)成分の合計量に対す(A)成分の割合が0.5
重量％未満の場合は、得られる反応生成物の水、
体液あるるいは血液に対する溶解性が大きすぎ、
利用できる場が極端に少なくなり、一方、99.5重
量％をこえる場合は生理活性物質を固定化しうる
能力を著しく減少し、成形性、被膜形成性、曳糸
性が悪くなるので、(A)成分の割合は0.5〜99.5重
量％、好ましくは20〜99.5重量％、とくに好まし
くは30〜95重量％であることが必要である。(A)成
分と(B)成分の合計量100重量部に対する(C)成分の
割合が１重量部未満の場合は、(A)成分と(B)成分の
種類や割合によつては、得られる反応生成分の溶
解性が大きくなりすぎることがあり、一方、200
重量部をこえる場合は生理活性物質を固定化しう
る能力が著しく減少し、成形性も悪くなるので、
(C)成分の割合は１〜200重量部、好ましくは１〜
150重量部、とくに好ましくは20〜100重量部であ
ることが必要である。

本発明の担体は、たとえば(A)成分、(B)成分、(C)
成分を任意の方法および順序で配合し、この配合
物を成形した後、熱処理を施こすことによつて調
製することができる。三成分の配合は、水あるい
はアセトン、アルコールなどの有機溶媒に三成分
を溶解させる方法が最も好ましく用いられる。熱
処理は通常、20〜200℃程度の場合にて１分〜72
時間程度行なわれる。成形は、公知の乾式法、湿
式法などの方法で容易に行うことができ、フイル
ム、糸、不織布、ペレツト、顆粒などの形状の担
体が得られる。本発明の担体には、担体の表面が
上記反応生成物で被覆されたものも含まれる。か
かる担体を調製するには、たとえば(A)成分、(B)成
分及び(C)成分の混合物を成形物に被覆後、熱処理
すればよい。

本発明の担体に生理活性物質を固定化する方法
としては、たとえば担体を生理活性物質の溶液に
浸漬する方法、担体に生理活性物質の溶液をスプ
レする方法などを採用することができるが、担体
がチユーブ状のものである場合には、その内部に
生理活性物質の溶液を循環させる方法が好ましく
採用される。

本発明にいう固定化とは、生理活性物質を化学
的結合により不溶化し、担体上に留まらせること
を意味するが、さらに詳しくは、永久的固定化と
徐放的固定化の両者のことを意味する。永久的固
定化とは、固定化された生理活性物質が使用の場
で担体から離れないでいることを意味し、徐放的
固定化とは使用の場で担体から徐々に離れていく
ことを意味する。

本発明の担体は、この永久的固定化と徐放的固
定化を目的に応じて適宜行ないうるという特長を
有し、このことは担体としての大きな長所であ
る。たとえば担体を100〜140℃程度の温度にて数
時間熱処理を行つた後、室温程度あるいは以下の
温度にて固定化を行えば永久的固定が行なえ、担
体を40゜〜100℃の水中に数時間浸漬して後、固定
化を行なえば徐放的固定化が行なえる。

本発明の担体に生理活性物質の固定化されたも
のについては、種々の用途があるが、たとえば抗
原または抗体を固定化し対応する抗原または抗体
を除去するようなもの、すなわちいわゆる免疫吸
着体として用いたり、抗生物質または抗ガン剤な
どの薬剤を固定化し、これらが使用されるときに
おいて薬効が発揮されるごとくにして用いたり、
抗血栓剤を固定化してこれらが使用されるときの
血液凝固を防ぐことを目的として用いたりするこ
とができる。免疫吸着体として用いられる場合は
カラムに充てんしてロ過用のフイルターとして用
いられることが多いので、かかる場合、本発明の
担体としては形態が糸状であり、その太さが40デ
ニール以下、とくに10デニール以下であつて、質
量あたりの表面積の大きいものが好ましく用いら
れる。

本発明の担体に前述のごとくの抗原、抗体を固
定化した免疫吸着体には多くの用途が考えられる
が、とくにHB_s抗体を固定化した免疫吸着体はＢ
型肝炎の予防に著しい効果を有する輸血による肝
炎の発症は古くから知られており、最近では、こ
れがＡ型、Ｂ型およびnonA−nonB型に分類され
ているのは周知のところである。これらのうちで
最も注目されるのがＢ型肝炎であり、これはＢ型
肝炎ウイルスによる感染により引き起されるもの
であるが、本発明の担体にHB_s抗体を固定化した
免疫吸着体を用いれば、このＢ型肝炎ウイルスを
効率よく吸着することができる。従つて、このも
のをフイルターとして用いて血液をロ過すれば血
液中のＢ型肝炎ウイルスが取り除かれるので、輪
血による肝炎の発症を押えることができる。

以下、実施例をあげて本発明をさらに具体的に
説明する。なお例中の「部」は「重量部」を意味
する。

実施例１〜３ Gantrez AN169（GAF社製、メチルビニルエ
ーテルと無水マレイン酸の共重合体）１部と、
SMA3000（ARCO chemical社製、スチレンと無
水マレイン酸の共重合体）１部と、マグロゴール
400（松本油脂社製、ポリエチレングリコール）１
部を７部のアセトンに溶解し、この溶液から乾式
紡糸法により10デニールの糸を作成した。得られ
た糸に140℃にて２時間の熱処理を施こした。こ
のものは熱水に不溶であつた。この糸を１ｇづつ
とり３種の試料を作成し、試料Ａをヘブスブリン
（ミドリ十字社製、乾燥抗Ｂ型肝炎人免疫グロブ
リン）水溶液〔200mg／50ml〕に、試料Ｂを硫酸
ジベカシン水溶液（PHを８に調整したもの）〔100
mg（力価）／50ml〕に、試料Ｃをウロキナーゼ水
溶液〔100mg／50ml〕にそれぞれ７℃にて24時間
浸漬したところ、試料Ａにはヘブスブリンが60
mg、試料Ｂには硫酸ジベカシンが45mg、試料Ｃに
はウロキナーゼが40ft固定化された。固定化され
た物質の活性は３ケ月間、７℃の空気中に保存し
た後も不変であつた。

比較例１ 0.3部のGantrez AN169と、99.7部のSMA3000
と、50部のマグロゴール400とを350部のアセトン
に溶解し、この溶液を用いて実施例１と同様の紡
糸を試みたが、曳糸性が悪く紡糸は不可能であつ
た。

比較例２ 99.7部のGantrez AN169と、0.3部のSMA3000
と、50部のマグロゴール400とを350部のアセトン
に溶解し実施例１と同様の紡糸を行い、11デニー
ルの糸を得た。この糸に140℃にて２時間熱処理
を施こした。このものは冷水不溶であつたが熱水
には溶解した。

実施例４１部のGantrez AN169と、１部のSMA3000と
１部のマグロゴール400を17部のアセトンに溶解
し、この溶液から乾式紡糸法により３デニールの
糸を作成した。得られた糸に120℃にて３時間の
熱処理を施こした。このものは熱水に不溶であつ
た。この糸１ｇをヘブスブリン水溶液〔200mg／
50ml〕に７℃にて24時間浸漬したところ90mgのヘ
ブスブリンが固定化された。

この糸を容量10mlのカラムに充てんし、このカ
ラムを通してHB_s抗原量１：2¹⁵の血漿をロ過し
たところロ過してきた血漿の抗原量は１：2²に減
少しており、この結果からみて多量のHB_s抗原が
HB_s抗体の固定化された本実施例の糸に吸着され
たことが明らかである。

実施例５無水マレイン酸とエチルビニルエーテルの共重
合体（共重合比１：１、分子量50万）１部と、無
水マレイン酸とエチレンの共重合体（共重合比
１：１、分子量50万）1.5部と、トリエチレング
リコール0.5部を７部のアセトンに溶解し、実施
例１と同様にして10デニールの糸を得た。得られ
た糸を120℃にて３時間熱処理を行つた後、実施
例１と同様の固定化操作を行つたところヘブスブ
リンが55mg、硫酸ジベカシンが50mg、ウロキナー
ゼが60mg固定化された。固定化された物質の活性
は３ケ月経過後も不変であつた。

実施例６ 10部のGantrez AN139と、90部のイソバン−
110（クラレ製、無水マレイン酸とイソブチレンと
の共重合体）と、30部のポリビニルアルコール
（重合度1700、完全けん化物）とを2600部の水に
溶解し、この水溶液をポリエステルフイルム上に
流延し、140℃にて５時間熱処理を行い、厚さ
30μのフイルムを作成した。得られたフイルムを
５cm四方に裁断し、実施例１と同様の固定化操作
を行つたところ、ヘブスブリンが40mg、硫酸ジベ
カシンが35mg、ウロキナーゼが30mg固定化され
た。固定化されたフイルムを25℃の水に10日間浸
漬した後活性は固定化当初と変化がなかつた。

実施例７２部のGantrez AN169と、２部のSMA3000
と、1.5部のマグロゴール400とを、100部のアセ
トンに溶解した溶液を作成し、このものにシリコ
ーン製カテーテルを室温にて３分間浸漬した後、
取り出し120℃で２時間熱処理を行つたところ、
カテーテル表面に厚さ10μの被覆層が形成され
た。この被覆層は熱水不溶であつた。ひきつづい
てこのカテーテルをポリミキシＢ水溶液〔800000
単位／100ml〕に７℃で12時間浸漬したところ
400000単位のポリミキシンＢが固定化された。固
定化カテーテルを37℃の水中に40日間浸漬した後
もポリミキシンＢの薬理効果は充分に認められ
た。

実施例８２部のGantrez AN169と、２部のSMA3000
と、２部のマグロゴール400とを20部のアセトン
に溶解し、この水溶液をポリエステルフイルム上
に流延し、140℃にて３時間熱処理を行い、厚さ
20μのフイルムを作成した。このフイルムは熱水
不溶であつた。このフイルム１ｇをγ−グロブリ
ン（シグマケミカル社製HUMAN COHN
FRACTION）水溶液〔200mg／150ml〕に７℃
にて１時間浸漬したところ60mgのγ−グロブリン
が固定化された。

比較例３４部のGantrez AN169と２部のマグロゴール
400を20部のアセトンに溶解し、実施例８と同様
にして厚さ25μのフイルムを作成した。このフイ
ルム１ｇを実施例８と同様にγ−グロブリン水溶
液に浸漬した。フイルムは若干溶解したが、フイ
ルム１ｇあたりに換算したγ−グロブリンの固定
化量は58mgであつた。

比較例４４部のSMA3000と２部のマグロゴール400を20
部のアセトンに溶解し、実施例８と同様にして厚
さ10μのフイルムを作成した。このフイルムは熱
水不溶であつた。このフイルム１ｇを実施例８と
同様にγ−グロブリン水溶液に浸漬したところ、
フイルムに固定化されたγ−グロブリンは４mgに
すぎなかつた。

Claims

【特許請求の範囲】

１ (A)無水マレイン酸とスチレン、エチレン、イ
ソブチレン及びプロピレンからなる群から選ばれ
た少なくとも一つのモノマーとの共重合体0.5〜
99.5重量部と、(B)無水マレイン酸とメチルビニル
エーテル、エチルビニルエーテル、ブタンジオー
ルビニルエーテル及び酢酸ビニルからなる群から
選ばれた少なくとも一つのモノマーとの共重合体
0.5〜99.5重量部と、(A)と(B)の合計量100重量部に
対し１〜200重量部の(C)無水マレイン酸基または
無水マレイン酸基が加水分解を受けて生ずるカル
ボキシル基との反応性をもつ官能基を１分子中に
２個以上含有する化合物に(A)と(B)が反応した反応
生成物よりなる生理活性物質固定化用担体。