JPH0321001B2 - - Google Patents
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- JPH0321001B2 JPH0321001B2 JP57210066A JP21006682A JPH0321001B2 JP H0321001 B2 JPH0321001 B2 JP H0321001B2 JP 57210066 A JP57210066 A JP 57210066A JP 21006682 A JP21006682 A JP 21006682A JP H0321001 B2 JPH0321001 B2 JP H0321001B2
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- acid
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- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
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- A61Q5/00—Preparations for care of the hair
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- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
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Description
本発明は特定構造のケラチン誘導ポリペプタイ
ドのアシル化合物の塩からなる毛髪化粧品用配合
剤に関する。 ケラチン加水分解物などのケラチン誘導体が毛
髪（ただし、本明細書において、毛髪とは頭髪の
みをいう）化粧品に有効であることが知られてい
る。これはケラチン誘導体が毛髪と同様の化学構
造を有し、そのアミノ基やカルボキシル基によつ
て、あるいは構成アミノ酸の側鎖の作用によつて
毛髪に吸着し、毛髪を再生する作用を有すること
によるものと考えられる。 本発明はケラチンを加水分解することによつて
得られるケラチン誘導ポリペプタイドと高級脂肪
酸とを縮合（アシル化）させ、ケラチン誘導ポリ
ペプタイドにはない界面活性能を付与した化合物
を合成し、それによつて優れた特性を有する毛髪
化粧品用配合剤を提供したものである。 すなわち、本発明は一般式（） （式中、R1は炭素数８〜20の長鎖アルキル基
またはアルケニル基であり、R2はケラチン誘導
ポリペプタイドを構成する種々のアミノ酸の側鎖
である。ｎは３〜20の整数であり、Ｍはナトリウ
ム、カリウムなどのアルカリ金属、アンモニウ
ム、またはモノエタノールアミン、ジエタノール
アミン、トリエタノールアミン、２−アミノ−２
−メチル−１，３−プロパンジオールなどの有機
アルカノールアミンのオニウムである） で示されるケラチン誘導ポリペプタイドのアシル
化物の塩からなる毛髪化粧品用配合剤に関する。 上記一般式（）においてその側鎖がR2で示
されるアミノ酸としては、アラニン、グリシン、
バリン、ロイシン、イソロイシン、プロリン、フ
エニルアラニン、チロシン、セリン、トレオニ
ン、メチオニン、アルギニン、ヒスチジン、リシ
ン、アスパラギン酸、アスパラギン、グルタミン
酸、グルタミン、ハーフシスチン、トリプトフア
ンなどの種々のアミノ酸があげられる。そして、
これらのアミノ酸の組成比の一例を示すと第１表
のとおりである。
ドのアシル化合物の塩からなる毛髪化粧品用配合
剤に関する。 ケラチン加水分解物などのケラチン誘導体が毛
髪（ただし、本明細書において、毛髪とは頭髪の
みをいう）化粧品に有効であることが知られてい
る。これはケラチン誘導体が毛髪と同様の化学構
造を有し、そのアミノ基やカルボキシル基によつ
て、あるいは構成アミノ酸の側鎖の作用によつて
毛髪に吸着し、毛髪を再生する作用を有すること
によるものと考えられる。 本発明はケラチンを加水分解することによつて
得られるケラチン誘導ポリペプタイドと高級脂肪
酸とを縮合（アシル化）させ、ケラチン誘導ポリ
ペプタイドにはない界面活性能を付与した化合物
を合成し、それによつて優れた特性を有する毛髪
化粧品用配合剤を提供したものである。 すなわち、本発明は一般式（） （式中、R1は炭素数８〜20の長鎖アルキル基
またはアルケニル基であり、R2はケラチン誘導
ポリペプタイドを構成する種々のアミノ酸の側鎖
である。ｎは３〜20の整数であり、Ｍはナトリウ
ム、カリウムなどのアルカリ金属、アンモニウ
ム、またはモノエタノールアミン、ジエタノール
アミン、トリエタノールアミン、２−アミノ−２
−メチル−１，３−プロパンジオールなどの有機
アルカノールアミンのオニウムである） で示されるケラチン誘導ポリペプタイドのアシル
化物の塩からなる毛髪化粧品用配合剤に関する。 上記一般式（）においてその側鎖がR2で示
されるアミノ酸としては、アラニン、グリシン、
バリン、ロイシン、イソロイシン、プロリン、フ
エニルアラニン、チロシン、セリン、トレオニ
ン、メチオニン、アルギニン、ヒスチジン、リシ
ン、アスパラギン酸、アスパラギン、グルタミン
酸、グルタミン、ハーフシスチン、トリプトフア
ンなどの種々のアミノ酸があげられる。そして、
これらのアミノ酸の組成比の一例を示すと第１表
のとおりである。
【表】
このような一般式（）で示されるケラチン誘
導ポリペプタイドのアシル化物の塩は、すぐれた
界面活性能を有し、一般の界面活性剤が使用され
る用途に対してすべて使用可能であるが、通常の
合成界面活性剤とは異なり、天然の高分子化合物
から誘導して得られるものであるため、皮膚や粘
膜への刺激がきわめて少なく、作用が非常に穏や
かである。そして毛髪と同じケラチンから誘導さ
れるポリペプタイド成分を含むため、毛髪に対し
ても穏やかに作用し、毛髪のケラチン成分やキユ
ーテイクルに損傷を与えずすぐれた洗浄効果を発
揮することができる。さらに上記化合物はケラチ
ンから誘導されるポリペプタイド成分と油脂成分
から構成されており、そのケラチンから誘導され
るポリペプタイド成分中のアミノ基やカルボキシ
ル基さらには各種アミノ酸の側鎖の作用によつて
毛髪に吸着するので、毛髪に必要なポリペプタイ
ド成分と油脂成分とを同時に供給することができ
る。この一般式（）で示される化合物は、すぐ
れた界面活性能を有する上に、ケラチンから誘導
されるポリペプタイド成分に由来する毛髪の保護
と損傷した毛髪を再生する作用を有し、かつ油脂
成分に由来する艶や光沢の付与、くし通り性の改
善などに対してすぐれた効果を発揮するので、シ
ヤンプー、リンス、ヘアーコンデイシヨナー、ヘ
アーパツク、ヘアーリキツド、ヘアートニツク、
パーマネントウエーブ用剤などの各種頭髪用化粧
品に毛髪の保護、コンデイシヨニング、栄養補給
の目的で配合され、そのすぐれた効果を発揮する
ことができる。 本発明における一般式（）で示されるケラチ
ン誘導ポリペプタイドのアシル化物の塩を得るた
めの使用するケラチン誘導ポリペプタイドはケラ
チンを酸、アルカリまたは酵素で加水分解するこ
とによつて得られる。 原料のケラチンとしては、たとえば獣毛、毛
髪、羽毛、爪、角、蹄、鱗などがあげられるが、
特に羊毛、毛髪、羽毛が好ましい。これらケラチ
ンはそのまま加水分解に供することができるが、
必要に応じて適当な大きさに切断または粉砕する
か、洗浄、脱脂などの前処理を行なつてもよい。 ケラチン誘導ポリペプタイドを得るためのケラ
チンの加水分解の詳細はつぎの通りである。 (1) 酸による加水分解 酸としては、たとえば塩酸、硫酸、リン酸、硝
酸、臭化水素酸などの無機酸、酢酸、ギ酸などの
有機酸があげられる。また塩酸と酢酸とを混合し
て用いてもよい。これらは一般に５〜85％（重量
％、以下同様）の濃度で使用されるが、、加水分
解の反応が常にPH４以下となるようにするのが望
ましい。反応温度は、40〜100℃が好ましいが、
加圧下では160℃まで上げることもできる。反応
時間は２〜24時間が好適である。反応物は水酸化
ナトリウム、水酸化カリウム、炭酸ナトリウム、
アンモニアなどのアルカリで中和し、そのまま使
用できるが、反応物または中和物をゲル過、イ
オン交換樹脂、限外過、透析、電気透析などに
よつて精製して使用することもできる。 このような酸加水分解によつて得られたもの
は、アルカリ加水分解のものに比較し、ケラチン
のポリペプタイド鎖に加水分解以外の変化を与え
ないので良好な結果が得られる。 (2) アルカリによる加水分解 アルカリとしては、水酸化ナトリウム、水酸化
カリウム、水酸化リチウム、水酸化バリウム、炭
酸ナトリウム、炭酸カリウム、炭酸リチウムなど
の無機アルカリが使用される。これらは一般に１
〜20％の濃度が適切である。アルカリを必要以上
に使用すると、加水分解物溶液の色相が褐色〜黒
色となるので好ましくない。反応は室温〜100℃
の温度で30分〜24時間行なうのが好ましく、必要
以上に温度を上げすぎたり、反応時間を長くしな
いよう注意する必要がある。アルカリによる加水
分解では反応の進行とともにケラチンの加水分解
物が溶出し、反応の進行状況が目に見えるという
利点がある。反応は反応混合物が均一溶液となつ
た時点で終了させればよい。反応後、前出の酸で
中和するか、あるいはゲル過、イオン交換樹
脂、限外過、透析、電気透析などにより精製を
行なうのが好ましい。 (3) 酵素による加水分解 酵素としては、ペプシン、プロクターゼＡ、プ
ロクターゼＢなどの酸性蛋白質分解酵素、パパイ
ン、ブロメライン、サーモライシン、トリプシ
ン、プロナーゼ、キモトリプシンなどの中性蛋白
質分解酵素が使用される。またスブチリン、スタ
フイロコカス（Staphylococcus）プロテアーゼ
などの菌産性の中性蛋白質分解酵素も使用でき
る。加水分解時のPHはペプシンなどの酸性蛋白質
分解酵素の場合にはPH１〜４の範囲、パパインな
どの中性酵素の場合にはPH４〜10の範囲に調整す
るのが好ましい。PHは一般に酢酸／酢酸ナトリウ
ム緩衝液、リン酸緩衝液などの緩衝液により、あ
るいは酸、アルカリなどの添加によつて適切に調
整するのが便利である。反応温度は30〜45℃が望
ましく、反応時間としては一般に３〜24時間が適
当である。 酵素による加水分解反応では、酵素の使用量、
反応温度、反応時間により加水分解物の分子量は
大きく影響される。従つて、目的とする分子量の
ケラチン加水分解物を得るためには、酵素使用
量、反応温度、反応時間の各条件について、得ら
れた加水分解物の分子量分布をゲル過法により
調べ、経験的に最適条件を決定する必要がある。 酵素による加水分解物は、酸、アルカリによる
加水分解物に比較して分子量分布がせまく、遊離
のアミノ酸の生成も少ないので、化粧品配合用と
しては非常に好適である。 これら加水分解反応によつて得られる加水分解
物の平均分子量は、300以上2000以下であること
が望ましい。ケラチン分解物の毛髪に対する吸着
性はその分子量によつて決まり、分子量300〜600
程度のものが最も吸着しやすく、かつ水に溶けや
すくて取扱いが容易であり、分子量が2000を超え
るものは毛髪に対する吸着性が少なくかつ取扱い
にくいからである。この300〜2000という分子量
範囲は前記一般式（）においてｎが３〜20に相
当する。また、ケラチン加水分解物中のジスルフ
イド結合は、できるだけ残存していることが好ま
しく、このためには純度の高いケラチンを使用す
ることおよび加水分解反応を温和な条件で行なう
ことが必要である。 上記のようにして得られたケラチン誘導ポリペ
プタイドをアシル化させる方法としては、最も一
般的な方法としてシヨツテン−バウマン反応
（Schotten−Baumann反応）をあげることができ
る。 この反応はケラチン誘導ポリペプタイドの水溶
液に、縮合させる高級脂肪酸の酸クロライド誘導
体をPH８〜10のアルカリ性条件下に撹拌しながら
加える反応であり、この反応によれば次式に示す
ように、 塩酸が生成し、PHが低下するので、酸クロライド
を加えながら、水酸化ナトリウムや水酸カリウム
などのアルカリを加えてPH８〜10に維持すること
が必要である。反応時間は１〜６時間、反応温度
は０〜60℃、好ましくは20〜40℃が採用される。 高級脂肪酸側成分としては上記の酸クロライド
以外にも、Br，Ｉなどの高級脂肪酸の酸ハライ
ドが使用できる。ただし、酸クロライドが最も一
般的である。 また炭素数８〜20の汎用されている脂肪酸で
は、上記酸ハライドによる方法以外に、150〜200
℃の高温、高圧下、ケラチン誘導ポリペプタイド
と高級脂肪酸またはそのメチルエステル、エチル
エステルなどの低級アルコールエステルとを処理
し脱水縮合または脱アルコール縮合させる方法も
採用できるが、高温処理による方法であるため生
成物が着色し必ずしも好ましいとはいえない。 さらに、ペプチド合成に使用されている試薬を
用い、高級脂肪酸をたとえばＮ−オキシコハク酸
イミドエステル、Ｎ−フタルイミドエステルなど
カルボキシル基活性誘導体とした上でケラチン誘
導ポリペプタイドと反応させる方法も採用できる
が、コスト高になる上に、酸ハライドによる反応
ほど反応性は高くない。 いずれにせよ、得られたアシル化物は、好まし
くは塩酸、硫酸などの強酸の水溶液中に放出して
誘離物を浮遊沈澱として採取し、これを水洗して
精製したのち、中和して塩のかたちにして、水ま
たはアルコール、プロピレングリコールなどの溶
剤に溶かして好ましい濃度（10〜60％、特に20〜
40％）の溶液状にするか、あるいは乾燥して粉末
状にして使用に供される。 一般式（）で示されるケラチン誘導ポリペプ
タイドのアシル化物の塩を配合して毛髪化粧品を
調製するには、該一般式（）で示されるケラチ
ン誘導ポリペプタイドのアシル化物の塩を固形分
で、シヤンプーの場合0.1〜30％程度、ヘアーリ
ンスの場合0.1〜20％程度、パーマネントウエー
ブ用第１剤の場合0.1〜10％程度配合すればよい。 つぎに参考例および実施例をあげて本発明を説
明する。 参考例 １ 三ツ口フラスコ中で羊毛500ｇに35％塩酸450ｇ
を加え80℃で16時間撹拌下に加水分解を行なつ
た。加水分解後、反応混合物を過し、液を弱
塩基性アニオン交換樹脂ダイヤイオンWA−20
（商品名、三菱化成工業(株)）1400mlにより中和し
たのち、濃縮し、過して濃度40％のケラチン加
水分解物の水溶液を得た。このようにして得られ
たケラチン誘導ポリペプタイドの分子量をゲル
過により測定したところ平均分子量800であつた。 参考例 ２ 豚毛500ｇに水酸化ナトリウム100ｇと水3000ｇ
を加え、40℃で24時間放置して加水分解を行なつ
たのち、反応混合物を過し、液を弱酸性カチ
オン交換樹脂アンバーライトIRC−50（商品名、
オルガノ(株)）600mlにより中和した。これを濃縮
後、過して濃度40％のケラチン加水分解物の水
溶液を得た。このようにして得られたケラチン誘
導ポリペプタイドの分子量をゲル過法により測
定したところ平均分子量1200であつた。 参考例 ３ 羽毛500ｇを高圧容器中、10Kg／cm2、200℃の過
熱水蒸気で30分間処理したのち、大気中に放出し
て羽毛の多孔質膨化物を得た。これに水３を加
え、パパイン30ｇを加えて40℃で24時間加水分解
を行なつた。加水分解後、反応混合物を過し、
液を減圧濃縮して濃度40％のケラチン加水分解
物を得た。このようにして得られたケラチン誘導
ポリペプタイドの分子量をゲル過法により測定
したところ平均分子量600であつた。 実施例 １ 参考例１で得られたケラチン誘導ポリペプタイド
の40％水溶液500ｇに30℃恒温下撹拌しながらミ
リスチン酸クロライド49ｇ（ケラチン誘導ポリペ
プタイドの0.8当量）を２時間かけて滴下した。
その間、20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜加え
てPH９に維持した。30℃で１時間撹拌したのち、
温度を40℃に上げ１時間撹拌して反応を終了し
た。 反応混合物を５％硫酸水溶液５中に放出し、
生成したアシル化物を遊離のかたち（ペプタイド
のカルボン酸が塩でない−COOHのかたち）で
浮遊させてから、水洗したのち、30％水酸化カリ
ウム水溶液を加えて中和し、ケラチン誘導ポリペ
プタイドとミリスチン酸との縮合物のカリウム塩
の30％水溶液680ｇを得た。収率は75％であつた。 なお得られた生成物の確認は以下のようにして
行なつた。 得られた生成物の30％水溶液について、フア
ン・スレーク（Van Slake）法によりアミノ態
チツ素を求めたところ、0.037mg／ｇであつた。
原料として用いた参考例１で得られたケラチン誘
導ポリペプタイドの40％水溶液はアミノ態チツ素
7.270mg／ｇであり、生成物においてほとんどの
アミノ基がアシル化されていることが判明した。 ついで、生成物の少量を試験管にとり、これに
6N塩酸を加え、チツ素ガス置換後、試験管を封
管し、110℃で24時間加水分解を行なつた。開封
し、減圧濃縮により塩酸を除去したのち、水とエ
ーテルを加え、分液ロートにて水層とエーテル層
に分離し抽出を行なつた。水層を試料とし、これ
のアミノ酸分析を行なつたところ、原料として用
いた参考例１で得られたケラチン誘導ポリペプタ
イドとほぼ同じ組成を有していることが判明し
た。エーテル層を常法に従つてＮ−メチル−Ｎ−
ニトロソ−ｐ−トルエンスルホンアミドを用いて
メチルエステル化を施したのち、ガスクロマトグ
ラフイーを行なつたところ、同様に処理しメチル
エステル化した原料のミリスチン酸のメチルエス
テルと全く同じものであることが判明した。 以上の結果から、生成物は原料として用いた参
考例１で得られたケラチン誘導ポリペプタイドの
アミノ基におけるミリスチン酸の縮合物のカリウ
ム塩であることが確認された。アミノ酸分析の結
果を第２表に、ガスクロマトグラフイーの結果を
第１図に示す。 実施例 ２ 実施例１においてミリスチン酸クロライドの代
りにヤシ脂肪酸（炭素数８〜18の混合脂肪酸）ク
ロライド55ｇ（ケラチン誘導ポリペプタイドの
1.0当量）を用い、水酸化カリウムに代えてトリ
エタノールアミンを用いたほかは実施例１と同様
にして濃度30％のケラチン誘導ポリペプタイドの
ヤシ脂肪酸縮合物のトリエタノールアミン塩水溶
液840ｇを得た。収率は97％であつた。 なお得られた生成物の確認は以下のようにして
行なつた。 得られた生成物の30％水溶液について、フア
ン・スレーク法によりアミノ態チツ素を求めたと
ころ、0.017mg／ｇであつた。原料として用いた
参考例１で得られたケラチン誘導ポリペプタイド
の40％水溶液はアミノ態チツ素7.270mg／ｇであ
り、生成物においてほとんどのアミノ酸がアシル
化されていることが判明した。 ついで、生成物の少量を試験管にとり、これに
6N塩酸を加え、チツ素ガス置換後、試験管を封
管し、110℃で24時間加水分解を行なつた。開封
し、減圧濃縮により塩酸を除去したのち、水とエ
ーテルを加え、分液ロートにて水層とエーテル層
に分離し抽出を行なつた。水層を試料とし、これ
のアミノ酸分析を行なつたところ、原料として用
いた参考例１で得られたケラチン誘導ポリペプタ
イドとほぼ同じ組成を有していることが判明し
た。エーテル層を常法に従つてＮ−メチル−Ｎ−
ニトロソ−ｐ−トルエンスルホンアミドを用いて
メチルエステル化を施したのち、ガスクロマトグ
ラフイーを行なつたところ、同様に処理しメチル
エステル化した原料のヤシ脂肪酸のメチルエステ
ルと全く同じ組成のものであることが判明した。 以上の結果から、生成物は原料として用いた参
考例１で得られたケラチン誘導ポリペプタイドの
アミノ基におけるヤシ脂肪酸（炭素数８〜18の混
合脂肪酸）の縮合物のトリエタノールアミン塩で
あることが確認された。アミノ酸分析の結果を第
２表に、ガスクロマトグラフイーの結果を第２図
に示す。 実施例 ３ 参考例２で得たケラチン誘導ポリペプタイドの
40％水溶液500ｇに30℃恒温下撹拌しながらカプ
リル酸クロライド32ｇ（ケラチン誘導ポリペプタ
イドの1.0当量）を２時間かけて滴下した。その
間20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜加えてPH９
に維持した。さらに30℃で１時間撹拌したのち、
温度を40℃に上げ１時間撹拌を続けて反応を終了
した。 反応混合物を５％硫酸水溶液５中に放出し、
生成したアシル化物を遊離させ、浮遊物を水洗
後、モノエタノールアミンを加えて中和し、ケラ
チン誘導ポリペプタイドのカプリル酸縮合物をモ
ノエタノールアミン塩の30％水溶液890ｇを得た。
収率は98％であつた。 なお得られた生成物の確認は以下のようにして
行なつた。 得られた生成物のモノエタノールアミンにより
中和する前の浮遊物（乾燥残分37.20％）につい
て、フアン・スレーク法によりアミノ態チツ素を
求めたところ、0.041mg／ｇであつた。なおモノ
エタノールアミンにより中和前のものについてア
ミノ態チツ素の測定を行なつたのは、中和後はモ
ノエタノールアミンのアミノ基を測定してしまう
ためアミノ態チツ素の測定試料にできないからで
ある。原料として用いた参考例２で得られたケラ
チン誘導ポリペプタイドの40％水溶液はアミノ態
チツ素4.729mg／ｇであり、生成物においてほと
んどのアミノ基がアシル化されていることが判明
した。 ついで、生成物の少量を試験管にとに、これに
6N塩酸を加え、チツ素ガス置換後、試験管を封
管し、110℃で24時間加水分解を行なつた。開封
し、減圧濃縮により塩酸を除去したのち、水とエ
ーテルを加え、分液ロートにて水層とエーテル層
に分離し抽出を行なつた。水層を試料とし、これ
のアミノ酸分析を行なつたところ、原料として用
いた参考例２で得られたケラチン誘導ポリペプタ
イドとほぼ同じ組成を有していることが判明し
た。エーテル層を常法に従つてＮ−メチル−Ｎ−
ニトロソ−ｐ−トルエンスルホンアミドを用いて
メチルエステル化を施したのち、ガスクロマトグ
ラフイーを行なつたところ、同様に処理しメチル
エステル化した原料のカプリル酸のメチルエステ
ルと全く同じものであることが判明した。 以上の結果から、生成物は原料として用いた参
考例２で得られたケラチン誘導ポリペプタイドの
アミノ基におけるカプリル酸の縮合物のモノエタ
ノールアミン塩であることが確認された。アミノ
酸分析の結果を第２表に、ガスクロマトグラフイ
ーの結果を第３図に示す。 実施例 ４ 実施例３においてカプリル酸クロライドの代り
にウンデシレン酸クロライド30ｇ（ケラチン誘導
ポリペプタイドの0.9当量）を用い、モノエタノ
ールアミンに代えて水酸化カリウムを用いたほか
は実施例３と同様にしてケラチン誘導ポリペプタ
イドのウンデシレン酸縮合物のカリウム塩の30％
水溶液620ｇを得た。収率は87％であつた。 なお得られた生成物の確認は以下のようにして
行なつた。 得られた生成物の30％水溶液について、フア
ン・スレーク法によりアミノ態チツ素を求めたと
ころ、0.032mg／ｇであつた。原料として用いた
参考例２で得られたケラチン誘導ポリペプタイド
の40％水溶液はアミノ態チツ素4729mg／ｇであ
り、生成物においてほとんどのアミノ基がアシル
化されていることが判明した。 ついで、生成物の少量を試験管にとり、これに
4Nメタルスルホン酸を加え、チツ素ガス置換後、
試験管を封管し、110℃で12時間加水分解を行な
つた。開封し、水とエーテルを加え、分液ロート
にて水層とエーテル層に分離し抽出を行なつた。
水層を試料とし、これのアミノ酸分析を行なつた
ところ、原料として用いた参考例２で得られたケ
ラチン誘導ポリペプタイドとほぼ同じ組成を有し
ていることが判明した。エーテル層を常法に従つ
てＮ−メチル−Ｎ−ニトロソ−ｐ−トルエンスル
ホンアミドを用いてメチルエステル化を施したの
ち、ガスクロマトグラフイーを行なつたところ、
同様に処理しメチルエステル化した原料のウンデ
シレン酸のメチルエステルと全く同じものである
ことが判明した。 以上の結果から、生成物は原料として用いた参
考例２で得られたケラチン誘導ポリペプタイドの
アミノ基におけるウンデシレン酸の縮合物のカリ
ウム塩であることが確認された。アミノ酸分析の
結果を第２表に、ガスクロマトグラフイーの結果
を第４図に示す。 実施例 ５ 参考例３で得たケラチン誘導ポリペプタイドの
40％水溶液500ｇに30℃恒温下撹拌しながらイソ
ステアリン酸クロライド81ｇ（ケラチン誘導ポリ
ペプタイドの0.8当量）を３時間かけて滴下した。
その間、20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜加え
てPH９に維持した。さらに30℃で１時間撹拌した
のち温度を40℃に上げ１時間撹拌を続けて反応を
終了した。 反応混合物を５％硫酸水溶液５中に放出し、
生成したアシル化物を遊離のかたちで浮遊させ、
浮遊物を水洗したのち、２−アミノ−２−メチル
−１，３−プロパンジオールで中和し、エチルア
ルコールを加えて、ケラチン誘導ポリペプタイド
のイソステアリン酸縮合物の２−アミノ−２−メ
チル−１，３−プロパンジオール塩の25％エチル
アルコール−水溶液895ｇを得た。エチルアルコ
ールの濃度は50％である。収率は78％であつた。 なお得られた生成物の確認は以下のようにして
行なつた。 得られた生成物の２−アミノ−２−メチル−
１，３−プロパンジオールにより中和する前の浮
遊物（乾燥残分52.74％）について、フアン・ス
レーク法によりアミノ態チツ素を求めたところ、
0.011mg／ｇであつた。なお２−アミノ−２−メ
チル−１，３−プロパンジオールによる中和前の
ものについてアミノ態チツ素の測定を行なつたの
は、中和後は２−アミノ−２−メチル−１，３−
プロパンジオールのアミノ基を測定してしまうた
めアミノ態チツ素の測定試料にできないからであ
る。原料として用いた参考例３で得られたケラチ
ン誘導ポリペプタイドの40％水溶液はアミノ態チ
ツ素9.220mg／ｇであり、生成物においてほとん
どのアミノ基がアシル化されていることが、判明
した。 ついで、生成物の少量を試験管にとり、これに
6N塩酸を加え、チツ素ガス置換後、試験管を封
管し、110℃で24時間加水分解を行なつた。開封
し、減圧濃縮により塩酸を除去したのち、水とエ
ーテルを加え、分液ロートにて水層とエーテル層
に分離し抽出を行なつた。水層を試料とし、これ
のアミノ酸分析を行なつたところ、原料として用
いた参考例３で得られたケラチン誘導ポリペプタ
イドとほぼ同じ組成を有していることが判明し
た。エーテル層を常法に従つてＮ−メチル−Ｎ−
ニトロソ−ｐ−トルエンスルホンアミドを用いて
メチルエステル化を施したのち、ガスクロマトグ
ラフイーを行なつたところ、同様に処理しメチル
エステル化した原料のイソステアリン酸のメチル
エステルと全く同じものであることが判明した。 以上の結果から、生成物は原料として用いた参
考例３で得られたケラチン誘導ポリペプタイドの
アミノ基におけるイソステアリン酸の縮合物の２
−アミノ−２−メチル−１，３−プロパンジオー
ル塩であることが確認された。アミノ酸分析の結
果を第２表に、ガスクロマトグラフイーの結果を
第５図に示す。 実施例 ６ 実施例５においてイソステアリン酸クロライド
の代りにオレイン酸クロライド80ｇ（ケラチン誘
導ポリペプタイドの0.8当量）を用い、２−アミ
ノ−２−メチル−１，３−プロパンジオールに代
えて水酸化ナトリウムを用い、エチルアルコール
を用いなかつたほかは実施例５と同様にしてケラ
チン誘導ポリペプタイドのオレイン酸縮合物のナ
トリウム塩の30％水溶液663ｇを得た。収率は76
％であつた。 なお得られた生成物の確認は以下のようにして
行なつた。 得られた生成物の30％水溶液について、フア
ン・スレーク法によりアミノ態チツ素を求めたと
ころ、0.031mg／ｇであつた。原料として用いた
参考例３で得られたケラチン誘導ポリペプタイド
の40％水溶液はアミノ態チツ素9.220mg／ｇであ
り、生成物においてほとんどのアミノ基がアシル
化されていることが判明した。 ついで、生成物の少量を試験管にとり、これに
4Nメタルスルホン酸を加え、チツ素ガス置換後、
試験管を封管し、110℃で12時間加水分解を行な
つた。開封し、水とエーテルを加え、分液ロート
にて水層とエーテル層に分離し抽出を行なつた。
水層を試料とし、これのアミノ酸分析を行なつた
ところ、原料として用いた参考例３で得られたケ
ラチン誘導ポリペプタイドとほぼ同じ組成を有し
ていることが判明した。エーテル層を常法に従つ
てＮ−メチル−Ｎ−ニトロソ−ｐ−トルエンスル
ホンアミドを用いてメチルエステル化を施したの
ち、ガスクロマトグラフイーを行なつたところ、
同様に処理しメチルエステル化した原料のオレイ
ン酸のメチルエステルと全く同じものであること
が判明した。 以上の結果から、生成物は原料として用いた参
考例３で得られたケラチン誘導ポリペプタイドの
アミノ基におけるオレイン酸の縮合物のナトリウ
ム塩であることが確認された。アミノ酸分析の結
果を第２表に、ガスクロマトグラフイーの結果を
第６図に示す。
導ポリペプタイドのアシル化物の塩は、すぐれた
界面活性能を有し、一般の界面活性剤が使用され
る用途に対してすべて使用可能であるが、通常の
合成界面活性剤とは異なり、天然の高分子化合物
から誘導して得られるものであるため、皮膚や粘
膜への刺激がきわめて少なく、作用が非常に穏や
かである。そして毛髪と同じケラチンから誘導さ
れるポリペプタイド成分を含むため、毛髪に対し
ても穏やかに作用し、毛髪のケラチン成分やキユ
ーテイクルに損傷を与えずすぐれた洗浄効果を発
揮することができる。さらに上記化合物はケラチ
ンから誘導されるポリペプタイド成分と油脂成分
から構成されており、そのケラチンから誘導され
るポリペプタイド成分中のアミノ基やカルボキシ
ル基さらには各種アミノ酸の側鎖の作用によつて
毛髪に吸着するので、毛髪に必要なポリペプタイ
ド成分と油脂成分とを同時に供給することができ
る。この一般式（）で示される化合物は、すぐ
れた界面活性能を有する上に、ケラチンから誘導
されるポリペプタイド成分に由来する毛髪の保護
と損傷した毛髪を再生する作用を有し、かつ油脂
成分に由来する艶や光沢の付与、くし通り性の改
善などに対してすぐれた効果を発揮するので、シ
ヤンプー、リンス、ヘアーコンデイシヨナー、ヘ
アーパツク、ヘアーリキツド、ヘアートニツク、
パーマネントウエーブ用剤などの各種頭髪用化粧
品に毛髪の保護、コンデイシヨニング、栄養補給
の目的で配合され、そのすぐれた効果を発揮する
ことができる。 本発明における一般式（）で示されるケラチ
ン誘導ポリペプタイドのアシル化物の塩を得るた
めの使用するケラチン誘導ポリペプタイドはケラ
チンを酸、アルカリまたは酵素で加水分解するこ
とによつて得られる。 原料のケラチンとしては、たとえば獣毛、毛
髪、羽毛、爪、角、蹄、鱗などがあげられるが、
特に羊毛、毛髪、羽毛が好ましい。これらケラチ
ンはそのまま加水分解に供することができるが、
必要に応じて適当な大きさに切断または粉砕する
か、洗浄、脱脂などの前処理を行なつてもよい。 ケラチン誘導ポリペプタイドを得るためのケラ
チンの加水分解の詳細はつぎの通りである。 (1) 酸による加水分解 酸としては、たとえば塩酸、硫酸、リン酸、硝
酸、臭化水素酸などの無機酸、酢酸、ギ酸などの
有機酸があげられる。また塩酸と酢酸とを混合し
て用いてもよい。これらは一般に５〜85％（重量
％、以下同様）の濃度で使用されるが、、加水分
解の反応が常にPH４以下となるようにするのが望
ましい。反応温度は、40〜100℃が好ましいが、
加圧下では160℃まで上げることもできる。反応
時間は２〜24時間が好適である。反応物は水酸化
ナトリウム、水酸化カリウム、炭酸ナトリウム、
アンモニアなどのアルカリで中和し、そのまま使
用できるが、反応物または中和物をゲル過、イ
オン交換樹脂、限外過、透析、電気透析などに
よつて精製して使用することもできる。 このような酸加水分解によつて得られたもの
は、アルカリ加水分解のものに比較し、ケラチン
のポリペプタイド鎖に加水分解以外の変化を与え
ないので良好な結果が得られる。 (2) アルカリによる加水分解 アルカリとしては、水酸化ナトリウム、水酸化
カリウム、水酸化リチウム、水酸化バリウム、炭
酸ナトリウム、炭酸カリウム、炭酸リチウムなど
の無機アルカリが使用される。これらは一般に１
〜20％の濃度が適切である。アルカリを必要以上
に使用すると、加水分解物溶液の色相が褐色〜黒
色となるので好ましくない。反応は室温〜100℃
の温度で30分〜24時間行なうのが好ましく、必要
以上に温度を上げすぎたり、反応時間を長くしな
いよう注意する必要がある。アルカリによる加水
分解では反応の進行とともにケラチンの加水分解
物が溶出し、反応の進行状況が目に見えるという
利点がある。反応は反応混合物が均一溶液となつ
た時点で終了させればよい。反応後、前出の酸で
中和するか、あるいはゲル過、イオン交換樹
脂、限外過、透析、電気透析などにより精製を
行なうのが好ましい。 (3) 酵素による加水分解 酵素としては、ペプシン、プロクターゼＡ、プ
ロクターゼＢなどの酸性蛋白質分解酵素、パパイ
ン、ブロメライン、サーモライシン、トリプシ
ン、プロナーゼ、キモトリプシンなどの中性蛋白
質分解酵素が使用される。またスブチリン、スタ
フイロコカス（Staphylococcus）プロテアーゼ
などの菌産性の中性蛋白質分解酵素も使用でき
る。加水分解時のPHはペプシンなどの酸性蛋白質
分解酵素の場合にはPH１〜４の範囲、パパインな
どの中性酵素の場合にはPH４〜10の範囲に調整す
るのが好ましい。PHは一般に酢酸／酢酸ナトリウ
ム緩衝液、リン酸緩衝液などの緩衝液により、あ
るいは酸、アルカリなどの添加によつて適切に調
整するのが便利である。反応温度は30〜45℃が望
ましく、反応時間としては一般に３〜24時間が適
当である。 酵素による加水分解反応では、酵素の使用量、
反応温度、反応時間により加水分解物の分子量は
大きく影響される。従つて、目的とする分子量の
ケラチン加水分解物を得るためには、酵素使用
量、反応温度、反応時間の各条件について、得ら
れた加水分解物の分子量分布をゲル過法により
調べ、経験的に最適条件を決定する必要がある。 酵素による加水分解物は、酸、アルカリによる
加水分解物に比較して分子量分布がせまく、遊離
のアミノ酸の生成も少ないので、化粧品配合用と
しては非常に好適である。 これら加水分解反応によつて得られる加水分解
物の平均分子量は、300以上2000以下であること
が望ましい。ケラチン分解物の毛髪に対する吸着
性はその分子量によつて決まり、分子量300〜600
程度のものが最も吸着しやすく、かつ水に溶けや
すくて取扱いが容易であり、分子量が2000を超え
るものは毛髪に対する吸着性が少なくかつ取扱い
にくいからである。この300〜2000という分子量
範囲は前記一般式（）においてｎが３〜20に相
当する。また、ケラチン加水分解物中のジスルフ
イド結合は、できるだけ残存していることが好ま
しく、このためには純度の高いケラチンを使用す
ることおよび加水分解反応を温和な条件で行なう
ことが必要である。 上記のようにして得られたケラチン誘導ポリペ
プタイドをアシル化させる方法としては、最も一
般的な方法としてシヨツテン−バウマン反応
（Schotten−Baumann反応）をあげることができ
る。 この反応はケラチン誘導ポリペプタイドの水溶
液に、縮合させる高級脂肪酸の酸クロライド誘導
体をPH８〜10のアルカリ性条件下に撹拌しながら
加える反応であり、この反応によれば次式に示す
ように、 塩酸が生成し、PHが低下するので、酸クロライド
を加えながら、水酸化ナトリウムや水酸カリウム
などのアルカリを加えてPH８〜10に維持すること
が必要である。反応時間は１〜６時間、反応温度
は０〜60℃、好ましくは20〜40℃が採用される。 高級脂肪酸側成分としては上記の酸クロライド
以外にも、Br，Ｉなどの高級脂肪酸の酸ハライ
ドが使用できる。ただし、酸クロライドが最も一
般的である。 また炭素数８〜20の汎用されている脂肪酸で
は、上記酸ハライドによる方法以外に、150〜200
℃の高温、高圧下、ケラチン誘導ポリペプタイド
と高級脂肪酸またはそのメチルエステル、エチル
エステルなどの低級アルコールエステルとを処理
し脱水縮合または脱アルコール縮合させる方法も
採用できるが、高温処理による方法であるため生
成物が着色し必ずしも好ましいとはいえない。 さらに、ペプチド合成に使用されている試薬を
用い、高級脂肪酸をたとえばＮ−オキシコハク酸
イミドエステル、Ｎ−フタルイミドエステルなど
カルボキシル基活性誘導体とした上でケラチン誘
導ポリペプタイドと反応させる方法も採用できる
が、コスト高になる上に、酸ハライドによる反応
ほど反応性は高くない。 いずれにせよ、得られたアシル化物は、好まし
くは塩酸、硫酸などの強酸の水溶液中に放出して
誘離物を浮遊沈澱として採取し、これを水洗して
精製したのち、中和して塩のかたちにして、水ま
たはアルコール、プロピレングリコールなどの溶
剤に溶かして好ましい濃度（10〜60％、特に20〜
40％）の溶液状にするか、あるいは乾燥して粉末
状にして使用に供される。 一般式（）で示されるケラチン誘導ポリペプ
タイドのアシル化物の塩を配合して毛髪化粧品を
調製するには、該一般式（）で示されるケラチ
ン誘導ポリペプタイドのアシル化物の塩を固形分
で、シヤンプーの場合0.1〜30％程度、ヘアーリ
ンスの場合0.1〜20％程度、パーマネントウエー
ブ用第１剤の場合0.1〜10％程度配合すればよい。 つぎに参考例および実施例をあげて本発明を説
明する。 参考例 １ 三ツ口フラスコ中で羊毛500ｇに35％塩酸450ｇ
を加え80℃で16時間撹拌下に加水分解を行なつ
た。加水分解後、反応混合物を過し、液を弱
塩基性アニオン交換樹脂ダイヤイオンWA−20
（商品名、三菱化成工業(株)）1400mlにより中和し
たのち、濃縮し、過して濃度40％のケラチン加
水分解物の水溶液を得た。このようにして得られ
たケラチン誘導ポリペプタイドの分子量をゲル
過により測定したところ平均分子量800であつた。 参考例 ２ 豚毛500ｇに水酸化ナトリウム100ｇと水3000ｇ
を加え、40℃で24時間放置して加水分解を行なつ
たのち、反応混合物を過し、液を弱酸性カチ
オン交換樹脂アンバーライトIRC−50（商品名、
オルガノ(株)）600mlにより中和した。これを濃縮
後、過して濃度40％のケラチン加水分解物の水
溶液を得た。このようにして得られたケラチン誘
導ポリペプタイドの分子量をゲル過法により測
定したところ平均分子量1200であつた。 参考例 ３ 羽毛500ｇを高圧容器中、10Kg／cm2、200℃の過
熱水蒸気で30分間処理したのち、大気中に放出し
て羽毛の多孔質膨化物を得た。これに水３を加
え、パパイン30ｇを加えて40℃で24時間加水分解
を行なつた。加水分解後、反応混合物を過し、
液を減圧濃縮して濃度40％のケラチン加水分解
物を得た。このようにして得られたケラチン誘導
ポリペプタイドの分子量をゲル過法により測定
したところ平均分子量600であつた。 実施例 １ 参考例１で得られたケラチン誘導ポリペプタイド
の40％水溶液500ｇに30℃恒温下撹拌しながらミ
リスチン酸クロライド49ｇ（ケラチン誘導ポリペ
プタイドの0.8当量）を２時間かけて滴下した。
その間、20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜加え
てPH９に維持した。30℃で１時間撹拌したのち、
温度を40℃に上げ１時間撹拌して反応を終了し
た。 反応混合物を５％硫酸水溶液５中に放出し、
生成したアシル化物を遊離のかたち（ペプタイド
のカルボン酸が塩でない−COOHのかたち）で
浮遊させてから、水洗したのち、30％水酸化カリ
ウム水溶液を加えて中和し、ケラチン誘導ポリペ
プタイドとミリスチン酸との縮合物のカリウム塩
の30％水溶液680ｇを得た。収率は75％であつた。 なお得られた生成物の確認は以下のようにして
行なつた。 得られた生成物の30％水溶液について、フア
ン・スレーク（Van Slake）法によりアミノ態
チツ素を求めたところ、0.037mg／ｇであつた。
原料として用いた参考例１で得られたケラチン誘
導ポリペプタイドの40％水溶液はアミノ態チツ素
7.270mg／ｇであり、生成物においてほとんどの
アミノ基がアシル化されていることが判明した。 ついで、生成物の少量を試験管にとり、これに
6N塩酸を加え、チツ素ガス置換後、試験管を封
管し、110℃で24時間加水分解を行なつた。開封
し、減圧濃縮により塩酸を除去したのち、水とエ
ーテルを加え、分液ロートにて水層とエーテル層
に分離し抽出を行なつた。水層を試料とし、これ
のアミノ酸分析を行なつたところ、原料として用
いた参考例１で得られたケラチン誘導ポリペプタ
イドとほぼ同じ組成を有していることが判明し
た。エーテル層を常法に従つてＮ−メチル−Ｎ−
ニトロソ−ｐ−トルエンスルホンアミドを用いて
メチルエステル化を施したのち、ガスクロマトグ
ラフイーを行なつたところ、同様に処理しメチル
エステル化した原料のミリスチン酸のメチルエス
テルと全く同じものであることが判明した。 以上の結果から、生成物は原料として用いた参
考例１で得られたケラチン誘導ポリペプタイドの
アミノ基におけるミリスチン酸の縮合物のカリウ
ム塩であることが確認された。アミノ酸分析の結
果を第２表に、ガスクロマトグラフイーの結果を
第１図に示す。 実施例 ２ 実施例１においてミリスチン酸クロライドの代
りにヤシ脂肪酸（炭素数８〜18の混合脂肪酸）ク
ロライド55ｇ（ケラチン誘導ポリペプタイドの
1.0当量）を用い、水酸化カリウムに代えてトリ
エタノールアミンを用いたほかは実施例１と同様
にして濃度30％のケラチン誘導ポリペプタイドの
ヤシ脂肪酸縮合物のトリエタノールアミン塩水溶
液840ｇを得た。収率は97％であつた。 なお得られた生成物の確認は以下のようにして
行なつた。 得られた生成物の30％水溶液について、フア
ン・スレーク法によりアミノ態チツ素を求めたと
ころ、0.017mg／ｇであつた。原料として用いた
参考例１で得られたケラチン誘導ポリペプタイド
の40％水溶液はアミノ態チツ素7.270mg／ｇであ
り、生成物においてほとんどのアミノ酸がアシル
化されていることが判明した。 ついで、生成物の少量を試験管にとり、これに
6N塩酸を加え、チツ素ガス置換後、試験管を封
管し、110℃で24時間加水分解を行なつた。開封
し、減圧濃縮により塩酸を除去したのち、水とエ
ーテルを加え、分液ロートにて水層とエーテル層
に分離し抽出を行なつた。水層を試料とし、これ
のアミノ酸分析を行なつたところ、原料として用
いた参考例１で得られたケラチン誘導ポリペプタ
イドとほぼ同じ組成を有していることが判明し
た。エーテル層を常法に従つてＮ−メチル−Ｎ−
ニトロソ−ｐ−トルエンスルホンアミドを用いて
メチルエステル化を施したのち、ガスクロマトグ
ラフイーを行なつたところ、同様に処理しメチル
エステル化した原料のヤシ脂肪酸のメチルエステ
ルと全く同じ組成のものであることが判明した。 以上の結果から、生成物は原料として用いた参
考例１で得られたケラチン誘導ポリペプタイドの
アミノ基におけるヤシ脂肪酸（炭素数８〜18の混
合脂肪酸）の縮合物のトリエタノールアミン塩で
あることが確認された。アミノ酸分析の結果を第
２表に、ガスクロマトグラフイーの結果を第２図
に示す。 実施例 ３ 参考例２で得たケラチン誘導ポリペプタイドの
40％水溶液500ｇに30℃恒温下撹拌しながらカプ
リル酸クロライド32ｇ（ケラチン誘導ポリペプタ
イドの1.0当量）を２時間かけて滴下した。その
間20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜加えてPH９
に維持した。さらに30℃で１時間撹拌したのち、
温度を40℃に上げ１時間撹拌を続けて反応を終了
した。 反応混合物を５％硫酸水溶液５中に放出し、
生成したアシル化物を遊離させ、浮遊物を水洗
後、モノエタノールアミンを加えて中和し、ケラ
チン誘導ポリペプタイドのカプリル酸縮合物をモ
ノエタノールアミン塩の30％水溶液890ｇを得た。
収率は98％であつた。 なお得られた生成物の確認は以下のようにして
行なつた。 得られた生成物のモノエタノールアミンにより
中和する前の浮遊物（乾燥残分37.20％）につい
て、フアン・スレーク法によりアミノ態チツ素を
求めたところ、0.041mg／ｇであつた。なおモノ
エタノールアミンにより中和前のものについてア
ミノ態チツ素の測定を行なつたのは、中和後はモ
ノエタノールアミンのアミノ基を測定してしまう
ためアミノ態チツ素の測定試料にできないからで
ある。原料として用いた参考例２で得られたケラ
チン誘導ポリペプタイドの40％水溶液はアミノ態
チツ素4.729mg／ｇであり、生成物においてほと
んどのアミノ基がアシル化されていることが判明
した。 ついで、生成物の少量を試験管にとに、これに
6N塩酸を加え、チツ素ガス置換後、試験管を封
管し、110℃で24時間加水分解を行なつた。開封
し、減圧濃縮により塩酸を除去したのち、水とエ
ーテルを加え、分液ロートにて水層とエーテル層
に分離し抽出を行なつた。水層を試料とし、これ
のアミノ酸分析を行なつたところ、原料として用
いた参考例２で得られたケラチン誘導ポリペプタ
イドとほぼ同じ組成を有していることが判明し
た。エーテル層を常法に従つてＮ−メチル−Ｎ−
ニトロソ−ｐ−トルエンスルホンアミドを用いて
メチルエステル化を施したのち、ガスクロマトグ
ラフイーを行なつたところ、同様に処理しメチル
エステル化した原料のカプリル酸のメチルエステ
ルと全く同じものであることが判明した。 以上の結果から、生成物は原料として用いた参
考例２で得られたケラチン誘導ポリペプタイドの
アミノ基におけるカプリル酸の縮合物のモノエタ
ノールアミン塩であることが確認された。アミノ
酸分析の結果を第２表に、ガスクロマトグラフイ
ーの結果を第３図に示す。 実施例 ４ 実施例３においてカプリル酸クロライドの代り
にウンデシレン酸クロライド30ｇ（ケラチン誘導
ポリペプタイドの0.9当量）を用い、モノエタノ
ールアミンに代えて水酸化カリウムを用いたほか
は実施例３と同様にしてケラチン誘導ポリペプタ
イドのウンデシレン酸縮合物のカリウム塩の30％
水溶液620ｇを得た。収率は87％であつた。 なお得られた生成物の確認は以下のようにして
行なつた。 得られた生成物の30％水溶液について、フア
ン・スレーク法によりアミノ態チツ素を求めたと
ころ、0.032mg／ｇであつた。原料として用いた
参考例２で得られたケラチン誘導ポリペプタイド
の40％水溶液はアミノ態チツ素4729mg／ｇであ
り、生成物においてほとんどのアミノ基がアシル
化されていることが判明した。 ついで、生成物の少量を試験管にとり、これに
4Nメタルスルホン酸を加え、チツ素ガス置換後、
試験管を封管し、110℃で12時間加水分解を行な
つた。開封し、水とエーテルを加え、分液ロート
にて水層とエーテル層に分離し抽出を行なつた。
水層を試料とし、これのアミノ酸分析を行なつた
ところ、原料として用いた参考例２で得られたケ
ラチン誘導ポリペプタイドとほぼ同じ組成を有し
ていることが判明した。エーテル層を常法に従つ
てＮ−メチル−Ｎ−ニトロソ−ｐ−トルエンスル
ホンアミドを用いてメチルエステル化を施したの
ち、ガスクロマトグラフイーを行なつたところ、
同様に処理しメチルエステル化した原料のウンデ
シレン酸のメチルエステルと全く同じものである
ことが判明した。 以上の結果から、生成物は原料として用いた参
考例２で得られたケラチン誘導ポリペプタイドの
アミノ基におけるウンデシレン酸の縮合物のカリ
ウム塩であることが確認された。アミノ酸分析の
結果を第２表に、ガスクロマトグラフイーの結果
を第４図に示す。 実施例 ５ 参考例３で得たケラチン誘導ポリペプタイドの
40％水溶液500ｇに30℃恒温下撹拌しながらイソ
ステアリン酸クロライド81ｇ（ケラチン誘導ポリ
ペプタイドの0.8当量）を３時間かけて滴下した。
その間、20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜加え
てPH９に維持した。さらに30℃で１時間撹拌した
のち温度を40℃に上げ１時間撹拌を続けて反応を
終了した。 反応混合物を５％硫酸水溶液５中に放出し、
生成したアシル化物を遊離のかたちで浮遊させ、
浮遊物を水洗したのち、２−アミノ−２−メチル
−１，３−プロパンジオールで中和し、エチルア
ルコールを加えて、ケラチン誘導ポリペプタイド
のイソステアリン酸縮合物の２−アミノ−２−メ
チル−１，３−プロパンジオール塩の25％エチル
アルコール−水溶液895ｇを得た。エチルアルコ
ールの濃度は50％である。収率は78％であつた。 なお得られた生成物の確認は以下のようにして
行なつた。 得られた生成物の２−アミノ−２−メチル−
１，３−プロパンジオールにより中和する前の浮
遊物（乾燥残分52.74％）について、フアン・ス
レーク法によりアミノ態チツ素を求めたところ、
0.011mg／ｇであつた。なお２−アミノ−２−メ
チル−１，３−プロパンジオールによる中和前の
ものについてアミノ態チツ素の測定を行なつたの
は、中和後は２−アミノ−２−メチル−１，３−
プロパンジオールのアミノ基を測定してしまうた
めアミノ態チツ素の測定試料にできないからであ
る。原料として用いた参考例３で得られたケラチ
ン誘導ポリペプタイドの40％水溶液はアミノ態チ
ツ素9.220mg／ｇであり、生成物においてほとん
どのアミノ基がアシル化されていることが、判明
した。 ついで、生成物の少量を試験管にとり、これに
6N塩酸を加え、チツ素ガス置換後、試験管を封
管し、110℃で24時間加水分解を行なつた。開封
し、減圧濃縮により塩酸を除去したのち、水とエ
ーテルを加え、分液ロートにて水層とエーテル層
に分離し抽出を行なつた。水層を試料とし、これ
のアミノ酸分析を行なつたところ、原料として用
いた参考例３で得られたケラチン誘導ポリペプタ
イドとほぼ同じ組成を有していることが判明し
た。エーテル層を常法に従つてＮ−メチル−Ｎ−
ニトロソ−ｐ−トルエンスルホンアミドを用いて
メチルエステル化を施したのち、ガスクロマトグ
ラフイーを行なつたところ、同様に処理しメチル
エステル化した原料のイソステアリン酸のメチル
エステルと全く同じものであることが判明した。 以上の結果から、生成物は原料として用いた参
考例３で得られたケラチン誘導ポリペプタイドの
アミノ基におけるイソステアリン酸の縮合物の２
−アミノ−２−メチル−１，３−プロパンジオー
ル塩であることが確認された。アミノ酸分析の結
果を第２表に、ガスクロマトグラフイーの結果を
第５図に示す。 実施例 ６ 実施例５においてイソステアリン酸クロライド
の代りにオレイン酸クロライド80ｇ（ケラチン誘
導ポリペプタイドの0.8当量）を用い、２−アミ
ノ−２−メチル−１，３−プロパンジオールに代
えて水酸化ナトリウムを用い、エチルアルコール
を用いなかつたほかは実施例５と同様にしてケラ
チン誘導ポリペプタイドのオレイン酸縮合物のナ
トリウム塩の30％水溶液663ｇを得た。収率は76
％であつた。 なお得られた生成物の確認は以下のようにして
行なつた。 得られた生成物の30％水溶液について、フア
ン・スレーク法によりアミノ態チツ素を求めたと
ころ、0.031mg／ｇであつた。原料として用いた
参考例３で得られたケラチン誘導ポリペプタイド
の40％水溶液はアミノ態チツ素9.220mg／ｇであ
り、生成物においてほとんどのアミノ基がアシル
化されていることが判明した。 ついで、生成物の少量を試験管にとり、これに
4Nメタルスルホン酸を加え、チツ素ガス置換後、
試験管を封管し、110℃で12時間加水分解を行な
つた。開封し、水とエーテルを加え、分液ロート
にて水層とエーテル層に分離し抽出を行なつた。
水層を試料とし、これのアミノ酸分析を行なつた
ところ、原料として用いた参考例３で得られたケ
ラチン誘導ポリペプタイドとほぼ同じ組成を有し
ていることが判明した。エーテル層を常法に従つ
てＮ−メチル−Ｎ−ニトロソ−ｐ−トルエンスル
ホンアミドを用いてメチルエステル化を施したの
ち、ガスクロマトグラフイーを行なつたところ、
同様に処理しメチルエステル化した原料のオレイ
ン酸のメチルエステルと全く同じものであること
が判明した。 以上の結果から、生成物は原料として用いた参
考例３で得られたケラチン誘導ポリペプタイドの
アミノ基におけるオレイン酸の縮合物のナトリウ
ム塩であることが確認された。アミノ酸分析の結
果を第２表に、ガスクロマトグラフイーの結果を
第６図に示す。
【表】
【表】
応用例 １
実施例１で得たケラチン誘導ポリペプタイドの
アシル化物のカリウム塩（ケラチン誘導ポリペプ
タイドのミリスチン酸縮合物のカリウム塩）を用
いて第３表に示す組成のシヤンプー（実施品１）
を調製した。 比較対照のため、該ケラチン誘導ポリペプタイ
ドのアシル化物のカリウム塩を含まないシヤンプ
ー（対照品１）を調製し、両シヤンプーの使用感
を10人の女性パネルにより官能評価した。その結
果を第４表に示す。なお各成分の配合量は重量部
で示す。以下においても同様である。
アシル化物のカリウム塩（ケラチン誘導ポリペプ
タイドのミリスチン酸縮合物のカリウム塩）を用
いて第３表に示す組成のシヤンプー（実施品１）
を調製した。 比較対照のため、該ケラチン誘導ポリペプタイ
ドのアシル化物のカリウム塩を含まないシヤンプ
ー（対照品１）を調製し、両シヤンプーの使用感
を10人の女性パネルにより官能評価した。その結
果を第４表に示す。なお各成分の配合量は重量部
で示す。以下においても同様である。
【表】
【表】
【表】
応用例 ２
実施例５で得たケラチン誘導ポリペプタイドの
アシル化物の２−アミノ−２−メチル−１，３−
プロパンジオール塩（ケラチン誘導ポリペプタイ
ドのイソステアリン酸縮合物の２−アミノ−２−
メチル−１，３−プロパンジオール塩）を用いて
第５表に示す組成のヘアーリンス（実施品２）を
調製した。 比較対照のため、該ケラチン誘導ポリペプタイ
ドのアシル化物の２−アミノ−２−メチル−１，
３−プロパンジオール塩を含まないヘアーリンス
（対照品２）を調製し、両ヘアーリンスを20倍に
希釈して市販のシヤンプーで洗髪後の毛髪に使用
し、その使用感を10人の女性パネルにより官能評
価した。この結果を第６表に示す。
アシル化物の２−アミノ−２−メチル−１，３−
プロパンジオール塩（ケラチン誘導ポリペプタイ
ドのイソステアリン酸縮合物の２−アミノ−２−
メチル−１，３−プロパンジオール塩）を用いて
第５表に示す組成のヘアーリンス（実施品２）を
調製した。 比較対照のため、該ケラチン誘導ポリペプタイ
ドのアシル化物の２−アミノ−２−メチル−１，
３−プロパンジオール塩を含まないヘアーリンス
（対照品２）を調製し、両ヘアーリンスを20倍に
希釈して市販のシヤンプーで洗髪後の毛髪に使用
し、その使用感を10人の女性パネルにより官能評
価した。この結果を第６表に示す。
【表】
【表】
応用例 ３
実施例３で得たケラチン誘導ポリペプタイドの
アシル化物のモノエタノールアミン塩（ケラチン
誘導ポリペプタイドのカプリル酸縮合物のモノエ
タノールアミン塩）を用いて第７表に示す組成の
パーマネントウエーブ用第１剤（実施品３）を調
製した。 比較対照のため、該ケラチン誘導ポリペプタイ
ドのアシル化物のモノエタノールアミン塩を含ま
ないパーマネントウエーブ用第１剤（対照品３）
を調製し、それらの第１剤と６％臭素酸ナトリウ
ム水溶液よりなる第２剤を用い、常法により10人
の女性パネルにパーマネントウエーブを施術し、
その使用感を官能評価した。その結果を第８表に
示す。
アシル化物のモノエタノールアミン塩（ケラチン
誘導ポリペプタイドのカプリル酸縮合物のモノエ
タノールアミン塩）を用いて第７表に示す組成の
パーマネントウエーブ用第１剤（実施品３）を調
製した。 比較対照のため、該ケラチン誘導ポリペプタイ
ドのアシル化物のモノエタノールアミン塩を含ま
ないパーマネントウエーブ用第１剤（対照品３）
を調製し、それらの第１剤と６％臭素酸ナトリウ
ム水溶液よりなる第２剤を用い、常法により10人
の女性パネルにパーマネントウエーブを施術し、
その使用感を官能評価した。その結果を第８表に
示す。
【表】
【表】
応用例４〜５
実施例２で得たケラチン誘導ポリペプタイドの
アシル化物のトリエタノールアミン塩（ケラチン
誘導ポリペプタイドのヤシ脂肪酸縮合物のトリエ
タノールアミン塩）を用いて第９表に示す組成の
シヤンプー（実施品４）を調製した。 また実施例４で得たケラチン誘導ポリペプタイ
ドのアシル化物のカリウム塩（ケラチン誘導ポリ
ペプタイドのウンデシレン酸縮合物のカリウム
塩）と上記実施例２で得たケラチン誘導ポリペプ
タイドのヤシ脂肪酸縮合物のトリエタノールアミ
ン塩を用いて第９表に示す組成のダンドルフシヤ
ンプー（実施品５）を調製した。
アシル化物のトリエタノールアミン塩（ケラチン
誘導ポリペプタイドのヤシ脂肪酸縮合物のトリエ
タノールアミン塩）を用いて第９表に示す組成の
シヤンプー（実施品４）を調製した。 また実施例４で得たケラチン誘導ポリペプタイ
ドのアシル化物のカリウム塩（ケラチン誘導ポリ
ペプタイドのウンデシレン酸縮合物のカリウム
塩）と上記実施例２で得たケラチン誘導ポリペプ
タイドのヤシ脂肪酸縮合物のトリエタノールアミ
ン塩を用いて第９表に示す組成のダンドルフシヤ
ンプー（実施品５）を調製した。
【表】
上記のようにして調製されたシヤンプーにより
洗髪したところ洗髪後の毛髪は柔軟性があり、か
つ艶があり、くし通り性が良好で、しかもフケの
発生が防止された。 応用例 ６ 実施例５で得たケラチン誘導ポリペプタイドの
アシル化物の塩（ケラチン誘導ポリペプタイドの
イソステアリン酸縮合物２−アミノ−２−メチル
−１，３−プロパンジオール塩）を用いて下記組
成のヘアートニツクを調製した。 ヘアートニツク組成 ケラチン誘導ポリペプタイドのイソ ステアリン酸縮合物の２−アミノ−２− メチル−１，３−プロパンジオール塩 （25％液、アルコール液50％） 2.0 ジイソプロピルアジペート 1.5 プロピレングリコール 1.0 Ｌ−メントール 0.2 エチルアルコール 70.0 殺 菌 剤 適量 養 毛 剤 〃 香 料 〃 精 製 水 25.3 上記のようにして調製されたヘアートニツクは
頭皮、毛髪に潤いを与え、毛髪をしなやかにし、
かつドライヤーなどによる毛髪の損傷を防ぐ作用
を有していた。
洗髪したところ洗髪後の毛髪は柔軟性があり、か
つ艶があり、くし通り性が良好で、しかもフケの
発生が防止された。 応用例 ６ 実施例５で得たケラチン誘導ポリペプタイドの
アシル化物の塩（ケラチン誘導ポリペプタイドの
イソステアリン酸縮合物２−アミノ−２−メチル
−１，３−プロパンジオール塩）を用いて下記組
成のヘアートニツクを調製した。 ヘアートニツク組成 ケラチン誘導ポリペプタイドのイソ ステアリン酸縮合物の２−アミノ−２− メチル−１，３−プロパンジオール塩 （25％液、アルコール液50％） 2.0 ジイソプロピルアジペート 1.5 プロピレングリコール 1.0 Ｌ−メントール 0.2 エチルアルコール 70.0 殺 菌 剤 適量 養 毛 剤 〃 香 料 〃 精 製 水 25.3 上記のようにして調製されたヘアートニツクは
頭皮、毛髪に潤いを与え、毛髪をしなやかにし、
かつドライヤーなどによる毛髪の損傷を防ぐ作用
を有していた。
第１〜６図は本発明物質の高級脂肪酸部分のメ
チルエステル化物と原料として用いた高級脂肪酸
のメチルエステル化物のガスクロマトグラフイー
結果を示すものである。温度と昇温速度は各チヤ
ートのとおりで、ピークの数値は検出時間（分）
を示す。
チルエステル化物と原料として用いた高級脂肪酸
のメチルエステル化物のガスクロマトグラフイー
結果を示すものである。温度と昇温速度は各チヤ
ートのとおりで、ピークの数値は検出時間（分）
を示す。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 一般式(1) （式中、R1は炭素数８〜20の長鎖アルキル基
またはアルケニル基であり、R2はケラチン誘導
ポリペプタイドを構成する種々のアミノ酸の側鎖
である。ｎは３〜20の整数であり、Ｍはナトリウ
ム、カリウムなどのアルカリ金属、アンモニウ
ム、またはモノエタノールアミン、ジエタノール
アミン、トリエタノールアミン、２−アミノ−２
−メチル−１，３−プロパンジオールなどの有機
アルカノールアミンのオニウムである） で示されるケラチン誘導ポリペプタイドのアシル
化物の塩からなる毛髪化粧品用配合剤。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP21006682A JPS59101449A (ja) | 1982-11-30 | 1982-11-30 | 毛髪化粧品用配合剤 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP21006682A JPS59101449A (ja) | 1982-11-30 | 1982-11-30 | 毛髪化粧品用配合剤 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS59101449A JPS59101449A (ja) | 1984-06-12 |
| JPH0321001B2 true JPH0321001B2 (ja) | 1991-03-20 |
Family
ID=16583251
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP21006682A Granted JPS59101449A (ja) | 1982-11-30 | 1982-11-30 | 毛髪化粧品用配合剤 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS59101449A (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS60222410A (ja) * | 1984-04-20 | 1985-11-07 | Asahi Denka Kogyo Kk | シヤンプ−組成物 |
| JPS61140515A (ja) * | 1984-12-14 | 1986-06-27 | Lion Corp | シヤンプ−組成物 |
| EP4129411A4 (en) | 2020-03-27 | 2024-04-24 | Seiwa Kasei Company, Limited | TRANSPARENT LIQUID COMPOSITION AND COSMETIC CONTAINING THIS COMPOSITION |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CH570590A5 (ja) * | 1974-06-12 | 1975-12-15 | Wild Ernst |
-
1982
- 1982-11-30 JP JP21006682A patent/JPS59101449A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS59101449A (ja) | 1984-06-12 |
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