JPH03279859A - ヒトヘモグロビンの検出方法 - Google Patents
ヒトヘモグロビンの検出方法Info
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- JPH03279859A JPH03279859A JP8173090A JP8173090A JPH03279859A JP H03279859 A JPH03279859 A JP H03279859A JP 8173090 A JP8173090 A JP 8173090A JP 8173090 A JP8173090 A JP 8173090A JP H03279859 A JPH03279859 A JP H03279859A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〈産業上の利用分野〉
本発明は抗ヒトヘモグロビン抗体を用いた免疫学的なヒ
トヘモグロビン検出方法に関し、特に糞便を含む被検液
中に存在するヒトヘモグロビンを高感度にて検出するこ
とができる方法に関する。
トヘモグロビン検出方法に関し、特に糞便を含む被検液
中に存在するヒトヘモグロビンを高感度にて検出するこ
とができる方法に関する。
〈従来の技術〉
近年、大腸癌などの下部消化器の疾患を検査する方法と
して、消化器管からの出血に起因する糞便中の潜血成分
、特にヒトヘモグロビンの検出が主に行なわれている。
して、消化器管からの出血に起因する糞便中の潜血成分
、特にヒトヘモグロビンの検出が主に行なわれている。
ヒトヘモグロビンの検出方法は、従来からヘモグロビン
のペルオキシダーゼ活性を利用する方法や、グアヤツク
法、オルトトリジン法などが採用されている。
のペルオキシダーゼ活性を利用する方法や、グアヤツク
法、オルトトリジン法などが採用されている。
しかし、これらの方法ではペルオキシダーゼ活性を有す
る野菜や動物ヘモグロビンを含む食品の摂取を制限した
り、一部の薬剤の投与（併用）を制限する必要がある。
る野菜や動物ヘモグロビンを含む食品の摂取を制限した
り、一部の薬剤の投与（併用）を制限する必要がある。
そこで、食品摂取や薬剤投与の制限を必要としない、抗
ヒトヘモグロビン抗体を用いた免疫学的な検出方法が提
案されている。
ヒトヘモグロビン抗体を用いた免疫学的な検出方法が提
案されている。
このような検出方法には例えば、寒天板肉での抗ヒトヘ
モグロビン抗体と、被検液中のヒトヘモグロビンとの沈
降線を利用してヘモグロビンを検出する一次元免疫拡散
法や、動物血球に抗ヒトヘモグロビン抗体を感作したも
のと、被検液とを混合して生じる沈降現象像を利用して
検出する逆受身血球凝集法、高分子ラテックス粒子に抗
ヒトヘモグロビン抗体を感作したものと、被検液を混合
して生じる凝集像を利用して検出するラテックス凝集法
、酵素や放射性同位元素で標識した抗ヒトヘモグロビン
抗体を利用するエンザイムイムノアッセイ法やラジオア
ッセイ法などがある。
モグロビン抗体と、被検液中のヒトヘモグロビンとの沈
降線を利用してヘモグロビンを検出する一次元免疫拡散
法や、動物血球に抗ヒトヘモグロビン抗体を感作したも
のと、被検液とを混合して生じる沈降現象像を利用して
検出する逆受身血球凝集法、高分子ラテックス粒子に抗
ヒトヘモグロビン抗体を感作したものと、被検液を混合
して生じる凝集像を利用して検出するラテックス凝集法
、酵素や放射性同位元素で標識した抗ヒトヘモグロビン
抗体を利用するエンザイムイムノアッセイ法やラジオア
ッセイ法などがある。
上記検出方法においては被検物質であるヒトヘモグロビ
ンは通常、熔解液状で検査に供され、例えば便潜血検査
では糞便を生理食塩水や緩衝液中に溶解することにより
、糞便中のヒトヘモグロビンを溶解液状態にして被検液
として用いられている。
ンは通常、熔解液状で検査に供され、例えば便潜血検査
では糞便を生理食塩水や緩衝液中に溶解することにより
、糞便中のヒトヘモグロビンを溶解液状態にして被検液
として用いられている。
ヒトヘモグロビンの構造は、例えばヘモグロビンＡでは
アミノ酸１４１個からなるα鎖とアミノ酸１４６個から
なるβ鎖と呼ばれるポリペプチドが、それぞれ２個から
形成してなる四量体であり、これらが立体構造で配置さ
れている。このような構造のヒトヘモグロビンは糞便溶
解液中で徐りに変性するために、従来から用いられてい
る免疫学的方法では検出感度が著しく低下するものであ
る。
アミノ酸１４１個からなるα鎖とアミノ酸１４６個から
なるβ鎖と呼ばれるポリペプチドが、それぞれ２個から
形成してなる四量体であり、これらが立体構造で配置さ
れている。このような構造のヒトヘモグロビンは糞便溶
解液中で徐りに変性するために、従来から用いられてい
る免疫学的方法では検出感度が著しく低下するものであ
る。
特に、被検液中の糞便濃度が高い場合には上記ヒトヘモ
グロビンの変性が著しく、診断上、意義のある低濃度領
域での検出が困難となる。
グロビンの変性が著しく、診断上、意義のある低濃度領
域での検出が困難となる。
一方、便潮血検査では検査員の手間や不快感を少な（す
るために、被験者自身が自宅などで糞便中に含まれるヒ
トヘモグロビンを溶解液状態にする場合があり、このよ
うな場合は溶解液状態で数日間放置されることが多い。
るために、被験者自身が自宅などで糞便中に含まれるヒ
トヘモグロビンを溶解液状態にする場合があり、このよ
うな場合は溶解液状態で数日間放置されることが多い。
また、検査員がヒトヘモグロビンを溶解液状態にした場
合でも、作業の都合上、検査までに数時間放置される場
合もあり、このような放置状態では前述のようにヒトヘ
モグロビンの変性が起こってしまい好ましくない。
合でも、作業の都合上、検査までに数時間放置される場
合もあり、このような放置状態では前述のようにヒトヘ
モグロビンの変性が起こってしまい好ましくない。
また、エンザイムイムノアッセイ法のような検出方法を
採用した場合、高温度下で数分間上記溶解液をインキュ
ベートすることがあり、やはりヒトヘモグロビンの変性
によって正確な検出が困難となる。
採用した場合、高温度下で数分間上記溶解液をインキュ
ベートすることがあり、やはりヒトヘモグロビンの変性
によって正確な検出が困難となる。
このようなヒトヘモグロビンの変性を防止する目的で、
例えばウシ血清アルブミンやＩｉ類などを添加すること
が行なわれているが、充分に効果を発揮できるものとは
云えないのが実情である。
例えばウシ血清アルブミンやＩｉ類などを添加すること
が行なわれているが、充分に効果を発揮できるものとは
云えないのが実情である。
〈発明が解決しようとする課題〉
本発明は上記従来の技術の欠点を解決するためになされ
たものであって、その目的とするところは糞便を含有す
る被検液中に存在するヒトヘモグロビンの放置下での変
性を防止しながら、かつ、高感度で正確にヒトヘモグロ
ビンを検出できる方法を提供することにある。
たものであって、その目的とするところは糞便を含有す
る被検液中に存在するヒトヘモグロビンの放置下での変
性を防止しながら、かつ、高感度で正確にヒトヘモグロ
ビンを検出できる方法を提供することにある。
〈課題を解決するための手段〉
即ち、本発明の検出方法は、抗ヒトヘモグロビン抗体を
用いたヒトヘモグロビンの検出において、プロテアーゼ
阻害剤を被検液中に添加するこ七を特徴とするものであ
る。
用いたヒトヘモグロビンの検出において、プロテアーゼ
阻害剤を被検液中に添加するこ七を特徴とするものであ
る。
本発明の方法において被検体としてのヒトヘモグロビン
もしくはヒトヘモグロビンを含有する糞便を溶解するた
めの液として、例えばりん酸緩衝液、グリシン緩衝液、
トリス−塩酸緩衝液、はう酸緩衝液などがベース液とし
て用いられる。ｌｌｌ液液ｐＨは６〜９、好ましくは６
．５〜８．５の範囲とする。緩衝液中には生理食塩濃度
近傍の食塩を添加することが好ましい。また、細菌など
によるヒトヘモグロビンの変性を抑制するために、０，
０５〜０．５重量％濃度のアジ化ナトリウムなどの抗菌
剤を添加することが好ましい。
もしくはヒトヘモグロビンを含有する糞便を溶解するた
めの液として、例えばりん酸緩衝液、グリシン緩衝液、
トリス−塩酸緩衝液、はう酸緩衝液などがベース液とし
て用いられる。ｌｌｌ液液ｐＨは６〜９、好ましくは６
．５〜８．５の範囲とする。緩衝液中には生理食塩濃度
近傍の食塩を添加することが好ましい。また、細菌など
によるヒトヘモグロビンの変性を抑制するために、０，
０５〜０．５重量％濃度のアジ化ナトリウムなどの抗菌
剤を添加することが好ましい。
本発明の方法においては上記緩衝液中にプロテアーゼ阻
害剤を添加し、ヒトヘモグロビンの変性を抑制する。添
加するプロテアーゼ阻害剤としては、例えばフェニルメ
チルスルホニルフルオリド、トリプシンインヒビター、
α２−マクログロブリン、Ｎ−α−トシル−Ｌ−リシル
クロロメチルケトン（ＴＬＣＫ） 、Ｌ−１−Ｐ−）シ
ルアミド２〜フエニルエチルクロロメチルケトン（ＴＰ
ＣＫ）、キモスタチン、ジイソプロピルフルオロリン酸
、ペプスタチン、ロイペプチン、アプロチニン、α、−
アンチトリプシンなどが挙げられ、これらは単独もしく
は二種以上を混合して用いる。
害剤を添加し、ヒトヘモグロビンの変性を抑制する。添
加するプロテアーゼ阻害剤としては、例えばフェニルメ
チルスルホニルフルオリド、トリプシンインヒビター、
α２−マクログロブリン、Ｎ−α−トシル−Ｌ−リシル
クロロメチルケトン（ＴＬＣＫ） 、Ｌ−１−Ｐ−）シ
ルアミド２〜フエニルエチルクロロメチルケトン（ＴＰ
ＣＫ）、キモスタチン、ジイソプロピルフルオロリン酸
、ペプスタチン、ロイペプチン、アプロチニン、α、−
アンチトリプシンなどが挙げられ、これらは単独もしく
は二種以上を混合して用いる。
上記プロテアーゼ阻害剤の添加量はその種類や被検液中
の糞便の濃度によって適宜設定するが、糞便濃度５■／
１の場合、フェニルメチルスルホニルフルオリドで１０
−’ ｍｏｌ／ １以上、トリプシンインヒビターで１
０−３重量％以上、α２−マクログロブリンで１０−３
重量％以上の濃度となるように添加する。添加量が少な
すぎるとヒトヘモグロビンの変性を抑制する作用が充分
でなくなり好ましくなく、また多すぎると増量効果がみ
られず不経済である。
の糞便の濃度によって適宜設定するが、糞便濃度５■／
１の場合、フェニルメチルスルホニルフルオリドで１０
−’ ｍｏｌ／ １以上、トリプシンインヒビターで１
０−３重量％以上、α２−マクログロブリンで１０−３
重量％以上の濃度となるように添加する。添加量が少な
すぎるとヒトヘモグロビンの変性を抑制する作用が充分
でなくなり好ましくなく、また多すぎると増量効果がみ
られず不経済である。
本発明の方法では上記のようにしてプロテアーゼ阻害剤
を添加した緩衝液中に、被検物質であるヒトヘモグロビ
ンもしくはヒトヘモグロビン濃度有する糞便を溶解して
被検液とする。具体的には、便潜血検査の場合、被験者
の糞便の一定量を前記プロテアーゼ阻害剤を含有する緩
衝液中の一定量に溶解することにより調製することがで
きる。
を添加した緩衝液中に、被検物質であるヒトヘモグロビ
ンもしくはヒトヘモグロビン濃度有する糞便を溶解して
被検液とする。具体的には、便潜血検査の場合、被験者
の糞便の一定量を前記プロテアーゼ阻害剤を含有する緩
衝液中の一定量に溶解することにより調製することがで
きる。
本発明の検出方法を実施するには、従来から知られてい
る抗ヒトヘモグロビン抗体を用いた免疫学的検出方法が
採用できる。
る抗ヒトヘモグロビン抗体を用いた免疫学的検出方法が
採用できる。
以下にラテックス凝集法を利用した検出方法について例
示する。
示する。
精製したヒトヘモグロビンＡを抗原としてウサギ、ヤギ
などの動物に免疫したのち、採血、精製をして抗ヒトヘ
モグロビン抗体を得る。この抗体を中性ｐＨでポリスチ
レンラテックス（粒径０．３μｍ）と混合して数時間吸
着反応させたのち、ウシ血清アルブミンおよび食塩を含
む緩衝液などで遠心分離精製を行ない、抗ヒトヘモグロ
ビン抗体感作ラテックス試薬を得る。
などの動物に免疫したのち、採血、精製をして抗ヒトヘ
モグロビン抗体を得る。この抗体を中性ｐＨでポリスチ
レンラテックス（粒径０．３μｍ）と混合して数時間吸
着反応させたのち、ウシ血清アルブミンおよび食塩を含
む緩衝液などで遠心分離精製を行ない、抗ヒトヘモグロ
ビン抗体感作ラテックス試薬を得る。
次に、このラテックス試薬と被検液とをガラス板上で撹
拌混合し、数分後のラテックスの凝集像によって、ヒト
ヘモグロビンを定性的に検出することができる。
拌混合し、数分後のラテックスの凝集像によって、ヒト
ヘモグロビンを定性的に検出することができる。
また、酵素免疫法の場合は、抗ヒトヘモグロビン抗体を
感作したマイクロプレートのウェルに被検液を入れ、洗
浄した後、ペルオキシダーゼやアルカリフォスファター
ゼで標識した抗体を添加し、洗浄して基！溶液を添加す
る。
感作したマイクロプレートのウェルに被検液を入れ、洗
浄した後、ペルオキシダーゼやアルカリフォスファター
ゼで標識した抗体を添加し、洗浄して基！溶液を添加す
る。
〈発明の効果〉
以上のように本発明の方法によれば、プロテアーゼ阻害
剤を添加しているので、被検液中のヒトヘモグロビンが
糞便中の酵素によって変性することを抑制できるので、
被検液を長時開放１する場合でも高感度にヒトヘモグロ
ビンを検出することができるものである。
剤を添加しているので、被検液中のヒトヘモグロビンが
糞便中の酵素によって変性することを抑制できるので、
被検液を長時開放１する場合でも高感度にヒトヘモグロ
ビンを検出することができるものである。
〈実施例〉
以下に本発明の実施例を示し、さらに具体的に説明する
。
。
実施例１
０．２ ＃Ｉｏｌ ／ ｉ！、−グリシン、０．１％ア
ジ化ナトリウム、０．９％塩化ナトリウムからなる水溶
液を作製し、ＩＮ−水酸化ナトリウム水溶液にてｐ Ｈ
８゜０に調整し、この溶液にプロテアーゼ阻害剤として
のα２−マクログロブリンを０．１％濃度となるように
溶解した。
ジ化ナトリウム、０．９％塩化ナトリウムからなる水溶
液を作製し、ＩＮ−水酸化ナトリウム水溶液にてｐ Ｈ
８゜０に調整し、この溶液にプロテアーゼ阻害剤として
のα２−マクログロブリンを０．１％濃度となるように
溶解した。
次に、５％カルボキシル化ポリスチレン１０献に、１１
ｇ／Ｉｄの１−エチル−３−（３−ジメチルアミノプロ
ピル）カルボジイミド１０〆を加え、２０分間攪拌しな
がら反応させた後、０．０１ｍｏｌ／ｌ−はう酸緩衝液
（ｐＨ８，０）で２回遠心分離精製した。
ｇ／Ｉｄの１−エチル−３−（３−ジメチルアミノプロ
ピル）カルボジイミド１０〆を加え、２０分間攪拌しな
がら反応させた後、０．０１ｍｏｌ／ｌ−はう酸緩衝液
（ｐＨ８，０）で２回遠心分離精製した。
このラテックス（１度５％）１０Ｉ１１に、精製ヒトヘ
モグロビンをウサギに免疫して作製した抗ヒトヘモグロ
ビン抗体（ウサギＩｇＧ、濃度５＋ａｇ／ｄ）７ｄを添
加し、５時間ゆっくりと攪拌しながら反応させ、さらに
０．１％−ウシ血清アルブミンを含む０．０１ｗｏｌ−
はう酸緩衝液（ｐＨ８，０）で３回遠心分離精製し、ラ
テックス試薬１％の抗ヒトヘモグロビン抗体感作ラテッ
クス試薬を得た。
モグロビンをウサギに免疫して作製した抗ヒトヘモグロ
ビン抗体（ウサギＩｇＧ、濃度５＋ａｇ／ｄ）７ｄを添
加し、５時間ゆっくりと攪拌しながら反応させ、さらに
０．１％−ウシ血清アルブミンを含む０．０１ｗｏｌ−
はう酸緩衝液（ｐＨ８，０）で３回遠心分離精製し、ラ
テックス試薬１％の抗ヒトヘモグロビン抗体感作ラテッ
クス試薬を得た。
次に、前記にて調製したα２−マクログロブリン溶解溶
液中にヒトヘモグロビン濃度を変えて溶解し、さらに健
常大便を５■／ ｍ １ｆＡ度で熔解し、この溶液８０
μ２と前記ラテックス試薬２０μｌとをウェル内で混合
、攪拌して５分後の凝集像を肉眼にて観察した。その結
果を第１表に示す。
液中にヒトヘモグロビン濃度を変えて溶解し、さらに健
常大便を５■／ ｍ １ｆＡ度で熔解し、この溶液８０
μ２と前記ラテックス試薬２０μｌとをウェル内で混合
、攪拌して５分後の凝集像を肉眼にて観察した。その結
果を第１表に示す。
第１表から明らかなように、高感度でヒトヘモグロビン
を検出できることが判明した。
を検出できることが判明した。
次に、前記ヒトヘモグロビン熔解液を２５°Ｃで５日間
放置した後、再び前記ラテックス試薬と混合して、凝集
像を観察した。その結果を第２表に示す。
放置した後、再び前記ラテックス試薬と混合して、凝集
像を観察した。その結果を第２表に示す。
実施例２〜３
実施例１において用いたα２−マクログロブリン０．１
％の代わりに、フェニルメチルスルホニルフルオリド（
ＰＭＳＦ）１０−” ｍｏｌ／ｆ、トリプシンインヒビ
ター（卵白）０．５％とした以外は実施例１と同様にし
てラテックス凝集反応を行ないそれぞれを実施例２およ
び３として凝集像を観察した。その結果を第１表および
第２表に併記した。
％の代わりに、フェニルメチルスルホニルフルオリド（
ＰＭＳＦ）１０−” ｍｏｌ／ｆ、トリプシンインヒビ
ター（卵白）０．５％とした以外は実施例１と同様にし
てラテックス凝集反応を行ないそれぞれを実施例２およ
び３として凝集像を観察した。その結果を第１表および
第２表に併記した。
比較例１
プロテアーゼ阻害剤を添加しなかった以外は実施例１と
同様にしてラテ・ンクス凝集反応を行ない凝集像を観察
した。その結果を第１表および第２表に併記した。
同様にしてラテ・ンクス凝集反応を行ない凝集像を観察
した。その結果を第１表および第２表に併記した。
（凝集判定基準〕
＋＋：非常ム二強い凝集がみられた。
＋二強い凝集がみられた。
±：弱い凝集がみられた。
一：凝集がみられない。
第
表
Claims (2)
- （１）抗ヒトヘモグロビン抗体を用いたヒトヘモグロビ
ンの検出において、プロテアーゼ阻害剤を被検液中に添
加することを特徴とするヒトヘモグロビンの検出方法。 - （２）プロテアーゼ阻害剤がフェニルメチルスルホニル
フルオリド、トリプシンインヒビター、α＿２−マクロ
グロブリンの群から選ばれる少なくとも一種である請求
項（１）記載のヒトヘモグロビンの検出方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP8173090A JPH03279859A (ja) | 1990-03-28 | 1990-03-28 | ヒトヘモグロビンの検出方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP8173090A JPH03279859A (ja) | 1990-03-28 | 1990-03-28 | ヒトヘモグロビンの検出方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03279859A true JPH03279859A (ja) | 1991-12-11 |
Family
ID=13754538
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP8173090A Pending JPH03279859A (ja) | 1990-03-28 | 1990-03-28 | ヒトヘモグロビンの検出方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH03279859A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2019168109A1 (ja) | 2018-03-02 | 2019-09-06 | 栄研化学株式会社 | 検体中に含まれる蛋白質を安定化する方法、検体中に含まれる蛋白質を安定化させるための溶液 |
-
1990
- 1990-03-28 JP JP8173090A patent/JPH03279859A/ja active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2019168109A1 (ja) | 2018-03-02 | 2019-09-06 | 栄研化学株式会社 | 検体中に含まれる蛋白質を安定化する方法、検体中に含まれる蛋白質を安定化させるための溶液 |
| KR20200128122A (ko) | 2018-03-02 | 2020-11-11 | 에이껜 가가꾸 가부시끼가이샤 | 검체 중에 포함된 단백질을 안정화시키는 방법, 검체 중에 포함된 단백질을 안정화시키기 위한 용액 |
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