JPH0429059A - 簡便な組織プラスミノーゲンアクチベーターの酵素免疫測定法 - Google Patents
簡便な組織プラスミノーゲンアクチベーターの酵素免疫測定法Info
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- JPH0429059A JPH0429059A JP13411690A JP13411690A JPH0429059A JP H0429059 A JPH0429059 A JP H0429059A JP 13411690 A JP13411690 A JP 13411690A JP 13411690 A JP13411690 A JP 13411690A JP H0429059 A JPH0429059 A JP H0429059A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
１）産業上の利用分野
本発明は酵素免疫測定法に関する。
本発明は、医学や生命科学の基礎研究或いは臨床上の検
査や診断において組織プラスミノーゲン アクチベータ
ー（ｔ−ＰＡということもある。）を測定する場合に利
用される。
査や診断において組織プラスミノーゲン アクチベータ
ー（ｔ−ＰＡということもある。）を測定する場合に利
用される。
２）従来技術及び発明が解決しようとする問題点
ｔ−ＰＡはフィブリン塊に吸着したプラスミノーゲンを
プラスミンに変換しフィブリンを溶解する血栓の線溶機
構に大きく関わる因子である。
プラスミンに変換しフィブリンを溶解する血栓の線溶機
構に大きく関わる因子である。
近年、 ｔ−ＰＡが線溶活性化剤として注目されている
以外に、肝疾患、虚血性心疾患、悪性腫瘍等のマーカー
になるとの報告が多数なされ、基礎研究のみならず臨床
上の検査や診断においてもｔ−ＰＡを測定することが頻
繁に行われるようになった・ しかしながら従来、血中ｔ−ＰＡを測定する場合、採血
後、直ちに血液抗凝固剤を加えて細胞成分を除去して得
られる血漿を試料とするのであるが、その際、桜間らの
報告に代表される様に血漿を得た後、以下に示す理由で
酸処理を行い、測定に供するのが一般的である。即ち、
血漿中でｔ−ＰＡはｔ−ＰＡ・インヒビター（ＦＡＩと
略す、）と即時的に結合しているため、この複合体から
ｔ−ＰＡを解離させるため酸処理を行わねばならないの
である。
以外に、肝疾患、虚血性心疾患、悪性腫瘍等のマーカー
になるとの報告が多数なされ、基礎研究のみならず臨床
上の検査や診断においてもｔ−ＰＡを測定することが頻
繁に行われるようになった・ しかしながら従来、血中ｔ−ＰＡを測定する場合、採血
後、直ちに血液抗凝固剤を加えて細胞成分を除去して得
られる血漿を試料とするのであるが、その際、桜間らの
報告に代表される様に血漿を得た後、以下に示す理由で
酸処理を行い、測定に供するのが一般的である。即ち、
血漿中でｔ−ＰＡはｔ−ＰＡ・インヒビター（ＦＡＩと
略す、）と即時的に結合しているため、この複合体から
ｔ−ＰＡを解離させるため酸処理を行わねばならないの
である。
しかしながら、この酸処理は、測定操作上煩雑なばかり
でなく、酸処理を行うことによって生体内のデリケート
な生体成分が微妙な変化を生じたりして正確なｔ−ＰＡ
の測定ができない場合が多々生じてくる。しかも、特異
性の高いモノクローナル抗体に着目し、不溶化抗体及び
標識抗体に特異性の高いマウス抗ｔ−ＰＡモノクローナ
ル抗体を用いたところ、従来行われていた酸処理を実施
してもＦＡＩが解離せず、十分な測定が不可能であるこ
とも確認された。
でなく、酸処理を行うことによって生体内のデリケート
な生体成分が微妙な変化を生じたりして正確なｔ−ＰＡ
の測定ができない場合が多々生じてくる。しかも、特異
性の高いモノクローナル抗体に着目し、不溶化抗体及び
標識抗体に特異性の高いマウス抗ｔ−ＰＡモノクローナ
ル抗体を用いたところ、従来行われていた酸処理を実施
してもＦＡＩが解離せず、十分な測定が不可能であるこ
とも確認された。
即ち、本発明は上記問題に鑑み、 ＦＡＩの存在下で
も血漿の酸処理が不必要な簡便な酵素免疫測定法を提供
するものである。
も血漿の酸処理が不必要な簡便な酵素免疫測定法を提供
するものである。
３）問題点を解決するための手段
本発明者らは、上記問題を解決すべく各方面から鋭意研
究を行ったが成功には至らず、そこで発想の根本的転換
を行って、特異性の高いものではなくアッセイ系におい
てむしろ禁忌されている特異性の低いものに着目し、モ
ノクローナル抗体ではなくポリクローナル抗体に着目し
た。
究を行ったが成功には至らず、そこで発想の根本的転換
を行って、特異性の高いものではなくアッセイ系におい
てむしろ禁忌されている特異性の低いものに着目し、モ
ノクローナル抗体ではなくポリクローナル抗体に着目し
た。
そこで、抗体としてポリクローナル抗体を使用したとこ
ろ、全く予期せざることに、血漿サンプルの酸処理を行
うことなくしかも正確な測定が可能であるというきわめ
て有用な新知見を得た。本発明は、この新知見を基礎と
し、更に研究の結果完成されたものである。
ろ、全く予期せざることに、血漿サンプルの酸処理を行
うことなくしかも正確な測定が可能であるというきわめ
て有用な新知見を得た。本発明は、この新知見を基礎と
し、更に研究の結果完成されたものである。
本発明は異なったエピトープを認識する抗体を多く持つ
ポリクローナル抗体を選ぶ事によりＦＡＩを解離するた
めの酸処理操作が不必要な測定法を可能にするものであ
る。
ポリクローナル抗体を選ぶ事によりＦＡＩを解離するた
めの酸処理操作が不必要な測定法を可能にするものであ
る。
本発明は担体に不溶化したポリクローナル抗体に抗原で
あるｔ−ＰＡを結合させるとともに酵素でＩ！ｌ！識さ
れたポリクローナル抗体も抗原に結合させ、複合体を生
成させ、この標識の量を測定することを特徴とする酵素
免疫測定法であって。
あるｔ−ＰＡを結合させるとともに酵素でＩ！ｌ！識さ
れたポリクローナル抗体も抗原に結合させ、複合体を生
成させ、この標識の量を測定することを特徴とする酵素
免疫測定法であって。
本発明方法によれば従来法のように煩雑な血漿の酸処理
工程が全く不必要であるといつ著効が奏される。
工程が全く不必要であるといつ著効が奏される。
本発明に用いるポリクローナル抗体を作製するために用
いる動物種はウサギ、モルモット、ヤギ、羊、豚、マウ
ス等であ７るが、動物の入手のしやすさ及び抗体の取得
のしやすさからウサギが好ましい。ポリクローナル抗体
の作製は常法によればよく、例えば、ｔ−ＰＡを生理食
塩水に溶解した後これをフロイントの完全アジュバント
と混合し、動物に数回免疫して抗ｔ−ＰＡ抗血清を得、
この抗血清を硫酸ナトリウムで塩析し、抗ｔ−ＰＡ抗体
グロブリンを得ればよい。
いる動物種はウサギ、モルモット、ヤギ、羊、豚、マウ
ス等であ７るが、動物の入手のしやすさ及び抗体の取得
のしやすさからウサギが好ましい。ポリクローナル抗体
の作製は常法によればよく、例えば、ｔ−ＰＡを生理食
塩水に溶解した後これをフロイントの完全アジュバント
と混合し、動物に数回免疫して抗ｔ−ＰＡ抗血清を得、
この抗血清を硫酸ナトリウムで塩析し、抗ｔ−ＰＡ抗体
グロブリンを得ればよい。
本発明に用いる抗体を不溶化する担体は磁性体粒子、ポ
リスチレンボール、マイクロプレート、シリコンゴム片
及びガラス等のほか、活性炭、酸性白土、カオリナイト
、ベントナイト、澱粉、グルテン、セルロース、セファ
ロース、酵素等生理活性物質固定化用担体が適宜使用さ
れ、既知の固定化方法によって抗体は担体に不溶化せし
められる。
リスチレンボール、マイクロプレート、シリコンゴム片
及びガラス等のほか、活性炭、酸性白土、カオリナイト
、ベントナイト、澱粉、グルテン、セルロース、セファ
ロース、酵素等生理活性物質固定化用担体が適宜使用さ
れ、既知の固定化方法によって抗体は担体に不溶化せし
められる。
本発明において使用する酵素としては、ＥＩＡに常用さ
れる酵素がすべて包含され、例えば。
れる酵素がすべて包含され、例えば。
西洋ワサビ−ペルオキシダーゼ、β−ガラクトシダーゼ
、ウシ粘膜アルカリホスファターゼ、グルコースオキシ
ダーゼ、マレートデヒドロゲナーゼ、Ｇ−６−Ｐ−デヒ
ドロゲナーゼ、グルコアミラーゼ、アセチルコリンエス
テラーゼ、リゾチームのほか、ＮＡＤ（ＮＡＤＨ）やＮ
ＡＤＰ（ＮＡＤＰＨ）といった補酵素も適宜使用される
。これらの内、例えば呈色性の基質や発光性の基質を用
いる場合は西洋ワサビ・ペルオキシダーゼ、蛍光性基質
を用いる場合はβ−ガラクトシダーゼが好ましい。
、ウシ粘膜アルカリホスファターゼ、グルコースオキシ
ダーゼ、マレートデヒドロゲナーゼ、Ｇ−６−Ｐ−デヒ
ドロゲナーゼ、グルコアミラーゼ、アセチルコリンエス
テラーゼ、リゾチームのほか、ＮＡＤ（ＮＡＤＨ）やＮ
ＡＤＰ（ＮＡＤＰＨ）といった補酵素も適宜使用される
。これらの内、例えば呈色性の基質や発光性の基質を用
いる場合は西洋ワサビ・ペルオキシダーゼ、蛍光性基質
を用いる場合はβ−ガラクトシダーゼが好ましい。
酵素で標識された抗体の調製は公知の技術、例えば石川
らのヒンジ法（Ｅ、 ｌ５ｈｉｋａｔｉａ ｅｔ ａｌ
。
らのヒンジ法（Ｅ、 ｌ５ｈｉｋａｔｉａ ｅｔ ａｌ
。
Ｊ、 Ｉｍｍｕｎｏａｓｓａｙ、 ４，２０９−３２７
．１９８３）、加藤らの方法（Ｋ、 Ｋａｔｏ ｅｔ
ａｌ、 ＦＥＢＳ Ｌｅｔｔ、、５６，３７０−３７２
゜１９７５）等で実施する事が出来、種々の蛋白質架橋
剤を用いる方法が適宜使用できる。例えば、グルタルア
ルデヒド法、過ヨウ素酸法、マレイミド法、ピリジル・
ジスルフィド法、ペンゾキノン法、アビジン法等酵素標
識に用いられる常法が広く使用されるが、それらのなか
でも二価性結合試薬を用いたチオール基とアミノ基との
選択的な結合を利用した標識法が好ましい６本発明にお
いては、このＳ＋識の量を測定することにより抗原であ
るｔ−ＰＡの量を正確に測定するものである。４１Ｗｔ
量の測定は、常法にしたがって行えばよく、電気化学的
方法、光学的な方法を適宜使用することができる。光学
的方法としては、吸光光度法、化学発光法、蛍光性等常
法が適宜使用できる。
．１９８３）、加藤らの方法（Ｋ、 Ｋａｔｏ ｅｔ
ａｌ、 ＦＥＢＳ Ｌｅｔｔ、、５６，３７０−３７２
゜１９７５）等で実施する事が出来、種々の蛋白質架橋
剤を用いる方法が適宜使用できる。例えば、グルタルア
ルデヒド法、過ヨウ素酸法、マレイミド法、ピリジル・
ジスルフィド法、ペンゾキノン法、アビジン法等酵素標
識に用いられる常法が広く使用されるが、それらのなか
でも二価性結合試薬を用いたチオール基とアミノ基との
選択的な結合を利用した標識法が好ましい６本発明にお
いては、このＳ＋識の量を測定することにより抗原であ
るｔ−ＰＡの量を正確に測定するものである。４１Ｗｔ
量の測定は、常法にしたがって行えばよく、電気化学的
方法、光学的な方法を適宜使用することができる。光学
的方法としては、吸光光度法、化学発光法、蛍光性等常
法が適宜使用できる。
４）実施例及び比較例
以下に記載する実施例及び比較例によって本発明を具体
的に説明するが、本発明はこれらの実施例によってなん
ら制限されるものではない。
的に説明するが、本発明はこれらの実施例によってなん
ら制限されるものではない。
実施例１
９６ウエルマイクロプレートを用いて精製ウサギ抗ｔ−
ＰＡ抗体溶液（５μｇ ／ ｎ＋Ｉｌり２００ ｐ Ｑ
をウェルに分注し、室温、３ｈｒで放置した。洗浄液（
０，１５Ｍ塩化ナトリウム、０．０５％Ｔｗｅｅｎ ２
０水溶液）で３回洗浄した。ブロッキング溶液（５％ウ
サギ血清、１％牛血清アルブミン、０．１５Ｍ塩化ナト
リウム、０．１Ｍ リン酸ナトリウム緩衝液、ｐＨ７，
３）２５０μＱを分注し、室温で一夜放置した。洗浄液
で３回洗浄しウサギ抗ｔ−ＰＡ抗体固定化プレートを作
製した。このウサギ抗ｔ −Ｐ Ａ抗体固定化プレート
に反応用緩衝液（１％ウサギ血清、１．０％牛血清アル
ブミン、０．１５Ｍ塩化ナトリウム、０．１Ｍ リン酸
ナトリウム緩衝液、０．０２％メチロサール、ｐＨ７，
０） １８０μｇを加えｔ−ＰＡ及びｔ−ＰＡインヒビ
ダー（ＦＡＩ−１バイオプ一ル社製）を含有した血漿及
び標準ｔ−ＰＡ溶液各々２０μＱを分注し、−夜放置し
た。さらに洗浄液で３回洗浄後西洋ワサビペルオキシダ
ーゼ標識つサギ抗ｔ−ＰＡ抗体溶液２００μＱを分注、
３ｈｒ、室温放置後洗浄液で３回洗浄し、基質溶液（０
，０４％オルト・フェニレンジアミン０．０１％過酸化
水素水、０．１Ｍリン酸。
ＰＡ抗体溶液（５μｇ ／ ｎ＋Ｉｌり２００ ｐ Ｑ
をウェルに分注し、室温、３ｈｒで放置した。洗浄液（
０，１５Ｍ塩化ナトリウム、０．０５％Ｔｗｅｅｎ ２
０水溶液）で３回洗浄した。ブロッキング溶液（５％ウ
サギ血清、１％牛血清アルブミン、０．１５Ｍ塩化ナト
リウム、０．１Ｍ リン酸ナトリウム緩衝液、ｐＨ７，
３）２５０μＱを分注し、室温で一夜放置した。洗浄液
で３回洗浄しウサギ抗ｔ−ＰＡ抗体固定化プレートを作
製した。このウサギ抗ｔ −Ｐ Ａ抗体固定化プレート
に反応用緩衝液（１％ウサギ血清、１．０％牛血清アル
ブミン、０．１５Ｍ塩化ナトリウム、０．１Ｍ リン酸
ナトリウム緩衝液、０．０２％メチロサール、ｐＨ７，
０） １８０μｇを加えｔ−ＰＡ及びｔ−ＰＡインヒビ
ダー（ＦＡＩ−１バイオプ一ル社製）を含有した血漿及
び標準ｔ−ＰＡ溶液各々２０μＱを分注し、−夜放置し
た。さらに洗浄液で３回洗浄後西洋ワサビペルオキシダ
ーゼ標識つサギ抗ｔ−ＰＡ抗体溶液２００μＱを分注、
３ｈｒ、室温放置後洗浄液で３回洗浄し、基質溶液（０
，０４％オルト・フェニレンジアミン０．０１％過酸化
水素水、０．１Ｍリン酸。
クエン酸ナトリウム緩衝液、ｐＨ５）２００μｇを分注
し、３０ｍ１ｎ放置後１反応停止剤（４，５Ｍ硫酸水溶
液）５０μＱを分注し、４９０ｎ１１における吸光度を
測定した。
し、３０ｍ１ｎ放置後１反応停止剤（４，５Ｍ硫酸水溶
液）５０μＱを分注し、４９０ｎ１１における吸光度を
測定した。
比較例１
マウス抗ｔ−ＰＡモノクローナル抗体（凍結乾燥品、商
品名ＰＡＭ−１、バイオプール社製）を０．１５Ｍ塩化
ナトリウム、０．１Ｍリン酸ナトリウム緩衝液（ρ）１
７．０）でマウス抗ｔ−ＰＡモノクローナル抗体濃度が
５μｇ／ｍＱになるように調製しマウス抗ｔ−ＰＡモノ
クローナル抗体溶液とした。９６ウエルマイクロプレー
トを用いてこのマウス抗ｔ−ＰＡモノクローナル抗体溶
液２００μＱをウェルに分注し。
品名ＰＡＭ−１、バイオプール社製）を０．１５Ｍ塩化
ナトリウム、０．１Ｍリン酸ナトリウム緩衝液（ρ）１
７．０）でマウス抗ｔ−ＰＡモノクローナル抗体濃度が
５μｇ／ｍＱになるように調製しマウス抗ｔ−ＰＡモノ
クローナル抗体溶液とした。９６ウエルマイクロプレー
トを用いてこのマウス抗ｔ−ＰＡモノクローナル抗体溶
液２００μＱをウェルに分注し。
室温、−夜放置した。洗浄液（０，１５Ｍ塩化ナトリウ
ム、０．０５％Ｔｉ１ｅｅｎ ２０水溶液）で３回洗浄
した。ブロッキング溶液（５％ウサギ血清、１％牛血清
アルブミン、０．１５Ｍ塩化ナトリウム。
ム、０．０５％Ｔｉ１ｅｅｎ ２０水溶液）で３回洗浄
した。ブロッキング溶液（５％ウサギ血清、１％牛血清
アルブミン、０．１５Ｍ塩化ナトリウム。
０．１阿リン酸ナトリウム緩衝液、ｐＨ７，３） ２５
０μＱを分注し、室温で一夜放置した。洗浄液で３回洗
浄しマウス抗ｔ−ＰＡモノクローナル抗体固定化プレー
トを作製した。このマウス抗ｔ−ＰＡモノクローナル抗
体固定化プレートを用いて上記実施例１で示した測定法
を準用し実施例１で用いた試料及びこれらを酸処理した
ものについて測定した。
０μＱを分注し、室温で一夜放置した。洗浄液で３回洗
浄しマウス抗ｔ−ＰＡモノクローナル抗体固定化プレー
トを作製した。このマウス抗ｔ−ＰＡモノクローナル抗
体固定化プレートを用いて上記実施例１で示した測定法
を準用し実施例１で用いた試料及びこれらを酸処理した
ものについて測定した。
実施例及び比較例で得られた血漿試料の測定値を表１に
示した。
示した。
表１に示す様にモノクローナル抗体を不溶化した担体を
用いた測定系により上記試料を測定したところ、試料を
酸処理しても十分な測定結果が得られなかったが、ポリ
クローナル抗体を不溶化した担体を用いた測定系ではＰ
ＡＩ−１の影響がなく、ｔ−ＰＡが測定できる事が分か
った。
用いた測定系により上記試料を測定したところ、試料を
酸処理しても十分な測定結果が得られなかったが、ポリ
クローナル抗体を不溶化した担体を用いた測定系ではＰ
ＡＩ−１の影響がなく、ｔ−ＰＡが測定できる事が分か
った。
表 １ 血漿試料中ｔ−ＰＡの測定結果（３重測定）試
料成分 ｔ−ＰＡ測定値（ｎｇ／ｍＱ）ｔ−ＰＡ
ＰＡＩ−１ ５）発明の効果 本発明によれば、ポリクローナル抗体を不溶化抗体及び
酵素で標識された抗体に用いる事により、ＦＡＩの存在
下でも血漿試料を酸処理する必要のない簡便な新規ｔ−
ＰＡ酵素免疫測定法を提供できるという著効が奏される
。
料成分 ｔ−ＰＡ測定値（ｎｇ／ｍＱ）ｔ−ＰＡ
ＰＡＩ−１ ５）発明の効果 本発明によれば、ポリクローナル抗体を不溶化抗体及び
酵素で標識された抗体に用いる事により、ＦＡＩの存在
下でも血漿試料を酸処理する必要のない簡便な新規ｔ−
ＰＡ酵素免疫測定法を提供できるという著効が奏される
。
Claims (2)
- （１）担体に不溶化したポリクローナル抗体に抗原であ
る組織プラスミノーゲンアクチベー ターを結合させ、さらに抗原に酵素で標識されたポリク
ローナル抗体を結合させて複合体を生成させ、この標識
の量を測定することを特徴とする血漿を酸処理する必要
のない簡便な組織プラミノーゲンアクチベーターの酵 素免疫測定法。 - （２）標識の量を光学的に測定することを特徴とする請
求項１に記載の測定法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP13411690A JPH0429059A (ja) | 1990-05-25 | 1990-05-25 | 簡便な組織プラスミノーゲンアクチベーターの酵素免疫測定法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP13411690A JPH0429059A (ja) | 1990-05-25 | 1990-05-25 | 簡便な組織プラスミノーゲンアクチベーターの酵素免疫測定法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0429059A true JPH0429059A (ja) | 1992-01-31 |
Family
ID=15120837
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP13411690A Pending JPH0429059A (ja) | 1990-05-25 | 1990-05-25 | 簡便な組織プラスミノーゲンアクチベーターの酵素免疫測定法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0429059A (ja) |
-
1990
- 1990-05-25 JP JP13411690A patent/JPH0429059A/ja active Pending
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