JPH0453509B2 - - Google Patents
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- JPH0453509B2 JPH0453509B2 JP57138415A JP13841582A JPH0453509B2 JP H0453509 B2 JPH0453509 B2 JP H0453509B2 JP 57138415 A JP57138415 A JP 57138415A JP 13841582 A JP13841582 A JP 13841582A JP H0453509 B2 JPH0453509 B2 JP H0453509B2
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- Japan
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- exchange resin
- microorganisms
- ion exchange
- reaction solution
- tryptophan
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
- C12P13/22—Tryptophan; Tyrosine; Phenylalanine; 3,4-Dihydroxyphenylalanine
- C12P13/227—Tryptophan
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07D—HETEROCYCLIC COMPOUNDS
- C07D209/00—Heterocyclic compounds containing five-membered rings, condensed with other rings, with one nitrogen atom as the only ring hetero atom
- C07D209/02—Heterocyclic compounds containing five-membered rings, condensed with other rings, with one nitrogen atom as the only ring hetero atom condensed with one carbocyclic ring
- C07D209/04—Indoles; Hydrogenated indoles
- C07D209/10—Indoles; Hydrogenated indoles with substituted hydrocarbon radicals attached to carbon atoms of the hetero ring
- C07D209/18—Radicals substituted by carbon atoms having three bonds to hetero atoms with at the most one bond to halogen, e.g. ester or nitrile radicals
- C07D209/20—Radicals substituted by carbon atoms having three bonds to hetero atoms with at the most one bond to halogen, e.g. ester or nitrile radicals substituted additionally by nitrogen atoms, e.g. tryptophane
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N1/00—Microorganisms; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
- C12N1/02—Separating microorganisms from their culture media
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
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- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Virology (AREA)
- Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は微生物を利用して製造したＬ−アミノ
酸反応液よりＬ−アミノ酸を効率良く単離するこ
とを目的とするＬ−アミノ酸の単離方法に関する
ものである。
酸反応液よりＬ−アミノ酸を効率良く単離するこ
とを目的とするＬ−アミノ酸の単離方法に関する
ものである。
微生物を利用したＬ−アミノ酸を含有する反応
溶液により、イオン交換樹脂を用い反応生成物を
単離回収する方法は、従来多くの報告がなされて
いる。すなわち、カルボン酸型陽イオン交換樹脂
による塩基性アミノ酸の分離（USP2549378）、
弱塩基性陰イオン交換樹脂による酸性アミノ酸の
分離（D.T.Eaglis，H.A.Fiess.，Ind.Eng.
Chem.，36巻，6041944；R.K.Cannan，J.Biol.
chem.，152巻、4011944）、またＨ型強酸性陽イ
オン交換樹脂、OH型強塩基性陰イオン交換樹脂
を用いたアミノ酸の分離（S.M.Partridge，R.C.
Blimley，Biochem.J.，51巻、6281952）などが
知られている。
溶液により、イオン交換樹脂を用い反応生成物を
単離回収する方法は、従来多くの報告がなされて
いる。すなわち、カルボン酸型陽イオン交換樹脂
による塩基性アミノ酸の分離（USP2549378）、
弱塩基性陰イオン交換樹脂による酸性アミノ酸の
分離（D.T.Eaglis，H.A.Fiess.，Ind.Eng.
Chem.，36巻，6041944；R.K.Cannan，J.Biol.
chem.，152巻、4011944）、またＨ型強酸性陽イ
オン交換樹脂、OH型強塩基性陰イオン交換樹脂
を用いたアミノ酸の分離（S.M.Partridge，R.C.
Blimley，Biochem.J.，51巻、6281952）などが
知られている。
また、工業的にイオン交換樹脂を用い反応生成
物を単離する方法としては、糖類およびアミノ酸
含有液にポリアミド系高分子凝集剤を加え不純物
を凝集沈澱させたのち、イオン交換樹脂で精製す
る方法（特公昭39−5050）、また、Ｌ−トリプト
フアンを含むアミノ酸混合液をスルホン酸型イオ
ン交換樹脂で回収する際、DVB6％以下の架橋度
のものを用いる方法（特公昭48−21105）などが
ある。
物を単離する方法としては、糖類およびアミノ酸
含有液にポリアミド系高分子凝集剤を加え不純物
を凝集沈澱させたのち、イオン交換樹脂で精製す
る方法（特公昭39−5050）、また、Ｌ−トリプト
フアンを含むアミノ酸混合液をスルホン酸型イオ
ン交換樹脂で回収する際、DVB6％以下の架橋度
のものを用いる方法（特公昭48−21105）などが
ある。
しかし、これ等の方法はアミノ酸の工業的な精
製法として満足できるものではない。すなわち、
これ等の方法ではイオン交換樹脂で精製する前に
あらかじめ、反応に用いた微生物を遠心分離や、
高分子凝集剤添加による凝沈、限外過膜による
別などの方法で除去しておく必要があり、工業
的にはこの微生物除去に多くの労力を必要とされ
てきた。
製法として満足できるものではない。すなわち、
これ等の方法ではイオン交換樹脂で精製する前に
あらかじめ、反応に用いた微生物を遠心分離や、
高分子凝集剤添加による凝沈、限外過膜による
別などの方法で除去しておく必要があり、工業
的にはこの微生物除去に多くの労力を必要とされ
てきた。
本発明者らは、微生物を用いて製造したＬ−ア
ミノ酸溶液より効率良くＬ−アミノ酸を回収する
方法を鋭意検討した結果、アミノ酸反応液をＨ型
強酸性陽イオン交換樹脂で直接処理することによ
り、反応に用いた微生物の除去と生成物のＬ−ア
ミノ酸の単離を同時に実施できることを見出し、
本発明を完成するに到つた。
ミノ酸溶液より効率良くＬ−アミノ酸を回収する
方法を鋭意検討した結果、アミノ酸反応液をＨ型
強酸性陽イオン交換樹脂で直接処理することによ
り、反応に用いた微生物の除去と生成物のＬ−ア
ミノ酸の単離を同時に実施できることを見出し、
本発明を完成するに到つた。
すなわち、本発明の最も重要な点は微生物を含
むアミノ酸反応液からアミノ酸を単離精製するた
め、Ｈ型強酸性陽イオン交換樹脂層に微生物を含
むアミノ酸反応液を通し、アミノ酸をイオン交換
樹脂に吸着させる際、アミノ酸反応液中に溶解ま
たは懸濁した状態で存在している微生物が、イオ
ン交換樹脂と接触するだけで水洗浄で容易に除去
できる状態に凝集してしまうことを見出したとこ
ろにある。
むアミノ酸反応液からアミノ酸を単離精製するた
め、Ｈ型強酸性陽イオン交換樹脂層に微生物を含
むアミノ酸反応液を通し、アミノ酸をイオン交換
樹脂に吸着させる際、アミノ酸反応液中に溶解ま
たは懸濁した状態で存在している微生物が、イオ
ン交換樹脂と接触するだけで水洗浄で容易に除去
できる状態に凝集してしまうことを見出したとこ
ろにある。
この微生物が凝集する原因は、水に溶解または
懸濁した微生物がＨ型強酸性陽イオン交換樹脂に
接触するとイオン交換樹脂上のスルホン酸基によ
り変性したためと思われる。
懸濁した微生物がＨ型強酸性陽イオン交換樹脂に
接触するとイオン交換樹脂上のスルホン酸基によ
り変性したためと思われる。
本発明の方法は、微生物を利用してＬ−アミノ
酸を製造した、微生物を含有するＬ−アミノ酸反
応液（以下、単にアミノ酸反応液という）に適用
される。
酸を製造した、微生物を含有するＬ−アミノ酸反
応液（以下、単にアミノ酸反応液という）に適用
される。
このようなアミノ酸反応液としては、例えばエ
シエリヒヤ・コリ及びシユードモナス・プチ−ダ
の存在下DL−セリンとインドールより製造した
Ｌ−トリプトフアン反応液、エシエリヒヤ・コリ
の存在下Ｌ−セリンとインドールから製造したＬ
−トリプトフアン反応液、バチルス・ズブチルス
の存在下アンスラニル酸を前駆体として製造した
Ｌ−トリプトフアンの反応液、アエロバクタ−ア
エロゲネスの存在下インドールとピルビン酸、ア
ンモニアより製造したＬ−トリプトフアン反応
液、アエロバクテリウム属細菌を用いたインドー
ル、セリン、グルコースなどから製造したＬ−ト
リプトフアン反応液、あるいは、アエロモナス、
アエロバクター、シユードモナスのメタノール資
化性菌を用いメタノールを炭素源とするグリシン
含有培地で製造されたＬ−セリン反応液、ノルカ
デイア属の微生物の存在下グリシン含有培地で製
造されたＬ−セリン反応液など、広く微生物を利
用したＬ−アミノ酸反応液の精製に適用すること
ができる。
シエリヒヤ・コリ及びシユードモナス・プチ−ダ
の存在下DL−セリンとインドールより製造した
Ｌ−トリプトフアン反応液、エシエリヒヤ・コリ
の存在下Ｌ−セリンとインドールから製造したＬ
−トリプトフアン反応液、バチルス・ズブチルス
の存在下アンスラニル酸を前駆体として製造した
Ｌ−トリプトフアンの反応液、アエロバクタ−ア
エロゲネスの存在下インドールとピルビン酸、ア
ンモニアより製造したＬ−トリプトフアン反応
液、アエロバクテリウム属細菌を用いたインドー
ル、セリン、グルコースなどから製造したＬ−ト
リプトフアン反応液、あるいは、アエロモナス、
アエロバクター、シユードモナスのメタノール資
化性菌を用いメタノールを炭素源とするグリシン
含有培地で製造されたＬ−セリン反応液、ノルカ
デイア属の微生物の存在下グリシン含有培地で製
造されたＬ−セリン反応液など、広く微生物を利
用したＬ−アミノ酸反応液の精製に適用すること
ができる。
本発明の方法で使用されるＨ型強酸性陽イオン
交換樹脂としては、例えば、Lewatit sp−120
（Bayer社製）、Lewatit sc−102（Bayer社製）、
Diaion pk−208（三菱化成製）、Diaion sk−102
（三菱化成製）、Amberlite XE−100（Rohm＆
Haas社製）などがある。
交換樹脂としては、例えば、Lewatit sp−120
（Bayer社製）、Lewatit sc−102（Bayer社製）、
Diaion pk−208（三菱化成製）、Diaion sk−102
（三菱化成製）、Amberlite XE−100（Rohm＆
Haas社製）などがある。
本発明の方法においてアミノ酸反応液からＬ−
アミノ酸の単離精製は以下のように実施する。す
なわち、アミノ酸反応液をそのまま、あるいはア
ミノ酸が結晶として水溶媒中に晶出している場合
には、常温で溶解するまで水で希釈して、Ｈ型に
再生したスルホン酸型陽イオン交換樹脂層の一端
より通しアミノ酸をイオン交換樹脂に吸着させ
る。
アミノ酸の単離精製は以下のように実施する。す
なわち、アミノ酸反応液をそのまま、あるいはア
ミノ酸が結晶として水溶媒中に晶出している場合
には、常温で溶解するまで水で希釈して、Ｈ型に
再生したスルホン酸型陽イオン交換樹脂層の一端
より通しアミノ酸をイオン交換樹脂に吸着させ
る。
一方、反応液中の微生物はイオン交換樹脂層で
ほとんど変性し凝集状態でイオン交換樹脂上に付
着する。
ほとんど変性し凝集状態でイオン交換樹脂上に付
着する。
その後、イオン交換樹脂層の他の一端から一定
流量で水を通じて逆洗してイオン交換樹脂に付着
している凝集した微生物をイオン交換樹脂層より
排水と共に流去させる。
流量で水を通じて逆洗してイオン交換樹脂に付着
している凝集した微生物をイオン交換樹脂層より
排水と共に流去させる。
このアミノ酸反応液のイオン交換樹脂層でのア
ミノ酸の吸着、微生物の凝集、凝集微生物の除去
は通常イオン交換樹脂を充填した塔により実施さ
れるが、イオン交換樹脂にアミノ酸を吸着させた
のち、反応槽に排出し、水でスラツジ洗浄する方
法を用いても何ら問題ない。
ミノ酸の吸着、微生物の凝集、凝集微生物の除去
は通常イオン交換樹脂を充填した塔により実施さ
れるが、イオン交換樹脂にアミノ酸を吸着させた
のち、反応槽に排出し、水でスラツジ洗浄する方
法を用いても何ら問題ない。
イオン交換樹脂塔を用いる場合は、まずイオン
交換樹脂塔の上部から一定流量でアミノ酸反応液
を流し、アミノ酸をイオン交換樹脂に吸着させ
る。この際、アミノ酸反応液に含まれている微生
物のほとんどは樹脂塔中で変性を凝集物を生成
し、樹脂上に物理的に保持されている。また微生
物の一部は樹脂塔の下部から排水と共に流出す
る。
交換樹脂塔の上部から一定流量でアミノ酸反応液
を流し、アミノ酸をイオン交換樹脂に吸着させ
る。この際、アミノ酸反応液に含まれている微生
物のほとんどは樹脂塔中で変性を凝集物を生成
し、樹脂上に物理的に保持されている。また微生
物の一部は樹脂塔の下部から排水と共に流出す
る。
上記の操作の後、イオン交換樹脂塔の下部から
一定流量で水を通し逆洗すると、樹脂に付着して
いる凝集した微生物が浮遊して塔上部から効率良
く流出除去される。
一定流量で水を通し逆洗すると、樹脂に付着して
いる凝集した微生物が浮遊して塔上部から効率良
く流出除去される。
この方法によりＬ−アミノ酸のイオン交換樹脂
への吸着時に排水と共に流出除去される微生物と
逆洗時に樹脂層より流出除去される微生物とで、
イオン交換樹脂層に供給したＬ−アミノ酸反応液
中の微生物は事実上、完全に除去することができ
る。
への吸着時に排水と共に流出除去される微生物と
逆洗時に樹脂層より流出除去される微生物とで、
イオン交換樹脂層に供給したＬ−アミノ酸反応液
中の微生物は事実上、完全に除去することができ
る。
つぎに、Ｌ−アミノ酸を吸着したイオン交換樹
脂は通常アンモニア水などで溶離したのち、その
溶液を濃縮・晶析することにより容易に目的のＬ
−アミノ酸を単離することができる。
脂は通常アンモニア水などで溶離したのち、その
溶液を濃縮・晶析することにより容易に目的のＬ
−アミノ酸を単離することができる。
得られたＬ−アミノ酸はイオン交換樹脂による
精製の効果により高純度のものである。
精製の効果により高純度のものである。
本発明の方法は、微生物を含んだＬ−アミノ酸
反応液をＨ型強酸性陽イオン交換樹脂で処理する
ことによりＬ−アミノ酸の単離と、通常の方法で
は工業的にその分離が極めて困難な微生物の除去
とを同時に実施することができる。
反応液をＨ型強酸性陽イオン交換樹脂で処理する
ことによりＬ−アミノ酸の単離と、通常の方法で
は工業的にその分離が極めて困難な微生物の除去
とを同時に実施することができる。
すなわち、微生物を利用した反応生成物の精製
法としてその工業的意義は極めて大きい。
法としてその工業的意義は極めて大きい。
以下、実施例により本発明の方法を詳細に説明
する。
する。
実施例 １
リン酸−カリ、リン酸二カリ、硫安、および塩
化カルシウム、硫酸鉄などのミネラル、酵母エキ
ス、ポリペプトンなどの存在下グルコース、イン
ドールを添加しながらエジエリヒヤ・コリを含ん
だ菌体をPH７、30℃の培養条件下、空気を吹き込
みながら撹拌し、40時間培養する。最終菌体濃度
30〜35ｇ／。
化カルシウム、硫酸鉄などのミネラル、酵母エキ
ス、ポリペプトンなどの存在下グルコース、イン
ドールを添加しながらエジエリヒヤ・コリを含ん
だ菌体をPH７、30℃の培養条件下、空気を吹き込
みながら撹拌し、40時間培養する。最終菌体濃度
30〜35ｇ／。
同様にして、インドールを含まない培地でシユ
ードモナス・プチーダを含んだ菌体を培養する。
ードモナス・プチーダを含んだ菌体を培養する。
培養液は通常の超遠心分離機により集菌し、含
水率75〜85％の塊として得る。
水率75〜85％の塊として得る。
つぎに、DL−セリン77.3ｇ、硫安10.5ｇ、水
486ｇを入れた反応機に29％アンモニア水でPH8.5
に調製する。さらに前述のエシエリヒヤ・コリ菌
体塊51.2ｇ、シユードモナス・プチーダ菌体
塊23.2ｇを加えよくかきまぜる。さらにインドー
ル78.4ｇを溶解したトルエン溶液392ｇを加え35
℃に保温し40時間反応させる。
486ｇを入れた反応機に29％アンモニア水でPH8.5
に調製する。さらに前述のエシエリヒヤ・コリ菌
体塊51.2ｇ、シユードモナス・プチーダ菌体
塊23.2ｇを加えよくかきまぜる。さらにインドー
ル78.4ｇを溶解したトルエン溶液392ｇを加え35
℃に保温し40時間反応させる。
反応マス中のＬ−トリプトフアン生成量を液体
クロマトグラフイーで分析したところ、129.8ｇ
生成していた。収率95.0％対インドール。
クロマトグラフイーで分析したところ、129.8ｇ
生成していた。収率95.0％対インドール。
つぎに蒸留によりトルエンを留去した後、反応
液を水で希釈しＬ−トリプトフアンの濃度を
1.0wt％に調製しＬ−トリプトフアン結晶を完溶
する。
液を水で希釈しＬ−トリプトフアンの濃度を
1.0wt％に調製しＬ−トリプトフアン結晶を完溶
する。
一方、強酸性陽イオン交換樹脂Lewatit sp−
1204.84を塩酸で再生しＨ型としたものをカラ
ムに充填しその上端から先きに調製したＬ−トリ
プトフアン溶液125ｇを一定流量で通じイオン交
換樹脂にＬ−トリプトフアンを吸着させる。
1204.84を塩酸で再生しＨ型としたものをカラ
ムに充填しその上端から先きに調製したＬ−トリ
プトフアン溶液125ｇを一定流量で通じイオン交
換樹脂にＬ−トリプトフアンを吸着させる。
水24.9ｇで逆洗することにより浮遊してくる菌
体の凝集物を流去したのちイオン交換樹脂交換容
量の２倍のアンモニア水でＬ−トリプトフアンを
溶離する。溶離液は100℃に昇温したアンモニア
を除去回収したのち室温まで冷却し析出したＬ−
トリプトフアン結晶を別、乾燥する。単離収量
10.0ｇ、純度99.8％。
体の凝集物を流去したのちイオン交換樹脂交換容
量の２倍のアンモニア水でＬ−トリプトフアンを
溶離する。溶離液は100℃に昇温したアンモニア
を除去回収したのち室温まで冷却し析出したＬ−
トリプトフアン結晶を別、乾燥する。単離収量
10.0ｇ、純度99.8％。
なおイオン交換樹脂処理による菌体バランスは
Ｌ−トリプトフアン吸着時の漏出液中に３％、逆
洗時の流出液中に残り97％がきていた。なおそれ
ぞれの菌体バランスは水溶液を濃縮乾固し、その
時の重量と元素分析による炭素バランスより求め
た。
Ｌ−トリプトフアン吸着時の漏出液中に３％、逆
洗時の流出液中に残り97％がきていた。なおそれ
ぞれの菌体バランスは水溶液を濃縮乾固し、その
時の重量と元素分析による炭素バランスより求め
た。
実施例 ２
実施例１と同様にして培養したエシエリヒヤコ
リ菌体塊を用い水溶媒中Ｌ−セリンとインドー
ルよりＬ−トリプトフアンを製造した。反応中は
インドールによる酵素活性の低下を避けるため水
中でのインドール濃度が200ppm以下になるよう
に連続分析しながら徐々にインドールを添加する
方法で実施した。反応収率100％対インドール、
85％対Ｌ−セリン。最終Ｌ−トリプトフアン蓄積
濃度120ｇ／であつた。このＬ−トリプトフア
ン反応液を遠心脱水によりＬ−トリプトフアンと
菌体を含んだ反応塊を得る。
リ菌体塊を用い水溶媒中Ｌ−セリンとインドー
ルよりＬ−トリプトフアンを製造した。反応中は
インドールによる酵素活性の低下を避けるため水
中でのインドール濃度が200ppm以下になるよう
に連続分析しながら徐々にインドールを添加する
方法で実施した。反応収率100％対インドール、
85％対Ｌ−セリン。最終Ｌ−トリプトフアン蓄積
濃度120ｇ／であつた。このＬ−トリプトフア
ン反応液を遠心脱水によりＬ−トリプトフアンと
菌体を含んだ反応塊を得る。
この反応塊を実施例１と同様な操作でイオン
交換樹脂を用い菌体除去、ならびにＬ−トリプト
フアンの単離を行つた。イオン交換樹脂としては
Lewatit sc−102のＨ型を用いた。
交換樹脂を用い菌体除去、ならびにＬ−トリプト
フアンの単離を行つた。イオン交換樹脂としては
Lewatit sc−102のＨ型を用いた。
Ｌ−トリプトフアンの単離収量11.0ｇ、純度
99.9％であり、Ｌ−トリプトフアン溶液中の菌体
はイオン交換樹脂吸着時に2.5％、イオン交換樹
脂塔逆洗時に97.5％が除去されていた。
99.9％であり、Ｌ−トリプトフアン溶液中の菌体
はイオン交換樹脂吸着時に2.5％、イオン交換樹
脂塔逆洗時に97.5％が除去されていた。
Claims (1)
- １ 微生物を利用したＬ−アミノ酸の製造方法に
おいて、微生物を含有する反応液を生成物が溶解
した状態でＨ型強酸性陽イオン交換樹脂により処
理することを特徴とする微生物を利用して製造し
たＬ−アミノ酸の単離方法。
Priority Applications (8)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP13841582A JPS5928484A (ja) | 1982-08-11 | 1982-08-11 | Ｌ−アミノ酸の単離方法 |
| GB08334070A GB2152030B (en) | 1982-08-11 | 1983-12-21 | Isolating l-amino acids by ion exchange |
| CA000444165A CA1215069A (en) | 1982-08-11 | 1983-12-22 | Method of isolating l-trytophan |
| AU22840/83A AU567903B2 (en) | 1982-08-11 | 1983-12-23 | Method of isolating l-amino acids form culture medium using acipic cation exchange resin |
| NL8304496A NL8304496A (nl) | 1982-08-11 | 1983-12-30 | Werkwijze voor het isoleren van l-aminozuren. |
| CH8884A CH659827A5 (de) | 1982-08-11 | 1984-01-06 | Verfahren zur isolierung von l-aminosaeuren. |
| DE19843400574 DE3400574A1 (de) | 1982-08-11 | 1984-01-10 | Verfahren zur isolierung von l-aminosaeuren |
| FR8400302A FR2557872B1 (fr) | 1982-08-11 | 1984-01-10 | Procede d'isolement de l-amino-acides d'un melange reactionnel |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP13841582A JPS5928484A (ja) | 1982-08-11 | 1982-08-11 | Ｌ−アミノ酸の単離方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5928484A JPS5928484A (ja) | 1984-02-15 |
| JPH0453509B2 true JPH0453509B2 (ja) | 1992-08-26 |
Family
ID=15221422
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
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