JPH0549414A - コレステロール低減化食品の製造法 - Google Patents
コレステロール低減化食品の製造法Info
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 優れたコレステロール低減化食品の製造法を
提供する。 【構成】 食品を、リン脂質のエステル結合を加水分解
する活性を有する酵素源の存在下、または該酵素源で処
理した後、コレステロール低減処理することを特徴とす
るコレステロール低減化食品の製造法。
提供する。 【構成】 食品を、リン脂質のエステル結合を加水分解
する活性を有する酵素源の存在下、または該酵素源で処
理した後、コレステロール低減処理することを特徴とす
るコレステロール低減化食品の製造法。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、コレステロール低減化
食品の製造法に関する。コレステロールは肉、魚肉、乳
製品、卵、卵加工品などの食品中に多く含まれる。これ
らの食品の摂取によるコレステロールの摂取過剰が血清
中のコレステロール値を増加させ二次的に冠動脈心疾患
の発症を促すことは既に公知である〔デイリー・カウン
シル・ダイジェスト(Dairy Council Digest)60(2),7(19
89) 〕。このような中で高コレステロール血症患者のた
めの治療食としてのみならず、近年は一般食品として低
コレステロール食品の需要が高まっている。
食品の製造法に関する。コレステロールは肉、魚肉、乳
製品、卵、卵加工品などの食品中に多く含まれる。これ
らの食品の摂取によるコレステロールの摂取過剰が血清
中のコレステロール値を増加させ二次的に冠動脈心疾患
の発症を促すことは既に公知である〔デイリー・カウン
シル・ダイジェスト(Dairy Council Digest)60(2),7(19
89) 〕。このような中で高コレステロール血症患者のた
めの治療食としてのみならず、近年は一般食品として低
コレステロール食品の需要が高まっている。
【０００２】
【従来の技術】食品中のコレステロール低減に関する公
知の方法としては、物理化学的方法として、食品中に含
まれているコレステロールをヘキサンまたはアセトンを
用いて抽出する方法（特公昭４６−４２９４４号公報、
特開昭４７−１９０６２号公報）、超臨界炭酸ガスを用
いた抽出方法（特開昭５９−１３５８４７号公報、特開
平２−１６７０３５号公報、特開平３−９８５４１号公
報）、コレステロールに対して親和性の高いジギトニン
を担体に固定化し、これを用いてバターから吸着除去す
る方法〔ジャーナル・オブ・アグリカルチャー・アンド
・フード・ケミストリー(J. Agric. Food. Chem.) 38
(9),1839(1990)〕、コレステロールに対する吸着能を持
つβ−サイクロデキストリンを卵黄水溶液または乳製品
に添加後、生成した難水溶性の複合体を遠心分離法で除
去する方法などが知られている（特開平１−２５２２５
９号公報、特開平３−９８５５３号公報、特開平３−４
９６４７号公報）。
知の方法としては、物理化学的方法として、食品中に含
まれているコレステロールをヘキサンまたはアセトンを
用いて抽出する方法（特公昭４６−４２９４４号公報、
特開昭４７−１９０６２号公報）、超臨界炭酸ガスを用
いた抽出方法（特開昭５９−１３５８４７号公報、特開
平２−１６７０３５号公報、特開平３−９８５４１号公
報）、コレステロールに対して親和性の高いジギトニン
を担体に固定化し、これを用いてバターから吸着除去す
る方法〔ジャーナル・オブ・アグリカルチャー・アンド
・フード・ケミストリー(J. Agric. Food. Chem.) 38
(9),1839(1990)〕、コレステロールに対する吸着能を持
つβ−サイクロデキストリンを卵黄水溶液または乳製品
に添加後、生成した難水溶性の複合体を遠心分離法で除
去する方法などが知られている（特開平１−２５２２５
９号公報、特開平３−９８５５３号公報、特開平３−４
９６４７号公報）。
【０００３】また生化学的方法として、微生物により食
品コレステロールを分解させる方法〔特開昭６３−２６
７２３１号公報、ジャーナル・オブ・フード・サイエン
ス（J. of Food Science) 53(2),659(1989) 〕、コレス
テロールレダクターゼにより難吸収性ステロールである
コプロスタノールへ還元させる方法〔ＦＡＳＥＢジャー
ナル(FASEB Journal) ２(4),1660(1988)〕などが知られ
ている。コレステロールレダクターゼによる酵素的変換
は食品の品質を変えずに難吸収性ステロールであるコプ
ロスタノールに変換させてコレステロールを低減させる
方法である(USP4,921,710)。
品コレステロールを分解させる方法〔特開昭６３−２６
７２３１号公報、ジャーナル・オブ・フード・サイエン
ス（J. of Food Science) 53(2),659(1989) 〕、コレス
テロールレダクターゼにより難吸収性ステロールである
コプロスタノールへ還元させる方法〔ＦＡＳＥＢジャー
ナル(FASEB Journal) ２(4),1660(1988)〕などが知られ
ている。コレステロールレダクターゼによる酵素的変換
は食品の品質を変えずに難吸収性ステロールであるコプ
ロスタノールに変換させてコレステロールを低減させる
方法である(USP4,921,710)。
【０００４】上記の物理化学的方法では抽出処理の際に
コレステロールの他に油脂、蛋白質、色素、香り成分も
同時に除去され品質の低下をもたらすことがある。その
ため食品中のコレステロールを選択的に除去する方法が
求められている。一方酵素法などの生化学的方法は、食
品の品質を低下させない点で優れている。しかし食品中
のコレステロールはリポ蛋白質、生体膜、脂肪球の高次
構造体を形成し〔バイオキミカ・バイオフィジカ・アク
タ（Biochim.Biophys.Acta) 164, 566(1968) 〕、生化
学的方法によるコレステロール低減処理を受け難い。水
溶性の酵素を用いる場合、油脂部分に存在するコレステ
ロールに作用し難く反応性が低いため、超臨界抽出方法
との併用が有効であることが報告されている〔スペクト
ラム・フード・インダストリー(Spectrum Food Industr
y)６(2),21(1989)〕。
コレステロールの他に油脂、蛋白質、色素、香り成分も
同時に除去され品質の低下をもたらすことがある。その
ため食品中のコレステロールを選択的に除去する方法が
求められている。一方酵素法などの生化学的方法は、食
品の品質を低下させない点で優れている。しかし食品中
のコレステロールはリポ蛋白質、生体膜、脂肪球の高次
構造体を形成し〔バイオキミカ・バイオフィジカ・アク
タ（Biochim.Biophys.Acta) 164, 566(1968) 〕、生化
学的方法によるコレステロール低減処理を受け難い。水
溶性の酵素を用いる場合、油脂部分に存在するコレステ
ロールに作用し難く反応性が低いため、超臨界抽出方法
との併用が有効であることが報告されている〔スペクト
ラム・フード・インダストリー(Spectrum Food Industr
y)６(2),21(1989)〕。
【０００５】また、ロドコッカス エクイ No.23の菌体
外酵素によるコレステロールの低減方法において、コレ
ステロールオキシダーゼと共存するホスホリパーゼＣの
反応が卵黄中のコレステロールの分解反応を促進させる
ことが報告されている〔レーベンスミッテル・ヴィッセ
ンシャフト・ウント・テクノロジー(Lebensmittel-Wiss
enshaft und-Technologie)21(6),342 (1988)〕。しか
し、ホスホリパーゼＣで卵黄中のリン脂質を分解して
も、コレステロールオキシダーゼによるコレステロール
の酵素変換を効率よく行うことはできない。さらにホス
ホリパーゼＣで処理した卵黄は加工特性が低下する。こ
れらのことから該方法は産業上利用できない。 生化学
的方法において、より効果的なコレステロール低減化食
品の製造法が求められている。
外酵素によるコレステロールの低減方法において、コレ
ステロールオキシダーゼと共存するホスホリパーゼＣの
反応が卵黄中のコレステロールの分解反応を促進させる
ことが報告されている〔レーベンスミッテル・ヴィッセ
ンシャフト・ウント・テクノロジー(Lebensmittel-Wiss
enshaft und-Technologie)21(6),342 (1988)〕。しか
し、ホスホリパーゼＣで卵黄中のリン脂質を分解して
も、コレステロールオキシダーゼによるコレステロール
の酵素変換を効率よく行うことはできない。さらにホス
ホリパーゼＣで処理した卵黄は加工特性が低下する。こ
れらのことから該方法は産業上利用できない。 生化学
的方法において、より効果的なコレステロール低減化食
品の製造法が求められている。
【０００６】
【発明が解決しようとする課題】本発明の目的は、優れ
たコレステロール低減化食品の製造法を提供することに
ある。
たコレステロール低減化食品の製造法を提供することに
ある。
【０００７】
【課題を解決するための手段】本発明によれば、肉、魚
肉、乳製品またはそれらの加工品をリン脂質のエステル
結合を加水分解する活性を有する酵素源の存在下、また
は該酵素源で処理した後、コレステロール低減処理する
ことにより効率よくコレステロールが低減化された肉、
魚肉、乳製品またはそれらの加工品の製造法を提供する
ことができる。
肉、乳製品またはそれらの加工品をリン脂質のエステル
結合を加水分解する活性を有する酵素源の存在下、また
は該酵素源で処理した後、コレステロール低減処理する
ことにより効率よくコレステロールが低減化された肉、
魚肉、乳製品またはそれらの加工品の製造法を提供する
ことができる。
【０００８】さらに本発明によれば、卵または卵加工品
をホスホリパーゼＡ1,Ａ2,Ｂ，Ｄ，リゾホスホリパーゼ
およびそれらの混合物から選ばれる一種以上の存在下、
または該酵素で処理した後、コレステロール低減処理す
ることにより効率よくコレステロールが低減化された卵
または卵加工品の製造法を提供することができる。以下
に本発明を詳細に説明する。説明中、食品とは（Ａ）
肉、魚肉、乳製品およびそれらの加工品ならびに（Ｂ）
卵および卵加工品を意味し、下記に説明する条件などは
（Ａ）および（Ｂ）に共通して適用される。
をホスホリパーゼＡ1,Ａ2,Ｂ，Ｄ，リゾホスホリパーゼ
およびそれらの混合物から選ばれる一種以上の存在下、
または該酵素で処理した後、コレステロール低減処理す
ることにより効率よくコレステロールが低減化された卵
または卵加工品の製造法を提供することができる。以下
に本発明を詳細に説明する。説明中、食品とは（Ａ）
肉、魚肉、乳製品およびそれらの加工品ならびに（Ｂ）
卵および卵加工品を意味し、下記に説明する条件などは
（Ａ）および（Ｂ）に共通して適用される。
【０００９】本発明のリン脂質のエステル結合を加水分
解する活性を有する酵素源としては、リン脂質のエステ
ル結合を加水分解する活性を有する酵素、該酵素を生産
する能力を有する動物組織、植物組織または微生物の菌
体ならびにそれらの培養液もしくは培養液の処理物など
があげられる。酵素としては、ホスホリパーゼＡ1 (EC
3.1.1.32)、ホスホリパーゼＡ2 (EC3.1.1.4) 、ホスホ
リパーゼＢ（EC3.1.1.5)、ホスホリパーゼＣ（EC3.1.4.
3)、ホスホリパーゼＤ（EC3.1.4.4)、リゾホスホリパー
ゼ（EC3.1.1.5)などがあげられ、これらの酵素は単独も
しくは混合して用いられる。
解する活性を有する酵素源としては、リン脂質のエステ
ル結合を加水分解する活性を有する酵素、該酵素を生産
する能力を有する動物組織、植物組織または微生物の菌
体ならびにそれらの培養液もしくは培養液の処理物など
があげられる。酵素としては、ホスホリパーゼＡ1 (EC
3.1.1.32)、ホスホリパーゼＡ2 (EC3.1.1.4) 、ホスホ
リパーゼＢ（EC3.1.1.5)、ホスホリパーゼＣ（EC3.1.4.
3)、ホスホリパーゼＤ（EC3.1.4.4)、リゾホスホリパー
ゼ（EC3.1.1.5)などがあげられ、これらの酵素は単独も
しくは混合して用いられる。
【００１０】ホスホリパーゼＡ1 、ホスホリパーゼＡ2
は、リン脂質を遊離の脂肪酸とモノアシル型リン脂質と
に加水分解する酵素であり、動物（豚または牛の膵
臓）、微生物により生産される〔蛋白質核酸酵素31(1
5), 1661(1986)〕。 ホスホリパーゼＢは、リン脂質を遊離の脂肪酸とグリセ
ロリン酸塩基（グリセロリン酸コリン、グリセロリン酸
エタノールアミン）とに加水分解する酵素であり、動
物、微生物により生産される〔蛋白質核酸酵素31(3),24
7(1986) 〕。
は、リン脂質を遊離の脂肪酸とモノアシル型リン脂質と
に加水分解する酵素であり、動物（豚または牛の膵
臓）、微生物により生産される〔蛋白質核酸酵素31(1
5), 1661(1986)〕。 ホスホリパーゼＢは、リン脂質を遊離の脂肪酸とグリセ
ロリン酸塩基（グリセロリン酸コリン、グリセロリン酸
エタノールアミン）とに加水分解する酵素であり、動
物、微生物により生産される〔蛋白質核酸酵素31(3),24
7(1986) 〕。
【００１１】ホスホリパーゼＣは、リン脂質をジアシル
グリセライドと塩基リン酸（コリンリン酸またはエタノ
ールアミンリン酸）とに加水分解する酵素であり、微生
物により生産される〔蛋白質核酸酵素31(5),455(1986)
〕。 ホスホリパーゼＤは、リン脂質をホスファチジン酸と塩
基（コリンまたはエタノールアミン）とに加水分解する
酵素であり、微生物、植物により生産される〔蛋白質核
酸酵素31(6),553(1986) 、特開昭４８−９９３８６号公
報、特開昭５４−４４０４９号公報、特開昭５８−６３
３８８号公報、特開昭５８−１５２４８１号公報、特開
昭６３−２１９３７３号公報、特開平２−２２２６７９
号公報〕。
グリセライドと塩基リン酸（コリンリン酸またはエタノ
ールアミンリン酸）とに加水分解する酵素であり、微生
物により生産される〔蛋白質核酸酵素31(5),455(1986)
〕。 ホスホリパーゼＤは、リン脂質をホスファチジン酸と塩
基（コリンまたはエタノールアミン）とに加水分解する
酵素であり、微生物、植物により生産される〔蛋白質核
酸酵素31(6),553(1986) 、特開昭４８−９９３８６号公
報、特開昭５４−４４０４９号公報、特開昭５８−６３
３８８号公報、特開昭５８−１５２４８１号公報、特開
昭６３−２１９３７３号公報、特開平２−２２２６７９
号公報〕。
【００１２】リゾホスホリパーゼはモノアシルリン脂質
を遊離の脂肪酸とグリセロリン酸塩基とに加水分解する
酵素である。これらの酵素は既に市販されていて容易に
入手することができる。例えばレシターゼ（豚膵臓由
来：ホスホリパーゼＡ2 、ノボ社製）、ホスホリパーゼ
Ａ2 （P8913)（牛膵臓由来：ホスホリパーゼＡ2 、シグ
マ社製）、ホスホリパーゼＢ（P8914)（ビブリオ属微生
物由来：シグマ社製）、ホスホリパーゼＣ（P6135)（バ
チルス属微生物由来、シグマ社製）、ホスホリパーゼＣ
（P7633)（クロストリジウム属微生物由来：シグマ社
製）、ホスホリパーゼＤ（P8023)（ストレプトマイセス
属微生物由来、シグマ社製）、ホスホリパーゼＤ（P491
2)（ストレプトマイセス属微生物由来、シグマ社製）、
ホスホリパーゼＤ（P7758)（キャベツ由来、シグマ社
製）などがあげられる。 酵素源とくにホスホリパーゼ
Ａ1、Ａ2、 Ｂ、Ｃ、Ｄおよびリゾホスホリパーゼなどの
酵素は、食品にそのままもしくは水溶液として添加もし
くは混合して用いるか、または酵素を担体に固定化して
食品を担体に接触させて用いる。該酵素は温度２〜７０
℃、好ましくは５〜５０℃、時間１０秒〜１００時間、
好ましくは６０秒〜５０時間で反応させることにより食
品中のリン脂質のエステル結合を加水分解する。酵素源
の使用量は食品中のリン脂質重量ｇ当たり１×10-1〜１
×105 単位、好ましくは１〜１×104 単位である。
を遊離の脂肪酸とグリセロリン酸塩基とに加水分解する
酵素である。これらの酵素は既に市販されていて容易に
入手することができる。例えばレシターゼ（豚膵臓由
来：ホスホリパーゼＡ2 、ノボ社製）、ホスホリパーゼ
Ａ2 （P8913)（牛膵臓由来：ホスホリパーゼＡ2 、シグ
マ社製）、ホスホリパーゼＢ（P8914)（ビブリオ属微生
物由来：シグマ社製）、ホスホリパーゼＣ（P6135)（バ
チルス属微生物由来、シグマ社製）、ホスホリパーゼＣ
（P7633)（クロストリジウム属微生物由来：シグマ社
製）、ホスホリパーゼＤ（P8023)（ストレプトマイセス
属微生物由来、シグマ社製）、ホスホリパーゼＤ（P491
2)（ストレプトマイセス属微生物由来、シグマ社製）、
ホスホリパーゼＤ（P7758)（キャベツ由来、シグマ社
製）などがあげられる。 酵素源とくにホスホリパーゼ
Ａ1、Ａ2、 Ｂ、Ｃ、Ｄおよびリゾホスホリパーゼなどの
酵素は、食品にそのままもしくは水溶液として添加もし
くは混合して用いるか、または酵素を担体に固定化して
食品を担体に接触させて用いる。該酵素は温度２〜７０
℃、好ましくは５〜５０℃、時間１０秒〜１００時間、
好ましくは６０秒〜５０時間で反応させることにより食
品中のリン脂質のエステル結合を加水分解する。酵素源
の使用量は食品中のリン脂質重量ｇ当たり１×10-1〜１
×105 単位、好ましくは１〜１×104 単位である。
【００１３】酵素源の存在下または該酵素源で処理する
過程におけるｐＨは各食品のもつ固有のｐＨまたは各食
品の加工物のもつｐＨにあわせて設定することができ
る。本発明のコレステロール低減化食品の製造法におい
て行われるコレステロール低減処理としては、既に公知
となっている食品中のコレステロール低減処理方法はも
ちろん、どのような低減処理方法でも用いることができ
る。例えば生化学的方法として、コレステロール還元反
応、コレステロール酸化反応またはコレステロール分解
反応を触媒する酵素変換系による処理（例えば、コレス
テロールレダクターゼ、コレステロールオキシダーゼが
例示できる）、または同様の反応を触媒する微生物変換
系による処理（例えば、オイバクテリウム属微生物、ノ
カルディア属微生物、ラクトバチルス属微生物が例示で
きる）などがあげられる。また物理化学的方法として、
アセトン、ヘキサンなどの有機溶剤または超臨界炭酸ガ
スによるコレステロール抽出除去法などがあげられる。
さらにジギトニンを固定化した担体、β−サイクロデキ
ストリンまたは活性炭など、コレステロール吸着担体を
用いた吸着除去法などがあげられる。
過程におけるｐＨは各食品のもつ固有のｐＨまたは各食
品の加工物のもつｐＨにあわせて設定することができ
る。本発明のコレステロール低減化食品の製造法におい
て行われるコレステロール低減処理としては、既に公知
となっている食品中のコレステロール低減処理方法はも
ちろん、どのような低減処理方法でも用いることができ
る。例えば生化学的方法として、コレステロール還元反
応、コレステロール酸化反応またはコレステロール分解
反応を触媒する酵素変換系による処理（例えば、コレス
テロールレダクターゼ、コレステロールオキシダーゼが
例示できる）、または同様の反応を触媒する微生物変換
系による処理（例えば、オイバクテリウム属微生物、ノ
カルディア属微生物、ラクトバチルス属微生物が例示で
きる）などがあげられる。また物理化学的方法として、
アセトン、ヘキサンなどの有機溶剤または超臨界炭酸ガ
スによるコレステロール抽出除去法などがあげられる。
さらにジギトニンを固定化した担体、β−サイクロデキ
ストリンまたは活性炭など、コレステロール吸着担体を
用いた吸着除去法などがあげられる。
【００１４】本発明のコレステロール低減化食品の製造
法において、酵素源を用いリン脂質のエステル結合を加
水分解する処理は、コレステロール低減処理とともにま
たはその後に行うことができる。ただしリン脂質のエス
テル結合を加水分解する活性を阻害する低減処理の場合
は、食品を前記した酵素源で処理した後に行う必要があ
る。
法において、酵素源を用いリン脂質のエステル結合を加
水分解する処理は、コレステロール低減処理とともにま
たはその後に行うことができる。ただしリン脂質のエス
テル結合を加水分解する活性を阻害する低減処理の場合
は、食品を前記した酵素源で処理した後に行う必要があ
る。
【００１５】上記した本発明の製造法により食品中のコ
レスロールの低減を促進させ、コレステロール除去の選
択性を向上させることができる。以下に本発明の実施例
および参考例を示す。 実施例１ 豚もも肉ブロック１０ｇを第１表に示す活性単位のコレ
ステロールオキシダーゼ（ＣＨＯＤ）とホスホリパーゼ
Ｄ（ＰＬ−Ｄ）またはホスホリパーゼＣ（ＰＬ−Ｃ）と
を含む酵素水溶液３０mlに５℃で２４時間浸漬し酵素処
理肉ブロックを得た。酵素を含まない水に浸漬した試料
を対照区とした。
レスロールの低減を促進させ、コレステロール除去の選
択性を向上させることができる。以下に本発明の実施例
および参考例を示す。 実施例１ 豚もも肉ブロック１０ｇを第１表に示す活性単位のコレ
ステロールオキシダーゼ（ＣＨＯＤ）とホスホリパーゼ
Ｄ（ＰＬ−Ｄ）またはホスホリパーゼＣ（ＰＬ−Ｃ）と
を含む酵素水溶液３０mlに５℃で２４時間浸漬し酵素処
理肉ブロックを得た。酵素を含まない水に浸漬した試料
を対照区とした。
【００１６】使用した酵素の活性は以下の方法で測定し
た。コレステロールオキシダーゼ活性は、上島らの方法
〔アグリカルチュラル・アンド・バイオロジカル ケミ
ストリー（Agricultural and BiologicalChemistry ）4
2（７）, 1453, （1978）〕に従って測定した。またホ
スホリパーゼＤ活性測定は、以下の方法で行った。６％
精製大豆レシチンエマルジョン（0.6 ｇ精製大豆レシチ
ン、１０ml蒸留水）0.5 mlに、５０mMトリス塩酸緩衝液
（ｐＨ7.0 ）0.5 mlを混合しこれに酵素液0.01mlを加
え、３７℃で１０分間反応後、１５％トリクロロ酢酸水
溶液 0.5mlを添加して反応を停止した。次にデタミナー
ＣｈＥ（協和メデックス社製）を用いて反応液中に生成
したコリンを定量した。対照区としてあらかじめ熱失活
した酵素を用いて上記と同様の操作を行った。なお、１
分間に１μmol のコリンを遊離する酵素活性を１単位と
した。またホスホリパーゼＣの活性は田口らの方法〔バ
イオキミカ・バイオフィジカ・アクタ（Biochimica et
Biophysica Acta ）, 409 ,75 （1975）〕に従って測定
した。得られた豚もも肉ブロックのコレステロール変換
率の測定は以下の方法で行った。
た。コレステロールオキシダーゼ活性は、上島らの方法
〔アグリカルチュラル・アンド・バイオロジカル ケミ
ストリー（Agricultural and BiologicalChemistry ）4
2（７）, 1453, （1978）〕に従って測定した。またホ
スホリパーゼＤ活性測定は、以下の方法で行った。６％
精製大豆レシチンエマルジョン（0.6 ｇ精製大豆レシチ
ン、１０ml蒸留水）0.5 mlに、５０mMトリス塩酸緩衝液
（ｐＨ7.0 ）0.5 mlを混合しこれに酵素液0.01mlを加
え、３７℃で１０分間反応後、１５％トリクロロ酢酸水
溶液 0.5mlを添加して反応を停止した。次にデタミナー
ＣｈＥ（協和メデックス社製）を用いて反応液中に生成
したコリンを定量した。対照区としてあらかじめ熱失活
した酵素を用いて上記と同様の操作を行った。なお、１
分間に１μmol のコリンを遊離する酵素活性を１単位と
した。またホスホリパーゼＣの活性は田口らの方法〔バ
イオキミカ・バイオフィジカ・アクタ（Biochimica et
Biophysica Acta ）, 409 ,75 （1975）〕に従って測定
した。得られた豚もも肉ブロックのコレステロール変換
率の測定は以下の方法で行った。
【００１７】まず、処理済みの豚もも肉ブロックを凍結
乾燥後、粉砕した。この試料より脂質画分を溶媒（クロ
ロホルム：メタノール＝２：１）で抽出し分取した。得
られた標品をガスクロマトグラフィー（ガスクロ工業Ｏ
Ｖ−１７、カラム温度２７０℃）で分析しコレステロー
ル（CHOL）と酵素変換により生成した４−コレステノン
（４−ONO ）とを定量した。コレステロールの変換率は
mol ％＝〔４−ONO/（CHOL＋４−ONO ）〕×１００で示
される。その結果を第２表に示す。
乾燥後、粉砕した。この試料より脂質画分を溶媒（クロ
ロホルム：メタノール＝２：１）で抽出し分取した。得
られた標品をガスクロマトグラフィー（ガスクロ工業Ｏ
Ｖ−１７、カラム温度２７０℃）で分析しコレステロー
ル（CHOL）と酵素変換により生成した４−コレステノン
（４−ONO ）とを定量した。コレステロールの変換率は
mol ％＝〔４−ONO/（CHOL＋４−ONO ）〕×１００で示
される。その結果を第２表に示す。
【００１８】
【表１】
【００１９】
【表２】
【００２０】以上の結果より、コレステロールが低減化
された豚もも肉ブロックを得ることができた。 実施例２ 豚もも肉ミンチ１０ｇに第３表に示す活性単位のコレス
テロールオキシダーゼとホスホリパーゼＤまたはホスホ
リパーゼＣとを混合した後、５℃で２４時間保持して処
理済みの豚もも肉ミンチを得た。酵素を添加しない試料
を対照区とした。
された豚もも肉ブロックを得ることができた。 実施例２ 豚もも肉ミンチ１０ｇに第３表に示す活性単位のコレス
テロールオキシダーゼとホスホリパーゼＤまたはホスホ
リパーゼＣとを混合した後、５℃で２４時間保持して処
理済みの豚もも肉ミンチを得た。酵素を添加しない試料
を対照区とした。
【００２１】処理済みの豚もも肉ミンチを凍結乾燥し、
得られた試料より実施例１の方法に従い肉のコレステロ
ール変換率を測定した。その結果を第４表に示す。
得られた試料より実施例１の方法に従い肉のコレステロ
ール変換率を測定した。その結果を第４表に示す。
【００２２】
【表３】
【００２３】
【表４】
【００２４】以上の結果より、コレステロールが低減化
された豚もも肉ミンチを得ることができた。 実施例３ 豚もも肉ミンチ１０ｇに第５表に示す活性単位のコレス
テロールオキシダーゼと参考例１の方法で調製した酵素
標品ホスホリパーゼＢとを混合した後、５℃で４８時間
保持して処理済みの豚もも肉ミンチを得た。酵素を添加
しない試料を対照区とした。
された豚もも肉ミンチを得ることができた。 実施例３ 豚もも肉ミンチ１０ｇに第５表に示す活性単位のコレス
テロールオキシダーゼと参考例１の方法で調製した酵素
標品ホスホリパーゼＢとを混合した後、５℃で４８時間
保持して処理済みの豚もも肉ミンチを得た。酵素を添加
しない試料を対照区とした。
【００２５】処理済みの豚もも肉ミンチを凍結乾燥し、
得られた試料より実施例１の方法に従い肉のコレステロ
ール変換率を測定した。その結果を第６表に示す。
得られた試料より実施例１の方法に従い肉のコレステロ
ール変換率を測定した。その結果を第６表に示す。
【００２６】
【表５】
【００２７】
【表６】
【００２８】以上の結果より、コレステロールが低減化
された豚もも肉ミンチを得ることができた。 実施例４ 豚もも肉ミンチ、鶏ささみミンチ、牛もも肉ミンチ、ま
たはイワシのすり身各１０ｇに第７表に示す活性単位の
コレステロールオキシダーゼとホスホリパーゼＤまたは
ホスホリパーゼＣとを混合し５℃で２４時間保持して処
理済みの各肉ミンチおよびイワシのすり身を得た。酵素
を添加しない試料を対照区とした。
された豚もも肉ミンチを得ることができた。 実施例４ 豚もも肉ミンチ、鶏ささみミンチ、牛もも肉ミンチ、ま
たはイワシのすり身各１０ｇに第７表に示す活性単位の
コレステロールオキシダーゼとホスホリパーゼＤまたは
ホスホリパーゼＣとを混合し５℃で２４時間保持して処
理済みの各肉ミンチおよびイワシのすり身を得た。酵素
を添加しない試料を対照区とした。
【００２９】処理済みの各試料を凍結乾燥し、得られた
試料より実施例１の方法に従い肉および魚肉のコレステ
ロール変換率を測定した。その結果を第８表に示す。
試料より実施例１の方法に従い肉および魚肉のコレステ
ロール変換率を測定した。その結果を第８表に示す。
【００３０】
【表７】
【００３１】
【表８】
【００３２】以上の結果より、コレステロールが低減化
された豚肉、鶏肉、牛肉の各ミンチおよびイワシのすり
身を得ることができた。 実施例５ 卵黄５０ｇに第９表に示す活性単位のコレステロールオ
キシダーゼとホスホリパーゼＡ2 （ＰＬ−Ａ2 ）（レシ
ターゼ ノボ社製 10000unit／ml）またはホスホリパー
ゼＤとを添加した後、３７℃で３時間処理し酵素処理卵
黄を得た。酵素を含まない試料を対照区とした。またホ
スホリパーゼＣを用いる以外は上記と同様に処理して得
た酵素処理卵黄を比較処理区とした。
された豚肉、鶏肉、牛肉の各ミンチおよびイワシのすり
身を得ることができた。 実施例５ 卵黄５０ｇに第９表に示す活性単位のコレステロールオ
キシダーゼとホスホリパーゼＡ2 （ＰＬ−Ａ2 ）（レシ
ターゼ ノボ社製 10000unit／ml）またはホスホリパー
ゼＤとを添加した後、３７℃で３時間処理し酵素処理卵
黄を得た。酵素を含まない試料を対照区とした。またホ
スホリパーゼＣを用いる以外は上記と同様に処理して得
た酵素処理卵黄を比較処理区とした。
【００３３】ホスホリパーゼＡ2 の活性は以下の方法に
従って測定した。２％精製大豆レシチンエマルジョン
（0.2 ｇ精製大豆レシチン、10ml蒸留水）0.5ml に、50
mMトリス塩酸緩衝液（ｐＨ7.0 ）0.4ml と100mM 塩化カ
ルシウム溶液0.1ml とを混合しこれに酵素液0.01mlを加
え、37℃で10分間反応後、15％トリクロロ酢酸水溶液0.
5ml を添加して反応を停止した。次にデタミナーＮＥＦ
Ａ（協和メデックス社製）を用いて反応液中に生成した
遊離脂肪酸を定量した。対照区としてあらかじめ熱失活
した酵素を用いて上記と同様の操作を行った。なお、１
分間に１μmol の脂肪酸を遊離する酵素活性を１単位と
した。
従って測定した。２％精製大豆レシチンエマルジョン
（0.2 ｇ精製大豆レシチン、10ml蒸留水）0.5ml に、50
mMトリス塩酸緩衝液（ｐＨ7.0 ）0.4ml と100mM 塩化カ
ルシウム溶液0.1ml とを混合しこれに酵素液0.01mlを加
え、37℃で10分間反応後、15％トリクロロ酢酸水溶液0.
5ml を添加して反応を停止した。次にデタミナーＮＥＦ
Ａ（協和メデックス社製）を用いて反応液中に生成した
遊離脂肪酸を定量した。対照区としてあらかじめ熱失活
した酵素を用いて上記と同様の操作を行った。なお、１
分間に１μmol の脂肪酸を遊離する酵素活性を１単位と
した。
【００３４】処理済みの卵黄を凍結乾燥し、得られた試
料より酢酸エチルで脂質画分を抽出し分取した。得られ
た標品を実施例１の方法に従い卵黄のコレステロール変
換率を測定した。その結果を第１０表に示す。
料より酢酸エチルで脂質画分を抽出し分取した。得られ
た標品を実施例１の方法に従い卵黄のコレステロール変
換率を測定した。その結果を第１０表に示す。
【００３５】
【表９】
【００３６】
【表１０】
【００３７】第１０表に示すように、ホスホリパーゼＤ
で処理した卵黄のコレステロール変換率は、比較処理区
よりも高いことがわかった。以上の結果より、コレステ
ロールが低減化された卵黄を得ることができた。 実施例６ 豚もも肉ミンチ１００ｇに食塩３ｇ、ポリゴンＣ（千代
田化学工業所製）0.5ｇおよび亜硝酸塩 2.5mgを混合
後、第１１表に示す活性単位のコレステロールオキシダ
ーゼとホスホリパーゼＤまたはホスホリパーゼＣとを含
む酵素を混合してケーシングに充填した。本ケーシング
を５℃で１２時間保持後、７０℃で１５分間加熱してソ
ーセージを得た。酵素を添加しない試料を対照区とし
た。
で処理した卵黄のコレステロール変換率は、比較処理区
よりも高いことがわかった。以上の結果より、コレステ
ロールが低減化された卵黄を得ることができた。 実施例６ 豚もも肉ミンチ１００ｇに食塩３ｇ、ポリゴンＣ（千代
田化学工業所製）0.5ｇおよび亜硝酸塩 2.5mgを混合
後、第１１表に示す活性単位のコレステロールオキシダ
ーゼとホスホリパーゼＤまたはホスホリパーゼＣとを含
む酵素を混合してケーシングに充填した。本ケーシング
を５℃で１２時間保持後、７０℃で１５分間加熱してソ
ーセージを得た。酵素を添加しない試料を対照区とし
た。
【００３８】調理済みのソーセージを凍結乾燥し、得ら
れた試料より実施例１の方法に従いソーセージのコレス
テロール変換率を測定した。その結果を第１２表に示
す。
れた試料より実施例１の方法に従いソーセージのコレス
テロール変換率を測定した。その結果を第１２表に示
す。
【００３９】
【表１１】
【００４０】
【表１２】
【００４１】以上の結果より、コレステロールが低減化
されたソーセージを得ることができた。 実施例７ 卵黄５０ｇに第13表に示す活性単位のホスホリパーゼＤ
を添加した後、３７℃で３時間処理し酵素処理卵黄を得
た。酵素を添加しない試料を対照区とした。処理済みの
卵黄を凍結乾燥し、粉末試料を得た。これらの粉末試料
１０ｇに１００mlの冷アセトン（５℃）を添加し１分間
攪拌後、遠心分離法にてコレステロールを抽出除去して
乾燥し、コレステロール抽出乾燥卵黄粉末を得た。コレ
ステロールの抽出効率および選択効率は、抽出に用いた
アセトン中のコレステロール含量およびトリグリセライ
ド含量より求めた。コレステロール含量はガスクロマト
グラフィー法で、またトリグリセライド含量はＦＩＤイ
アトロスキャン（ダイヤトロン社製）を用いた薄層クロ
マトグラフィー法で定量した。
されたソーセージを得ることができた。 実施例７ 卵黄５０ｇに第13表に示す活性単位のホスホリパーゼＤ
を添加した後、３７℃で３時間処理し酵素処理卵黄を得
た。酵素を添加しない試料を対照区とした。処理済みの
卵黄を凍結乾燥し、粉末試料を得た。これらの粉末試料
１０ｇに１００mlの冷アセトン（５℃）を添加し１分間
攪拌後、遠心分離法にてコレステロールを抽出除去して
乾燥し、コレステロール抽出乾燥卵黄粉末を得た。コレ
ステロールの抽出効率および選択効率は、抽出に用いた
アセトン中のコレステロール含量およびトリグリセライ
ド含量より求めた。コレステロール含量はガスクロマト
グラフィー法で、またトリグリセライド含量はＦＩＤイ
アトロスキャン（ダイヤトロン社製）を用いた薄層クロ
マトグラフィー法で定量した。
【００４２】各試料のコレステロール抽出量は、対照区
のコレステロール抽出量を１００％とした相対値（％）
で示した。またトリグリセライド抽出量は、対照区のト
リグリセライド抽出量を１００％とした相対値（％）で
示した。その結果を第１４表に示す。
のコレステロール抽出量を１００％とした相対値（％）
で示した。またトリグリセライド抽出量は、対照区のト
リグリセライド抽出量を１００％とした相対値（％）で
示した。その結果を第１４表に示す。
【００４３】
【表１３】
【００４４】
【表１４】
【００４５】以上の結果より、コレステロールが選択的
に除去された高品質の卵黄を得ることができた。 実施例８ ２０％卵黄水溶液を遠心分離(10,000 ×Ｇ，１５分間）
して上澄み液を得た。この上澄み液２５mlに３０単位の
ホスホリパーゼＤを添加した後、３７℃で３時間処理し
酵素処理卵黄水溶液を得た。酵素を添加しない試料を対
照区とした。処理済みの卵黄水溶液を参考例２の方法で
調製したジギトニン固定化担体を充填したカラム（担体
容量３０ml）に通過させた。さらに４０mlの水をカラム
に通過させ、回収して得られた処理卵黄水溶液を凍結乾
燥し乾燥粉末を得た。これらの粉末試料に抽出溶媒（ク
ロロホルム：メタノール：酢酸＝２：１：０．１）を添
加し３０分間攪拌後、遠心分離法にて上澄みに脂質画分
の抽出液を得た。
に除去された高品質の卵黄を得ることができた。 実施例８ ２０％卵黄水溶液を遠心分離(10,000 ×Ｇ，１５分間）
して上澄み液を得た。この上澄み液２５mlに３０単位の
ホスホリパーゼＤを添加した後、３７℃で３時間処理し
酵素処理卵黄水溶液を得た。酵素を添加しない試料を対
照区とした。処理済みの卵黄水溶液を参考例２の方法で
調製したジギトニン固定化担体を充填したカラム（担体
容量３０ml）に通過させた。さらに４０mlの水をカラム
に通過させ、回収して得られた処理卵黄水溶液を凍結乾
燥し乾燥粉末を得た。これらの粉末試料に抽出溶媒（ク
ロロホルム：メタノール：酢酸＝２：１：０．１）を添
加し３０分間攪拌後、遠心分離法にて上澄みに脂質画分
の抽出液を得た。
【００４６】処理した卵黄水溶液のコレステロール吸着
除去率およびトリグリセライド吸着除去率は、上記の脂
質画分の抽出液を実施例７記載の方法で分析し算出し
た。その結果を第15表に示す。
除去率およびトリグリセライド吸着除去率は、上記の脂
質画分の抽出液を実施例７記載の方法で分析し算出し
た。その結果を第15表に示す。
【００４７】
【表１５】
【００４８】以上の結果より、コレステロールが選択的
に除去された高品質の卵黄水溶液を得ることができた。 実施例９ 豚もも肉ミンチ１００ｇに食塩 3.4ｇ、スパイス３０mg
および亜硝酸塩 2.5mgを混合後、第16表に示す活性単位
のホスホリパーゼＤまたはホスホリパーゼＣとを添加
し、さらに参考例３の方法で調製した菌体を添加し混合
してケーシングに充填した。本ケーシングを３０℃、湿
度９０％で１５時間保持して発酵後、３０℃、湿度５０
％で９時間乾燥してドライソーセージを得た。酵素を添
加しない試料を対照区とした。
に除去された高品質の卵黄水溶液を得ることができた。 実施例９ 豚もも肉ミンチ１００ｇに食塩 3.4ｇ、スパイス３０mg
および亜硝酸塩 2.5mgを混合後、第16表に示す活性単位
のホスホリパーゼＤまたはホスホリパーゼＣとを添加
し、さらに参考例３の方法で調製した菌体を添加し混合
してケーシングに充填した。本ケーシングを３０℃、湿
度９０％で１５時間保持して発酵後、３０℃、湿度５０
％で９時間乾燥してドライソーセージを得た。酵素を添
加しない試料を対照区とした。
【００４９】調理済みのソーセージを凍結乾燥し、得ら
れた試料より実施例１の方法に従いソーセージのコレス
テロール変換率を測定した。その結果を第17表に示す。
れた試料より実施例１の方法に従いソーセージのコレス
テロール変換率を測定した。その結果を第17表に示す。
【００５０】
【表１６】
【００５１】
【表１７】
【００５２】以上の結果より、コレステロールが低減化
された発酵ドライソーセージを得ることができた。 実施例10 卵１００ｇに第18表に示す活性単位のコレステロールオ
キシダーゼとホスホリパーゼＢまたはホスホリパーゼＤ
とを添加した後、３７℃で３時間処理し酵素処理卵を得
た。フライパンにバター２０ｇを溶かし、処理卵に牛乳
２０mlを加えた卵液を加え、弱火で絶えず攪拌してスク
ランブルエッグを調理した。酵素を含まない試料を対照
区とした。またホスホリパーゼＣを用いる以外は上記と
同様に処理して得たスクランブルエッグを比較処理区と
した。
された発酵ドライソーセージを得ることができた。 実施例10 卵１００ｇに第18表に示す活性単位のコレステロールオ
キシダーゼとホスホリパーゼＢまたはホスホリパーゼＤ
とを添加した後、３７℃で３時間処理し酵素処理卵を得
た。フライパンにバター２０ｇを溶かし、処理卵に牛乳
２０mlを加えた卵液を加え、弱火で絶えず攪拌してスク
ランブルエッグを調理した。酵素を含まない試料を対照
区とした。またホスホリパーゼＣを用いる以外は上記と
同様に処理して得たスクランブルエッグを比較処理区と
した。
【００５３】調理したスクランブルエッグを凍結乾燥
し、得られた試料より溶剤（クロロホルム：メタノー
ル：酢酸＝２：１：０．１）で脂質画分を抽出し分取し
た。得られた標品を実施例１の方法に従いスクランブル
エッグのコレステロール変換率を測定した。その結果を
第19表に示す。
し、得られた試料より溶剤（クロロホルム：メタノー
ル：酢酸＝２：１：０．１）で脂質画分を抽出し分取し
た。得られた標品を実施例１の方法に従いスクランブル
エッグのコレステロール変換率を測定した。その結果を
第19表に示す。
【００５４】
【表１８】
【００５５】
【表１９】
【００５６】第19表に示すように、ホスホリパーゼＢま
たはホスホリパーゼＤで処理した処理卵を用いて調理さ
れたスクランブルエッグのコレステロール変換率は、比
較処理区よりも高いことがわかった。以上の結果より、
コレステロールが低減化されたスクランブルエッグを得
ることができた。 実施例11 牛乳１００mlに第20表に示す活性単位のコレステロール
オキシダーゼとホスホリパーゼＤまたはホスホリパーゼ
Ｃとを添加し混合後、５０℃で３時間保持して酵素処理
牛乳を得た。酵素を添加しない試料を対照区とした。
たはホスホリパーゼＤで処理した処理卵を用いて調理さ
れたスクランブルエッグのコレステロール変換率は、比
較処理区よりも高いことがわかった。以上の結果より、
コレステロールが低減化されたスクランブルエッグを得
ることができた。 実施例11 牛乳１００mlに第20表に示す活性単位のコレステロール
オキシダーゼとホスホリパーゼＤまたはホスホリパーゼ
Ｃとを添加し混合後、５０℃で３時間保持して酵素処理
牛乳を得た。酵素を添加しない試料を対照区とした。
【００５７】処理済みの牛乳を凍結乾燥し、得られた試
料より実施例１の方法に従い牛乳のコレステロール変換
率を測定した。その結果を第21表に示す。
料より実施例１の方法に従い牛乳のコレステロール変換
率を測定した。その結果を第21表に示す。
【００５８】
【表２０】
【００５９】
【表２１】
【００６０】以上の結果より、コレステロールが低減化
された牛乳を得ることができた。 実施例12 ２０％卵黄水溶液を遠心分離(10,000 ×Ｇ，１５分間）
して上澄み液を得た。この上澄み液５０mlを参考例４の
方法で調製したホスホリパーゼＤ固定化担体または対照
担体（カラム体積２０ml）に５０℃、流速 0.5ml／分で
通過させた。得られた卵黄水溶液３０mlに２４０活性単
位のコレステロールオキシダーゼを添加した後、３７℃
で３時間処理し酵素処理卵黄水溶液を得た。処理済みの
卵黄水溶液を凍結乾燥し、得られた試料より酢酸エチル
で脂質画分を抽出し分取した。この標品を実施例１の方
法に従い卵黄水溶液のコレステロール変換率を測定し
た。その結果を第２２表に示す。
された牛乳を得ることができた。 実施例12 ２０％卵黄水溶液を遠心分離(10,000 ×Ｇ，１５分間）
して上澄み液を得た。この上澄み液５０mlを参考例４の
方法で調製したホスホリパーゼＤ固定化担体または対照
担体（カラム体積２０ml）に５０℃、流速 0.5ml／分で
通過させた。得られた卵黄水溶液３０mlに２４０活性単
位のコレステロールオキシダーゼを添加した後、３７℃
で３時間処理し酵素処理卵黄水溶液を得た。処理済みの
卵黄水溶液を凍結乾燥し、得られた試料より酢酸エチル
で脂質画分を抽出し分取した。この標品を実施例１の方
法に従い卵黄水溶液のコレステロール変換率を測定し
た。その結果を第２２表に示す。
【００６１】
【表２２】
【００６２】以上の結果より、コレステロールが低減化
された卵黄水溶液を得ることができた。 実施例13 ２０％卵黄水溶液１kgに第２３表に示す活性単位のホス
ホリパーゼＤを添加した後、５０℃で２０時間処理し酵
素処理卵黄水溶液を得た。酵素を添加しない試料を対照
区とした。処理済みの卵黄水溶液をミニスプレードライ
ヤー（ヤマト科学製）を用いて噴霧乾燥し、粉末試料を
得た。これらの粉末試料１０ｇを超臨界流体抽出装置
（日本分光社製 SUPER200) を用いて、１６３気圧、４
０℃で試料重量１ｇ当り４５ｇの臨界炭酸ガスを通過さ
せ、超臨界炭酸ガス抽出乾燥卵黄粉末試料を得た。これ
らの試料より脂質画分を溶媒（クロロホルム：メタノー
ル＝２：１）で抽出し分取した。コレステロールの抽出
効率および選択効率は、抽出して得られた標品のコレス
テロール含量およびトリグリセライド含量より求めた。
コレステロール含量およびトリグリセライド含量はＦＩ
Ｄイアトロスキャンを用いた薄層クロマトグラフィー法
で定量した。
された卵黄水溶液を得ることができた。 実施例13 ２０％卵黄水溶液１kgに第２３表に示す活性単位のホス
ホリパーゼＤを添加した後、５０℃で２０時間処理し酵
素処理卵黄水溶液を得た。酵素を添加しない試料を対照
区とした。処理済みの卵黄水溶液をミニスプレードライ
ヤー（ヤマト科学製）を用いて噴霧乾燥し、粉末試料を
得た。これらの粉末試料１０ｇを超臨界流体抽出装置
（日本分光社製 SUPER200) を用いて、１６３気圧、４
０℃で試料重量１ｇ当り４５ｇの臨界炭酸ガスを通過さ
せ、超臨界炭酸ガス抽出乾燥卵黄粉末試料を得た。これ
らの試料より脂質画分を溶媒（クロロホルム：メタノー
ル＝２：１）で抽出し分取した。コレステロールの抽出
効率および選択効率は、抽出して得られた標品のコレス
テロール含量およびトリグリセライド含量より求めた。
コレステロール含量およびトリグリセライド含量はＦＩ
Ｄイアトロスキャンを用いた薄層クロマトグラフィー法
で定量した。
【００６３】なお、各試料の残存コレステロール量およ
び残存トリグリセライド量は、ホスホリパーゼＤで処理
し、超臨界炭酸ガス抽出処理をしない試料についての残
存コレステロール量および残存トリグリセライド量を１
００％とした相対値（％）で示した。その結果を第２４
表に示す。
び残存トリグリセライド量は、ホスホリパーゼＤで処理
し、超臨界炭酸ガス抽出処理をしない試料についての残
存コレステロール量および残存トリグリセライド量を１
００％とした相対値（％）で示した。その結果を第２４
表に示す。
【００６４】
【表２３】
【００６５】
【表２４】
【００６６】以上の結果より、コレステロールが選択的
に除去された高品質の卵黄を得ることができた。 実施例14 １５％卵黄水溶液５０mlに第２５表に示す活性単位のホ
スホリパーゼＤを添加した後、５０℃で２０時間処理し
酵素処理卵黄水溶液を得た。酵素を添加しない試料を対
照区とした。処理済みの卵黄水溶液に 1.5ｇのβ−サイ
クロデキストリンを添加した後、２０℃で５分間攪拌
後、遠心分離（8,000×Ｇ，２０分間）して上澄み液を
コレステロール除去試料として得た。これらの試料より
脂質画分を溶媒（クロロホルム：メタノール＝２：１）
で抽出し分取した。得られた標品のコレステロールの抽
出効率および選択効率は、上記の脂質画分の抽出液を実
施例１３記載の方法で分析し算出した。その結果を第２
６表に示す。
に除去された高品質の卵黄を得ることができた。 実施例14 １５％卵黄水溶液５０mlに第２５表に示す活性単位のホ
スホリパーゼＤを添加した後、５０℃で２０時間処理し
酵素処理卵黄水溶液を得た。酵素を添加しない試料を対
照区とした。処理済みの卵黄水溶液に 1.5ｇのβ−サイ
クロデキストリンを添加した後、２０℃で５分間攪拌
後、遠心分離（8,000×Ｇ，２０分間）して上澄み液を
コレステロール除去試料として得た。これらの試料より
脂質画分を溶媒（クロロホルム：メタノール＝２：１）
で抽出し分取した。得られた標品のコレステロールの抽
出効率および選択効率は、上記の脂質画分の抽出液を実
施例１３記載の方法で分析し算出した。その結果を第２
６表に示す。
【００６７】
【表２５】
【００６８】
【表２６】
【００６９】以上の結果より、コレステロールが選択的
に除去された高品質の卵黄水溶液を得ることができた。 実施例15 ２０％卵黄水溶液５００mlに第２７表に示す活性単位の
ホスホリパーゼＤを添加した後、５０℃で２０時間処理
し酵素処理卵黄水溶液を得た。酵素を添加しない試料を
対照区とした。処理済みの卵黄水溶液に２０ｇのβ−サ
イクロデキストリンを添加し２０℃で５分間攪拌後、遠
心分離（8,000×Ｇ，３０分間）して上澄み液をコレス
テロール除去試料として得た。これらの試料を凍結乾燥
し、乾燥試料の重量を測定した。β−サイクロデキスト
リン処理された乾燥試料の重量は、β−サイクロデキス
トリン処理をしない乾燥試料の重量を１００％とした相
対値（％）で示した。その結果を第２８表に示す。
に除去された高品質の卵黄水溶液を得ることができた。 実施例15 ２０％卵黄水溶液５００mlに第２７表に示す活性単位の
ホスホリパーゼＤを添加した後、５０℃で２０時間処理
し酵素処理卵黄水溶液を得た。酵素を添加しない試料を
対照区とした。処理済みの卵黄水溶液に２０ｇのβ−サ
イクロデキストリンを添加し２０℃で５分間攪拌後、遠
心分離（8,000×Ｇ，３０分間）して上澄み液をコレス
テロール除去試料として得た。これらの試料を凍結乾燥
し、乾燥試料の重量を測定した。β−サイクロデキスト
リン処理された乾燥試料の重量は、β−サイクロデキス
トリン処理をしない乾燥試料の重量を１００％とした相
対値（％）で示した。その結果を第２８表に示す。
【００７０】得られた乾燥試料より脂質画分を溶媒（ク
ロロホルム：メタノール＝２：１）で抽出し分取した。
得られた標品の残存コレステロール量は実施例１３記載
の方法で分析し算出した。その結果を第２９表に示す。
ロロホルム：メタノール＝２：１）で抽出し分取した。
得られた標品の残存コレステロール量は実施例１３記載
の方法で分析し算出した。その結果を第２９表に示す。
【００７１】
【表２７】
【００７２】
【表２８】
【００７３】
【表２９】
【００７４】以上の結果より、コレステロールが選択的
に除去された高品質の卵黄を高収率で得ることができ
た。 参考例１ ホスホリパーゼＢ生産菌（Streptomyces scabies ATCC1
5485）を培地（２％可溶性澱粉、 0.1％ＫＮＯ3 、0.05
％Ｋ2 ＨＰＯ4 、0.05％硫酸マグネシウム７水塩、0.05
％塩化ナトリウム、１％炭酸カルシウム、１％肉エキ
ス、１％ポリペプトン、0.5 ％大豆リン脂質）に接種し
た後、２８℃で９６時間培養を行った。
に除去された高品質の卵黄を高収率で得ることができ
た。 参考例１ ホスホリパーゼＢ生産菌（Streptomyces scabies ATCC1
5485）を培地（２％可溶性澱粉、 0.1％ＫＮＯ3 、0.05
％Ｋ2 ＨＰＯ4 、0.05％硫酸マグネシウム７水塩、0.05
％塩化ナトリウム、１％炭酸カルシウム、１％肉エキ
ス、１％ポリペプトン、0.5 ％大豆リン脂質）に接種し
た後、２８℃で９６時間培養を行った。
【００７５】この培養上澄みより８０％エタノール画分
で蛋白質を回収した。この活性画分をDEAEセファロース
CL−6B〔10mMトリス塩酸緩衝液（pH8.0 ）〕に吸着させ
た後、0.5M塩化ナトリウムでイオン強度を上昇させて分
離、溶出させた。ホスホリパーゼＢは下記に記載の方法
で測定した活性を指標に取得した。ホスホリパーゼＢの
活性測定は以下の方法に従って測定した。
で蛋白質を回収した。この活性画分をDEAEセファロース
CL−6B〔10mMトリス塩酸緩衝液（pH8.0 ）〕に吸着させ
た後、0.5M塩化ナトリウムでイオン強度を上昇させて分
離、溶出させた。ホスホリパーゼＢは下記に記載の方法
で測定した活性を指標に取得した。ホスホリパーゼＢの
活性測定は以下の方法に従って測定した。
【００７６】２％精製大豆レシチンエマルジョン（ 0.2
ｇ精製大豆レシチン、10ml蒸留水）0.5mlに、50mMトリ
ス塩酸緩衝液（pH7.0 ）0.5ml を混合しこれに酵素液0.
01mlを加え、３７℃で１０分間反応後、１５％トリクロ
ロ酢酸水溶液 0.5mlを添加して反応を停止した。次にデ
タミナーＮＥＦＡ（協和メデックス社製）を用いて反応
液中に生成した遊離脂肪酸を定量した。対照区としてあ
らかじめ熱失活した酵素を用いて上記と同様の操作を行
った。なお、１分間に２μmol の脂肪酸を遊離する酵素
活性を１単位とした。 参考例２ 6.4mM ジギトニンの５０％ジメチルホルムアミド水溶液
（pH12.5）にエポキシ活性化セファロース（ファルマシ
ア製）を添加した。この混合物を、４５℃、pH12.5に保
ちながら４８時間反応を行った。反応終了後、調製担体
を0.1Mほう酸緩衝液（pH8.0 ）、次に0.1M酢酸緩衝液
（pH4.0 ）で洗浄した。次いで、1.0Mエタノールアミン
水溶液に一晩放置し、さらに水で洗浄してジギトニン固
定化担体を得た。 参考例３．コレステロールオキシダーゼ生産菌（Brevib
acterium sterolicum ATCC 21387）をブイヨン培地１０
mlに接種して３０℃で振とう培養し種培養液とした。
ｇ精製大豆レシチン、10ml蒸留水）0.5mlに、50mMトリ
ス塩酸緩衝液（pH7.0 ）0.5ml を混合しこれに酵素液0.
01mlを加え、３７℃で１０分間反応後、１５％トリクロ
ロ酢酸水溶液 0.5mlを添加して反応を停止した。次にデ
タミナーＮＥＦＡ（協和メデックス社製）を用いて反応
液中に生成した遊離脂肪酸を定量した。対照区としてあ
らかじめ熱失活した酵素を用いて上記と同様の操作を行
った。なお、１分間に２μmol の脂肪酸を遊離する酵素
活性を１単位とした。 参考例２ 6.4mM ジギトニンの５０％ジメチルホルムアミド水溶液
（pH12.5）にエポキシ活性化セファロース（ファルマシ
ア製）を添加した。この混合物を、４５℃、pH12.5に保
ちながら４８時間反応を行った。反応終了後、調製担体
を0.1Mほう酸緩衝液（pH8.0 ）、次に0.1M酢酸緩衝液
（pH4.0 ）で洗浄した。次いで、1.0Mエタノールアミン
水溶液に一晩放置し、さらに水で洗浄してジギトニン固
定化担体を得た。 参考例３．コレステロールオキシダーゼ生産菌（Brevib
acterium sterolicum ATCC 21387）をブイヨン培地１０
mlに接種して３０℃で振とう培養し種培養液とした。
【００７７】種培養液１０mlをコレステロールオキシダ
ーゼ生産用の培地（組成：３％コーンスティープリカ
ー、２％ポリペプトン、0.2 ％硝酸ナトリウム、0.1 ％
リン酸１カリウム、0.05％塩化カリウム、0.05％硫酸マ
グネシウム、pH 7.3）１リットルに接種後、３０℃で２
４時間振とう培養を行った。培養終了後、遠心分離（1
0,000×Ｇ，２０分間）を行い菌体を得た。 参考例４ ＣＮＢｒ活性化セファロース（ファルマシア製）の凍結
乾燥品１０ｇを１mM塩酸水溶液２リットルを用いて、膨
潤、洗浄した。この担体を、ホスホリパーゼＤ溶液〔0.
5 ＭＮａＣｌを含む0.1 ＭＮａＨＣＯ3 （ｐＨ８）の緩
衝液にホスホリパーゼＤ（シグマ社製）７００mgを溶か
した溶液〕に加え、４℃で２４時間反応を行った。反応
終了後、過剰蛋白質を洗浄除去し、エタノールアミン溶
液で処理した。次いで上記の緩衝液と0.5 ＭＮａＣｌを
含む0.1 Ｍ酢酸緩衝液（ｐＨ４）とで交互に担体を洗浄
して、ホスホリパーゼＤ固定化担体を得た。ホスホリパ
ーゼＤを含まない緩衝液（ｐＨ８）で同様に反応を行っ
て、対照担体を調製した。
ーゼ生産用の培地（組成：３％コーンスティープリカ
ー、２％ポリペプトン、0.2 ％硝酸ナトリウム、0.1 ％
リン酸１カリウム、0.05％塩化カリウム、0.05％硫酸マ
グネシウム、pH 7.3）１リットルに接種後、３０℃で２
４時間振とう培養を行った。培養終了後、遠心分離（1
0,000×Ｇ，２０分間）を行い菌体を得た。 参考例４ ＣＮＢｒ活性化セファロース（ファルマシア製）の凍結
乾燥品１０ｇを１mM塩酸水溶液２リットルを用いて、膨
潤、洗浄した。この担体を、ホスホリパーゼＤ溶液〔0.
5 ＭＮａＣｌを含む0.1 ＭＮａＨＣＯ3 （ｐＨ８）の緩
衝液にホスホリパーゼＤ（シグマ社製）７００mgを溶か
した溶液〕に加え、４℃で２４時間反応を行った。反応
終了後、過剰蛋白質を洗浄除去し、エタノールアミン溶
液で処理した。次いで上記の緩衝液と0.5 ＭＮａＣｌを
含む0.1 Ｍ酢酸緩衝液（ｐＨ４）とで交互に担体を洗浄
して、ホスホリパーゼＤ固定化担体を得た。ホスホリパ
ーゼＤを含まない緩衝液（ｐＨ８）で同様に反応を行っ
て、対照担体を調製した。
【００７８】
【発明の効果】本発明によれば、優れたコレステロール
低減化食品の製造法を提供することができる。
低減化食品の製造法を提供することができる。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.5 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 // Ａ２３Ｌ 1/325 １０１ Ｄ 7236−4Ｂ
Claims (7)
- 【請求項１】 肉、魚肉、乳製品またはそれらの加工品
をリン脂質のエステル結合を加水分解する活性を有する
酵素源の存在下、または該酵素源で処理した後、コレス
テロール低減処理することを特徴とするコレステロール
が低減化された肉、魚肉、乳製品またはそれらの加工品
の製造法。 - 【請求項２】 酵素源が、ホスホリパーゼＢ、Ｃ、Ｄお
よびそれらの混合物から選ばれる一種以上である請求項
１記載の製造法。 - 【請求項３】 コレステロール低減処理がコレステロー
ル還元反応、コレステロール酸化反応またはコレステロ
ール分解反応を触媒する酵素または微生物による処理、
有機溶剤または超臨界炭酸ガスによるコレステロール抽
出除去処理、およびジギトニンを固定化した担体、β−
サイクロデキストリンまたは活性炭を用いた吸着除去処
理から選ばれる一種以上である請求項１記載の製造法。 - 【請求項４】 酵素源の使用量が肉、魚肉、乳製品また
はそれらの加工品中のリン脂質重量ｇ当たり１×10-1〜
１×105 単位である請求項１記載の製造法。 - 【請求項５】 卵または卵加工品をホスホリパーゼＡ1,
Ａ2,Ｂ，Ｄ，リゾホスホリパーゼおよびそれらの混合物
から選ばれる一種以上の存在下、または該酵素で処理し
た後、コレステロール低減処理することを特徴とするコ
レステロールが低減化された卵または卵加工品の製造
法。 - 【請求項６】 コレステロール低減処理がコレステロー
ル還元反応、コレステロール酸化反応またはコレステロ
ール分解反応を触媒する酵素または微生物による処理、
有機溶剤または超臨界炭酸ガスによるコレステロール抽
出除去処理、およびジギトニンを固定化した担体、β−
サイクロデキストリンまたは活性炭を用いた吸着除去処
理から選ばれる一種以上である請求項５記載の製造法。 - 【請求項７】 酵素源の使用量が卵または卵加工品中の
リン脂質重量ｇ当たり１×10-1〜１×105 単位である請
求項５記載の製造法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP40502890 | 1990-12-21 | ||
| JP2-405028 | 1990-12-21 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0549414A true JPH0549414A (ja) | 1993-03-02 |
| JP3091286B2 JP3091286B2 (ja) | 2000-09-25 |
Family
ID=18514669
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP03338737A Expired - Fee Related JP3091286B2 (ja) | 1990-12-21 | 1991-12-20 | コレステロール低減化食品の製造法 |
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| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5750164A (ja) |
| EP (1) | EP0493045B1 (ja) |
| JP (1) | JP3091286B2 (ja) |
| AT (1) | ATE123627T1 (ja) |
| AU (1) | AU650932B2 (ja) |
| CA (1) | CA2058056C (ja) |
| DE (1) | DE69110436T2 (ja) |
| ES (1) | ES2073694T3 (ja) |
| NZ (1) | NZ241113A (ja) |
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| US20030118714A1 (en) | 2001-12-21 | 2003-06-26 | Michael Foods Of Delaware, Inc. | Formulation and process to prepare a premium formulated fried egg |
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| US7718408B2 (en) | 2003-12-24 | 2010-05-18 | Danisco A/S | Method |
| GB0716126D0 (en) | 2007-08-17 | 2007-09-26 | Danisco | Process |
| GB0405637D0 (en) | 2004-03-12 | 2004-04-21 | Danisco | Protein |
| CN102533440B (zh) | 2004-07-16 | 2017-09-19 | 杜邦营养生物科学有限公司 | 用酶使油脱胶的方法 |
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