JPH0649097A - 新規なペプチド誘導体、製造方法及びそれらの新規な誘導体の医薬品としての利用 - Google Patents

新規なペプチド誘導体、製造方法及びそれらの新規な誘導体の医薬品としての利用

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JPH0649097A
JPH0649097A JP5046032A JP4603293A JPH0649097A JP H0649097 A JPH0649097 A JP H0649097A JP 5046032 A JP5046032 A JP 5046032A JP 4603293 A JP4603293 A JP 4603293A JP H0649097 A JPH0649097 A JP H0649097A
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JP
Japan
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residue
series
cys
lysine
phenylalanine
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JP5046032A
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Gilles Hamon
ジル・アモン
Eve Mahe
エーブ・マエ
Dung Le-Nguyen
ダン・ルヌギアン
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Sanofi Aventis France
Original Assignee
Roussel Uclaf SA
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    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/575—Hormones
    • C07K14/57536—Endothelin, vasoactive intestinal contractor [VIC]
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P9/00—Drugs for disorders of the cardiovascular system

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Abstract

(57)【要約】 (修正有) 【構成】 次式 (例えば、 ) のペプチド誘導体、並びに、適当であるならば、1若し
くは2個のジスルフィド橋を有するそれらの誘導体およ
びその製法。 【効果】 上記のペプチド誘導体は強力な血管収縮物質
である。

Description

【発明の詳細な説明】
【0001】本発明は、新規なペプチド誘導体、その製
造方法及びそれらの新規な誘導体の医薬品としての利用
に関する。
【0002】「VIC」(vasoactive intestinal cont
ractor)は、強力な血管収縮物質であることが知られて
おり、マウスゲノムからクローン化及び配列決定がされ
ており、この種の腸内に存在している。このペプチド
は、最近単離され、21アミノ酸を含み、2個のジスル
フィド橋を有し且つ下記式を有する:
【化9】 (回腸及び冠状動脈における2つの別個のエンドセリン
ファミリーペプチドの異なる活性:ISHIDA N., TSUJIOK
A K., TOMOI M., SAIDA K.及び MITUI Y., FEBSLetter,
(1989) 247巻、 337-340 頁)。このペプチドを、以
後、名称VICによって呼ぶこととする。
【0003】用いる命名法は、IUPAC−IUB委員
会(1984)の命名法(EuropeanJ. Biochem 183, 9-
37 )である。
【0004】このペプチドは、21アミノ酸残基及び2
ジスルフィド橋を含み、エンドセリンの構造と全く同様
の構造を有する。それは、エンドセリン受容体に結合し
た後に、種々の哺乳動物種(ヒト、イヌ、ネコ、ブタ、
モルモット、ラット、ウサギ等)の平滑筋(動脈及び静
脈)の細胞を、極めて低い投与量で、収縮させることが
出来る。VICの鎖を短くし及びそのアミノ酸の幾つか
を他のアミノ酸で置換することを試みるうちに、出願人
は、VICの血管収縮活性が実質的に消失し、しかも
尚、天然のエンドセリン受容体をブロックし及び結合す
る性質を有する新規なペプチド誘導体を合成した。この
生成物は、従って、エンドセリンの引き続く放出の如何
なる作用をも打ち消す作用を有する。
【0005】これらの生成物は、更に、全合成によって
大量に製造することが出来るという利点を有する。
【0006】従って、本願の主題は、下記の一般式
(I)
【化10】 (式中、X1 は、水素原子又はシステイン残基を表し、
X3 は、システイン又はアラニン残基を表し、X4 は、
アスパラギン、フェニルアラニン、ロイシン、イソロイ
シン、アラニン、バリン、グリシン残基及びそれらのD
系列の同族体を表し、X6 は、トリプトファン、フェニ
ルアラニン、ロイシン、イソロイシン、アラニン、バリ
ン、グリシン、セリン、リジン、アスパラギン酸、チロ
シン、スレオニン残基及びそれらのD系列の同族体を表
し、X9 及びX17は、グルタミン酸、アスパラギン酸、
リジン、アルギニン、チロシン、ロイシン残基及びそれ
らのD系列の同族体を表し、X11は、システイン又はア
ラニン残基を表し、X14は、チロシン、フェニルアラニ
ン、ロイシン、イソロイシン、アラニン、バリン、グリ
シン、セリン、リジン、アスパラギン酸、スレオニン残
基及びそれらのD系列の同族体を表し、X21は、水素原
子又はトリプトファン若しくはD−トリプトファン残基
を表す)に相当する新規なペプチド誘導体、並びに、適
当であるならば、1若しくは2個のジスルフィド橋を有
するそれらの誘導体(但し、X21は、X1 、X3 及びX
11がシステイン残基を表す場合にはトリプトファンを表
すことは出来ず、X4 は、アスパラギン残基を表し、X
6 は、トリプトファン残基を表し、X9 はリジン残基、
X14はフェニルアラニン残基及びX17はロイシン残基を
表す)である。
【0007】式(I)の誘導体がジスルフィド橋を有す
る場合に、これらの橋は、例えば、1−15及び3−1
1又は1−11及び3−15に存在し得る。
【0008】上記の新規なペプチド誘導体の内で、特
に、式(I)(式中、X4 は、アスパラギン、フェニル
アラニン、グリシン残基及び、それらのD系列の同族体
を表し、X6 は、トリプトファン、セリン、リジン、ア
スパラギン酸、チロシン、スレオニン残基及び、それら
のD系列の同族体を表し、X9 及びX17は、グルタミン
酸、アスパラギン酸、リジン、ロイシン残基及び、それ
らのD系列の同族体を表し、X14は、チロシン、フェニ
ルアラニン残基及び、それらのD系列の同族体を表し、
X1 、X3 、X11及びX21は、前述した意味を有する)
の誘導体並びに、適当であるならば、1又は2個のジス
ルフィド橋を有するそれらの誘導体を選択する。
【0009】上記の内で、好ましくは、式(I)(式
中、X1 は、システイン残基を表し、X3 は、システイ
ン又はアラニン残基を表し、X4 は、アスパラギン、フ
ェニルアラニン、グリシン残基及び、それらのD系列の
同族体を表し、X6 は、トリプトファン、セリン、リジ
ン、アスパラギン酸、チロシン、スレオニン残基及び、
それらのD系列の同族体を表し、X9 及びX17は、グル
タミン酸、アスパラギン酸、リジン、ロイシン残基及
び、それらのD系列の同族体を表し、X11は、システイ
ン残基を表し、X14は、チロシン、フェニルアラニン残
基及び、それらのD系列の同族体を表し、X21は、トリ
プトファン残基及び、そのD系列の同族体を表す)のペ
プチド誘導体、並びに、適当であるならば、1又は2個
のジスルフィド橋を有するそれらの誘導体を選択する。
【0010】この発明の好ましい新規なペプチド誘導体
の内で、特に、下記のペプチド誘導体の1つ及び、適当
であるならば、1又は2個のジスルフィド橋を有するそ
れらの誘導体を選択する:
【化11】
【化12】
【化13】
【化14】
【化15】
【化16】 。
【0011】上記の新規なペプチド誘導体の内で、特
に、下記のペプチド誘導体及び1又は2個のジスルフィ
ド橋を有するその誘導体を選択する:
【化17】 。
【0012】この発明の主題は又、固相合成を、適当に
保護したアミノ酸を順次に架橋ポリスチレン型担体上に
カップリング剤を用いて導入することによって行ない、
それらのアミノ酸を脱保護し及びそれにより形成された
ペプチド鎖を樹脂から遊離させ、次いで、適当であるな
らば、ジスルフィド橋を環化させ、そうして、求めるペ
プチド誘導体を得ることを特徴とする上記の新規なペプ
チド誘導体を製造する方法でもある。
【0013】好ましい実施条件下において、上記の方法
は、下記を特徴とする:− 架橋ポリスチレン型担体
は、「Boc-X21-CM」型の樹脂(ここに、Bocはt−ブ
チルオキシ−カルボニル基であり、X21は上述の意味を
有し、CMは架橋ポリスチレン担体を示す)であり、−
カップリング剤は、ベンゾトリアゾール−1−イルオ
キシトリス−(ジメチルアミノ)ホスホニウムヘキサフ
ルオロホスフェート即ちBopであり、− ペプチド鎖
の担体からの遊離並びにアミノ酸の脱保護は、フッ化水
素酸を用いて、低温で、好ましくは、0℃で行なう。
【0014】本発明の主題である新規なペプチド誘導体
は、非常に有利な薬理学的特性を有する。特に顕著なの
は、エンドセリン誘発性高血圧症に対する格別の阻止効
果及び抗虚血性効果であり、VICの血管収縮効果を完
全に破壊する。
【0015】これらの特性の幾つかは、後で実験部分に
おいて説明する。
【0016】これらの特性は、上記の式(I)に対応す
る新規なペプチド誘導体の医薬品としての利用に根拠を
示す。
【0017】従って、本発明の主題は又、上記のように
一般式(I)で規定される新規なペプチド誘導体の医薬
品としての応用でもある。
【0018】本発明の主題である医薬品の内で、特に、
式(I)(式中、X4 は、アスパラギン、フェニルアラ
ニン、グリシン残基及び、それらのD系列の同族体を表
し、X6 は、トリプトファン、セリン、リジン、アスパ
ラギン酸、チロシン、スレオニン残基及び、それらのD
系列の同族体を表し、X9 及びX17は、グルタミン酸、
アスパラギン酸、リジン、ロイシン残基及び、それらの
D系列の同族体を表し、X14は、チロシン、フェニルア
ラニン残基及び、それらのD系列の同族体を表し、X
1 、X3 、X11及びX21は、上述の意味を有する)の生
成物及び、適当であるならば、1又は2個のジスルフィ
ド橋を有するその誘導体からなることを特徴とする医薬
品が選択される。
【0019】上記の内で、好ましくは、上述の新規なペ
プチド誘導体(式中、X1 は、システイン残基を表し、
X3 は、システイン又はアラニン残基を表し、X4 は、
アスパラギン、フェニルアラニン、グリシン残基及び、
それらのD系列の同族体を表し、X6 は、トリプトファ
ン、セリン、リジン、アスパラギン酸、チロシン、スレ
オニン残基及び、それらのD系列の同族体を表し、X9
及びX17は、グルタミン酸、アスパラギン酸、リジン、
ロイシン残基及び、それらのD系列の同族体を表し、X
11は、システイン残基を表し、X14は、チロシン、フェ
ニルアラニン残基及び、それらのD系列の同族体を表
し、X21は、トリプトファン残基及びそのD系列の同族
体を表す)並びに、適当であるならば、1又は2個のジ
スルフィド橋を有するそれらの誘導体を含む医薬品を選
択する。
【0020】この発明の好ましい医薬品の内で、特に、
下記のペプチド誘導体の1つ及び、適当であるならば、
1又は2個のジスルフィド橋を有するそれらの誘導体か
らなるものを選択する:
【化18】
【化19】
【化20】
【化21】
【化22】
【化23】 。
【0021】この発明の好ましい医薬品の内で、特に、
下記のペプチド誘導体及び、1又は2個のジスルフィド
橋を有するその誘導体を選択する:
【化24】 。
【0022】これらの医薬品は、例えば、すべての血管
痙攣の治療、脳出血に続く治療、冠状動脈痙攣及び末梢
血管痙攣の治療において並びに腎不全の治療においても
用途が見出される。これらの医薬品は、心筋梗塞の治
療、血管形成術後の再狭窄の防止、アテローム性動脈硬
化症及び幾つかの形態の高血圧症の治療並びに喘息の治
療においても用いられ得る。
【0023】標準的投与量は、用いる生成物、治療され
る患者及び問題の病状によって変わり得るが、例えば、
ヒトにおける静脈投与で、1日当り1〜300mgであ
って良い。
【0024】この発明の主題は又、少なくとも上述の誘
導体の1つを活性成分として含む医薬組成物でもある。
【0025】一般式(I)に対応するペプチド誘導体
は、活性成分として、消化管経路又は非経口用の医薬組
成物中に含まれ得る。
【0026】これらの医薬組成物は、例えば、固体又は
液体であって良く及び、例えば、単独、糖衣錠、カプセ
ル(硬質ゼラチンカプセルを含む)、顆粒、坐薬、注
射、エアゾール等のヒトの医薬において一般に用いられ
る投薬形態(それらは、標準的方法によって調製され
る)で与え得る。活性成分は、これらの医薬組成物にお
いて通例的に用いられる賦形剤(タルク、アラビアゴ
ム、ラクトース、澱粉、ステアリン酸マグネシウム、コ
コアバター、水性若しくは非水性ビヒクル、動物又は植
物起源の脂肪、パラフィン誘導体、グリコール、種々の
湿潤剤、分散助剤若しくは乳化剤、防腐剤等)中に含ま
れ得る。
【0027】この発明の実施例を、以下に示すが、制限
することを意味するものではない。
【0028】
【実施例】実施例1 :Cys-Ser-Cys-Asn-Ser-Ser-Leu-Asp-Lys-Glu-
Cys-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-Ile-H (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Asn X6 =Ser X9 =Lys X11=Cy
s X14=Phe X17=Leu X21=H システインの間に2つのジスルフィド橋を伴う
【0029】段階A:ペプチド鎖の組み立て 「Boc−Trp−CM−担体」型の担体を用いる(こ
こに、Bocはt−ブチルオキシカルボニル基であり、
Trpはトリプトフィル基を表し、CM−担体は架橋ポ
リスチレン担体を示す)。
【0030】0.6ミリモルTrp/gを含む担体を、
Horiki K., Igano K. 及びInouye K. (1978) Chemistry
Lett., 165-168 に記載の技術により、フッ化カリウム
法によって製造した。
【0031】すべてのアミノ酸を、t−ブチルオキシカ
ルボニル基でN端保護する。側鎖の保護基は下記の通り
であった: − p−メチルベンジル基 システイン用 − シクロヘキシルエステル アスパラギン酸及びグル
タミン酸用 − ベンジル基 セリン用 − o−クロロベンジルオキシカルボニル基 リジン用 − 2,6−ジクロロベンジル基 チロシン用 − Nim−t−ブチルオキシカルボニル基 ヒスチジン
用 − トリプトファンは保護しない。
【0032】カップリング反応を、Bop即ちベンゾト
リアゾール−1−イルオキシトリス(ジメチルアミノ)
ホスホニウムヘキサフルオロホスフェートを用いて行な
った。
【0033】カップリングサイクルは、下記のように要
約することが出来る:脱保護 : 1− 3%のエタンジチオールを含むジクロロメタン中
のトリフルオロ酢酸溶液(50%)での1分間の処理。 2− 排液し、次いで、3%エタンジチオールを含むジ
クロロメタン中のトリフルオロ酢酸50%溶液で30分
間処理する。 3− 排液し、次いで、5%エタンジチオールを含むイ
ソプロパノールで洗う。 4− ジクロロメタンで2回洗う。
【0034】カップリング: 1− Bop及びBop−アミノ酸の添加。 2− ジイソプロピルエチルアミン(6当量)の添加及
び、その次の、溶媒(ジクロロメタン又はジメチルホル
ムアミド)の添加(攪拌しながら)。 3− ニンヒドリンに反応しなくなった後に、ジクロロ
メタンで2回洗う。
【0035】ニンヒドリンを用いる検査を、Kaiser,
E., Colescott, R.L., Bossinger, C.D.及びCook, P.I.
(1970) Anal. Biochem. 24, 595-598 により記載された
方法に従って行なった。フッ化水素酸での処理の前に、
最後のBoc基をトリフルオロ酢酸を用いて除去する。
【0036】2gの「Boc−Trp−CM−樹脂」樹
脂を用いて、手作業で始めて、それにより、5.25g
の保護されたペプチド鎖−樹脂複合体を得た(この複合
体を直接に次の段階で用いる)。
【0037】段階B:保護されたペプチド鎖−樹脂複合
体の分離 1.5gの保護されたペプチド鎖−樹脂複合体を、アニ
ソール(1ml)及び硫化ジメチル(0.5ml)の存
在下で、15mlのフッ化水素酸と、0℃で60分間反
応させる。樹脂をエーテルで洗い、粗ペプチドを20%
酢酸水溶液で抽出する。凍結乾燥後に、660mgの未
環化粗生成物が得られる(この生成物を直接に次の段階
で用いる)。
【0038】段階C:環化及び精製 上記で得た500mgの粗ペプチドを500mlの水に
溶解させ、その混合物を激しく攪拌し且つジイソプロピ
ルエチルアミンをpHが8となるまで加える(酸化反応
を監視するために、混合物を1時間ごとに1滴ずつ採取
し、1モルK2HPO4 緩衝液(pH8)中のジチオビ
ス(2−ニトロ安息香酸)を含む溶液の1滴に加え
る)。反応を通して、pHは、ジイソプロピルエチルア
ミンの添加により、8に維持する。反応を、高性能液体
クロマトグラフィー(HPLC)によって監視する。
【0039】28時間後、ジチオビス(2−ニトロ安息
香酸)試験において、黄色のないことが認められる。
【0040】得られた生成物を、Whatman M20 ODS3カラ
ム上での高性能液体クロマトグラフィー(HPLC)に
よって精製し、0.1%トリフルオロ酢酸を含む水/ア
セトニトリル混合物で溶出する。
【0041】得られた画分を凍結乾燥し、最終的に30
mgの所望生成物が採集される。
【0042】実施例2〜16:異なるアミノ酸を用いて
実施例1と同様に操作して、下記に列挙する他の15の
ミクロ蛋白質を製造した。
【0043】実施例2:Cys-Ser-Cys-Asn-Ser-Trp-Leu-
Asp-Lys-Glu-Cys-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-Il
e-H (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Asn X6 =Trp X9 =Lys X11=Cy
s X14=Phe X17=Leu X21=H システイ
ン1−15及び3−11に2つのジスルフィド橋を伴
う。
【0044】実施例3:Cys-Ser-Cys-Phe-Ser-Trp-Leu-
Asp-Lys-Glu-Cys-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-Il
e-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Phe X6 =Trp X9 =Lys X11=Cy
s X14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン1−15及び3−11に2つのジスルフィド
橋を有する。
【0045】実施例4:Cys-Ser-Cys-Phe-Ser-Ser-Leu-
Asp-Lys-Glu-Cys-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-Il
e-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Phe X6 =Ser X9 =Lys X11=Cy
s X14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン1−15及び3−11に2つのジスルフィド
橋を有する。
【0046】実施例5:Cys-Ser-Cys-Asn-Ser-Tyr-Leu-
Asp-Lys-Glu-Cys-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-Il
e-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Asn X6 =Tyr X9 =Lys X11=Cy
s X14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン1−15及び3−11に2つのジスルフィド
橋を有する。
【0047】実施例6:Cys-Ser-Cys-Phe-Ser-Ser-Leu-
Asp-Glu-Glu-Cys-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-Il
e-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Phe X6 =Ser X9 =Glu X11=Cy
s X14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン1−15及び3−11に2つのジスルフィド
橋を有する。
【0048】実施例7:Cys-Ser-Cys-Gly-Ser-Trp-Leu-
Asp-Lys-Glu-Cys-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-Il
e-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Gly X6 =Trp X9 =Lys X11=Cy
s X14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン1−15及び3−11に2つのジスルフィド
橋を有する。
【0049】実施例8:Cys-Ser-Cys-Asn-Ser-Ser-Leu-
Asp-Lys-Glu-Cys-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-Il
e-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Asn X6 =Ser X9 =Lys X11=Cy
s X14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン1−15及び3−11に2つのジスルフィド
橋を有する。
【0050】実施例9:Cys-Ser-Cys-Phe-Ser-Asp-Leu-
Asp-Lys-Glu-Cys-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-Il
e-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Ser X6 =Leu X9 =Lys X11=Cy
s X14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン1−15及び3−11に2つのジスルフィド
橋を有する。
【0051】実施例10:Cys-Ser-Cys-Phe-Ser-Lys-Le
u-Asp-Lys-Glu-Cys-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-
Ile-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Phe X6 =Lys X9 =Lys X11=Cy
s X14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン1−15及び3−11に2つのジスルフィド
橋を有する。
【0052】実施例11:Cys-Ser-Cys-Phe-Ser-Thr-Le
u-Asp-Lys-Glu-Cys-Val-Tyr-Tyr-Cys-His-Leu-Asp-Ile-
Ile-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Phe X6 =Thr X9 =Lys X11=Cy
s X14=Tyr X17=Leu X21=Trp システイン1−15及び3−11に2つのジスルフィド
橋を有する。
【0053】実施例12:Cys-Ser-Cys-Asn-Ser-Trp-Le
u-Asp-Lys-Glu-Cys-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Asp-Asp-Ile-
Ile-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Asn X6 =Trp X9 =Lys X11=Cy
s X14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン1−15及び3−11に2つのジスルフィド
橋を有する。
【0054】実施例13:Cys-Ser-Ala-Phe-Ser-Ser-Le
u-Asp-Lys-Glu-Ala-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-
Ile-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Ala X
4 =Phe X6 =Ser X9 =Lys X11=Al
a X14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン1−15に1つのジスルフィド橋を有する。
【0055】実施例14:Cys-Ser-Cys-Asn-Ser-Thr-Le
u-Asp-Lys-Glu-Cys-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-
Ile-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Cys X
4 =Asn X6 =Thr X9 =Lys X11=Cy
s X14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン1−15及び3−11に2つのジスルフィド
橋を有する。
【0056】実施例15: H-Ser-Cys-Phe-Ser-Ser-Le
u-Asp-Lys-Glu-Ala-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-
Ile-Trp (式(I)の誘導体(X1 =H X3 =Cys X4 =
Phe X6 =SerX9 =Lys X11=Ala X
14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン
2及び14の間に1つのジスルフィド橋を有する。
【0057】実施例16: H-Ser-Cys-Asn-Ser-Trp-Le
u-Asp-Lys-Glu-Ala-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-
Ile-Trp (式(I)の誘導体(X1 =H X3 =Cys X4 =
Asn X6 =TrpX9 =Lys X11=Ala X
14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン
2及び14の間に1つのジスルフィド橋を有する。
【0058】実施例17:Cys-Ser-Ala-Asn-Ser-Trp-Le
u-Asp-Lys-Glu-Ala-Val-Tyr-Phe-Cys-His-Leu-Asp-Ile-
Ile-Trp (式(I)の誘導体(X1 =Cys X3 =Ala X
4 =Asn X6 =Trp X9 =Lys X11=Al
a X14=Phe X17=Leu X21=Trp システイン1−15間に1つのジスルフィド橋を有す
る。各生成物を配列決定し、その質量を質量分析により
確認した。
【0059】実施例18:下記の配合に対応する注射可
能溶液を調製した: − 実施例1の生成物 1mg − 無菌水性賦形剤 2ml
【0060】実施例19:下記の配合に対応する錠剤を
調製した: − 実施例1の生成物 2mg − 賦形剤(完成した錠剤1錠が右記重量となるように処方する)150mg (賦形剤の組成:ラクトース、澱粉、タルク、ステアリ
ン酸マグネシウム)。
【0061】エンドセリン受容体についての活性の研究 膜標品を、ラットの小脳を加えた後部皮質から調製す
る。組織を、POLYTRONを用いて、50mM トリス緩衝
液(pH7.4)中で粉砕する。25℃(水浴)で30
分経過後、ホモジェネートを30,000gで15分間
遠心分離する(間でトリス緩衝液(pH7.4)中に採
集する2回の遠心分離)。ペレットをインキュベーショ
ン緩衝液(25mM トリス、5μg/ml ペプスタ
チンA、3μg/ml アプロチニン、0.1mM P
MSF、3mM EDTA、1mMEGTA pH7.
4)中に再懸濁する。2mlのアリコートを溶血管中に
分配し、[ 125I]エンドセリン(約50,000dp
m/管)及び試験生成物を加える。(この生成物を最初
に3×10-5Mで三重に試験する。)この試験生成物が
受容体に特異的に結合する放射能の50%より多くを置
換した場合には、それを、受容体に特異的に結合する放
射能の50%を阻害する濃度を決定するために一連の7
種の濃度によって再試験する。非特異的結合は、10-6
M エンドセリンを加えることによって測定する(三重
に行なう)。この標品を25℃で60分間インキュベー
トし、0℃の水浴上に5分間置き、減圧下で濾過し及び
トリス緩衝液(pH7.4)ですすぎ、そしてトリトン
シンチラントの存在下で放射能を計数する。その結果
を、50%阻害濃度(IC50)として、即ち、研究した
受容体に特異的に結合する放射能の50%を置換するの
に必要な試験生成物の濃度(nMで表示)として表示す
る。
【0062】結果:実施例1〜17の生成物について見
出されたIC50値を、下記の表Iに、ナノモルで与え
る。
【表1】
【0063】ピスしたラットにおける血管収縮活性及び
エンドセリンの効果についてのアンタゴニスト活性の研
究 雄のSprague-Dawleyラットを、腹腔内注射によりネンブ
タール(60mg/kg)で麻酔する。次いで、それら
の動物をピスして補助換気(1ml/100g−毎分5
0吸入)下に置き、その後に、迷走神経を切断する。動
脈血圧を記録するために頸動脈にカテーテルを入れ、試
験生成物を陰部静脈に注入する。
【0064】・血管収縮活性の研究 これらの動物に、エンドセリン1又は試験化合物を静脈
から累積的注射により与える(2分間隔で投与する)。
【0065】各化合物によって減じた動脈血圧(mAB
P)の増加を測定し、初期圧に対する変化パーセンテー
ジとして表示する。
【0066】・エンドセリン−アンタゴニスト活性の研
究 溶媒又は試験化合物の静脈注射の10分後に、動物に、
エンドセリン1を、累積的(1、3、10及び30μg
/kg 静脈注射)に、2分ごとに投与する。
【0067】アンタゴニスト活性を、3〜10μg/k
gの投与量で単独投与したエンドセリンに対する昇圧応
答の阻止パーセンテージとして表示する。
【0068】結果 実施例4の化合物の血管収縮活性を下記の表IIに与え
る:
【表2】
【0069】実施例4の化合物のアンタゴニスト活性を
下記の表IIIに与える:
【表3】
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 ダン・ルヌギアン フランス国モンペリエ、ル・グラン・マイ ユ、391

Claims (10)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項1】 下記の一般式(I) 【化1】 (式中、X1 は、水素原子又はシステイン残基を表し、
    X3 は、システイン又はアラニン残基を表し、X4 は、
    アスパラギン、フェニルアラニン、ロイシン、イソロイ
    シン、アラニン、バリン、グリシン残基及びそれらのD
    系列の同族体を表し、X6 は、トリプトファン、フェニ
    ルアラニン、ロイシン、イソロイシン、アラニン、バリ
    ン、グリシン、セリン、リジン、アスパラギン酸、チロ
    シン、スレオニン残基及びそれらのD系列の同族体を表
    し、X9 及びX17は、グルタミン酸、アスパラギン酸、
    リジン、アルギニン、チロシン、ロイシン残基及びそれ
    らのD系列の同族体を表し、X11は、システイン又はア
    ラニン残基を表し、X14は、チロシン、フェニルアラニ
    ン、ロイシン、イソロイシン、アラニン、バリン、グリ
    シン、セリン、リジン、アスパラギン酸、スレオニン残
    基及びそれらのD系列の同族体を表し、X21は、水素原
    子又はトリプトファン若しくはD−トリプトファン残基
    を表す)に相当する新規なペプチド誘導体、並びに、適
    当であるならば、1若しくは2個のジスルフィド橋を有
    するそれらの誘導体(但し、X21は、X1 、X3 及びX
    11がシステイン残基を表す場合にはトリプトファンを表
    すことは出来ず、X4 は、アスパラギン残基を表し、X
    6 は、トリプトファン残基を表し、X9 はリジン残基、
    X14はフェニルアラニン残基及びX17はロイシン残基を
    表す)。
  2. 【請求項2】 X4 は、アスパラギン、フェニルアラニ
    ン、グリシン残基及び、それらのD系列の同族体を表
    し、X6 は、トリプトファン、セリン、リジン、アスパ
    ラギン酸、チロシン、スレオニン残基及び、それらのD
    系列の同族体を表し、X9 及びX17は、グルタミン酸、
    アスパラギン酸、リジン、ロイシン残基及び、それらの
    D系列の同族体を表し、X14は、チロシン、フェニルア
    ラニン残基及び、それらのD系列の同族体を表し、X
    1 、X3 、X11及びX21は、前述した意味を有すること
    を特徴とする、請求項1に記載のペプチド誘導体、並び
    に、適当であるならば、1又は2個のジスルフィド橋を
    有するそれらの誘導体。
  3. 【請求項3】 X1 は、システイン残基を表し、X3
    は、システイン又はアラニン残基を表し、X4 は、アス
    パラギン、フェニルアラニン、グリシン残基及び、それ
    らのD系列の同族体を表し、X6 は、トリプトファン、
    セリン、リジン、アスパラギン酸、チロシン、スレオニ
    ン残基及び、それらのD系列の同族体を表し、X9 及び
    X17は、グルタミン酸、アスパラギン酸、リジン、ロイ
    シン残基及び、それらのD系列の同族体を表し、X
    11は、システイン残基を表し、X14は、チロシン、フェ
    ニルアラニン残基及び、それらのD系列の同族体を表
    し、X21は、トリプトファン残基及び、そのD系列の同
    族体を表すことを特徴とする、請求項1又は2に記載の
    ペプチド誘導体、並びに、適当であるならば、1又は2
    個のジスルフィド橋を有するそれらの誘導体。
  4. 【請求項4】 名称が下記するものである請求項3に記
    載のペプチド誘導体及び、適当であるならば、1又は2
    個のジスルフィド橋を有するそれらの誘導体: 【化2】 【化3】 【化4】 【化5】 【化6】 【化7】 。
  5. 【請求項5】 名称が下記するものである請求項1、2
    又は3に記載のペプチド誘導体及び1又は2個のジスル
    フィド橋を有するその誘導体: 【化8】 。
  6. 【請求項6】 固相合成を、適当に保護したアミノ酸を
    順次に架橋ポリスチレン型担体上にカップリング剤を用
    いて導入することによって行ない、それらのアミノ酸を
    脱保護し及びそれにより形成されたペプチド鎖を樹脂か
    ら遊離させ、次いで、適当であるならば、ジスルフィド
    橋を環化させ、そうして、求める式(I)のペプチド誘
    導体を得ることを特徴とする、請求項1に記載の新規な
    ペプチド誘導体を製造する方法。
  7. 【請求項7】 下記を特徴とする、請求項6に記載の方
    法: − 架橋ポリスチレン型担体は、「Boc-X21-CM」型の樹
    脂(ここに、Bocはt−ブチルオキシ−カルボニル基
    であり、X21は上述の意味を有し、CMは架橋ポリスチ
    レン担体を示す)であり、 − カップリング剤は、ベンゾトリアゾール−1−イル
    オキシトリス−(ジメチルアミノ)ホスホニウムヘキサ
    フルオロホスフェート即ちBopであり、 − ペプチド鎖の担体からの遊離並びにアミノ酸の脱保
    護は、フッ化水素酸を用いて、低温で、好ましくは、0
    ℃で行なう。
  8. 【請求項8】 請求項1に記載の一般式(I)により規
    定される新規なペプチド誘導体からなることを特徴とす
    る、医薬品。
  9. 【請求項9】 請求項2、3、4及び5の何れか1つに
    おいて規定される新規なペプチド誘導体からなることを
    特徴とする、医薬品。
  10. 【請求項10】 請求項8及び9の何れかにおいて規定
    される医薬品の少なくとも1つを活性成分として含むこ
    とを特徴とする医薬組成物。
JP5046032A 1992-02-12 1993-02-12 新規なペプチド誘導体、製造方法及びそれらの新規な誘導体の医薬品としての利用 Ceased JPH0649097A (ja)

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